Амилоидоз | |
---|---|
Классические черты лица амилоидоза AL с кровотечением под кожей (синяками) вокруг глаз [1] | |
Специальность | Эндокринология , ревматология , кардиология |
Симптомы | Чувство усталости, потеря веса, отек ног, одышка, кровотечение, легкое головокружение при стоянии [2] |
Обычное начало | 55–65 лет [2] |
Причины | Генетический или приобретенный [3] |
Метод диагностики | Биопсия ткани [2] |
Уход | Поддерживающая терапия , направленная на первопричину, диализ , трансплантацию органов [3] |
Прогноз | Улучшено после лечения [3] |
Частота | 3–13 на миллион в год (амилоидоз AL) [2] |
Летальные исходы | 1 на 1000 человек (развитый мир) [3] |
Амилоидоз - это группа заболеваний, при которых в тканях накапливаются аномальные белки , известные как амилоидные фибриллы . [4] Есть несколько типов с разными симптомами; Признаки и симптомы могут включать диарею , потерю веса, чувство усталости, увеличение языка, кровотечение, онемение, слабость при стоянии , отек ног или увеличение селезенки. [2]
Существует около 30 различных типов амилоидоза, каждый из которых вызван определенной неправильной упаковкой белка . [5] Некоторые из них являются генетическими, а другие - приобретенными. [3] Они сгруппированы в локализованные формы и системные . [2] Четыре наиболее распространенных типа системного амилоидоза - это легкая цепь (AL) , воспаление ( AA ), диализный (Aβ 2 M), а также наследственный и пожилой возраст ( ATTR и семейная амилоидная полинейропатия [6] ). [2]
Диагноз может быть заподозрен , когда белок в моче обнаруживается , увеличение органа присутствует, или проблемы встречаются с множеством периферических нервов , и неясно , почему. [2] Диагноз подтверждается биопсией ткани . [2] Из-за вариабельности предъявления диагноза часто может потребоваться время. [3]
Лечение направлено на уменьшение количества вовлеченного белка. [2] Иногда этого можно достичь путем определения и лечения основной причины. [2] AL-амилоидоз встречается примерно у 3–13 на миллион человек в год, а амилоидоз AA - примерно у 2 на миллион человек в год. [2] Обычный возраст начала этих двух типов - от 55 до 60 лет. [2] Без лечения продолжительность жизни составляет от шести месяцев до четырех лет. [2] В развитом мире около 1 на 1000 человек ежегодно умирает от амилоидоза. [3] Амилоидоз был описан по крайней мере с 1639 года. [2]
Признаки и симптомы [ править ]
Проявления амилоидоза широки и зависят от места скопления амилоида. Наиболее часто поражаются почки и сердце.
Почки [ править ]
Отложение амилоида в почках может вызвать нефротический синдром , который возникает в результате снижения способности почек фильтровать и удерживать белки. Нефротический синдром происходит с или без возвышенностей в креатинин и мочевины крови концентрации , [7] два биохимических маркеров повреждения почек. При амилоидозе АА почки поражаются у 91–96% людей [8], симптомы варьируются от белка в моче до нефротического синдрома и редко - хронической болезни почек .
Сердце [ править ]
Отложение амилоида в сердце может вызывать как диастолическую, так и систолическую сердечную недостаточность . Могут присутствовать изменения ЭКГ , показывающие нарушения низкого напряжения и проводимости, такие как атриовентрикулярная блокада или дисфункция синусового узла . На эхокардиографии сердце показывает ограниченный образец наполнения с нормальной или слегка сниженной систолической функцией. [7] АА амилоидоз обычно щадит сердце. [8] Сердечный амилоидоз может проявляться симптомами сердечной недостаточности, включая одышку, утомляемость и отек. [9]По мере прогрессирования сердечного амилоидоза отложение амилоида может влиять на способность сердца перекачивать и наполнять кровь, а также на его способность поддерживать нормальный ритм, что приводит к ухудшению функции сердца и снижению качества жизни людей. [9]
Мозг [ править ]
Люди с амилоидозом не поражаются центральной нервной системой, но могут развить сенсорные и вегетативные невропатии. Сенсорная нейропатия развивается симметрично и прогрессирует от дистального к проксимальному направлениям. Вегетативная невропатия может проявляться как ортостатическая гипотензия, но может проявляться более постепенно с неспецифическими желудочно-кишечными симптомами, такими как запор, тошнота или преждевременное насыщение. [7]
Печень [ править ]
Накопление амилоидных белков в печени может привести к повышению сывороточных аминотрансфераз и щелочной фосфатазы , двух биомаркеров поражения печени, что наблюдается примерно у одной трети людей. [8] Увеличение печени является обычным явлением. Напротив, увеличение селезенки встречается редко и встречается у 5% людей. Дисфункция селезенки, приводящая к наличию телец Хауэлла-Джолли в мазке крови, встречается у 24% людей с амилоидозом. [7] Мальабсорбция наблюдается при 8,5% амилоидоза AL и 2,4% амилоидоза AA. Один из предполагаемых механизмов наблюдаемой мальабсорбции заключается в том, что амилоидные отложения на концах ворсинок кишечника(пальцевидные выступы, которые увеличивают площадь кишечника, доступную для всасывания пищи), начинают разрушать функциональность ворсинок, представляя картину литникового типа . [8]
Железы [ править ]
Могут быть инфильтрированы как щитовидная железа, так и надпочечники . Подсчитано, что у 10–20% людей с амилоидозом имеется гипотиреоз . Инфильтрацию надпочечников может быть труднее оценить, учитывая, что ее симптомы ортостатической гипотензии и низкой концентрации натрия в крови могут быть связаны с вегетативной невропатией и сердечной недостаточностью. [7]
«Амилоидные отложения возникают в поджелудочной железе пациентов с сахарным диабетом , хотя неизвестно, имеет ли это функциональное значение. Основным компонентом амилоида поджелудочной железы является пептид из 37 аминокислотных остатков, известный как островковый амилоидный полипептид или« амилин ». Он хранится вместе с инсулином в секреторных гранулах В-клеток и секретируется совместно с инсулином ». (Фармакология Рэнга и Дейла, 2015.)
Костно-мышечная система [ править ]
Чаще всего амилоидные белки откладываются внутри колена, за которым следуют руки, запястья, локти, бедра и лодыжки, вызывая боль в суставах. [10] У мужчин пожилого возраста (> 80 лет) существует значительный риск отложения транстиретин-амилоида дикого типа в синовиальной ткани коленного сустава. При амилоидозе бета-2-микроглобулинов мужчины имеют высокий риск развития синдрома запястного канала . [11] Aβ2MG-амилоидоз (амилоидоз, связанный с гемодиализом) имеет тенденцию откладываться в синовиальной ткани, вызывая хроническое воспаление синовиальной ткани в коленных, тазобедренных, плечевых и межфаланговых суставах. [11] Отложение легких цепей амилоида в плечевом суставе вызывает увеличение плеч, также известное как «признак плечевого сустава». [11]Отложения амилоидной легкой цепи также могут вызывать двусторонний симметричный полиартрит. [11]
Отложение амилоидных белков в костном мозге, не вызывающее дискразий плазматических клеток, называется амилоидомой. Обычно встречается в шейных, поясничных и крестцовых позвонках. Пострадавшие могут испытывать боль в костях из-за лизиса костей, поясничного парапареза и различных неврологических симптомов. Часто встречаются переломы позвонков. [11]
Глаза [ править ]
Редким явлением является амилоидная пурпура , склонность к кровотечению с синяками вокруг глаз, называемая «енотовидными глазами», вызванная отложением амилоида в кровеносных сосудах и сниженной активностью тромбина и фактора X , двух белков свертывания, которые теряют свою функцию после связывания с амилоидом. [7]
Полость рта [ править ]
Амилоидные отложения в тканях могут вызывать увеличение структур. У двадцати процентов людей с AL-амилоидозом язык увеличен , что может привести к обструктивному апноэ во сне , затрудненному глотанию и изменению вкуса. [8] Увеличение языка не происходит при амилоидозе ATTR или AA. [7] Отложение амилоида в горле может вызвать охриплость голоса. [7]
Патогенез [ править ]
Амилоидозы можно рассматривать как болезнь неправильного свертывания белков . [12] [13] Подавляющее большинство белков, образующих амилоидные отложения, являются секретируемыми белками , поэтому неправильная укладка и образование амилоида происходит вне клеток, во внеклеточном пространстве. [12] Из 37 белков, идентифицированных как уязвимые для образования амилоида, только четыре являются цитозольными . [12] Большинство белков, образующих амилоид, относительно малы, но в остальном в настоящее время нет доказательств структурного или функционального сходства между белками, которые, как известно, образуют связанные с заболеванием амилоиды. [12] Одна треть амилоидных заболеваний является наследственной, и в этом случае обычно начинается в раннем возрасте. [12] Половина заболеваний, связанных с амилоидом, носит спорадический характер и имеет поздний возраст начала - в этих случаях агрегация белка может быть связана с возрастным снижением регуляции белка. В редких случаях некоторые виды лечения связаны с амилоидным заболеванием. [12]
Белки, образующие амилоид, объединяются в характерные фибриллярные формы со структурой бета-листов . [12] [13] Считается, что процесс образования амилоидных фибрилл имеет промежуточные олигомерные формы. Как олигомеры, так и амилоидные фибриллы могут быть токсичными для клеток и нарушать правильную функцию органов. [14] Относительное значение различных видов агрегации может зависеть от белка и пораженной системы органов. [13]
Диагноз [ править ]
Для диагностики амилоидоза обычно требуется биопсия ткани. Биопсия оценивается на наличие характерных отложений амилоида. Ткань обработана различными пятнами . Самым полезным красителем при диагностике амилоида является конго красный , который в сочетании с поляризованным светом заставляет амилоидные белки казаться яблочно-зелеными на микроскопии . Также можно использовать краситель тиофлавином T. [15] Также используется ряд методов визуализации, таких как сканирование DPD или сканирование SAP . [16]
Образец ткани можно биопсировать или получить непосредственно из пораженного внутреннего органа, но первым участком биопсии является подкожный абдоминальный жир , известный как «биопсия жировой подушечки», из-за простоты его получения. [17] [18] Биопсия брюшного жира не является полностью чувствительной и может давать ложноотрицательные результаты , что означает, что отрицательный результат не исключает диагноз амилоидоза. [17] [18] Тем не менее, прямая биопсия пораженного органа может быть ненужной, поскольку также могут использоваться другие менее инвазивные методы биопсии, включая биопсию ректальной слюнной железы, биопсию губы или костного мозга, с помощью которых можно поставить диагноз до 85% людей. [17]
При отложении амилоида в суставах будет снижен сигнал на МРТ-изображениях, взвешенных как по Т1, так и по Т2 . [10] При амилоидоме будет низкий сигнал T1 при инъекции гадолиния и низкий сигнал T2. [11]
Тип амилоидного белка можно определить различными способами: обнаружением аномальных белков в кровотоке (с помощью электрофореза белков или определения легкой цепи); связывание определенных антител с амилоидом, обнаруженным в ткани (иммуногистохимия); или экстракция белка и идентификация его отдельных аминокислот . [15] Иммуногистохимия может идентифицировать амилоидоз AA в большинстве случаев, но может пропустить многие случаи амилоидоза AL. [8] Лазерная микродиссекция с масс-спектрометрией - самый надежный метод идентификации различных форм амилоидоза. [19]
AL является наиболее распространенной формой амилоидоза, и диагноз часто начинается с поиска дискразии плазматических клеток , B-клеток памяти, продуцирующих аберрантные иммуноглобулины, или части иммуноглобулинов. Иммунофиксационный электрофорез мочи или сыворотки дает положительный результат у 90% людей с амилоидозом AL. [7] Иммунофиксационный электрофорез более чувствителен, чем обычный электрофорез, но может быть доступен не во всех центрах. В качестве альтернативы иммуногистохимическое окрашивание биопсии костного мозга в поисках доминантных плазматических клеток можно проводить у людей с высоким клиническим подозрением на амилоидоз AL, но с отрицательным электрофорезом. [7]
ATTR, или семейный транстиретин-ассоциированный амилоидоз, подозревают у людей с семейным анамнезом идиопатических невропатий или сердечной недостаточности, у которых отсутствуют доказательства дискразии плазматических клеток. ATTR можно идентифицировать с помощью изоэлектрического фокусирования, которое разделяет мутировавшие формы транстиретина. Результаты могут быть подтверждены генетическим тестированием для поиска конкретных известных мутаций в транстиретине, которые предрасполагают к амилоидозу. [7]
Подозрение на АА имеет клинические признаки у людей с длительными инфекциями или воспалительными заболеваниями. АК можно идентифицировать с помощью иммуногистохимического окрашивания. [7]
Тонкая кишка двенадцатиперстной кишки с отложением амилоида Конго красный 10X
Амилоидоз, дистрофический кальциноз
Тонкая кишка двенадцатиперстной кишки с отложением амилоида 20X
Амилоидоз, Узел, Конго Красный
Амилоидоз, кровеносные сосуды, H&E
Амилоидоз, лимфатический узел, H&E
Амилоидоз, лимфатический узел, поляризатор
Сердечный амилоидоз . Пятно H&E .
Микрофотография, показывающая отложение амилоида (красный пушистый материал) в сердце ( кардиальный амилоидоз ). Конго красное пятно .
Классификация [ править ]
Исторические системы классификации основывались на клинических факторах. До начала 1970-х преобладала идея единого амилоидного вещества. Были предложены различные системы описательной классификации, основанные на распределении амилоидных отложений в органах и клинических данных. Большинство систем классификации включали первичный (т. Е. Идиопатический ) амилоидоз, при котором не было идентифицировано связанное клиническое состояние, и вторичный амилоидоз (т. Е. Вторичный по отношению к хроническим воспалительным состояниям). Некоторые системы классификации включали миеломный, семейный и локализованный амилоидоз.
Современная эра классификации амилоидоза началась в конце 1960-х годов с разработки методов, позволяющих сделать амилоидные фибриллы растворимыми. Эти методы позволили ученым изучить химические свойства амилоидов. Описательные термины, такие как первичный амилоидоз, вторичный амилоидоз и другие (например, старческий амилоидоз), которые не основаны на причине, предоставляют мало полезной информации и больше не рекомендуются.
Современная классификация амилоидных заболеваний имеет тенденцию использовать аббревиатуру белка, образующего большую часть отложений, с префиксом A. Например, амилоидоз, вызванный транстиретином , называется «ATTR». Характер отложения у разных людей разный, но почти всегда состоит только из одного амилоидогенного белка. Отложение может быть системным (затрагивающим множество различных систем органов) или органоспецифическим. Многие амилоидозы передаются по наследству из-за мутаций в белке-предшественнике.
Другие формы возникают из-за различных заболеваний, вызывающих избыточное или ненормальное производство белка, например, с перепроизводством легких цепей иммуноглобулина (так называемый амилоидоз AL ) или с постоянным перепроизводством белков острой фазы при хроническом воспалении (что может привести к амилоидозу AA ).
К настоящему времени идентифицировано около 60 амилоидных белков. [20] По крайней мере 36 из них были связаны с заболеваниями человека. [21]
Названия амилоидов обычно начинаются с буквы «А». Вот краткое описание наиболее распространенных типов амилоида:
Сокр. | Тип амилоида / ген | Описание | OMIM |
---|---|---|---|
AL | амилоидная легкая цепь | AL амилоидоз / множественная миелома . Содержит легкие цепи иммуноглобулина (λ, κ), полученные из плазматических клеток. | 254500 |
AA | SAA | Белок амилоида А сыворотки (SAA) является реагентом острой фазы, который вырабатывается во время воспаления. | |
Aβ | β амилоид / АРР | Встречается при поражении головного мозга при болезни Альцгеймера . | 605714 |
ALECT2 | LECT2 | В LECT2 амилоидоза , в LECT2 белковые отложения в почках и различных других тканей , но только почки показывают признаки или симптомы; это типичные симптомы почечной недостаточности. [22] | |
ATTR | транстиретин | Транстиретин - это белок, который в основном образуется в печени, который транспортирует тироксин и связывающий ретинол белок. [7] Мутантная форма нормального сывороточного белка, которая откладывается при генетически обусловленных семейных амилоидных полинейропатиях . TTR также откладывается в сердце при транстиретиновом амилоидозе дикого типа , также известном как сенильный системный амилоидоз. [23] Также обнаруживается при лептоменингеальном амилоидозе . | 105210 |
Aβ 2 M | β 2 микроглобулин | Не путать с Aβ, β 2 m - это нормальный сывороточный белок, часть молекул класса 1 главного комплекса гистосовместимости (MHC). Амилоидоз, связанный с гемодиализом | |
AIAPP | амилин | Обнаруживается в поджелудочной железе людей с диабетом 2 типа . | |
APrP | прионный белок | При прионных заболеваниях неправильно свернутые прионные белки откладываются в тканях и напоминают амилоидные белки. Некоторыми примерами являются болезнь Крейтцфельдта – Якоба (люди), коровье бешенство ( коровье бешенство) (крупный рогатый скот) и скрепи (овцы и козы). Недавно описанное семейное прионное заболевание проявляется периферическим амилоидозом, вызывающим вегетативную невропатию и диарею. [24] | 123400 |
AGel | GSN | Амилоидоз финского типа | 105120 |
ACys | CST3 | Церебральная амилоидная ангиопатия исландского типа | 105150 |
AApoA1 | APOA1 | Семейный висцеральный амилоидоз | 105200 |
AFib | FGA | Семейный висцеральный амилоидоз | 105200 |
ALys | LYZ | Семейный висцеральный амилоидоз | 105200 |
? | OSMR | Первичный кожный амилоидоз | 105250 |
ABri ADan | ITM2B | Церебральная амилоидная ангиопатия британского типа датского типа | 176500 117300 |
APro | пролактин | Пролактинома | |
AKer | кератоэпителин | Семейный амилоидоз роговицы | |
AANF | предсердный натрийуретический фактор | Старческий амилоид предсердий сердца | |
ACal | кальцитонин | Медуллярный рак щитовидной железы |
По состоянию на 2010 год было классифицировано 27 белков фибрилл человека и 9 белков животных, а также 8 телец включения . [25]
Альтернатива [ править ]
Более старый клинический метод классификации относит амилоидозы к системным или локализованным.
- Системные амилоидозы поражают более одного органа или системы организма. Примерами являются AL, AA и Aβ2m. [26]
- Локализованные амилоидозы поражают только один орган или тип ткани тела. Примерами являются Aβ , IAPP , предсердный натрийуретический фактор (при изолированном амилоидозе предсердий ) и кальцитонин (при медуллярном раке щитовидной железы ) [26]
Другая классификация - первичная или вторичная.
- Первичные амилоидозы возникают в результате заболевания с нарушенной функцией иммунных клеток, такого как множественная миелома или другие дискразии иммуноцитов.
- Вторичные (реактивные) амилоидозы возникают как осложнение какого-либо другого хронического воспалительного или разрушающего ткани заболевания. Примерами являются реактивный системный амилоидоз и вторичный кожный амилоидоз . [26]
Кроме того, в зависимости от тканей, в которых он депонируется, он делится на мезенхимальный (органы, полученные из мезодермы ) и паренхиматозные (органы, происходящие из эктодермы или энтодермы ).
Лечение [ править ]
Лечение зависит от типа имеющегося амилоидоза. Лечение высокими дозами мелфалана , химиотерапевтического агента, с последующей трансплантацией стволовых клеток показало многообещающие результаты в ранних исследованиях и рекомендовано для амилоидоза AL стадии I и II. [19] Однако только 20–25% людей имеют право на трансплантацию стволовых клеток. Химиотерапия и стероиды с мелфаланом и дексаметазоном являются основным лечением у людей с AL, не подходящих для трансплантации. [19]
При АА симптомы могут улучшиться, если лечить основное заболевание; Было показано, что эпродисат замедляет почечную недостаточность, ингибируя полимеризацию амилоидных фибрилл. [ требуется медицинская цитата ]
Лечение амилоидоза ATTR будет зависеть от его классификации как дикого типа или варианта. [27] Оба препарата можно лечить тафамидисом , малотоксичным пероральным препаратом, который предотвращает дестабилизацию правильно свернутого белка. [27] Исследования показали, что тафамид снижает смертность и количество госпитализаций по причине сердечной недостаточности . [27] Ранее для варианта амилоидоза ATTR трансплантация печени была единственным эффективным методом лечения. [27] Тем не менее, новые методы лечения, включая дифлунизал , противовоспалительный препарат, а также инотерсен и патисиран, препараты, которые предотвращают образование неправильно свернутого белка, показали первые обещания замедлить прогрессирование заболевания. [27] Последние два препарата показали свою пользу при оценке неврологических нарушений и показателей качества жизни. [27] Однако их роль в сердечном амилоидозе ATTR все еще исследуется. [27]
В 2018 году патсиран не был рекомендован NICE в Великобритании для лечения наследственного транстиретин-связанного амилоидоза. [28] Однако по состоянию на июль 2019 года проводится дальнейшая проверка. [29] Однако он был одобрен для такого использования в США. [30]
Группы поддержки [ править ]
Людей, страдающих амилоидозом, поддерживают такие организации, как Консорциум исследований амилоидоза, Фонд амилоидоза, Группы поддержки амилоидоза и Amyloidosis Australia. [31] [32]
Прогноз [ править ]
Прогноз зависит от типа амилоидоза и пораженной системы органов. Прогноз при нелеченом сердечном амилоидозе AL плохой, средняя выживаемость составляет шесть месяцев. [33] Более конкретно, амилоидоз AL можно классифицировать как стадию I, II или III на основе сердечных биомаркеров, таких как Nt-proBNP и сердечного тропонина. [34] Выживаемость уменьшается с увеличением стадии, однако недавние достижения в лечении улучшили медианные показатели выживаемости для стадий I, II и III до 91,2, 60 и 7 месяцев соответственно. [34]
Результаты у человека с амилоидозом АА зависят от основного заболевания и коррелируют с концентрацией сывороточного белка амилоида А. [8]
Люди с ATTR имеют лучший прогноз и могут прожить более десяти лет. [7]
Старческий системный амилоидоз был определен как основная причина смерти 70% людей старше 110 лет , подвергшихся вскрытию . [35] [36]
Эпидемиология [ править ]
Общая оценочная распространенность амилоидоза составляет 30 на 100 000 человек, причем тремя наиболее распространенными формами являются AL, ATTR и AA. [37] Средний возраст постановки диагноза - 64 года. [8]
AL имеет самый высокий уровень заболеваемости - примерно 12 случаев на миллион человек в год и предполагаемую распространенность от 30 000 до 45 000 случаев в США и Европейском Союзе. [37] [38]
АА-амилоидозы являются наиболее распространенной формой в развивающихся странах и могут осложнять длительные инфекции туберкулезом, остеомиелитом и бронхоектезом. На западе АА чаще возникает в результате аутоиммунных воспалительных состояний. [7] Наиболее частыми причинами амилоидоза АА на Западе являются ревматоидный артрит, воспалительное заболевание кишечника, псориаз и семейная средиземноморская лихорадка .
У людей, находящихся на длительном гемодиализе (14–15 лет), может развиться амилоидоз из-за накопления легких цепей комплекса HLA 1, который обычно фильтруется почками. [8]
Старческий амилоидоз, возникающий в результате отложения нормального транстиретина, в основном в сердце, обнаруживается у 10–36% людей старше 80 лет [8].
Исследование [ править ]
Лечение ATTR-связанной нейропатии включают TTR-специфические олигонуклеотиды в виде малых интерферирующих РНК (patisiran) или антисмысловой inotersen, [39] бывший имеющий недавно получил одобрение FDA. [40] Исследования методов лечения амилоидоза ATTR сравнивали трансплантацию печени, пероральные препараты, которые стабилизируют неправильно свернутый белок (включая тафамидис и дифлунизал), и новые терапевтические агенты, которые все еще исследуются (включая патисиран). [41] Согласно имеющимся исследованиям, трансплантация печени остается наиболее эффективным вариантом лечения распространенного амилоидоза ATTR, препараты, стабилизирующие белок, могут замедлять прогрессирование заболевания, но их было недостаточно, чтобы оправдать отсрочку трансплантации печени, а новые агенты, такие как патисиран, требуют дополнительных исследований. [41]
См. Также [ править ]
- Синтез пептидов
- Протеопатия
Ссылки [ править ]
- Перейти ↑ Hawkins P (29 апреля 2015 г.). «AL амилоидоз» . Wikilite.com . Архивировано 22 декабря 2015 года . Дата обращения 19 декабря 2015 .
- ^ a b c d e f g h i j k l m n o Hazenberg BP (май 2013 г.). «Амилоидоз: клинический обзор» (PDF) . Клиники ревматических заболеваний Северной Америки . 39 (2): 323–45. DOI : 10.1016 / j.rdc.2013.02.012 . PMID 23597967 . S2CID 215069282 .
- ^ Б с д е е г Pepys МБ (2006). "Амилоидоз". Ежегодный обзор медицины . 57 : 223–41. DOI : 10.1146 / annurev.med.57.121304.131243 . PMID 16409147 .
- ^ "AL амилоидоз" . rarediseases.info.nih.gov . Информационный центр по генетическим и редким заболеваниям (GARD). Архивировано 24 апреля 2017 года . Проверено 22 апреля 2017 года .
- ^ Sipe JD, Бенсон MD, Баксбом JN, Ikeda S, Merlini G, Saraiva MJ, Westermark P (декабрь 2014). «Номенклатура 2014: белки амилоидных фибрилл и клиническая классификация амилоидоза». Амилоид . 21 (4): 221–4. DOI : 10.3109 / 13506129.2014.964858 . PMID 25263598 . S2CID 41000320 .
- ↑ Ando Y, Coelho T, Berk JL, Cruz MW, Ericzon BG, Ikeda S и др. (Февраль 2013). «Руководство по наследственному амилоидозу, связанному с транстиретином, для клиницистов» . Журнал "Орфанет редких болезней" . 8 : 31. DOI : 10,1186 / 1750-1172-8-31 . PMC 3584981 . PMID 23425518 .
- ^ a b c d e f g h i j k l m n o Фальк Р. Х., Коменцо Р. Л., Скиннер М. (сентябрь 1997 г.). «Системные амилоидозы». Медицинский журнал Новой Англии . 337 (13): 898–909. DOI : 10.1056 / NEJM199709253371306 . PMID 9302305 .
- ^ a b c d e f g h i j Ebert EC, Nagar M (март 2008 г.). «Желудочно-кишечные проявления амилоидоза». Американский журнал гастроэнтерологии . 103 (3): 776–87. PMID 18076735 .
- ^ a b Kyriakou P, Mouselimis D, Tsarouchas A, Rigopoulos A, Bakogiannis C, Noutsias M, Vassilikos V (декабрь 2018 г.). «Диагностика сердечного амилоидоза: систематический обзор роли визуализации и биомаркеров» . BMC Сердечно-сосудистые заболевания . 18 (1): 221. DOI : 10,1186 / s12872-018-0952-8 . PMC 6278059 . PMID 30509186 .
- ^ a b Такахаши Н., Глокнер Дж., Хоу Б.М., Хартман Р.П., Кавашима А. (май 2016 г.). «Таксономия и визуализация проявлений системного амилоидоза». Радиологические клиники Северной Америки . 54 (3): 597–612. DOI : 10.1016 / j.rcl.2015.12.012 . PMID 27153791 .
- ^ Б с д е е Нгуен TX, Наквьте A, Thompson TL, Wilson RH (весна 2018). «Скелетно-мышечные проявления амилоидоза: сфокусированный обзор». Журнал достижений хирургической ортопедии . 27 (1): 1–5. PMID 29762107 .
- ^ Б с д е е г CHITI F, Добсоном CM (июнь 2017). «Неправильная укладка белков, образование амилоидов и болезни человека: обзор прогресса за последнее десятилетие» . Ежегодный обзор биохимии . 86 : 27–68. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-061516-045115 . PMID 28498720 .
- ^ a b c Мерлини, Джампаоло; Селдин, Дэвид С .; Герц, Мори А. (10 мая 2011 г.). «Амилоидоз: патогенез и новые терапевтические возможности» . Журнал клинической онкологии . 29 (14): 1924–1933. DOI : 10.1200 / JCO.2010.32.2271 . PMC 3138545 . PMID 21483018 .
- ^ [1] , Карп, Джудит Э., изд. Диагностика и лечение амилоидоза . Рочестер: Humana, 2010. Интернет-источник.
- ^ a b Дембер LM (декабрь 2006 г.). «Заболевание почек, связанное с амилоидозом» . Журнал Американского общества нефрологов . 17 (12): 3458–71. DOI : 10,1681 / ASN.2006050460 . PMID 17093068 . Архивировано 05 декабря 2011 года.
- ^ Sachchithanantham S, Wechalekar AD (2013). «Визуализация при системном амилоидозе» . Британский медицинский бюллетень . 107 : 41–56. DOI : 10.1093 / BMB / ldt021 . PMID 23896486 .
- ^ a b c Merlini G, Dispenzieri A, Sanchorawala V, Schönland SO, Palladini G, Hawkins PN, Gertz MA (октябрь 2018 г.). «Системный амилоидоз легкой цепи иммуноглобулина» (PDF) . Обзоры природы. Праймеры для болезней . 4 (1): 38. DOI : 10.1038 / s41572-018-0034-3 . PMID 30361521 . S2CID 53023121 .
- ^ a b Wechalekar AD, Gillmore JD, Hawkins PN (июнь 2016 г.). «Системный амилоидоз». Ланцет . 387 (10038): 2641–2654. DOI : 10.1016 / S0140-6736 (15) 01274-X . PMID 26719234 . S2CID 4762107 .
- ^ a b c Розенцвейг М., Ландау Х (ноябрь 2011 г.). «Амилоидоз легкой цепи (AL): обновленная информация о диагностике и лечении» . Журнал гематологии и онкологии . 4 (1): 47. DOI : 10,1186 / 1756-8722-4-47 . PMC 3228694 . PMID 22100031 .
- ^ Мок KH, Петерсон J, Orrenius S, Svanborg C (март 2007). «HAMLET, сворачивание белка и гибель опухолевых клеток». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 354 (1): 1–7. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2006.12.167 . PMID 17223074 .
- ^ Петерсон-Кастберг Дж, Aits S, Густафссон л, Моссберг А, шторм Р, Trulsson М., и др. (Ноябрь 2008 г.). «Могут ли неправильно свернутые белки быть полезными? Случай HAMLET». Анналы медицины . 41 (3): 162–76. DOI : 10.1080 / 07853890802502614 . PMID 18985467 . S2CID 31198109 .
- ^ Słowik В, Apte U (июль 2017 г.). «Хемотаксин-2, полученный из лейкоцитарных клеток: его роль в патофизиологии и будущее клинической медицины» . Клиническая и трансляционная наука . 10 (4): 249–259. DOI : 10.1111 / cts.12469 . PMC 5504477 . PMID 28466965 .
- ^ Хассан W, Al-Sergani Н, Моурад Вт, Tabbaa R (2005). «Амилоидная болезнь сердца. Новые рубежи и идеи в патофизиологии, диагностике и лечении» . Журнал Техасского института сердца . 32 (2): 178–84. PMC 1163465 . PMID 16107109 .
- ^ Мид С., Ганди С., Бек Дж, Кейн Д., Галлуджипали Д., Карсвелл С. и др. (Ноябрь 2013). «Новое прионное заболевание, связанное с диареей и вегетативной невропатией» . Медицинский журнал Новой Англии . 369 (20): 1904–14. DOI : 10.1056 / NEJMoa1214747 . PMC 3863770 . PMID 24224623 .
- ^ Sipe JD, Бенсон MD, Баксбом JN, Ikeda S, Merlini G, Saraiva MJ, Westermark P (сентябрь 2010). «Номенклатура белков амилоидных фибрилл: рекомендации 2010 года номенклатурного комитета Международного общества амилоидоза» . Амилоид . 17 (3–4): 101–4. DOI : 10.3109 / 13506129.2010.526812 . PMID 21039326 .
- ^ a b c Таблица 5-12 в: Mitchell RS, Kumar V, Abbas AK, Fausto N (2007). Базовая патология Роббинса . Филадельфия: Сондерс. ISBN 978-1-4160-2973-1. 8-е издание.
- ^ Б с д е е г Gertz MA, Dispenzieri A (июль 2020). «Распознавание системного амилоидоза, прогноз и терапия: систематический обзор» . JAMA . 324 (1): 79–89. DOI : 10,1001 / jama.2020.5493 . PMID 32633805 .
- ^ "Патисиран для лечения наследственного транстиретин-связанного амилоидоза" . Проверено 20 июля 2019 .
- ^ «Патисиран для лечения наследственного транстиретин-связанного амилоидоза [ID1279] | Руководство | NICE» . www.nice.org.uk . Проверено 20 июля 2019 .
- ↑ Hoy SM (октябрь 2018 г.). «Патисиран: первое всемирное одобрение». Наркотики . 78 (15): 1625–1631. DOI : 10.1007 / s40265-018-0983-6 . PMID 30251172 . S2CID 52813638 .
- ^ «Амилоидоз - NORD (Национальная организация редких заболеваний)» . NORD (Национальная организация редких заболеваний) . Архивировано 16 марта 2016 года . Проверено 15 марта 2016 .
- ^ «Первичный кожный амилоидоз - Заболевание - Организации - Информационный центр по генетическим и редким заболеваниям (GARD) - Программа NCATS» . rarediseases.info.nih.gov . Архивировано 15 марта 2016 года . Проверено 15 марта 2016 .
- ^ Merlini G (декабрь 2017 г.). «Амилоидоз AL: от молекулярных механизмов к таргетной терапии» . Гематология. Американское общество гематологии. Образовательная программа . 2017 (1): 1–12. DOI : 10,1182 / asheducation-2017.1.1 . PMC 6142527 . PMID 29222231 .
- ^ a b Фальк Р.Х., Александр К.М., Ляо Р., Дорбала С. (сентябрь 2016 г.). "AL (легкая цепь) кардиальный амилоидоз: обзор диагностики и терапии" . Журнал Американского колледжа кардиологии . 68 (12): 1323–41. DOI : 10.1016 / j.jacc.2016.06.053 . PMID 27634125 .
- Перейти ↑ Coles LS, Young RD (май 2012 г.). «Долгожители и транстиретиновый амилоидоз: следующий рубеж продления жизни человека». Профилактическая медицина . 54 Дополнение (Suppl): S9-11. DOI : 10.1016 / j.ypmed.2012.03.003 . PMID 22579241 .
- ^ «В поисках секретов сверхстарого» . Наука. 26 сентября 2008 г. С. 1764–1765. Архивировано 9 марта 2013 года . Проверено 22 февраля 2013 года .
- ^ а б Лин Х.М., Гао Х, Кук С.Э., Берг Д., Лаботка Р., Фаллер Д.В. и др. (Июнь 2017 г.). «Бремя болезней системного амилоидоза легких цепей: систематический обзор литературы» . Текущие медицинские исследования и мнения . 33 (6): 1017–1031. DOI : 10.1080 / 03007995.2017.1297930 . PMID 28277869 . S2CID 205541963 .
- ^ Герц MA, Dispenzieri A (июль 2020). «Распознавание системного амилоидоза, прогноз и терапия: систематический обзор» . JAMA . 324 (1): 79–89. DOI : 10,1001 / jama.2020.5493 . PMID 32633805 .
- ^ Буксбаум JN (июль 2018). «Олигонуклеотидные препараты от транстиретинового амилоидоза». Медицинский журнал Новой Англии . 379 (1): 82–85. DOI : 10.1056 / nejme1805499 . PMID 29972750 .
- ^ Канцелярия Уполномоченного. «Сообщения для прессы - FDA одобряет первую в своем роде таргетную терапию на основе РНК для лечения редкого заболевания» . www.fda.gov . Проверено 11 августа 2018 .
- ^ a b Кристобаль Гутьеррес H, Пелайо-Негро А.Л., Гомес Гомес Д., Мартин Вега МА, Валеро Домингес М. (июль 2020 г.). «Обзор методов лечения, используемых при наследственном амилоидозе, связанном с транстиретином: систематический обзор» . Европейский журнал больничной аптеки . 27 (4): 194–201. DOI : 10.1136 / ejhpharm-2018-001823 . PMC 7335620 . PMID 32587078 .
Внешние ссылки [ править ]
Классификация | D
|
---|---|
Внешние ресурсы |
|
- Амилоидоз у Керли