Лактатдегидрогеназа, ЛДГ, англ. LDH (L-лактат: NAD-оксидоредуктаза (LDH) 1.1.1.27) — фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза[1]. Лактатдегидрогеназа катализирует превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH.
Коферментом лактатдегидрогеназы является никотинамидадениндинуклеотид (НАД, NAD). NAD — кофермент динуклеотидного типа, в котором два нуклеозид-5'-монофосфата соединены фосфоангидридной связью.
Впервые лактатдегидрогеназа получена из отмытой мышцы О. Мейергофом в 1909 году.[источник не указан 246 дней]
ЛДГ была идентифицирована Б. Андерсоном (Bength Andersson) в 1933 году (Andersson B. Über Co-Zymaseaktievirung einiger Dehydrogenase : [нем.]. — Zeitschrift für Physiologische Chemie. — Band 217. — S. 186–190.)[2][3], в своей статье он представил доказательства необходимости этого фермента для синтеза пирувата[4].
В 1940 году Б. Ф. Штрауб (нем. Ferenc Straub) выделил лактатдегидрогеназу из воловьего сердца и получил её в кристаллическом виде[4].
Лактатдегидрогеназа устойчива к химическим воздействиям, например к действию реактивов, окисляющих или блокирующих сульфгидрильные группы, например йодоацетат и йодобензоат. Активность лактатдегидрогеназы снижается при повышении концентрации пирувата выше 10−4 М. Значительное инактивирование, обратимое при добавлении цистеина, происходит при инкубировании с парахлормеркурибензоатом.