В энзимологии , альфа-тубулин N-ацетилтрансфераза ( EC 2.3.1.108 ) представляет собой фермент , который кодируется геномом ATAT1.
Идентификаторы | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ЕС нет. | 2.3.1.108 | |||||||
№ CAS | 99889-90-4 | |||||||
Базы данных | ||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | |||||||
BRENDA | BRENDA запись | |||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | |||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | |||||||
MetaCyc | метаболический путь | |||||||
ПРИАМ | профиль | |||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Генная онтология | Amigo / QuickGO | |||||||
|
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности к тем ацилтрансферазам, переносящим группы, отличные от аминоацильных групп. Систематическое название данного фермента класс ацетил-СоА: [альфа-тубулин] -L-лизин N6-ацетилтрансфераза . Другие широко используемые названия включают альфа-тубулин-ацетилазу , αТАТ , ATAT1, TAT, альфа-ТАТ, альфа-тубулин-ацетилтрансферазу , тубулин-N-ацетилтрансферазу , ацетил-КоА: альфа-тубулин-L-лизин-N-ацетилтрансферазу и ацетил-КоА. : [альфа-тубулин] -L-лизин-6-N-ацетилтрансфераза .
Информация о белке | Значение |
---|---|
Молекулярная масса | 46810 Да |
Размер (размер аминокислот) | 421 аминокислота |
Кинетические индикаторы | Значение |
---|---|
Км бесплатно альфа-тубулин | 2,0 мкМ |
Км для полимеризованного тубулина | 1,6 мкМ |
Км для ацетил-КоА | 2,2 мкМ |
Kcat для ацетилирования полимеризованного тубулина | 2,2 ч −1 |
Kcat для ацетилирования свободного тубулина | 0,35 ч −1 |
Kcat с ацетил-КоА | 1,47 ч −1 |
Состав
Начальный
Этот белок имеет длину 421 аминокислоту, среди которых мы должны выделить глутаминовое число 58 (Gln или Q), которое имеет решающее значение для каталитической активности.
Вторичный
ATAT1 имеет 8 α-спиралей , 10 β-тяжей и один виток. Однако только половина белка имеет определенную вторичную конформацию. Остальная часть этого белка по своей природе неупорядочена.
Домены
ATAT1 - это не модульный белок, потому что он имеет только один домен, расположенный от первой аминокислоты до ста девяноста.
Регионы
Следует выделить две важные области ATAT1 (124-137 и 160-269), потому что именно здесь находятся точки соединения с Acetyl-coA . [1]
Недавно исследования, описывающие кристаллическую структуру ATAT1, предполагают, что остатки 196-236 человеческого ATAT1 (где расположены ацетилированные лизины K210 и K221) неупорядочены и не вносят значительного вклада в каталитическую активность. Напротив, ацетилированные остатки K56 и K146 находятся внутри каталитического домена (α1 и α3 спирали, соответственно) и близко к сайту связывания ацетил-КоА, что предполагает, что эти остатки могут действовать как промежуточные соединения для переноса ацетильной группы . Однако необходимы дополнительные структурные данные с мутантами аутоацетилирования, чтобы полностью понять этот механизм и проверить возможность конформационных изменений, вызванных аутоацетилированием ATAT1. [2]
Активный сайт
ATAT1 содержит консервативный поверхностный карман рядом с активным центром, состоящий в основном из гидрофобных и основных остатков, которые, вероятно, дополняют кислотную петлю, содержащую α-тубулин K40. Активный сайт белка содержит несколько консервативных остатков, которые потенциально могут функционировать в качестве общих оснований в реакции: глутамин 58 (Q58), цистеин (C120) и аспарагиновая кислота 157 (D157). [3]
Изоформы
ATAT1 представляет 7 различных изоформ из-за альтернативного сплайсинга, процесса, который состоит в комбинации экзонов в конце процесса транскрипции. Следовательно, из одного гена может быть произведено больше одной информационной РНК. [4] [5]
Различные изоформы:
- Изоформа 1
Изоформа 1 известна как каноническая последовательность. Это означает, что изменения в других изоформах будут связаны с этой конкретной последовательностью аминокислот.
- Изоформа 2
Изоформа 2 отличается от изоформы 1, поскольку последовательность аминокислот 1-12 отсутствует, а последовательность с 13-й по 36-ю аминокислоты заряжена следующим образом: MWLTWPFCFLTITLREEGVCHLES
- Изоформа 3
Достаточно похожа на каноническую последовательность, с той лишь разницей, что последовательность аминокислот в положении 195-218 (RPPAPSLRATRHSRAAAVDPTPAA) заменена пролином (P).
- Изоформа 4
Изоформа 4 отличается от канонической последовательности, поскольку последовательность аминокислот 323-333 канонической цепи (RGTPPGLVAQS) была заменена другой последовательностью (SSLPRSEESRY). Кроме того, отсутствует последовательность аминокислот 334-421.
- Изоформа 5
В этом случае изоформа 5 отличается от канонической последовательности, поскольку последовательность аминокислот 324-421 была удалена.
- Изоформа 6
Изоформа 6, вероятно, является изоформой, которая больше всего отличается от канонической последовательности. Последовательность аминокислот 195-218 (RPPAPSLRATRHSRAAAVDPTPAA) заменена пролином (P), как и в изоформе 3; последовательность 323-333 (RGTPPGLVAQS) заменена на (SSLPRSEESRY), а последовательность аминокислот 334-421 отсутствует, как и в изоформе 4.
- Изоформа 7
Разница между изоформой 7 и канонической последовательностью состоит в том, что последовательность аминокислот в положениях 195-218 (RPPAPSLRATRHSRAAAVDPTPAA) была изменена пролином (P), а также отсутствует последовательность 334-421. [6]
Молекулярная функция
Микротрубочки представляют собой высокодинамичные трубчатые полимеры, собранные из протофиламентов димеров α / β- тубулина , и они необходимы для внутриклеточного транспорта , архитектурной организации, клеточного деления , клеточного морфогенеза и производства сил в эукариотических клетках . Существует постоянная модуляция баланса между динамическими короткоживущими и стабильными долгоживущими субпопуляциями микротрубочек в клетке. [7] [8]
Хотя микротрубочки обычно функционируют как динамические полимеры, для некоторых специфических функций они требуют большей стабильности. Ацетилирование используется в клетке в качестве маркера этих стабильных микротрубочек.
ATAT1 специфически ацетилирует Lys-40 в альфа-тубулин на просветной стороне микротрубочек. Это единственная известная посттрансляционная модификация просвета микротрубочек, но до сих пор неизвестно, как фермент попадает в просвет. [8]
Двумя субстратами для этого фермента являются ацетил-КоА и α-тубулин-L-лизин.
Несмотря на сходство с другими ферментами ацетилирования, он катализирует исключительно реакцию ацетилирования тубулина. [9]
Этот катализ происходит, когда молекула ацетил-КоА, прикрепленная к ферменту, передает свою ацетильную группу лизину.
Это реакция, катализируемая ATAT1:
Ацетил-КоА + [альфа-тубулин] -L-лизин CoA + [альфа-тубулин] -N 6- ацетил-L-лизин
Несколько экспериментов пришли к выводу, что ацетилирование более эффективно в субстратах микротрубочек, чем в свободных димерах α / β-тубулина. Это связано с тем, что как только ATAT1 оказывается в просвете микротрубочек, он свободно диффундирует и имеет высокую эффективную концентрацию субстрата. [10] [11]
Биологические функции
Формирование гиппокампа
ATAT1 играет важную роль в формировании гиппокампа , поскольку было обнаружено, что мыши, лишенные ATAT1, обладают недостаточным ацетилированием тубулина и выпуклостью в зубчатой извилине . [12]
Ответ на стресс и сигнальные пути
Было показано, что ацетилирование тубулина с помощью ATAT1 усиливается при воздействии на клетки УФ-излучения, а также при воздействии на них химических веществ, таких как H 2 O 2 или NaCl. [13]
Ацетилирование тубулина является одним из сигнальных путей для активности Na + и K + -АТФаз. [14]
Аутофагия
Ацетилирование тубулина также участвует в регуляции аутофагии . Это необходимо для слияния аутофагосом с лизосомами. При недостатке питательных веществ для активации аутофагии требуется гиперацетилирование тубулина, вызванное голоданием. Этот способ активируется, когда клетка находится в состоянии стресса. [15] [16]
Миграция и созревание нейронов
α-тубулин является мишенью комплекса Elongator и в регуляции его ацетилирования лежит в основе созревания проекционных нейронов коры. [17]
Жгутиковая функция сперматозоидов
Ацетилирование микротрубочек необходимо для нормальной функции жгутиков сперматозоидов . Подавление ATAT1 у мышей вызывает снижение подвижности сперматозоидов и мужское бесплодие. [18]
Миграция клеток
Стабильные микротрубочки участвуют в процессах миграции клеток. Эти микротрубочки нуждаются в ацетилировании. Таким образом, фермент ATAT1 важен для миграции клеток. [18]
Развитие эмбриона
ATAT1 очень важен для развития эмбриона у рыбок данио . Некоторые авторы считают, что это также может иметь решающее значение для развития эмбриона у млекопитающих. [12]
Цилиогенез
ATAT 1 играет важную роль в формировании ресничек. Фактически изучается, что цилиогенез может влиять на развитие маневренности у homo sapiens. Более того, Alpha-tubulin N-acetyltransferase также важна для того, чтобы убедиться, что сборка первичных ресничек может функционировать в состоянии нормальной кинетики. [11]
Обеспечивает эффективную механочувствительность C.elegans.
[11]
Внутриклеточное расположение и связанные с ним функции
Научное обоснование
В 2010 году было обнаружено существование α-тубулин-N-ацетилтрансферазы не только у Tetrahymena и Caenorhabditis elegans , но и у млекопитающих . Кроме того, две исследовательские группы получили мышей с нокаутом ATAT1 , что привело к отсутствию ацетилирования во многих тканях у мышей. Однако его внутриклеточное распределение все еще оставалось неясным.
Недавние открытия
Чтобы обнаружить внутриклеточное расположение α-тубулин-N-ацетилтрансферазы и некоторые ее функции, был использован метод микроскопии, называемый иммуногистохимией , который позволяет дифференцировать различные молекулы в клетке с помощью антитела и его реакции со специфическим антиген (в данном случае использовалось антитело под названием anti-ATAT1 антитело).
В этом исследовании ATAT1 наблюдался во многих тканях, и ученые обнаружили, и смогли предположить некоторые из его функций. Последнее исследование позволило выявить внутриклеточное распределение ATAT1 в реснитчатых клетках некоторых тканей.
Место расположения
Известно, что ATAT1 находится в:
Трахеи
Он преимущественно расположен в апикальной области эпителиальных клеток , но его функция все еще остается загадкой.
Почка
Иммунопозитивный сигнал, вызванный антителом против ATAT1, наблюдался в эпителиальных клетках собирательного канала мозгового вещества .
Сетчатка
N-ацетилтрансфераза α-тубулин находится в основном в фоторецепторных клетках . Более того, ATAT1, как полагают, связан не только с соединительными ресничками и аксонемами внешнего сегмента (OS), но также и со всем внутренним сегментом (IS) и всем внешним сегментом (OS). Следовательно, это может сыграть важную роль в внутрицирдиальном транспорте сигнальных белков во время светочувствительной передачи сигналов в фоторецепторных клетках.
Яички
В семенниках антитела наблюдались в сперматоцитах и сперматидах, но не в сперматозоидах. В сперматоцитах также было замечено, что ATAT1 был расположен вокруг аппарата Гольджи, что указывает на то, что этот белок может играть важную роль в сперматогенезе.
Третий желудочек
Хотя до сих пор неясна функция ATAT1, он также был обнаружен в других тканях, таких как третий желудочек мозга, но его конкретная функция неизвестна. Однако считается, что он играет важную роль в развитии нейронов.
Субклеточное расположение
Альфа-тубулин-N-ацетилтрансфераза находится в нескольких частях клетки, таких как цитоскелет, цитоплазма или ямка, покрытая клатрином в мембране. Это тесно связано с одной из его основных функций - катализом ацетилирования микротрубочек. [6]
Мутагенез и мутации
ATAT1 может иметь тенденцию подвергаться процессу, известному как мутагенез, в соответствии с которым возникает генетическая мутация. Это может происходить спонтанно или, с другой стороны, под действием мутагенов. Можно классифицировать различные результаты мутагенеза в зависимости от того, какая из 421 аминокислоты была изменена.
Если глутамин (Q), занимающий 58-ю позицию в последовательности аминокислот, заменить аланином (A), произойдет потеря активности ацетилтрансферазы. Следствием мутации, при которой изолейцин (I) на 64-м месте заменен на аланин (A), является сильное снижение активности ацетилтрансферазы.
Более того, существует ряд мутаций, которые вызывают снижение активности белка. Эти:
- Замена фенилаланина (F) на аланин (A) в 105-м положении.
- Замена валина (v) на аланин (A) в 106-м положении.
- Лейцин (L) по аланину (A) на 107 позиции.
- Аспарагиновая кислота (D) на аланин (A) в 108 позиции.
- Глутаминовая кислота (E) на аланин (A) в 115-м и 117-м положении.
В некоторых случаях это снижение активности даже сильнее, например, при следующих мутациях:
- Аспарагин (N) аланином (A) в 182 позиции.
- Фенилаланин (F) от аланина (A) в 183 позиции.
Есть некоторые мутации, которые приводят к увеличению активности, например:
- Аспарагиновая кислота (D) аланином (A) в 109 позиции
- Аспарагиновая кислота (D) аргинином (R) в 109 позиции. Важно отметить, что это повышение активности обычно является незначительным событием.
- Глутаминовая кислота (E) аланином (A) в 111-м положении. При этом рост активности примерно в 2 раза.
В некоторых случаях мутация гена может вызвать снижение ацетилирования микротрубочек. Например:
- Цистеин (C) аланином (A) в 120 позиции.
- Аспарагиновая кислота (D) на глутаминовую кислоту (E) в 157-м положении.
Тем не менее не всегда мутация, вызванная заменой одной аминокислоты другой, оказывает определенное влияние на активность белка. Есть несколько примеров, в которых мутация не приводит к значительному изменению каталитического эффекта белка. Эти:
- Серин (S) от аланина (A) на 61 позиции.
- Глутаминовая кислота (E) аргинином (R) в 111 позиции. [19]
Пост-трансляционные модификации
ATAT1 претерпевает посттрансляционные модификации, которые представляют собой изменения в белке после его трансляции рибосомами. [20] Аминокислоты, на которые обычно влияют эти модификации, находятся в положениях 46, 146, 233, 244, 272, 276, 315. Основным эффектом этих модификаций является усиление ацетилирования тубулина. [21]
Сопутствующие заболевания
Нокаут-исследования ферментов мышей показали новые возможные биологические функции. Таким образом, они также показали некоторые сопутствующие заболевания.
Например, аномальные уровни ацетилирования тесно связаны с неврологическими расстройствами , раком , сердечными заболеваниями и другими заболеваниями.
Для некоторых из этих заболеваний возможным решением является увеличение фермента ATAT1. Другим нужен ингибитор этого фермента для достижения правильного уровня ацетилирования.
Неврологические расстройства
Патологически ацетилирование тубулина может быть связано с несколькими неврологическими расстройствами [17], такими как:
- Болезнь Шарко-Мари-Тута или дистальная наследственная моторная нейропатия
- Синдром Жубера , поражающий мозжечок
- Хотя считается, что он играет важную роль в болезни Паркинсона [22]
- Боковой амиотрофический склероз или болезнь Лу Герида
- Более того, ацетилирование ATAT1 также может быть связано с болезнью Альцгеймера.
- Эпилепсия [23]
- Травма аксона
Однако все еще изучается, вызваны ли эти нарушения напрямую аномальным уровнем ацетилирования, осуществляемым ATAT1.
Тем не менее, похоже, что единственное ассоциированное заболевание, которое может быть вызвано снижением ацетилирования, вызванным ATAT1, - это повреждение аксона.
Рак
Повышение ацетилирования тубулина с помощью ATAT1 может играть важную роль в:
- Плоскоклеточный рак головы и шеи
- Рак груди . ATAT1 вместе с другими ферментами с противоположными функциями, такими как гистондеацетилза 6, осуществляют процессы ацетилирования и деацетилирования, и баланс этих двух процессов способствует установлению регуляции инвазивных свойств опухолевых клеток, особенно клеток груди. [24]
- Рак поджелудочной железы
- Нейрофиброматоз 2 типа
Воспаление и иммунитет
Было также немного продемонстрировано, что усиление ацетилирования, осуществляемое α-тубулин-N-ацетилтрансферазой, может облегчить проникновение вируса в клетку.
Рекомендации
- ^ «ATAT1 - Альфа-тубулин N-ацетилтрансфераза 1 - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок ATAT1» . www.uniprot.org . Проверено 17 октября 2016 .
- ^ Калебич, Нерео; Мартинес, Консепсьон; Перлас, Изумруд; Хаблиц, Филипп; Бильбао-Кортес, Даниэль; Федорчук, Кароль; Андольфо, Аннапаола; Хеппенстолл, Пол А. (2016-10-17). «Тубулин ацетилтрансфераза αTAT1 дестабилизирует микротрубочки независимо от своей активности ацетилирования» . Молекулярная и клеточная биология . 33 (6): 1114–1123. DOI : 10.1128 / MCB.01044-12 . ISSN 0270-7306 . PMC 3592022 . PMID 23275437 .
- ^ Аль-Бассам, Джавдат; Корбетт, Кевин Д. (27 ноября 2012 г.). «Ацетилирование α-тубулина изнутри» . Труды Национальной академии наук . 109 (48): 19515–19516. DOI : 10.1073 / pnas.1217594109 . ISSN 0027-8424 . PMC 3511746 . PMID 23150594 .
- ^ https://www.nobelprize.org/educational/medicine/dna/a/splicing/splicing_alternative.html
- ^ http://www.merriam-webster.com/medical/alternative%20splicing
- ^ а б https://www.uniprot.org/uniprot/Q5SQI0
- ^ Янке C, Булински JC (2011). «Посттрансляционная регуляция цитоскелета микротрубочек: механизмы и функции». Nat Rev Mol Cell Biol . 12 (12): 773–786. DOI : 10.1038 / nrm3227 . PMID 22086369 .
- ^ а б Шик, А; Deaconescu, AM; Спектор, Дж; Гудман, B; Валенштейн, М.Л .; Ziolkowska, NE; Корменди, В; Григорьев, Н; Ролл-Мецак, А (2014). «Молекулярная основа для возрастного ацетилирования микротрубочек с помощью тубулин ацетилтрансферазы» . Cell . 157 (6, с. 1405–1415, 5 июня 2014 г.): 1405–1415. DOI : 10.1016 / j.cell.2014.03.061 . PMC 4726456 . PMID 24906155 .
- ^ Фридманн, Д.Р .; Агилар, А; Fan, J; Начуры, М.В. Марморштейн, Р. (ноябрь 2012 г.). «Структура α-тубулин ацетилтрансферазы, αTAT1 и значение для тубулин-специфического ацетилирования» . PNAS . 109 (48): 19655–60. DOI : 10.1073 / pnas.1209357109 . PMC 3511727 . PMID 23071314 .
- ^ Ташнер, Майкл; Веттер, Мелани; Лоренцен, Эсбен (27 ноября 2012 г.). «Структура атомного разрешения человеческой α-тубулина ацетилтрансферазы, связанной с ацетил-КоА» . Труды Национальной академии наук . 109 (48): 19649–19654. DOI : 10.1073 / pnas.1209343109 . ISSN 0027-8424 . PMC 3511736 . PMID 23071318 .
- ^ а б в Шида, Тошинобу; Cueva, Juan G .; Сюй, Чжэньцзе; Гудман, Мириам Б .; Начуры, Максенс В. (14.12.2010). «Основная α-тубулин K40 ацетилтрансфераза αTAT1 способствует быстрому цилиогенезу и эффективной механочувствительности» . Труды Национальной академии наук . 107 (50): 21517–21522. DOI : 10.1073 / pnas.1013728107 . ISSN 0027-8424 . PMC 3003046 . PMID 21068373 .
- ^ а б Ким, Го-Вун; Ли, Линь; Горбани, Мохаммад; Ты, Линя; Ян, Сян-Цзяо (12.07.2013). «Мыши, лишенные α-тубулинацетилтрансферазы 1, являются жизнеспособными, но демонстрируют дефицит ацетилирования α-тубулина и искажение зубчатой спирали» . Журнал биологической химии . 288 (28): 20334–20350. DOI : 10.1074 / jbc.M113.464792 . ISSN 0021-9258 . PMC 3711300 . PMID 23720746 .
- ^ Piperno, G; Ледизет, М; Чанг, XJ (1987). «Микротрубочки, содержащие ацетилированный альфа-тубулин в клетках млекопитающих в культуре» . J Cell Biol . 104 (2): 289–302. DOI : 10,1083 / jcb.104.2.289 . PMC 2114420 . PMID 2879846 .
- ^ Арсе, Калифорния; Casale, CH; Барра, HS (2008). «Субмембранный цитоскелет микротрубочек: регуляция АТФаз путем взаимодействия с ацетилированным тубулином» . FEBS Дж . 275 (19): 4664–4674. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2008.06615.x . PMID 18754775 .
- ^ Се, Руи; Нгуен, Сьюзен; McKeehan, Wallace L .; Лю, Лэюань (01.01.2010). «Ацетилированные микротрубочки необходимы для слияния аутофагосом с лизосомами» . BMC Cell Biology . 11 : 89. DOI : 10,1186 / 1471-2121-11-89 . ISSN 1471-2121 . PMC 2995476 . PMID 21092184 .
- ^ Geeraert, C; Ratier, A; Pfisterer, SG; Perdiz, D; Cantaloube, I; Руо, А; Pattingre, S; Пройкас-Сезанн, Т; Codogno, P; Поус, С. (2010). «Вызванное голоданием гиперацетилирование тубулина необходимо для стимуляции аутофагии за счет лишения питательных веществ» . J Biol Chem . 285 (31): 24184–24194. DOI : 10,1074 / jbc.m109.091553 . PMC 2911293 . PMID 20484055 .
- ^ а б Креп, Екатерина; Малиновская, Лина; Вольвер, Мари-Лор; Гиллард, Магали; Близко, Пьер; Недомогание, Оливье; Лагес, Софи; Корнез, Изабель; Рахмуни, Суад (февраль 2009 г.). «Элонгатор контролирует миграцию и дифференциацию корковых нейронов посредством ацетилирования α-тубулина». Cell . 136 (3): 551–564. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.11.043 . PMID 19185337 .
- ^ а б Калебич, Нерео; Соррентино, Симона; Перлас, Изумруд; Боласко, Джулия; Мартинес, Консепсьон; Хеппенстолл, Пол А. (10.06.2013). «αTAT1 является основной α-тубулинацетилтрансферазой у мышей» . Nature Communications . 4 : 1962. DOI : 10.1038 / ncomms2962 . ISSN 2041-1723 . PMID 23748901 .
- ^ https://www.uniprot.org/uniprot/Q5SQI0#interaction
- ^ http://www.nature.com/subjects/post-translational-modifications
- ^ https://www.uniprot.org/uniprot/Q5SQI0#ptm_processing
- ^ Ли, Линь; Ян, Сян-Цзяо (31.07.2015). «Ацетилирование тубулина: ответственные ферменты, биологические функции и болезни человека». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 72 (22): 4237–4255. DOI : 10.1007 / s00018-015-2000-5 . ISSN 1420-682X . PMID 26227334 .
- ^ "BRENDA - Информация по EC 2.3.1.108 - альфа-тубулин N-ацетилтрансфераза" . www.brenda-enzymes.org . Проверено 20 октября 2016 .
- ^ http://www.brenda-enzymes.info/enzyme.php?ecno=2.3.1.108
дальнейшее чтение
- Грир К., Марута Х, L'Hernault SW, Розенбаум JL (1985). «Активность альфа-тубулина ацетилазы в изолированных жгутиках хламидомонады» . J. Cell Biol . 101 (6): 2081–4. DOI : 10,1083 / jcb.101.6.2081 . PMC 2113987 . PMID 4066751 .
- Калебич Н., Мартинес С., Перлас Е., Хублитц П., Бильбао-Кортес Д., Федорчук К., Адольфо А., Хеппенстолл, Пенсильвания (март 2013 г.). «Тубулин ацетилтрансфераза αTAT1 дестабилизирует микротрубочки независимо от своей активности ацетилирования» . Мол. Клетка. Биол . 33 (6): 1114–1123. DOI : 10.1128 / MCB.01044-12 . PMC 3592022 . PMID 23275437 .
- Шида Т., Куэва Дж. Г., Сюй З., Гудман М.Б., Начуры М.В. (декабрь 2010 г.). «Основная α-тубулин K40 ацетилтрансфераза αTAT1 способствует быстрому цилиогенезу и эффективной механочувствительности» . PNAS . 107 (50): 21517–21522. DOI : 10.1073 / pnas.1013728107 . PMC 3003046 . PMID 21068373 .
Смотрите также
- Тубулин
- Ацетилирование
- Изоформа протеина
- Посттрансляционная модификация
- Микротрубочки
- Клатрин