Это хорошая статья. Для получения дополнительной информации нажмите здесь.
Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Эта статья о классе для химикатов. Для получения информации о структурах и свойствах стандартных протеиногенных аминокислот см. Протеиногенные аминокислоты .

Структура альфа-аминокислоты в неионизированной форме

Аминокислоты - это органические соединения , содержащие амино (–NH 2 ) и карбоксильные (–COOH) функциональные группы , а также боковую цепь (R-группу), специфичную для каждой аминокислоты. [1] [2] Ключевыми элементами аминокислоты являются углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы присутствуют в боковых цепях некоторых аминокислот. По состоянию на 1983 год известно около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя в генетическом коде фигурирует только 20 ), и их можно классифицировать по-разному.[3] Их можно классифицировать в соответствии с расположением основных структурных функциональных групп как альфа- (α-) , бета- (β-) , гамма- (γ-) или дельта- (δ-) аминокислоты; другие категории относятся к полярности ,уровню pH и типу группы боковой цепи ( алифатическая , ациклическая , ароматическая , содержащая гидроксил или серу и т. д.). В форме белков аминокислотные остатки образуют второй по величине компонент ( вода - самый большой) мышц человекаи другихткани . [4] Помимо своей роли в качестве остатков в белках, аминокислоты участвуют в ряде процессов, таких как транспорт и биосинтез нейромедиаторов .

В биохимии особое значение имеют аминокислоты, у которых аминогруппа присоединена к (альфа) атому углерода рядом с карбоксильной группой. Они известны как 2- , альфа- или альфа-аминокислоты ( в большинстве случаев общая формула H 2 NCHRCOOH [a], где R представляет собой органический заместитель, известный как « боковая цепь »); [5] часто термин «аминокислота» используется для обозначения именно этих. Они включают 22 протеиногенные («строящие белок») аминокислоты [6] [7] [8], которые объединяются впептидные цепи («полипептиды») для формирования строительных блоков огромного множества белков . [9] Все это L - стереоизомеры (« левые » изомеры ), хотя некоторые D- аминокислоты («правые») присутствуют в бактериальных оболочках в качестве нейромодулятора ( D - серин ) и в некоторых антибиотиках. . [10]

Двадцать протеиногенных аминокислот кодируются непосредственно триплетными кодонами в генетическом коде и известны как «стандартные» аминокислоты. Два других («нестандартный» или «неканонический») - это селеноцистеин (присутствует во многих прокариотах, а также у большинства эукариот , но не кодируется непосредственно ДНК ) и пирролизин (обнаружен только у некоторых архей и одной бактерии ). Пирролизин и селеноцистеин кодируются через вариантные кодоны; например, селеноцистеин кодируется стоп-кодоном и элементом SECIS . [11] [12] [13] N-формилметионин (который часто является исходной аминокислотой белков в бактериях, митохондриях и хлоропластах ) обычно рассматривается как форма метионина, а не как отдельная протеиногенная аминокислота. Комбинации кодон- тРНК, не встречающиеся в природе, также можно использовать для «расширения» генетического кода и образования новых белков, известных как аллопротеины, включающих непротеиногенные аминокислоты . [14] [15] [16]

Многие важные протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты выполняют биологические функции. Например, в головном мозге человека глутамат (стандартная глутаминовая кислота ) и гамма-аминомасляная кислота («ГАМК», нестандартная гамма-аминокислота) являются, соответственно, основными возбуждающими и тормозящими нейротрансмиттерами . [17] Гидроксипролин , основной компонент коллагена соединительной ткани , синтезируется из пролина . Глицин - это биосинтетический предшественник порфиринов, используемых в красных кровяных тельцах . Карнитин используется для транспорта липидов. Девять протеиногенных аминокислот называются « незаменимыми » для человека, потому что они не могут быть произведены человеческим организмом из других соединений и поэтому должны приниматься в пищу. Другие могут быть условно необходимыми для определенного возраста или состояния здоровья. Незаменимые аминокислоты также могут различаться между видами . [b] Из-за своего биологического значения аминокислоты важны для питания и обычно используются в пищевых добавках , удобрениях , кормах и пищевых технологиях . Промышленное использование включает производство лекарств , биоразлагаемых пластиков ихиральные катализаторы .

История [ править ]

Первые несколько аминокислот были открыты в начале 19 века. [18] [19] В 1806 году французские химики Луи-Николя Воклен и Пьер Жан Робике выделили из спаржи соединение, которое впоследствии было названо аспарагином , первой открытой аминокислотой. [20] [21] Цистин был открыт в 1810 году, [22] хотя его мономер, цистеин , оставался неоткрытым до 1884 года. [21] [23] Глицин и лейцин были открыты в 1820 году. [24] Последняя из 20 распространенных аминокислот. кислоты, которые предстоит открытьтреонин в 1935 году Уильям Камминг Роуз , который также определил незаменимые аминокислоты и установил минимальные суточные потребности всех аминокислот для оптимального роста. [25] [26]

Единство химической категории было признано Вюрцем в 1865 году, но он не дал ей особого названия. [27] Первое использование термина «аминокислота» на английском языке датируется 1898 годом, [28] в то время как немецкий термин Aminosäure использовался раньше. [29] Было обнаружено, что белки выделяют аминокислоты после ферментативного переваривания или кислотного гидролиза . В 1902 году Эмиль Фишер и Франц Хофмайстер независимо друг от друга предположили, что белки образуются из многих аминокислот, в результате чего образуются связи между аминогруппой одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, что приводит к линейной структуре, которую Фишер назвал « пептидом».". [30]

Общая структура [ править ]

21 протеиногенная α-аминокислота, обнаруженная у эукариот , сгруппированная в соответствии со значениями pK a их боковых цепей и зарядами, переносимыми при физиологическом pH (7,4)

В структуре, показанной вверху страницы, R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Углерода атом рядом с карбоксильной группой называется α-углерода . Аминокислоты, содержащие аминогруппу, связанную непосредственно с альфа-углеродом, называются альфа-аминокислотами . [31] К ним относятся аминокислоты, такие как пролин, которые содержат вторичные амины , которые раньше часто назывались «иминокислоты». [32] [33] [34]

Изомерия [ править ]

Альфа-аминокислоты - обычные природные формы аминокислот. За исключением глицина , другие природные аминокислоты принимают L- конфигурацию. [35] В то время как L- аминокислоты представляют собой все аминокислоты, обнаруженные в белках во время трансляции в рибосомах.

L и D конвенция о конфигурации аминокислоты относится не к оптической активности самой, а к оптической активности изомера аминокислоты глицеральдегида , из которого , что аминокислота может, теоретически, быть синтезированы ( D -glyceraldehyde является правовращающим; L -глицеральдегид является левовращающим). В качестве альтернативы обозначения ( S ) и ( R ) используются для обозначения абсолютной конфигурации . Почти все аминокислоты в белках ( S ) находятся у α-углерода, цистеин ( R ) и глицин.не- киральный . [36] Цистеин имеет боковую цепь в том же геометрическом положении, что и другие аминокислоты, но терминология R / S перевернута, потому что сера имеет более высокий атомный номер по сравнению с кислородом карбоксила, что дает боковой цепи более высокий приоритет по Cahn- Правила последовательности Ингольда-Прелога , тогда как атомы в большинстве других боковых цепей отдают им более низкий приоритет по сравнению с карбоксильной группой. [37]


Остатки D- аминокислот встречаются в некоторых белках, но встречаются редко.

Боковые цепи [ править ]

Аминокислоты обозначаются как α-, когда атом азота присоединен к атому углерода, соседнему с карбоксильной группой: в этом случае соединение содержит субструктуру N – C – CO 2 . Аминокислоты с субструктурой N – C – C – CO 2 классифицируются как β-аминокислоты. γ-Аминокислоты содержат субструктуру N – C – C – C – CO 2 и так далее. [38]

Аминокислоты обычно классифицируются по свойствам их боковой цепи на четыре группы. Боковая цепь может сделать аминокислоту слабой кислотой или слабым основанием и гидрофилом, если боковая цепь полярна, или гидрофобной, если она неполярна . [35] Фраза « аминокислоты с разветвленной цепью » или BCAA относится к аминокислотам, имеющим линейные алифатические боковые цепи; это лейцин , изолейцин и валин . Пролин - единственный протеиногенныйаминокислота, боковая группа которой связана с α-аминогруппой и, таким образом, также является единственной протеиногенной аминокислотой, содержащей вторичный амин в этом положении. [35] С химической точки зрения, пролин Таким образом, существует иминокислота , поскольку в нем отсутствует первичная аминогруппу , [39] , хотя он по - прежнему классифицируется как аминокислоты в текущей биохимической номенклатуре [40] , а также может быть назван « N- алкилированная альфа-аминокислота». [41]

Цвиттерионы [ править ]

Аминокислота в ее (1) молекулярной и (2) цвиттерионной формах
Основная статья: Цвиттерион

В водном растворе аминокислоты существуют в двух формах (как показано справа), молекулярной форме и форме цвиттер-иона, находящихся в равновесии друг с другом. Две формы сосуществуют в диапазоне pH от p K 1 - 2 до p K 2 + 2 , который для глицина составляет pH  0-12. Соотношение концентраций двух изомеров не зависит от pH. Значение этого отношения не может быть определено экспериментально.

Поскольку все аминокислоты содержат функциональные группы аминов и карбоновых кислот, они амфипротонны . [35] При pH = p K 1 (приблизительно 2,2) будет равная концентрация частиц NH.+
3CH (R) CO
2H и NH+
3CH (R) CO-
2и при pH = p K 2 (приблизительно 10) будет равная концентрация частиц NH+
3CH (R) CO-
2и NH
2CH (R) CO-
2. Отсюда следует, что нейтральная молекула и цвиттер-ион являются фактически единственными видами, присутствующими при биологическом pH. [42]

Обычно предполагается, что концентрация цвиттер-иона намного больше, чем концентрация нейтральной молекулы на основании сравнений с известными значениями p K аминов и карбоновых кислот .

Изоэлектрическая точка [ править ]

Составление кривых титрования двадцати протеиногенных аминокислот, сгруппированных по категориям боковой цепи

При значениях pH между двумя значениями p K a цвиттерион преобладает, но сосуществует в динамическом равновесии с небольшими количествами чистых отрицательных и чистых положительных ионов. В точной средней точке между двумя значениями p K a следовое количество чистых отрицательных и следовых чистых положительных ионов точно уравновешивается, так что средний чистый заряд всех присутствующих форм равен нулю. [43] Этот pH известен как изоэлектрическая точка p I , поэтому p I =1/2(p K a1 + p K a2 ). Для аминокислот с заряженными боковыми цепями задействован p K a боковой цепи. Таким образом, для аспартата или глутамата с отрицательными боковыми цепями p I =1/2(p K a1 + p K a (R) ), где p K a (R) - боковая цепь p K a . Цистеин также имеет потенциально отрицательную боковую цепь с p K a (R) = 8,14, поэтому p I следует рассчитывать как для аспартата и глутамата, даже если боковая цепь не имеет значительного заряда при физиологическом pH. Для гистидина, лизина и аргинина с положительными боковыми цепями p I =1/2(p K a (R) + p K a2 ). Аминокислоты имеют нулевую подвижность при электрофорезе в их изоэлектрической точке, хотя это поведение чаще используется для пептидов и белков, чем для отдельных аминокислот. Цвиттерионы имеют минимальную растворимость в их изоэлектрической точке, и некоторые аминокислоты (в частности, с неполярными боковыми цепями) могут быть выделены путем осаждения из воды путем доведения pH до требуемой изоэлектрической точки.

Возникновение и функции в биохимии [ править ]

β-Аланин и его изомер α-аланина
Аминокислота селеноцистеин

Протеиногенные аминокислоты [ править ]

Основная статья: протеиногенная аминокислота
См. Также: Первичная структура белка и посттрансляционная модификация.

Аминокислоты - это структурные единицы ( мономеры ), из которых состоят белки. Они соединяются вместе, образуя короткие полимерные цепи, называемые пептидами, или более длинные цепи, называемые полипептидами или белками . Эти цепи являются линейными и неразветвленными, при этом каждый аминокислотный остаток в цепи присоединен к двум соседним аминокислотам. Процесс создания белков, кодируемых генетическим материалом ДНК / РНК, называется трансляцией и включает в себя поэтапное добавление аминокислот к растущей белковой цепи рибозимом, который называется рибосомой . [44] Порядок, в котором добавляются аминокислоты, читается вгенетический код из матрицы мРНК , которая является копией РНК одного из генов организма .

Двадцать две аминокислоты естественным образом включены в полипептиды и называются протеиногенными или природными аминокислотами. [35] Из них 20 кодируются универсальным генетическим кодом . Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин , включаются в белки с помощью уникальных синтетических механизмов. Селеноцистеин включается, когда транслируемая мРНК включает элемент SECIS , который заставляет кодон UGA кодировать селеноцистеин вместо стоп-кодона . [45] Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в ферментах, которые они используют для производстваметан . Он кодируется кодоном UAG, который обычно является стоп-кодоном у других организмов. [46] За этим кодоном UAG следует нисходящая последовательность PYLIS . [47]

Несколько независимых эволюционных исследований с использованием различных типов данных показали, что Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr (то есть G, A, D, V, S, P, E, L, T ) может принадлежать к группе аминокислот, которые составляли ранний генетический код, тогда как Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe (т.е. C, M, Y, W, H, F) могут принадлежать к группе аминокислот это составило более поздние дополнения генетического кода. [48] [49] [50] [51]

Непротеиногенные аминокислоты [ править ]

Основная статья: непротеиногенные аминокислоты

Помимо 22 протеиногенных аминокислот , известно множество непротеиногенных аминокислот. Они либо не обнаруживаются в белках (например, карнитине , ГАМК , левотироксине ), либо не производятся напрямую и изолированно стандартными клеточными механизмами (например, гидроксипролином и селенометионином ).

Непротеиногенные аминокислоты, которые содержатся в белках, образуются в результате посттрансляционной модификации , которая представляет собой модификацию после трансляции во время синтеза белка. Эти модификации часто важны для функции или регуляции белка. Например, карбоксилирования из глутамата позволяет лучше связыванию катионов кальция , [52] и коллаген содержит гидроксипролина, генерируемые гидроксилирования из пролина . [53] Другим примером является образование гипузина в факторе инициации трансляции EIF5A.путем модификации остатка лизина. [54] Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной. [55]

Некоторые непротеиногенные аминокислоты не обнаруживаются в белках. Примеры включают 2-аминоизомасляную кислоту и нейромедиатор гамма-аминомасляную кислоту . Номера протеиногенные аминокислот часто встречаются в качестве промежуточных продуктов в метаболических путях для стандартных аминокислот - например, орнитин и цитруллина происходит в цикле мочевины , часть аминокислоты катаболизма (см ниже). [56] Редким исключением из доминирования α-аминокислот в биологии является β-аминокислота бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется в растениях и микроорганизмах в синтезе пантотеновой кислоты (витамин B5 ), компонент коэнзима А . [57]

Нестандартные аминокислоты [ править ]

20 аминокислот, которые кодируются непосредственно кодонами универсального генетического кода , называются стандартными или каноническими аминокислотами. Модифицированная форма метионина ( N- формилметионин ) часто включается вместо метионина в качестве исходной аминокислоты белков в бактериях, митохондриях и хлоропластах. Остальные аминокислоты называют нестандартными или неканоническими . Большинство нестандартных аминокислот также не являются протеиногенными (т.е. они не могут быть включены в белки во время трансляции), но две из них являются протеиногенными, поскольку они могут трансляционно включаться в белки с использованием информации, не закодированной в универсальном генетическом коде.

Две нестандартные протеиногенные аминокислоты - это селеноцистеин (присутствует у многих неэукариот, а также у большинства эукариот, но не кодируется непосредственно ДНК) и пирролизин (обнаружен только у некоторых архей и, по крайней мере, у одной бактерии ). Включение этих нестандартных аминокислот происходит редко. Например, 25 белков человека включают селеноцистеин в их первичную структуру [58], а структурно охарактеризованные ферменты (селеноферменты) используют селеноцистеин в качестве каталитического фрагмента в своих активных центрах. [59] Пирролизин и селеноцистеин кодируются с помощью вариантных кодонов. Например, селеноцистеин кодируется стоп-кодоном иЭлемент SECIS . [11] [12] [13]

В питании человека [ править ]

Доля аминокислот в различных диетах человека и образующаяся смесь аминокислот в сыворотке крови человека. Глутамат и глутамин чаще всего присутствуют в пище - более 10%, в то время как аланин, глутамин и глицин чаще всего встречаются в крови.
Основная статья: Незаменимые аминокислоты
Дополнительная информация: синтез белков (питательных веществ) и аминокислот.

Попадая в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков, других биомолекул, либо окисляются до мочевины и двуокиси углерода в качестве источника энергии. [60] Путь окисления начинается с удаления аминогруппы трансаминазой ; аминогруппа затем вводится в цикл мочевины . Другой продукт переамидирования - кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты . [61] Глюкогенные аминокислоты также могут превращаться в глюкозу посредством глюконеогенеза . [62] Из 20 стандартных аминокислот девять ( His, Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , Trp и Val ) называются незаменимыми аминокислотами, потому что человеческий организм не может синтезировать их из других соединений на уровне, необходимом для нормального роста, поэтому они должны быть получены из пищи. [63] [64] [65] Кроме того, цистеин , тирозин и аргининсчитаются полуосновными аминокислотами, а таурин - полуосновной аминосульфоновой кислотой у детей. Метаболические пути, по которым синтезируются эти мономеры, еще не полностью разработаны. [66] [67] Требуемые количества также зависят от возраста и состояния здоровья человека, поэтому трудно сделать общие выводы о диетических потребностях в некоторых аминокислотах. Диетическое воздействие нестандартной аминокислоты BMAA было связано с нейродегенеративными заболеваниями человека, включая БАС . [68] [69]

Схема молекулярных сигнальных каскадов , которые участвуют в синтезе миофибриллярных мышечных белков и митохондриальном биогенезе в ответ на физические упражнения и определенные аминокислоты или их производные (в первую очередь L- лейцин и HMB ). [70] Многие аминокислоты, полученные из пищевого белка, способствуют активации mTORC1 и увеличивают синтез белка за счет передачи сигналов через Rag GTPases . [70] [71]
Сокращения и обозначения:
 • PLD: фосфолипаза D
 • PA: фосфатидная кислота
 • mTOR: механистическая мишень рапамицина
 • AMP: аденозинмонофосфат
 • ATP: аденозинтрифосфат
 • AMPK: AMP-активируемая протеинкиназа
 • PGC-1α: рецептор, активируемый пролифератором пероксисом, коактиватор гамма-1α
 • Коактиватор гамма-рецептора S6K1: p70S6 киназа
 • 4EBP1: эукариотический фактор инициации трансляции 4E-связывающий белок 1
 • eIF4E: эукариотический фактор инициации трансляции 4E
 • RPS6: рибосомный белок S6
 • eEF2: эукариотический фактор элонгации 2
 • RE: упражнения с отягощениями ; EE: упражнения на выносливость
 • Мио: миофибриллярная ; Мито: митохондрии
 • AA: аминокислоты
 • HMB: β-гидрокси β-метилмасляная кислота
 • ↑ означает активацию
 • Τ означает ингибирование
Тренировки с отягощениями стимулируют синтез мышечного протеина (MPS) на период до 48 часов после тренировки (показано более светлым пунктиром). [72] Прием богатой белком еды в любой момент в течение этого периода усилит вызванное физическими упражнениями увеличение синтеза мышечного белка (показано сплошными линиями). [72]

Небелковые функции [ править ]

Дополнительная информация: Аминокислотный нейромедиатор

У человека небелковые аминокислоты также играют важную роль в качестве промежуточных продуктов метаболизма , например, в биосинтезе нейромедиатора гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК). Многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

  • Триптофан является предшественником нейромедиатора серотонина . [76]
  • Тирозин (и его предшественник фенилаланин) являются предшественниками катехоламиновых нейромедиаторов дофамина , адреналина и норэпинефрина, а также различных следов аминов .
  • Фенилаланин является предшественником фенэтиламина и тирозина в организме человека. В растениях он является предшественником различных фенилпропаноидов , которые важны для метаболизма растений.
  • Глицин является предшественником порфиринов, таких как гем . [77]
  • Аргинин является предшественником оксида азота . [78]
  • Орнитин и S- аденозилметионин являются предшественниками полиаминов . [79]
  • Аспартат , глицин и глутамин являются предшественниками нуклеотидов . [80] Однако не все функции других распространенных нестандартных аминокислот известны.

Некоторые нестандартные аминокислоты используются в растениях в качестве защиты от травоядных животных . [81] Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых , [82] и в особенно больших количествах в Canavalia gladiata ( стручковая фасоль). [83] Эта аминокислота защищает растения от хищников, таких как насекомые, и может вызывать болезни у людей, если некоторые виды бобовых употребляются в пищу без обработки. [84] Небелковая аминокислота мимозин содержится в других видах бобовых, в частности Leucaena leucocephala . [85]Это соединение является аналогом тирозина и может отравлять животных, которые пасутся на этих растениях.

Использование в промышленности [ править ]

Аминокислоты используются для различных целей в промышленности, но в основном они используются в качестве добавок к корму для животных . Это необходимо, поскольку многие основные компоненты этих кормов, такие как соевые бобы , либо имеют низкие уровни, либо не имеют некоторых незаменимых аминокислот : лизин, метионин, треонин и триптофан являются наиболее важными для производства этих кормов. [86] В этой промышленности аминокислоты также используются для хелатирования катионов металлов с целью улучшения абсорбции минералов из добавок, которые могут потребоваться для улучшения здоровья или продуктивности этих животных. [87]

Пищевой промышленности также является основным потребителем аминокислот, в частности, глутаминовой кислоты , который используется в качестве усилителя вкуса , [88] и аспартам (aspartylphenylalanine 1-метиловый эфир) в качестве низкокалорийного искусственного подсластителя . [89] Технология, аналогичная той, которая используется для кормления животных, используется в индустрии питания человека для облегчения симптомов дефицита минералов, таких как анемия, путем улучшения абсорбции минералов и снижения негативных побочных эффектов от добавок неорганических минералов. [90]

Хелатирующая способность аминокислот использовалась в удобрениях для сельского хозяйства, чтобы облегчить доставку минералов к растениям, чтобы исправить недостаток минералов, такой как хлороз железа. Эти удобрения также используются для предотвращения появления недостатков и улучшения общего состояния растений. [91] Оставшееся производство аминокислот используется в синтезе лекарств и косметики . [86]

Аналогичным образом производные некоторых аминокислот используются в фармацевтической промышленности. Они включают 5-HTP (5-гидрокситриптофан), используемый для экспериментального лечения депрессии, [92] L- ДОПА ( L- дигидроксифенилаланин) для лечения Паркинсона , [93] и препарат эфлорнитин, который ингибирует орнитин-декарбоксилазу и используется при лечении сонной болезни. . [94]

Расширенный генетический код [ править ]

Основная статья: Расширенный генетический код

С 2001 года 40 неприродных аминокислот были добавлены в белок путем создания уникального кодона (перекодирования) и соответствующей пары трансфер-РНК: аминоацил - тРНК-синтетаза, чтобы кодировать его с различными физико-химическими и биологическими свойствами, чтобы использовать его в качестве инструмент для изучения структуры и функции белков или для создания новых или улучшенных белков. [14] [15]

Нулломеры [ править ]

Основная статья: Нулломеры

Нулломеры - это кодоны, которые теоретически кодируют аминокислоту, однако в природе существует избирательное предубеждение против использования этого кодона в пользу другого, например, бактерии предпочитают использовать CGA вместо AGA для кодирования аргинина. [95] Это создает некоторые последовательности, которые не появляются в геноме. Эта характеристика может быть использована для создания новых селективных противораковых препаратов [96] и для предотвращения перекрестного заражения образцов ДНК, полученных при расследованиях на месте преступления. [97]

Химические строительные блоки [ править ]

Дополнительная информация: Асимметричный синтез

Аминокислоты важны как дешевое сырье . Эти соединения используются в синтезе хирального пула в качестве энантиомерно чистых строительных блоков. [98]

Аминокислоты были исследованы как предшественники хиральных катализаторов , например, для реакций асимметричного гидрирования , хотя коммерческого применения не существует. [99]

Биоразлагаемый пластик [ править ]

Дополнительная информация: Биоразлагаемый пластик и биополимер

Аминокислоты считаются компонентами биоразлагаемых полимеров, которые находят применение в качестве экологически чистой упаковки, а также в медицине при доставке лекарств и создании протезов имплантатов . [100] Интересным примером таких материалов является полиаспартат , водорастворимый биоразлагаемый полимер, который может найти применение в одноразовых подгузниках и сельском хозяйстве. [101] Благодаря своей растворимости и способности хелатировать ионы металлов, полиаспартат также используется в качестве биоразлагаемого агента против образования накипи и ингибитора коррозии . [102] [103]Кроме того, ароматическая аминокислота тирозин рассматривается как возможная замена фенолов, таких как бисфенол А, при производстве поликарбонатов . [104]

Синтез [ править ]

Основная статья: Синтез аминокислот
Синтез аминокислот Strecker

Химический синтез [ править ]

Коммерческое производство аминокислот обычно зависит от мутантных бактерий, которые перепроизводят отдельные аминокислоты, используя глюкозу в качестве источника углерода. Некоторые аминокислоты производятся путем ферментативного превращения синтетических промежуточных продуктов. 2-Аминотиазолин-4-карбоновая кислота является промежуточным продуктом, например, в одном промышленном синтезе L- цистеина . Аспарагиновая кислота производится путем добавления аммиака к фумарату с использованием лиазы. [105]

Биосинтез [ править ]

В растениях азот сначала ассимилируется в органические соединения в форме глутамата , образующегося из альфа-кетоглутарата и аммиака в митохондриях. Что касается других аминокислот, растения используют трансаминазы для перемещения аминогруппы от глутамата к другой альфа-кетокислоте. Например, аспартатаминотрансфераза превращает глутамат и оксалоацетат в альфа-кетоглутарат и аспартат. [106] Другие организмы также используют трансаминазы для синтеза аминокислот.

Нестандартные аминокислоты обычно образуются путем модификации стандартных аминокислот. Например, гомоцистеин формируется через transsulfuration пути или путем деметилирования метионина через промежуточный метаболит S -adenosylmethionine , [107] в то время как гидроксипролина производится в посттрансляционной модификации из пролина . [108]

Микроорганизмы и растения синтезируют много необычных аминокислот. Например, некоторые микробы производят 2-аминоизомасляную кислоту и лантионин , который является производным аланина с сульфидной мостиковой связью. Обе эти аминокислоты содержатся в пептидных лантибиотиках, таких как аламетицин . [109] Однако у растений 1-аминоциклопропан-1-карбоновая кислота представляет собой небольшую дизамещенную циклическую аминокислоту, которая является ключевым промежуточным продуктом в производстве растительного гормона этилена . [110]

Реакции [ править ]

Аминокислоты вступают в реакции, ожидаемые от составляющих функциональных групп. [111] [112]

Образование пептидной связи [ править ]

Смотрите также: Пептидный синтез и пептидной связью
Конденсация двух аминокислот с образованием дипептида . Два аминокислотных остатка связаны пептидной связью.

Поскольку как аминовая, так и карбоксильная группы аминокислот могут реагировать с образованием амидных связей, одна молекула аминокислоты может реагировать с другой и соединяться посредством амидной связи. Эта полимеризация аминокислот создает белки. Эта реакция конденсации дает вновь образованную пептидную связь и молекулу воды. В клетках эта реакция не происходит напрямую; вместо этого аминокислота сначала активируется путем присоединения к молекуле транспортной РНК через сложноэфирную связь. Эта аминоацил-тРНК продуцируется в АТФ- зависимой реакции, осуществляемой аминоацил-тРНК-синтетазой . [113]Эта аминоацил-тРНК затем является субстратом для рибосомы , которая катализирует атаку аминогруппы удлиняющейся белковой цепи на сложноэфирную связь. [114] В результате этого механизма все белки, вырабатываемые рибосомами, синтезируются, начиная с их N -конца и двигаясь к своему С- концу.

Однако не все пептидные связи образуются таким образом. В некоторых случаях пептиды синтезируются специфическими ферментами. Например, трипептид глутатион является важной частью защиты клеток от окислительного стресса. Этот пептид синтезируется в два этапа из свободных аминокислот. [115] На первом этапе гамма-глутамилцистеинсинтетаза конденсирует цистеин и глутаминовую кислоту через пептидную связь, образованную между карбоксилом боковой цепи глутамата (гамма-углерод этой боковой цепи) и аминогруппой цистеина. Затем этот дипептид конденсируется с глицином с помощью глутатионсинтетазы с образованием глутатиона. [116]

В химии пептиды синтезируются с помощью множества реакций. Один из наиболее часто используемых в твердофазном синтезе пептидов использует ароматические оксимные производные аминокислот в качестве активированных единиц. Их добавляют последовательно к растущей пептидной цепи, которая прикреплена к твердой полимерной подложке. [117] Библиотеки пептидов используются при открытии лекарств посредством высокопроизводительного скрининга . [118]

Комбинация функциональных групп позволяет аминокислотам быть эффективными полидентатными лигандами для хелатов металл-аминокислота. [119] Множественные боковые цепи аминокислот также могут вступать в химические реакции.

Катаболизм [ править ]

Катаболизм протеиногенных аминокислот. Аминокислоты можно классифицировать в соответствии со свойствами их основных продуктов как одно из следующих: [120]
* глюкогенные , с продуктами, способными образовывать глюкозу путем глюконеогенеза;
* кетогенные , с продуктами, не обладающими способностью образовывать глюкозу. Эти продукты все еще могут использоваться для кетогенеза или синтеза липидов .
* Аминокислоты катаболизируются как в глюкогенные, так и в кетогенные продукты.

Аминокислоты должны сначала выйти из органелл и клеток в кровоток через переносчики аминокислот , поскольку группы аминов и карбоновых кислот обычно ионизированы. Распад аминокислоты, происходящий в печени и почках, часто включает дезаминирование путем перемещения ее аминогруппы в альфа-кетоглутарат с образованием глутамата . В этом процессе участвуют трансаминазы, часто такие же, как те, которые используются при аминировании во время синтеза. У многих позвоночных аминогруппа затем удаляется через цикл мочевины и выводится в виде мочевины . Однако разложение аминокислот может вместо этого производить мочевую кислоту или аммиак. Например, сериндегидратазапревращает серин в пируват и аммиак. [80] После удаления одной или нескольких аминогрупп остаток молекулы иногда можно использовать для синтеза новых аминокислот или для получения энергии, введя гликолиз или цикл лимонной кислоты , как показано на изображении справа.

Комплексообразование [ править ]

Аминокислоты представляют собой бидентатные лиганды, образующие аминокислотные комплексы переходных металлов . [121]

Физико-химические свойства аминокислот [ править ]

CA. 20 канонических аминокислот можно классифицировать по их свойствам. Важными факторами являются заряд, гидрофильность или гидрофобность , размер и функциональные группы. [35] Эти свойства влияют на структуру белка и белок-белковые взаимодействия . Водорастворимые белки, как правило, имеют свои гидрофобные остатки ( Leu , Ile , Val , Phe и Trp ), находящиеся в середине белка, тогда как гидрофильные боковые цепи подвергаются воздействию водного растворителя. (Обратите внимание, что в биохимии остаток относится к определенному мономерув пределах полимерной цепи из более полисахарида , белка или нуклеиновой кислоты .) The интегральные мембранные белки , как правило, имеют внешние кольца , подвергнутых гидрофобных аминокислот , которые анкерный их в липидный бислой . Некоторые белки периферической мембраны имеют на своей поверхности участок из гидрофобных аминокислот, который прикрепляется к мембране. Аналогичным образом белки, которые должны связываться с положительно заряженными молекулами, имеют поверхности, богатые отрицательно заряженными аминокислотами, такими как глутамат и аспартат., в то время как белки, связывающиеся с отрицательно заряженными молекулами, имеют поверхности, богатые положительно заряженными цепями, такими как лизин и аргинин . Например, лизин и аргинин сильно обогащены участками белков, связывающих нуклеиновые кислоты, низкой сложности . [51] Существуют различные шкалы гидрофобности аминокислотных остатков. [122]

Некоторые аминокислоты обладают особыми свойствами, например цистеин , который может образовывать ковалентные дисульфидные связи с другими остатками цистеина, пролин, который образует цикл с основной цепью полипептида, и глицин , более гибкий, чем другие аминокислоты.

Кроме того, глицин и пролин сильно обогащены в областях низкой сложности эукариотических и прокариотических белков, тогда как противоположное (недостаточно представленное) наблюдается для высокореактивных, сложных или гидрофобных аминокислот, таких как цистеин, фенилаланин, триптофан, метионин. , валин, лейцин, изолейцин. [51] [123] [124]

Многие белки претерпевают ряд посттрансляционных модификаций , в результате чего к боковым цепям аминокислот присоединяются дополнительные химические группы. Некоторые модификации могут производить гидрофобные липопротеины , [125] или гидрофильные гликопротеины . [126] Этот тип модификации позволяет обратимое нацеливание белка на мембрану. Например, добавление и удаление пальмитиновой кислоты жирной кислоты с остатками цистеина в некоторых сигнальных белках заставляет белки прикрепляться, а затем отсоединяться от клеточных мембран. [127]

Таблица стандартных сокращений и свойств аминокислот [ править ]

Основная статья: протеиногенная аминокислота
АминокислотаБуквенный кодБоковая цепьИндекс гидропатии [128]Молярная поглощающая способность [129]Молекулярная массаСодержание белков (%) [130]Стандартное генетическое кодирование, обозначение ИЮПАК
31Учебный классПолярность [131]Заряд при pH  7,4 [131]Длина волны, λ max (нм)Коэффициент, ε (мМ −1 · см −1 )
АланинАлаААлифатическийНеполярныйНейтральный1,889,0948,76GCN
АргининArgрБазовыйБазовый полярныйПоложительный−4,5174,2035,78MGR, CGY (кодирующие кодоны также могут выражаться: CGN, AGR)
АспарагинAsnNАмидПолярныйНейтральный−3,5132,1193,93AAY
Аспарагиновая кислотаЖерехDКислотаКислый полярныйОтрицательный−3,5133,1045,49Гей
ЦистеинCysCСернаяНеполярныйНейтральный2,52500,3121,1541,38UGY
ГлутаминGlnQАмидПолярныйНейтральный−3,5146,1463.9МАШИНА
Глютаминовая кислотаGluEКислотаКислый полярныйОтрицательный−3,5147,1316,32GAR
ГлицинGlyграммАлифатическийНеполярныйНейтральный-0,475,0677,03GGN
ГистидинЕгоЧАСБазовый ароматическийБазовый полярныйПоложительный, 10%
нейтральный, 90%		−3,22115.9155,1562,26CAY
ИзолейцинИльяАлифатическийНеполярныйНейтральный4.5131,1755,49AUH
ЛейцинЛеяLАлифатическийНеполярныйНейтральный3.8131,1759,68YUR, CUY (кодирующие кодоны также могут быть выражены: CUN, UUR)
ЛизинLysKБазовыйБазовый полярныйПоложительный−3,9146,1895,19AAR
МетионинВстретилисьMСернаяНеполярныйНейтральный1.9149,2082.32AUG
ФенилаланинPheFАроматныйНеполярныйНейтральный2,8257, 206, 1880,2, 9,3, 60,0165,1923,87UUY
ПролинProпЦиклическийНеполярныйНейтральный−1,6115,1325.02CCN
СеринСерSГидроксильныйПолярныйНейтральный-0,8105.0937,14UCN, AGY
ТреонинThrТГидроксильныйПолярныйНейтральный−0,7119,1195,53ACN
ТриптофанTrpWАроматныйНеполярныйНейтральный-0,9280, 2195,6, 47,0204,2281,25UGG
ТирозинТюрYАроматныйПолярныйНейтральный−1,3274, 222, 1931,4, 8,0, 48,0181,1912,91UAY
ВалинВалVАлифатическийНеполярныйНейтральный4.2117,1486,73ПИСТОЛЕТ

Две дополнительные аминокислоты у некоторых видов кодируются кодонами , которые обычно интерпретируются как стоп-кодоны :

21 и 22 аминокислоты3 буквы1 букваМолекулярная масса
СеленоцистеинСекU168,064
ПирролизинПылО255,313

В дополнение к конкретным аминокислотным кодам заместители используются в случаях, когда химический или кристаллографический анализ пептида или белка не может окончательно определить идентичность остатка. Они также используются для суммирования консервативных мотивов белковых последовательностей . Использование отдельных букв для обозначения наборов подобных остатков аналогично использованию кодов сокращений для вырожденных оснований . [132] [133]

Неопределенные аминокислоты3 буквы1 букваАминокислоты включеныКодоны включены
Любые / неизвестныеХааИксВсеNNN
Аспарагин или аспарагиновая кислотаAsxBD, NРЭЙ
Глютамин или глутаминовая кислотаGlxZE, QSAR
Лейцин или изолейцинXleJЯ, ЛYTR, ATH, CTY (кодирующие кодоны также могут выражаться: CTN, ATH, TTR; MTY, YTR, ATA; MTY, HTA, YTG)
ГидрофобныйΦV, I, L, F, W, Y, MНТН, ТАЙ, ТГГ
АроматныйΩF, W, Y, HYWY, ​​TTY, TGG (кодирующие кодоны также могут быть выражены: TWY, CAY, TGG)
Алифатический (неароматический)ΨV, I, L, MVTN, TTR (кодирующие кодоны также могут быть выражены: NTR, VTY)
МаленькийπP, G, A, SBCN, RGY, GGR
ГидрофильныйζS, T, H, N, Q, E, D, K, RVAN, WCN, CGN, AGY (кодоны также могут быть выражены: VAN, WCN, MGY, CGP)
Положительно заряженный+K, R, HARR, CRY, CGR
Отрицательно заряженный-D, EGAN

Унк иногда используется вместо Хаа , но меньше стандартной.

Кроме того, многие нестандартные аминокислоты имеют определенный код. Например, некоторые пептидные препараты, такие как бортезомиб и MG132 , синтезируются искусственно и сохраняют свои защитные группы , которые имеют определенные коды. Бортезомиб представляет собой Pyz –Phe – boroLeu, а MG132 - это Z –Leu – Leu – Leu – al. Для помощи в анализе структуры белка доступны фотореактивные аналоги аминокислот . К ним относятся photoleucine ( pLeu ) и photomethionine ( Pmet ). [134]

Химический анализ [ править ]

Общий азот органического вещества в основном формируется аминогруппами белков. Общий азот по Кьельдалю ( TKN ) - это показатель азота, широко используемый при анализе (сточных) воды, почвы, пищевых продуктов, кормов и органических веществ в целом. Как следует из названия, применяется метод Кьельдаля . Доступны более чувствительные методы. [135] [136]

См. Также [ править ]

  • Аминокислотное датирование
  • Бета-пептид
  • Дегрон
  • Эрепсин
  • Гомохиральность
  • Гипераминоацидемия
  • Лейцины
  • Эксперимент Миллера – Юри
  • Последовательность нуклеиновой кислоты
  • Таблица кодонов РНК

Примечания [ править ]

  1. ^ Пролин является исключением из этой общей формулы. В нем отсутствует группа NH 2 из-за циклизации боковой цепи, и он известен как иминокислота ; он попадает в категорию аминокислот со специальной структурой.
  2. ^ Например, жвачные животные, такие как коровы, получают ряд аминокислот через микробы в первых двух камерах желудка .

Ссылки [ править ]

  1. ^ Нельсон Д.Л., Кокс М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: У. Х. Фриман. ISBN 0-7167-4339-6.
  2. ^ «аминокислота» . Кембриджские словари онлайн . Издательство Кембриджского университета. 2015 . Дата обращения 3 июля 2015 .
  3. ↑ Wagner I, Musso H (ноябрь 1983 г.). «Новые природные аминокислоты». Angewandte Chemie International Edition на английском языке . 22 (11): 816–828. DOI : 10.1002 / anie.198308161 .
  4. Перейти ↑ Latham MC (1997). «Глава 8. Состав тела, функции питания, обмена веществ и энергии» . Питание человека в развивающихся странах . Серия продуктов питания и питания - № 29. Рим: Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций.
  5. ^ Кларк, Джим (август 2007 г.). «Введение в аминокислоты» . химгид . Дата обращения 4 июля 2015 .
  6. ^ Jakubke Н, Н Sewald (2008). «Аминокислоты» . Пептиды от А до Я: краткая энциклопедия . Германия: Wiley-VCH. п. 20. ISBN 9783527621170 - через Google Книги.
  7. ^ Pollegioni L, Servi S, ред. (2012). Неестественные аминокислоты: методы и протоколы . Методы молекулярной биологии. 794 . Humana Press. п. v. DOI : 10.1007 / 978-1-61779-331-8 . ISBN 978-1-61779-331-8. OCLC  756512314 . S2CID  3705304 .
  8. ^ Hertweck C (октябрь 2011). «Биосинтез и заряд пирролизина, 22-й генетически кодируемой аминокислоты». Angewandte Chemie International Edition . 50 (41): 9540–9541. DOI : 10.1002 / anie.201103769 . PMID 21796749 . 
  9. ^ «Глава 1: Белки - рабочие молекулы тела» . Структуры жизни . Национальный институт общих медицинских наук. 27 октября 2011 . Проверено 20 мая 2008 года .
  10. ^ Михал G, Шомбург D, ред. (2012). Биохимические пути: Атлас биохимии и молекулярной биологии (2-е изд.). Оксфорд: Wiley-Blackwell. п. 5. ISBN 978-0-470-14684-2.
  11. ^ a b Tjong H (2008). Моделирование электростатического вклада в сворачивание и связывание белков (кандидатская диссертация). Государственный университет Флориды. п. 1 сноска.
  12. ^ a b Стюарт Л., Бургин А.Б. (2005). Атта-Ур-Рахман, Springer BA, Caldwell GW (ред.). «Полный синтез генов: будущее генетического матрикса» . Границы дизайна и открытия лекарств . Издательство Bentham Science . 1 : 299. DOI : 10,2174 / 1574088054583318 . ISBN 978-1-60805-199-1. ISSN  1574-0889 .
  13. ^ Б Elzanowski А, Ostell J (7 апреля 2008 г.). «Генетические коды» . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . Проверено 10 марта 2010 года .
  14. ^ a b Xie J, Schultz PG (декабрь 2005 г.). «Добавление аминокислот в генетический репертуар». Текущее мнение в химической биологии . 9 (6): 548–554. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2005.10.011 . PMID 16260173 . 
  15. ↑ a b Wang Q, Parrish AR, Wang L (март 2009 г.). «Расширение генетического кода для биологических исследований» . Химия и биология . 16 (3): 323–336. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2009.03.001 . PMC 2696486 . PMID 19318213 .  
  16. ^ Саймон М (2005). Новые вычисления: акцент на биоинформатике . Нью-Йорк: AIP Press / Springer Science + Business Media. С.  105–106 . ISBN 978-0-387-22046-8.
  17. ^ Petroff О.А. (декабрь 2002). «ГАМК и глутамат в мозге человека». Невролог . 8 (6): 562–573. DOI : 10.1177 / 1073858402238515 . PMID 12467378 . S2CID 84891972 .  
  18. ^ Викери HB, Шмидт CL (1931). «История открытия аминокислот». Chem. Ред . 9 (2): 169–318. DOI : 10.1021 / cr60033a001 .
  19. ↑ Hansen S (май 2015 г.). "Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois" (PDF) (на немецком языке). Берлин. Архивировано из оригинального (PDF) 1 декабря 2017 года.
  20. ^ Воклен LN, Robiquet PJ (1806). «Открытие нового принципа растения в Asparagus sativus». Annales de Chimie . 57 : 88–93.
  21. ^ a b Анфинсен CB, Эдсалл JT, Ричардс FM (1972). Успехи в химии белков . Нью-Йорк: Academic Press. С.  99, 103 . ISBN 978-0-12-034226-6.
  22. ^ Уолластон WH (1810). «О кистозном оксиде, новом виде мочевого камня». Философские труды Королевского общества . 100 : 223–230. DOI : 10,1098 / rstl.1810.0015 . S2CID 110151163 . 
  23. Перейти ↑ Baumann E (1884). «Убер цистин и цистеин» . Z Physiol Chem . 8 (4): 299–305. Архивировано из оригинального 14 марта 2011 года . Проверено 28 марта 2011 года .
  24. ^ Braconnot HM (1820). "Sur la conversion des matières animales en nouvelles elements par le moyen de l'acide sulfique". Annales de Chimie et de Physique . 2-я серия. 13 : 113–125.
  25. Перейти ↑ Simoni RD, Hill RL, Vaughan M (сентябрь 2002 г.). «Открытие аминокислоты треонина: работа Уильяма К. Роуза [классическая статья]» . Журнал биологической химии . 277 (37): E25. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (20) 74369-3 . PMID 12218068 . 
  26. ↑ McCoy RH, Meyer CE, Rose WC (1935). "Эксперименты по кормлению смесями высокоочищенных аминокислот. VIII. Выделение и идентификация новой незаменимой аминокислоты" . Журнал биологической химии . 112 : 283–302. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 74986-7 .
  27. ^ Ментен, П. Словник де Chimie: Une approche étymologique и др Исторический . Де Бёк, Брюссель. ссылка .
  28. ^ Харпер Д. "Амино-" . Интернет-словарь этимологии . Проверено 19 июля 2010 года .
  29. ^ Paal С (1894 г.). "Ueber die Einwirkung von Phenyl ‐ i ‐ cyanat auf organische Aminosäuren" . Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft . 27 : 974–979. DOI : 10.1002 / cber.189402701205 . Архивировано из оригинала 25 июля 2020 года.
  30. ^ Fruton JS (1990). «Глава 5 - Эмиль Фишер и Франц Хофмайстер». Контрасты в научном стиле: исследовательские группы в области химических и биохимических наук . 191 . Американское философское общество. С. 163–165. ISBN 978-0-87169-191-0.
  31. ^ «Альфа-аминокислота» . Медицинский словарь Merriam-Webster.com . Merriam-Webster Inc.
  32. ^ Proline в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
  33. ^ Matts RL (2005). «Аминокислоты» . Биохимия 5753: Принципы биохимии . Архивировано из оригинала 18 января 2008 года . Дата обращения 3 января 2015 .
  34. ^ IUPAC , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Онлайн исправленная версия: (2006–) « Иминокислоты ». DOI : 10,1351 / goldbook.I02959
  35. ^ Б с д е е Крейтон TH (1993). «Глава 1» . Белки: строение и молекулярные свойства . Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-7030-5.
  36. Перейти ↑ Hatem SM (2006). «Газохроматографическое определение энантиомеров аминокислот в табаке и винах в бутылках» . Университет Гиссена. Архивировано из оригинала 22 января 2009 года . Проверено 17 ноября 2008 года .
  37. Перейти ↑ Mitchell B (2019). Клеточная и молекулярная биология . Электронные научные ресурсы. стр. 294–29 5. ISBN 9781839474460.
  38. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 17 ноября 2008 года .
  39. ^ Jodidi SL (1 марта 1926). «Формольное титрование некоторых аминокислот». Журнал Американского химического общества . 48 (3): 751–753. DOI : 10.1021 / ja01414a033 .
  40. ^ Liebecq C, изд. (1992). Биохимическая номенклатура и связанные документы (2-е изд.). Портленд Пресс. С. 39–69. ISBN 978-1-85578-005-7.
  41. Перейти ↑ Smith AD (1997). Оксфордский словарь биохимии и молекулярной биологии . Оксфорд: Издательство Оксфордского университета. п. 535. ISBN 978-0-19-854768-6. OCLC  37616711 .
  42. ^ Симмонс WJ, Meisenberg G (2006). Основы медицинской биохимии . Мосби Эльзевьер. п. 19 . ISBN 978-0-323-02942-1.
  43. ^ Fennema OR (19 июня 1996). Пищевая химия 3-е изд . CRC Press. С. 327–328. ISBN 978-0-8247-9691-4.
  44. ↑ Роднина М.В., Берингер М., Винтермейер В. (январь 2007 г.). «Как рибосомы образуют пептидные связи». Направления биохимических наук . 32 (1): 20–26. DOI : 10.1016 / j.tibs.2006.11.007 . PMID 17157507 . 
  45. ^ Дрисколл DM, Copeland PR (2003). «Механизм и регуляция синтеза селенопротеидов». Ежегодный обзор питания . 23 (1): 17–40. DOI : 10.1146 / annurev.nutr.23.011702.073318 . PMID 12524431 . 
  46. ^ Krzycki JA (декабрь 2005 г.). «Прямое генетическое кодирование пирролизина». Текущее мнение в микробиологии . 8 (6): 706–712. DOI : 10.1016 / j.mib.2005.10.009 . PMID 16256420 . 
  47. ^ Теобальд-Дитрих A, Giegé R, Rudinger-Thirion J (2005). «Доказательства существования в мРНК элемента шпильки, ответственного за рибосомозависимую вставку пирролизина в белки». Биохимия . 87 (9–10): 813–817. DOI : 10.1016 / j.biochi.2005.03.006 . PMID 16164991 . 
  48. ↑ Трифонов Е.Н. (декабрь 2000 г.). «Согласованный временной порядок аминокислот и эволюция триплетного кода». Джин . 261 (1): 139–151. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (00) 00476-5 . PMID 11164045 . 
  49. ^ Хиггса PG, Pudritz RE (июнь 2009). «Термодинамическая основа для синтеза пребиотических аминокислот и природа первого генетического кода». Астробиология . 9 (5): 483–90. arXiv : 0904.0402 . Bibcode : 2009AsBio ... 9..483H . DOI : 10.1089 / ast.2008.0280 . PMID 19566427 . S2CID 9039622 .  
  50. ^ Chaliotis А, Vlastaridis Р, Моссиалос Д, IBBA М, Беккер HD, Stathopoulos С, Amoutzias GD (февраль 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК синтетаз» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (3): 1059–1068. DOI : 10.1093 / NAR / gkw1182 . PMC 5388404 . PMID 28180287 .  
  51. ^ a b c Нтунтуми С., Властаридис П., Моссиалос Д., Статопулос С., Илиопулос I, Промпонас В. и др. (Ноябрь 2019 г.). «Области низкой сложности в белках прокариот выполняют важные функциональные роли и являются высококонсервативными» . Исследования нуклеиновых кислот . 47 (19): 9998–10009. DOI : 10.1093 / NAR / gkz730 . PMC 6821194 . PMID 31504783 .  
  52. Перейти ↑ Vermeer C (март 1990 г.). «Гамма-карбоксиглутамат-содержащие белки и витамин К-зависимая карбоксилаза» . Биохимический журнал . 266 (3): 625–636. DOI : 10.1042 / bj2660625 . PMC 1131186 . PMID 2183788 .  
  53. ^ Бхаттачарджи A, Bansal M (март 2005). «Структура коллагена: тройная спираль Мадраса и текущий сценарий». IUBMB Life . 57 (3): 161–172. DOI : 10.1080 / 15216540500090710 . PMID 16036578 . S2CID 7211864 .  
  54. ↑ Park MH (февраль 2006 г.). «Посттрансляционный синтез аминокислоты, производной полиамина, гипузина, в эукариотическом факторе инициации трансляции 5A (eIF5A)» . Журнал биохимии . 139 (2): 161–169. DOI : 10.1093 / Jb / mvj034 . PMC 2494880 . PMID 16452303 .  
  55. ^ Blenis J, Реш MD (декабрь 1993). «Субклеточная локализация, определяемая ацилированием и фосфорилированием белков». Текущее мнение в клеточной биологии . 5 (6): 984–989. DOI : 10.1016 / 0955-0674 (93) 90081-Z . PMID 8129952 . 
  56. ^ Curis Е, Николис Я, Moinard С, Osowska S, Zerrouk N, S Bénazeth, Cynober л (ноябрь 2005 г.). «Почти все о цитруллине у млекопитающих». Аминокислоты . 29 (3): 177–205. DOI : 10.1007 / s00726-005-0235-4 . PMID 16082501 . S2CID 23877884 .  
  57. ^ Коксон KM, Chakauya E, Ottenhof HH, Уитни HM, Бландел TL, Abell C, Smith AG (август 2005). «Биосинтез пантотената у высших растений». Сделки Биохимического Общества . 33 (Pt 4): 743–746. DOI : 10.1042 / BST0330743 . PMID 16042590 . 
  58. ↑ Крюков Г.В., Кастеллано С., Новоселов С.В., Лобанов А.В., Зехтаб О, Гиго Р., Гладышев В.Н. (май 2003 г.). «Характеристика селенопротеомов млекопитающих» . Наука . 300 (5624): 1439–1443. Bibcode : 2003Sci ... 300.1439K . DOI : 10.1126 / science.1083516 . PMID 12775843 . S2CID 10363908 .  
  59. ^ Громер S, Urig S, Becker K (январь 2004). «Тиоредоксиновая система - от науки к клинике». Обзоры медицинских исследований . 24 (1): 40–89. DOI : 10.1002 / med.10051 . PMID 14595672 . S2CID 1944741 .  
  60. ^ Sakami Вт, Харрингтон Н (1963). «Аминокислотный обмен». Ежегодный обзор биохимии . 32 (1): 355–398. DOI : 10.1146 / annurev.bi.32.070163.002035 . PMID 14144484 . 
  61. ^ Броснан JT (апрель 2000). «Глутамат на границе обмена аминокислот и углеводов» . Журнал питания . 130 (4S Доп.): 988S – 990S. DOI : 10.1093 / JN / 130.4.988S . PMID 10736367 . 
  62. ^ Young VR, Аджеми AM (сентябрь 2001). «Глютамин: император или его одежда?» . Журнал питания . 131 (9 доп.): 2449S – 2459S, 2486S – 2487S. DOI : 10.1093 / JN / 131.9.2449S . PMID 11533293 . 
  63. Перейти ↑ Young VR (август 1994). «Потребности взрослых в аминокислотах: аргументы в пользу серьезного пересмотра текущих рекомендаций». Журнал питания . 124 (8 доп.): 1517S – 1523S. DOI : 10,1093 / Jn / 124.suppl_8.1517S . PMID 8064412 . 
  64. ↑ Fürst P, Stehle P (июнь 2004 г.). «Какие основные элементы необходимы для определения потребности человека в аминокислотах?» . Журнал питания . 134 (6 доп.): 1558S – 1565S. DOI : 10.1093 / JN / 134.6.1558S . PMID 15173430 . 
  65. ^ Тростников PJ (июль 2000). «Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека» . Журнал питания . 130 (7): 1835–1840 гг. DOI : 10.1093 / JN / 130.7.1835S . PMID 10867060 . 
  66. ^ Имура K, Окада A (январь 1998). «Аминокислотный метаболизм в педиатрических больных». Питание . 14 (1): 143–148. DOI : 10.1016 / S0899-9007 (97) 00230-X . PMID 9437700 . 
  67. Перейти ↑ Lourenço R, Camilo ME (2002). «Таурин: условно незаменимая аминокислота для человека? Обзор здоровья и болезней». Nutricion Hospitalaria . 17 (6): 262–270. PMID 12514918 . 
  68. ^ Holtcamp W (март 2012 г.). «Возникающая наука о BMAA: способствуют ли цианобактерии нейродегенеративным заболеваниям?» . Перспективы гигиены окружающей среды . 120 (3): A110 – A116. DOI : 10.1289 / ehp.120-A110 . PMC 3295368 . PMID 22382274 .  
  69. Перейти ↑ Cox PA, Davis DA, Mash DC, Metcalf JS, Banack SA (январь 2016 г.). «Воздействие токсина окружающей среды на пищу вызывает нейрофибриллярные сплетения и отложения амилоида в головном мозге» . Труды: Биологические науки . 283 (1823): 20152397. дои : 10.1098 / rspb.2015.2397 . PMC 4795023 . PMID 26791617 .  
  70. ^ a b Брук М.С., Уилкинсон Д.Д., Филлипс Б.Е., Перес-Шиндлер Дж., Филп А., Смит К., Атертон П.Дж. (январь 2016 г.). «Гомеостаз и пластичность скелетных мышц в молодости и старении: влияние питания и упражнений» . Acta Physiologica . 216 (1): 15–41. DOI : 10.1111 / apha.12532 . PMC 4843955 . PMID 26010896 .  
  71. ^ Lipton JO, Sahin M (октябрь 2014). «Неврология mTOR» . Нейрон . 84 (2): 275–291. DOI : 10.1016 / j.neuron.2014.09.034 . PMC 4223653 . PMID 25374355 .  
    Рисунок 2: Путь передачи сигналов mTOR
  72. ^ a b Phillips SM (май 2014 г.). «Краткий обзор важнейших процессов мышечной гипертрофии, вызванной физической нагрузкой» . Спортивная медицина . 44 (Приложение 1): S71 – S77. DOI : 10.1007 / s40279-014-0152-3 . PMC 4008813 . PMID 24791918 .  
  73. ^ Broadley KJ (март 2010). «Сосудистые эффекты следовых аминов и амфетаминов». Фармакология и терапия . 125 (3): 363–375. DOI : 10.1016 / j.pharmthera.2009.11.005 . PMID 19948186 . 
  74. ^ Lindemann L, Hoener MC (май 2005). «Возрождение следовых аминов, вдохновленное новым семейством GPCR». Направления фармакологических наук . 26 (5): 274–281. DOI : 10.1016 / j.tips.2005.03.007 . PMID 15860375 . 
  75. Перейти ↑ Wang X, Li J, Dong G, Yue J (февраль 2014 г.). «Эндогенные субстраты CYP2D мозга». Европейский журнал фармакологии . 724 : 211–218. DOI : 10.1016 / j.ejphar.2013.12.025 . PMID 24374199 . 
  76. ^ Савельева К.В., Чжао С., Погорелов В.М., Раджан I, Ян Q, Куллинан Э, Ланторн TH (2008). Бартоломуччи А. (ред.). «Генетическое нарушение обоих генов триптофангидроксилазы резко снижает уровень серотонина и влияет на поведение моделей, чувствительных к антидепрессантам» . PLOS ONE . 3 (10): e3301. Bibcode : 2008PLoSO ... 3.3301S . DOI : 10.1371 / journal.pone.0003301 . PMC 2565062 . PMID 18923670 .  
  77. ^ Shemin D, Риттенберг D (декабрь 1946). «Биологическое использование глицина для синтеза протопорфирина гемоглобина» . Журнал биологической химии . 166 (2): 621–625. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 35200-6 . PMID 20276176 . 
  78. ^ Tejero J, Biswas A, Ван ZQ, Page RC, Хак MM, Hemann C, Zweier JL, Мишра S, Stuehr DJ (ноябрь 2008). «Стабилизация и характеристика промежуточного соединения гем-окси реакции в индуцибельной синтазе оксида азота» . Журнал биологической химии . 283 (48): 33498–33507. DOI : 10.1074 / jbc.M806122200 . PMC 2586280 . PMID 18815130 .  
  79. ^ Родригес-Caso C, R Монтаньес, Cascante М, Санчес-Хименес F, Medina MA (август 2006). «Математическое моделирование метаболизма полиаминов у млекопитающих» . Журнал биологической химии . 281 (31): 21799–21812. DOI : 10.1074 / jbc.M602756200 . PMID 16709566 . 
  80. ^ a b Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. С.  693–698 . ISBN 978-0-7167-4684-3.
  81. ^ Hylin JW (1969). «Токсичные пептиды и аминокислоты в пищевых продуктах и ​​кормах». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 17 (3): 492–496. DOI : 10.1021 / jf60163a003 .
  82. ^ Тернер BL, Харборн JB (1967). «Распространение канаванина в царстве растений». Фитохимия . 6 (6): 863–866. DOI : 10.1016 / S0031-9422 (00) 86033-1 .
  83. ^ Эканаяке S, Ског K, Asp NG (май 2007). «Содержание канаванина в стручковой фасоли (Canavalia gladiata): анализ и влияние обработки». Пищевая и химическая токсикология . 45 (5): 797–803. DOI : 10.1016 / j.fct.2006.10.030 . PMID 17187914 . 
  84. Перейти ↑ Rosenthal GA (2001). «L-канаванин: аллелохимический инсектицид высших растений». Аминокислоты . 21 (3): 319–330. DOI : 10.1007 / s007260170017 . PMID 11764412 . S2CID 3144019 .  
  85. Перейти ↑ Hammond AC (май 1995 г.). «Токсикоз Leucaena и борьба с ним у жвачных животных» . Журнал зоотехники . 73 (5): 1487–1492. DOI : 10.2527 / 1995.7351487x . PMID 7665380 . [ постоянная мертвая ссылка ]
  86. ^ a b Leuchtenberger W, Huthmacher K, Drauz K (ноябрь 2005 г.). «Биотехнологическое производство аминокислот и производных: современное состояние и перспективы». Прикладная микробиология и биотехнология . 69 (1): 1–8. DOI : 10.1007 / s00253-005-0155-у . PMID 16195792 . S2CID 24161808 .  
  87. Перейти ↑ Ashmead HD (1993). Роль аминокислотных хелатов в питании животных . Вествуд: Публикации Нойеса.
  88. ^ Garattini S (апрель 2000). «Глутаминовая кислота, двадцать лет спустя» . Журнал питания . 130 (4S Доп.): 901S – 909S. DOI : 10.1093 / JN / 130.4.901S . PMID 10736350 . 
  89. ^ Stegink LD (июль 1987). «История аспартама: модель для клинических испытаний пищевой добавки». Американский журнал клинического питания . 46 (1 приложение): 204–215. DOI : 10.1093 / ajcn / 46.1.204 . PMID 3300262 . 
  90. ^ Albion Laboratories, Inc. "Веб-сайт Albion Ferrochel" . Проверено 12 июля 2011 года .
  91. Перейти ↑ Ashmead HD (1986). Внекорневая подкормка растений аминокислотными хелатами . Парк-Ридж: Публикации Нойес.
  92. ^ Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD (март 2006). «Серотонин по меню: добавка с предшественником серотонина 5-гидрокситриптофаном» . Фармакология и терапия . 109 (3): 325–338. DOI : 10.1016 / j.pharmthera.2005.06.004 . PMID 16023217 . 
  93. ^ Костржева RM, Новак P, Костржева JP, Костржева RA, Брус R (март 2005). «Особенности лечения болезни Паркинсона L- ДОФА». Аминокислоты . 28 (2): 157–164. DOI : 10.1007 / s00726-005-0162-4 . PMID 15750845 . S2CID 33603501 .  
  94. ^ Heby O, Persson L, M Rentala (август 2007). «Ориентация на ферменты биосинтеза полиамина: многообещающий подход к терапии африканской сонной болезни, болезни Шагаса и лейшманиоза». Аминокислоты . 33 (2): 359–366. DOI : 10.1007 / s00726-007-0537-9 . PMID 17610127 . S2CID 26273053 .  
  95. Перейти ↑ Cruz-Vera LR, Magos-Castro MA, Zamora-Romo E, Guarneros G (2004). «Остановка рибосом и падение пептидил-тРНК во время задержки трансляции в кодонах AGA» . Исследования нуклеиновых кислот . 32 (15): 4462–4468. DOI : 10.1093 / NAR / gkh784 . PMC 516057 . PMID 15317870 .  
  96. ↑ Andy C (октябрь 2012 г.). «Слишком опасные для природы молекулы убивают раковые клетки» . Новый ученый .
  97. ^ «Смертельные метки ДНК могут уберечь невинных людей от тюрьмы» . Новый ученый . 2 мая 2013 г.
  98. ^ Hanessian S (1993). «Размышления о тотальном синтезе натуральных продуктов: искусство, ремесло, логика и хиронский подход». Чистая и прикладная химия . 65 (6): 1189–1204. DOI : 10,1351 / pac199365061189 . S2CID 43992655 . 
  99. ^ Blaser HU (1992). «Хиральный пул как источник энантиоселективных катализаторов и вспомогательных веществ». Химические обзоры . 92 (5): 935–952. DOI : 10.1021 / cr00013a009 .
  100. Перейти ↑ Sanda F, Endo T (1999). «Синтезы и функции полимеров на основе аминокислот». Макромолекулярная химия и физика . 200 (12): 2651–2661. DOI : 10.1002 / (SICI) 1521-3935 (19991201) 200: 12 <2651 :: AID-MACP2651> 3.0.CO; 2-П .
  101. ^ Gross RA, Калра B (август 2002). «Биоразлагаемые полимеры для окружающей среды» . Наука . 297 (5582): 803–807. Bibcode : 2002Sci ... 297..803G . DOI : 10.1126 / science.297.5582.803 . PMID 12161646 . 
  102. ^ Низкий KC, Уилер А.П., Koskan LP (1996). Коммерческая поли (аспарагиновая кислота) и ее использование . Успехи в серии химии. 248 . Вашингтон, округ Колумбия: Американское химическое общество .
  103. ^ Thombre SM, Sarwade BD (2005). «Синтез и биоразлагаемость полиаспарагиновой кислоты: критический обзор». Журнал высокомолекулярных науки, часть A . 42 (9): 1299–1315. DOI : 10.1080 / 10601320500189604 . S2CID 94818855 . 
  104. ↑ Bourke SL, Kohn J (апрель 2003 г.). «Полимеры, производные от аминокислоты L- тирозина: поликарбонаты, полиарилаты и сополимеры с поли (этиленгликолем)». Расширенные обзоры доставки лекарств . 55 (4): 447–466. DOI : 10.1016 / S0169-409X (03) 00038-3 . PMID 12706045 . 
  105. ^ Drauz К, Грейсон я, Клееманн А, Криммер Н, Leuchtenberger Вт, Weckbecker С (2006). Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. DOI : 10.1002 / 14356007.a02_057.pub2 .
  106. ^ Jones RC, Buchanan BB, Gruissem W (2000). Биохимия и молекулярная биология растений . Роквилл, Мэриленд: Американское общество физиологов растений. С.  371–372 . ISBN 978-0-943088-39-6.
  107. ^ Броснан JT, Броснан ME (июнь 2006). «Серосодержащие аминокислоты: обзор» . Журнал питания . 136 (6 доп.): 1636S – 1640S. DOI : 10.1093 / JN / 136.6.1636S . PMID 16702333 . 
  108. ^ Kivirikko К.И., Пихлаянией T (1998). «Гидроксилазы коллагена и субъединица протеиндисульфид-изомеразы пролил-4-гидроксилаз». Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. 72 . С. 325–398. DOI : 10.1002 / 9780470123188.ch9 . ISBN 9780470123188. PMID  9559057 .
  109. Перейти ↑ Whitmore L, Wallace BA (май 2004 г.). «Анализ состава последовательности пептаибола: значение для синтеза in vivo и формирования каналов». Европейский биофизический журнал . 33 (3): 233–237. DOI : 10.1007 / s00249-003-0348-1 . PMID 14534753 . S2CID 24638475 .  
  110. ^ Александр L, Грирсон D (октябрь 2002). «Биосинтез и действие этилена в томате: модель созревания плодов в климактерическом периоде» . Журнал экспериментальной ботаники . 53 (377): 2039–2055. DOI : 10.1093 / JXB / erf072 . PMID 12324528 . 
  111. ^ Элмор DT, Barrett GC (1998). Аминокислоты и пептиды . Кембридж, Великобритания: Издательство Кембриджского университета. стр.  48 -60. ISBN 978-0-521-46827-5.
  112. ^ Гаттеридж A, Thornton JM (ноябрь 2005). «Понимание каталитического инструментария природы». Направления биохимических наук . 30 (11): 622–629. DOI : 10.1016 / j.tibs.2005.09.006 . PMID 16214343 . 
  113. ^ Ibba M, Söll D (май 2001). «Возрождение синтеза аминоацил-тРНК» . EMBO Reports . 2 (5): 382–387. DOI : 10.1093 / embo-reports / kve095 . PMC 1083889 . PMID 11375928 .  
  114. ^ Ленджиел P, Söll D (июнь 1969). «Механизм биосинтеза белка» . Бактериологические обзоры . 33 (2): 264–301. DOI : 10.1128 / MMBR.33.2.264-301.1969 . PMC 378322 . PMID 4896351 .  
  115. ↑ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (март 2004 г.). «Метаболизм глутатиона и его значение для здоровья» . Журнал питания . 134 (3): 489–492. DOI : 10.1093 / JN / 134.3.489 . PMID 14988435 . 
  116. Перейти ↑ Meister A (ноябрь 1988 г.). «Метаболизм глутатиона и его селективная модификация» . Журнал биологической химии . 263 (33): 17205–17208. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 77815-6 . PMID 3053703 . 
  117. ^ Карпина LA (1992). «1-Гидрокси-7-азабензотриазол. Эффективная добавка, связывающая пептиды». Журнал Американского химического общества . 115 (10): 4397–4398. DOI : 10.1021 / ja00063a082 .
  118. ^ Мараско D, Perretta G, M Sabatella, Ruvo M (октябрь 2008). «Прошлые и будущие перспективы синтетических пептидных библиотек». Современная наука о белках и пептидах . 9 (5): 447–467. DOI : 10.2174 / 138920308785915209 . PMID 18855697 . 
  119. ^ Konara S, Gagnona К, Клеарфилд А, Томпсон С, Хартли Дж, Эриксон С, Нельсон С (2010). «Структурное определение и характеристика бис-глицинатов меди и цинка с помощью рентгеновской кристаллографии и масс-спектрометрии». Журнал координационной химии . 63 (19): 3335–3347. DOI : 10.1080 / 00958972.2010.514336 . S2CID 94822047 . 
  120. ^ Stipanuk MH (2006). Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека (2-е изд.). Saunders Elsevier.
  121. ^ Dghaym RD, Dhawan R, Arndtsen BA (сентябрь 2001). «Использование монооксида углерода и иминов в качестве синтонов, производных пептидов: легкий катализируемый палладием синтез имидазолинов, производных от α-аминокислот». Angewandte Chemie . 40 (17): 3228–3230. DOI : 10.1002 / (SICI) 1521-3773 (19980703) 37:12 <1634 :: AID-ANIE1634> 3.0.CO; 2-C . PMID 29712039 . 
  122. ^ Урри DW (2004). «Изменение свободной энергии Гиббса для гидрофобной ассоциации: вывод и оценка посредством обратных температурных переходов». Письма по химической физике . 399 (1–3): 177–183. Bibcode : 2004CPL ... 399..177U . DOI : 10.1016 / S0009-2614 (04) 01565-9 .
  123. ^ Маркотт Е.М., Пеллегрини М, Йетс К, Eisenberg D (октябрь 1999). «Перепись белковых повторов». Журнал молекулярной биологии . 293 (1): 151–60. DOI : 10.1006 / jmbi.1999.3136 . PMID 10512723 . 
  124. ^ Haerty W, Голдинг GB (октябрь 2010). Бонен Л. (ред.). «Последовательности низкой сложности и отдельные аминокислотные повторы: не просто« мусорные »пептидные последовательности». Геном . 53 (10): 753–62. DOI : 10.1139 / G10-063 . PMID 20962881 . 
  125. ↑ Magee T, Seabra MC (апрель 2005 г.). «Жировое ацилирование и пренилирование белков: что нового в жире». Текущее мнение в клеточной биологии . 17 (2): 190–196. DOI : 10.1016 / j.ceb.2005.02.003 . PMID 15780596 . 
  126. ^ Pilobello KT, Mahal LK (июнь 2007). «Расшифровка гликокода: сложность и аналитическая задача гликомики». Текущее мнение в химической биологии . 11 (3): 300–305. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2007.05.002 . PMID 17500024 . 
  127. ^ Smotrys JE, Линдер ME (2004). «Пальмитоилирование внутриклеточных сигнальных белков: регуляция и функция». Ежегодный обзор биохимии . 73 (1): 559–587. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.73.011303.073954 . PMID 15189153 . 
  128. ^ Кайта J, Дулитл РФ (май 1982 г.). «Простой метод отображения гидропатического характера протеина». Журнал молекулярной биологии . 157 (1): 105–132. CiteSeerX 10.1.1.458.454 . DOI : 10.1016 / 0022-2836 (82) 90515-0 . PMID 7108955 .  
  129. ^ Freifelder D (1983). Физическая биохимия (2-е изд.). WH Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-1315-9.[ требуется страница ]
  130. Перейти ↑ Kozlowski LP (январь 2017). «Протеом-p I : база данных изоэлектрических точек протеома» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (D1): D1112 – D1116. DOI : 10.1093 / NAR / gkw978 . PMC 5210655 . PMID 27789699 .  
  131. ^ a b Хаусман Р. Э., Купер Г. М. (2004). Клетка: молекулярный подход . Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. п. 51. ISBN 978-0-87893-214-6.
  132. ^ Осланд R, Абрамс С, AMPE С, Бал LJ, Бедфорд МТ, Cesareni G, Gimona М, Херли JH, Jarchau Т, ЛЕХТО В.П., Леммон М.А., Linding R, Майер BJ, Нагаи М, Судол М, Вальтер U, моталка SJ (февраль 2002 г.). «Нормализация номенклатуры пептидных мотивов как лигандов модульных белковых доменов». Письма FEBS . 513 (1): 141–144. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1968.tb00350.x . PMID 11911894 . 
  133. ^ Комиссия IUPAC – IUB по биохимической номенклатуре (1972). «Однобуквенное обозначение аминокислотных последовательностей» . Чистая и прикладная химия . 31 (4): 641–645. DOI : 10,1351 / pac197231040639 . PMID 5080161 . 
  134. ^ Суханек M, Radzikowska A, C Тиле (апрель 2005). «Фото-лейцин и фото-метионин позволяют идентифицировать белок-белковые взаимодействия в живых клетках» . Природные методы . 2 (4): 261–267. DOI : 10.1038 / nmeth752 . PMID 15782218 . 
  135. ^ Муньос-Уэрта РФ, Гевара-Гонсалес RG, Контрерас-Медина LM, Торрес-Пачеко I, Прадо-Оливарес J, Окампо-Веласкес RV (август 2013). «Обзор методов определения статуса азота в растениях: преимущества, недостатки и последние достижения» . Датчики . Базель, Швейцария. 13 (8): 10823–43. DOI : 10.3390 / s130810823 . PMC 3812630 . PMID 23959242 .  
  136. ^ Martin PD, Малли DF, Manning G, L Fuller (2002). «Определение содержания органического углерода и азота почвы на уровне поля с помощью спектроскопии в ближней инфракрасной области». Канадский журнал почвоведения . 82 (4): 413–422. DOI : 10.4141 / S01-054 .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Тимочко Ю.Л. (2012). «Состав и структура белков» . Биохимия . Нью-Йорк: WH Freeman и компания. С. 28–31. ISBN 9781429229364.
  • Дулиттл РФ (1989). «Избыточность в белковых последовательностях». В Fasman GD (ред.). Прогнозы структуры белков и принципы конформации белков . Нью-Йорк: Пленум Пресс . С. 599–623. ISBN 978-0-306-43131-9. LCCN  89008555 .
  • Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Стоит издателям . ISBN 978-1-57259-153-0. LCCN  99049137 .
  • Мейерхенрих У (2008). Аминокислоты и асимметрия жизни (PDF) . Берлин: Springer Verlag . ISBN 978-3-540-76885-2. LCCN  2008930865 . Архивировано 12 января 2012 года.CS1 maint: bot: исходный статус URL неизвестен ( ссылка )

Внешние ссылки [ править ]

  • СМИ, связанные с аминокислотами на Викискладе?