Фибрин (также называемый фактор Ia ) представляет собой волокнистый , не шаровой белок участвует в процессе свертывания в крови . Он образуется под действием протеазы тромбина на фибриноген , что вызывает его полимеризацию . Полимеризованный фибрин вместе с тромбоцитами образует гемостатическую пробку или сгусток над участком раны.
Когда оболочка кровеносного сосуда разорвана, тромбоциты притягиваются, образуя тромбоцитарную пробку . Эти тромбоциты имеют на своей поверхности рецепторы тромбина, которые связывают молекулы тромбина в сыворотке [1], которые, в свою очередь, превращают растворимый фибриноген в сыворотке в фибрин в месте раны. Фибрин образует длинные нити жесткого нерастворимого белка, которые связаны с тромбоцитами. Фактор XIII завершает сшивание фибрина, так что он затвердевает и сокращается. Сшитый фибрин образует сетку поверх тромбоцитарной пробки, завершающей сгусток.
Роль в болезни [ править ]
Чрезмерное образование фибрина из-за активации каскада свертывания крови приводит к тромбозу , закупорке сосуда за счет агглютинации эритроцитов, тромбоцитов, полимеризованного фибрина и других компонентов. Неэффективное образование или преждевременный лизис фибрина увеличивает вероятность кровотечения .
Дисфункция или заболевание печени может привести к снижению продукции неактивного предшественника фибрина, фибриногена , или к выработке аномальных молекул фибриногена со сниженной активностью ( дисфибриногенемия ). Наследственные аномалии фибриногена (ген находится на хромосоме 4) имеют как количественный, так и качественный характер и включают афибриногенемию , гипофибриногенемию , дисфибриногенемию и гиподисфибриногенемию .
Сниженный, отсутствующий или дисфункциональный фибрин может сделать пациентов больными гемофилией .
Физиология [ править ]
Фибрин из различных источников животного происхождения обычно гликозилирован двухантенными гликанами сложного типа, связанными с аспарагином . Разнообразие обнаруживается по степени фукозилирования ядра и по типу связи сиаловой кислоты и галактозы . [2]
Структура [ править ]
В этом разделе не процитировать любые источники . ( Январь 2020 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
Изображение слева представляет собой кристаллическую структуру двойного d-фрагмента фибрина человека с двумя связанными лигандами. Экспериментальным методом, использованным для получения изображения, была дифракция рентгеновских лучей с разрешением 2,30 Å. Структура в основном состоит из одиночных альфа-спиралей, показанных красным, и бета-листов, показанных желтым. Две синие структуры - это связанные лиганды . Химические структуры лигандов представляют собой ион Ca 2+ , альфа-D-маннозу (C 6 H 12 O 6 ) и D-глюкозамин (C 6 H 13 NO 5 ).
См. Также [ править ]
- D-димер
- Фибриновый клей
- Фибриновый каркас
- Фибринолиз
Ссылки [ править ]
- ^ Kehrel BE (2003). «[Тромбоциты крови: биохимия и физиология]». Hamostaseologie (на немецком языке). 23 (4): 149–58. DOI : 10,1055 / с-0037-1619592 . PMID 14603379 .
- ^ Пабст М, Bondili JS, Stadlmann Дж, Мах л, Альтман F (июль 2007 г.). «Масса + время удерживания = структура: стратегия анализа N-гликанов с помощью углеродной LC-ESI-MS и ее применение к N-гликанам фибрина». Анальный. Chem . 79 (13): 5051–7. DOI : 10.1021 / ac070363i . PMID 17539604 .
Внешние ссылки [ править ]
- TGW1916.net , Дефибринированная кровь, взятая у овец (видео)
- Фибрин: молекула месяца , Дэвид Гудселл, RCSB Protein Data Bank
