Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Диацилглицерин киназа
Растворимая диацилглицеринкиназа DgkB из Staphylococcus aureus.png
DgkB, растворимый DAGK из золотистого стафилококка . α-спирали - красным, β-тяжи - желтым, витки - зеленым.
Идентификаторы
ЕС нет.2.7.1.107
№ CAS60382-71-0
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
Прокариотическая диацилглицеринкиназа
Идентификаторы
СимволДАГК_прокар
PfamPF01219
ИнтерПроIPR000829
PROSITEPDOC00820
OPM суперсемейство196
Белок OPM4d2e
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Каталитический домен диацилглицеринкиназы
Идентификаторы
СимволDAGK_cat
PfamPF00781
Клан пфамCL0240
ИнтерПроIPR001206
УМНАЯDAGKc
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Дополнительный домен диацилглицерин-киназы
Идентификаторы
СимволDAGK_acc
PfamPF00609
ИнтерПроIPR000756
УМНАЯДАГКа
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Диацилглицеринкиназа (DGK или DAGK) - это семейство ферментов, которые катализируют превращение диацилглицерина (DAG) в фосфатидную кислоту (PA), используя АТФ в качестве источника фосфата. В нестимулированных клетках активность DGK низкая, что позволяет использовать DAG для биосинтеза глицерофосфолипидов , но при активации рецептором фосфоинозитидного пути активность DGK возрастает, что приводит к превращению DAG в PA. Поскольку считается, что оба липида функционируют как биоактивные липиды, передающие сигналы.молекулы с различными клеточными мишенями, DGK, следовательно, занимает важное положение, эффективно выступая в качестве переключателя, прекращая передачу сигналов одним липидом, одновременно активируя передачу сигналов другим. [1]

У бактерий DGK представляет собой очень маленький (от 13 до 15 кДа) мембранный белок, который, по-видимому, содержит три трансмембранных домена . [2] Наилучшим консервативным участком является участок из 12 остатков , расположенный в цитоплазматической петле между вторым и третьим трансмембранными доменами. Некоторые грамположительные бактерии также кодируют растворимую диацилглицерин киназу, способную повторно вводить DAG в путь биосинтеза фосфолипидов . DAG накапливается в грамположительных бактериях в результате переноса глицерин-1-фосфатных фрагментов от фосфатидилглицерина к липотеховой кислоте .[3]

Изоформы DGK млекопитающих [ править ]

В настоящее время клонированы и идентифицированы девять членов семейства DGK. Хотя все члены семейства имеют консервативные каталитические домены и два богатых цистеином домена, их дополнительно классифицируют на пять групп в соответствии с наличием дополнительных функциональных доменов и субстратной специфичностью. [4] Это следующие:

  • Тип 1 - DGK-α, DGK-β, DGK-γ - содержат мотивы EF-hand и домен гомологии реэкерина.
  • Тип 2 - б-ДГК, ДГК-п - содержат pleckstrin гомологии домен
  • Тип 3 - DGK-ε - имеет специфичность к арахидонатсодержащему DAG.
  • Тип 4 - DGK-ζ, DGK-ι - содержит домен гомологии MARCKS , анкириновые повторы, C-концевой сигнал ядерной локализации и PDZ- связывающий мотив.
  • Тип 5 - DGK-θ - содержит третий богатый цистеином домен, домен гомологии плекстрина и богатый пролином участок

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Mérida I, Avila-Flores A, Merino E (январь 2008 г.). «Диацилглицеринкиназы: в центре клеточной передачи сигналов». Биохимический журнал . 409 (1): 1–18. DOI : 10.1042 / BJ20071040 . PMID  18062770 .
  2. Перейти ↑ Smith RL, O'Toole JF, Maguire ME, Sanders CR (сентябрь 1994). «Мембранная топология диацилглицерин киназы Escherichia coli» . Журнал бактериологии . 176 (17): 5459–65. DOI : 10.1128 / jb.176.17.5459-5465.1994 . PMC 196734 . PMID 8071224 .  
  3. ^ Miller DJ, Jerga A, Рок CO, White SW (июль 2008). «Анализ структуры Staphylococcus aureus DgkB показывает общий каталитический механизм растворимых диацилглицерин киназ» . Структура . 16 (7): 1036–46. DOI : 10.1016 / j.str.2008.03.019 . PMC 2847398 . PMID 18611377 .  
  4. ^ Ван Blitterswijk WJ, Хаусы B (октябрь 2000). «Свойства и функции диацилглицеринкиназ». Сотовая связь . 12 (9–10): 595–605. DOI : 10.1016 / s0898-6568 (00) 00113-3 . PMID 11080611 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Диацилглицерин + киназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • EC 2.7.1.107