| 3-дегидрохинатдегидратаза | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Третий этап пути шикимата катализируется DHQD. | ||||||||
| Идентификаторы | ||||||||
| ЕС нет. | 4.2.1.10 | |||||||
| № CAS | 9012-66-2 | |||||||
| Базы данных | ||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | |||||||
| BRENDA | BRENDA запись | |||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | |||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | |||||||
| MetaCyc | метаболический путь | |||||||
| ПРИАМ | профиль | |||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | |||||||
| ||||||||
| 3-дегидрохиназа I типа | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Строение 3-дегидрохинатдегидратазы типа i из сальмонеллы тифа | ||||||||
| Идентификаторы | ||||||||
| Символ | DHquinase_I | |||||||
| Pfam | PF01487 | |||||||
| Клан пфам | CL0036 | |||||||
| ИнтерПро | IPR001381 | |||||||
| PROSITE | PDOC00789 | |||||||
| SCOP2 | 2dhq / SCOPe / SUPFAM | |||||||
| CDD | cd00502 | |||||||
| ||||||||
| Дегидрохиназа класса II | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | ||||||||
| Символ | DHquinase_II | |||||||
| Pfam | PF01220 | |||||||
| PROSITE | PDOC00789 | |||||||
| SCOP2 | 2dhq / SCOPe / SUPFAM | |||||||
| CDD | cd00466 | |||||||
| ||||||||
В энзимологии , A 3-dehydroquinate дегидратаз ( ЕС 4.2.1.10 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию
- 3-дегидрохинат 3-дегидрошикимат + H 2 O
Таким образом, этот фермент имеет один субстрат , 3-dehydroquinate , и два изделия , 3-dehydroshikimate и Н 2 O .
Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , а именно к гидролазам, которые расщепляют углерод-кислородные связи. Этот фермент участвует в биосинтезе фенилаланина, тирозина и триптофана .
Открытие [ править ]
Путь шикимата был определен как основной путь биосинтеза для производства ароматических аминокислот благодаря исследованиям Бернхарда Дэвиса и Дэвида Спринсона. [1]
Роль на пути шикимата [ править ]
3-дегидрохинатдегидратаза - это фермент, который катализирует третью стадию пути шикимата. Путь шикимата - это путь биосинтеза, который позволяет растениям, грибам и бактериям производить ароматические аминокислоты . [2] У млекопитающих нет этого пути, а это означает, что они должны получать эти незаменимые аминокислоты с пищей. Ароматические аминокислоты включают фенилаланин , тирозин и триптофан . [1]
Этот фермент обезвоживает 3-дегидрохинат, превращая его в 3-дегидрошикимат, как показано на диаграмме рядом. Это третий шаг на пути Шикимат. Он принадлежит к семейству лиаз , а именно к гидролазам, которые расщепляют углерод-кислородные связи. Систематическое название данного фермента класса 3-dehydroquinate гидро-лиазы (3-dehydroshikimate образующих) . Этот фермент - один из немногих примеров конвергентной эволюции . Две отдельные версии этого фермента имеют разные аминокислотные последовательности. [2]
3-дегидрохинатдегидратаза также обычно упоминается как дегидрохинатдегидратаза и DHQD . Другие названия включают 3-дегидрохинатгидролазу, DHQase, 3-дегидрохиназу, 5-дегидрохиназу, дегидрохиназу, 5-дегидрохинатдегидратазу, 5-дегидрохинатгидролазу и 3-дегидрохинатгидролазу. [2]
Эволюционное происхождение [ править ]
Назначение продуктов [ править ]
Ароматические аминокислоты, продуцируемые путем метаболизма шикиматовой кислоты, используются высшими растениями в качестве строительных блоков белка и в качестве предшественников нескольких вторичных метаболитов. Примерами таких вторичных метаболитов являются растительные пигменты и соединения для защиты от травоядных, насекомых и УФ-излучения. Конкретные производимые ароматические вторичные метаболиты, а также то, когда и в каких количествах они производятся, различаются для разных типов растений. Млекопитающие потребляют незаменимые аминокислоты в своем рационе, превращая их в прекурсоры важных веществ, таких как нейротрансмиттеры.
Конвергентная эволюция [ править ]
Как упоминалось ранее, существует два класса 3-дегидрохинатдегидратазы, известные как типы I и II. Эти две версии имеют разные аминокислотные последовательности и разные вторичные структуры . Тип I присутствует в грибах, растениях и некоторых бактериях для биосинтеза хоризмата . Он катализирует цис-дегидратацию 3-дегидрохината через промежуточный ковалентный имин. Тип I подвержен нагреву и имеет значения K m в низком микромолярном диапазоне. Тип II присутствует в квинатном пути грибов и шикиматном пути большинства бактерий. Он катализирует транс-дегидратацию с использованием промежуточного енолята. Он термостабилен и имеет значения K m на один или два порядка выше, чем значения IK m типа . [1]
Наиболее изученный фермент типа I получен из Escherichia coli (ген aroD) и родственных бактерий . Это гомодимерный белок . У грибов дегидрохиназа образует ядро пентафункционального комплекса AROM , который катализирует пять последовательных этапов пути шикимата . [3] гистидин участвует в каталитическом механизме . [4]
Другие цели [ править ]
3-дегидрохинатдегидратаза также является ферментом, присутствующим в процессе разложения хината. И 3-дегидрохинат, и 3-дегидрошикимат являются промежуточными продуктами в механизме реакции. На следующем изображении показан этот процесс в Quinate Degradation. [1]
Структура [ править ]
Приложения [ править ]
Путь Shikimate стал центром исследований при разработке гербицидов и противомикробных агентов, поскольку он является важным путем для многих растений, бактерий и паразитов, но не существует у млекопитающих. [1]
Ингибиторы шикиматного пути микобактерий могут лечить туберкулез. [5] [6]
Большая часть 3-дегидрохинатдегидратазы у бактерий и высших растений относится к DHQD I типа. [1]
Ссылки [ править ]
- ^ Б с д е е Herrmann КМ (июль 1995 года). «Путь Shikimate: первые шаги в биосинтезе ароматических соединений» . Растительная клетка . 7 (7): 907–919. DOI : 10.1105 / tpc.7.7.907 . PMC 160886 . PMID 12242393 .
- ^ a b c Herrmann KM (январь 1995 г.). «Путь шикимата как вход во вторичный ароматический метаболизм» . Физиология растений . 107 (1): 7–12. DOI : 10,1104 / pp.107.1.7 . PMC 161158 . PMID 7870841 .
- ^ Арора Верасто, H; Логотети, М; Альбрехт, Р; Лейтнер, А; Zhu, H; Хартманн, доктор медицины (6 июля 2020 г.). «Архитектура и функциональная динамика пятифункционального комплекса АРОМ». Природа Химическая биология . 16 (9): 973–978. DOI : 10.1038 / s41589-020-0587-9 . PMID 32632294 . S2CID 220375879 .
- ^ Дека РК, Kleanthous C, Коггинс JR (ноябрь 1992). «Идентификация существенного остатка гистидина в активном центре дегидрохиназы Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 267 (31): 22237–42. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 41660-2 . PMID 1429576 .
- ^ Dias М.В., Snee WC, Bromfield KM, Payne RJ, Palaninathan SK, Ciulli A, Говард Н.И., Abell C, Sacchettini JC, Бландел TL (июнь 2011). «Структурное исследование конструкций ингибиторов, нацеленных на 3-дегидрохинатдегидратазу из шикиматного пути Mycobacterium tuberculosis». Биохимический журнал . 436 (3): 729–39. DOI : 10.1042 / BJ20110002 . PMID 21410435 .
- ^ Reichau S, Цзяо W, Walker SR, Hutton RD, Baker EN, Parker EJ (май 2011). «Мощные ингибиторы фермента пути шикимата из Mycobacterium tuberculosis: сочетание дизайна на основе механизмов и моделирования» . Журнал биологической химии . 286 (18): 16197–207. DOI : 10.1074 / jbc.M110.211649 . PMC 3093739 . PMID 21454647 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Мицухаши С., Дэвис Б.Д. (сентябрь 1954 г.). «Ароматический биосинтез. XII. Превращение 5-дегидрохиновой кислоты в 5-дегидрошикимовую кислоту dy 5-дегидрохиназу». Biochimica et Biophysica Acta . 15 (1): 54–61. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (54) 90093-1 . PMID 13198937 .
- Мицухаши С., Дэвис Б.Д. (октябрь 1954 г.). «Ароматический биосинтез. XIII. Превращение хинной кислоты в 5-дегидрохиновую кислоту хинной дегидрогеназой». Biochimica et Biophysica Acta . 15 (2): 268–80. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (54) 90069-4 . PMID 13208693 .
