• цитоплазма • составной компонент мембраны • мембрана • межклеточное соединение • очаговая адгезия • клеточная мембрана • интегральный компонент плазматической мембраны • волнистая мембрана • поверхность клетки • апикальная плазматическая мембрана • актиновый цитоскелет • мембранный плот • цитозоль
Биологический процесс
• Путь передачи сигналов Notch • позитивная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • позитивная регуляция активности рецепторов, активируемых эпидермальным фактором роста • позитивная регуляция фосфорилирования белков • ответ на гипоксию • дифференцировка Т-клеток в тимусе • подвижность клеток • позитивная регуляция клеток миграция • заживление ран, распространение эпидермальных клеток • формирование зародышевого центра • сигнальный путь, опосредованный фактором некроза опухоли • негативная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • Развитие селезенки • протеолиз • положительное регулирование лейкоцитарного хемотаксиса • положительное регулирование роста клеток • ответ на липополисахарид • клеточной адгезии • клеточной адгезии опосредовано интегрин • мембранного белка эктодомен протеолиз • мембранный белок внутриклеточный домен протеолиз • регуляция апоптоза процесса тучных клеток • положительное регулирование хемотаксиса Т-клеток • позитивная регуляция пролиферации клеток • процессинг рецептора Notch • позитивная регуляция продукции хемокинов • положительная регуляция движения клеточного компонента • опосредованный нейтрофилами иммунитет • дифференцировка В-клеток • ответ на лекарство • защитный ответ на грамположительные бактерии • сигнальный путь рецептора эпидермального фактора роста • трансактивация рецептора • позитивная регуляция миграции эндотелиальных клеток кровеносных сосудов • позитивная регуляция циклина -зависимая активность протеин-серин / треонинкиназы • клеточный ответ на стимул липопротеинов высокой плотности • отрицательная регуляция термогенеза, вызванного холодом • положительная регуляция перехода G1 / S митотического клеточного цикла • позитивная регуляция сигнального пути, опосредованного фактором некроза опухоли • позитивная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток сосудов
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
6868
11491
Ансамбль
ENSG00000151694
ENSMUSG00000052593
UniProt
P78536
Q9Z0F8
RefSeq (мРНК)
NM_003183 NM_001382777 NM_001382778 NM_021832
NM_001277266 NM_009615 NM_001291871
RefSeq (белок)
NP_003174
NP_001264195 NP_001278800 NP_033745
Расположение (UCSC)
Chr 2: 9.49 - 9.56 Мб
Chr 12: 21.32 - 21.37 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Домен 17 металлопептидазы ADAM ( ADAM17 ), также называемый TACE ( фермент, конвертирующий α-фактор некроза опухоли ), представляет собой фермент массой 70 кДа, который принадлежит к семейству дезинтегринов и металлопротеаз ADAM .
Содержание
1 Химические характеристики
2 Функция
3 взаимодействия
4 Сотовая локализация
5 Модельные организмы
6 Ссылки
7 Дальнейшее чтение
8 Внешние ссылки
Химические характеристики [ править ]
ADAM17 представляет собой полипептид из 824 аминокислот . [5] [6]
Функция [ править ]
ADAM17 понимается участвовать в обработке фактора некроза опухоли альфа ( TNF-alpha ) на поверхности клетки , и изнутри внутриклеточных мембран в транс-Гольджи сети . Этот процесс, который также известен как «шеддинг», включает расщепление и высвобождение растворимого эктодомена из мембраносвязанных про-белков (таких как про-TNF-α) и имеет известное физиологическое значение. ADAM17 был первой идентифицированной шеддазой , которая, как предполагается, также играет роль в высвобождении разнообразных заякоренных в мембране цитокинов , молекул клеточной адгезии , рецепторов , лигандов и ферментов.
Клонирование гена TNF-α показало, что он кодирует трансмембранный прополипептид типа II размером 26 кДа, который вставляется в клеточную мембрану во время ее созревания. На поверхности клетки про-TNF-α является биологически активным и способен вызывать иммунные ответы посредством межклеточной передачи сигналов юкстакрином . Однако про-TNF-α может подвергаться протеолитическому расщеплению по своей амидной связи Ala76-Val77, которая высвобождает растворимый внеклеточный домен 17 кДа ( эктодомен ) из молекулы про-TNF-α. Этот растворимый эктодомен представляет собой цитокин, широко известный как TNF-α, который играет ключевую роль в паракринной передаче сигналов. Это протеолитическое высвобождение растворимого TNF-α катализируется ADAM17.
Недавно ADAM17 был обнаружен как решающий медиатор устойчивости к лучевой терапии. Лучевая терапия может вызывать дозозависимое увеличение фурин-опосредованного расщепления проформы ADAM17 до активного ADAM17, что приводит к усилению активности ADAM17 in vitro и in vivo. Также было показано, что лучевая терапия активирует ADAM17 при немелкоклеточном раке легкого, что приводит к отключению множества факторов выживания, активации пути фактора роста и устойчивости к лечению, вызванной радиотерапией. [7]
ADAM17 может играть заметную роль в сигнальном пути Notch во время протеолитического высвобождения внутриклеточного домена Notch (из рецептора Notch1), которое происходит после связывания лиганда. ADAM17 также регулирует сигнальный путь MAP-киназы, регулируя отщепление лиганда EGFR амфирегулина в молочной железе. [8] ADAM17 также играет роль в отщеплении L-селектина , молекулы клеточной адгезии . [9]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что ADAM17 взаимодействует с:
DLG1 [10]
MAD2L1 , [11] [12] и
MAPK1 . [13]
Сотовая локализация [ править ]
Предполагается, что локализация ADAM17 является важным фактором, определяющим активность выделения. Считается, что процессинг TNF-α происходит в транс-сети Гольджи и тесно связан с транспортом растворимого TNF-α к поверхности клетки. Однако исследования, которые предполагают, что большая часть зрелого эндогенного ADAM17 может быть локализована в перинуклеарном компартменте, и лишь небольшое количество ТАСЕ присутствует на поверхности клетки. Локализация зрелого ADAM17 в перинуклеарном компартменте, следовательно, повышает вероятность того, что ADAM17-опосредованный шеддинг эктодомена также может происходить во внутриклеточной среде, в отличие от традиционной модели.
Было документально подтверждено, что функциональный ADAM17 повсеместно экспрессируется в толстой кишке человека с повышенной активностью в слизистой оболочке толстой кишки пациентов с язвенным колитом , основной формой воспалительного заболевания кишечника . Другие эксперименты также показали, что экспрессия ADAM17 может подавляться этанолом . [14]
Модельные организмы [ править ]
Фенотип мышей с нокаутом Adam17
Характеристика
Фенотип
Жизнеспособность гомозигот
Аномальный
Рецессивное летальное исследование
Нормальный
Масса тела
Нормальный
Беспокойство
Нормальный
Неврологический осмотр
Нормальный
Сила захвата
Нормальный
Горячая тарелка
Нормальный
Дисморфология
Нормальный [15]
Косвенная калориметрия
Нормальный
Тест толерантности к глюкозе
Нормальный
Слуховой ответ ствола мозга
Нормальный
DEXA
Нормальный
Рентгенография
Нормальный
Температура тела
Нормальный
Морфология глаза
Нормальный
Клиническая химия
Нормальный
Плазменные иммуноглобулины
Нормальный
Гематология
Нормальный
Лимфоциты периферической крови
Нормальный
Микроядерный тест
Нормальный
Вес сердца
Нормальный
Эпидермис хвоста цельный
Нормальный
Гистопатология кожи
Нормальный
Гистопатология мозга
Нормальный
Гистопатология глаз
Нормальный
Микро-КТ и количественный факситрон
Аномальный
Сальмонеллезная инфекция
Нормальный [16]
Citrobacter инфекция
Нормальный [17]
Все тесты и анализ из [18] [19]
Модельные организмы были использованы при изучении функции ADAM17. Линия условно нокаутных мышей , названная Adam17 tm1a (EUCOMM) Wtsi [20] [21], была создана в рамках программы International Knockout Mouse Consortium - проекта высокопроизводительного мутагенеза для создания и распространения животных моделей болезней среди заинтересованных ученых. [22] [23] [24]
Самцы и самки животных прошли стандартизированный фенотипический скрининг для определения эффектов делеции. [18] [25] Двадцать восемь тестов были проведены на мутантных мышах, и были обнаружены два значительных отклонения от нормы. [18] Во время беременности было идентифицировано несколько гомозиготных мутантных эмбрионов. Остальные тесты были выполнены на гетерозиготных мутантных взрослых мышах; У этих животных наблюдалось повышенное содержание минералов в костях с помощью Micro-CT . [18]
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000151694 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052593 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Мосс М. Л., Джин С. Л., Милла М.Е., Bickett Д.М., Беркхарт Вт, Картер HL, Чен WJ, Клей туалет, Didsbury JR, Хесслер D, Хоффман CR, Кость Т.А., Ламберт МН, Leesnitzer М.А., МакКоли Р, McGeehan G, Mitchell Дж., Мойер М., Пахель Дж., Рок В., Овертон Л.К., Шонен Ф., Ситон Т., Су Дж. Л., Бехерер Дж. Д. (февраль 1997 г.). «Клонирование дезинтегрин-металлопротеиназы, которая обрабатывает предшественник фактора некроза опухоли альфа». Природа . 385 (6618): 733–6. Bibcode : 1997Natur.385..733M . DOI : 10.1038 / 385733a0 . PMID 9034191 . S2CID 4335616 .
^ Шарма А, Бендер S, Циммерман М, Riesterer О, Broggini-Тензер А, Pruschy МН (сентябрь 2016). «Подпись секретома определяет ADAM17 как новую мишень для радиосенсибилизации немелкоклеточного рака легкого» . Клинические исследования рака . 22 (17): 4428–39. DOI : 10.1158 / 1078-0432.CCR-15-2449 . PMID 27076628 .
^ Sternlicht MD, Sunnarborg SW, Kouros-Mehr H, Yu Y, Lee DC, Werb Z (сентябрь 2005 г.). «Морфогенез протоков молочных желез требует паракринной активации стромального EGFR посредством ADAM17-зависимого отторжения эпителиального амфирегулина» . Развитие . 132 (17): 3923–33. DOI : 10.1242 / dev.01966 . PMC 2771180 . PMID 16079154 .
^ Li Y, Brazzell J, Herrera A, B Walcheck (октябрь 2006). «Дефицит ADAM17 у зрелых нейтрофилов по-разному влияет на выделение L-селектина» . Кровь . 108 (7): 2275–9. DOI : 10.1182 / кровь-2006-02-005827 . PMC 1895557 . PMID 16735599 .
^ Peiretti F, Депре-Beauclair P, Bonardo B, Обер H, Юхан-Vague I, Nalbone G (май 2003). «Идентификация SAP97 как внутриклеточного связывающего партнера TACE» . Журнал клеточной науки . 116 (Pt 10): 1949–57. DOI : 10,1242 / jcs.00415 . PMID 12668732 .
Перейти ↑ Nelson KK, Schlöndorff J, Blobel CP (ноябрь 1999 г.). «Доказательства взаимодействия металлопротеаза-дезинтегрин альфа-конвертазы фактора некроза опухоли (ТАСЕ) с митотическим дефицитом 2 (MAD2), а также металлопротеаза-дезинтегрин MDC9 с новым MAD2-родственным белком, MAD2beta» . Биохимический журнал . 343 Pt 3 (3): 673–80. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3430673 . PMC 1220601 . PMID 10527948 .
^ Погосяна Z, Robbins SM, MD Houslay, Webster A, Murphy G, Edwards DR (февраль 2002). «Зависимые от фосфорилирования взаимодействия между цитоплазматическим доменом ADAM15 и протеин-тирозинкиназами семейства Src» . Журнал биологической химии . 277 (7): 4999–5007. DOI : 10.1074 / jbc.M107430200 . PMID 11741929 .
^ Диас Родригес E, Montero JC, Esparís-Ogando A, Yuste L, Pandiella A (июнь 2002). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, фосфорилирует альфа-конвертирующий фермент фактора некроза опухоли по треонину 735: потенциальная роль в регулируемом шеддинге» . Молекулярная биология клетки . 13 (6): 2031–44. DOI : 10.1091 / mbc.01-11-0561 . PMC 117622 . PMID 12058067 .
^ Тайеб Дж, Delarche С, Ethuin Ж, Selloum S, Т Poynard, Гужеро-Pocidalo М.А., Chollet-Martin S (декабрь 2002 г.). «Индуцированное этанолом ингибирование высвобождения цитокинов и дегрануляции белка в нейтрофилах человека». Журнал биологии лейкоцитов . 72 (6): 1142–7. PMID 12488495 .
^ "Данные дисморфологии для Adam17" . Wellcome Trust Институт Сэнгера.
^ " Данные инфекции Salmonella для Adam17" . Wellcome Trust Институт Сэнгера.
^ « Данные о заражении Citrobacter для Adam17» . Wellcome Trust Институт Сэнгера.
^ а б в г Гердин А.К. (2010). "Программа генетики мыши Сэнгера: характеристика мышей с высокой пропускной способностью". Acta Ophthalmologica . 88 : 0. дои : 10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x . S2CID 85911512 .
^ Портал ресурсов мыши , Wellcome Trust Sanger Institute.
^ "Международный Консорциум Нокаут-Мышей" .
^ "Информатика генома мыши" .
^ Skarnes туалет, Розен В, Уэст А.П., Koutsourakis М, Бушелл Вт, Ийер В, Мухика А.О., Томас М, борона Дж, Кокс Т, Джексон D, Северин Дж, Биггс Р, фу Дж, Нефедов М, де - Jong PJ, Стюарт А.Ф., Брэдли А. (июнь 2011 г.). «Ресурс условного нокаута для полногеномного исследования функции генов мыши» . Природа . 474 (7351): 337–42. DOI : 10,1038 / природа10163 . PMC 3572410 . PMID 21677750 .
^ Долгин E (июнь 2011). "Библиотека мыши настроена на нокаут" . Природа . 474 (7351): 262–3. DOI : 10.1038 / 474262a . PMID 21677718 .
^ Collins FS, Rossant J, Wurst W (январь 2007). «Мышь по всем причинам». Cell . 128 (1): 9–13. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.12.018 . PMID 17218247 . S2CID 18872015 .
^ ван дер Вейден L, Белый JK, Адамс DJ, Логан DW (2011). «Набор инструментов генетики мышей: раскрытие функции и механизма» . Геномная биология . 12 (6): 224. DOI : 10.1186 / gb-2011-12-6-224 . PMC 3218837 . PMID 21722353 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Черный РА (январь 2002 г.). «Фермент, преобразующий фактор некроза опухоли альфа». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 34 (1): 1–5. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (01) 00097-8 . PMID 11733179 .
Боналдо М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к облегчению открытия генов» . Геномные исследования . 6 (9): 791–806. DOI : 10.1101 / gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
Black RA, Rauch CT, Kozlosky CJ, Peschon JJ, Slack JL, Wolfson MF, Castner BJ, Stocking KL, Reddy P, Srinivasan S, Nelson N, Boiani N, Schooley KA, Gerhart M, Davis R, Fitzner JN, Johnson RS , Пакстон Р.Дж., Марч С.Дж., Черретти Д.П. (февраль 1997 г.). «Дезинтегрин металлопротеиназы, высвобождающий из клеток фактор некроза опухоли альфа». Природа . 385 (6618): 729–33. Bibcode : 1997Natur.385..729B . DOI : 10.1038 / 385729a0 . PMID 9034190 . S2CID 4251053 .
Мосс М.Л., Джин С.Л., Милла М.Э., Бикетт Д.М., Беркхарт В., Картер Х.Л., Чен В.Дж., Клей В.С., Дидсбери Дж. , Мойер М., Пахель Дж., Рок В., Овертон Л.К., Шенен Ф., Ситон Т., Су Дж.Л., Бехерер Д.Д. (февраль 1997 г.). «Клонирование дезинтегрин-металлопротеиназы, которая обрабатывает предшественник фактора некроза опухоли альфа». Природа . 385 (6618): 733–6. Bibcode : 1997Natur.385..733M . DOI : 10.1038 / 385733a0 . PMID 9034191 . S2CID 4335616 .
Маскос К., Фернандес-Каталан К., Хубер Р., Буренков Г. П., Бартуник Х, Эллестад Г. А., Редди П., Вольфсон М. Ф., Раух К. Т., Кастнер Б. Дж., Дэвис Р., Кларк Х. Р., Петерсен М., Фицнер Дж. Н., Черретти Д. П., Марч С.Дж., Пакстон Р.Дж., Блэк Р.А., Боде В. (март 1998 г.). «Кристаллическая структура каталитического домена фермента, превращающего альфа-фактор некроза опухолей человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (7): 3408–12. Bibcode : 1998PNAS ... 95.3408M . DOI : 10.1073 / pnas.95.7.3408 . PMC 19849 . PMID 9520379 .
Пател И.Р., Аттур М.Г., Пател Р.Н., Стучин С.А., Абагян Р.А., Абрамсон С.Б., Амин А.Р. (май 1998 г.). «Фермент TNF-альфа-конвертаза из хряща человека, пораженного артритом: выделение кДНК путем дифференциального отображения, экспрессия активного фермента и регуляция TNF-альфа». Журнал иммунологии . 160 (9): 4570–9. PMID 9574564 .
Schroeter EH, Kisslinger JA, Kopan R (май 1998 г.). «Передача сигналов Notch-1 требует протеолитического высвобождения внутриклеточного домена, индуцированного лигандом». Природа . 393 (6683): 382–6. Bibcode : 1998Natur.393..382S . DOI : 10.1038 / 30756 . PMID 9620803 . S2CID 4431882 .
Хирохата С., Селдин М.Ф., Апте СС (ноябрь 1998 г.). «Хромосомное отнесение двух генов ADAM, TACE (ADAM17) и MLTNB (ADAM19) к хромосомам 2 и 5 человека, соответственно, и Mltnb к хромосоме 11 мыши». Геномика . 54 (1): 178–9. DOI : 10.1006 / geno.1998.5544 . PMID 9806848 .
Lum L, Wong BR, Josien R, Becherer JD, Erdjument-Bromage H, Schlöndorff J, Tempst P, Choi Y, Blobel CP (май 1999 г.). «Доказательства роли ферментоподобной протеазы, превращающей фактор некроза опухоли-альфа (TNF-альфа), в отщеплении TRANCE, члена семейства TNF, участвующего в остеокластогенезе и выживании дендритных клеток» . Журнал биологической химии . 274 (19): 13613–8. DOI : 10.1074 / jbc.274.19.13613 . PMID 10224132 .
Cerretti DP, Poindexter K, Castner BJ, Means G, Copeland NG, Gilbert DJ, Jenkins NA, Black RA, Nelson N (август 1999). «Характеристика кДНК и гена фермента, преобразующего фактор некроза опухоли альфа мыши (TACE / ADAM17), и его расположение в хромосоме 12 мыши и хромосоме 2p25 человека». Цитокин . 11 (8): 541–51. DOI : 10,1006 / cyto.1998.0466 . PMID 10433800 .
Нельсон К.К., Шлендорф Дж., Блобель С.П. (ноябрь 1999 г.). «Доказательства взаимодействия металлопротеаза-дезинтегрин альфа-конвертазы фактора некроза опухоли (ТАСЕ) с митотическим дефицитом 2 (MAD2), а также металлопротеаза-дезинтегрин MDC9 с новым MAD2-родственным белком, MAD2beta» . Биохимический журнал . 343 Pt 3 (Pt 3): 673–80. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3430673 . PMC 1220601 . PMID 10527948 .
Кярккяйнен И., Рыбникова Э., Пелто-Хуйкко М., Хуовила А.П. (июнь 2000 г.). «Гены металлопротеазы-дезинтегрина (ADAM) широко и по-разному экспрессируются в ЦНС взрослых». Молекулярная и клеточная нейронауки . 15 (6): 547–60. DOI : 10.1006 / mcne.2000.0848 . PMID 10860581 . S2CID 36643322 .
Броу С., Логеат Ф., Гупта Н., Бессия С., Лебейл О., Доеденс Дж. Р., Кумано А., Ру П., Блэк Р. А., Израиль А. (февраль 2000 г.). «Новое протеолитическое расщепление, участвующее в передаче сигналов Notch: роль дезинтегрин-металлопротеиназы TACE». Молекулярная клетка . 5 (2): 207–16. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 80417-7 . PMID 10882063 .
Ли М.Х., Верма В., Маскос К., Нат Д., Кнаупер В., Доддс П., Амур А., Мерфи Г. (май 2002 г.). «Разработка N-концевого домена тканевого ингибитора металлопротеиназы (TIMP) -3, чтобы быть лучшим ингибитором против фермента, преобразующего фактор некроза опухоли-альфа» . Биохимический журнал . 364 (Pt 1): 227–34. DOI : 10.1042 / bj3640227 . PMC 1222565 . PMID 11988096 .
Ли М.Х., Верма В., Маскос К., Бехерер Д.Д., Кнаупер В., Доддс П., Амур А., Мерфи Г. (июнь 2002 г.). «С-концевые домены ТАСЕ ослабляют ингибирующее действие N-ТИМП-3». Письма FEBS . 520 (1–3): 102–6. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (02) 02776-X . PMID 12044879 . S2CID 1433047 .
Диас-Родригес Э., Монтеро Дж. К., Эспарис-Огандо А., Юсте Л., Пандиелла А. (июнь 2002 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, фосфорилирует альфа-конвертирующий фермент фактора некроза опухоли по треонину 735: потенциальная роль в регулируемом шеддинге» . Молекулярная биология клетки . 13 (6): 2031–44. DOI : 10.1091 / mbc.01-11-0561 . PMC 117622 . PMID 12058067 .
Мохан М.Дж., Ситон Т., Митчелл Дж., Хоу А., Блэкберн К., Беркхарт В., Мойер М., Патель И., Вайтт Г.М., Бехерер Д.Д., Мосс М.Л., Милла М.Э. (июль 2002 г.). «Фермент, превращающий альфа-фактор некроза опухоли (ТАСЕ): уникальная металлопротеиназа с высоко определенной селективностью к субстрату». Биохимия . 41 (30): 9462–9. DOI : 10.1021 / bi0260132 . PMID 12135369 .
Гомес-Гавиро М.В., Гонсалес-Альваро I, Домингес-Хименес К., Пешон Дж., Блэк Р.А., Санчес-Мадрид Ф., Диас-Гонсалес Ф. (октябрь 2002 г.). «Взаимосвязь между структурой и функцией и роль фермента, преобразующего альфа-фактор некроза опухоли, в подавлении L-селектина нестероидными противовоспалительными препаратами» . Журнал биологической химии . 277 (41): 38212–21. DOI : 10.1074 / jbc.M205142200 . PMID 12147693 .
Чжэн Ю., Шлондорф Дж, Блобель С.П. (ноябрь 2002 г.). «Доказательства регуляции альфа-конвертазы фактора некроза опухоли (ТАСЕ) протеин-тирозинфосфатазой PTPH1» . Журнал биологической химии . 277 (45): 42463–70. DOI : 10.1074 / jbc.M207459200 . PMID 12207026 .
Внешние ссылки [ править ]
Антиген CD156b + в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)
Расположение генома человека ADAM17 и страница сведений о гене ADAM17 в браузере генома UCSC .
Расположение генома человека ADAM18 и страница сведений о гене ADAM18 в браузере генома UCSC .
