Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Альфа-кератин или α-кератин - это тип кератина, обнаруженный у позвоночных . Этот белок является основным компонентом в волосах , рога , млекопитающих когти , ногти и эпидермис слой из кожи . α-кератин - это волокнистый структурный белок , то есть он состоит из аминокислот, которые образуют повторяющуюся вторичную структуру. Вторичная структура α-кератина очень похожа на структуру традиционной α-спирали белка и образует спиральную спираль . [1]Благодаря своей плотно намотанной структуре, он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и выполнять различные функции у млекопитающих, от хищных когтей до шерсти для тепла. α-кератин синтезируется с помощью биосинтеза белка , используя транскрипцию и трансляцию , но , как клетка созревает и полна альфа-кератин, она погибает, создавая сильную не- сосудистой единицы ороговевшей ткани. [2]

Структура [ править ]

Молекулярная структура альфа-кератина.
Дисульфидные связи между двумя кератинами альфа-спирали.

α-кератин представляет собой полипептидную цепь , обычно с высоким содержанием аланина , лейцина , аргинина и цистеина , которая образует правую α-спираль . [3] [4] Две из этих полипептидных цепей скручиваются вместе, образуя левостороннюю спиральную структуру, известную как спиральная спираль . Эти димеры в виде спиральной спирали длиной примерно 45 нм связаны вместе дисульфидными связями с использованием многих аминокислот цистеина , содержащихся в α-кератинах. [2] Затем димеры выравниваются, их концы связываются сконцы других димеров, и две из этих новых цепей связаны по длине через дисульфидные связи с образованием протофиламента. [5] Два протофиламента объединяются с образованием протофибриллы, а четыре протофибриллы полимеризуются с образованием промежуточного филамента (IF). IF - основная субъединица α-кератинов. Эти МСФ могут конденсироваться в формирование супер-катушке около 7 нм в диаметре, и могут быть типа I , кислым или типа II , основной. ИФ, наконец, встроены в кератиновую матрицу с высоким содержанием цистеина или глицина , тирозина и фенилаланина.остатки. Различные типы, выравнивания и матрицы этих IFs объясняют большие различия в структурах α-кератина, обнаруженных у млекопитающих. [6]

Биохимия [ править ]

Синтез [ править ]

Синтез α-кератина начинается вблизи очаговых спаек на клеточной мембране . Там предшественники кератиновых нитей проходят процесс, известный как зародышеобразование , когда кератиновые предшественники димеров и нитей удлиняются, сливаются и связываются вместе. [2] По мере того как этот синтез происходит, предшественники кератиновых волокон транспортируются актиновыми волокнами в клетке к ядру . Там промежуточные нити альфа-кератина будут собираться и образовывать сети структуры, продиктованной использованием кератиновой клетки, поскольку ядро ​​одновременно разлагается. [7] Однако, если необходимо, вместо того, чтобы продолжать расти, кератиновый комплекс будет разбираться на нефиламентозные предшественники кератина, которые могут диффундировать по цитоплазме клетки . Эти кератиновые нити можно будет использовать в будущем синтезе кератина, чтобы реорганизовать окончательную структуру или создать другой кератиновый комплекс. Когда клетка заполнена правильным кератином и правильно структурирована, она подвергается стабилизации кератина и умирает, что является формой запрограммированной гибели клеток . Это приводит к полностью созревшей несосудистой кератиновой клетке. [8] Эти полностью созревшие или ороговевшие альфа-кератиновые клетки являются основными компонентами волос, внешнего слоя ногтей и рогов, а такжеслой эпидермиса кожи. [9]

Свойства [ править ]

Наиболее важным с биологической точки зрения свойством альфа-кератина является его структурная стабильность. Под воздействием механического воздействия α-кератиновые структуры могут сохранять свою форму и, следовательно, защищать то, что они окружают. [10] При высоком напряжении альфа-кератин может даже превратиться в бета-кератин , более сильное кератиновое образование, имеющее вторичную структуру из бета-складчатых пластин . [11] Альфа-кератиновые ткани также обладают признаками вязкоупругости , что позволяет им как растягиваться, так и поглощать удары до определенной степени, хотя они не являются невосприимчивыми к переломам . На силу альфа-кератина также влияет вода.содержание в матрице промежуточного филамента; более высокое содержание воды снижает прочность и жесткость кератиновых клеток из-за их влияния на различные водородные связи в альфа-кератиновой сети. [2]

Характеристика [ править ]

Тип I и тип II [ править ]

Белки альфа-кератинов могут быть одного из двух типов: типа I или типа II . У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 - тип II. [12] Белки типа I являются кислыми, что означает, что они содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота , в то время как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин . [13] Эта дифференциация особенно важна для альфа-кератинов, потому что при синтезе его димера субъединицы, спиральной спирали , одна белковая спираль должна быть типа I, а другая - типа II. [2]Даже в пределах типа I и II есть кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме. Например, в коже человека K5 , альфа-кератин типа II, соединяется в основном с K14 , альфа-кератином I типа, чтобы сформировать альфа-кератиновый комплекс клеток эпидермиса . [14]

Жесткий и мягкий [ править ]

Твердые альфа-кератины, такие как те, что содержатся в ногтях, имеют более высокое содержание цистеина в своей первичной структуре . Это вызывает увеличение дисульфидных связей , которые способны стабилизировать структуру кератина, позволяя ей противостоять более высокому уровню силы до разрушения. С другой стороны, мягкие альфа-кератины, такие как те, что содержатся в коже, содержат сравнительно меньшее количество дисульфидных связей, что делает их структуру более гибкой. [1]

Ссылки [ править ]

  1. ^ а б Г., Воет, Джудит; В., Пратт, Шарлотта (29 февраля 2016 г.). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне . ISBN 9781118918401. OCLC  910538334 .
  2. ^ a b c d e Ван, Бен; Ян, Вэнь; МакКиттрик, Джоанна; Мейерс, Марк Андре (2016-03-01). «Кератин: структура, механические свойства, наличие в биологических организмах и усилия при биоинспирации» (PDF) . Прогресс в материаловедении . 76 : 229–318. DOI : 10.1016 / j.pmatsci.2015.06.001 .
  3. ^ Буркхард, Питер; Стетефельд, Йорг; Стрелков, Сергей В (2001). «Спиральные спирали: универсальный мотив сворачивания белков». Тенденции в клеточной биологии . 11 (2): 82–88. DOI : 10.1016 / s0962-8924 (00) 01898-5 . PMID 11166216 . 
  4. ^ Темп, CN; Шольц, JM (1998-07-01). «Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков» . Биофизический журнал . 75 (1): 422–427. DOI : 10.1016 / S0006-3495 (98) 77529-0 . ISSN 0006-3495 . PMC 1299714 . PMID 9649402 .   
  5. ^ Steinert, Питер М .; Стивен, Аласдер К .; Руп, Деннис Р. (1985). «Молекулярная биология промежуточных филаментов». Cell . 42 (2): 411–419. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (85) 90098-4 . PMID 2411418 . 
  6. ^ McKittrick, J .; Chen, P.-Y .; Bodde, SG; Yang, W .; Новицкая Э.Е .; Мейерс, Массачусетс (2012-04-03). «Структура, функции и механические свойства кератина». JOM . 64 (4): 449–468. DOI : 10.1007 / s11837-012-0302-8 . ISSN 1047-4838 . 
  7. ^ Виндоффер, Рейнхард; Бейл, Майкл; Magin, Thomas M .; Лейбе, Рудольф Э. (05.09.2011). «Цитоскелет в движении: динамика кератиновых промежуточных филаментов в эпителии» . Журнал клеточной биологии . 194 (5): 669–678. DOI : 10,1083 / jcb.201008095 . ISSN 0021-9525 . PMC 3171125 . PMID 21893596 .   
  8. ^ Кёльш, Энн; Виндоффер, Рейнхард; Вюрфлингер, Томас; Аах, Тиль; Лейбе, Рудольф Э. (01.07.2010). «Кератиновый цикл сборки и разборки» . J Cell Sci . 123 (13): 2266–2272. DOI : 10,1242 / jcs.068080 . ISSN 0021-9533 . PMID 20554896 .  
  9. ^ Экхарт, Леопольд; Липпенс, Саския; Чахлер, Эрвин; Деклерк, Вим (01.12.2013). «Гибель клеток от ороговения» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1833 (12): 3471–3480. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2013.06.010 . PMID 23792051 . 
  10. ^ Пан, Сяоу; Хоббс, Райан П.; Куломб, Пьер А (2013). «Возрастающее значение кератиновых промежуточных филаментов в нормальном и больном эпителии» . Текущее мнение в клеточной биологии . 25 (1): 47–56. DOI : 10.1016 / j.ceb.2012.10.018 . PMC 3578078 . PMID 23270662 .  
  11. ^ Креплак, Л .; Doucet, J .; Dumas, P .; Брики, Ф. (01.07.2004). «Новые аспекты перехода от α-спирали к β-листу в растянутых твердых α-кератиновых волокнах» . Биофизический журнал . 87 (1): 640–647. DOI : 10.1529 / biophysj.103.036749 . PMC 1304386 . PMID 15240497 .  
  12. ^ Молл, Роланд; Диво, Маркус; Лангбейн, Лутц (07.03.2017). «Кератины человека: биология и патология» . Гистохимия и клеточная биология . 129 (6): 705–733. DOI : 10.1007 / s00418-008-0435-6 . ISSN 0948-6143 . PMC 2386534 . PMID 18461349 .   
  13. ^ Strnad, Павел; Усачев Валентин; Дебес, Седрик; Gräter, Frauke; Парри, Дэвид А.Д.; Омари, М. Бишр (15 декабря 2011 г.). «Уникальные аминокислотные сигнатуры, которые эволюционно сохраняются, различают кератины простого типа, эпидермальный и волосяной» . Журнал клеточной науки . 124 (24): 4221–4232. DOI : 10,1242 / jcs.089516 . ISSN 0021-9533 . PMC 3258107 . PMID 22215855 .   
  14. ^ Ли, Чанг-Хун; Куломб, Пьер А. (10 августа 2009 г.). «Самоорганизация кератиновых промежуточных нитей в сшитые сети» . Журнал клеточной биологии . 186 (3): 409–421. DOI : 10,1083 / jcb.200810196 . ISSN 0021-9525 . PMC 2728393 . PMID 19651890 .