Коллаге́н — гликопротеин, фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма, фасция и т. п.) её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов[1]. Коллаген — основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих[2], составляющий от 25 % до 45 % белков во всём теле. Синтез коллагена очень энергозатратен и происходит только у животных, которые используют кислород. Появление коллагена позволило создать скелет, как внешний, так и внутренний, и резко увеличить размеры животных во время кембрийского взрыва.
Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянное строение на молекулярном уровне, было представлено в середине 1930-х годов. С того времени много выдающихся учёных, таких, как ученые Отдела коллагеновых препаратов и изделий НИЦ Московской Медицинской Академии имени И.М. Сеченова, также группа ученых Московской ветеринарной академии имени К.И. Скрябина под руководством профессора Сергея Каспарьянца у нас в стране в самом начале шестидесятых, а так же включая нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран, в то же время за рубежом работали над изучением и строением мономера коллагена.
Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известное строение каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичное строение молекулы коллагена.
Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.
Фибриллогенез — образование коллагеновых волокон в соединительной ткани путём сборки или объединения в пучки фибрилл — тонких белковых нитевидных структур внутри клетки и тканей человеческого организма. Фибриллогенез имеет важное значение в процессе приживления имплантата и создания на его основе прочной, правильно функционирующей жевательной системы. Чем прочнее созданные в процессе фибриллогенеза коллагеновые волокна, тем прочнее соединительная ткань.
Молекула коллагена представляет собой левозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.