Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Аденозин-5'-трифосфат
Аденозинтрифосфат protoniert.svg
ATP-xtal-3D-balls.png
ATP-xtal-3D-vdW.png
Имена
Систематическое название ИЮПАК
[[(2R, 3S, 4R, 5R) -5- (6-аминопурин-9-ил) -3,4-дигидроксиоксолан-2-ил] метоксигидроксифосфорил] фосфоногидрофосфат
Идентификаторы
3D модель ( JSmol )
ЧЭБИ
ЧЭМБЛ
ChemSpider
DrugBank
ECHA InfoCard100.000.258 Отредактируйте это в Викиданных
КЕГГ
UNII
Характеристики
C 10 H 16 N 5 O 13 P 3
Молярная масса507,18 г / моль
Плотность1,04 г / см 3 (динатриевая соль)
Температура плавления187 ° С (369 ° F, 460 К) динатриевая соль; разлагается
Кислотность (p K a )6.5
УФ-видимый (λ макс. )259 нм [1]
Абсорбцияε 259 = 15,4 мМ -1 см -1 [1]
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
проверитьY проверить  ( что есть   ?)проверитьY☒N
Ссылки на инфобоксы
Химическая формула
Интерактивная анимация структуры АТФ

Аденозинтрифосфат ( АТФ ) - это органическое соединение и гидротроп, который обеспечивает энергию для запуска многих процессов в живых клетках , таких как сокращение мышц, распространение нервных импульсов, растворение конденсата и химический синтез. Обнаруженный во всех известных формах жизни, АТФ часто называют «молекулярной денежной единицей » внутриклеточной передачи энергии . [2] При потреблении в метаболических процессах он превращается либо в аденозиндифосфат (АДФ), либо в аденозинмонофосфат.(AMP). Другие процессы регенерируют АТФ, так что человеческое тело ежедневно перерабатывает свой собственный весовой эквивалент АТФ. [3] Он также является предшественником ДНК и РНК и используется в качестве кофермента .

С точки зрения биохимии АТФ классифицируется как нуклеозидтрифосфат , что указывает на то, что он состоит из трех компонентов: азотистого основания ( аденина ), сахарной рибозы и трифосфата .

Структура [ править ]

АТФ состоит из аденина, присоединенного 9-атомом азота к 1 'атому углерода сахара ( рибозы ), который, в свою очередь, присоединен у 5' атома углерода сахара к трифосфатной группе. Во многих реакциях, связанных с метаболизмом, группы аденина и сахара остаются неизменными, но трифосфат превращается в ди- и монофосфат, давая соответственно производные АДФ и АМФ . Три фосфорильные группы обозначаются как альфа (α), бета (β) и, для терминального фосфата, гамма (γ).

В нейтральном растворе ионизированный АТФ существует в основном в виде АТФ 4– с небольшой долей АТФ 3– . [4]

Связывание катионов металлов с АТФ [ править ]

Будучи полианионным и содержащим потенциально хелатируемую полифосфатную группу, АТФ связывает катионы металлов с высоким сродством. Константа связывания для Mg2+это ( 9 554 ). [5] Связывание двухвалентного катиона , почти всегда магния , сильно влияет на взаимодействие АТФ с различными белками. Из-за силы взаимодействия ATP-Mg 2+ , ATP существует в клетке в основном в виде комплекса с Mg.2+
связаны с фосфатно-кислородными центрами. [4] [6]

Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в киназном домене. [7] Присутствие Mg 2+ регулирует киназную активность. [8]

Химические свойства [ править ]

Соли АТФ могут быть выделены в виде бесцветных твердых веществ. [9]

Циклы синтеза и деградации АТФ; 2 и 1 представляют вход и выход энергии соответственно.

АТФ стабилен в водных растворах при pH от 6,8 до 7,4 в отсутствие катализаторов. При более экстремальных значениях pH он быстро гидролизуется до АДФ и фосфата. Живые клетки поддерживают соотношение АТФ к АДФ на уровне десяти порядков величины от равновесия, причем концентрации АТФ в пять раз выше, чем концентрация АДФ. [10] [11] В контексте биохимических реакций связи POP часто называют высокоэнергетическими связями . [12]

Гидролиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата высвобождает 30,5  кДж / моль энтальпии с изменением свободной энергии на 3,4 кДж / моль. [13] Энергия, выделяемая при отщеплении фосфатной (P i ) или пирофосфатной (PP i ) единицы от АТФ при стандартном состоянии 1 M, составляет: [14]

АТФ + Н
2O → ADP + P i   Δ G ° = -30,5 кДж / моль (-7,3 ккал / моль)
АТФ + Н
2O → AMP + PP i   Δ G ° = -45,6 кДж / моль (-10,9 ккал / моль)

Эти сокращенные уравнения можно записать более явно (R = аденозил ):

[RO-P (O) 2 -OP (O) 2 -O-PO 3 ] 4- + H
2O → [RO-P (O) 2 -O-PO 3 ] 3− + [PO 4 ] 3− + 2 H +
[RO-P (O) 2 -OP (O) 2 -O-PO 3 ] 4- + H
2O → [RO-PO 3 ] 2− + [O 3 P-O-PO 3 ] 4− + 2 H +
На этом изображении показано вращение на 360 градусов одиночного хелата магния -АТФ в газовой фазе с зарядом -2. Анион был оптимизирован на теоретическом уровне UB3LYP / 6-311 ++ G (d, p), а атомная связность модифицирована оптимизатором-человеком для отражения вероятной электронной структуры.

Производство AMP и ADP [ править ]

Производство, аэробные условия [ править ]

Типичную внутриклеточную концентрацию АТФ трудно определить, однако отчеты показали, что у различных эукариот она составляет 1–10 мкмоль на грамм ткани. [15] Дефосфорилирование АТФ и рефосфорилирование АДФ и АМФ происходит неоднократно в ходе аэробного метаболизма.

АТФ может производиться рядом отдельных клеточных процессов; Три основных пути у эукариот - это (1) гликолиз , (2) цикл лимонной кислоты / окислительное фосфорилирование и (3) бета-окисление . Общий процесс окисления глюкозы до диоксида углерода , комбинация путей 1 и 2, известный как клеточное дыхание , производит около 30 эквивалентов АТФ из каждой молекулы глюкозы. [16]

Производство АТФ нефотосинтезирующими аэробными эукариотами происходит в основном в митохондриях , которые составляют почти 25% объема типичной клетки. [17]

Гликолиз [ править ]

Основная статья: Гликолиз

При гликолизе глюкоза и глицерин метаболизируются до пирувата . Гликолиз генерирует два эквивалента АТФ через фосфорилирование субстрата, катализируемое двумя ферментами, PGK и пируваткиназой . Также продуцируются два эквивалента НАДН , которые могут окисляться через цепь переноса электронов и приводить к образованию дополнительного АТФ с помощью АТФ-синтазы . Пируват, образующийся в качестве конечного продукта гликолиза, является субстратом цикла Кребса . [18]

Гликолиз рассматривается как состоящий из двух фаз по пять шагов в каждой. В фазе 1, «подготовительной фазе», глюкоза превращается в 2-d-глицеральдегид-3-фосфат (g3p). Один АТФ вкладывается на этапе 1, а другой АТФ - на этапе 3. Этапы 1 и 3 гликолиза называются «этапами прайминга». На этапе 2 два эквивалента g3p превращаются в два пирувата. На этапе 7 производятся два АТФ. Кроме того, на этапе 10 производятся еще два эквивалента АТФ. На этапах 7 и 10 АТФ генерируется из АДФ. Сеть из двух АТФ образуется в цикле гликолиза. Путь гликолиза позже связывается с циклом лимонной кислоты, который производит дополнительные эквиваленты АТФ.

Регламент [ править ]

При гликолизе гексокиназа напрямую ингибируется своим продуктом, глюкозо-6-фосфатом, а пируваткиназа ингибируется самим АТФ. Основной контрольной точкой для гликолитического пути является фосфофруктокиназа (PFK), которая аллостерически ингибируется высокими концентрациями АТФ и активируется высокими концентрациями АМФ. Ингибирование PFK АТФ необычно, поскольку АТФ также является субстратом в реакции, катализируемой PFK; Активная форма фермента представляет собой тетрамер, который существует в двух конформациях, только одна из которых связывает второй субстрат фруктозо-6-фосфат (F6P). Белок имеет два сайта связывания АТФ - активный сайт.доступен в любой белковой конформации, но связывание АТФ с сайтом ингибитора стабилизирует конформацию, которая плохо связывается с F6P. [18] Ряд других небольших молекул могут компенсировать вызванный АТФ сдвиг в равновесной конформации и реактивировать ПФК, включая циклический АМФ , ионы аммония , неорганический фосфат и фруктозо-1,6- и -2,6-бифосфат. [18]

Цикл лимонной кислоты [ править ]

Основные статьи: цикл лимонной кислоты и окислительное фосфорилирование

В митохондрии пируват окисляется комплексом пируватдегидрогеназы до ацетильной группы, которая полностью окисляется до диоксида углерода с помощью цикла лимонной кислоты (также известного как цикл Кребса). Каждый «поворот» цикла лимонной кислоты производит две молекулы диоксида углерода, один эквивалент гуанозинтрифосфата АТФ (GTP) через фосфорилирование на уровне субстрата, катализируемое сукцинил-КоА-синтетазой , поскольку сукцинил-КоА превращается в сукцинат, три эквивалента НАДН и один эквивалент FADH 2 . НАДН и ФАДН 2 рециклируются (в НАД+ и FAD соответственно), генерируя дополнительный АТФ путем окислительного фосфорилирования . Окисление НАДН приводит к синтезу 2–3 эквивалентов АТФ, а окисление одного ФАДН 2 дает 1–2 эквивалента АТФ. [16] Большая часть клеточного АТФ генерируется этим процессом. Хотя цикл лимонной кислоты сам по себе не включает молекулярный кислород , это обязательно аэробный процесс, потому что O 2 используется для рециркуляции NADH и FADH 2 и обеспечивает химическую энергию, управляющую процессом. [19] В отсутствие кислорода цикл лимонной кислоты прекращается. [17]

Генерация АТФ митохондрией из цитозольного НАДН зависит от малат-аспартатного челнока (и, в меньшей степени, глицерин-фосфатного челнока ), поскольку внутренняя митохондриальная мембрана непроницаема для НАДН и НАД + . Вместо переноса образовавшегося НАДН фермент малатдегидрогеназа превращает оксалоацетат в малат , который перемещается в митохондриальный матрикс. Другая реакция, катализируемая малатдегидрогеназой, происходит в противоположном направлении, производя оксалоацетат и НАДН из недавно перенесенного малата и внутреннего запаса НАД + в митохондриях . Трансаминазы преобразует оксалоацетат васпартат для транспорта обратно через мембрану в межмембранное пространство. [17]

При окислительном фосфорилировании прохождение электронов от НАДН и ФАДН 2 через цепь переноса электронов высвобождает химическую энергию О 2 [19] для откачки протонов из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. Эта накачка генерирует протонную движущую силу, которая является чистым эффектом градиента pH и градиента электрического потенциала на внутренней митохондриальной мембране. Поток протонов вниз по градиенту потенциала - то есть из межмембранного пространства в матрицу - дает АТФ за счет АТФ-синтазы . [20] Три АТФ производятся за один ход.

Хотя потребление кислорода является фундаментальным для поддержания протонной движущей силы , в случае нехватки кислорода ( гипоксия ) внутриклеточный ацидоз (опосредованный повышенной скоростью гликолиза и гидролизом АТФ) способствует увеличению потенциала митохондриальной мембраны и непосредственно стимулирует синтез АТФ. [21]

Большая часть АТФ, синтезируемого в митохондриях, будет использоваться для клеточных процессов в цитозоле; таким образом, он должен экспортироваться из места своего синтеза в митохондриальном матриксе. Движению АТФ наружу способствует электрохимический потенциал мембраны, поскольку цитозоль имеет относительно положительный заряд по сравнению с относительно отрицательным матриксом. За каждый вывезенный АТФ он стоит 1 H + . Производство одного АТФ стоит около 3 H + . Следовательно, для производства и экспорта одного АТФ требуется 4H +. Внутренняя мембрана содержит антипортер , транслоказу АДФ / АТФ, которая представляет собой интегральный мембранный белок, используемый для обмена вновь синтезированного АТФ в матрице на АДФ.в межмембранном пространстве. [22] Эта транслоказа управляется мембранным потенциалом, так как это приводит к перемещению примерно 4 отрицательных зарядов через митохондриальную мембрану в обмен на 3 отрицательных заряда, перемещенных внутрь. Однако также необходимо транспортировать фосфат в митохондрии; фосфатный носитель перемещает протон с каждым фосфатом, частично рассеивая протонный градиент. После завершения гликолиза, цикла лимонной кислоты, цепи переноса электронов и окислительного фосфорилирования на глюкозу вырабатывается примерно 30–38 молекул АТФ.

Регламент [ править ]

Цикл лимонной кислоты регулируется в основном доступностью ключевых субстратов, в частности, соотношением НАД + к НАДН и концентрацией кальция , неорганического фосфата, АТФ, АДФ и АМФ. Цитрат  - ион, который дает название циклу - является ингибитором цитрат-синтазы с обратной связью, а также ингибирует PFK, обеспечивая прямую связь между регуляцией цикла лимонной кислоты и гликолизом. [18]

Бета-окисление [ править ]

Основная статья: Бета-окисление

В присутствии воздуха и различных кофакторов и ферментов жирные кислоты превращаются в ацетил-КоА . Этот путь называется бета-окислением . Каждый цикл бета-окисления укорачивает цепь жирной кислоты на два атома углерода и производит по одному эквиваленту ацетил-КоА, НАДН и ФАДН 2 . Ацетил-КоА метаболизируется в цикле лимонной кислоты с образованием АТФ, в то время как НАДН и ФАДН 2 используются путем окислительного фосфорилирования для образования АТФ. Десятки эквивалентов АТФ образуются в результате бета-окисления одной длинной ацильной цепи. [23]

Регламент [ править ]

В окислительном фосфорилировании ключевой контрольной точкой является реакция, катализируемая цитохром с оксидазой , которая регулируется доступностью ее субстрата - восстановленной формы цитохрома с . Количество доступного восстановленного цитохрома c напрямую связано с количеством других субстратов:

что прямо означает это уравнение:

Таким образом, высокое соотношение [НАДН] к [НАД + ] или высокое соотношение [АДФ] [P i ] к [АТФ] подразумевают высокое количество восстановленного цитохрома с и высокий уровень активности цитохром с оксидазы. [18] Дополнительный уровень регуляции обеспечивается скоростью транспорта АТФ и НАДН между митохондриальным матриксом и цитоплазмой. [22]

Кетоз [ править ]

Основная статья: кетоновые тела

Кетоновые тела можно использовать в качестве топлива, давая 22 молекулы АТФ и 2 молекулы ГТФ на молекулу ацетоацетата при окислении в митохондриях. Кетоновые тела транспортируются из печени в другие ткани, где ацетоацетат и бета- гидроксибутират могут быть снова преобразованы в ацетил-КоА с образованием восстанавливающих эквивалентов (НАДН и ФАДН 2 ) через цикл лимонной кислоты . Кетоновые тела не могут использоваться печенью в качестве топлива, потому что в печени отсутствует фермент β-кетоацил-КоА трансфераза, также называемая тиолазой . Ацетоацетатв низких концентрациях поглощается печенью и подвергается детоксикации через путь метилглиоксаля, который заканчивается лактатом. Ацетоацетат в высоких концентрациях абсорбируется клетками, отличными от клеток печени, и поступает другим путем через 1,2-пропандиол . Хотя этот путь проходит через другую серию шагов, требующих АТФ, 1,2-пропандиол может быть превращен в пируват. [24]

Производство, анаэробные условия [ править ]

Ферментация - это метаболизм органических соединений в отсутствие воздуха. Он включает фосфорилирование на уровне субстрата в отсутствие дыхательной цепи переноса электронов . Уравнение окисления глюкозы до молочной кислоты :

C
6ЧАС
12О
6→ 2  канала
3CH (OH) COOH + 2 АТФ

Анаэробное дыхание - это дыхание в отсутствие O2. Прокариоты могут использовать различные акцепторы электронов. К ним относятся нитраты , сульфаты и диоксид углерода.

Восполнение АТФ нуклеозиддифосфаткиназами [ править ]

АТФ также может быть синтезирован посредством нескольких так называемых реакций «пополнения», катализируемых семейством ферментов нуклеозиддифосфаткиназ (NDK), которые используют другие нуклеозидтрифосфаты в качестве высокоэнергетического донора фосфата, и семейством АТФ: гуанидофосфотрансферазы .

Производство АТФ во время фотосинтеза [ править ]

В растениях АТФ синтезируется в тилакоидных мембранах в хлоропластах . Этот процесс называется фотофосфорилированием. «Механизм» аналогичен митохондриям, за исключением того, что энергия света используется для перекачки протонов через мембрану для создания протонодвижущей силы. Затем происходит АТФ-синтаза, точно так же, как при окислительном фосфорилировании. [25] Часть АТФ, производимого в хлоропластах, потребляется в цикле Кальвина , который производит триозные сахара.

Утилизация АТФ [ править ]

Общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,2  моля . Большая часть АТФ рециркулируется из АДФ с помощью вышеупомянутых процессов. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным.

Энергия, используемая человеческими клетками у взрослого человека, требует гидролиза от 100 до 150 моль АТФ в день, что составляет от 50 до 75 кг. Человек обычно израсходует АТФ в течение дня. Каждый эквивалент АТФ перерабатывается 1000–1500 раз в течение одного дня ( 100 / 0,2 = 500 ). [26]

Пример Россмана раз, а структурный домен в виде декарбоксилазы фермента из бактерии эпидермального стафилококка ( PDB : 1G5Q ) со связанным флавинмононуклеотидом кофактором.

Биохимические функции [ править ]

Внутриклеточная передача сигналов [ править ]

АТФ участвует в передаче сигналов , выступая в качестве субстрата для киназ, ферментов, переносящих фосфатные группы. Киназы являются наиболее распространенными АТФ-связывающими белками. У них есть небольшое количество общих складок. [27] Фосфорилирование протеина киназой может активировать каскад, такой как каскад митоген-активируемых протеинкиназ . [28]

АТФ также является субстратом аденилатциклазы , чаще всего в путях передачи сигналов рецепторов, связанных с G-белками, и трансформируется во вторичный мессенджер , циклический АМФ, который участвует в запуске кальциевых сигналов путем высвобождения кальция из внутриклеточных хранилищ. [29] Эта форма передачи сигналов особенно важна для работы мозга, хотя она участвует в регуляции множества других клеточных процессов. [30]

Синтез ДНК и РНК [ править ]

АТФ - один из четырех мономеров, необходимых для синтеза РНК . Этому процессу способствуют РНК-полимеразы . [31] Аналогичный процесс происходит при образовании ДНК, за исключением того, что сначала АТФ превращается в дезоксирибонуклеотид дАТФ. Как и многие реакции конденсации в природе, репликация ДНК и транскрипция ДНК также потребляют АТФ.

Активация аминокислот в синтезе белка [ править ]

Основная статья: Аминокислотная активация

Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы потребляют АТФ в тРНК присоединения к аминокислотам, образуя комплексы аминоацил-тРНК. Аминоацилтрансфераза связывает АМФ-аминокислоту с тРНК. Реакция сочетания протекает в два этапа:

  1. аа + АТФ ⟶ аа-АМФ + PP i
  2. аа-АМФ + тРНК ⟶ аа-тРНК + АМФ

Аминокислота связана с предпоследним нуклеотидом на 3'-конце тРНК (A в последовательности CCA) через сложноэфирную связь (на иллюстрации перевернутый).

Переносчик кассет, связывающих АТФ [ править ]

Транспортировка химических веществ из клетки против градиента часто связана с гидролизом АТФ. Транспорт опосредуется переносчиками кассет, связывающих АТФ . Геном человека кодирует 48 транспортеров ABC, которые используются для экспорта лекарств, липидов и других соединений. [32]

Внеклеточная передача сигналов и нейротрансмиссия [ править ]

Клетки секретируют АТФ для связи с другими клетками в процессе, называемом пуринергической передачей сигналов . АТФ служит нейротрансмиттером во многих частях нервной системы, модулирует биение ресничек, влияет на снабжение сосудов кислородом и т. Д. АТФ либо секретируется непосредственно через клеточную мембрану через белки каналов [33] [34], либо перекачивается в пузырьки [35], которые затем сплавить с мембраной. Клетки обнаруживают АТФ, используя белки пуринергических рецепторов P2X и P2Y.

Растворимость белка [ править ]

Недавно было предложено, чтобы АТФ действовал как биологический гидротроп [36], и было показано, что он влияет на растворимость протеома в целом. [37]

Аналоги АТФ [ править ]

Биохимические лаборатории часто используют исследования in vitro для изучения АТФ-зависимых молекулярных процессов. Аналоги АТФ также используются в рентгеновской кристаллографии для определения структуры белка в комплексе с АТФ, часто вместе с другими субстратами.

Ингибиторы ферментов АТФ-зависимых ферментов, таких как киназы , необходимы для исследования сайтов связывания и переходных состояний, участвующих в АТФ-зависимых реакциях.

Большинство полезных аналогов АТФ не могут быть гидролизованы, как АТФ; вместо этого они захватывают фермент в структуру, тесно связанную с состоянием АТФ. Аденозин 5 '- (γ-тиотрифосфат) является чрезвычайно распространенным аналогом АТФ, в котором один из атомов кислорода гамма-фосфата заменен на атом серы ; этот анион гидролизуется значительно медленнее, чем сам АТФ, и действует как ингибитор АТФ-зависимых процессов. В кристаллографических исследованиях переходные состояния гидролиза моделируются связанным ванадат- ионом.

Следует проявлять осторожность при интерпретации результатов экспериментов с использованием аналогов АТФ, поскольку некоторые ферменты могут гидролизовать их с заметной скоростью при высокой концентрации. [38]

Медицинское использование [ править ]

АТФ используется внутривенно при некоторых сердечных заболеваниях. [39]

История [ править ]

АТФ был обнаружен в 1929 году Карл Lohmann [40] и Jendrassik [41] и, независимо друг от друга, Киром Фиске и Yellapragada Субба Рао из Harvard Medical School , [42] обе команды конкурируют друг против друга , чтобы найти анализ на фосфор.

Фриц Альберт Липманн в 1941 году предложил использовать его в качестве посредника между реакциями выделения энергии и потреблением энергии в клетках [43].

Впервые он был синтезирован в лаборатории Александром Тоддом в 1948 году [44].

Нобелевская премия по химии 1997 года была разделена, одна половина совместно Пол Бойер и John E. Walker « для их выяснения ферментативного механизма , лежащего в основе синтеза аденозинтрифосфата (АТФ) » , а другая половина к Jens C. Skou " за первое открытие ион-транспортирующего фермента Na +, K + -АТФазы ». [45]

См. Также [ править ]

  • Аденозиндифосфат (АДФ)
  • Аденозинмонофосфат (АМФ)
  • Аденозин-тетрафосфатаза
  • Аденозин метилен трифосфат
  • АТФазы
  • АТФ тест
  • Гидролиз АТФ
  • Цикл лимонной кислоты (также называемый циклом Кребса или циклом TCA)
  • Креатин
  • Циклический аденозинмонофосфат (цАМФ)
  • Фактор обмена нуклеотидов
  • Фосфаген
  • Фотофосфорилирование

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b «Информация о продукте динатриевой соли аденозин-5'-трифосфата» (PDF) . Сигма. Архивировано (PDF) из оригинала 23.03.2019 . Проверено 22 марта 2019 .
  2. ^ Ноулз, Дж. Р. (1980). «Катализируемые ферментами реакции переноса фосфорила». Анну. Rev. Biochem . 49 : 877–919. DOI : 10.1146 / annurev.bi.49.070180.004305 . PMID 6250450 . 
  3. ^ Törnroth-Horsefield, S .; Neutze, R. (декабрь 2008 г.). «Открытие и закрытие ворот метаболита» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 105 (50): 19565–19566. Bibcode : 2008PNAS..10519565T . DOI : 10.1073 / pnas.0810654106 . PMC 2604989 . PMID 19073922 .  
  4. ^ a b Storer, A .; Корниш-Боуден, А. (1976). «Концентрация MgATP 2– и других ионов в растворе. Расчет истинных концентраций веществ, присутствующих в смесях ассоциирующих ионов» . Biochem. Дж . 159 (1): 1–5. DOI : 10.1042 / bj1590001 . PMC 1164030 . PMID 11772 .  
  5. ^ Wilson, J .; Чин, А. (1991). «Хелатирование двухвалентных катионов АТФ, изученное титрованием калориметрии». Анальный. Biochem . 193 (1): 16–19. DOI : 10.1016 / 0003-2697 (91) 90036-S . PMID 1645933 . 
  6. ^ Garfinkel, L .; Altschuld, R .; Гарфинкель, Д. (1986). «Магний в сердечном энергетическом обмене». J. Mol. Клетка. Кардиол . 18 (10): 1003–1013. DOI : 10.1016 / S0022-2828 (86) 80289-9 . PMID 3537318 . 
  7. ^ Saylor, P .; Wang, C .; Hirai, T .; Адамс, Дж. (1998). «Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в киназном домене онкопротеина v-Fps». Биохимия . 37 (36): 12624–12630. DOI : 10.1021 / bi9812672 . PMID 9730835 . 
  8. ^ Lin, X .; Айрапетов, М; Солнце, Г. (2005). «Характеристика взаимодействий между активным центром протеинтирозинкиназы и активатором двухвалентного металла» . BMC Biochem . 6 : 25. DOI : 10,1186 / 1471-2091-6-25 . PMC 1316873 . PMID 16305747 .  
  9. ^ Budavari, Susan, изд. (2001), The Merck Index: Encyclopedia of Chemicals, Drugs, and Biologicals (13-е изд.), Merck, ISBN 0911910131
  10. ^ Фергюсон, С. Дж .; Николлс, Дэвид; Фергюсон, Стюарт (2002). Биоэнергетика 3 (3-е изд.). Сан-Диего, Калифорния: академический. ISBN 978-0-12-518121-1.
  11. ^ Берг, Дж. М .; Tymoczko, J. L .; Страйер, Л. (2003). Биохимия . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: У. Х. Фриман. п. 376 . ISBN 978-0-7167-4684-3.
  12. ^ Шанс, B .; Lees, H .; Постгейт, Дж. Г. (1972). «Значение« обращенного потока электронов »и« электронов высоких энергий »в биохимии». Природа . 238 (5363): 330–331. Bibcode : 1972Natur.238..330C . DOI : 10.1038 / 238330a0 . PMID 4561837 . S2CID 4298762 .  
  13. ^ Gajewski, E .; Steckler, D .; Гольдберг, Р. (1986). «Термодинамика гидролиза аденозин-5'-трифосфата до аденозин-5'-дифосфата» (PDF) . J. Biol. Chem . 261 (27): 12733–12737. PMID 3528161 . Архивировано (PDF) из оригинала 27 сентября 2007 года . Проверено 27 декабря 2006 .  
  14. ^ Берг, Джереми М .; Тимочко, Джон Л .; Страйер, Люберт (2007). Биохимия (6-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: У. Х. Фриман. п. 413. ISBN 978-0-7167-8724-2.
  15. ^ Beis, I .; Ньюсхолм, Э. А. (1 октября 1975 г.). «Содержание адениновых нуклеотидов, фосфагенов и некоторых промежуточных продуктов гликолиза в мышцах покоя позвоночных и беспозвоночных» . Biochem. Дж . 152 (1): 23–32. DOI : 10.1042 / bj1520023 . PMC 1172435 . PMID 1212224 .  
  16. ^ a b Рич, П. Р. (2003). «Молекулярный аппарат дыхательной цепи Кейлина». Biochem. Soc. Пер . 31 (6): 1095–1105. DOI : 10.1042 / BST0311095 . PMID 14641005 . 
  17. ^ a b c Lodish, H .; Берк, А .; Matsudaira, P .; Kaiser, C.A .; Krieger, M .; Scott, M.P .; Зипурский, С.Л .; Дарнелл, Дж. (2004). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: У. Х. Фриман. ISBN 978-0-7167-4366-8.
  18. ^ a b c d e Voet, D .; Воет, Дж. Г. (2004). Биохимия . 1 (3-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN 978-0-471-19350-0.
  19. ^ а б Шмидт-Рор, K (2020). «Кислород - это высокоэнергетическая молекула, питающая сложную многоклеточную жизнь: фундаментальные поправки к традиционной биоэнергетике» . САУ Омега . 5 (5): 2221–2233. DOI : 10.1021 / acsomega.9b03352 . PMC 7016920 . PMID 32064383 .  
  20. ^ Abrahams, J .; Лесли, А .; Lutter, R .; Уокер, Дж. (1994). «Структура при разрешении 2,8 Å F1-АТФазы из митохондрий сердца крупного рогатого скота». Природа . 370 (6491): 621–628. Bibcode : 1994Natur.370..621A . DOI : 10.1038 / 370621a0 . PMID 8065448 . S2CID 4275221 .  
  21. ^ Devaux, JBL; Живые изгороди, CP; Хики, AJR (январь 2019 г.). «Ацидоз поддерживает функцию митохондрий мозга у толерантных к гипоксии трехлеперых рыб: стратегия выживания при остром гипоксическом воздействии?» . Front Physiol . 9, 1914: 1941. DOI : 10,3389 / fphys.2018.01941 . PMC 6346031 . PMID 30713504 .  
  22. ^ a b Даут-Гонсалес, С .; Nury, H .; Трезеге, В .; Lauquin, G .; Pebay-Peyroula, E .; Брандолин, Г. (2006). «Молекулярные, функциональные и патологические аспекты митохондриального носителя АДФ / АТФ». Физиология . 21 (4): 242–249. DOI : 10.1152 / physiol.00005.2006 . PMID 16868313 . 
  23. ^ Ronnett, G .; Kim, E .; Landree, L .; Ту, Ю. (2005). «Метаболизм жирных кислот как мишень для лечения ожирения». Physiol. Behav . 85 (1): 25–35. DOI : 10.1016 / j.physbeh.2005.04.014 . PMID 15878185 . S2CID 24865576 .  
  24. ^ «Интегрированная система информации о рисках» (PDF) . 2013-03-15. Архивировано (PDF) из оригинала на 2015-09-24 . Проверено 1 февраля 2019 .
  25. ^ Аллен, Дж. (2002). «Фотосинтез АТФ-электронов, протонные насосы, роторы и равновесия». Cell . 110 (3): 273–276. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (02) 00870-X . PMID 12176312 . S2CID 1754660 .  
  26. ^ Фурман, Брэдли П .; Циммерман, Джерри Дж. (2011). Педиатрическая реанимация . Эльзевир. С. 1058–1072. ISBN 978-0-323-07307-3. Дата обращения 16 мая 2020 .
  27. ^ Scheeff, E .; Борн, П. (2005). «Структурная эволюция суперсемейства, подобного протеинкиназе» . PLOS Comput. Биол . 1 (5): e49. Bibcode : 2005PLSCB ... 1 ... 49S . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.0010049 . PMC 1261164 . PMID 16244704 .  
  28. ^ Mishra, N .; Tuteja, R .; Тутея, Н. (2006). «Передача сигналов через сети киназ MAP в растениях». Arch. Biochem. Биофиз . 452 (1): 55–68. DOI : 10.1016 / j.abb.2006.05.001 . PMID 16806044 . 
  29. ^ Каменецкий, М .; Middelhaufe, S .; Банк, E .; Левин, Л .; Бак, Дж .; Стигборн, К. (2006). «Молекулярные детали генерации цАМФ в клетках млекопитающих: рассказ о двух системах» . J. Mol. Биол . 362 (4): 623–639. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.07.045 . PMC 3662476 . PMID 16934836 .  
  30. ^ Hanoune, J .; Дефер, Н. (2001). «Регуляция и роль изоформ аденилатциклазы». Анну. Rev. Pharmacol. Toxicol . 41 : 145–174. DOI : 10.1146 / annurev.pharmtox.41.1.145 . PMID 11264454 . 
  31. ^ Джойс, К. М .; Стейтц, Т. А. (1995). «Полимеразные структуры и функции: вариации на тему?» . J. Bacteriol . 177 (22): 6321–6329. DOI : 10.1128 / jb.177.22.6321-6329.1995 . PMC 177480 . PMID 7592405 .  
  32. ^ Borst, P .; Эльферинк, Р. Ауд (2002). "Транспортеры ABC млекопитающих в состоянии здоровья и болезней" (PDF) . Ежегодный обзор биохимии . 71 : 537–592. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.71.102301.093055 . PMID 12045106 . Архивировано (PDF) из оригинала 21.04.2018 . Проверено 20 апреля 2018 .  
  33. ^ Романов, Роман А .; Лашер, Роберт С .; Высокий, Бригитта; Сэвидж, Логан Э .; Лоусон, Адам; Рогачевская, Ольга А .; Чжао, гаитянский; Рогачевский, Вадим В .; Быстрова, Марина Ф .; Чурбанов, Глеб Д .; Адамейко, Игорь; Харкани, Тибор; Ян, Жуйбяо; Кидд, Грэм Дж .; Марамбо, Филипп; Kinnamon, John C .; Колесников, Станислав С .; Палец, Томас Э. (2018). «Химические синапсы без синаптических везикул: пуринергическая нейротрансмиссия через сигнальный комплекс митохондриальный канал CALHM1» . Научная сигнализация . 11 (529): eaao1815. DOI : 10.1126 / scisignal.aao1815 . ISSN 1945-0877 . PMC 5966022 . PMID 29739879   .
  34. ^ Даль, Герхард (2015). «Высвобождение АТФ через каналы паннексона» . Философские труды Королевского общества B: биологические науки . 370 (1672): 20140191. DOI : 10.1098 / rstb.2014.0191 . ISSN 0962-8436 . PMC 4455760 . PMID 26009770 .   
  35. ^ Ларссон, Макс; Савада, Кейсуке; Морланд, Сесили; Хиаса, Мики; Ормель, Лассе; Морияма, Ёсинори; Гундерсен, Видар (2012). «Функциональная и анатомическая идентификация везикулярного транспортера, опосредующего высвобождение нейронального АТФ» . Кора головного мозга . 22 (5): 1203–1214. DOI : 10.1093 / cercor / bhr203 . ISSN 1460-2199 . PMID 21810784 .  
  36. ^ Хайман, Энтони А .; Кришнан, Ямуна; Альберти, Саймон; Ван, Цзе; Саха, Шамбадитья; Малиновская, Лилиана; Патель, Авинаш (19.05.2017). «АТФ как биологический гидротроп». Наука . 356 (6339): 753–756. Bibcode : 2017Sci ... 356..753P . DOI : 10.1126 / science.aaf6846 . ISSN 0036-8075 . PMID 28522535 . S2CID 24622983 .   
  37. ^ Савицкий, Михаил М .; Банчефф, Маркус; Хубер, Вольфганг; Доминик Хелм; Гюнтнер, Ина; Вернер, Тило; Курзава, Нильс; Шридхаран, Синдхуджа (11 марта 2019 г.). «Профили растворимости и термостабильности протеома выявляют различные регуляторные роли АТФ» . Nature Communications . 10 (1): 1155. Bibcode : 2019NatCo..10.1155S . DOI : 10.1038 / s41467-019-09107-у . ISSN 2041-1723 . PMC 6411743 . PMID 30858367 .   
  38. ^ Resetar, A. M .; Чалович, Дж. М. (1995). «Аденозин 5 '- (гамма-тиотрифосфат): аналог АТФ, который следует использовать с осторожностью в исследованиях сокращения мышц». Биохимия . 34 (49): 16039–16045. DOI : 10.1021 / bi00049a018 . PMID 8519760 . 
  39. ^ Пеллег, Амир; Куталек, Стивен П .; Фламманг, Дэниел; Бендитт, Дэвид (февраль 2012 г.). «ATPace ™: аденозин-5'-трифосфат для инъекций» . Пуринергическая сигнализация . 8 (Дополнение 1): 57–60. DOI : 10.1007 / s11302-011-9268-1 . ISSN 1573-9538 . PMC 3265710 . PMID 22057692 .   
  40. ↑ Ломанн, К. (август 1929 г.). "Uber die Pyrophosphatfraktion im Muskel" [О фракции пирофосфата в мышцах]. Naturwissenschaften (на немецком языке). 17 (31): 624–625. Bibcode : 1929NW ..... 17..624. . DOI : 10.1007 / BF01506215 . S2CID 20328411 . 
  41. ^ Воан, Марта; Хилл, Роберт Л .; Симони, Роберт Д. (2002). «Определение фосфора и открытие фосфокреатина и АТФ: работа Фиске и СуббаРоу» . Журнал биологической химии . 277 (32): e21. PMID 12161449 . Архивировано 8 августа 2017 года . Проверено 24 октября 2017 . 
  42. ↑ Маруяма, К. (март 1991 г.). «Открытие аденозинтрифосфата и установление его структуры». J. Hist. Биол . 24 (1): 145–154. DOI : 10.1007 / BF00130477 . S2CID 87425890 . 
  43. ^ Липман, Ф. (1941). «Метаболическое производство и использование энергии фосфатной связи». Adv. Энзимол . 1 : 99–162. ISSN 0196-7398 . 
  44. ^ "История: СПС впервые обнаружен в 1929 году" . Нобелевская премия по химии 1997 года . Нобелевский фонд . Архивировано 23 января 2010 года . Проверено 26 мая 2010 .
  45. ^ "Нобелевская премия по химии 1997" . www.nobelprize.org . Архивировано 24 октября 2017 года . Проверено 21 января 2018 .

Внешние ссылки [ править ]

  • АТФ, связанный с белками в PDB
  • ScienceAid: энергетический АТФ и упражнения
  • Запись в PubChem для аденозинтрифосфата
  • Запись KEGG для аденозинтрифосфата