Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
MPG
Белок MPG PDB 1bnk.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1BNK , 1EWN , 1F4R , 1F6O , 3QI5 , 3UBY

Идентификаторы
ПсевдонимыMPG , AAG, ADPG, APNG, CRA36.1, MDG, Mid1, PIG11, PIG16, anpg, ДНК-гликозилаза N-метилпурина
Внешние идентификаторыOMIM : 156565 MGI : 97073 HomoloGene : 1824 GeneCards : MPG
Расположение гена ( человек )
Хромосома 16 (человек)
Chr.Хромосома 16 (человека) [1]
Хромосома 16 (человек)
Геномное местоположение MPG
Геномное местоположение MPG
Группа16p13.3Начинать77 007 п.н. [1]
Конец85 853 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 11 (мышь)
Chr.Хромосома 11 (мышь) [2]
Хромосома 11 (мышь)
Геномное местоположение MPG
Геномное местоположение MPG
Группа11 A4 | 11 18,83 смНачинать32 226 505 п.н. [2]
Конец32 232 700 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE MPG 203686 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• ДНК-7-метилгуанин гликозилазной активность
• ДНК-7-метиладенин гликозилазной активности
• поврежденная ДНК - связывающей
• ДНК связывания
• alkylbase ДНК N-гликозилаза активность
• ГО: 0001948 связывания белка
• ДНК-3-метилгуанин гликозилазная активность
• каталитическая активность
• гидролазная активность
• Активность ДНК-3-метиладенингликозилазы
• Активность ДНК-N-гликозилазы
Сотовый компонент• цитоплазма
• митохондриальный нуклеоид
• митохондрия
• ядро клетки
• нуклеоплазма
Биологический процесс• депуринизации
• ДНК дезалкилирование участвует в репарации ДНК
• ремонт базовых иссечение
• клеточный ответ на повреждения ДНК стимул
• репарации ДНК
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4350

268395

Ансамбль

ENSG00000103152

ENSMUSG00000020287

UniProt

P29372

Q04841

RefSeq (мРНК)

NM_002434
NM_001015052
NM_001015054

NM_010822

RefSeq (белок)

NP_001015052
NP_001015054
NP_002425

NP_034952

Расположение (UCSC)Chr 16: 0,08 - 0,09 МбChr 11: 32.23 - 32.23 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

ДНК-3-метиладенин гликозилазный также известный как 3-alkyladenine ДНК - гликозилаза (AAG) или N-метилпурин ДНК - гликозилаза (МПГ) представляет собой фермент , который у человека кодируется MPG ген . [5] [6]

Алкиладенин-ДНК-гликозилаза - это особый тип ДНК-гликозилазы . Это подсемейство монофункциональных гликозилаз участвует в распознавании различных повреждений оснований, включая алкилированные и дезаминированные пурины, и инициирует их репарацию посредством пути репарации эксцизией оснований. [7] На сегодняшний день человеческий AAG (hAAG) является единственной идентифицированной гликозилазой, которая удаляет пуриновые основания, поврежденные алкилированием, в человеческих клетках. [8]

Функция [ править ]

Основания ДНК подвержены большому количеству аномалий: спонтанному алкилированию или окислительному дезаминированию . Подсчитано, что в типичной человеческой клетке за день появляется 10 4 мутаций. Хотя это кажется незначительным количеством, учитывая расширение ДНК (10 10 нуклеотидов), эти мутации приводят к изменениям в структуре и кодирующем потенциале ДНК, влияя на процессы репликации и транскрипции .

3-Метиладенин ДНК-гликозилазы способны инициировать эксцизионную репарацию оснований (BER) широкого диапазона оснований субстрата, которые из-за их химической реактивности претерпевают неизбежные модификации, приводящие к различным биологическим результатам. Механизмы репарации ДНК играют жизненно важную роль в поддержании геномной целостности клеток различных организмов, в частности, 3-метиладенин-ДНК-гликозилазы обнаружены у бактерий , дрожжей , растений , грызунов и людей . Следовательно, существуют различные подсемейства этого фермента, такие как человеческая алкиладенин-ДНК-гликозилаза (hAAG), которые действуют на другие поврежденные основания ДНК, кроме 3-MeA [9].

Таблица, которая показывает наличие (+) или отсутствие (-) биохимической активности между различными подсемействами ДНК-3-метиладенингликозилазы и различными типами поврежденных оснований ДНК.
тегAlkAМАГmag1ADPGAagAGGМАГ
3-MeA++++++++
3-мегабайт++++++
7-мегабайт-+++++++
O2-MeG-+
O2-MeC-+
7-CEG++
7-HEG++
7-EthoxyG+
eA-++++++
например+
8-oxoG++
Hx-++++++
А++
грамм-++++
Т+
C+

Активность восстановления алкилирования [ править ]

В клетках [10] AAG является ферментом, ответственным за распознавание и инициирование репарации путем катализации гидролиза N-гликозидной связи с высвобождением пуриновых оснований, поврежденных алкилированием. [11] В частности, hAAG способен эффективно идентифицировать и удалять 3-метиладенин, 7-метиладенин, 7-метилгуанин , 1N-этеноаденин и гипоксантин . [12]

Деятельность ODG [ править ]

Активность оксанин-ДНК-гликолазы (ODG) - это способность некоторых ДНК-гликозилаз восстанавливать оксанины (Oxa), повреждение деаминированным основанием, в котором N1-азот заменяется кислородом. Среди известных протестированных ДНК-гликозилаз человека человеческая алкиладенин-ДНК-гликозилаза (AAG) также проявляет активность ODG. [13]

В отличие от активности восстановления алкилирования, которая может действовать только против пуриновых оснований, hAAG способен вырезать Oxa из всех четырех Oxa-содержащих двухцепочечных пар оснований: Cyt / Oxa, Thy / Oxa, Ade / Oxa и Gua. / Oxa, не проявляя особого предпочтения какой-либо из баз. Кроме того, hAAG способен удалять Оха из одноцепочечной Оха-содержащей ДНК. Это происходит потому, что для активности ODG hAAG не требуется комплементарная цепь.

Структура [ править ]

Алкиладенин-ДНК-гликозилаза представляет собой мономерный белок , состоящий из 298 аминокислот , с формульной массой 33 кДа. Его каноническая первичная структура состоит из следующей последовательности. Однако были обнаружены и другие функциональные изоформы.

Последовательность или изоформа 1 алкиладенин-ДНК-гликозилазы человека
Структура человеческой алкиладенин-ДНК-гликозилазы, полученная с помощью Pymol

Изоформа 2 [ править ]

Последовательность этой изоформы отличается от канонической следующим образом:

Аминокислоты 1-12: MVTPALQMKKPK → MPARSGA

Аминокислоты 195-196: QL → HV

Изоформа 3 [ править ]

Последовательность этой изоформы отличается от канонической так же, как и изоформа 2:

Аминокислоты 1-12: MVTPALQMKKPK → MPARSGA

Изоформа 4 [ править ]

Последовательность этой изоформы не включает аминокислоты 1-17.

Он складывается в единый домен смешанной структуры α / β с семью α-спиралями и восемью β-цепями . Ядро белка состоит из изогнутого антипараллельного β-листа с выступающей β-шпилькой (β3β4), которая вставляется в малую бороздку связанной ДНК. Ряд α-спиралей и соединительных петель образуют оставшуюся часть интерфейса связывания ДНК. [14] В нем отсутствует мотив спираль-шпилька-спираль, связанный с другими базовыми белками эксцизионной репарации, и, по сути, он не похож ни на одну другую модель из банка данных по белкам . [14]

Механизм [ править ]

Распознавание субстрата [ править ]

Алкиладенин-ДНК-гликозилаза является частью семейства ферментов, которые следуют за BER , действуя на определенные субстраты в соответствии с этапами BER.

Процесс распознавания поврежденных оснований включает начальное неспецифическое связывание с последующей диффузией по ДНК. При образовании комплекса AAG-ДНК происходит избыточный процесс поиска из-за длительного времени жизни этого комплекса, в то время как hAAG ищет множество соседних сайтов в молекуле ДНК за одно связывание. Это дает широкие возможности для распознавания и удаления повреждений, которые минимально нарушают структуру ДНК. [15]

Благодаря своей широкой специфичности, hAAG выполняет выбор субстрата с помощью комбинации фильтров селективности. [16]

  • Первый фильтр селективности происходит на этапе переворота нуклеотидов непригодных пар оснований, представляющих поражения.
  • Второй фильтр селективности состоит из каталитического механизма, который обеспечивает удаление только пуриновых оснований, даже несмотря на то, что более мелкие пиримидины могут уместиться в активном центре hAAG . Карман активного сайта предназначен для размещения разнообразного по структуре набора модифицированных пуринов, поэтому было бы сложно стерически исключить более мелкие пиримидиновые основания от связывания. Однако, благодаря различной форме и химическим свойствам связанного пиримидина и пуринового субстрата, катализируемый кислотой реагирует только с пиримидином, предотвращая его связывание с hAAG. [10]
  • Третий фильтр селективности состоит из неблагоприятных стерических столкновений, которые позволяют преимущественно распознавать пуриновые поражения, лишенные экзоциклических аминогрупп гуанина и аденина.
    Принципиальная схема контактов hAAG-ДНК

Переворачивание и фиксация нуклеотидов [ править ]

Его структура содержит антипараллельный β-лист с выступающей β-шпилькой (β3β4), которая вставляется в малую бороздку связанной ДНК. Эта группа уникальна для клеток человека и замещает выбранный нуклеотид, нацеленный на удаление основания, путем его переворачивания. Нуклеотид закреплен в кармане связывания фермента, где находится активный сайт, и фиксируется аминокислотами Arg182, Glu125 и Ser262. Также образуются другие связи с соседними нуклеотидами для стабилизации структуры.

Канавка в двойной спирали ДНК, оставленная перевернутым базовым нуклеотидом, заполнена боковой цепью аминокислоты Tyr162, не устанавливая специфических контактов с окружающими основаниями.

Расщепление N-гликозидной связи алкиладенин-ДНК-гликозилазой человека

Выпуск нуклеотидов [ править ]

Активируемая соседними аминокислотами, молекула воды атакует N-гликозидную связь, высвобождая алкилированное основание через механизм обратного замещения.

Местоположение [ править ]

Алкиладенин-ДНК-гликозилаза человека локализуется в митохондриях , ядре и цитоплазме клеток человека. [17] Некоторые функционально эквивалентные ферменты, обнаруженные у других видов, имеют значительно отличающуюся структуру, например, ДНК-3-метиладенингликозилаза в E. coli. [14]

Клиническое значение [ править ]

Согласно механизму, используемому человеческой алкиладенин-ДНК-гликозилазой, дефект в путях репарации ДНК приводит к предрасположенности к раку . HAAG следует этапам BER, а это означает, что неправильная роль генов BER может способствовать развитию рака. Конкретно, плохая активность hAAG может быть связана с риском рака у носителей мутаций BRCA1 и BRCA2 . [18]

Модельные организмы [ править ]

Модельные организмы использовались при изучении функции MPG. Линия условно нокаутированных мышей под названием Mpg tm1a (EUCOMM) Wtsi была создана в Wellcome Trust Sanger Institute . [19] Самцы и самки животных прошли стандартизированный фенотипический скрининг [20] для определения эффектов делеции. [21] [22] [23] [24] Проведены дополнительные проверки: - Углубленное иммунологическое фенотипирование [25]

Фенотип мыши с нокаутом Mpg
ХарактеристикаФенотип
Все данные доступны на сайте. [20] [25]
Лейкоциты периферической крови 6 недельНормальный
ИнсулинНормальный
Гематология 6 недельНормальный
Гомозиготная жизнеспособность на P14Нормальный
Гомозиготная фертильностьНормальный
Масса телаНормальный
Неврологическое обследованиеНормальный
Сила захватаНормальный
ДисморфологияНормальный
Косвенная калориметрияНормальный
Тест толерантности к глюкозеНормальный
Слуховой ответ ствола мозгаНормальный
DEXAНормальный
РентгенографияНормальный
Морфология глазаНормальный
Клиническая химияНормальный
Гематология 16 недельНормальный
Лейкоциты периферической крови 16 недельНормальный
Вес сердцаНормальный
Сальмонеллезная инфекцияНормальный
Функция цитотоксических Т-клетокНормальный
Иммунофенотипирование селезенкиНормальный
Иммунофенотипирование брыжеечных лимфатических узловНормальный
Иммунофенотипирование костного мозгаНормальный
Состав эпидермального иммунитетаНормальный

См. Также [ править ]

  • ДНК-3-метиладенин гликозилаза II

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000103152 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020287 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. Перейти ↑ Chakravarti D, Ibeanu GC, Tano K, Mitra S (август 1991). «Клонирование и экспрессия в Escherichia coli кДНК человека, кодирующей белок репарации ДНК N-метилпурин-ДНК-гликозилазу». Журнал биологической химии . 266 (24): 15710–5. PMID 1874728 . 
  6. ^ "Энтрез Ген: N-метилпурин-ДНК гликозилаза MPG" .
  7. ^ Hedglin M, О'Брайен PJ (2008). «Человеческая алкиладенин-ДНК-гликозилаза использует процессивный поиск повреждений ДНК» . Биохимия . 47 (44): 11434–45. DOI : 10.1021 / bi801046y . PMC 2702167 . PMID 18839966 .  
  8. ↑ Abner CW, Lau AY, Ellenberger T, Bloom LB (апрель 2001 г.). «Активность по вырезанию основания и связыванию ДНК человеческой алкиладенин-ДНК-гликозилазы чувствительна к основанию, спаренному с поражением» . Журнал биологической химии . 276 (16): 13379–87. DOI : 10.1074 / jbc.M010641200 . PMID 11278716 . 
  9. ^ Wyatt, MD; Аллан, JM; Лау, AY; Ellenberger, TE; Самсон, LD (1999-08-01). «3-метиладенин-ДНК-гликозилазы: структура, функция и биологическое значение». BioEssays . 21 (8): 668–676. DOI : 10.1002 / (SICI) 1521-1878 (199908) 21: 8 <668 :: AID-BIES6> 3.0.CO; 2-D . ISSN 0265-9247 . PMID 10440863 .  
  10. ^ a b O'Brien PJ, Ellenberger T (октябрь 2003 г.). «Человеческая алкиладенин-ДНК-гликозилаза использует кислотно-основной катализ для селективного удаления поврежденных пуринов». Биохимия . 42 (42): 12418–29. DOI : 10.1021 / bi035177v . PMID 14567703 . 
  11. ^ Admiraal SJ, О'Брайен PJ (октябрь 2010). «Образование N-гликозильной связи, катализируемое человеческой алкиладенин-ДНК-гликозилазой» . Биохимия . 49 (42): 9024–6. DOI : 10.1021 / bi101380d . PMC 2975558 . PMID 20873830 .  
  12. ↑ Холлис Т., Лау А., Элленбергер Т. (август 2000 г.). «Структурные исследования алкиладенингликозилазы человека и 3-метиладенингликозилазы E. coli». Мутационные исследования . 460 (3–4): 201–10. DOI : 10.1016 / S0921-8777 (00) 00027-6 . PMID 10946229 . 
  13. ↑ Hitchcock TM, Dong L, Connor EE, Meira LB, Samson LD, Wyatt MD, Cao W (сентябрь 2004 г.). «Активность оксанин-ДНК-гликозилазы из алкиладенингликозилазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (37): 38177–83. DOI : 10.1074 / jbc.M405882200 . PMID 15247209 . 
  14. ^ a b c Лау А.Ю., Шерер О.Д., Самсон Л., Вердин Г.Л., Элленбергер Т. (октябрь 1998 г.). «Кристаллическая структура человеческого фермента репарации алкилбазы-ДНК в комплексе с ДНК: механизмы поворота нуклеотидов и вырезания оснований». Cell . 95 (2): 249–58. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81755-9 . PMID 9790531 . S2CID 14125483 .  
  15. ^ Чжан, Яру. «Специфичность и механизм поиска алкиладенин-ДНК-гликозилазы» . ЛВП : 2027,42 / 110472 .
  16. ^ Hedglin M, О'Брайен PJ (2008). «Алкиладенин-ДНК-гликозилаза человека использует процессивный поиск повреждений ДНК» . Биохимия . 47 : 11434–11445. DOI : 10.1021 / bi801046y . PMC 2702167 . PMID 18839966 .  
  17. ↑ van Loon B, Samson LD (март 2013 г.). «Алкиладенин-ДНК-гликозилаза (AAG) локализуется в митохондриях и взаимодействует с митохондриальным одноцепочечным связывающим белком (mtSSB)» (PDF) . Ремонт ДНК . 12 (3): 177–87. DOI : 10.1016 / j.dnarep.2012.11.009 . ЛВП : 1721,1 / 99514 . PMC 3998512 . PMID 23290262 .   
  18. ^ Осорио А, Милна RL, Kuchenbaecker К, Vaclová Т, G Пита, Алонсо Р, и др. (Апрель 2014 г.). «ДНК-гликозилазы, участвующие в эксцизионной репарации оснований, могут быть связаны с риском рака у носителей мутаций BRCA1 и BRCA2» . PLOS Genetics . 10 (4): e1004256. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1004256 . PMC 3974638 . PMID 24698998 .  
  19. ^ Gerdin AK (2010). «Программа генетики мышей Сэнгера: характеристика мышей с высокой пропускной способностью». Acta Ophthalmologica . 88 : 925–7. DOI : 10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x . S2CID 85911512 . 
  20. ^ a b «Международный консорциум по фенотипированию мышей» .
  21. ^ Skarnes туалет, Розен В, Уэст А.П., Koutsourakis М, Бушелл Вт, Ийер В, Мухика А.О., Томас М, борона Дж, Кокс Т, Джексон D, Северин Дж, Биггс Р, фу Дж, Нефедов М, де - Jong PJ, Стюарт А.Ф., Брэдли А. (июнь 2011 г.). «Ресурс с условным нокаутом для полногеномного исследования функции генов мыши» . Природа . 474 (7351): 337–42. DOI : 10,1038 / природа10163 . PMC 3572410 . PMID 21677750 .  
  22. ^ Долгин E (июнь 2011). "Библиотека мыши настроена на нокаут" . Природа . 474 (7351): 262–3. DOI : 10.1038 / 474262a . PMID 21677718 . 
  23. ^ Collins FS, Rossant J, Wurst W (январь 2007). «Мышь по всем причинам». Cell . 128 (1): 9–13. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.12.018 . PMID 17218247 . S2CID 18872015 .  
  24. ^ Белый Ю.К., Gerdin А.К., Карп Н.А., Райдера Е, Булян М, Bussell Ю.Н., и др. (Июль 2013 г.). «Полногеномное поколение и систематическое фенотипирование мышей с нокаутом открывает новые роли для многих генов» . Cell . 154 (2): 452–64. DOI : 10.1016 / j.cell.2013.06.022 . PMC 3717207 . PMID 23870131 .  
  25. ^ a b «Консорциум иммунофенотипирования инфекций и иммунитета (3i)» .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Холлис Т., Лау А., Элленбергер Т. (август 2000 г.). «Структурные исследования алкиладенингликозилазы человека и 3-метиладенингликозилазы E. coli». Мутационные исследования . 460 (3–4): 201–10. DOI : 10.1016 / S0921-8777 (00) 00027-6 . PMID  10946229 .
  • О'Коннор Т.Р., Лаваль Дж. (Май 1991 г.). «КДНК человека, экспрессирующая функциональную ДНК-гликозилазу, вырезающую 3-метиладенин и 7-метилгуанин». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 176 (3): 1170–7. DOI : 10.1016 / 0006-291X (91) 90408-Y . PMID  1645538 .
  • Самсон Л., Дерфлер Б., Босалис М., Звоните К. (октябрь 1991 г.). «Клонирование и характеристика кДНК 3-метиладенин-ДНК-гликозилазы из клеток человека, чей ген отображается на хромосоме 16» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (20): 9127–31. DOI : 10.1073 / pnas.88.20.9127 . PMC  52665 . PMID  1924375 .
  • Кильман М.Ф., Смитс Р., Деви Т.С., Фодде Р., Бернини Л.Ф. (1993). «Гомология области 130 т.п.н., включающей кластер альфа-глобиновых генов, контролирующую альфа-локус область и два неглобиновых гена у человека и мыши». Геном млекопитающих . 4 (6): 314–23. DOI : 10.1007 / BF00357090 . PMID  8318735 . S2CID  24711956 .
  • Викерс М.А., Вьяс П., Харрис П.С., Симмонс Д.Л., Хиггс Д.Р. (апрель 1993 г.). «Структура гена человеческой 3-метиладенин ДНК-гликозилазы и локализация близко к теломере 16p» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (8): 3437–41. DOI : 10.1073 / pnas.90.8.3437 . PMC  46315 . PMID  8475094 .
  • Лау А.Ю., Шерер О.Д., Самсон Л., Вердин Г.Л., Элленбергер Т. (октябрь 1998 г.). «Кристаллическая структура человеческого фермента репарации алкилбазы-ДНК в комплексе с ДНК: механизмы поворота нуклеотидов и вырезания оснований». Cell . 95 (2): 249–58. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81755-9 . PMID  9790531 . S2CID  14125483 .
  • Miao F, Bouziane M, Dammann R, Masutani C, Hanaoka F, Pfeifer G, O'Connor TR (сентябрь 2000 г.). «3-Метиладенин-ДНК-гликозилаза (белок MPG) взаимодействует с белками RAD23 человека» . Журнал биологической химии . 275 (37): 28433–8. DOI : 10.1074 / jbc.M001064200 . PMID  10854423 .
  • Лау А.Ю., Вятт, доктор медицины, Гласснер Б.Дж., Самсон Л.Д., Элленбергер Т. (декабрь 2000 г.). «Молекулярная основа для различения нормальных и поврежденных оснований человеческой алкиладенингликозилазой, AAG» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (25): 13573–8. DOI : 10.1073 / pnas.97.25.13573 . PMC  17617 . PMID  11106395 .
  • Дэниэлс Р.Дж., Педен Дж.Ф., Ллойд С., Хорсли С.В., Кларк К., Туфарелли С., Кирни Л., Бакл В.Дж., Доггетт Н.А., Флинт Дж., Хиггс Д.Р. (февраль 2001 г.). «Последовательность, структура и патология полностью аннотированного терминала 2 Mb короткого плеча хромосомы 16 человека» . Молекулярная генетика человека . 10 (4): 339–52. DOI : 10.1093 / HMG / 10.4.339 . PMID  11157797 .
  • Ким Н.К., Ан HJ, Ким HJ, Сон Т.Дж., Рой Р., О Д., Ан Дж.Й., Хван Т.С., Ча КИ (2002). «Измененная экспрессия белка репарации ДНК, N-метилпурин-ДНК-гликозилазы (MPG) в половых железах человека». Противораковые исследования . 22 (2A): 793–8. PMID  12014652 .
  • Валлур А.С., Феллер Дж. А., Абнер К. В., Тран Р. К., Блум Л. Б. (август 2002 г.). «Влияние водородных связей в поврежденной паре оснований на активность дикого типа и ДНК-интеркалирующих мутантов человеческой алкиладенин-ДНК-гликозилазы» . Журнал биологической химии . 277 (35): 31673–8. DOI : 10.1074 / jbc.M204475200 . PMID  12077143 .
  • Kim NK, Ahn JY, Song J, Kim JK, Han JH, An HJ, Chung HM, Joo JY, Choi JU, Lee KS, Roy R, Oh D (2003). «Экспрессия фермента репарации ДНК, N-метилпурин-ДНК-гликозилазы (MPG) в астроцитарных опухолях». Противораковые исследования . 23 (2B): 1417–23. PMID  12820404 .
  • Ватанабэ С., Ичимура Т., Фудзита Н., Цурудзо С., Оки И., Сиракава М., Кавасудзи М., Накао М. (октябрь 2003 г.). «Метилированный ДНК-связывающий домен 1 и метилпурин-ДНК-гликозилаза связывают репрессию транскрипции и репарацию ДНК в хроматине» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (22): 12859–64. DOI : 10.1073 / pnas.2131819100 . PMC  240709 . PMID  14555760 .
  • О'Брайен П.Дж., Элленбергер Т. (октябрь 2003 г.). «Человеческая алкиладенин-ДНК-гликозилаза использует кислотно-основной катализ для селективного удаления поврежденных пуринов». Биохимия . 42 (42): 12418–29. DOI : 10.1021 / bi035177v . PMID  14567703 .
  • О'Брайен П.Дж., Элленбергер Т. (март 2004 г.). «Рассмотрение широкой субстратной специфичности человеческой 3-метиладенин-ДНК-гликозилазы» . Журнал биологической химии . 279 (11): 9750–7. DOI : 10.1074 / jbc.M312232200 . PMID  14688248 .
  • Лихайт В.С., Касс Е.И., Андерсон С.Д., Йейтс-младший, Нардулли А.М. (апрель 2004 г.). «Взаимодействие альфа-рецептора эстрогена с 3-метиладенин-ДНК-гликозилазой модулирует транскрипцию и репарацию ДНК» . Журнал биологической химии . 279 (16): 16875–82. DOI : 10.1074 / jbc.M313155200 . PMID  14761960 .
  • Хичкок Т.М., Донг Л., Коннор Е.Е., Мейра Л.Б., Самсон Л.Д., Вятт М.Д., Цао В. (сентябрь 2004 г.). «Активность оксанин-ДНК-гликозилазы из алкиладенингликозилазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (37): 38177–83. DOI : 10.1074 / jbc.M405882200 . PMID  15247209 .

Внешние ссылки [ править ]

  • ДНК-3-метиладенин + гликозилаза + II в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)