Активный центр фермента


В биологии активный центр — это область фермента, где молекулы субстрата связываются и подвергаются химической реакции. Активный центр состоит из аминокислотных остатков, которые образуют временные связи с субстратом (сайт связывания), и остатков, которые катализируют реакцию этого субстрата (каталитический сайт). Хотя активный центр занимает только ~ 10-20 % от объёма фермента[1] , он является наиболее важной частью, поскольку он непосредственно катализирует химическую реакцию. Обычно активный центр состоит из сайта связывания (десять-пятнадцать аминокислот), связывающего и ориентирующего субстраты, и катилитического сайта из трех-четырех аминокислот, непосредственно снижающий энергию химической активации для реакции, в то время как другие аминокислоты в белке необходимы для поддержания его третичной структуры[2].

Каждый активный центр эволюционно развивался для оптимизации связывания с конкретным субстратом и катализирования конкретной реакции, что приводит к высокой специфичности ферментов. Эта специфичность определяется расположением аминокислот в активном центре и структурой субстратов. Иногда ферментам также необходимо связываться с некоторыми кофакторами для выполнения своей функции (например кофактор - гидратированный ион магния необходим для помощи в разрыве фосфатидной связи в АТФ в фосфатазах [3] [1]) . Активный центр обычно представляет собой бороздку или карман у фермента, которые могут располагаться в глубоком туннеле внутри фермента[4] или в межфазных границах у мультимерных ферментов. Активный центр может повторно катализировать реакцию, поскольку его аминокислотные остатки не изменяются в конце реакции (они могут изменяться во время реакции, но регенерируются к её концу)[5]. Этот процесс достигается за счет снижения энергии активации реакции, поэтому большее количество субстратов имеет достаточно энергии для прохождения реакции.

Обычно молекула фермента имеет только два активных центра, и эти активные центры соответствуют одному конкретному типу субстрата. Активный центр содержит сайт связывания, который связывает субстрат и ориентирует его для катализа. Ориентация субстрата и непосредственная близость между ним и активным центром настолько важны, что в некоторых случаях фермент все ещё может функционировать должным образом, даже если все другие его части мутировали и потеряли функцию[6].


Схема гипотезы о замке и ключе
Схема гипотезы индуцированного соответствия
Положительно заряженный ион натрия и отрицательно заряженный ион фтора притягиваются друг к другу, образуя фторид натрия при электростатическом взаимодействии.
Водородная связь между двумя молекулами воды.
Сила Ван-дер-Ваальса между двумя молекулами ацетона. Нижняя молекула ацетона содержит частично отрицательный атом кислорода, который притягивает частично положительный атом углерода в верхнем ацетоне.
Гидрофобные и гидрофильные группы, как правило, собираются с одним и тем же типом молекул.