Эзрин

EZR

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
4РМ8 , 4РМА , 4РМ9 , 1НИ2

Идентификаторы

Псевдонимы

EZR , CVIL, CVL, HEL-S-105, VIL2, Эзрин

Внешние идентификаторы

OMIM : 123900 MGI : 98931 HomoloGene : 55740 GeneCards : Эзр

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 6 (человека) ^[1]

Группа	6q25.3	Начинать	158 765 741 п.н. ^[1]
Группа	6q25.3	Конец	158 819 368 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 17 (мышь) ^[2]

Группа	17 \| 17 A1	Начинать	6 738 041 п.н. ^[2]
Группа	17 \| 17 A1	Конец	6 782 784 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• домен белка Специфическое связывание • GO: 0032403 белок , содержащего комплекс связывание • цитоскелет связывания с белками • протеинкиназы регуляторной субъединицы связывания • протеинкиназы каталитической субъединицы связывания • S100 связывание с белками • актина нити связывания • ГО: связывание 0001948 белка • молекулы клеточной адгезии связывание • связывание микротрубочек • связывание АТФазы • актина связывания • связывания РНК • кадгерин связывания • протеин С-конец связывания • неупорядоченная специфический связывающий домен • связывание протеинкиназы A • связывание идентичных белков
Сотовый компонент	• цитоплазма • цитозоль • эндосома • мембрана • фокальной адгезии • Т-канальцев • сборок • шванновских клеток микроворсинок • рябить мембраны • актинового цитоскелета • перинуклеарной область цитоплазмы • цитоскелета • проекции клеток • цитоплазматической стороне апикальной плазматической мембраны • миелиновой оболочки • микроворсинок • микрошип • апикальная плазматическая мембрана • мембранный слой • внеклеточная экзосома • микроворсинки мембрана • цилиарная базальное тело • филоподий • кортикальный цитоскелет • плазматическая мембрана • вершинная часть ячейки • проекция астроцитов • внутриклеточная анатомическое строение • клеток кора головной мозг • щетка граница • актин нить • ТКС signalosome • периферия клетки • тело клетки • везикулы • плазматической мембрана рафт • уропод • базолатеральная плазматическая мембрана • иммунологический синапс • кончик клетки • фибриллярный центр • внеклеточное пространство • внешний компонент мембраны • белковый комплекс
Биологический процесс	• адгезия лейкоцитов к клеткам • регуляция сборки органелл • сигнальный путь сфингозин-1-фосфатного рецептора • негативная регуляция каскада p38MAPK • сборка пучков актиновых филаментов • установление апикальной / базальной полярности эпителиальных клеток • позитивная регуляция роста многоклеточных организмов • астральные микротрубочки организация • клеточный ответ на цАМФ • установление эндотелиального барьера • сборка микроворсинок • негативная регуляция сигнального пути Т-клеточного рецептора • морфогенез железы • организация кортикальных микротрубочек • позитивная регуляция локализации белка в ранней эндосоме • позитивная регуляция переноса от ранних эндосом к поздним эндосомам • кишечная абсорбция D-глюкозы • установление или поддержание полярности апикальных / базальных клеток • регуляция передачи сигналов NIK / NF-kappaB • эпителиальные клетки дифференцировка • регуляция организации актинового цитоскелета • негативная регуляция транскрипции с помощью РНК-полимеразы II • позитивная регуляция секреции белка • стыковка мембраны с мембраной • регуляция формы клетки • передача сигналов протеинкиназы A • установление локализации центросомы • передача сигналов, опосредованная фосфатидилинозитолом • регулирование размера клеток • реорганизация актинового цитоскелета • сборка филоподия • интернализация рецептора • сборка концевой сети • наведение аксонов • положительная регуляция экспрессии гена • локализация клеточного белкосодержащего комплекса • отрицательная регуляция каскада ERK1 и ERK2 • локализация белка в коре клеток • регуляция длины микроворсинок • локализация белка на плазматической мембране • положительное регулирование локализации белка на плазматической мембране • положительное регулирование катаболического процесса клеточного белка
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


7430


22350

Ансамбль


ENSG00000092820


ENSMUSG00000052397

UniProt


P15311


P26040

RefSeq (мРНК)


NM_001111077 NM_003379


NM_009510

RefSeq (белок)


NP_001104547 NP_003370


NP_033536

Расположение (UCSC)

Chr 6: 158,77 - 158,82 Мб

Chr 17: 6,74 - 6,78 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Эзрин также известный как cytovillin или виллин-2 представляет собой белок , который у человека кодируется EZR гена . ^[5]

Структура [ править ]

N-конец из эзрина содержит домен FERM который дополнительно подразделяется на три субдоменов. В С-конце содержит домен ERM .

Функция [ править ]

Цитоплазматические периферийные белки , кодируемые этим геном могут быть фосфорилируются белковыми тирозинкиназами в микроворсинках и является членом семейства белков МОК . Этот белок служит связующим звеном между плазматической мембраной и актиновым цитоскелетом . Он играет ключевую роль в адгезии, миграции и организации структуры клеточной поверхности. ^[6]

N-концевой домен (также называемый доменом FERM ) связывает белок регуляторного фактора натрий-водородного обменника ( NHERF ) (включая аллостерию дальнего действия ). ^[7] Это связывание может произойти, только когда эзрин находится в активном состоянии. Активация эзрина происходит в синергизме двух факторов: 1) связывания N-концевого домена с фосфатидилинозитол (4,5) бис-фосфатом ( PIP2 ) и 2) фосфорилирования треонина T567 в C-концевом домене. ^[8]^[9] Связывание с актиновыми филаментами (через С-конец) и с мембранными белками (через N-конец) стабилизирует конформацию белка в его активном режиме. Мембранные белки, такие как CD44 и ICAM-2являются партнерами по косвенному связыванию эзрина, тогда как EBP50 (ERM-связывающий белок 50) может напрямую связываться с эзрином. ^[10]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что VIL2 взаимодействует с:

CD43 , ^[11]
FASLG , ^[12]^[13]
ICAM-1 , ^[14]
ICAM2 , ^[14]
ICAM3 , ^[14]^[15]
Мерлин , ^[16]
MSN , ^[12]^[17]^[18]
ПИК3Р1 , ^[19]
PALLD ^[20]
S100P , ^[21]
SDC2 , ^[22]
SLC9A3R1 , ^[23]^[24]
SLC9A3R2 , ^[25]^[26] и
ВКАМ-1 . ^[27]

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000092820 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052397 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Gould KL, Bretscher A, Esch FS, Hunter T (декабрь 1989). «Клонирование кДНК и секвенирование субстрата протеин-тирозинкиназы, эзрина, выявляет гомологию с полосой 4.1» . EMBO J . 8 (13): 4133–42. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb08598.x . PMC 401598 . PMID 2591371 .
^ "Entrez Gene: VIL2 villin 2 (эзрин)" .
^ Farago B, Li J, Cornilescu G, Callaway DJ, Bu Z (2010). «Активация движения наноразмерных аллостерических белковых доменов, обнаруженная с помощью нейтронной спектроскопии спинового эха» . Биофизический журнал . 99 (10): 3473–82. DOI : 10.1016 / j.bpj.2010.09.058 . PMC 2980739 . PMID 21081097 .
^ Jayasundar JJ, Ju JH, он L, Лю D, F Meilleur, Чжао J, Callaway DJ, Bu Z (2012). «Открытая конформация эзрина, связанного с фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфатом и F-актином, обнаруженная с помощью рассеяния нейтронов» . J. Biol. Chem . 287 (44): 37119–33. DOI : 10.1074 / jbc.M112.380972 . PMC 3481312 . PMID 22927432 .
^ Шабардина В, Крамер С, Гердес В, Braunger Дж, Корд А, Шефер Дж, Мей я, Гриль D, Герке В, Стеинем С (2016). «Режим Ezrin-мембранного взаимодействия как функция связывания PIP2 и псевдофосфорилирования» . Биофиз. Дж . 110 (12): 2710–2719. DOI : 10.1016 / j.bpj.2016.05.009 . PMC 4919509 . PMID 27332129 .
^ Ivetic А Ridley AJ (2004). «Эзрин / радиксин / моэзин белки и передача сигналов Rho GTPase в лейкоцитах» . Иммунология . 112 (2): 165–176. DOI : 10.1111 / j.1365-2567.2004.01882.x . PMC 1782489 . PMID 15147559 .
^ Серрадор JM, Nieto M, Алонсо-Лебреро JL, дель Посо MA, Кальво J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F (июнь 1998 г.). «CD43 взаимодействует с моэзином и эзрином и регулирует его перераспределение между уроподами Т-лимфоцитов на межклеточных контактах». Кровь . 91 (12): 4632–44. DOI : 10.1182 / blood.V91.12.4632 . PMID 9616160 .
^ a b Gajate C, Mollinedo F (март 2005 г.). «Цитоскелет-опосредованный рецептор смерти и концентрация лиганда в липидных рафтах формируют кластеры, способствующие апоптозу при химиотерапии рака» . J. Biol. Chem . 280 (12): 11641–7. DOI : 10.1074 / jbc.M411781200 . PMID 15659383 .
^ Parlato S, Giammarioli AM, Logozzi M, Lozupone F, Matarrese P, Luciani F, Falchi M, Malorni W, Fais S (октябрь 2000). «Связывание CD95 (APO-1 / Fas) с актиновым цитоскелетом через эзрин в Т-лимфоцитах человека: новый регуляторный механизм пути апоптоза CD95» . EMBO J . 19 (19): 5123–34. DOI : 10.1093 / emboj / 19.19.5123 . PMC 302100 . PMID 11013215 .
^ a b c Heiska L, Alfthan K, Grönholm M, Vilja P, Vaheri A, Carpén O (август 1998 г.). «Ассоциация эзрина с молекулой межклеточной адгезии-1 и -2 (ICAM-1 и ICAM-2). Регулирование фосфатидилинозитол 4, 5-бисфосфат» . J. Biol. Chem . 273 (34): 21893–900. DOI : 10.1074 / jbc.273.34.21893 . PMID 9705328 .
^ Серрадор JM, Висенте-Мансанарес M, Кальво J, Баррейро O, Монтойя MC, Шварц-Альбие R, Furthmayr H, Lozano F, Санчес-Мадрид F (март 2002). «Новый богатый серином мотив в молекуле межклеточной адгезии 3 имеет решающее значение для его эзрин / радиксин / моэзин-направленного субклеточного нацеливания» . J. Biol. Chem . 277 (12): 10400–9. DOI : 10.1074 / jbc.M110694200 . PMID 11784723 .
^ Гронхольм M, Sainio M, Чжао F, Heiska L, Vaheri A, CARPEN O (март 1999). «Гомотипическое и гетеротипическое взаимодействие белка супрессора опухоли нейрофиброматоза 2 мерлина и белка ERM эзрина». J. Cell Sci . 112 (6): 895–904. PMID 10036239 .
^ Gary R, Bretscher A (август 1995). «Самоассоциация эзрина включает связывание N-концевого домена с обычно замаскированным С-концевым доменом, который включает сайт связывания F-актина» . Мол. Биол. Cell . 6 (8): 1061–75. DOI : 10.1091 / mbc.6.8.1061 . PMC 301263 . PMID 7579708 .
^ Гэри R, Bretscher А (ноябрь 1993 года). «Гетеротипические и гомотипические ассоциации между эзрином и моэзином, двумя предполагаемыми белками, связывающими мембрану и цитоскелет» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 90 (22): 10846–50. DOI : 10.1073 / pnas.90.22.10846 . PMC 47875 . PMID 8248180 .
^ Gautreau А, Poullet Р, Louvard Д, Arpin М (июнь 1999 г.). «Эзрин, линкер плазматической мембраны и микрофиламентов, сигнализирует о выживании клеток через путь фосфатидилинозитол-3-киназы / Akt» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 96 (13): 7300–5. DOI : 10.1073 / pnas.96.13.7300 . PMC 22080 . PMID 10377409 .
^ Mykkänen ОМ, Гронхольм М, Rönty М, Lalowski М, Salmikangas Р, Suila Н, CARPEN О (октябрь 2001 г.). «Характеристика человеческого палладина, белка, связанного с микрофиламентами» . Мол. Биол. Cell . 12 (10): 3060–73. DOI : 10.1091 / mbc.12.10.3060 . PMC 60155 . PMID 11598191 .
^ Koltzscher МЫ, Нейман С, Кёнигом S, Герка В (июнь 2003 г.). «Са2 + -зависимое связывание и активация спящего эзрина димерным S100P» . Мол. Биол. Cell . 14 (6): 2372–84. DOI : 10.1091 / mbc.E02-09-0553 . PMC 194886 . PMID 12808036 .
^ Granés F, Ureña JM, Rocamora N, Vilaró S (апрель 2000). «Эзрин связывает синдекан-2 с цитоскелетом». J. Cell Sci . 113 (7): 1267–76. PMID 10704377 .
^ Brdicková Н, Брдичка Т, Andera л, Spicka Дж, Angelisová Р, Милграм SL, Hořejší В (октябрь 2001 г.). «Взаимодействие между двумя адапторными белками, PAG и EBP50: возможная связь между мембранными рафтами и актиновым цитоскелетом». FEBS Lett . 507 (2): 133–6. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (01) 02955-6 . PMID 11684085 . S2CID 12676563 .
^ Reczek D, Berryman M, Bretscher A (октябрь 1997). «Идентификация EBP50: PDZ-содержащий фосфопротеин, который ассоциируется с членами семейства эзрин-радиксин-моэзин» . J. Cell Biol . 139 (1): 169–79. DOI : 10,1083 / jcb.139.1.169 . PMC 2139813 . PMID 9314537 .
↑ Yun CH, Lamprecht G, Forster DV, Sidor A (октябрь 1998 г.). «Регуляторный белок киназы A NHE3 E3KARP связывает Na + / H + -обменник эпителиальной щеточной каймы NHE3 и цитоскелетный белок эзрин» . J. Biol. Chem . 273 (40): 25856–63. DOI : 10.1074 / jbc.273.40.25856 . PMID 9748260 .
^ Sitaraman С.В., Ван л, Вонг М, Bruewer М, Hobert М, Юн СН, Мерлин D, Мадара ДЛ (сентябрь 2002 г.). «Рецептор аденозина 2b привлекается к плазматической мембране и связывается с E3KARP и Ezrin при стимуляции агонистом» . J. Biol. Chem . 277 (36): 33188–95. DOI : 10.1074 / jbc.M202522200 . PMID 12080047 .
↑ Barreiro O, Yanez-Mo M, Serrador JM, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Tejedor R, Furthmayr H, Sanchez-Madrid F (июнь 2002 г.). «Динамическое взаимодействие VCAM-1 и ICAM-1 с моэзином и эзрином в новой эндотелиальной стыковочной структуре для прикрепленных лейкоцитов» . J. Cell Biol . 157 (7): 1233–45. DOI : 10.1083 / jcb.200112126 . PMC 2173557 . PMID 12082081 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Мартин Т.А., Харрисон Г., Мансель Р.Э., Цзян В.Г. (2004). «Роль комплекса CD44 / эзрин в метастазировании рака». Крит. Преподобный Онкол. Гематол . 46 (2): 165–86. DOI : 10.1016 / S1040-8428 (02) 00172-5 . PMID 12711360 .

Эта статья о гене на хромосоме 6 человека - незавершенная . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000092820 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052397 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid2591371-5] Gould KL, Bretscher A, Esch FS, Hunter T (декабрь 1989). «Клонирование кДНК и секвенирование субстрата протеин-тирозинкиназы, эзрина, выявляет гомологию с полосой 4.1» . EMBO J . 8 (13): 4133–42. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1989.tb08598.x . PMC 401598 . PMID 2591371 .

[6] "Entrez Gene: VIL2 villin 2 (эзрин)" .

[7] Farago B, Li J, Cornilescu G, Callaway DJ, Bu Z (2010). «Активация движения наноразмерных аллостерических белковых доменов, обнаруженная с помощью нейтронной спектроскопии спинового эха» . Биофизический журнал . 99 (10): 3473–82. DOI : 10.1016 / j.bpj.2010.09.058 . PMC 2980739 . PMID 21081097 .

[8] Jayasundar JJ, Ju JH, он L, Лю D, F Meilleur, Чжао J, Callaway DJ, Bu Z (2012). «Открытая конформация эзрина, связанного с фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфатом и F-актином, обнаруженная с помощью рассеяния нейтронов» . J. Biol. Chem . 287 (44): 37119–33. DOI : 10.1074 / jbc.M112.380972 . PMC 3481312 . PMID 22927432 .

[9] Шабардина В, Крамер С, Гердес В, Braunger Дж, Корд А, Шефер Дж, Мей я, Гриль D, Герке В, Стеинем С (2016). «Режим Ezrin-мембранного взаимодействия как функция связывания PIP2 и псевдофосфорилирования» . Биофиз. Дж . 110 (12): 2710–2719. DOI : 10.1016 / j.bpj.2016.05.009 . PMC 4919509 . PMID 27332129 .

[10] Ivetic А Ridley AJ (2004). «Эзрин / радиксин / моэзин белки и передача сигналов Rho GTPase в лейкоцитах» . Иммунология . 112 (2): 165–176. DOI : 10.1111 / j.1365-2567.2004.01882.x . PMC 1782489 . PMID 15147559 .

[pmid9616160-11] Серрадор JM, Nieto M, Алонсо-Лебреро JL, дель Посо MA, Кальво J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F (июнь 1998 г.). «CD43 взаимодействует с моэзином и эзрином и регулирует его перераспределение между уроподами Т-лимфоцитов на межклеточных контактах». Кровь . 91 (12): 4632–44. DOI : 10.1182 / blood.V91.12.4632 . PMID 9616160 .

[pmid15659383-12] Gajate C, Mollinedo F (март 2005 г.). «Цитоскелет-опосредованный рецептор смерти и концентрация лиганда в липидных рафтах формируют кластеры, способствующие апоптозу при химиотерапии рака» . J. Biol. Chem . 280 (12): 11641–7. DOI : 10.1074 / jbc.M411781200 . PMID 15659383 .

[pmid11013215-13] Parlato S, Giammarioli AM, Logozzi M, Lozupone F, Matarrese P, Luciani F, Falchi M, Malorni W, Fais S (октябрь 2000). «Связывание CD95 (APO-1 / Fas) с актиновым цитоскелетом через эзрин в Т-лимфоцитах человека: новый регуляторный механизм пути апоптоза CD95» . EMBO J . 19 (19): 5123–34. DOI : 10.1093 / emboj / 19.19.5123 . PMC 302100 . PMID 11013215 .

[pmid9705328-14] Heiska L, Alfthan K, Grönholm M, Vilja P, Vaheri A, Carpén O (август 1998 г.). «Ассоциация эзрина с молекулой межклеточной адгезии-1 и -2 (ICAM-1 и ICAM-2). Регулирование фосфатидилинозитол 4, 5-бисфосфат» . J. Biol. Chem . 273 (34): 21893–900. DOI : 10.1074 / jbc.273.34.21893 . PMID 9705328 .

[pmid11784723-15] Серрадор JM, Висенте-Мансанарес M, Кальво J, Баррейро O, Монтойя MC, Шварц-Альбие R, Furthmayr H, Lozano F, Санчес-Мадрид F (март 2002). «Новый богатый серином мотив в молекуле межклеточной адгезии 3 имеет решающее значение для его эзрин / радиксин / моэзин-направленного субклеточного нацеливания» . J. Biol. Chem . 277 (12): 10400–9. DOI : 10.1074 / jbc.M110694200 . PMID 11784723 .

[pmid10036239-16] Гронхольм M, Sainio M, Чжао F, Heiska L, Vaheri A, CARPEN O (март 1999). «Гомотипическое и гетеротипическое взаимодействие белка супрессора опухоли нейрофиброматоза 2 мерлина и белка ERM эзрина». J. Cell Sci . 112 (6): 895–904. PMID 10036239 .

[pmid7579708-17] Gary R, Bretscher A (август 1995). «Самоассоциация эзрина включает связывание N-концевого домена с обычно замаскированным С-концевым доменом, который включает сайт связывания F-актина» . Мол. Биол. Cell . 6 (8): 1061–75. DOI : 10.1091 / mbc.6.8.1061 . PMC 301263 . PMID 7579708 .

[pmid8248180-18] Гэри R, Bretscher А (ноябрь 1993 года). «Гетеротипические и гомотипические ассоциации между эзрином и моэзином, двумя предполагаемыми белками, связывающими мембрану и цитоскелет» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 90 (22): 10846–50. DOI : 10.1073 / pnas.90.22.10846 . PMC 47875 . PMID 8248180 .

[pmid10377409-19] Gautreau А, Poullet Р, Louvard Д, Arpin М (июнь 1999 г.). «Эзрин, линкер плазматической мембраны и микрофиламентов, сигнализирует о выживании клеток через путь фосфатидилинозитол-3-киназы / Akt» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 96 (13): 7300–5. DOI : 10.1073 / pnas.96.13.7300 . PMC 22080 . PMID 10377409 .

[pmid11598191-20] Mykkänen ОМ, Гронхольм М, Rönty М, Lalowski М, Salmikangas Р, Suila Н, CARPEN О (октябрь 2001 г.). «Характеристика человеческого палладина, белка, связанного с микрофиламентами» . Мол. Биол. Cell . 12 (10): 3060–73. DOI : 10.1091 / mbc.12.10.3060 . PMC 60155 . PMID 11598191 .

[pmid12808036-21] Koltzscher МЫ, Нейман С, Кёнигом S, Герка В (июнь 2003 г.). «Са2 + -зависимое связывание и активация спящего эзрина димерным S100P» . Мол. Биол. Cell . 14 (6): 2372–84. DOI : 10.1091 / mbc.E02-09-0553 . PMC 194886 . PMID 12808036 .

[pmid10704377-22] Granés F, Ureña JM, Rocamora N, Vilaró S (апрель 2000). «Эзрин связывает синдекан-2 с цитоскелетом». J. Cell Sci . 113 (7): 1267–76. PMID 10704377 .

[pmid11684085-23] Brdicková Н, Брдичка Т, Andera л, Spicka Дж, Angelisová Р, Милграм SL, Hořejší В (октябрь 2001 г.). «Взаимодействие между двумя адапторными белками, PAG и EBP50: возможная связь между мембранными рафтами и актиновым цитоскелетом». FEBS Lett . 507 (2): 133–6. DOI : 10.1016 / s0014-5793 (01) 02955-6 . PMID 11684085 . S2CID 12676563 .

[pmid9314537-24] Reczek D, Berryman M, Bretscher A (октябрь 1997). «Идентификация EBP50: PDZ-содержащий фосфопротеин, который ассоциируется с членами семейства эзрин-радиксин-моэзин» . J. Cell Biol . 139 (1): 169–79. DOI : 10,1083 / jcb.139.1.169 . PMC 2139813 . PMID 9314537 .

[pmid9748260-25] Yun CH, Lamprecht G, Forster DV, Sidor A (октябрь 1998 г.). «Регуляторный белок киназы A NHE3 E3KARP связывает Na + / H + -обменник эпителиальной щеточной каймы NHE3 и цитоскелетный белок эзрин» . J. Biol. Chem . 273 (40): 25856–63. DOI : 10.1074 / jbc.273.40.25856 . PMID 9748260 .

[pmid12080047-26] Sitaraman С.В., Ван л, Вонг М, Bruewer М, Hobert М, Юн СН, Мерлин D, Мадара ДЛ (сентябрь 2002 г.). «Рецептор аденозина 2b привлекается к плазматической мембране и связывается с E3KARP и Ezrin при стимуляции агонистом» . J. Biol. Chem . 277 (36): 33188–95. DOI : 10.1074 / jbc.M202522200 . PMID 12080047 .

[pmid12082081-27] Barreiro O, Yanez-Mo M, Serrador JM, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Tejedor R, Furthmayr H, Sanchez-Madrid F (июнь 2002 г.). «Динамическое взаимодействие VCAM-1 и ICAM-1 с моэзином и эзрином в новой эндотелиальной стыковочной структуре для прикрепленных лейкоцитов» . J. Cell Biol . 157 (7): 1233–45. DOI : 10.1083 / jcb.200112126 . PMC 2173557 . PMID 12082081 .

[1]