Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не путать с ацетилхолинэстеразой .
Холина ацетилтрансфераза
Идентификаторы
Номер ЕС2.3.1.6
Количество CAS9012-78-6
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
ЧАТ
Белок CHAT PDB 2fy2.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

2FY2 , 2FY3 , 2FY4 , 2FY5

Идентификаторы
ПсевдонимыЧАТ , ХОАКТАЗА, CMS1A, CMS1A2, CMS6, холин-O-ацетилтрансфераза
Внешние идентификаторыOMIM : 118490 MGI : 88392 HomoloGene : 40693 GeneCards : ЧАТ
Расположение гена ( человек )
Chr.Хромосома 10 (человека) [1]
Группа10q11.23Начинать49 609 095 п.н. [1]
Конец49 665 104 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Chr.Хромосома 14 (мышь) [2]
Группа14 B | 14 19,4 смНачинать32 408 203 п.н. [2]
Конец32 465 989 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• трансферазной активности
• трансферазной активности, перенося ацильные группы
• холина O-ацетилтрансферазы активность
Сотовый компонент• цитоплазма
• цитозоль
• ядро клетки
• пресинапс
• проекция нейрона
Биологический процесс• нейромедиатора биосинтетического процесс
• фосфатидилхолин биосинтетического процесс
• ГО: 0010554 нейромедиатор секреция
• нервно - мышечная синаптическая передача
• ацетилхолин биосинтетический процесс
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1103

12647

Ансамбль

ENSG00000070748

ENSMUSG00000021919

UniProt

P28329

Q8BQV2

RefSeq (мРНК)
NM_020986
NM_001142929
NM_001142933
NM_001142934
NM_020549

NM_020984
NM_020985

NM_009891

RefSeq (белок)
NP_001136401
NP_001136405
NP_001136406
NP_065574
NP_066264

NP_066265
NP_066266

NP_034021

Расположение (UCSC)Chr 10: 49.61 - 49.67 МбChr 14: 32,41 - 32,47 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Холинацетилтрансфераза (обычно сокращенно ChAT , но иногда CAT ) представляет собой фермент трансферазы, ответственный за синтез нейромедиатора ацетилхолина . ChAT катализирует перенос ацетильной группы от кофермента ацетил-CoA к холину с образованием ацетилхолина (ACh). ChAT обнаруживается в высокой концентрации в холинергических нейронах как в центральной нервной системе (ЦНС), так и в периферической нервной системе (ПНС). Как и большинство белков нервных окончаний, ChAT вырабатывается в теле нейрона. и транспортируется к нервному окончанию , где его концентрация наиболее высока. Присутствие ChAT в нервной клетке классифицирует эту клетку как «холинергический» нейрон. У людей, холин ацетилтрансферазы фермента кодируются ЧАТ ген . [5]

История [ править ]

Холинацетилтрансфераза была впервые описана Дэвидом Нахмансоном и А.Л. Мачадо в 1943 году. [6] Немецкий биохимик Нахмансон изучал процесс проведения нервных импульсов и использование энергоемких химических реакций в клетках, расширяя работы нобелевских лауреатов Отто. Варбург и Отто Мейерхоф о ферментации , гликолизе и сокращении мышц . Основываясь на предыдущих исследованиях, показывающих, что «действие ацетилхолина на структурные белки» отвечает за нервные импульсы, Нахмансон и Мачадо исследовали происхождение ацетилхолина. [7]

Из мозга и нервной ткани был извлечен фермент, который образует ацетилхолин. Образование происходит только в присутствии аденозинтрифосфата (АТФ) . Фермент называется холинацетилаза.

-  Нахмансон и Мачадо, 1943 [6]

Ацетил - трансферазы способ действия был неизвестен во время этого открытия, однако Nachmansohn выдвинута гипотеза о возможности acetylphosphate или фосфорилхолиновым обмена фосфата (от АТФ ) для холина или ацетат - иона. [6] Только в 1945 году коэнзим A (CoA) был открыт одновременно и независимо в трех лабораториях, [8] [9] [10] Нахмансон был одной из них. Впоследствии в 1951 году был открыт ацетил-КоА, в то время называемый «активным ацетатом». [11] Трехмерная структура ХАТ, полученного от крысы, не была решена почти 60 лет спустя, в 2004 году [12].

Структура [ править ]

Трехмерная структура ChAT была решена с помощью рентгеновской кристаллографии PDB : 2FY2 . Холин связан в активном центре ChAT за счет нековалентных взаимодействий между положительно заряженным амином холина и гидроксильной группой Tyr552, в дополнение к водородной связи между гидроксильной группой холина и остатком гистидина , His324.

Холиновый субстрат помещается в карман внутри ChAT, в то время как ацетил-КоА помещается в карман на поверхности белка. Трехмерная кристаллическая структура показывает, что ацетильная группа ацетил-КоА примыкает к карману связывания холина, сводя к минимуму расстояние между донором ацетильной группы и приемником.

Структура сайтов связывания холинацетилтрансферазы

  • Кристаллическая структура иона холина, связанного холинацетилтрансферазой. Показаны остатки боковой цепи His324A и Tyr552A. PDB : 2FY3

  • Стереоскопическое изображение холина и ацетил-КоА в активном сайте ChAT ( PDB : 2FY3 , PDB : 2FY5 - наложено).

  • Стереоскопическое изображение холина и ацетил-КоА, связанных в активном сайте ChAT - альтернативный угол. ( PDB : 2FY3 , PDB : 2FY5 - с наложением).

Гомология [ править ]

ChAT очень консервативен в геноме животных. В частности, среди млекопитающих наблюдается очень высокое сходство последовательностей. ChAT человека и кошки ( Felis catus ), например, имеют 89% идентичности последовательностей. Идентичность последовательностей с Drosophila составляет около 30%. [13]

Формы ЧАТ [ править ]

Существует две формы ChAT: растворимая форма и мембраносвязанная форма. [14] Растворимая форма обеспечивает 80-90% общей активности фермента, в то время как мембраносвязанная форма отвечает за остальные 10-20% активности. [15] Однако уже давно ведутся споры о том, как последняя форма ChAT связывается с мембраной. [16] Мембраносвязанная форма ChAT связана с синаптическими пузырьками. [17]

Общие и периферические изоформы ChAT [ править ]

Существуют две изоформы ChAT, обе кодируются одной и той же последовательностью. Общий тип ChAT (cChAT) присутствует как в ЦНС, так и в ПНС. ChAT периферического типа (pChAT) преимущественно экспрессируется в ПНС у людей и возникает в результате пропуска экзонов (экзоны 6-9) во время посттранскрипционной модификации . Следовательно, аминокислотная последовательность очень похожа, однако в pChAT отсутствуют части последовательности, присутствующей в cChAT. Изоформа pChAT была открыта в 2000 году на основании наблюдений за тем, что полученные из мозга ChAT антитела не могут окрашивать периферические холинергические нейроны, как те, что обнаруживаются в головном мозге. Это сплайсинг генов Механизм, который приводит к различиям cChAT и pChAT, наблюдался у разных видов, включая как позвоночных млекопитающих, так и беспозвоночных моллюсков, предполагая, что этот механизм ведет к некоторым еще не идентифицированным эволюционным преимуществам.

Функция [ править ]

синтез и транспорт ACh в клетках [18]

Холинергические системы участвуют во многих неврологических функциях. Изменения в некоторых холинергических нейронах могут быть причиной нарушения болезни Альцгеймера . Белок, кодируемый этим геном, синтезирует нейромедиатор ацетилхолин . Ацетилхолин действует на два класса рецепторов центральной нервной системы  - мускариновые и никотиновые  , каждый из которых участвует в различных физиологических реакциях. Роль ацетилхолина в никотиновых рецепторах все еще исследуется. Вероятно, это связано с путями вознаграждения / подкрепления, на что указывает аддиктивная природа никотина., который также связывается с никотиновым рецептором. Мускариновое действие ацетилхолина на ЦНС связано с обучением и памятью. Утрата холинергической иннервации в неокортексе связана с потерей памяти, что подтверждается запущенными случаями болезни Альцгеймера. В периферической нервной системе холинергические нейроны участвуют в контроле висцеральных функций, таких как, помимо прочего, сокращение сердечной мышцы и функция желудочно-кишечного тракта.

  • Холин

  • Ацетилхолин

Он часто используется в качестве иммуногистохимического маркера мотонейронов (мотонейронов).

Мутации [ править ]

Мутанты ChAT были выделены у нескольких видов, включая C. elegans , Drosophila и человека. Большинство нелетальных мутантов с фенотипом недикого типа проявляют некоторую активность, но значительно меньшую, чем у дикого типа.

У C. elegans несколько мутаций в ChAT были связаны с геном cha-1. Все мутации приводят к значительному снижению активности ChAT. Процент потери активности в некоторых случаях может превышать 98%. Фенотипические эффекты включают замедленный рост, уменьшение размера, нескоординированное поведение и отсутствие чувствительности к ингибиторам холинэстеразы . [19] Все изолированные чувствительные к температуре мутанты у Drosophila смертельны. Перед смертью пораженные мухи демонстрируют изменение поведения, включая неконтролируемые движения и изменение активности электроретинограммы . [20]

Человеческий ген, ответственный за кодирование ChAT, - это CHAT. Мутации в ЧАТ связаны с врожденным миастеническим синдромом , заболеванием, которое приводит к общей недостаточности и слабости двигательных функций. Другие симптомы включают апноэ со смертельным исходом . Было показано, что из десяти изолированных мутантов у 1 активность полностью отсутствует, у 8 активность значительно снижена, а функция у 1 неизвестна. [21]

Клиническое значение [ править ]

Болезнь Альцгеймера [ править ]

В болезни Альцгеймера (AD) включает в себя трудности в памяти и познания. Концентрации ацетилхолина и ChAT заметно снижаются в неокортексе головного мозга и гиппокампе. [22] Хотя потеря клеток и дисфункция холинергических нейронов считается причиной болезни Альцгеймера, обычно это не считается основным фактором развития этого заболевания. Предполагается, что агрегация и отложение бета-амилоидного белка нарушает метаболизм нейронов и дополнительно повреждает холинергические аксоны в коре и холинергические нейроны в базальных отделах переднего мозга. [23]

Боковой амиотрофический склероз [ править ]

Боковой амиотрофический склероз (БАС) является одним из наиболее распространенных заболеваний нейронов двигателя. Значительная потеря иммунореактивности ChAT обнаруживается при БАС. [24] Предполагается, что холинергическая функция участвует в неконтролируемом повышении концентрации внутриклеточного кальция, причина которого до сих пор остается неясной. [25]

Наркотики [ править ]

Неостигмин метилсульфат, антихолинэстеразный агент, был использован для нацеливания на ChAT. В частности, было показано, что использование неостигмина метилсульфата оказывает положительное влияние на врожденный миастенический синдром. [26]

Было показано, что воздействие эстрадиола увеличивает ChAT у самок крыс. [27]

См. Также [ править ]

  • Ацетилтрансфераза

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000070748 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021919 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Херш LB, Эфес DC, Рабин M (февраль 1991). «Ген холинацетилтрансферазы человека отображается в области 10q11-q22.2 путем гибридизации in situ». Геномика . 9 (2): 396–8. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90273-H . PMID 1840566 . 
  6. ^ a b c Nachmansohn D, Machado AL (1943). «Образование ацетилхолина. Новый фермент: холинацетилаза». J. Neurophysiol . 6 (5): 397–403. DOI : 10,1152 / jn.1943.6.5.397 .
  7. ^ Берман Р., Уилсон И.Б., Нахмансон Д. (сентябрь – октябрь 1953 г.). «Специфичность холинацетилазы в отношении биологической функции». Biochimica et Biophysica Acta . 12 (1-2): 315-24. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (53) 90150-4 . PMID 13115440 . 
  8. ^ Lipmann F, Каплан NO (1946). «Общий фактор ферментативного ацетилирования сульфаниламида и холина» . J. Biol. Chem . 162 (3): 743–744. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 41419-0 .
  9. Перейти ↑ Lipton MA (1946). «Механизм ферментативного синтеза ацетилхолина». Кормили. Proc . 5 (1 Pt 2): 145. PMID 21066687 . 
  10. ^ Nachmansohn D, Берман M (1946). «Исследования холинацетилазы; получение кофермента и его влияние на фермент» . J. Biol. Chem . 165 (2): 551–63. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 41168-9 . PMID 20276121 . 
  11. ^ Джонс DH, Нельсон WL (1968). «Способ выделения продуктов кофермента А». Анальный. Биохим . 26 (3): 350–7. DOI : 10.1016 / 0003-2697 (68) 90195-4 . PMID 5716187 . 
  12. ^ Говиндасами л, Педерсен В, Lian Вт, Kukar Т, У Гу, Джин S, Agbandje-Маккенна М, Ву D, R МакКенна (ноябрь 2004 г.). «Структурные идеи и функциональные последствия холинацетилтрансферазы». Журнал структурной биологии . 148 (2): 226–35. DOI : 10.1016 / j.jsb.2004.06.005 . PMID 15477102 . 
  13. ↑ Oda Y (ноябрь 1999 г.). «Холинацетилтрансфераза: структура, распределение и патологические изменения в центральной нервной системе». Патология Интернэшнл . 49 (11): 921–37. DOI : 10.1046 / j.1440-1827.1999.00977.x . PMID 10594838 . S2CID 23621617 .  
  14. ^ Тандон А, Бачат М, Уэлдон Р, С Полоса, Коллир В (1996). «Влияние колхицина на преганглионарные аксоны на активность холина ацетилтрансферазы и содержание и высвобождение ацетилхолина в верхнем шейном ганглии». J. Neurochem . 66 (3): 1033–41. DOI : 10.1046 / j.1471-4159.1996.66031033.x . PMID 8769864 . S2CID 44586742 .  
  15. ^ Pahud G, Salem N, ван де Goor J, Medilanski J, Пеллегринелли N, Эдер-Колли L (25 мая 1998). «Изучение субклеточной локализации мембраносвязанной холинацетилтрансферазы в центральной нервной системе дрозофилы и ее связи с мембранами». Европейский журнал нейробиологии . 10 (5): 1644–53. DOI : 10,1046 / j.1460-9568.1998.00177.x . PMID 9751137 . S2CID 24196247 .  
  16. Перейти ↑ Bruce G, Hersh LB (декабрь 1987 г.). «Исследования детергента высвободили холинацетилтрансферазу из мембранных фракций головного мозга крысы и человека». Neurochem Res . 12 (12): 1059–66. DOI : 10.1007 / bf00971705 . PMID 2450285 . S2CID 4336737 .  
  17. ^ Carroll PT (1994). «Связанная с мембраной холин-O-ацетилтрансфераза в ткани гиппокампа крысы связана с синаптическими пузырьками». Brain Res . 633 (1–2): 112–8. DOI : 10.1016 / 0006-8993 (94) 91529-6 . PMID 8137149 . S2CID 1139292 .  
  18. ^ Рэнд, Джеймс. «Ацетилхолин» . WormBook.
  19. ^ Rand JB, Рассел Р. (февраль 1984). «Мутанты нематоды Caenorhabditis elegans с дефицитом холина ацетилтрансферазы» . Генетика . 106 (2): 227–48. DOI : 10.1093 / генетика / 106.2.227 . PMC 1202253 . PMID 6698395 .  
  20. ^ Гринспен RJ (1980). «Мутации холина ацетилтрансферазы и связанные с ней нервные дефекты». Журнал сравнительной физиологии . 137 (1): 83–92. DOI : 10.1007 / BF00656920 . S2CID 45897606 . 
  21. ^ Оно К, Tsujino А, Brengman JM, Harper СМ, Bajzer Z, Удд В, Beyring R, S Робб, Кирхэм FJ, Engel А.Г. (13 февраля 2001 года). «Мутации холинацетилтрансферазы вызывают миастенический синдром, связанный с эпизодическим апноэ у людей» . Труды Национальной академии наук . 98 (4): 2017–2022. Bibcode : 2001PNAS ... 98.2017O . DOI : 10.1073 / pnas.98.4.2017 . PMC 29374 . PMID 11172068 .  
  22. ^ Бартус РТ, Дин Р. Л., Пиво Б, Липпа А.С. (30 июля 1982). «Холинергическая гипотеза гериатрической дисфункции памяти». Наука . 217 (4558): 408–14. Bibcode : 1982Sci ... 217..408B . DOI : 10.1126 / science.7046051 . PMID 7046051 . 
  23. ^ Geula C, Mesulam MM, Saroff DM, Wu CK (январь 1998). «Взаимосвязь между бляшками, клубками и потерей кортикальных холинергических волокон при болезни Альцгеймера» . J Neuropathol Exp Neurol . 57 (1): 63–75. DOI : 10.1097 / 00005072-199801000-00008 . PMID 9600198 . 
  24. ↑ Oda Y, Imai S, Nakanishi I, Ichikawa T, Deguchi T (декабрь 1995 г.). «Иммуногистохимическое исследование холинацетилтрансферазы в спинном мозге пациентов с боковым амиотрофическим склерозом». Pathol Int . 45 (12): 933–9. DOI : 10.1111 / j.1440-1827.1995.tb03418.x . PMID 8808298 . S2CID 23763400 .  
  25. Перейти ↑ Morrison BM, Morrison JH (январь 1999 г.). «Боковой амиотрофический склероз, связанный с мутациями супероксиддисмутазы: предполагаемый механизм дегенерации». Brain Res Brain Res Rev . 29 (1): 121–35. DOI : 10.1016 / s0165-0173 (98) 00049-6 . PMID 9974153 . S2CID 28937351 .  
  26. ^ Грир М, М Шотландия (июль 1960). «Миастения у новорожденных». Педиатрия . 26 : 101–8. PMID 13851666 . 
  27. ^ Luine В.Н. (август 1985). «Эстрадиол увеличивает активность холинацетилтрансферазы в определенных ядрах базального мозга и проекционных областях самок крыс». Экспериментальная неврология . 89 (2): 484–90. DOI : 10.1016 / 0014-4886 (85) 90108-6 . PMID 2990988 . S2CID 1525252 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Ода Y (2000). «Холинацетилтрансфераза: структура, распределение и патологические изменения в центральной нервной системе». Патол. Int . 49 (11): 921–37. DOI : 10.1046 / j.1440-1827.1999.00977.x . PMID  10594838 . S2CID  23621617 .
  • Ван Дж, Фу Икс, Чжан Д., Ю Л, Ли Н, Лу З., Гао И, Ван М, Лю Х, Чжоу Ц., Хань В, Янь Б., Ван Дж. (2017). «ChAT-позитивные нейроны участвуют в нейрогенезе субвентрикулярной зоны после окклюзии средней мозговой артерии у мышей» . Behav. Brain Res . 316 : 145–151. DOI : 10.1016 / j.bbr.2016.09.007 . PMC  5048585 . PMID  27609645 .
  • Ода Й, Наканиши И., Дегучи Т. (1993). «Дополнительная ДНК для холинацетилтрансферазы человека индуцирует две формы фермента с разными молекулярными массами в культивируемых клетках». Brain Res. Мол. Brain Res . 16 (3–4): 287–94. DOI : 10.1016 / 0169-328X (92) 90237-6 . PMID  1337937 .
  • Ван Дж, Лу З, Фу Х, Чжан Д, Ю Л, Ли Н, Гао И, Лю Х, Инь Ц, Ке Дж, Ли Л, Чжай М, Ву С, Фан Дж, Ур Л, Лю Дж, Чен Х , Ян Кью, Ван Дж (2017). «Путь передачи сигналов никотинового рецептора альфа-7 участвует в нейрогенезе, индуцированном ChAT-положительными нейронами в субвентрикулярной зоне» . Перевод Stroke Res . 8 (5): 484–493. DOI : 10.1007 / s12975-017-0541-7 . PMC  5704989 . PMID  28551702 .
  • Туссен Дж. Л., Жоффруа В., Шмитт М., Вернер А., Гарнье Дж. М., Симони П., Кемпф Дж. (1992). «Холинацетилтрансфераза человека (ЧАТ): частичная последовательность гена и потенциальные контрольные области». Геномика . 12 (2): 412–6. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (92) 90395-9 . PMID  1339386 .
  • Лоренци М.В., Тринидад А.С., Чжан Р., Штраус В.Л. (1992). «Две мРНК транскрибируются из человеческого гена холинацетилтрансферазы». ДНК Cell Biol . 11 (8): 593–603. DOI : 10.1089 / dna.1992.11.593 . PMID  1388731 .
  • Мисава Х., Исии К., Дегучи Т. (1992). «Экспрессия гена холина ацетилтрансферазы мыши. Альтернативный сплайсинг и идентификация высокоактивной промоторной области» . J. Biol. Chem . 267 (28): 20392–9. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 88714-8 . PMID  1400357 .
  • Червини Р., Рокки М., ДиДонато С., Финоккиаро Г. (1992). «Выделение и субхромосомная локализация фрагмента ДНК гена холинацетилтрансферазы человека». Neurosci. Lett . 132 (2): 191–4. DOI : 10.1016 / 0304-3940 (91) 90299-9 . PMID  1784419 . S2CID  23030200 .
  • Штраус В.Л., Кемпер Р.Р., Джаякар П., Конг С.Ф., Херш Л.Б., Хилт, округ Колумбия, Рабин М. (1991). «Ген холинацетилтрансферазы человека отображается в области 10q11-q22.2 путем гибридизации in situ». Геномика . 9 (2): 396–8. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90273-H . PMID  1840566 .
  • Вьегас-Пекиньо Э., Беррар С., Брис А., Апиу Ф, Малле Дж. (1991). «Локализация фрагмента гена холинацетилтрансферазы человека длиной 900 п.н. в 10q11.2 путем нерадиоактивной гибридизации in situ». Геномика . 9 (1): 210–2. DOI : 10.1016 / 0888-7543 (91) 90242-7 . PMID  2004764 .
  • Ито Н., Слеммон Дж. Р., Хоук Д. Х., Уильямсон Р., Морита Е., Итакура К., Робертс Е., Шивели Дж. Е., Кроуфорд Г. Д., Сальватерра П. М. (1986). «Клонирование кДНК холинацетилтрансферазы дрозофилы» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 83 (11): 4081–5. Bibcode : 1986PNAS ... 83.4081I . DOI : 10.1073 / pnas.83.11.4081 . PMC  323670 . PMID  3086876 .
  • Херш Л. Б., Такане К., Гилис К., Мумау С., Слотер С. (1988). «Сохранение аминокислотных последовательностей холинацетилтрансферазы человека и свиньи». J. Neurochem . 51 (6): 1843–5. DOI : 10.1111 / j.1471-4159.1988.tb01166.x . PMID  3183663 . S2CID  24613238 .
  • Беррард С., Брайс А., Лотцпейх Ф., Браун А., Барде Ю.А., Маллет Дж. (1988). «Клонирование кДНК и полная последовательность холинацетилтрансферазы свиньи: трансляция соответствующей РНК in vitro дает активный белок» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 84 (24): 9280–4. DOI : 10.1073 / pnas.84.24.9280 . PMC  373252 . PMID  3480542 .
  • Chireux MA, Le Van Thai A, Weber MJ (1995). «Ген холинацетилтрансферазы человека: локализация альтернативных первых экзонов». J. Neurosci. Res . 40 (4): 427–38. DOI : 10.1002 / jnr.490400402 . PMID  7616604 . S2CID  42856768 .
  • Босеро П., Шмитт М., Туссен Дж. Л., Симони П., Жоффруа В., Кёш Д., Дюкло С., Кемпф Дж., Квирин-Стрикер С. (1993). «Идентификация и анализ промотора гена холинацетилтрансферазы человека». NeuroReport . 4 (3): 287–90. DOI : 10.1097 / 00001756-199303000-00015 . PMID  7682855 .
  • Квирин-Стрикер С., Наппей В., Симони П., Туссен Дж. Л., Шмитт М. (1994). «Трансактивация рецепторами тироидных гормонов 5'-фланкирующей области гена ChAT человека». Brain Res. Мол. Brain Res . 23 (3): 253–65. DOI : 10.1016 / 0169-328X (94) 90232-1 . PMID  8057782 .
  • Эриксон Дж. Д., Вароки Х., Шефер М. К., Моди В., Диблер М. Ф., Вейхе Е., Рэнд Дж., Эйден Л. Э., Боннер Т. И., Усдин Т. Б. (1994). «Функциональная идентификация везикулярного переносчика ацетилхолина и его экспрессия из локуса холинергического гена» . J. Biol. Chem . 269 (35): 21929–32. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 31734-9 . PMID  8071310 .
  • Кенгаку М, Мисава Х, Дегучи Т. (1993). «Множественные виды мРНК холина ацетилтрансферазы из спинного мозга крысы». Brain Res. Мол. Brain Res . 18 (1-2): 71-6. DOI : 10.1016 / 0169-328X (93) 90174-N . PMID  8479291 .
  • Мисава Х, Мацуура Дж, Ода Й, Такахаши Р., Дегучи Т. (1997). «МРНК холинацетилтрансферазы человека с различными 5'-участками продуцируют основной продукт трансляции массой 69 кДа». Brain Res. Мол. Brain Res . 44 (2): 323–33. DOI : 10.1016 / S0169-328X (96) 00231-8 . PMID  9073174 .
  • Lönnerberg P, Ibáñez CF (1999). «Новые, специфичные для семенников транскрипты мРНК, кодирующие усеченную на N-конце холинацетилтрансферазу». Мол. Репродукция. Dev . 53 (3): 274–81. DOI : 10.1002 / (SICI) 1098-2795 (199907) 53: 3 <274 :: AID-MRD3> 3.0.CO; 2-8 . PMID  10369388 .
  • Сакакибара А., Хаттори С. (2000). «Chat, адаптерный белок, связанный с Cas / HEF1, который объединяет несколько путей передачи сигналов» . J. Biol. Chem . 275 (9): 6404–10. DOI : 10.1074 / jbc.275.9.6404 . PMID  10692442 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Холин + ацетилтрансфераза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)