Транслокатор адениновых нуклеотидов ( ANT ), также известный как транслоказа ADP / ATP ( ANT ), белок-носитель ADP / ATP ( AAC ) или митохондриальный носитель ADP / ATP, обменивает свободный ATP на свободный ADP через внутреннюю мембрану митохондрий . [1] [2] ANT является наиболее распространенным белком внутренней митохондриальной мембраны и принадлежит к семейству митохондриальных переносчиков . [3]
АДФ / АТФ транслоказы | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
Символ | Aden_trnslctor | |||||||
Pfam | PF00153 | |||||||
ИнтерПро | IPR002113 | |||||||
TCDB | 2.A.29.1.2 | |||||||
OPM суперсемейство | 21 год | |||||||
Белок OPM | 2c3e | |||||||
|
семейство 25 переносчиков растворенных веществ (митохондриальный переносчик; транслокатор адениновых нуклеотидов), член 4 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Символ | SLC25A4 | |||||
Альт. символы | PEO3, PEO2, ANT1 | |||||
Ген NCBI | 291 | |||||
HGNC | 10990 | |||||
OMIM | 103220 | |||||
RefSeq | NM_001151 | |||||
UniProt | P12235 | |||||
Прочие данные | ||||||
Locus | Chr. 4 q35 | |||||
|
семейство 25 переносчиков растворенных веществ (митохондриальный переносчик; транслокатор адениновых нуклеотидов), член 5 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Символ | SLC25A5 | |||||
Альт. символы | ANT2 | |||||
Ген NCBI | 292 | |||||
HGNC | 10991 | |||||
OMIM | 300150 | |||||
RefSeq | NM_001152 | |||||
UniProt | P05141 | |||||
Прочие данные | ||||||
Locus | Chr. X q24-q26 | |||||
|
семейство 25 переносчиков растворенных веществ (митохондриальный переносчик; транслокатор адениновых нуклеотидов), член 6 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||
Символ | SLC25A6 | |||||
Альт. символы | ANT3 | |||||
Ген NCBI | 293 | |||||
HGNC | 10992 | |||||
OMIM | 403000 | |||||
RefSeq | NM_001636 | |||||
UniProt | P12236 | |||||
Прочие данные | ||||||
Locus | Chr. Y p | |||||
|
Свободный АДФ транспортируется из цитоплазмы в митохондриальный матрикс, в то время как АТФ, образующийся в результате окислительного фосфорилирования , транспортируется из митохондриального матрикса в цитоплазму , обеспечивая клетки своей основной энергетической валютой. [4] Транслоказы АДФ / АТФ существуют исключительно у эукариот и, как полагают, эволюционировали во время эукариогенеза . [5] Клетки человека экспрессируют четыре транслоказы АДФ / АТФ: SLC25A4 , SLC25A5 , SLC25A6 и SLC25A31 , которые составляют более 10% белка внутренней митохондриальной мембраны. [6] Эти белки относятся к надсемейству митохондриальных носителей .
Типы
У человека существует три параологичных изоформы ANT :
- SLC25A4 - обнаруживается в основном в сердце и скелетных мышцах.
- SLC25A5 - в первую очередь экспрессируется в фибробластах
- SLC25A6 - в основном экспрессируется в печени
Состав
Долгое время считалось, что ANT функционирует как гомодимер, но эта концепция была поставлена под сомнение из-за проекционной структуры дрожжевого Aac3p, решенной с помощью электронной кристаллографии, которая показала, что белок был трехкратно симметричным и мономерным, а путь транслокации субстрата через центр. [7] Атомная структура бычьего ANT подтвердила это представление и предоставила первую структурную складку митохондриального носителя. [8] Дальнейшие исследования показали, что ANT является мономером в детергентах [9] и действует как мономер в митохондриальных мембранах. [10] [11]
АДФ / АТФ транслоказа 1 является основным ААС в клетках человека и архетипическим белком этого семейства. Он имеет массу примерно 30 кДа и состоит из 297 остатков. [12] Он образует шесть трансмембранных α-спиралей, которые образуют ствол, в результате чего образуется глубокая конусообразная депрессия, доступная снаружи там, где связывается субстрат . Карман связывания, консервативный для большинства изоформ , в основном состоит из основных остатков, которые позволяют прочно связываться с АТФ или АДФ, и имеет максимальный диаметр 20 Å и глубину 30 Å. [13] Действительно, было показано , что остатки аргинина 96, 204, 252, 253 и 294, а также лизин 38 важны для активности транспортера. [14]
Функция
Транслоказа АДФ / АТФ переносит АТФ, синтезированный в результате окислительного фосфорилирования, в цитоплазму, где его можно использовать в качестве основной валюты энергии клетки для обеспечения термодинамически неблагоприятных реакций. После последующего гидролиза АТФ в АДФ, АДФ транспортируется обратно в матрикс митохондрий, где он может быть рефосфорилирован до АТФ. Поскольку человек обычно ежедневно обменивает эквивалент своей собственной массы АТФ, АДФ / АТФ транслоказа является важным белком-переносчиком с основными метаболическими последствиями. [4] [13]
ANT транспортирует свободные, т.е. депротонированные, немагниевые , не связанные с кальцием формы АДФ и АТФ в соотношении 1: 1. [1] Транспорт полностью обратим, и его направленность определяется концентрацией его субстратов (АДФ и АТФ внутри и вне митохондрий), хелаторов адениновых нуклеотидов и потенциала митохондриальной мембраны. Взаимосвязь этих параметров может быть выражена путем решения уравнения для «обратного потенциала ANT» (Erev_ANT), значения потенциала митохондриальной мембраны, при котором ANT не осуществляет чистый транспорт адениновых нуклеотидов. [15] [ 16] [17] ANT и F0-F1 АТФ-синтаза не обязательно находятся в направленной синхронности. [15]
Помимо обмена АДФ и АТФ через внутреннюю митохондриальную мембрану, АНТ также проявляет внутреннюю разобщающую активность [1] [18]
ANT является важным модуляторным [19] и возможным структурным компонентом поры перехода митохондриальной проницаемости, канала, участвующего в различных патологиях, функция которых все еще остается неуловимой. Карч и др. предложить «многопорную модель», в которой ANT является по крайней мере одним из молекулярных компонентов поры. [20]
Транслоказный механизм
В нормальных условиях АТФ и АДФ не могут пересекать внутреннюю митохондриальную мембрану из-за их высоких отрицательных зарядов, но АДФ / АТФ транслоказа, антипортер , связывает транспорт двух молекул. Депрессия в транслоказе АДФ / АТФ поочередно обращена к матриксу и цитоплазматической стороне мембраны. АДФ в межмембранном пространстве, исходящий из цитоплазмы, связывает транслоказу и вызывает ее выворот, что приводит к высвобождению АДФ в матрикс. Связывание АТФ с матрицей вызывает эверсию и приводит к высвобождению АТФ в межмембранное пространство, впоследствии диффундируя в цитоплазму, и одновременно возвращает транслоказу к ее исходной конформации. [4] АТФ и АДФ - единственные природные нуклеотиды, распознаваемые транслоказой. [13]
Чистый процесс обозначается:
- АДФ 3- цитоплазма + АТФ 4- матрица → АДФ 3- матрица + АТФ 4- цитоплазма
Обмен АДФ / АТФ является энергетически дорогостоящим: около 25% энергии, выделяемой при переносе электронов при аэробном дыхании , или один ион водорода , расходуется на регенерацию мембранного потенциала, который улавливается транслоказой АДФ / АТФ. [4]
Транслокатор циклически переключается между двумя состояниями, называемыми цитоплазматическим и матричным состоянием, поочередно открываясь этим компартментам. [1] [2] Есть структуры , доступные , которые показывают транслокатор заперты в цитоплазматическом состоянии с помощью ингибитора carboxyatractyloside , [8] [21] или в виде матрицы ингибитора bongkrekic кислоты. [22]
Переделки
Редкие, но тяжелые заболевания, такие как митохондриальные миопатии , связаны с дисфункциональной транслоказой АДФ / АТФ человека. Митохондриальные миопатии (ММ) относятся к группе клинически и биохимически гетерогенных заболеваний, которые имеют общие черты основных митохондриальных структурных аномалий скелетных мышц . Основным морфологическим признаком ММ являются рваные красные волокна, содержащие периферические и интермиофибриллярные скопления аномальных митохондрий. [23] [24] В частности, аутосомно-доминантная прогрессирующая внешняя офтальмоплегия (adPEO) является распространенным заболеванием, связанным с дисфункциональной транслоказой АДФ / АТФ, и может вызывать паралич мышц, ответственных за движения глаз. Общие симптомы не ограничиваются глазами и могут включать непереносимость физических упражнений, мышечную слабость, нарушение слуха и многое другое. adPEO демонстрирует менделевские паттерны наследования , но характеризуется крупномасштабными делециями митохондриальной ДНК (мтДНК). мтДНК содержит мало интронов или некодирующих участков ДНК, что увеличивает вероятность вредных мутаций . Таким образом, любая модификация мтДНК АДФ / АТФ транслоказы может привести к дисфункциональному транспортеру [25], особенно к остаткам, вовлеченным в связывающий карман, что может поставить под угрозу эффективность транслоказы. [14] ММ обычно ассоциируется с дисфункциональной транслоказой АДФ / АТФ, но ММ может индуцироваться через множество различных митохондриальных аномалий.
Торможение
Транслоказа АДФ / АТФ очень специфично ингибируется двумя семействами соединений. Первое семейство, которое включает атрактилозид (ATR) и карбоксиатрактилозид (CATR), связывается с транслоказой ADP / ATP с цитоплазматической стороны, запирая ее в открытой конформации цитоплазматической стороны. Напротив, второе семейство, которое включает бонгкрековую кислоту (BA) и изобонгкрековую кислоту (isoBA), связывает транслоказу из матрикса, запирая ее в открытой конформации на стороне матрикса. [26] Отрицательно заряженные группы ингибиторов прочно связываются с положительно заряженными остатками глубоко внутри связывающего кармана. Высокое сродство ( K d в наномолярном диапазоне) делает каждый ингибитор смертельным ядом, препятствуя клеточному дыханию / передаче энергии остальной части клетки. [13] Есть структуры , доступные , которые показывают транслокатор заперт в цитоплазматическом состоянии с помощью ингибитора carboxyatractyloside , [27] [28] или в виде матрицы ингибитора bongkrekic кислоты. [29]
История
В 1955 году Зикевиц и Поттер продемонстрировали, что адениновые нуклеотиды распределяются в клетках двумя пулами, расположенными в митохондриальном и цитозольном компартментах. [30] Вскоре после этого Прессман предположил, что два пула могут обмениваться нуклеотидами. [31] Однако существование транспортера АДФ / АТФ не предполагалось до 1964 г., когда Bruni et al. открыли ингибирующий эффект атрактилоида на систему передачи энергии (окислительное фосфорилирование) и сайты связывания АДФ в митохондриях печени крыс . [32] Вскоре после этого было проведено огромное количество исследований для доказательства существования и выяснения связи между транслоказой АДФ / АТФ и переносом энергии. [33] [34] [35] кДНК транслоказы АДФ / АТФ была секвенирована для крупного рогатого скота в 1982 г. [36] и дрожжей Saccharomyces cerevisiae в 1986 г. [37], прежде чем, наконец, Battini et al. секвенировали клон кДНК человеческого переносчика в 1989 году. Гомология в кодирующих последовательностях между АДФ / АТФ транслоказой человека и дрожжей составила 47%, в то время как бычьи и человеческие последовательности значительно расширились до 266 из 297 остатков, или 89,6%. В обоих случаях наиболее консервативные остатки лежат в кармане связывания субстрата АДФ / АТФ. [12]
Смотрите также
- Митохондриальный носитель
- Клеточное дыхание
- Окислительного фосфорилирования
Рекомендации
- ^ a b c d Klingenberg M (октябрь 2008 г.). «Транспорт АДФ и АТФ в митохондриях и его переносчик» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1778 (10): 1978–2021. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2008.04.011 . PMID 18510943 .
- ^ а б Кунджи Э.Р., Александрова А., Кинг М.С., Майд Х., Эштон В.Л., Серсон Э., Спрингетт Р., Кибальченко М., Тавулари С., Крайтон П.Г., Рупрехт Дж.Дж. (октябрь 2016 г.). «Транспортный механизм митохондриального переносчика АДФ / АТФ» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . Каналы и переносчики клеточного метаболизма. 1863 (10): 2379–93. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2016.03.015 . PMID 27001633 .
- ^ Пальмиери Ф, Монне М (октябрь 2016 г.). «Открытия, метаболические роли и болезни митохондриальных носителей: обзор» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . Каналы и переносчики клеточного метаболизма. 1863 (10): 2362–78. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2016.03.007 . PMID 26968366 .
- ^ а б в г Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2007). Биохимия . Сан-Франциско: WH Freeman. п. 553. ISBN 978-0-7167-8724-2.
- ^ Радзвилавичюс А.Л., Blackstone NW (октябрь 2015 г.). «Конфликт и сотрудничество в эукариогенезе: последствия для времени эндосимбиоза и эволюции пола» . Журнал Королевского общества, Интерфейс . 12 (111): 20150584. DOI : 10.1098 / rsif.2015.0584 . PMC 4614496 . PMID 26468067 .
- ^ Brandolin G, Dupont Y, Vignais PV (апрель 1985 г.). «Субстрат-индуцированные модификации собственной флуоресценции изолированного белка-носителя аденинового нуклеотида: демонстрация различных конформационных состояний». Биохимия . 24 (8): 1991–7. DOI : 10.1021 / bi00329a029 . PMID 2990548 .
- ^ Кунджи Э. Р., Хардинг М. (сентябрь 2003 г.). «Проекционная структура митохондриального носителя АДФ / АТФ из Saccharomyces cerevisiae, ингибируемого атрактилозидом» . Журнал биологической химии . 278 (39): 36985–8. DOI : 10.1074 / jbc.C300304200 . PMID 12893834 .
- ^ а б Пебай-Пейрула Э., Даху-Гонсалес С., Кан Р., Трезеге В., Лаукин Г. Дж., Брандолин Г. (ноябрь 2003 г.). «Структура митохондриального носителя АДФ / АТФ в комплексе с карбоксиатрактилозидом». Природа . 426 (6962): 39–44. Bibcode : 2003Natur.426 ... 39P . DOI : 10,1038 / природа02056 . PMID 14603310 . S2CID 4338748 .
- ^ Бамбер Л., Slotboom DJ, Kunji ER (август 2007 г.). «Дрожжевые митохондриальные носители АДФ / АТФ являются мономерными в детергентах, что продемонстрировано с помощью дифференциальной аффинной очистки» . Журнал молекулярной биологии . 371 (2): 388–95. DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.05.072 . PMID 17572439 .
- ^ Бамбер Л., Хардинг М., Монне М., Slotboom DJ, Kunji ER (июнь 2007 г.). «Дрожжевой митохондриальный переносчик АДФ / АТФ функционирует как мономер в митохондриальных мембранах» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (26): 10830–4. Bibcode : 2007PNAS..10410830B . DOI : 10.1073 / pnas.0703969104 . PMC 1891095 . PMID 17566106 .
- ^ Кунджи Э. Р., Крайтон П. Г. (март 2010 г.). «Митохондриальные носители функционируют как мономеры». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1797 (6–7): 817–31. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2010.03.023 . PMID 20362544 .
- ^ а б Battini R, Ferrari S, Kaczmarek L, Calabretta B, Chen ST, Baserga R (март 1987 г.). «Молекулярное клонирование кДНК для человеческого ADP / ATP-носителя, рост которого регулируется» . Журнал биологической химии . 262 (9): 4355–9. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 61355-9 . PMID 3031073 .
- ^ а б в г Пебай-Пейрула Э., Даху-Гонсалес С., Кан Р., Трезеге В., Лаукин Г. Дж., Брандолин Г. (ноябрь 2003 г.). «Структура митохондриального носителя АДФ / АТФ в комплексе с карбоксиатрактилозидом». Природа . 426 (6962): 39–44. Bibcode : 2003Natur.426 ... 39P . DOI : 10,1038 / природа02056 . PMID 14603310 . S2CID 4338748 .
- ^ а б Нельсон Д. Р., Лоусон Дж. Э., Клингенберг М., Дуглас М. Г. (апрель 1993 г.). «Сайт-направленный мутагенез дрожжевого митохондриального транслокатора АДФ / АТФ. Шесть аргининов и один лизин необходимы». Журнал молекулярной биологии . 230 (4): 1159–70. DOI : 10.1006 / jmbi.1993.1233 . PMID 8487299 .
- ^ а б Чинопулос К., Геренцер А.А., Манди М., Мате К., Тёрёчик Б., Докзи Дж., Туриак Л., Поцелуй Дж., Конрад С., Вайда С., Верецки В., О Р.Дж., Адам-Визи В. (июль 2010 г.). «Прямое действие транслоказы аденин-нуклеотида во время реверсирования F0F1-АТФазы: критическая роль фосфорилирования на уровне субстрата матрикса» . Журнал FASEB . 24 (7): 2405–16. DOI : 10.1096 / fj.09-149898 . PMC 2887268 . PMID 20207940 .
- ^ Чинопулос С. (май 2011 г.). «Митохондриальное потребление цитозольного АТФ: не так быстро» . Письма FEBS . 585 (9): 1255–9. DOI : 10.1016 / j.febslet.2011.04.004 . PMID 21486564 . S2CID 24773903 .
- ^ Чинопулос С. (декабрь 2011 г.). «В-пространство» фосфорилирования митохондрий » . Журнал неврологических исследований . 89 (12): 1897–904. DOI : 10.1002 / jnr.22659 . PMID 21541983 . S2CID 6721812 .
- ^ Брустовецкий Н., Клингенберг М. (ноябрь 1994 г.). «Восстановленный носитель АДФ / АТФ может опосредовать транспорт Н + свободными жирными кислотами, который дополнительно стимулируется мерсалилом» . Журнал биологической химии . 269 (44): 27329–36. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 46989-X . PMID 7961643 .
- ^ Докзи Дж., Торочик Б., Эчаниз-Лагуна А., Муссон де Камарет Б., Старков А., Старкова Н., Гал А., Мольнар М.Дж., Кавамата Х., Манфреди Дж., Адам-Визи В., Чинопулос С. (май 2016 г.). «Изменения в чувствительности к напряжению переходной поры митохондриальной проницаемости в ANT1-дефицитных клетках» . Научные отчеты . 6 : 26700. Bibcode : 2016NatSR ... 626700D . DOI : 10.1038 / srep26700 . PMC 4879635 . PMID 27221760 .
- ^ Карч Дж, Броунд М.Дж., Халил Х и др. Ингибирование перехода митохондриальной проницаемости путем делеции семейства ANT и CypD. Sci Adv. 2019; 5 (8): eaaw4597. Опубликовано 28 августа 2019 г. doi: 10.1126 / sciadv.aaw4597
- ^ Рупрехт Дж. Дж., Хеллавелл А. М., Хардинг М., Крайтон П. Г., Маккой А. Дж., Кунджи Э. Р. (январь 2014 г.). «Структуры дрожжевых митохондриальных носителей ADP / ATP поддерживают доменный механизм переменного доступа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (4): E426-34. Bibcode : 2014PNAS..111E.426R . DOI : 10.1073 / pnas.1320692111 . PMC 3910652 . PMID 24474793 .
- ^ Рупрехт Дж. Дж., Кинг М.С., Зёгг Т., Александрова А.А., Простите Э., Крайтон П.Г., Стеяерт Дж., Кунджи Э.Р. (январь 2019 г.). «Молекулярный механизм транспорта митохондриальным носителем АДФ / АТФ» . Cell . 176 (3): 435–447.e15. DOI : 10.1016 / j.cell.2018.11.025 . PMC 6349463 . PMID 30611538 .
- ^ Хардинг А.Е., Петти Р.К., Морган-Хьюз Дж. А. (август 1988 г.). «Митохондриальная миопатия: генетическое исследование 71 случая» . Журнал медицинской генетики . 25 (8): 528–35. DOI : 10.1136 / jmg.25.8.528 . PMC 1080029 . PMID 3050098 .
- ^ Роза М.Р. (январь 1998 г.). «Митохондриальные миопатии: генетические механизмы» . Архив неврологии . 55 (1): 17–24. DOI : 10,1001 / archneur.55.1.17 . PMID 9443707 .
- ^ Kaukonen J, Juselius JK, Tiranti V, Kyttälä A, Zeviani M, Comi GP, Keränen S, Peltonen L, Suomalainen A (август 2000 г.). «Роль транслокатора 1 аденинового нуклеотида в поддержании мтДНК». Наука . 289 (5480): 782–5. Bibcode : 2000Sci ... 289..782K . DOI : 10.1126 / science.289.5480.782 . PMID 10926541 .
- ^ Кунджи Э. Р., Хардинг М. (сентябрь 2003 г.). «Проекционная структура митохондриального носителя АДФ / АТФ из Saccharomyces cerevisiae, ингибируемого атрактилозидом» . Журнал биологической химии . 278 (39): 36985–8. DOI : 10.1074 / jbc.C300304200 . PMID 12893834 .
- ^ Пебай-Пейрула Э., Даху-Гонсалес С., Кан Р., Трезеге В., Лаукин Г. Дж., Брандолин Г. (ноябрь 2003 г.). «Структура митохондриального носителя АДФ / АТФ в комплексе с карбоксиатрактилозидом». Природа . 426 (6962): 39–44. Bibcode : 2003Natur.426 ... 39P . DOI : 10,1038 / природа02056 . PMID 14603310 . S2CID 4338748 .
- ^ Рупрехт Дж. Дж., Хеллавелл А. М., Хардинг М., Крайтон П. Г., Маккой А. Дж., Кунджи Э. Р. (январь 2014 г.). «Структуры дрожжевых митохондриальных носителей ADP / ATP поддерживают доменный механизм переменного доступа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (4): E426-34. Bibcode : 2014PNAS..111E.426R . DOI : 10.1073 / pnas.1320692111 . PMC 3910652 . PMID 24474793 .
- ^ Рупрехт Дж. Дж., Кинг М.С., Зёгг Т., Александрова А.А., Простите Э., Крайтон П.Г., Стеяерт Дж., Кунджи Э.Р. (январь 2019 г.). «Молекулярный механизм транспорта митохондриальным носителем АДФ / АТФ» . Cell . 176 (3): 435–447.e15. DOI : 10.1016 / j.cell.2018.11.025 . PMC 6349463 . PMID 30611538 .
- ^ Зикевиц П., Поттер В. Р. (июль 1955 г.). «Биохимическая структура митохондрий. II. Радиоактивное мечение внутримитохондриальных нуклеотидов при окислительном фосфорилировании» . Журнал биологической химии . 215 (1): 237–55. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 66032-6 . PMID 14392158 .
- ^ Pressman BC (июнь 1958 г.). «Внутримитохондриальные нуклеотиды. I. Некоторые факторы, влияющие на чистые взаимопревращения адениновых нуклеотидов» . Журнал биологической химии . 232 (2): 967–78. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 77415-8 . PMID 13549480 .
- ^ Бруни А., Лучани С., Контесса А.Р. (март 1964 г.). «Ингибирование атрактилоидом связывания аденин-нуклеотидов с митохондриями печени крысы». Природа . 201 (1): 1219–20. Bibcode : 1964Natur.201.1219B . DOI : 10.1038 / 2011219a0 . PMID 14151375 . S2CID 4170544 .
- ^ Duee ED, Vignais PV (август 1965 г.). «[Обмен между экстра- и интрамитохондриальными нуклеотидами аденина]». Biochimica et Biophysica Acta . 107 (1): 184–8. DOI : 10.1016 / 0304-4165 (65) 90419-8 . PMID 5857365 .
- ^ Pfaff E, Klingenberg M, Heldt HW (июнь 1965 г.). «Неспецифическая проницаемость и специфический обмен нуклеотидов аденина в митохондриях печени». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы . 104 (1): 312–5. DOI : 10.1016 / 0304-4165 (65) 90258-8 . PMID 5840415 .
- ^ Сакс В.А., Липина Н.В., Смирнов В.Н., Чазов Е.И. (март 1976 г.). «Исследования переноса энергии в клетках сердца. Функциональная связь между митохондриальной креатинфосфокиназой и транслоказой АТФ-АДФ: кинетические доказательства». Архивы биохимии и биофизики . 173 (1): 34–41. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (76) 90231-9 . PMID 1259440 .
- ^ Aquila H, Misra D, Eulitz M, Klingenberg M (март 1982). «Полная аминокислотная последовательность носителя АДФ / АТФ из митохондрий сердца говядины». Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie . 363 (3): 345–9. DOI : 10.1515 / bchm2.1982.363.1.345 . PMID 7076130 .
- ^ Адриан Г.С., Маккаммон М.Т., Монтгомери Д.Л., Дуглас М.Г. (февраль 1986 г.). «Последовательности, необходимые для доставки и локализации транслокатора АДФ / АТФ на внутренней мембране митохондрий» . Молекулярная и клеточная биология . 6 (2): 626–34. DOI : 10.1128 / mcb.6.2.626 . PMC 367554 . PMID 3023860 .
Внешние ссылки
- Аденин + нуклеотид + транслокатор + 1 в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Аденин + нуклеотид + транслокатор + 2 в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Аденин + нуклеотид + транслокатор + 3 в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)