Это хорошая статья. Для получения дополнительной информации нажмите здесь.
Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Аквапорин
Aquaporin-Sideview.png
Кристаллографическая структура аквапорина 1 ( AQP1 ) PDB 1j4n
Идентификаторы
СимволАквапорин
PfamPF00230
ИнтерПроIPR000425
PROSITEPDOC00193
SCOP21fx8 / SCOPe / SUPFAM
TCDB1.A.8
OPM суперсемейство7
Белок OPM2zz9
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Аквапорины , называемые также водные каналами , являются канальными белками из большего семейства из основных внутренних белков , что форма поры в мембране из биологических клеток , главным образом , облегчая перенос воды между клетками . [1] Клеточные мембраны различных бактерий , грибов , клеток животных и растений содержат аквапорины, через которые вода может течь в клетку и выходить из нее быстрее, чем при диффузии через бислой фосфолипидов .[2] Аквапорины имеют шесть соединяющих мембрану альфа-спиральных доменов с карбоксильными и аминными окончаниями на цитоплазматической стороне. Две гидрофобные петли содержат консервативный мотив аспарагин-пролин-аланин NPA, который формирует цилиндр, окружающий центральную пористую область, которая содержит дополнительную плотность белка. [3] Поскольку аквапорины обычно всегда открыты и преобладают практически в каждом типе клеток, это приводит к неправильному представлению о том, что вода легко проходит через клеточную мембрану вниз по градиенту ее концентрации. Вода может проходить через клеточную мембрану путем простой диффузии, потому что это небольшая молекула, и посредством осмоса., в тех случаях, когда концентрация воды вне ячейки больше, чем внутри. Однако, поскольку вода является полярной молекулой, этот процесс простой диффузии является относительно медленным, и большая часть воды проходит через аквапорин. [4] [5]

Нобелевская премия по химии 2003 г. была присуждена совместно Питеру Агре за открытие аквапоринов [6] и Родерику Маккиннону за его работу по структуре и механизму калиевых каналов . [7]

Генетические дефекты, связанные с генами аквапоринов , были связаны с несколькими заболеваниями человека, включая несахарный почечный диабет и оптический нейромиелит . [8] [9] [10] [11]

История [ править ]

Механизм облегченного переноса воды и возможное существование водных пор привлекает исследователей с 1957 года. [12] В большинстве клеток вода входит и выходит за счет осмоса через липидный компонент клеточных мембран. Из-за относительно высокой проницаемости для воды некоторых эпителиальных клеток долгое время предполагалось, что должен существовать некий дополнительный механизм переноса воды через мембраны. Соломон и его сотрудники выполнили новаторскую работу по изучению проницаемости воды через клеточную мембрану в конце 1950-х годов. [13] [14]В середине 1960-х годов альтернативная гипотеза («модель разделения-диффузии») стремилась установить, что молекулы воды распределяются между водной фазой и липидной фазой, а затем диффундируют через мембрану, пересекая ее до следующей интерфазы, где они покидают мембрану. липид и вернулся в водную фазу. [15] [16] Исследования Паризи, Эдельмана, Карвуниса и др. подчеркнули не только важность наличия водных каналов, но и возможность регулировать их проницаемость. [17] [18] [19] В 1990 году эксперименты Веркмана продемонстрировали функциональную экспрессию водных каналов, указывая на то, что водные каналы фактически являются белками. [20] [21]

Открытие [ править ]

Только в 1992 году о первом аквапорине, «аквапорине-1» (первоначально известном как CHIP 28), сообщил Питер Агре из Университета Джона Хопкинса . [22] В 1999 году вместе с другими исследовательскими группами Агре сообщил о первых изображениях с высоким разрешением трехмерной структуры аквапорина, а именно аквапорина-1. [23] Дальнейшие исследования с использованием моделирования на суперкомпьютере определили путь воды, когда она движется через канал, и продемонстрировали, как пора может пропускать воду без прохождения мелких растворенных веществ. [24] Новаторское исследование и последующее открытие водных каналов Агре и его коллегами принесли ему Нобелевскую премию.в области химии в 2003 году. [7] Агре сказал, что открыл аквапорины «по интуиции». Он изучал антигены группы крови Rh и изолировал молекулу Rh, но вторая молекула размером 28 килодальтон (и поэтому называлась 28K) продолжала появляться. Сначала они подумали, что это фрагмент молекулы Rh или примесь, но оказалось, что это молекула нового типа с неизвестной функцией. Он присутствует в таких структурах, как почечные канальцы и красные кровяные тельца, и связан с белками различного происхождения, такими как мозг плодовой мушки , бактерии, хрусталик глаза и ткани растений. [23]

Однако первое сообщение об опосредованном белком переносе воды через мембраны было сделано Георге Бенга и другими в 1986 году, до первой публикации Агре по этой теме. [25] [26] Это привело к спорам о том, что работа Бенги не была должным образом признана ни Агре, ни Комитетом по присуждению Нобелевской премии. [27]

Функция [ править ]

Иллюстрация молекулы аквапорина

Аквапорины - это «водопроводная система для клеток». Вода движется через клетки организованным образом, наиболее быстро в тканях, которые имеют водные каналы аквапорина. [28] На протяжении многих лет ученые предполагали, что вода просачивается через клеточную мембрану, и некоторое количество воды это происходит. Однако это не объясняло, как вода могла так быстро проходить через некоторые клетки. [28]

Аквапорины избирательно проводят молекулы воды в клетку и из нее, предотвращая прохождение ионов и других растворенных веществ . Аквапорины, также известные как водные каналы, являются составными белками пор мембраны. Некоторые из них, известные как акваглицеропорины , также переносят другие небольшие незаряженные растворенные молекулы, включая аммиак, CO 2 , глицерин и мочевину. Например, канал аквапорина 3 имеет ширину пор 8–10 Ангстремов и позволяет проходить гидрофильным молекулам в диапазоне от 150 до 200 Да . Однако поры воды полностью блокируют ионы, в том числе протоны , что необходимо для сохранения мембраны.электрохимическая разность потенциалов . [29]

Молекулы воды проходят через поры канала единой цепью. Наличие водных каналов увеличивает проницаемость мембраны для воды. Они также важны для системы водного транспорта растений [30] и устойчивости к засухе и солевому стрессу. [31]

Структура [ править ]

Схематическая диаграмма 2D-структуры аквапорина 1 ( AQP1 ), изображающая шесть трансмембранных альфа-спиралей и пять областей межспиральной петли AE
Трехмерная структура аквапорина Z, подчеркивающая водный канал в форме песочных часов, который пересекает центр белка.

Белки аквапорины состоят из пучка шести трансмембранных α-спиралей . Они встроены в клеточную мембрану. Амино- и карбоксильный концы обращены внутрь клетки. [29] [32] Амино- и карбоксильная половины похожи друг на друга, очевидно, повторяя последовательность нуклеотидов. Некоторые исследователи [ кто? ] полагают, что это было создано удвоением гена, который раньше был вдвое меньше. Между спиралями пяти регионов (А - Е) , что петли в или из клеточной мембраны, два из них гидрофобных (В, Е), с аспарагином - пролин - аланин("Мотив NPA") узор. Они создают характерную форму песочных часов, благодаря чему водяной канал сужается посередине и шире на каждом конце.

Другое и даже более узкое место в канале - это «фильтр селективности ar / R», кластер аминокислот, позволяющий аквапорину избирательно пропускать или блокировать проход различных молекул. [33]

Аквапорины образуют четырехкомпонентные кластеры (тетрамеры) в клеточной мембране, причем каждый из четырех мономеров действует как водный канал. [29] У разных аквапоринов есть водные каналы разного размера, самые маленькие из них не пропускают ничего, кроме воды.

Рентгеновские профили показывают, что аквапорины имеют два конических входа. Эта форма песочных часов может быть результатом процесса естественного отбора в сторону оптимальной проницаемости. [ оригинальное исследование? ] Было показано, что конические входы с подходящим углом раскрытия действительно могут обеспечить большое увеличение гидродинамической проницаемости канала. [34]

Мотив NPA [ править ]

Каналы аквапоринов появляются в симуляциях, чтобы пропускать только воду, поскольку молекулы фактически выстраиваются в очередь в один файл. Управляемый локальным электрическим полем аквапорина, кислород в каждой молекуле воды смотрит вперед, когда входит, поворачиваясь на полпути и уходя, когда кислород обращен назад. [35] Почему происходит это вращение, пока не совсем понятно. Некоторые исследователи назвали причиной электростатическое поле, создаваемое двумя полуспиралями аквапорина HB и HE. Другие предположили, что водородные связи между аспарагиномаминокислоты в двух областях NPA и кислород в воде вызывают вращение. До сих пор неясно, имеет ли вращение молекул воды какое-либо биологическое значение. Ранние исследования предполагали, что «биполярная» ориентация молекул воды блокирует поток протонов через механизм Гроттуса . [36]Более поздние исследования ставят под сомнение эту интерпретацию и подчеркивают электростатический барьер как причину блокировки протонов. Согласно последней точке зрения, вращение молекул воды является лишь побочным эффектом электростатического барьера. В настоящее время (2008 г.) происхождение электростатического поля является предметом дискуссий. В то время как одни исследования в основном рассматривали электрическое поле, создаваемое полусухими белками HB и HE, другие подчеркивали эффекты десольватации, когда протон входит в узкую пору аквапорина.

Фильтр селективности ar / R [ править ]

Схематическое изображение движения воды через узкий селективный фильтр аквапоринового канала.

Фильтр селективности ароматический / аргинин или «ar / R» представляет собой кластер аминокислот, который помогает связываться с молекулами воды и исключает другие молекулы, которые могут попытаться проникнуть в поры. [37] Это механизм, с помощью которого аквапорин может избирательно связывать молекулы воды (следовательно, пропуская их) и предотвращать проникновение других молекул. Фильтр ar / R состоит из двух аминокислотных групп из спиралей B (HB) и E (HE) и двух групп из петли E (LE1, LE2) с двух сторон мотива NPA. Его обычное положение - 8 Å на внешней стороне мотива NPA; обычно это самая узкая часть канала. Его узость ослабляет водородные связи между молекулами воды, позволяя аргининам, несущим положительный заряд, взаимодействовать с молекулами воды и отфильтровывать нежелательные протоны.

Распространение видов [ править ]

У млекопитающих [ править ]

Существует тринадцать известных типов аквапоринов у млекопитающих, шесть из которых находятся в почках [38], но существует подозрение, что существует гораздо больше. Наиболее изученные аквапорины сравниваются в следующей таблице:

ТипМестоположение [39]Функция [39]
Аквапорин 1
  • почка ( апикальная )
    • проксимальный извитый каналец
    • проксимальный прямой каналец
    • тонкая нисходящая петля Генле
Реабсорбция воды
Аквапорин 2
  • почка ( апикальная )
    • соединительный каналец
    • кортикальный собирательный проток
    • наружный костномозговой собирательный проток
    • внутренний костномозговой собирательный проток
Реабсорбция воды в ответ на АДГ [40]
Аквапорин 3
  • почка ( базолатерально )
    • соединительный каналец
    • кортикальный собирательный проток
    • наружный костномозговой собирательный проток
Реабсорбция воды и проницаемость глицерина
Аквапорин 4
  • почка ( базолатерально )
    • внутренний костномозговой собирательный проток
Реабсорбция воды

В растениях [ править ]

У растений вода забирается из почвы через корни, где она переходит из коры в сосудистые ткани. Есть три пути, по которым вода течет в этих тканях, известные как апопластический, симпластический и трансцеллюлярный пути. [41] В частности, аквапорины находятся в вакуолярной мембране в дополнение к плазматической мембране растений; трансцеллюлярный путь включает транспортировку воды через плазматическую и вакуолярную мембраны. [42] Когда корни растений подвергаются воздействию хлорида ртути , который, как известно, ингибирует аквапорины, поток воды значительно уменьшается, а поток ионов - нет, что подтверждает мнение о существовании механизма переноса воды, независимого от переноса ионы: аквапорины.

В дополнение к поддержанию нормальной осмолярности цитозола, [ требуется дальнейшее объяснение ] аквапорины могут играть важную роль в расширенном росте, обеспечивая приток воды в расширяющиеся клетки - процесс, необходимый для поддержания развития растений. [42]

Аквапорины растений также важны для минерального питания и детоксикации ионов, которые необходимы для гомеостаза [43] бора, [43] кремния, мышьяка и бикарбоната.

Аквапорины в растениях делятся на пять основных гомологичных подсемейств или групп: [44]

  • Внутренний белок плазматической мембраны (PIP) [45]
  • Внутренний белок тонопласта (TIP) [46]
  • Нодулин-26, подобный внутреннему белку (NIP) [47]
  • Небольшой основной внутренний белок (SIP) [48]
  • X Внутренний белок (XIP)

Эти пять подсемейств позже были разделены на более мелкие эволюционные подгруппы на основе их последовательности ДНК. PIP сгруппированы в две подгруппы, PIP1 и PIP2, а TIP сгруппированы в 5 подгрупп, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 и TIP5. Каждая подгруппа снова делится на изоформы, например, PIP1; 1, PIP1; 2. Поскольку номенклатура изоформ исторически основана на функциональных параметрах, а не на эволюционных параметрах, несколько новых предположений о растительных аквапоринах возникли при изучении эволюционных взаимоотношений между различными аквапоринами. [49] Среди множества изоформ аквапорина в растениях также существуют уникальные паттерны экспрессии, специфичной для клеток и тканей. [42]

Когда растительные аквапорины заглушаются, гидравлическая проводимость и фотосинтез листа снижаются. [50]

Когда происходит блокирование растительных аквапоринов, он останавливает поток воды через поры белка. Это может произойти по ряду причин, например, когда растение содержит небольшое количество клеточной воды из-за засухи. [51] Стробирование аквапорина осуществляется посредством взаимодействия между запирающим механизмом и аквапорином, которое вызывает трехмерное изменение белка, так что он блокирует поры и, таким образом, препятствует потоку воды через поры. У растений существует по крайней мере две формы аквапоринирования: стробирование путем дефосфорилирования определенных остатков серина в ответ на засуху и протонирование определенного гистидина.остатки, в ответ на затопление. Фосфорилирование аквапорина участвует в открытии и закрытии лепестков в зависимости от температуры. [52] [53]

У архей, эубактерий и грибов [ править ]

Некоторые бактерии и многие другие организмы также экспрессируют аквапорины.

Аквапорины также были обнаружены у грибов  Saccharomyces cerevisiae  (дрожжи),  Dictyostelium ,  Candida  и  Ustilago  и у простейших -  Trypanosoma  и  Plasmodium . [30]

Клиническое значение [ править ]

Аквапорин-1 (AQP1) обнаруживается в сосудистом сплетении , способствует выработке спинномозговой жидкости, а AQP4 обнаруживается в периваскулярных и эпендимных клетках.

Было два ярких примера заболеваний, которые были идентифицированы как результат мутаций в аквапоринах:

  • Мутации в аквапорин-2 гене вызывает наследственный нефрогенный несахарный диабет у людей. [9]
  • У мышей, гомозиготных по инактивирующим мутациям в гене аквапорина-0, развиваются врожденные катаракты . [54]

У небольшого числа людей был выявлен серьезный или полный дефицит аквапорина-1. В целом они здоровы, но демонстрируют нарушение способности концентрировать растворенные вещества в моче и сохранять воду при отсутствии питьевой воды. [55] [56] Мыши с целевыми делециями в аквапорине-1 также демонстрируют дефицит водосбережения из-за неспособности концентрировать растворенные вещества в мозговом веществе почек за счет противоточного размножения . [57]

Помимо своей роли в генетически детерминированном несахарном нефрогенном диабете, аквапорины также играют ключевую роль в приобретенных формах несахарного нефрогенного диабета (расстройства, вызывающие повышенное образование мочи). [58] Аквапорин 2 регулируется вазопрессином, который при связывании с рецептором клеточной поверхности активирует сигнальный путь цАМФ. В результате везикулы, содержащие аквапорин-2, увеличивают поглощение воды и возвращаются в кровообращение. Мутация рецептора вазопрессина аквапорина 2 является причиной приобретенного несахарного диабета. У крыс приобретенный несахарный почечный диабет может быть вызван нарушением регуляции аквапорина-2 из-за введения солей лития , низких концентраций калия в крови (гипокалиемия ) и высокие концентрации кальция в крови ( гиперкальциемия ). [59] [60] [61]

Аутоиммунные реакции против аквапорина 4 у людей вызывают болезнь Девика . [8] Если аквапорином можно будет манипулировать, это потенциально может решить медицинские проблемы, такие как задержка жидкости при сердечных заболеваниях и отек мозга после инсульта. [28]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Агра P (2006). «Аквапориновые водные каналы» . Proc Am Thorac Soc . 3 (1): 5–13. DOI : 10,1513 / pats.200510-109JH . PMC  2658677 . PMID  16493146 .
  2. Перейти ↑ Cooper G (2009). Клетка: молекулярный подход . Вашингтон, округ Колумбия: АСМ ПРЕСС. п. 544. ISBN 978-0-87893-300-6.
  3. ^ Verkman, AS (январь 2000). «Строение и функция водных каналов аквапоринов». Am J Physiol Renal Physiol . 278 (1): F13-28. DOI : 10.1152 / ajprenal.2000.278.1.F13 . PMID 10644652 . 
  4. ^ Купер, Джеффри (2000). Клетка (2-е изд.). MA: Sinauer Associates . Проверено 23 апреля 2020 года .
  5. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурский, С. Лоуренс (2000). Молекулярная клеточная биология (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 9781464183393. Проверено 20 мая 2020 .
  6. ^ Knepper MA, Nielsen S (2004). «Питер Агре, лауреат Нобелевской премии 2003 года по химии» . Варенье. Soc. Нефрол . 15 (4): 1093–5. DOI : 10.1097 / 01.ASN.0000118814.47663.7D . PMID 15034115 . 
  7. ^ a b «Нобелевская премия по химии 2003 г.» . Нобелевский фонд . Проверено 23 января 2008 .
  8. ^ а б Леннон В.А., Крайзер Т.Дж., Питток С.Дж., Веркман А.С., Хинсон С.Р. (2005). «Маркер оптически-спинномозгового рассеянного склероза IgG связывается с водным каналом аквапорина-4» . J. Exp. Med . 202 (4): 473–7. DOI : 10,1084 / jem.20050304 . PMC 2212860 . PMID 16087714 .  
  9. ^ а б Bichet DG (2006). «Несахарный почечный диабет» (PDF) . Adv Chronic Kidney Dis . 13 (2): 96–104. DOI : 10,1053 / j.ackd.2006.01.006 . PMID 16580609 . Архивировано 18 июля 2018 года из оригинального (PDF) .  
  10. ^ Агра P, Kozono D (2003). «Водные каналы аквапоринов: молекулярные механизмы заболеваний человека» . FEBS Lett . 555 (1): 72–8. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (03) 01083-4 . PMID 14630322 . S2CID 35406097 .  
  11. ^ Schrier RW (2007). «Аквапориновые нарушения гомеостаза воды». Перспектива новостей о наркотиках . 20 (7): 447–53. DOI : 10.1358 / dnp.2007.20.7.1138161 . PMID 17992267 . 
  12. Перейти ↑ Parisi M, Dorr RA, Ozu M, Toriano R (декабрь 2007 г.). «От пор мембран к аквапоринам: 50 лет измерения потоков воды» . J Biol Phys . 33 (5–6): 331–43. DOI : 10.1007 / s10867-008-9064-5 . PMC 2565768 . PMID 19669522 .  
  13. ^ Paganelli CV, Соломон К. (ноябрь 1957). «Скорость обмена тритиевой воды через мембрану эритроцитов человека» . J. Gen. Physiol . 41 (2): 259–77. DOI : 10,1085 / jgp.41.2.259 . PMC 2194835 . PMID 13475690 .  
  14. ^ Гольдштейн Д.А.; Соломон А.К. (1 сентября 1960 г.). «Определение эквивалентного радиуса пор для эритроцитов человека путем измерения осмотического давления» . Журнал общей физиологии . 44 : 1–17. DOI : 10.1085 / jgp.44.1.1 . PMC 2195086 . PMID 13706631 .  
  15. ^ Dainty, J .; Дом, ЧР (1966-07-01). «Исследование доказательств наличия мембранных пор в коже лягушки» . Журнал физиологии . 185 (1): 172–184. DOI : 10.1113 / jphysiol.1966.sp007979 . PMC 1395865 . PMID 5965891 .  
  16. ^ Ханаи Т, Хэйдон Д.А. (1966-08-01). «Водопроницаемость бимолекулярных липидных мембран». Журнал теоретической биологии . 11 (3): 370–382. DOI : 10.1016 / 0022-5193 (66) 90099-3 . PMID 5967438 . 
  17. ^ Пэризи М, Bourguet J (1984-01-01). «Эффекты подкисления клеток на ADH-индуцированные агрегаты внутримембранных частиц». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 246 (1): C157 – C159. DOI : 10,1152 / ajpcell.1984.246.1.c157 . ISSN 0363-6143 . PMID 6320654 .  
  18. ↑ Эдельман, Исидор С. (25 мая 1965 г.). «Водородно-ионная зависимость антидиуретического действия вазопрессина, окситоцина и дезаминоокситоцина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биофизика, включая фотосинтез . 102 (1): 185–197. DOI : 10.1016 / 0926-6585 (65) 90212-8 . PMID 5833400 - через Elsevier Science Direct. 
  19. ^ Carvounis CP, Levine SD, Hays RM (1979-05-01). «pH-зависимость транспорта воды и растворенных веществ в мочевом пузыре жаб». Kidney International . 15 (5): 513–519. DOI : 10.1038 / ki.1979.66 . ISSN 0085-2538 . PMID 39188 .  
  20. ^ Чжан, РБ; Logee, KA; Веркман, А.С. (1990-09-15). «Экспрессия мРНК, кодирующей водные каналы почек и эритроцитов в ооцитах Xenopus». Журнал биологической химии . 265 (26): 15375–15378. ISSN 0021-9258 . PMID 2394728 .  
  21. ^ Чжан, Р; Альпер, С.Л .; Торенс, В; Веркман, А.С. (1991-11-01). «Доказательство экспрессии ооцитов, что водный канал эритроцитов отличается от полосы 3 и переносчика глюкозы» . Журнал клинических исследований . 88 (5): 1553–1558. DOI : 10.1172 / JCI115466 . PMC 295670 . PMID 1939644 .  
  22. ^ Агре P, Престон Г. М., Смит Л., Юнг JS, Райна S, C Moon, Guggino WB, Nielsen S (1 октября 1993). «Аквапорин ЧИП: архетипический канал молекулярной воды». Являюсь. J. Physiol . 265 (4 балла 2): F463–76. DOI : 10.1152 / ajprenal.1993.265.4.F463 . PMID 7694481 . 
  23. ^ a b Мицуока К., Мурата К., Вальц Т., Хираи Т., Агре П., Хейманн Дж. Б., Энгель А., Фудзиёси Ю. (1999). «Структура аквапорина-1 при разрешении 4,5-A выявляет короткие альфа-спирали в центре мономера». J. Struct. Биол . 128 (1): 34–43. DOI : 10,1006 / jsbi.1999.4177 . PMID 10600556 . S2CID 1076256 .  
  24. ^ де Гроот BL, Grubmüller H (2005). «Динамика и энергетика проникновения воды и исключения протонов в аквапоринах». Curr. Opin. Struct. Биол . 15 (2): 176–83. DOI : 10.1016 / j.sbi.2005.02.003 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0012-E99D-E . PMID 15837176 . 
  25. ^ Benga G, Попеску O, Pop VI, Holmes RP (1986). «Связывание p- (Chloromercuri) бензолсульфоната мембранными белками и ингибирование транспорта воды в эритроцитах человека». Биохимия . 25 (7): 1535–8. DOI : 10.1021 / bi00355a011 . PMID 3011064 . 
  26. ^ Kuchel PW (2006). «История открытия аквапоринов: конвергентная эволюция идей - но кто пришел первым?». Клетка. Мол. Биол. (Шумно-ле-гран) . 52 (7): 2–5. PMID 17543213 . 
  27. ^ Бенга, Г. "Георге Бенга" . Ad Astra - Интернет-проект для румынского научного сообщества. Архивировано из оригинала 25 декабря 2007 года . Проверено 5 апреля 2008 .
  28. ^ a b c Разговор с Питером Агре: Использование роли лидера , чтобы придать науке человеческое лицо , Клаудиа Дрейфус , New York Times, 26 января 2009 г.
  29. ^ a b c Gonen T, Walz T (2006). «Строение аквапоринов». Q. Rev. Biophys . 39 (4): 361–96. DOI : 10.1017 / S0033583506004458 . PMID 17156589 . 
  30. ^ a b Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). «Аквапорины» . Genome Biol . 7 (2): 206. DOI : 10,1186 / GB-2006-7-2-206 . PMC 1431727 . PMID 16522221 .  
  31. ^ Xu Y, и др. (2014). «Банановый ген аквапорина» . BMC Plant Biology . 14 (1): 59. DOI : 10,1186 / 1471-2229-14-59 . PMC 4015420 . PMID 24606771 .  
  32. Перейти ↑ Fu D, Lu M (2007). «Структурные основы проникновения воды и исключения протонов в аквапоринах» . Мол. Membr. Биол . 24 (5–6): 366–74. DOI : 10.1080 / 09687680701446965 . PMID 17710641 . S2CID 343461 .  
  33. ^ Суи, Х. "Структурная основа транспорта, специфичного для транспорта через транспортный канал AQP1". Природа . Природа. Отсутствует или пусто |url=( справка )
  34. ^ Gravelle S, Жоли л, Detcheverry Р, Ybert С, Коттен-Bizonne С, Боке L (2013). «Оптимизация водопроницаемости благодаря форме аквапоринов в форме песочных часов» . PNAS . 110 (41): 16367–16372. arXiv : 1310.4309 . Bibcode : 2013PNAS..11016367G . DOI : 10.1073 / pnas.1306447110 . PMC 3799357 . PMID 24067650 .  
  35. ^ де Гроот BL, Grubmüller H (2001). «Проникновение воды через биологические мембраны: механизм и динамика аквапорина-1 и GlpF». Наука . 294 (5550): 2353–2357. Bibcode : 2001Sci ... 294.2353D . DOI : 10.1126 / science.1062459 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0014-61AF-6 . PMID 11743202 . S2CID 446498 .  
  36. ^ Tajkhorshid Е, Р Nollert, Йенсен М.О., Miercke LJ, О'Коннелл - J, Струд Р.М., Шультен К (2002). «Контроль селективности семейства водных каналов аквапоринов с помощью глобальной ориентационной настройки». Наука . 296 (5567): 525–30. Bibcode : 2002Sci ... 296..525T . DOI : 10.1126 / science.1067778 . PMID 11964478 . S2CID 22410850 .  
  37. Перейти ↑ Sui, H (2000). «Структурная основа транспортно-зависимого транспорта через транспортный канал AQP1». Природа .
  38. ^ Нильсен S, Frøkiaer Дж, Марплз D, Kwon TH, Агре Р, Кнеппер М.А. (2002). «Аквапорины в почках: от молекул к лекарствам». Physiol. Ред . 82 (1): 205–44. DOI : 10.1152 / Physrev.00024.2001 . PMID 11773613 . 
  39. ^ a b Если иное не указано в таблицах, то ссылка: Walter F. Boron (2005). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Эльзевир / Сондерс. ISBN 978-1-4160-2328-9. Стр. Решебника 842
  40. ^ Sands JM (2012). «Аквапорин 2: не только для движения воды» . Журнал Американского общества нефрологов . 23 (9): 1443–1444. DOI : 10,1681 / ASN.2012060613 . PMC 3431422 . PMID 22797179 .  
  41. ^ Chaumont, F; Тайерман, SD (2014-04-01). «Аквапорины: строго регулируемые каналы, контролирующие водные отношения растений» . Физиология растений . 164 (4): 1600–1618. DOI : 10.1104 / pp.113.233791 . PMC 3982727 . PMID 24449709 .  
  42. ^ a b c Йоханссон, I; Карлссон, М; Johanson, U; Ларссон, К; Кьеллбом, П. (2000-05-01). «Роль аквапоринов в водном балансе клеток и всего растения». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1465 (1–2): 324–342. DOI : 10.1016 / S0005-2736 (00) 00147-4 . PMID 10748263 . 
  43. ^ Фарфор, Роза; Бустаманте, Антонио; Рос, Рок; Серрано, Рамон; Муле Салорт, Хосе М. (2018). «BvCOLD1: новый аквапорин сахарной свеклы (Beta vulgaris L.), участвующий в гомеостазе бора и абиотическом стрессе». Растения, клетки и окружающая среда . 41 (12): 2844–2857. DOI : 10.1111 / pce.13416 . hdl : 10251/145984 . PMID 30103284 . 
  44. ^ Kaldenhoff R , BERTL А, Отто Б, Moshelion М, Uehlein N (2007). «Характеристика растительных аквапоринов». Осмосенсинг и осмосигнализация . Meth. Энзимол . Методы в энзимологии. 428 . С. 505–31. DOI : 10.1016 / S0076-6879 (07) 28028-0 . ISBN 978-0-12-373921-6. PMID  17875436 .
  45. ^ Kammerloher W, U Fischer, Piechottka GP, SCHAFFNER AR (1994). «Водные каналы в плазматической мембране растений, клонированные путем иммуноселекции из системы экспрессии млекопитающих» . Завод Дж . 6 (2): 187–99. DOI : 10.1046 / j.1365-313X.1994.6020187.x . PMID 7920711 . 
  46. ^ Maeshima M (2001). «ТОНОПЛАСТ ТРАНСПОРТЕРЫ: организация и функции». Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol . 52 (1): 469–497. DOI : 10.1146 / annurev.arplant.52.1.469 . PMID 11337406 . 
  47. Перейти ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). «Структура, функция и регуляция нодулин-26-подобного внутреннего белка семейства растительных акваглицеропоринов». Биохим. Биофиз. Acta . 1758 (8): 1165–75. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2006.03.024 . PMID 16716251 . 
  48. Перейти ↑ Johanson U, Gustavsson S (2002). «Новое подсемейство основных внутренних белков растений» . Мол. Биол. Evol . 19 (4): 456–61. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.molbev.a004101 . PMID 11919287 . 
  49. ^ Йохансон, Городской; Карлссон, Мария; Йоханссон, Ингела; Густавссон, София; Sjövall, Сара; Fraysse, Laure; Weig, Alfons R .; Кьеллбом, Пер (2001). «Полный набор генов, кодирующих основные внутренние белки арабидопсиса, обеспечивает основу для новой номенклатуры основных внутренних белков растений» . Физиология растений . 126 (4): 1358–1369. DOI : 10.1104 / pp.126.4.1358 . ISSN 0032-0889 . PMC 117137 . PMID 11500536 .   
  50. ^ Sade, N; Шатил-Коэн, А; Аттия, Z; Maurel, C; Бурсиак, Y; Келли, G; Грано, Д; Яаран, А; Лернер, S (2014-11-01). «Роль аквапоринов плазматической мембраны в регулировании континуума оболочки-мезофилла и гидравлика листа» . Физиология растений . 166 (3): 1609–1620. DOI : 10.1104 / pp.114.248633 . PMC 4226360 . PMID 25266632 .  
  51. ^ Kaldenhoff R , Fischer M (2006). «Аквапорины в растениях». Acta Physiol (Oxf) . 187 (1–2): 169–76. DOI : 10.1111 / j.1748-1716.2006.01563.x . PMID 16734753 . S2CID 35656554 .  
  52. Перейти ↑ Azad AK, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2004). «Фосфорилирование аквапорина плазматической мембраны регулирует раскрытие лепестков тюльпана в зависимости от температуры» . Physio клеток растений . 45 (5): 608–17. DOI : 10.1093 / PCP / pch069 . PMID 15169943 . 
  53. ^ Азад А.К., Katsuhara М, Савва Y, Ишикава Т, Н Шибата (2008). «Характеристика четырех аквапоринов плазматической мембраны в лепестках тюльпана: предполагаемый гомолог регулируется фосфорилированием» . Physiol растительной клетки . 49 (8): 1196–208. DOI : 10.1093 / PCP / pcn095 . PMID 18567892 . 
  54. ^ Окамура Т, Миёси я, Такахаши К, Mototani Y, Ишигаки S, Y Кон, Касаи N (2003). «Двусторонняя врожденная катаракта является результатом мутации увеличения функции в гене аквапорина-0 у мышей» . Геномика . 81 (4): 361–8. DOI : 10.1016 / S0888-7543 (03) 00029-6 . PMID 12676560 . 
  55. ^ Радин, М. Джудит; Ю, Мин-Цзюнь; Стоедкильде, Лене; Миллер, Р. Лэнс; Хофферт, Джейсон Д .; Фрокаер, Йорген; Писиткун, Трайрак; Неппер, Марк А. (2017-03-06). «Регулирование аквапорина-2 в здоровье и болезнях» . Ветеринарная клиническая патология / Американское общество ветеринарной клинической патологии . 41 (4): 455–470. DOI : 10.1111 / j.1939-165x.2012.00488.x . ISSN 0275-6382 . PMC 3562700 . PMID 23130944 .   
  56. ^ Король, Лэндон S; Чой, Майкл; Фернандес, Педро К.; Картрон, Жан-Пьер; Агре, Питер (2001-07-19). «Нарушение концентрирующей способности мочи из-за полного дефицита аквапорина-1». Медицинский журнал Новой Англии . 345 (3): 175–179. DOI : 10.1056 / NEJM200107193450304 . PMID 11463012 . 
  57. ^ Шнерманн, Юрген; Чжоу, Чунг-Линь; Ма, Тонгхуэй; Трейнор, Тимоти; Неппер, Марка А; Веркман, А.С. (1998-08-04). «Дефектная реабсорбция жидкости проксимальных канальцев у трансгенных мышей, нулевых по аквапорину-1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (16): 9660–9664. Bibcode : 1998PNAS ... 95.9660S . DOI : 10.1073 / pnas.95.16.9660 . ISSN 0027-8424 . PMC 21395 . PMID 9689137 .   
  58. Перейти ↑ Khanna A (2006). «Приобретенный несахарный почечный диабет». Семин. Нефрол . 26 (3): 244–8. DOI : 10.1016 / j.semnephrol.2006.03.004 . PMID 16713497 . 
  59. ^ Кристенсен, S; Кусано, Э; Юсуфи, АН; Мураяма, N; Доуса, Т.П. (1 июня 1985 г.). «Патогенез нефрогенного несахарного диабета из-за хронического введения лития крысам» . Журнал клинических исследований . 75 (6): 1869–1879. DOI : 10.1172 / JCI111901 . PMC 425543 . PMID 2989335 .  
  60. ^ Марплз, D; Frøkiaer, J; Дёруп, Дж; Неппер, Массачусетс; Нильсен, S (1996-04-15). «Вызванное гипокалиемией подавление экспрессии водных каналов аквапорина-2 в мозговом веществе и коре почек крысы» . Журнал клинических исследований . 97 (8): 1960–1968. DOI : 10.1172 / JCI118628 . PMC 507266 . PMID 8621781 .  
  61. ^ Марплз, D; Christensen, S; Christensen, EI; Оттосен, PD; Нильсен, S (1995-04-01). «Литий-индуцированное подавление экспрессии водных каналов аквапорина-2 в мозговом веществе почки крысы» . Журнал клинических исследований . 95 (4): 1838–1845. DOI : 10.1172 / JCI117863 . PMC 295720 . PMID 7535800 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Аквапорины в Национальной медицинской библиотеке США по предметным рубрикам по медицине (MeSH)
  • Анимация ( файл MPEG на nobel.se)
  • Группа вычислительной биомолекулярной динамики. «Аквапорин фильмы и картинки» . Институт Макса Планка. Архивировано из оригинального 25 апреля 2006 года . Проверено 23 января 2008 .
  • Группа теоретической и вычислительной биофизики. «Структура, динамика и функция аквапоринов» . Университет Иллинойса в Урбана-Шампейн . Проверено 23 января 2008 .