Эта статья была опубликована в рецензируемом журнале PLOS Computational Biology (2012). Щелкните, чтобы просмотреть опубликованную версию.
Это хорошая статья. Для получения дополнительной информации нажмите здесь.
Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Схематическое изображение круговой перестановки в двух белках. Первый белок (внешний круг) имеет последовательность abc. После перестановки второй белок (внутренний кружок) имеет последовательность cab. Буквы N и C указывают расположение амино- и карбоксиконцевых последовательностей белков и то, как их положения изменяются относительно друг друга.

Круговая перестановка представляет собой соотношение между белками в результате чего белки имеют измененный порядок аминокислот в их пептидной последовательности . В результате получается структура белка с разными связями, но в целом похожая трехмерная (3D) форма. В 1979 году была открыта первая пара циркулярно переставленных белков - конканавалин А и лектин ; в настоящее время известно более 2000 таких белков.

Круговая перестановка может происходить в результате эволюционных событий, посттрансляционных модификаций или искусственно созданных мутаций. Две основные модели , предложенные для объяснения эволюции циркулярно переставляемых белков перестановку путем дублирования и деления и синтеза . Перестановка путем дупликации происходит, когда ген подвергается дупликации с образованием тандемного повтора перед удалением повторяющихся участков белка; эта связь обнаруживается между сапозином и свапозином. Деление и слияние происходит, когда частичные белки сливаются с образованием единого полипептида, например, вникотинамиднуклеотидтрансгидрогеназы .

Круговые перестановки обычно разрабатываются в лаборатории для улучшения их каталитической активности или термостабильности или для исследования свойств исходного белка.

Традиционные алгоритмы для выравнивания последовательностей и выравнивания структуры не в состоянии обнаружить круговые перестановки между белками. Были разработаны новые нелинейные подходы, которые преодолевают это и способны обнаруживать не зависящие от топологии сходства.

История [ править ]

Два белка, связанных круговой перестановкой. Конканавалин A (слева) из банка данных по белкам ( PDB : 3cna ) и лектин арахиса (справа) из PDB : 2pel , который гомологичен фавину. Концы белков выделены синими и зелеными сферами, а последовательность остатков обозначена градиентом от синего (N-конец) к зеленому (C-конец). Трехмерная складка двух белков очень похожа; однако N- и C-концы расположены в разных положениях белка. [1]

В 1979 году Брюс Каннингем и его коллеги обнаружили первый в природе белок с циркулярной перестановкой. [1] После определения пептидной последовательности лектинового белка фавина они заметили его сходство с известным белком - конканавалином А  - за исключением того, что концы были переставлены по кругу. Более поздняя работа подтвердила циркулярную перестановку между парой [2] и показала, что конканавалин A переставляется посттрансляционно [3] посредством расщепления и необычного лигирования белка. [4]

После открытия природного белка с круговой перестановкой, исследователи искали способ имитировать этот процесс. В 1983 году Дэвид Голденберг и Томас Крейтон смогли создать версию белка с циклической перестановкой путем химического лигирования концов для создания циклического белка , а затем введения новых концов в другом месте с помощью трипсина . [5] В 1989 году Каролин Люгер и ее коллеги представили генетический метод создания круговых перестановок путем тщательного фрагментирования и лигирования ДНК. [6] Этот метод позволял вводить перестановки в произвольных узлах. [6]

Несмотря на раннее открытие посттрансляционных циклических перестановок и предположение о возможном генетическом механизме развития кольцевых перестановок, первая пара генов с циклическими перестановками была открыта только в 1995 году. Saposins представляют собой класс белков , участвующих в сфинголипидах катаболизма и презентацию антигена из липидов в организме человека. Крис Понтинг и Роберт Рассел определили циркулярно переставленную версию сапозина, встроенного в аспарагиновую протеиназу растений , которую они назвали свапозином . [7] Сапозин и свапозин были первым известным случаем двух естественных генов, связанных посредством круговой перестановки.[7]

Сотни примеров пар белков, связанных круговой перестановкой, впоследствии были обнаружены в природе или получены в лаборатории. По состоянию на февраль 2012 года База данных круговых перестановок [8] содержит 2238 пар белков с круговой перестановкой с известными структурами, и многие другие известны без структур. [9] В базе данных CyBase собраны циклические белки, некоторые из которых являются пермутированными вариантами циклических белков дикого типа. [10] SISYPHUS - это база данных, которая содержит набор вручную созданных вручную выравниваний белков с нетривиальными отношениями, некоторые из которых имеют циклические перестановки. [11]

Эволюция [ править ]

Существуют две основные модели, которые в настоящее время используются для объяснения эволюции белков с циркулярной перестановкой: перестановка путем дупликации и деления и слияния . У этих двух моделей есть убедительные примеры, подтверждающие их, но относительный вклад каждой модели в эволюцию все еще обсуждается. [12] Были предложены другие, менее распространенные механизмы, такие как «вырезать и вставить» [13] или « перетасовка экзонов ». [14]

Перестановка путем дублирования [ править ]

Механизм перестановки путем дублирования для создания круговой перестановки. Сначала дублируется ген 1-2-3, образуя 1-2-3-1-2-3. Затем стартовый кодон вводится перед первым доменом 2 и стоп-кодон после второго домена 1, удаляя избыточные участки и приводя к циклически переставляемому гену 2-3-1.

Самая ранняя модель, предложенная для эволюции круговых перестановок, - это перестановка с помощью механизма дублирования. [1] В этой модели ген-предшественник сначала подвергается дупликации и слиянию с образованием большого тандемного повтора . Затем стартовый и стоп-кодоны вводятся в соответствующие места в дублированном гене, удаляя избыточные участки белка.

Одно удивительное предсказание перестановки с помощью механизма дублирования состоит в том, что могут происходить промежуточные перестановки. Например, дублированная версия белка все еще должна быть функциональной, поскольку в противном случае эволюция быстро отобрала бы такие белки. Точно так же частично дублированные промежуточные соединения, у которых был усечен только один конец, должны быть функциональными. Такие промежуточные соединения широко описаны в семействах белков, таких как ДНК-метилтрансферазы . [15]

Сапозин и свапозин [ править ]

Предлагаемая взаимосвязь между сапозином и свапозином. Они могли развиться от похожего гена. [7] Оба состоят из четырех альфа-спиралей с порядком расположения спиралей относительно друг друга.

Примером перестановки путем дупликации является связь между сапозином и свапозином. Сапозины - это высококонсервативные гликопротеины длиной около 80 аминокислотных остатков, образующие четырех- альфа-спиральную структуру. У них почти идентичное расположение остатков цистеина и сайтов гликозилирования. Последовательность кДНК , кодирующая сапозин, называется просапозином . Он является предшественником четырех продуктов расщепления, сапозинов A, B, C и D. Четыре домена сапозина, скорее всего, возникли в результате двух тандемных дупликаций предкового гена. [16] Этот повтор предполагает механизм эволюции взаимоотношений со вставкой, специфичной для растений.(PSI). PSI - это домен, встречающийся исключительно в растениях, состоящий приблизительно из 100 остатков и обнаруженный в аспарагиновых протеазах растений . [17] Он принадлежит к семейству сапозиноподобных белков (SAPLIP) и имеет «поменять местами» N- и C-концы, так что порядок спиралей составляет 3-4-1-2 по сравнению с сапозином, что приводит к название "свопосин". [7] [18]

Деление и синтез [ править ]

Механизм деления и слияния круговой перестановки. Возникают два отдельных гена (возможно, в результате деления одного гена). Если гены сливаются вместе в разных порядках у двух ортологов, происходит циклическая перестановка.

Другой моделью эволюции круговых перестановок является модель деления и слияния. Процесс начинается с двух неполных белков. Они могут представлять два независимых полипептида (например, две части гетеродимера ) или могут быть изначально половинками одного белка, который подвергся делению и превратился в два полипептида.

Эти два белка могут позже слиться вместе с образованием единого полипептида. Независимо от того, какой белок идет первым, этот гибридный белок может выполнять аналогичную функцию. Таким образом, если слияние двух белков происходит дважды в эволюции (либо между паралогами в пределах одного и того же вида, либо между ортологами у разных видов), но в другом порядке, результирующие слитые белки будут связаны посредством круговой перестановки.

Доказательства того, что конкретный белок эволюционировал по механизму деления и слияния, можно получить, наблюдая половинки перестановки как независимых полипептидов у родственных видов или экспериментально демонстрируя, что две половины могут функционировать как отдельные полипептиды. [19]

Трансгидрогеназы [ править ]

Трансгидрогеназы в различных организмах могут быть обнаружены в трех различных доменных структурах. У крупного рогатого скота три домена расположены последовательно. В бактерий кишечной палочки , Rb. capsulatus и R. rubrum трансгидрогеназа состоит из двух или трех субъединиц. Наконец, трансгидрогеназа из простейшего E. tenella состоит из единственной субъединицы, которая циклически переставлена ​​относительно трансгидрогеназы крупного рогатого скота. [20]

Пример механизма деления и слияния можно найти в никотинамиднуклеотидтрансгидрогеназах . [20] Эти мембраны -связанного ферменты , которые катализируют перенос гидрид - иона между НАД (Н) и НАДФ (Н) в реакции , который соединен с трансмембранной транслокации протонов . Они состоят из трех основных функциональных единиц (I, II и III), которые могут быть найдены в различном расположении у бактерий , простейших и высших эукариот . Филогенетический анализ предполагает, что три группы расположений доменов были приобретены и слились независимо.[12]

Другие процессы, которые могут привести к циклическим перестановкам [ править ]

Посттрансляционная модификация [ править ]

Две упомянутые выше эволюционные модели описывают способы циркулярной перестановки генов, приводящей к циклической перестановке мРНК после транскрипции . Белки также можно циклически переставлять посредством посттрансляционной модификации без перестановки основного гена. Круговые перестановки могут произойти спонтанно через автокатализ , как и в случае конканавалины А . [4] С другой стороны, перестановка может потребовать рестрикционных ферментов и лигаз . [5]

Роль в белковой инженерии [ править ]

Концы многих белков расположены близко друг к другу в трехмерном пространстве. [21] [22] Из-за этого часто можно спроектировать циклические перестановки белков. Сегодня круговые перестановки обычно создаются в лаборатории с использованием стандартных генетических методов. [6] Хотя некоторые перестановки участки предотвращают белка от складывания правильно, многие permutants были созданы с почти одинаковой структурой и функцией для исходного белка.

Мотивация для создания кольцевого пермутанта белка может быть разной. Ученые могут захотеть улучшить некоторые свойства белка, например:

  • Снижают протеолитическую восприимчивость. Скорость расщепления белков может иметь большое влияние на их активность в клетках. Поскольку концы часто доступны для протеаз , создание белка с циркулярной перестановкой и менее доступными концами может увеличить продолжительность жизни этого белка в клетке. [23]
  • Повышают каталитическую активность . Циклическая перестановка белка иногда может увеличить скорость, с которой он катализирует химическую реакцию, что приводит к более эффективным белкам. [24]
  • Измените связывание субстрата или лиганда . Циклическая перестановка белка может привести к потере связывания субстрата , но иногда может приводить к активности связывания нового лиганда или изменению специфичности субстрата. [25]
  • Повышение термостабильности . Активизация белков в более широком диапазоне температур и условий может улучшить их полезность. [26]

С другой стороны, ученых могут заинтересовать свойства исходного белка, такие как:

  • Порядок складывания. Определить порядок, в котором разные части белковой складки непросто из-за чрезвычайно быстрых временных масштабов. Версии белков с круговой перестановкой часто сворачиваются в другом порядке, предоставляя информацию о сворачивании исходного белка. [27] [28] [29]
  • Основные конструктивные элементы. Искусственные белки с циркулярной перестановкой могут позволить выборочно удалять части белка. Это дает представление о том, какие структурные элементы являются важными, а какие нет. [30]
  • Измените четвертичную структуру . Было показано, что белки с круговой перестановкой имеют другую четвертичную структуру, чем белки дикого типа. [31]
  • Найдите сайты встраивания для других белков. Может оказаться полезным вставка одного белка в качестве домена в другой белок. Например, введение кальмодулина в зеленый флуоресцентный белок (GFP) позволило исследователям измерить активность кальмодулина по флуоресценции расщепленного GFP. [32] Области GFP, которые допускают введение круговой перестановки, с большей вероятностью примут добавление другого белка, сохраняя при этом функцию обоих белков.
  • Разработка новых биокатализаторов и биосенсоров. Введение круговых перестановок можно использовать для создания белков, катализирующих определенные химические реакции [24] [33], или для обнаружения присутствия определенных молекул с помощью белков. Например, слияние GFP-кальмодулина, описанное выше, можно использовать для определения уровня ионов кальция в образце. [32]

Алгоритмическое обнаружение [ править ]

Многие алгоритмы выравнивания последовательностей и структур белков были разработаны с учетом линейных представлений данных и, как таковые, не способны обнаруживать круговые перестановки между белками. [34] Двумя примерами часто используемых методов, при которых возникают проблемы с правильным выравниванием белков, связанных циклической перестановкой, являются динамическое программирование и многие скрытые марковские модели . [34] В качестве альтернативы им, ряд алгоритмов построен на основе нелинейных подходов и может обнаруживать не зависящие от топологии сходства или использовать модификации, позволяющие им обойти ограничения динамического программирования. [34] [35] В таблице ниже собраны такие методы.

Алгоритмы классифицируются по типу требуемых входных данных. Последовательность -А алгоритмы требуют только последовательности двух белков, чтобы создать выравнивание. [36] Методы секвенирования обычно бывают быстрыми и подходят для поиска целых геномов пар белков с циклической перестановкой. [36] Структурные методы требуют рассмотрения трехмерных структур обоих белков. [37] Они часто медленнее, чем методы, основанные на последовательностях, но способны обнаруживать циклические перестановки между удаленно родственными белками с низким сходством последовательностей. [37] Некоторые структурные методы не зависят от топологии., что означает, что они также могут обнаруживать более сложные перестановки, чем круговые перестановки. [38]

НАЗВАНИЕТипОписаниеАвторГодДоступностьСправка
FBPLOTПоследовательностьРисует точечные графики субоптимальных выравниваний последовательностейЦукер1991 г.[39]
Bachar et al.Независимость от структуры, топологииИспользует геометрическое хеширование для независимого от топологии сравнения белков.Bachar et al.1993 г.[35]
Uliel at alПоследовательностьПервое предложение о том, как может работать алгоритм сравнения последовательностей для обнаружения круговых перестановокUliel et al.1999 г.[36]
ШЕБАСоставИспользует алгоритм SHEBA для создания структурных выравниваний для различных точек перестановки с итеративным улучшением точки разреза.Юнг и Ли2001 г.[14]
МультипротНезависимость от структуры и топологииВычисляет независимое от порядка последовательностей выравнивание множественных структур белкаШацкий2004 г.сервер, скачать[38]
РАСПОДОМПоследовательностьМодифицированный алгоритм сравнения последовательностей Нидлмана и ВуншаWeiner et al.2005 г.скачать[34]
CPSARSTСоставОписывает белковые структуры как одномерные текстовые строки с помощью алгоритма последовательного преобразования Рамачандрана (RST). Обнаруживает циклические перестановки посредством дублирования представления последовательности и стратегии «двойной фильтрации и уточнения».Ло, Лю2008 г.сервер[40]
GANGSTA +СоставРаботает в два этапа: Первый этап определяет грубые выравнивания на основе вторичных структурных элементов. Второй этап уточняет выравнивание на уровне остатков и распространяется на области петель.Schmidt-Goenner et al.2009 г.сервер , скачать[41]
САНАСоставОбнаружение исходных выровненных пар фрагментов (AFP). Постройте сеть возможных AFP. Используйте алгоритм случайного совпадения для соединения компонентов в граф.Wang et al.2010 г.скачать[42]
CE-CPСоставПостроен на основе комбинаторного алгоритма расширения . Дублирует атомы перед выравниванием, обрезает результаты после выравниванияBliven et al.2015 г.сервер , скачать[43]
TopMatchСоставИмеет возможность вычислять независимое от топологии выравнивание структуры белка.Зиппл и Видерштейн2012 г.сервер , скачать[44]

Ссылки [ править ]

Эта статья была адаптирована из следующего источника по лицензии CC BY 4.0 ( 2012 г. ) ( отчеты рецензента ): Spencer E. Bliven; Андреас Прлич (2012). «Круговая перестановка в белках» . PLOS Вычислительная биология . 8 (3): e1002445. DOI : 10.1371 / JOURNAL.PCBI.1002445 . ISSN  1553-734X . PMC  3320104 . PMID  22496628 . Викиданные  Q5121672 .

  1. ^ a b c Каннингем Б.А., Хемперли Дж. Дж., Хопп Т. П., Эдельман Г. М. (июль 1979 г.). «Фавин против конканавалина А: аминокислотные последовательности с циклической перестановкой» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 76 (7): 3218–22. Bibcode : 1979PNAS ... 76.3218C . DOI : 10.1073 / pnas.76.7.3218 . PMC 383795 . PMID 16592676 .  
  2. ^ Einspahr H, парки EH, Suguna K, Субраманян E, Suddath FL (декабрь 1986). «Кристаллическая структура лектина гороха при разрешении 3,0-А» . Журнал биологической химии . 261 (35): 16518–27. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 66597-4 . PMID 3782132 . 
  3. ^ Carrington DM, Auffret A, Ханке DE (1985). «Лигирование полипептида происходит во время посттрансляционной модификации конканавалина А». Природа . 313 (5997): 64–7. Bibcode : 1985Natur.313 ... 64С . DOI : 10.1038 / 313064a0 . PMID 3965973 . S2CID 4359482 .  
  4. ↑ a b Bowles DJ, Pappin DJ (февраль 1988 г.). «Транспортировка и сборка конканавалина А». Направления биохимических наук . 13 (2): 60–4. DOI : 10.1016 / 0968-0004 (88) 90030-8 . PMID 3070848 . 
  5. ^ a b Гольденберг Д.П., Крейтон TE (апрель 1983 г.). «Круговые и циркулярно переставленные формы бычьего ингибитора трипсина поджелудочной железы». Журнал молекулярной биологии . 165 (2): 407–13. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (83) 80265-4 . PMID 6188846 . 
  6. ^ a b c Luger K, Hommel U, Herold M, Hofsteenge J, Kirschner K (январь 1989 г.). «Правильная укладка циркулярно переставленных вариантов бета-альфа-бочкообразного фермента in vivo». Наука . 243 (4888): 206–10. Bibcode : 1989Sci ... 243..206L . DOI : 10.1126 / science.2643160 . PMID 2643160 . 
  7. ^ a b c d Ponting CP, Russell RB (май 1995 г.). «Свапозины: кольцевые перестановки в генах, кодирующих гомологи сапозина». Направления биохимических наук . 20 (5): 179–80. DOI : 10.1016 / S0968-0004 (00) 89003-9 . PMID 7610480 . 
  8. ^ Lo W, Lee C, Lee C, Лю П. «База данных круговой перестановки» . Институт биоинформатики и структурной биологии Национального университета Цин Хуа . Проверено 16 февраля 2012 года .
  9. ↑ Lo WC, Lee CC, Lee CY, Lyu PC (январь 2009 г.). «CPDB: база данных циклических перестановок в белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (выпуск базы данных): D328–32. DOI : 10.1093 / NAR / gkn679 . PMC 2686539 . PMID 18842637 .  
  10. ^ Kaas Q, Крейк DJ (2010). «Анализ и классификация кольцевых белков в CyBase». Биополимеры . 94 (5): 584–91. DOI : 10.1002 / bip.21424 . PMID 20564021 . 
  11. ↑ Андреева А., Прлич А., Хаббард Т.Дж., Мурзин А.Г. (январь 2007 г.). «СИЗИФ - структурные выравнивания белков с нетривиальными отношениями» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (выпуск базы данных): D253–9. DOI : 10.1093 / NAR / gkl746 . PMC 1635320 . PMID 17068077 .  
  12. ^ а б Вайнер Дж, Борнберг-Бауэр Э (апрель 2006 г.). «Эволюция круговых перестановок в многодоменных белках» . Молекулярная биология и эволюция . 23 (4): 734–43. DOI : 10.1093 / molbev / msj091 . PMID 16431849 . 
  13. ^ Буйницкого JM (март 2002). «Последовательность перестановок в молекулярной эволюции метилтрансфераз ДНК» . BMC Evolutionary Biology . 2 (1): 3. DOI : 10.1186 / 1471-2148-2-3 . PMC 102321 . PMID 11914127 .  
  14. ^ a b Jung J, Lee B (сентябрь 2001 г.). «Белки с круговой перестановкой в ​​базе данных структуры белков» . Белковая наука . 10 (9): 1881-6. DOI : 10.1110 / ps.05801 . PMC 2253204 . PMID 11514678 .  
  15. ^ Jeltsch A (июль 1999). «Круговые перестановки в молекулярной эволюции метилтрансфераз ДНК». Журнал молекулярной эволюции . 49 (1): 161–4. Bibcode : 1999JMolE..49..161J . DOI : 10.1007 / pl00006529 . PMID 10368444 . S2CID 24116226 .  
  16. ^ Hazkani-Ковы Е, Альтман Н, Хороуиц М, Грауры D (январь 2002 г.). «Эволюционная история просапозина: два последовательных события тандемной дупликации дали начало четырем доменам сапозина у позвоночных». Журнал молекулярной эволюции . 54 (1): 30–4. Bibcode : 2002JMolE..54 ... 30H . DOI : 10.1007 / s00239-001-0014-0 . PMID 11734895 . S2CID 7402721 .  
  17. ^ Гурупрасед K, Törmäkangas K, J Кервинен, Бландел TL (сентябрь 1994). «Сравнительное моделирование аспарагиновой протеиназы ячменя: структурное обоснование наблюдаемой гидролитической специфичности» . Письма FEBS . 352 (2): 131–6. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (94) 00935-X . PMID 7925961 . S2CID 32524531 .  
  18. ^ Брюн H (июль 2005). «Краткая экскурсия по функциональным и структурным особенностям сапозиноподобных белков» . Биохимический журнал . 389 (Pt 2): 249–57. DOI : 10.1042 / BJ20050051 . PMC 1175101 . PMID 15992358 .  
  19. ^ Ли J, Blaber M (январь 2011). «Экспериментальная поддержка эволюции симметричной белковой архитектуры из простого пептидного мотива» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (1): 126–30. Bibcode : 2011PNAS..108..126L . DOI : 10.1073 / pnas.1015032108 . PMC 3017207 . PMID 21173271 .  
  20. ^ a b Hatefi Y, Yamaguchi M (март 1996 г.). «Никотинамиднуклеотид трансгидрогеназа: модель использования энергии связывания субстрата для транслокации протонов». Журнал FASEB . 10 (4): 444–52. DOI : 10.1096 / fasebj.10.4.8647343 . PMID 8647343 . S2CID 21898930 .  
  21. ^ Thornton JM, Sibanda BL (июнь 1983). «Амино- и карбоксиконцевые области глобулярных белков». Журнал молекулярной биологии . 167 (2): 443–60. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (83) 80344-1 . PMID 6864804 . 
  22. ↑ Yu Y, Lutz S (январь 2011 г.). «Круговая перестановка: другой способ создания структуры и функции фермента». Тенденции в биотехнологии . 29 (1): 18–25. DOI : 10.1016 / j.tibtech.2010.10.004 . PMID 21087800 . 
  23. Перейти ↑ Whitehead TA, Bergeron LM, Clark DS (октябрь 2009 г.). «Связывая концы с концами: круговая перестановка снижает протеолитическую восприимчивость рекомбинантных белков» . Белковая инженерия, дизайн и отбор . 22 (10): 607–13. DOI : 10,1093 / белок / gzp034 . PMID 19622546 . 
  24. ^ a b Чельцов А.В., Барбер М.Дж., Феррейра Г.К. (июнь 2001 г.). «Круговая перестановка 5-аминолевулинатсинтазы. Отображение полипептидной цепи с ее функцией» . Журнал биологической химии . 276 (22): 19141–9. DOI : 10.1074 / jbc.M100329200 . PMC 4547487 . PMID 11279050 .  
  25. ↑ Qian Z, Lutz S (октябрь 2005 г.). «Повышение каталитической активности липазы B Candida antarctica путем круговой перестановки». Журнал Американского химического общества . 127 (39): 13466–7. DOI : 10.1021 / ja053932h . PMID 16190688 .  (первоисточник)
  26. ^ Topell S, Хеннеке Дж, Glockshuber R (август 1999 г.). «Варианты зеленого флуоресцентного белка с круговой перестановкой». Письма FEBS . 457 (2): 283–9. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (99) 01044-3 . PMID 10471794 . S2CID 43085373 .   (первоисточник)
  27. ^ Viguera AR, Serrano L, M Wilmanns (октябрь 1996). «Различные переходные состояния сворачивания могут привести к одной и той же собственной структуре». Структурная биология природы . 3 (10): 874–80. DOI : 10.1038 / nsb1096-874 . PMID 8836105 . S2CID 11542397 .   (первоисточник)
  28. ^ Capraro DT, Roy M, Onuchic JN, Дженнингс PA (сентябрь 2008). "Обратный путь к складыванию пейзажа бета-трилистника белка интерлейкина-1бета?" . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (39): 14844–8. Bibcode : 2008PNAS..10514844C . DOI : 10.1073 / pnas.0807812105 . PMC 2567455 . PMID 18806223 .  
  29. ^ Чжан P, Schachman HK (июль 1996). «Образование in vivo аллостерической аспартаттранскарбамоилазы, содержащей каталитические полипептидные цепи с круговой перестановкой: последствия для укладки и сборки белка» . Белковая наука . 5 (7): 1290–300. DOI : 10.1002 / pro.5560050708 . PMC 2143468 . PMID 8819162 .   (первоисточник)
  30. ^ Хуан YM, Найяк S, C Быстров (ноябрь 2011). «Количественная растворимость in vivo и восстановление усеченных кольцевых перестановок зеленого флуоресцентного белка» . Белковая наука . 20 (11): 1775–80. DOI : 10.1002 / pro.735 . PMC 3267941 . PMID 21910151 .   (первоисточник)
  31. ^ Beernink PT, Ян YR, Graf R, король DS, Shah SS, Schachman HK (март 2001). «Случайная круговая перестановка, приводящая к разрыву цепи внутри и около альфа-спиралей в каталитических цепях аспартат-транскарбамоилазы: влияние на сборку, стабильность и функцию» . Белковая наука . 10 (3): 528–37. DOI : 10.1110 / ps.39001 . PMC 2374132 . PMID 11344321 .  
  32. ^ a b Бэрд Г.С., Захариас Д.А., Цзянь Р.Ю. (сентябрь 1999 г.). «Круговая перестановка и вставка рецептора в зеленые флуоресцентные белки» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (20): 11241–6. Bibcode : 1999PNAS ... 9611241B . DOI : 10.1073 / pnas.96.20.11241 . PMC 18018 . PMID 10500161 .  
  33. ^ Тернер NJ (август 2009). «Направленная эволюция движет новым поколением биокатализаторов». Природа Химическая биология . 5 (8): 567–73. DOI : 10.1038 / nchembio.203 . PMID 19620998 . 
  34. ^ a b c d Вайнер Дж, Томас Г., Борнберг-Бауэр Э (апрель 2005 г.). «Быстрое предсказание на основе мотивов круговых перестановок в многодоменных белках» . Биоинформатика . 21 (7): 932–7. DOI : 10.1093 / биоинформатики / bti085 . PMID 15788783 . 
  35. ^ a b Bachar O, Fischer D, Nussinov R, Wolfson H (апрель 1993 г.). «Основанный на компьютерном зрении метод для трехмерного независимого от последовательности структурного сравнения белков». Белковая инженерия . 6 (3): 279–88. DOI : 10,1093 / белок / 6.3.279 . PMID 8506262 . 
  36. ^ a b c Uliel S, Fliess A, Amir A, Unger R (ноябрь 1999 г.). «Простой алгоритм для обнаружения круговых перестановок в белках» . Биоинформатика . 15 (11): 930–6. DOI : 10.1093 / биоинформатики / 15.11.930 . PMID 10743559 . 
  37. ^ a b Prlic A, Bliven S, Rose PW, Bluhm WF, Bizon C, Godzik A, Bourne PE (декабрь 2010 г.). «Предварительно рассчитанные выравнивания структуры белков на сайте RCSB PDB» . Биоинформатика . 26 (23): 2983–5. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btq572 . PMC 3003546 . PMID 20937596 .  
  38. ^ a b Шацкий М., Нусинов Р., Вольфсон Х. Дж. (июль 2004 г.). «Метод одновременного выравнивания нескольких белковых структур». Белки . 56 (1): 143–56. DOI : 10.1002 / prot.10628 . PMID 15162494 . S2CID 14665486 .  
  39. ^ Цукер M (сентябрь 1991). «Выравнивание субоптимальных последовательностей в молекулярной биологии. Выравнивание с анализом ошибок». Журнал молекулярной биологии . 221 (2): 403–20. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (91) 80062-Y . PMID 1920426 . 
  40. ↑ Lo WC, Lyu PC (январь 2008 г.). «CPSARST: эффективный инструмент поиска циклических перестановок, применяемый для обнаружения новых структурных взаимосвязей белков» . Геномная биология . 9 (1): R11. DOI : 10.1186 / GB-2008-9-1-r11 . PMC 2395249 . PMID 18201387 .  
  41. ^ Шмидт-Goenner T, Guerler A, B Kolbeck, Кнапп EW (май 2010). «Белки с круговой перестановкой во вселенной белковых складок». Белки . 78 (7): 1618–30. DOI : 10.1002 / prot.22678 . PMID 20112421 . S2CID 20673981 .  
  42. ↑ Wang L, Wu LY, Wang Y, Zhang XS, Chen L (июль 2010 г.). «SANA: алгоритм последовательного и непоследовательного выравнивания структуры белка». Аминокислоты . 39 (2): 417–25. DOI : 10.1007 / s00726-009-0457-у . PMID 20127263 . S2CID 2292831 .  
  43. ^ Bliven SE, Bourne PE, Прлич A (апрель 2015). «Обнаружение круговых перестановок в белковых структурах с помощью CE-CP» . Биоинформатика . 31 (8): 1316–8. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btu823 . PMC 4393524 . PMID 25505094 .  
  44. ^ Sippl MJ, Wiederstein M (апрель 2012). «Обнаружение пространственных корреляций в белковых структурах и молекулярных комплексах» . Структура . 20 (4): 718–28. DOI : 10.1016 / j.str.2012.01.024 . PMC 3320710 . PMID 22483118 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Дэвид Гудселл (апрель 2010 г.) Конканавалин А и банк данных по белкам с круговой перестановкой (PDB) - молекула месяца

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02866 (Concanavalin-A) в PDBe-KB .