Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Амилазы ( / æ м ɪ л eɪ г / ) представляет собой фермент , который катализирует гидролиз из крахмала (Латинская Крахмал ) в сахар . Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых других млекопитающих, где она начинает химический процесс пищеварения . Продукты, содержащие большое количество крахмала, но мало сахара, такие как рис и картофель , могут приобретать слегка сладкий вкус при пережевывании, потому что амилаза разлагает часть крахмала до сахара. Вподжелудочная железа и слюнная железа вырабатывают амилазу ( альфа-амилазу ) для гидролиза диетического крахмала в дисахариды и трисахариды, которые другими ферментами превращаются в глюкозу для снабжения организма энергией. Растения и некоторые бактерии также производят амилазу. Конкретные белки амилазы обозначаются разными греческими буквами. Все амилазы являются гликозидгидролазами и действуют на α-1,4- гликозидные связи .

Классификация [ править ]

α-амилаза [ править ]

В альфа-амилазы ( EC 3.2.1.1 ) ( CAS 9014-71-5) (альтернативные названия: 1,4-α- D глюкана glucanohydrolase; glycogenase) являются кальций металлоэнзимами . Действуя в случайных участках крахмальной цепи, α-амилаза расщепляет длинноцепочечные сахариды , в конечном итоге давая либо мальтотриозу и мальтозу из амилозы , либо мальтозу, глюкозу и «ограниченный декстрин» из амилопектина . Они принадлежат к семейству 13 гликозидгидролаз .

Поскольку α-амилаза может действовать в любом месте субстрата , она действует быстрее, чем β-амилаза. У животных это главный пищеварительный фермент, и его оптимальный pH составляет 6,7–7,0. [3]

В физиологии человека амилазы слюны и поджелудочной железы являются α-амилазами.

Форма α-амилазы также содержится в растениях, грибах ( аскомицеты и базидиомицеты ) и бактериях ( Bacillus ).

β-амилаза [ править ]

Другая форма амилазы, β-амилаза ( EC 3.2.1.2 ) (альтернативные названия: 1,4-α- D- глюканмальтогидролаза; гликогеназа; сахарогенамилаза) также синтезируется бактериями , грибами и растениями . Работая с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4-гликозидной связи, отщепляя две единицы глюкозы ( мальтозы ) за раз. Во время созревания из фруктов , β-амилазы расщепляющий крахмал в мальтозу, в результате чего сладкий вкус спелых фруктов. Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14 .

В семенах присутствуют как α-амилаза, так и β-амилаза; β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания , тогда как α-амилаза и протеазы появляются после начала прорастания. Многие микробы также производят амилазу для разложения внеклеточного крахмала. Ткани животных не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте . Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0 [4].

γ-амилаза [ править ]

γ-амилаза ( EC 3.2.1.3 ) (альтернативные названия: глюкан 1,4- α-глюкозидаза; амилоглюкозидаза; экзо -1,4-α-глюкозидаза; глюкоамилаза; лизосомальная α-глюкозидаза; 1,4-α- D- глюкан glucohydrolase) будет расщеплять α (1–6) гликозидные связи, а также последнюю α-1,4 гликозидную связь на невосстанавливающем конце амилозы и амилопектина , давая глюкозу . Γ-амилаза имеет наиболее кислый оптимум pH из всех амилаз, поскольку она наиболее активна около pH 3. Они принадлежат к множеству различных семейств GH, например, к семейству гликозидгидролаз 15 у грибов, к семейству гликозидгидролаз 31 в MGAM человекаи семейство гликозидгидролаз 97 бактериальных форм.

Использует [ редактировать ]

Ферментация [ править ]

α- и β-амилазы важны для пивоварения и ликероводочных напитков, изготовленных из сахаров, полученных из крахмала . В ферментации , дрожжи глотает сахар и выделяет этанол . В пиве и некоторых спиртных напитках сахара, присутствующие в начале брожения, были произведены путем «затирания» зерен или других источников крахмала (например, картофеля ). При традиционном пивоварении солодовый ячмень смешивают с горячей водой, чтобы получить « затор».", который поддерживается при заданной температуре, чтобы позволить амилазам в соложенном зерне преобразовать крахмал ячменя в сахара. Различные температуры оптимизируют активность альфа- или бета-амилазы, что приводит к различным смесям ферментируемых и неферментируемых сахаров. При выборе температуры затора и соотношение зерна к воде, пивовар может изменить содержание алкоголя , вкусовые ощущения , аромат и вкус готового пива.

В некоторых исторических методах производства алкогольных напитков превращение крахмала в сахар начинается с того, что пивовар жевает зерно, чтобы смешать его со слюной. [5] Эта практика по-прежнему практикуется при домашнем производстве некоторых традиционных напитков, таких как чхаанг в Гималаях, чича в Андах и касири в Бразилии и Суринаме .

Мучная добавка [ править ]

Амилазы используются в хлебопечении и для расщепления сложных сахаров, таких как крахмал (содержащийся в муке ), на простые сахара. Затем дрожжи питаются этими простыми сахарами и превращают их в отходы этанола и диоксида углерода . Это придает аромат и заставляет хлеб подниматься. Хотя амилазы естественным образом содержатся в дрожжевых клетках, дрожжам требуется время, чтобы произвести достаточное количество этих ферментов, чтобы расщепить значительное количество крахмала в хлебе. Это причина для длительного брожения, например, теста на закваске . Современные методы выпечки хлеба включают амилазы (часто в форме соложеного ячменя ) в улучшитель хлеба., тем самым делая процесс более быстрым и более практичным для коммерческого использования. [6] [ неудачная проверка ]

α-Амилаза часто указывается в качестве ингредиента коммерчески измельченной муки. Пекари, длительное время употребляющие муку, обогащенную амилазой, подвержены риску развития дерматита [7] или астмы . [8]

Молекулярная биология [ править ]

В молекулярной биологии присутствие амилазы может служить дополнительным методом отбора для успешной интеграции репортерной конструкции в дополнение к устойчивости к антибиотикам . Поскольку репортерные гены фланкированы гомологичными областями структурного гена амилазы, успешная интеграция нарушит ген амилазы и предотвратит деградацию крахмала, что легко обнаруживается путем окрашивания йодом .

Медицинское использование [ править ]

Амилаза также может применяться в медицине при использовании заместительной терапии ферментами поджелудочной железы (PERT). Это один из компонентов Sollpura ( липротамаза ), который помогает расщеплять сахариды на простые сахара. [9]

Другое использование [ править ]

Ингибитор альфа-амилазы, называемый фазеоламином , был протестирован как потенциальное диетическое средство. [10]

При использовании в качестве пищевой добавки амилаза имеет E-номер E1100 и может быть получена из поджелудочной железы свиньи или плесневых грибов.

Бациллярная амилаза также используется в моющих средствах для одежды и посудомоечных машин для растворения крахмала с тканей и посуды.

Заводские рабочие, которые работают с амилазой для любого из вышеперечисленных применений, подвергаются повышенному риску профессиональной астмы . От пяти до девяти процентов пекарей положительный результат кожной пробы, а от четверти до трети пекарей с проблемами дыхания гиперчувствительны к амилазе. [11]

Гиперамилаземия [ править ]

Амилазу сыворотки крови можно измерить для целей медицинской диагностики . Более высокие , чем нормальная концентрация может отражать любого из нескольких медицинских условий, в том числе острого воспаления в поджелудочной железе (это может быть измерено одновременно с более конкретной липазой ), [12] перфорированная пептической язвой , торсион из кисты яичника , удушение , илеус , брыжеечная ишемия , макроамилаземия и эпидемический паротит . Амилаза может быть измерена в других жидкостях организма, включая мочу и перитонеальную жидкость.

Исследование, проведенное в январе 2007 года Вашингтонским университетом в Сент-Луисе, предполагает, что тесты на этот фермент в слюне могут быть использованы для выявления дефицита сна , поскольку фермент увеличивает свою активность в зависимости от продолжительности периода, в течение которого субъект был лишен сна. [13]

История [ править ]

В 1831 году Эрхард Фридрих Лейкс (1800–1837) описал гидролиз крахмала слюной из-за присутствия в слюне фермента птиалина , амилазы. [14] [15] он был назван в честь древнегреческого названия слюны: πτύαλον - птиалон.

Современная история ферментов началась в 1833 году, когда французские химики Ансельм Пайен и Жан-Франсуа Персо выделили комплекс амилазы из прорастающего ячменя и назвали его « диастазой ». [16] [17] Именно от этого термина все последующие названия ферментов имеют тенденцию оканчиваться на суффикс -аза.

В 1862 году Александр Якулович Данилевский (1838–1923) отделил панкреатическую амилазу от трипсина . [18] [19]

Эволюция[ редактировать ]

Амилаза слюны [ править ]

Сахариды - это источник энергии, богатый энергией. Крупные полимеры, такие как крахмал, частично гидролизуются во рту ферментом амилазой перед дальнейшим расщеплением на сахара. Многие млекопитающие наблюдали значительное увеличение числа копий гена амилазы. Эти дупликации позволяют амилазе AMY2 поджелудочной железы повторно нацеливаться на слюнные железы, позволяя животным определять крахмал по вкусу и переваривать крахмал более эффективно и в больших количествах. Это произошло независимо у мышей, крыс, собак, свиней и, что наиболее важно, у людей после сельскохозяйственной революции. [20]

После сельскохозяйственной революции, произошедшей 12000 лет назад, человеческий рацион начал больше смещаться в сторону приручения растений и животных вместо собирательства и охоты . Крахмал стал одним из основных продуктов питания человека.

Несмотря на очевидные преимущества, ранние люди не обладали амилазой слюны, тенденция, которая также наблюдается у эволюционных родственников человека, таких как шимпанзе и бонобо , которые обладают либо одной копией гена, ответственным за выработку амилазы слюны, либо ни одной копией. [21]

Как и у других млекопитающих, альфа-амилаза поджелудочной железы AMY2 дублировалась несколько раз. Одно событие позволило ему развить специфичность слюны, что привело к производству амилазы в слюне (названной у людей как AMY1 ). Область 1p21.1 хромосомы 1 человека содержит множество копий этих генов, называемых по-разному AMY1A , AMY1B , AMY1C , AMY2A , AMY2B и т. Д. [22]

Однако не все люди обладают одинаковым количеством копий гена AMY1 . Популяции, которые, как известно, больше полагаются на сахариды, имеют большее количество копий AMY1, чем человеческие популяции, которые, для сравнения, потребляют мало крахмала. Число копий гена AMY1 у людей может варьироваться от шести копий в сельскохозяйственных группах, таких как европейско-американские и японские (две популяции с высоким содержанием крахмала), до всего двух-трех копий в сообществах охотников-собирателей, таких как биака , датог и якуты . [22]

Корреляция, которая существует между потреблением крахмала и количеством копий AMY1, характерных для популяции, предполагает, что большее количество копий AMY1 в популяциях с высоким содержанием крахмала было выбрано естественным отбором и считается благоприятным фенотипом для этих людей. Следовательно, наиболее вероятно, что преимущество индивидуума, обладающего большим количеством копий AMY1 в популяции с высоким содержанием крахмала, увеличивает физическую форму и дает более здоровое и крепкое потомство. [22]

Этот факт особенно очевиден при сравнении географически близких популяций с разными пищевыми привычками, которые обладают разным количеством копий гена AMY1 . Так обстоит дело с некоторыми азиатскими популяциями, которые, как было показано, обладают небольшим количеством копий AMY1 по сравнению с некоторыми сельскохозяйственными популяциями в Азии. Это является убедительным доказательством того, что естественный отбор воздействовал на этот ген, в отличие от вероятности того, что ген распространился через генетический дрейф. [22]

Вариации количества копий амилазы у собак отражают изменения в человеческих популяциях, предполагая, что они приобрели дополнительные копии, следуя за людьми. [23] В отличие от людей, у которых уровень амилазы зависит от содержания крахмала в рационе, дикие животные, употребляющие широкий спектр продуктов, как правило, имеют больше копий амилазы. Это может быть связано в основном с обнаружением крахмала, а не с перевариванием. [20]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Ramasubbu N, Paloth В, Ли У, Брэйер Г. Д., Левин МДж (май 1996 г.). «Структура альфа-амилазы слюны человека при разрешении 1,6 Å: последствия для ее роли в полости рта» . Acta Crystallographica D . 52 (3): 435–446. DOI : 10.1107 / S0907444995014119 . PMID  15299664 .
  2. ^ Рейзек М., Стивенсон CE, Саутхард А.М., Стэнли Д., Денайер К., Смит А.М., Налдретт М.Дж., Лоусон Д.М., Field RA (март 2011 г.). «Химическая генетика и метаболизм крахмала злаков: структурные основы нековалентного и ковалентного ингибирования β-амилазы ячменя». Молекулярные биосистемы . 7 (3): 718–730. DOI : 10.1039 / c0mb00204f . PMID 21085740 . S2CID 45819617 .  
  3. ^ «Эффекты pH (Введение в ферменты)» . worthington-biochem.com . Дата обращения 17 мая 2015 .
  4. ^ «Амилаза, альфа, IUB: 3.2.1.11,4-α- D- глюканглюканогидролаза» .
  5. ^ "Жуй, выплевывай, потом вари. Ура!" . Нью-Йорк Таймс . Проверено 27 марта 2013 года .
  6. ^ Матон A, Хопкинс J, Маклафлин CW, Джонсон S, Warner MQ, LaHart D, Райт JD (1993). Биология человека и здоровье . Энглвуд Клиффс, Нью-Джерси: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1.
  7. ^ Morren М.А., Янсенс В, Dooms-Gossens А, Ван Hoeyveld Е, Корнелис А, De Wolf-Петерс С, Heremans А (ноябрь 1993 года). «Альфа-амилаза, добавка к муке: важная причина контактного дерматита с белками у пекарей». Журнал Американской академии дерматологии . 29 (5, Пет. 1): 723–728. DOI : 10.1016 / 0190-9622 (93) 70237-н . PMID 8227545 . 
  8. Park HS, Kim HY, Suh YJ, Lee SJ, Lee SK, Kim SS, Nahm DH (сентябрь 2002 г.). «Альфа-амилаза является основным аллергенным компонентом у пациентов с профессиональной астмой, вызванной экстрактом поджелудочной железы свиньи». Журнал астмы . 39 (6): 511–516. DOI : 10.1081 / JAS-120004918 . PMID 12375710 . S2CID 23522631 .  
  9. ^ "Sollpura" . Anthera Pharmaceuticals. Архивировано из оригинала 18 июля 2015 года . Проверено 21 июля 2015 года .
  10. ^ Udani J, M Hardy, Madsen DC (март 2004). «Блокирование всасывания сахаридов и потеря веса: клиническое испытание с использованием фракционированного экстракта белой фасоли, запатентованного торговой марки Phase 2» (PDF) . Обзор альтернативной медицины . 9 (1): 63–69. PMID 15005645 . Архивировано из оригинального (PDF) 28 июля 2011 года.  
  11. ^ Mapp CE (май 2001). «Старые и новые агенты, вызывающие профессиональную астму» . Медицина труда и окружающей среды . 58 (5): 354-360, 290. DOI : 10.1136 / oem.58.5.354 . PMC 1740131 . PMID 11303086 .  
  12. ^ «Острый панкреатит - желудочно-кишечные расстройства» . Руководство Merck Professional Edition . Merck.
  13. ^ «Первый биомаркер сонливости человека» . Запись . Вашингтонский университет в Сент-Луисе . 25 января 2007 г.
  14. ^
    • Лейкс Э. Ф. (1831). "Wirkung des Speichels auf Stärke" [Влияние слюны на крахмал]. Annalen der Physik und Chemie Поггендорфа . 22 (8): 623. Полномочный код : 1831AnP .... 98..623L . DOI : 10.1002 / andp.18310980814 .(Современное цитирование: Annalen der Physik 98 (8): 623.)
    • Лейкс Э. Ф. (1831). "Über die Verzuckerung des Stärkmehls durch Speichel" [О осахаривании порошкообразного крахмала слюной]. Archiv für die gesammte Naturlehre . 21 : 105–107.
  15. ^ «История биологии: Кювье, Шванн и Шлейден» . pasteur.fr . 8 апреля 2002 года Архивировано из оригинала 24 сентября 2015 года . Дата обращения 17 мая 2015 .
  16. ^ Payen A, Персоз JF (1833). «Память о диастазе, основных продуктах реакций и приложениях для промышленных предприятий» [Воспоминания о диастазе, основных продуктах ее реакций и их применении в промышленном искусстве]. Анналы химии и тела . 2-я серия. 53 : 73–92.
  17. ^ «Промышленные ферменты для производства продуктов питания» . Архивировано из оригинала 5 декабря 2008 года.
  18. ^ Данилевский AJ (1862). "Über specificisch wirkende Körper des natürlichen und künstlichen pancreatischen Saftes" [О принципах специфического действия естественной и искусственной панкреатической жидкости]. Virchows Archiv für Pathologische Anatomie und Physiologie und für Klinische Medizin . 25 : 279–307. Аннотация (на английском языке).
  19. ^ «История ферментации и ферментов» . navi.net .
  20. ^ a b Паджич, Петар; Павлидис, Павлос; Дин, Кирстен; Незнанова Любовь; Романо, Роуз-Энн; Гарно, Даниэль; Догерити, Эрин; Глобиг, Аня; Рул, Стефан; Гоккумен, Омер (14 мая 2019 г.). «Рост числа копий независимого гена амилазы коррелирует с диетическими предпочтениями млекопитающих» . eLife . 8 . DOI : 10.7554 / eLife.44628 . PMC 6516957 . PMID 31084707 . Выложите резюме .  
  21. ^ Vuorisalo T, Arjamaa O (март-апрель 2010). «Коэволюция генной культуры и питание человека» . Американский ученый . 98 (2): 140. DOI : 10,1511 / 2010.83.140 .
  22. ^ a b c d Перри Г. Х., Домини Нью-Джерси, Коготь К.Г., Ли А.С., Фиглер Х., Редон Р., Вернер Дж., Вилланья Ф.А., Маунтин Дж. Л., Мисра Р., Картер Н. П., Ли С., Stone AC (октябрь 2007 г.). «Диета и эволюция изменения числа копий гена амилазы человека» . Генетика природы . 39 (10): 1256–1260. DOI : 10.1038 / ng2123 . PMC 2377015 . PMID 17828263 .  
  23. ^ Арендт, М; Кэрнс, км; Баллард, JWO; Savolainen, P; Аксельссон, Э (13 июля 2016 г.). «Адаптация к диете собаки отражает распространение доисторического земледелия» . Наследственность . 117 (5): 301–306. DOI : 10.1038 / hdy.2016.48 . PMC 5061917 . PMID 27406651 .