Аспартаткиназа или аспартокиназа ( АК ) представляет собой фермент , который катализирует на фосфорилирование из аминокислоты аспартаты . Эта реакция является первым шагом в биосинтезе трех других аминокислот: метионина , лизина и треонина , известных как «семейство аспартатов». Аспартокиназы присутствуют только в микроорганизмах и растениях , но не в животных , которые должны получать аминокислоты семейства аспартатов из своего рациона.. Следовательно, метионин, лизин и треонин являются незаменимыми аминокислотами для животных.
Аспартаткиназа | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
ЕС нет. | 2.7.2.4 | |||||||
№ CAS | 9012-50-4 | |||||||
Базы данных | ||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | |||||||
BRENDA | BRENDA запись | |||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | |||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | |||||||
MetaCyc | метаболический путь | |||||||
ПРИАМ | профиль | |||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
|
Номенклатура
Общее сокращение для аспартокиназ - АК. Однако номенклатура генов и белков аспартокиназы значительно различается у разных видов. Основными аспатокиназами являются lysC ( Bacillus subtilis , Escherichia coli и многие другие бактерии), ask ( Mycobacterium bovis , Thermus thermophilus ), AK1 - AK3 ( Arabidopsis thaliana ), FUB3 ( Fusarium и Gibberella ) и HOM3 ( Saccharomyces cerevisiae ). Кроме того, apk является синонимом lysC . [1]
Ферментативная регуляция
Аспартокиназы могут использовать морфеиновую модель аллостерической регуляции . [2]
В Escherichia coli аспартокиназа присутствует в виде трех независимо регулируемых изоферментов (thrA, metLM и lysC), каждый из которых специфичен для одного из трех последующих биохимических путей. Это позволяет независимо регулировать скорость продукции метионина, лизина и треонина. Формы, которые продуцируют треонин и лизин, подвергаются ингибированию по типу обратной связи , и все три могут подавляться на уровне экспрессии генов за счет высоких концентраций их конечных продуктов. [3] Отсутствие у животных делает эти ферменты ключевыми мишенями для новых гербицидов и биоцидов, а также для повышения питательной ценности сельскохозяйственных культур. [4]
Рекомендации
- ^ Король RC (2013). Справочник по генетике: том 1, бактерии, бактериофаги и грибы . Springer Science & Business Media. п. 148. ISBN 978-1-4899-1710-2.
- ^ Селвуд Т., Джаффе Э.К. (март 2012 г.). «Динамические диссоциирующие гомоолигомеры и контроль функции белков» . Архивы биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. DOI : 10.1016 / j.abb.2011.11.020 . PMC 3298769 . PMID 22182754 .
- ^ Церковь GM (2004). «Проект персонального генома» . Молекулярная системная биология . 1 (1): 2005.0030. DOI : 10.1038 / msb4100040 . PMC 1681452 . PMID 16729065 .
- ^ Виола RE (май 2001 г.). «Центральные ферменты семейства аспартата биосинтеза аминокислот». Счета химических исследований . 34 (5): 339–49. DOI : 10.1021 / ar000057q . PMID 11352712 .
Внешние ссылки
- EC 2.7.2.4
- Аспартокиназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)