Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Аденозинтрифосфатаза
Идентификаторы
Номер ЕС3.6.1.3
Количество CAS9000-83-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
Аденозинтрифосфат
Аденозиндифосфат
Аденозинмонофосфат

АТФазы ( EC 3.6.1.3 , adenylpyrophosphatase, АТФ monophosphatase, triphosphatase, SV40 Т-антигена, аденозин - 5'-triphosphatase, АТФ гидролазы, комплекс В (митохондриальный транспорт электронов), (Са 2+ + Mg 2+ ) -АТФазы, HCO 3 - -АТФазы, аденозинтрифосфатазы) представляют собой класс ферментов , которые катализируют на разложение из АТФ в АДФ и свободный фосфат - ион [1] [2] [3] [4] [5] [6] или обратную реакцию. Эта реакция дефосфорилирования высвобождаетэнергия , которую фермент (в большинстве случаев) использует для запуска других химических реакций , которые в противном случае не произошли бы. Этот процесс широко используется во всех известных формах жизни .

Некоторые такие ферменты представляют собой интегральные мембранные белки (закрепленные в биологических мембранах ) и перемещают растворенные вещества через мембрану, как правило, против градиента их концентрации. Их называют трансмембранными АТФазами.

Функции [ править ]

Na + / K + АТФаза

Трансмембранные АТФазы импортируют многие метаболиты, необходимые для клеточного метаболизма, и экспортируют токсины, отходы и растворенные вещества, которые могут препятствовать клеточным процессам. Важным примером является обменник натрия-калия (или Na + / K + АТФаза ), который поддерживает потенциал клеточной мембраны . И еще один пример - водородно-калиевая АТФаза (Н + / К + АТФаза или протонная помпа желудка), которая подкисляет содержимое желудка. АТФаза генетически консервативна у животных; следовательно, карденолиды, которые представляют собой токсичные стероиды, продуцируемые растениями, действующими на АТФазы, вырабатывают общие и эффективные токсины животных, которые действуют дозозависимо. [7]

Помимо обменников, другие категории трансмембранной АТФазы включают ко-транспортеры и насосы (однако некоторые обменники также являются насосами). Некоторые из них, такие как Na + / K + АТФаза, вызывают чистый поток заряда, а другие нет. Их называют «электрогенными» и «неэлектрогенными» переносчиками соответственно.

Структура [ править ]

Эти мотивы Walker представляют собой последовательность мотив контрольного белка , предназначенные для связывания нуклеотидов и гидролиза. Помимо этой широкой функции, мотивы Уокера можно найти почти во всех природных АТФазах, за заметным исключением тирозинкиназ . [8] Мотивы Уокера обычно образуют спираль бета-лист- поворот- альфа, которая самоорганизуется как гнездо (структурный мотив белка) . Считается, что это связано с тем, что современные АТФазы произошли от небольших NTP-связывающих пептидов, которые должны были быть самоорганизованными. [9]

Дизайн белка смог воспроизвести функцию АТФазы (слабо) без использования природных последовательностей или структур АТФазы. Важно отметить, что в то время как все природные АТФазы имеют некоторую структуру бета-листов, разработанная «Альтернативная АТФаза» не имеет структуры бета-листов, демонстрируя, что эта жизненно важная функция возможна с последовательностями и структурами, не встречающимися в природе. [10]

Механизм [ править ]

Связь между гидролизом и переносом АТФ представляет собой более или менее строгую химическую реакцию, в которой фиксированное количество молекул растворенного вещества транспортируется для каждой молекулы АТФ, которая подвергается гидролизу; например, 3 иона Na + выходят из клетки и 2 иона K + внутрь на один гидролизованный АТФ для обменника Na + / K + .

Трансмембранные АТФазы используют химическую потенциальную энергию АТФ, потому что они выполняют механическую работу : они переносят растворенные вещества в направлении, противоположном их термодинамически предпочтительному направлению движения, то есть со стороны мембраны, где они находятся в низкой концентрации, в сторону, где они в высокой концентрации. Этот процесс считается активным транспортом .

Например, блокирование везикулярных H + -АТФаз приведет к увеличению pH внутри везикул и снижению pH цитоплазмы.

Трансмембранные АТФ-синтазы [ править ]

Основная статья: АТФ-синтаза

АТФ - синтазы из митохондрий и хлоропластов является анаболическим фермент , который использует энергию трансмембранного протонного градиента в качестве источника энергии для добавления неорганического фосфата группы к молекуле АДФ (ADP) с образованием молекулы аденозинтрифосфата (АТФ).

Этот фермент работает, когда протон движется вниз по градиенту концентрации, давая ферменту вращательное движение. Это уникальное вращательное движение связывает АДФ и Ф вместе с образованием АТФ.

АТФ-синтаза также может действовать в обратном направлении, то есть использовать энергию, высвобождаемую при гидролизе АТФ, для перекачки протонов против их электрохимического градиента.

Классификация [ править ]

Существуют разные типы АТФаз, которые могут различаться по функции (синтез и / или гидролиз АТФ), структуре (F-, V- и A-АТФазы содержат вращающиеся двигатели) и по типу переносимых ими ионов.

  • Ротационные АТФазы [11] [12]
    • F-АТФазы (F1FO-ATPases) в митохондриях , хлоропластах и бактериальных плазматических мембранах являются основными продуцентами АТФ, используя протонный градиент, создаваемый окислительным фосфорилированием (митохондрии) или фотосинтезом (хлоропласты).
      • F-АТФазы, лишенные субъединицы дельта / OSCP, вместо этого перемещают ионы натрия. Предлагается называть их N-АТФазами , поскольку они, по-видимому, образуют отдельную группу, которая дальше от обычных F-АТФаз, чем А-АТФазы от V-АТФаз. [13]
    • V- ATPases (V1VO-ATPases) в основном обнаруживаются в эукариотических вакуолях, катализируя гидролиз ATP для транспортировки растворенных веществ и понижая pH в органеллах, таких как протонный насос лизосом.
    • А-АТФазы (A1AO-АТФазы) обнаружены у архей и некоторых экстремофильных бактерий. Они устроены как V-ATPases, но функционируют как F-ATPases, главным образом как ATP-синтазы.
    • Существует много гомологов, которые не обязательно вращаются. См. АТФ-синтаза § Эволюция .
  • Р-АТФазы (Е1Е2-АТФазы) обнаружены в бактериях, грибах, а также в плазматических мембранах и органеллах эукариот и функционируют для переноса различных ионов через мембраны.
  • Е-АТФазы - это ферменты клеточной поверхности, которые гидролизуют ряд НТФ, включая внеклеточный АТФ. Примеры включают экто-АТФазы, CD39 и экто-АТФ / болезни, все из которых являются членами суперсемейства « GDA1_CD39 ». [14]
  • Белки AAA представляют собой семейство кольцевых NTPаз P-петли .

P-ATPase [ править ]

Основная статья: P-АТФаза

Р-АТФазы (иногда известные как АТФазы E1-E2) обнаруживаются в бактериях, а также в плазматических мембранах и органеллах эукариот. Его название связано с коротким временем присоединения неорганического фосфата к остаткам аспартата во время активации. Функция P-ATPase заключается в транспортировке множества различных соединений, таких как ионы и фосфолипиды, через мембрану с использованием гидролиза ATP для получения энергии. Существует много различных классов P-ATPases, которые переносят определенный тип иона. P-АТФазы могут состоять из одного или двух полипептидов и обычно могут принимать две основные конформации, E1 и E2.

Гены человека [ править ]

  • Транспорт Na + / K + : ATP1A1 , ATP1A2 , ATP1A3 , ATP1A4 , ATP1B1 , ATP1B2 , ATP1B3 , ATP1B4
  • Ca ++ транспортирование : ATP2A1 , ATP2A2 , ATP2A3 , ATP2B1 , ATP2B2 , ATP2B3 , ATP2B4 , ATP2C1 , ATP2C2
  • Транспортировка Mg ++ : ATP3
  • Обмен H + / K + : ATP4A
  • Транспорт H + , митохондрии : ATP5A1 , ATP5B , ATP5C1 , ATP5C2 , ATP5D , ATP5E , ATP5F1 , ATP5G1 , ATP5G2 , ATP5G3 , ATP5H , ATP5I , ATP5J , ATP5J2 , ATP5L , ATP5L , ATP5L , ATP5L , ATP5L
  • Н + транспортировка, лизосомальных : ATP6AP1 , ATP6AP2 , ATP6V1A , ATP6V1B1 , ATP6V1B2 , ATP6V1C1 , ATP6V1C2 , ATP6V1D , ATP6V1E1 , ATP6V1E2 , ATP6V1F , ATP6V1G1 , ATP6V1G2 , ATP6V1G3 , ATP6V1H , ATP6V0A1 , ATP6V0A2 , ATP6V0A4 , ATP6V0B , ATP6V0C , ATP6V0D1 , ATP6V0D2, ATP6V0E
  • Транспортировка Cu ++ : ATP7A , ATP7B
  • Класс I, тип 8: ATP8A1 , ATP8B1 , ATP8B2 , ATP8B3 , ATP8B4
  • Класс II, тип 9: ATP9A , ATP9B
  • Класс V, тип 10: ATP10A , ATP10B , ATP10D
  • Класс VI, тип 11: ATP11A , ATP11B , ATP11C
  • H + / K + транспорт, негастральный: ATP12A
  • тип 13: ATP13A1 , ATP13A2 , ATP13A3 , ATP13A4 , ATP13A5

См. Также [ править ]

  • АТФ-синтаза
  • Альфа / бета субъединицы АТФ-синтазы
  • Белки AAA
  • П-АТФаза

Ссылки [ править ]

  1. ^ Geider К, Hoffmann-Берлинг Н (1981). «Белки, контролирующие спиральную структуру ДНК». Ежегодный обзор биохимии . 50 : 233–60. DOI : 10.1146 / annurev.bi.50.070181.001313 . PMID  6267987 .
  2. ^ Килли WW (1961). «Миозин-аденозинтрифосфатаза». В Boyer PD, Lardy H, Myrbäck K (ред.). Ферменты . 5 (2-е изд.). Нью-Йорк: Academic Press. С. 159–168.
  3. ↑ Мартин СС, старший AE (ноябрь 1980 г.). «Мембранные активности аденозинтрифосфатазы в поджелудочной железе крысы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 602 (2): 401–18. DOI : 10.1016 / 0005-2736 (80) 90320-X . PMID 6252965 . 
  4. ^ Njus D, Knoth Дж, Zallakian М (1981). «Связанный с протонами транспорт в хромаффинных гранулах». Актуальные темы биоэнергетики . 11 : 107–147. DOI : 10.1016 / B978-0-12-152511-8.50010-4 .
  5. Перейти ↑ Riley MV, Peters MI (июнь 1981). «Локализация активности анион-чувствительной АТФазы в эндотелии роговицы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 644 (2): 251–6. DOI : 10.1016 / 0005-2736 (81) 90382-5 . PMID 6114746 . 
  6. ^ Tjian R (1981). «Регулирование вирусной транскрипции и репликации ДНК большим Т-антигеном SV40». Актуальные темы микробиологии и иммунологии . 93 : 5–24. DOI : 10.1007 / 978-3-642-68123-3_2 . ISBN 978-3-642-68125-7. PMID  6269805 .
  7. ^ Dobler S, Далла S, Вагшала V, Агроэл AA (август 2012). «Конвергентная эволюция в масштабах сообщества в адаптации насекомых к токсичным карденолидам путем замен в Na, K-АТФазе» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (32): 13040–5. DOI : 10.1073 / pnas.1202111109 . PMC 3420205 . PMID 22826239 .  
  8. ^ Уолкер JE, Сарасте M, Runswick MJ, Гей - Джерси (1982). «Дистанционно связанные последовательности в альфа- и бета-субъединицах АТФ-синтазы, миозина, киназ и других ферментов, требующих АТФ, и общая складка связывания нуклеотидов» . EMBO J . 1 (8): 945–51. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1982.tb01276.x . PMC 553140 . PMID 6329717 .  
  9. ↑ Romero Romero ML, Yang F, Lin YR, Toth-Petroczy A, Berezovsky IN, Goncearenco A, et al. (Декабрь 2018 г.). «Простые, но функциональные белки с фосфатной петлей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 115 (51): E11943 – E11950. DOI : 10.1073 / pnas.1812400115 . PMID 30504143 . 
  10. ↑ Wang M, Hecht MH (август 2020 г.). «Полностью De Novo АТФаза от комбинаторного дизайна белка». Журнал Американского химического общества . DOI : 10.1021 / jacs.0c02954 . PMID 32833456 . 
  11. ^ Stewart AG, Лэминг Е.М., Sobti M, сток D (апрель 2014). «Ротационные АТФазы - динамические молекулярные машины» . Текущее мнение в структурной биологии . 25 : 40–8. DOI : 10.1016 / j.sbi.2013.11.013 . PMID 24878343 . 
  12. ^ Kühlbrandt W, Davies KM (январь 2016). «Роторные АТФазы: новый поворот к древней машине». Направления биохимических наук . 41 (1): 106–116. DOI : 10.1016 / j.tibs.2015.10.006 . PMID 26671611 . 
  13. ^ Диброва, ДВ; Гальперин М.Ю .; Мулкиджанян, А.Ю. (15 июня 2010 г.). «Характеристика N-АТФазы, отдельной, латерально переносимой Na + -транслокационной формы бактериальной мембранной АТФазы F-типа» . Биоинформатика (Оксфорд, Англия) . 26 (12): 1473–6. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btq234 . PMID 20472544 . 
  14. ^ Ноулз, AF (март 2011 г.). «Суперсемейство GDA1_CD39: NTPDases с разнообразными функциями» . Пуринергическая сигнализация . 7 (1): 21–45. DOI : 10.1007 / s11302-010-9214-7 . PMC 3083126 . PMID 21484095 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • «АТФ-синтаза - великолепная молекулярная машина»
  • ATPase в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Электронно-микроскопические структуры АТФаз из банка данных EM (EMDB)