Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
BMPR1A
Белок BMPR1A PDB 1es7.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

3QB4 , 1ES7 , 1REW , 2GOO , 2H62 , 2H64 , 2K3G , 2QJ9 , 2QJA , 2QJB , 3NH7

Идентификаторы
ПсевдонимыBMPR1A , 10q23del, ACVRLK3, ALK3, CD292, SKR5, рецептор костного морфогенетического белка типа 1A
Внешние идентификаторыOMIM: 601299 MGI: 1338938 HomoloGene: 20911 Генные карты : BMPR1A
Расположение гена (человек)
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человека) [1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение BMPR1A
Геномное расположение BMPR1A
Группа10q23.2Начинать86 756 601 п.н. [1]
Конец86 932 838 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Хромосома 14 (мышь)
Chr.Хромосома 14 (мышь) [2]
Хромосома 14 (мышь)
Геномное расположение BMPR1A
Геномное расположение BMPR1A
Группа14 B | 14 20,81 смНачинать34 410 734 п.н. [2]
Конец34 503 341 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК


Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов
Молекулярная функция• трансферазной активность
• связывание нуклеотида
• активность протеинкиназы
• гомодимеризации активность белка
• связывание иона металла
• активности киназы
• белок серин / треонин киназа
• трансмембранного белок рецептора серин / треонин киназа
• ГО: связывание 0001948 белка
• ГО: 0001200, ГО: 0001133, GO: 0001201 ДНК-связывающий фактор транскрипции, специфичность к РНК-полимеразе II
• Связывание SMAD
• Связывание АТФ
• Активность рецептора BMP
• Активность рецептора, активированного бета- активом трансформирующего фактора роста
• трансформирующая активность рецептора бета-фактора роста, тип I
• связывание фактора роста
Сотовый компонент• неотъемлемый компонент мембраны
• комплекс рецептора HFE-трансферрина
• мембрана
• клеточная мембрана
• тело нервной клетки
• дендрит
• кавеола
• внешняя сторона плазматической мембраны
• неотъемлемый компонент плазматической мембраны
• рецепторный комплекс
• поверхность клетки
Биологический процесс• сомитогенез
• Процесс спецификации шаблона
• нёбо развитие
• дифференцировка клетки
• гипофиз развития
• развитие энтодермы
• хондроциты дифференциация
• нервный гребень клетки развитие
• Развитие мезодермы бокового
• развития легких
• положительное регулирование минерализации костей
• развитие эмбриональных органов
• параксиальная мезодерма структурной организация
• положительная регуляция пролиферации эпителиальных клеток
• фосфорилирование
• негативная регуляция нейрогенеза
• позитивная регуляция ограниченного путями фосфорилирования белка SMAD
• образование мезодермы
• развитие эктодермы
• морфогенез эмбрионального пальца
• морфогенез сердца
• клеточный ответ на стимул BMP
• внутриутробное эмбриональное развитие
• сигнальный путь BMP
• морфогенез задних конечностей
• развитие нервной системы
• спецификация дорсальной / вентральной оси
• регулирование судьбы латеральных мезодермальных клеток
• поддержание популяции стволовых клеток
• одонтогенез дентинсодержащего зуба
• Регрессия мюллерова протока
• Формирование эндокардиальной подушки
• фосфорилирование белков
• положительная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• развитие сердца
• развитие хряща
• позитивная регуляция дифференцировки остеобластов
• онтогенетический рост
• передача сигналов трансмембранного рецепторного белка серин / треонинкиназы путь
• положительная регуляция пролиферации мезенхимальных клеток
• формирование сердца
• спецификация паттерна нервной пластинки
• эмбриональный морфогенез
• развитие мезендодермы
• иммунный ответ
• регуляция клеточного старения
• медиолатеральная регионализация нервной пластинки
• формирование дорсального / вентрального паттерна
• сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста
• положительная регуляция импорта белка SMAD в ядро
• спецификация переднего / заднего паттерна
• развитие параксиальной мезодермы
• положительное регуляция транскрипции pri-miRNA с промотора РНК-полимеразы II
• отрицательная регуляция миграции гладкомышечных клеток
• сигнальный путь BMP участвует в развитии сердца
• регулирование процесса апоптоза сердечной мышцы клетки
• тракт отток Перегородка морфогенез
• путь отток морфогенез
• сердечная проводимость система развитие
• митральный клапан морфогенез
• трехстворчатый клапан морфогенез
• эндокард подушка морфогенез
• сердечная правый желудочек морфогенез
• желудочковая трабекулы миокард морфогенез
• желудочковый компактный миокард морфогенез
• спинной морфогенез аорты
• положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• регуляция пролиферации клеток сердечной мышцы
• положительная регуляция пролиферации клеток сердечной мышцы
• морфогенез артерии глоточной дуги
• положительная регуляция развития сердечного желудочка
• положительная регуляция пролиферации клеток гладких мышц сосудов
• морфогенез фиброзного кольца сердца
• регуляция дифференцировки клеток нервного гребня
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

657

12166

Ансамбль

ENSG00000107779

ENSMUSG00000021796

UniProt

P36894

P36895

RefSeq (мРНК)

NM_004329

NM_009758

RefSeq (белок)

NP_004320

NP_033888

Расположение (UCSC)Chr 10: 86.76 - 86.93 МбChr 14: 34,41 - 34,5 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Рецептора морфогенетического белка кости, типа IA также известный как Bmpr1a является белком , который в организме человека кодируется Bmpr1a гена . BMPR1A также был обозначен как CD292 ( кластер дифференцировки 292). [5]

Функция [ править ]

Рецепторы костного морфогенетического белка (BMP) представляют собой семейство трансмембранных серин / треониновых киназ, которые включают рецепторы типа I BMPR1A (этот белок) и BMPR1B, а также рецептор типа II BMPR2 . Эти рецепторы также тесно связаны с рецепторами активина, ACVR1 и ACVR2 . Лиганды этих рецепторов являются членами TGF betaнадсемейство. TGF-бета и активины передают свои сигналы посредством образования гетеродимерных комплексов с 2 различными типами рецепторов серин (треонин) киназ: рецепторами типа I примерно 50-55 кДа и рецепторами типа II примерно 70-80 кДа. Рецепторы типа II связывают лиганды в отсутствие рецепторов типа I, но им требуются соответствующие рецепторы типа I для передачи сигналов, тогда как рецепторы типа I требуют своих соответствующих рецепторов типа II для связывания лиганда. [5]

BMP подавляет передачу сигналов WNT для поддержания стабильных популяций стволовых клеток. BMPR1A нулевые мыши погибли в эмбриональный день 8.0 без спецификации мезодермы , демонстрируя ее жизненно важную роль в гаструляции . [6] В экспериментах с использованием доминантно-отрицательных куриных эмбрионов BMPR1A было продемонстрировано, что BMPR1A играет роль в апоптозе и развитии адипоцитов . [6] Используя конститутивно активные формы BMPR1A, было показано, что BMPR1A играет роль в дифференцировке клеток . [6] Сигналы, передаваемые рецептором BMPR1A, не важны для остеобластов.формирование или распространение; однако BMPR1A необходим для отложения остеобластов внеклеточного матрикса . [6] У куриного эмбриона рецепторы BMPR1A обнаруживаются на низких уровнях в мезенхиме зачатков конечностей , отличном от BMPR1B локализации, поддерживая различные роли, которые они играют в остеогенезе. [7]

Лиганды [ править ]

  • Агонисты : BMP2 , BMP4 , BMP6 , BMP7 , GDF6.
  • Антагонисты : Ноггин , Хордин.

Заболевания [ править ]

BMPR1A, SMAD4 и PTEN ответственны за синдром ювенильного полипоза , ювенильный полипоз кишечника и болезнь Коудена .

Взаимодействия [ править ]

BMPR1A взаимодействует с:

  • BMP2 , [8] [9] [10] [11]
  • SF3B4 , [12] и
  • ZMYND11 . [13]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000107779 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021796 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b «Ген Entrez: рецептор костного морфогенетического белка BMPR1A, тип IA» .
  6. ^ a b c d Мишина Ю., Старбак М. В., Джентиле М. А., Фукуда Т., Каспаркова В., Сеедор Дж. Г., Хэнкс М. С., Амлинг М., Пинеро Дж. Дж., Харада С., Берингер Р. Р. (2004). «Передача сигналов рецептора костного морфогенетического белка IA регулирует постнатальную функцию остеобластов и ремоделирование кости» . J. Biol. Chem . 279 (26): 27560–6. DOI : 10.1074 / jbc.M404222200 . PMID 15090551 . 
  7. ↑ Юн Б.С., Овчинников Д.А., Йоши И., Мишина Ю., Берингер Р.Р., Лайонс К.М. (2005). «Bmpr1a и Bmpr1b имеют перекрывающиеся функции и необходимы для хондрогенеза in vivo» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 102 (14): 5062–7. Bibcode : 2005PNAS..102.5062Y . DOI : 10.1073 / pnas.0500031102 . PMC 555995 . PMID 15781876 .  
  8. Перейти ↑ Nickel J, Dreyer MK, Kirsch T, Sebald W (2001). «Кристаллическая структура комплекса BMP-2: BMPR-IA и генерация антагонистов BMP-2». J Bone Joint Surg Am . 83-A Дополнение 1 (Pt 1): S7–14. PMID 11263668 . 
  9. Перейти ↑ Kirsch T, Nickel J, Sebald W (февраль 2000 г.). «Выделение рекомбинантного эктодомена IA рецептора BMP и его 2: 1 комплекса с BMP-2» . FEBS Lett . 468 (2–3): 215–9. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (00) 01214-X . PMID 10692589 . S2CID 30068719 .  
  10. Перейти ↑ Kirsch T, Nickel J, Sebald W (июль 2000 г.). «Антагонисты BMP-2 возникают в результате изменений низкоаффинного связывающего эпитопа для рецептора BMPR-II» . EMBO J . 19 (13): 3314–24. DOI : 10.1093 / emboj / 19.13.3314 . PMC 313944 . PMID 10880444 .  
  11. ^ Гильбоа л, Nohe А, Т Geissendörfer, Себалд Вт, Henis Ю.И., Кнаус Р (март 2000 г.). «Костные морфогенетические белковые рецепторные комплексы на поверхности живых клеток: новый режим олигомеризации для рецепторов серин / треонинкиназ» . Мол. Биол. Cell . 11 (3): 1023–35. DOI : 10.1091 / mbc.11.3.1023 . PMC 14828 . PMID 10712517 .  
  12. ^ Nishanian TG, Вальдман T (октябрь 2004). «Взаимодействие опухолевого супрессора BMPR-IA с фактором сплайсинга, имеющим значение для развития». Biochem. Биофиз. Res. Commun . 323 (1): 91–7. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2004.08.060 . PMID 15351706 . 
  13. ^ Kurozumi К, Nishita М, Yamaguchi К, Фуджита Т, Н Уэно, Shibuya Н (апрель 1998 г.). «BRAM1, молекула, связанная с рецептором BMP, участвующая в передаче сигналов BMP». Гены клеток . 3 (4): 257–64. DOI : 10.1046 / j.1365-2443.1998.00186.x . PMID 9663660 . S2CID 29818690 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Лю Ф, Вентура Ф, Дуди Дж, Массагуэ Дж (1995). «Человеческий рецептор типа II для костных морфогенных белков (BMP): расширение модели двухкиназного рецептора на BMP» . Мол. Клетка. Биол . 15 (7): 3479–86. DOI : 10.1128 / mcb.15.7.3479 . PMC  230584 . PMID  7791754 .
  • ten Dijke P, Ichijo H, Franzén P, Schulz P, Saras J, Toyoshima H, Heldin CH, Miyazono K (1993). «Активиновые рецепторы-подобные киназы: новый подкласс рецепторов клеточной поверхности с предсказанной серин / треонинкиназной активностью». Онкоген . 8 (10): 2879–87. PMID  8397373 .
  • Исиду Й, Китадзима И., Обама Х., Маруяма И., Мурата Ф., Имамура Т., Ямада Н., тен Диджке П., Миядзоно К., Саку Т. (1996). «Повышенная экспрессия рецепторов типа I для костных морфогенетических белков во время формирования кости». J. Bone Miner. Res . 10 (11): 1651–9. DOI : 10.1002 / jbmr.5650101107 . PMID  8592941 . S2CID  33345688 .
  • Ямада Н., Като М., тен Диджке П., Ямасита Х, Сампатх Т.К., Хелдин С.Х., Миязоно К., Фуна К. (1996). «Рецептор костного морфогенетического белка типа IB прогрессивно экспрессируется в злокачественных опухолях глиомы» . Br. J. Рак . 73 (5): 624–9. DOI : 10.1038 / bjc.1996.108 . PMC  2074358 . PMID  8605097 .
  • Нишито Х., Ичидзё Х., Кимура М., Мацумото Т., Макисима Ф., Ямагути А., Ямасита Х., Эномото С., Миядзоно К. (1996). «Идентификация рецепторов серин / треонинкиназы типа I и типа II для фактора роста / дифференцировки-5» . J. Biol. Chem . 271 (35): 21345–52. DOI : 10.1074 / jbc.271.35.21345 . PMID  8702914 .
  • Ву X, Робинсон CE, Фонг HW, Гимбл JM (1996). «Анализ нативного мышиного костного морфогенетического белка серин-треонинкиназы рецептора типа I (ALK-3)». J. Cell. Physiol . 168 (2): 453–61. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-4652 (199608) 168: 2 <453 :: AID-JCP24> 3.0.CO; 2-2 . PMID  8707881 .
  • Эрлахер Л., Маккартни Дж., Пик Э., тен Дийке П., Янагишита М., Опперманн Х., Луйтен Ф. П. (1998). «Морфогенетические белки хрящевого происхождения и остеогенный белок-1 по-разному регулируют остеогенез». J. Bone Miner. Res . 13 (3): 383–92. DOI : 10,1359 / jbmr.1998.13.3.383 . PMID  9525338 . S2CID  25307046 .
  • Чжан Д., Мехлер М.Ф., Сонг К., Кесслер Дж. А. (1998). «Развитие костных рецепторов морфогенетических белков в нервной системе и возможные роли в регуляции экспрессии trkC» . J. Neurosci . 18 (9): 3314–26. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.18-09-03314.1998 . PMC  6792660 . PMID  9547239 .
  • Ide H, Saito-Ohara F, Ohnami S, Osada Y, Ikeuchi T., Yoshida T., Terada M (1998). «Отнесение генов BMPR1A и BMPR1B к хромосоме человека 10q22.3 и 4q23 → q24 посредством гибридизации in situ и радиационного гибридного картирования». Cytogenet. Cell Genet . 81 (3–4): 285–6. DOI : 10.1159 / 000015048 . PMID  9730621 . S2CID  46751090 .
  • Souchelnytskyi S, Nakayama T., Nakao A, Morén A, Heldin CH, Christian JL, ten Dijke P (1998). «Физическое и функциональное взаимодействие мышей и Xenopus Smad7 с рецепторами морфогенетических белков кости и рецепторами трансформирующего фактора роста бета» . J. Biol. Chem . 273 (39): 25364–70. DOI : 10.1074 / jbc.273.39.25364 . PMID  9738003 .
  • Ю Л., Kruse FE, Pohl J, Völcker HE (1999). «Костные морфогенетические белки и факторы роста и дифференцировки в роговице человека». Вкладывать деньги. Офтальмол. Vis. Sci . 40 (2): 296–311. PMID  9950587 .
  • Астрем А.К., Джин Д., Имамура Т., Ройер Э., Розенцвейг Б., Миязоно К., тен Дийке П., Стенман Г. (1999). «Хромосомная локализация трех генов человека, кодирующих рецепторы костных морфогенетических белков». Мамм. Геном . 10 (3): 299–302. DOI : 10.1007 / s003359900990 . PMID  10051328 . S2CID  19132542 .
  • Эбисава Т., Тада К., Китадзима И., Тодзё К., Сампатх Т.К., Кавабата М., Миядзоно К., Имамура Т. (2000). «Характеристика костных морфогенетических путей передачи сигналов протеина-6 в дифференцировке остеобластов». J. Cell Sci . 112 (20): 3519–27. PMID  10504300 .
  • Ким И.Ю., Ли Д.Х., Ан Х.Дж., Токунага Х., Сонг В., Деверо Л.М., Джин Д., Сампат Т.К., Мортон Р.А. (2000). «Экспрессия рецепторов костных морфогенетических белков типа IA, -IB и -II коррелирует со степенью опухоли в тканях рака предстательной железы человека». Cancer Res . 60 (11): 2840–4. PMID  10850425 .
  • Кирш Т., Себальд В., Драйер МК (2000). «Кристаллическая структура комплекса эктодомена BMP-2-BRIA». Nat. Struct. Биол . 7 (6): 492–6. DOI : 10.1038 / 75903 . PMID  10881198 . S2CID  19403233 .
  • Ван М., Ши X, Фэн X, Цао X (2001). «Транскрипционные механизмы костного морфогенетического белка-индуцированной экспрессии гена остеопротегрина» . J. Biol. Chem . 276 (13): 10119–25. DOI : 10.1074 / jbc.M006918200 . PMID  11139569 .

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о синдроме ювенильного полипоза
  • BMPR1A + белок, + человеческий по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Расположение генома человека BMPR1A и страница сведений о гене BMPR1A в браузере генома UCSC .