Авидин представляет собой тетрамерный биотин-связывающий белок, вырабатываемый в яйцеводах птиц, рептилий и амфибий и откладывающийся в белке их яиц. Димерные члены семейства авидинов также обнаружены в некоторых бактериях[1]. В белке куриного яйца авидин составляет примерно 0,05 % от общего белка (примерно 1800 г). мкг на яйцо). Тетрамерный белок содержит четыре идентичные субъединицы (гомотетрамеры), каждая из которых может связываться с биотином (витамин В7, витамин Н) с высокой степенью аффинности и специфичности. Измеренная константа диссоциации авидин-биотинового комплекса составляет KD ≈ 10-15M, что делает его одной из самых прочных известных нековалентных связей[2].
Размер тетрамерной формы авидина оценивается в 66-69 кДа[3]. 10 % молекулярной массы составляют углеводы, состоящие из четырёх-пяти остатков маннозы и трех остатков N-ацетилглюкозамина[4]. Углеводные фрагменты авидина содержат как минимум три уникальных структурных типа олигосахаридов, сходных по структуре и составу[5].
Функциональный авидин содержится только в сыром яйце, так как биотиновое сродство белка разрушается при варке. Естественная функция авидина в яйцах неизвестна, хотя постулируется, что он вырабатывается в яйцеводе в качестве ингибитора роста бактерий путем связывания биотина, полезного для роста бактерий. В качестве доказательства этого можно привести стрептавидин, родственный белок с таким же сродством к биотину и очень похожим сайтом связывания, который вырабатывается некоторыми штаммами бактерий Streptomyces и, как считается, служит для подавления роста конкурирующих бактерий наподобие антибиотика[6].
Из коммерчески доступного продукта была выделена негликозилированная форма авидина; однако неясно, встречается ли негликозилированная форма в природе или является продуктом производственного процесса[7].
Авидин был открыт Эсмондом Эмерсоном Снеллом (1914—2003). Это открытие началось с наблюдения, что у цыплят на диете из сырого яичного белка наблюдается дефицит биотина, несмотря на наличие витамина в их рационе[8]. Был сделан вывод, что компонент яичного белка связывал биотин[8], что Снелл подтвердил in vitro с помощью анализа на дрожжах[9]. Позже Снелл выделил компонент яичного белка, ответственный за связывание биотина, и в сотрудничестве с Полом Дьердь подтвердил, что изолированный яичный белок был причиной дефицита биотина или «повреждения яичного белка». В то время исследователи из Техасского университета предварительно назвали этот белок авидальбумином (буквально «голодный альбумин»)[9]. Позже название белка было изменено на «авидин» из-за его сродства к биотину (авидин + биотин)[10].