Из Википедии, свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Сотовый переход
Подробности
Идентификаторы
латинскиймежклеточные соединения
THH1.00.01.0.00012
FMA67394
Анатомическая терминология

Клеточные соединения (или межклеточные мостики [1] ) представляют собой класс клеточных структур, состоящих из мультибелковых комплексов, которые обеспечивают контакт или адгезию между соседними клетками или между клеткой и внеклеточным матриксом у животных. Они также поддерживают параклеточный барьер эпителия и контролируют межклеточный транспорт . Клеточные соединения особенно многочисленны в эпителиальных тканях. В сочетании с молекулами клеточной адгезии и внеклеточным матриксом , соединения клеток помогают удерживать клетки животных вместе.

Клеточные соединения также особенно важны для обеспечения связи между соседними клетками через специализированные белковые комплексы, называемые коммуникационными (щелевыми) соединениями . Клеточные соединения также важны для снижения нагрузки на клетки.

У растений подобные коммуникационные каналы известны как плазмодесматы , а у грибов они называются септальными порами . [2]

Типы [ править ]

Некоторые примеры соединений клеток
Некоторые примеры соединений клеток

У позвоночных существует три основных типа клеточных соединений:

У беспозвоночных есть несколько других типов специфических сочленений, например перегородочные сочленения или апикальное сочленение C. elegans .

У многоклеточных растений структурные функции клеточных соединений вместо этого обеспечиваются клеточными стенками . Аналоги коммуникативных соединений клеток растений называются плазмодесмами .

Крепление узлов [ править ]

Клетки в тканях и органах должны быть прикреплены друг к другу и прикреплены к компонентам внеклеточного матрикса . Клетки разработали несколько типов соединительных комплексов для выполнения этих функций, и в каждом случае закрепляющие белки проходят через плазматическую мембрану, связывая цитоскелетные белки в одной клетке с белками цитоскелета в соседних клетках, а также с белками внеклеточного матрикса. [4]

Наблюдаются три типа якорных соединений, которые отличаются друг от друга якорем цитоскелетного белка, а также трансмембранным линкерным белком, который проходит через мембрану:

СоединениеЦитоскелетный якорьТрансмембранный линкерСвязывает ячейку с:
ДесмосомыПромежуточные волокнаКадгеринДругие клетки
ГемидесмосомыПромежуточные волокнаИнтегриныМатрица ЕС
Адгезивные соединенияАктиновые нитиКадгерин / ИнтегриныДругие клетки / матрица ЭК

Соединения якорного типа не только удерживают клетки вместе, но и обеспечивают структурную сплоченность тканей. Эти соединения наиболее многочисленны в тканях, которые подвергаются постоянным механическим нагрузкам, например, в коже и сердце. [4]

Десмосомы [ править ]

Основная статья: Десмосома
На этом изображении показано соединение десмосом между клетками эпидермального слоя кожи.

Десмосомы, также называемые прилипшими пятнами, можно визуализировать как заклепки через плазматическую мембрану соседних клеток. Промежуточные филаменты, состоящие из кератина или десмина , прикрепляются к ассоциированным с мембраной белкам прикрепления, которые образуют плотную бляшку на цитоплазматической стороне мембраны. Молекулы кадгерина образуют фактический якорь, прикрепляясь к цитоплазматической бляшке, проходя через мембрану и прочно связываясь с кадгеринами, проходящими через мембрану соседней клетки. [5]

Гемидесмосомы [ править ]

Основная статья: Гемидесмосома

Гемидесмосомы образуют заклепочные связи между цитоскелетом и компонентами внеклеточного матрикса, такими как базальные пластинки , лежащие в основе эпителия. Подобно десмосомам, они связываются с промежуточными филаментами в цитоплазме, но в отличие от десмосом их трансмембранные якоря представляют собой интегрины, а не кадгерины. [6]

Адгезионные соединения [ править ]

Основная статья: стык адгезивов

Адгезивные соединения имеют общие характеристики закрепления клеток через их цитоплазматические актиновые филаменты . Подобно десмосомам и гемидесмосомам, их трансмембранные якоря состоят из кадгеринов в тех, которые прикрепляются к другим клеткам, и интегринов в тех, которые прикрепляются к внеклеточному матриксу. Между спаечными соединениями наблюдается значительное морфологическое разнообразие . Те, которые связывают клетки друг с другом, видны как отдельные полосы или пятна, или как полосы, которые полностью окружают клетку. Связки слипчивого типа связаны с пучками актиновых филаментов, которые также окружают клетку чуть ниже плазматической мембраны. Пятнистые сращения помогают клеткам прикрепляться к внеклеточному матриксу как in vivo, так и in vitro.где они называются фокальными спайками . Актиновые филаменты цитоскелета, которые связываются с адгезивными соединениями, являются сократительными белками, и в дополнение к обеспечению якорной функции, адгезивные соединения, как полагают, участвуют в складывании и изгибе листов эпителиальных клеток. Представление о полосах актиновых нитей как о «шнурках» позволяет представить, как сокращение полос внутри группы клеток могло бы исказить лист в интересные узоры [4].

Сообщающиеся (щелевые) соединения [ править ]

Основная статья: Щелевой переход

Сообщающиеся соединения или щелевые соединения обеспечивают прямую химическую связь между соседней клеточной цитоплазмой посредством диффузии без контакта с внеклеточной жидкостью. [7] Это возможно из-за того, что шесть белков коннексина взаимодействуют, образуя цилиндр с порой в центре, называемой коннексоном . [8] Комплексы коннексонов простираются через клеточную мембрану, и когда два соседних коннексона клетки взаимодействуют, они образуют полный канал щелевого соединения. [7] [8] Поры коннексона различаются по размеру, полярности и, следовательно, могут быть специфичными в зависимости от белков коннексина, которые составляют каждый отдельный коннексон. [7] [8]Хотя изменения в каналах щелевых контактов действительно происходят, их структура остается относительно стандартной, и это взаимодействие обеспечивает эффективную связь без выхода молекул или ионов во внеклеточную жидкость. [8]

Щелевые соединения играют жизненно важную роль в организме человека [9], включая их роль в равномерном сокращении сердечной мышцы . [9] Они также важны для передачи сигналов в головном мозге , и их отсутствие указывает на снижение плотности клеток в головном мозге. [10] Клетки сетчатки и кожи также зависят от щелевых контактов в дифференцировке и пролиферации клеток. [9] [10]

Узкие перекрестки [ править ]

Основная статья: Узкий переход

Плотные соединения, обнаруженные в эпителии позвоночных , действуют как барьеры, регулирующие движение воды и растворенных веществ между слоями эпителия. Плотные соединения классифицируются как параклеточный барьер, который определяется как не имеющий различения по направлению; однако движение растворенного вещества в значительной степени зависит от размера и заряда. Есть данные, позволяющие предположить, что структуры, через которые проходят растворенные вещества, чем-то похожи на поры.

Физиологический pH играет роль в селективности прохождения растворенных веществ через плотные контакты, при этом наиболее плотные контакты являются немного селективными для катионов. Плотные соединения, присутствующие в разных типах эпителия, являются селективными для растворенных веществ разного размера, заряда и полярности.

Белки [ править ]

Было идентифицировано около 40 белков, участвующих в плотных контактах. Эти белки можно разделить на четыре основные категории; каркасные белки , сигнальные белки, регулирующие белки и трансмембранные белки .

Роли [ править ]
  • Каркасные белки - организуют трансмембранные белки, соединяют трансмембранные белки с другими цитоплазматическими белками, а также с актиновыми филаментами.
  • Сигнальные белки - участвуют в сборке соединений, регуляции барьера и транскрипции генов.
  • Регулирующие белки - регулируют нацеливание на мембранные пузырьки.
  • Трансмембранные белки, включая соединительную молекулу адгезии , окклюдин и клаудин .

Считается, что клаудин - это молекула белка, отвечающая за избирательную проницаемость между слоями эпителия.

Трехмерное изображение еще предстоит получить, и как таковая конкретная информация о функции плотных контактов еще не определена.

Трехклеточные соединения [ править ]

Трехклеточные соединения запечатывают эпителий по углам трех клеток. Из-за геометрии вершин из трех ячеек, герметизация ячеек на этих участках требует особой организации соединений, отличной от таковой в двухклеточных соединениях. У позвоночных компонентами трехклеточных соединений являются трицеллюлин и липопротеиновые рецепторы, стимулированные липолизом. У беспозвоночных компонентами являются глиотактин и анаконда. [11]

Рисунок клеток эпителия, соединенных трехклеточными соединениями в областях, где встречаются три клетки.

Трехклеточные соединения также участвуют в регуляции организации цитоскелета и клеточных делений. В частности, они обеспечивают деление клеток в соответствии с правилом Гертвига . В некоторых эпителиях Drosophila во время деления клеток трехклеточные соединения устанавливают физический контакт с веретенообразным аппаратом через астральные микротрубочки. Трехклеточные соединения оказывают тянущее усилие на аппарат веретена и служат геометрическими ключами для определения ориентации клеточных делений. [12]

Молекулы клеточного соединения [ править ]

Молекулы, ответственные за создание клеточных соединений, включают различные молекулы клеточной адгезии . Существует четыре основных типа: селектины , кадгерины , интегрины и суперсемейство иммуноглобулинов . [13]

Селектины - это молекулы клеточной адгезии, которые играют важную роль в инициации воспалительных процессов. [14] Функциональная способность селектина ограничена взаимодействием лейкоцитов с эндотелием сосудов. Есть три типа селектинов, обнаруженных у людей; L-селектин, P-селектин и E-селектин. L-селектин имеет дело с лимфоцитами, моноцитами и нейтрофилами, P-селектин работает с тромбоцитами и эндотелием, а E-селектин работает только с эндотелием. У них есть внеклеточные области, состоящие из аминоконцевого лектинового домена, присоединенного к углеводному лиганду, домена, подобного фактору роста, и коротких повторяющихся единиц (пронумерованные кружки), которые соответствуют доменам комплементарных связывающих белков. [15]

Кадгерины - это кальций-зависимые адгезионные молекулы. Кадгерины чрезвычайно важны в процессе морфогенеза - внутриутробного развития плода . Вместе с комплексом альфа-бета- катенин кадгерин может связываться с микрофиламентами цитоскелета клетки. Это обеспечивает гомофильную межклеточную адгезию. [16] β-катенин - α-катенина связан комплекса на слипчивых соединениях позволяет для формирования динамической ссылки на актиновом цитоскелет. [17]

Интегрины действуют как рецепторы адгезии, транспортируя сигналы через плазматическую мембрану во многих направлениях. Эти молекулы являются бесценной частью клеточной коммуникации, поскольку один лиганд может использоваться для многих интегринов. К сожалению, этим молекулам еще предстоит пройти долгий путь исследований. [18]

Суперсемейство иммуноглобулинов представляет собой группу кальций-независимых белков, способных к гомофильной и гетерофильной адгезии. Гомофильная адгезия включает связывание иммуноглобулин-подобных доменов на клеточной поверхности с иммуноглобулин-подобными доменами на противоположной клеточной поверхности, тогда как гетерофильная адгезия вместо этого относится к связыванию иммуноглобулин-подобных доменов с интегринами и углеводами. [19]

Адгезия клеток - жизненно важный компонент организма. Потеря этой адгезии влияет на клеточную структуру, клеточное функционирование и связь с другими клетками и внеклеточным матриксом и может привести к серьезным проблемам со здоровьем и заболеваниям.

Ссылки [ править ]

  1. ^ Митчелл, Ричард Шеппард; Кумар, Винай; Аббас, Абул К .; Фаусто, Нельсон (2007). «Глава 13: Вставка по морфологии плоскоклеточного рака». Базовая патология Роббинса (8-е изд.). Филадельфия: Сондерс. ISBN 978-1-4160-2973-1.
  2. ^ Блумендаль, S; Кюк, У (январь 2013 г.). «Межклеточная коммуникация у растений, животных и грибов: сравнительный обзор». Die Naturwissenschaften . 100 (1): 3–19. Bibcode : 2013NW .... 100 .... 3B . DOI : 10.1007 / s00114-012-0988-z . PMID 23128987 . S2CID 11991859 .  
  3. ^ Эндрю Л. Харрис; Даррен Локк (2009). Коннексины, Путеводитель . Нью-Йорк: Спрингер. п. 574. ISBN 978-1-934115-46-6.
  4. ^ a b c Ян Х. Х., Мрук Д. Д., Ли В. М., Ченг CY (2008). Перекрестная связь между тугими и закрепляющими соединениями - урок яичка . Успехи экспериментальной медицины и биологии . 636 . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Springer-Verlag New York. С.  234–54 . DOI : 10.1007 / 978-0-387-09597-4_13 . ISBN 978-0-387-79990-2. PMC  4080640 . PMID  19856171 .
  5. ^ Ли PP, Cheng CY, Mruk DD (2011). Биология десмосомоподобного соединения - универсального якорного соединения и преобразователя сигналов в семенном эпителии . Международный обзор клеточной и молекулярной биологии . 286 . С. 223–69. DOI : 10.1016 / B978-0-12-385859-7.00005-7 . ISBN 9780123858597. PMC  4381909 . PMID  21199783 .
  6. ^ Гипсон IK, Spurr-Мишо SJ, Tisdale AS (апрель 1988). «Гемидесмосомы и фиксирующие фибриллы коллагена появляются синхронно во время развития и заживления ран». Биология развития . 126 (2): 253–62. DOI : 10.1016 / 0012-1606 (88) 90136-4 . PMID 3350210 . 
  7. ^ a b c Эванс WH, Мартин PE (2002). «Щелевые соединения: структура и функции (Обзор)». Молекулярная мембранная биология . 19 (2): 121–36. DOI : 10.1080 / 09687680210139839 . PMID 12126230 . S2CID 20806078 .  
  8. ^ а б в г Лампе П.Д., Лау А.Ф. (июль 2004 г.). «Влияние фосфорилирования коннексина на коммуникацию через щелевые контакты» . Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 36 (7): 1171–86. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (03) 00264-4 . PMC 2878204 . PMID 15109565 .  
  9. ^ a b c "Тезисы: Труды Международной конференции по разрывным соединениям. 5–9 августа 2007 г. Эльсинор, Дания" . Связь и адгезия клеток . 14 (6): 275–346. 2007. DOI : 10,1080 / 15419060801891042 . PMID 18392995 . 
  10. ^ а б Вэй CJ, Xu X, Lo CW (2004). «Коннексины и клеточная сигнализация в развитии и болезни». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 20 : 811–38. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.19.111301.144309 . PMID 15473861 . 
  11. ^ Byri S, Т Мишра, Сайед З.А., Бац Т, Шах Дж, Борил л, Glashauser Дж, Aegerter-Wilmsen Т, Т Matzat, Moussian В, Ув А, Luschnig S (2015). «Трехповторный белок Anakonda контролирует образование эпителиальных трехклеточных соединений у Drosophila» . Клетка развития . 33 (5): 535–48. DOI : 10.1016 / j.devcel.2015.03.023 . PMID 25982676 . 
  12. ^ Bosveld Р, Маркова О, Guirao В, С Мартин, Ван Z, Пьер А, Балакирева М, Gaugue я, Эйнсли А, Christophorou Н, Лубенский ДК, Минц Н, Bellaiche Y (2016). «Эпителиальные трехклеточные соединения действуют как сенсоры формы межфазных клеток для ориентации митоза» . Природа . 530 (7591): 496–8. Bibcode : 2016Natur.530..495B . DOI : 10,1038 / природа16970 . PMC 5450930 . PMID 26886796 .  
  13. ^ Лодиш; и другие. (2007). Молекулярная клеточная биология (6-е изд.). WH Freeman and Company. п. 803. ISBN 978-1429203142.
  14. ^ Грабли TF, Steeber Д.А., Чен, Engel P (июль 1995). «Селектины: молекулы сосудистой адгезии». Журнал FASEB . 9 (10): 866–73. DOI : 10.1096 / fasebj.9.10.7542213 . PMID 7542213 . S2CID 8315194 .  
  15. ^ Bevilacqua MP, Nelson RM (февраль 1993). "Селектины" . Журнал клинических исследований . 91 (2): 379–87. DOI : 10.1172 / JCI116210 . PMC 287934 . PMID 7679406 .  
  16. ^ Rowlands TM, Симондс JM, Farookhi R, Блащук OW (январь 2000). «Кадгерины: важнейшие регуляторы структуры и функции репродуктивных тканей» . Обзоры репродукции . 5 (1): 53–61. DOI : 10.1530 / revreprod / 5.1.53 . PMID 10711736 . 
  17. ^ Brembeck FH, Rosário M, Birchmeier W (февраль 2006). «Баланс клеточной адгезии и передачи сигналов Wnt, ключевая роль β-катенина». Текущее мнение в области генетики и развития . 16 (1): 51–9. DOI : 10.1016 / j.gde.2005.12.007 . PMID 16377174 . 
  18. ^ Хайнс RO (Сентябрь 2002). «Интегрины: двунаправленные, аллостерические сигнальные машины». Cell . 110 (6): 673–87. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (02) 00971-6 . PMID 12297042 . S2CID 30326350 .  
  19. ^ Wai Wong C, Dye DE, Coombe DR (2012). «Роль молекул адгезии клеток суперсемейства иммуноглобулинов в метастазировании рака» . Международный журнал клеточной биологии . 2012 : 1–9. DOI : 10.1155 / 2012/340296 . PMC 3261479 . PMID 22272201 .  

3. Из CCH (2010)

Внешние ссылки [ править ]

  • Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (2002). «Сотовые узлы» . Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  • Межклеточные + соединения в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Клеточная матрица + соединения в предметных заголовках медицинской тематики Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)