Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Факторы роста фибробластов (FGF) представляют собой семейство сигнальных белков клетки, продуцируемых макрофагами ; они участвуют в самых разных процессах, в первую очередь как решающие элементы для нормального развития клеток животных. Любые нарушения их функции приводят к целому ряду дефектов развития. Эти факторы роста обычно действуют как системные или локально циркулирующие молекулы внеклеточного происхождения, которые активируют рецепторы клеточной поверхности. Определяющим свойством FGF является то, что они связываются с гепарином и гепарансульфатом . Таким образом, некоторые из них изолированы во внеклеточном матриксе тканей, которые содержат протеогликаны гепарансульфата.и высвобождаются локально при травме или ремоделировании ткани. [1]

Семьи [ править ]

У людей было идентифицировано 23 члена семейства FGF, все из которых являются структурно родственными сигнальными молекулами : [2] [3] [4]

  • Все члены с FGF1 по FGF10 связываются с рецепторами фактора роста фибробластов (FGFR). FGF1 также известен как кислотный фактор роста фибробластов , а FGF2 также известен как основной фактор роста фибробластов .
  • Члены FGF11 , FGF12 , FGF13 и FGF14 , также известный как FGF гомологичных факторов 1-4 (FHF1-FHF4), как было показано, имеют различные функции по сравнению с FGFs. Хотя эти факторы обладают удивительно сходной гомологией последовательностей, они не связывают FGFR и участвуют во внутриклеточных процессах, не связанных с FGF. [5] Эта группа также известна как «iFGF». [6]
  • Человеческий FGF18 участвует в развитии и морфогенезе клеток в различных тканях, включая хрящ. [7]
  • Человеческий FGF20 был идентифицирован на основании его гомологии с Xenopus FGF-20 (XFGF-20). [8] [9]
  • FGF15 через FGF23 были описаны позже , и функции по - прежнему характеризуется. FGF15 является мышиным ортологом человеческого FGF19 (человеческого FGF15 не существует), и, если их функции являются общими, их часто описывают как FGF15 / 19 . [10] В отличие от местной активности других FGF, FGF15 / 19, FGF21 и FGF23 обладают гормональными системными эффектами. [10] [11]

Рецепторы [ править ]

Семейство рецепторов фактора роста фибробластов млекопитающих состоит из 4 членов: FGFR1 , FGFR2 , FGFR3 и FGFR4 . FGFR состоят из трех внеклеточных доменов иммуноглобулинового типа (D1-D3), однопролетного трансмембранного домена и внутриклеточного расщепленного тирозинкиназного домена. FGF взаимодействуют с доменами D2 и D3, причем взаимодействия D3 в первую очередь отвечают за специфичность связывания лиганда (см. Ниже). Связывание гепарансульфата опосредуется доменом D3. Короткий участок кислых аминокислот, расположенный между доменами D1 и D2, выполняет аутоингибирующие функции. Этот мотив «кислотного бокса» взаимодействует с сайтом связывания гепарансульфата для предотвращения активации рецептора в отсутствие FGF.

Альтернативный сплайсинг мРНК приводит к появлению вариантов «b» и «c» FGFR 1, 2 и 3. Благодаря этому механизму семь различных подтипов сигнальных FGFR могут быть экспрессированы на поверхности клетки. Каждый FGFR связывается с определенным подмножеством FGF. Сходным образом большинство FGFs могут связываться с несколькими разными подтипами FGFR. FGF1 иногда называют «универсальным лигандом», поскольку он способен активировать все 7 различных FGFR. Напротив, FGF7 (фактор роста кератиноцитов, KGF) связывается только с FGFR2b (KGFR).

Считается, что сигнальный комплекс на поверхности клетки представляет собой тройной комплекс, образованный между двумя идентичными лигандами FGF, двумя идентичными субъединицами FGFR и одной или двумя цепями гепарансульфата .

История [ править ]

Митогенная активность фактора роста была найдена в гипофизарных экстрактах по Armelin в 1973 году [12] и дальнейшей работе Gospodarowicz как сообщались в 1974 году описал более определенную изоляцию белков из экстракта мозга коровы , которые, при тестировании в биопробах , которые вызвали фибробласты к пролиферируешь , побудило этих исследователей применить название «фактор роста фибробластов». [13] В 1975 году они дополнительно фракционировали экстракт с использованием кислотных и основныхpH и выделили две слегка разные формы, которые были названы «кислый фактор роста фибробластов» (FGF1) и «основной фактор роста фибробластов» (FGF2). Эти белки обладали высокой степенью гомологии последовательностей своих аминокислотных цепей, но были определены как отдельные белки.

Вскоре после выделения FGF1 и FGF2 другая группа исследователей выделила пару гепарин- связывающих факторов роста, которые они назвали HBGF-1 и HBGF-2, в то время как третья группа выделила пару факторов роста, которые вызывали пролиферацию клеток в биоанализ, содержащий клетки эндотелия кровеносных сосудов , которые они назвали ECGF1 и ECGF2. Эти независимо открытые белки в конечном итоге оказались одними и теми же наборами молекул, а именно FGF1, HBGF-1 и ECGF-1 были одним и тем же кислым фактором роста фибробластов, описанным Gospodarowicz и др., В то время как FGF2, HBGF-2 и ECGF -2 были одними и теми же основными факторами роста фибробластов. [1]

Функции [ править ]

FGF - это многофункциональные белки с широким спектром эффектов; они чаще всего являются митогенами, но также обладают регуляторными, морфологическими и эндокринными эффектами. Их поочередно называют « плюрипотентными » факторами роста и «беспорядочными» факторами роста из-за их множественного воздействия на несколько типов клеток. [14] [15] Беспорядочные связи относятся к концепции биохимии и фармакологии о том, как различные молекулы могут связываться и вызывать ответ от одного рецептора. В случае FGF четыре подтипа рецептора могут активироваться более чем двадцатью различными лигандами FGF . Таким образом, функции FGF в процессах развития включают индукцию мезодермы , формирование передне-заднего паттерна,[8] развитие конечностей , нервная индукция и нервное развитие , [16] и в зрелых тканях / системах ангиогенез ,организация кератиноцитов ипроцессы заживления ран .

FGF имеет решающее значение во время нормального развития как позвоночных, так и беспозвоночных, и любые нарушения их функции приводят к ряду дефектов развития. [17] [18] [19] [20]

FGFs, секретируемые гипобластами во время гаструляции птиц, играют роль в стимуляции пути передачи сигналов Wnt, который участвует в дифференциальном движении серповидных клеток Коллера во время образования примитивной полоски . [21] Слева - ангиография новообразованной сосудистой сети в области передней стенки левого желудочка. Справа, анализ количественной оценки ангиогенного эффекта. [22]

Хотя многие FGF могут секретироваться клетками для воздействия на удаленные мишени, некоторые FGF действуют локально внутри ткани и даже внутри клетки. Человеческий FGF2 встречается в изоформах с низкой молекулярной массой (LMW) и высокой молекулярной массой (HMW) . [23] LMW FGF2 является главным образом цитоплазматическим и функционирует аутокринным образом, тогда как HMW FGF2s является ядерным и проявляет активность посредством внутрикринного механизма.

Одной из важных функций FGF1 и FGF2 является стимулирование пролиферации эндотелиальных клеток и физическая организация эндотелиальных клеток в трубчатые структуры. Таким образом, они способствуют ангиогенезу , росту новых кровеносных сосудов из ранее существовавшей сосудистой сети . FGF1 и FGF2 являются более сильными ангиогенными факторами, чем фактор роста эндотелия сосудов (VEGF) или фактор роста тромбоцитов (PDGF). [24] В клинических экспериментальных исследованиях было показано, что FGF1 индуцирует ангиогенез в сердце. [22]

Помимо стимуляции роста кровеносных сосудов, FGF играют важную роль в заживлении ран. FGF1 и FGF2 стимулируют ангиогенез и пролиферацию фибробластов, которые приводят к образованию грануляционной ткани , которая заполняет раневое пространство / полость на ранних этапах процесса заживления раны. FGF7 и FGF10 (также известные как факторы рост кератиноцитов KGF и KGF2, соответственно) стимулирует ремонт поврежденной кожи и слизистых тканей, стимулируя пролиферацию, миграцию и дифференцировку эпителиальных клеток , и они имеют прямые хемотаксические воздействия на ремоделировании ткани.

Во время развития центральной нервной системы FGF играют важную роль в пролиферации нервных стволовых клеток , нейрогенезе , росте и дифференцировке аксонов . Сигнализации FGF , играют важную роль в содействии экономического роста площади поверхности развивающейся коры головного мозга за счетом уменьшения нейрональной дифференцировки и , следовательно , позволяя самообновление корковых клеток - предшественников, известных как радиальные глиальные клетки , [25] и FGF2 был использован , чтобы вызвать искусственное gyrification из мозг мыши . [26] Другой член семьи FGF, FGF8, регулирует размер и расположение функциональных зон коры головного мозга ( зоны Бродмана ). [27] [28]

FGF также важны для поддержания мозга взрослого человека. Таким образом, FGF являются основными детерминантами выживания нейронов как во время развития, так и во взрослой жизни. [29] Нейрогенез взрослых в гиппокампе, например, сильно зависит от FGF2. Кроме того, FGF1 и FGF2, по-видимому, участвуют в регуляции синаптической пластичности и процессов, связанных с обучением и памятью, по крайней мере, в гиппокампе. [29]

15 экспаракринных FGF представляют собой секретируемые белки, которые связывают гепарансульфат и, следовательно, могут связываться с внеклеточным матриксом тканей, которые содержат гепарансульфатпротеогликаны . Это локальное действие белков FGF классифицируется как паракринная передача сигналов , чаще всего через сигнальный путь JAK-STAT или путь рецепторной тирозинкиназы (RTK).

Члены подсемейства FGF19 ( FGF15 , FGF19 , FGF21 и FGF23 ) менее прочно связываются с гепарансульфатом и поэтому могут действовать эндокринным образом на удаленные ткани, такие как кишечник, печень, почки, жировая ткань и кости. [10] Например:

  • FGF15 и FGF19 (FGF15 / 19) продуцируются кишечными клетками, но действуют на экспрессирующие FGFR4 клетки печени, подавляя ключевой ген ( CYP7A1 ) в пути синтеза желчных кислот. [30]
  • FGF23 продуцируется костью, но действует на экспрессирующие FGFR1 клетки почек, регулируя синтез витамина D и гомеостаз фосфатов. [31]

Структура [ править ]

В кристаллические структуры из FGF1 были решены , и установлено, что связано с интерлейкина 1-бета . Оба семейства имеют одинаковые бета трилистника сложить , состоящие из 12- ти многожильных бета-листовой структуры , с бета-листами , расположенными в 3 -х аналогичных лопастях вокруг центральной оси, 6 нитей , образующих анти-параллельные бета-бочку . [32] [33] [34] В целом, бета-слои хорошо сохранились, и кристаллические структуры накладываются друг на друга в этих областях. Промежуточные петли менее консервативны - петля между бета-цепями 6 и 7 немного длиннее у бета-интерлейкина-1.

Клинические применения [ править ]

Нарушение регуляции сигнальной системы FGF лежит в основе ряда заболеваний, связанных с повышенной экспрессией FGF. Ингибиторы передачи сигналов FGF показали клиническую эффективность. [35] Было продемонстрировано, что некоторые лиганды FGF (особенно FGF2) усиливают восстановление тканей (например, кожные ожоги, трансплантаты и язвы) в различных клинических условиях. [36]

См. Также [ править ]

  • Рецепторная тирозинкиназа
  • Гранулоцитарно-колониестимулирующий фактор (G-CSF)
  • Колониестимулирующий фактор гранулоцитов-макрофагов (GM-CSF)
  • Фактор роста нервов (NGF)
  • Нейротрофины
  • Эритропоэтин (ЭПО)
  • Тромбопоэтин (ТПО)
  • Миостатин (GDF8)
  • Фактор дифференциации роста 9 (GDF9)
  • Гирификация
  • Нейрогенез
  • Фактор роста фибробластов (FGF)
    • Фактор роста фибробластов 1 (FGF1)
    • Фактор роста фибробластов 2 (FGF2)
    • Фактор роста фибробластов 3 (FGF3)
    • Фактор роста фибробластов 4 (FGF4)
    • Фактор роста фибробластов 5 (FGF5)
    • Фактор роста фибробластов 6 (FGF6)
    • Фактор роста фибробластов 7 (FGF7 )
    • Фактор роста фибробластов 8 (FGF8)
    • Фактор роста фибробластов 9 (FGF9)
    • Фактор роста фибробластов 10 (FGF10)
    • Фактор роста фибробластов 11 (FGF11)
    • Фактор роста фибробластов 12 (FGF12)
    • Фактор роста фибробластов 13 (FGF13)
    • Фактор роста фибробластов 14 (FGF14)
    • Фактор роста фибробластов 15 (FGF15)
    • Фактор роста фибробластов 16 (FGF16)
    • Фактор роста фибробластов 17 (FGF17)
    • Фактор роста фибробластов 18 (FGF18)
    • Фактор роста фибробластов 19 (FGF19)
    • Фактор роста фибробластов 20 (FGF20)
    • Фактор роста фибробластов 21 (FGF21)
    • Фактор роста фибробластов 22 (FGF22)
    • Фактор роста фибробластов 23 (FGF23)

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Берджесс WH, WH; Maciag, Т. (1989). «Семейство белков гепарин-связывающего (фибробластного) фактора роста». Анну Рев Биохим . 58 : 575–606. DOI : 10.1146 / annurev.bi.58.070189.003043 . PMID  2549857 .
  2. ^ Finklestein SP; Пломаритоглоу А. (2001). «Факторы роста». В Miller LP, Hayes RL под редакцией Newcomb JK (ed.). Травма головы: основное, доклиническое и клиническое направления . Нью-Йорк: Вили. С. 165–187. ISBN 0-471-36015-5.
  3. ^ Blaber M, DiSalvo J, Томас К. (февраль 1996). «Рентгеновская кристаллическая структура фактора роста кислых фибробластов человека». Биохимия . 35 (7): 2086–94. DOI : 10.1021 / bi9521755 . PMID 8652550 . 
  4. ^ Ornitz ДМ, Ито N (2001). «Факторы роста фибробластов» . Геномная биология . 2 (3): reviews3005.1 – reviews3005.12. DOI : 10.1186 / GB-2001-2-3-reviews3005 . PMC 138918 . PMID 11276432 .  
  5. ↑ Olsen SK, Garbi M, Zampieri N, Eliseenkova AV, Ornitz DM, Goldfarb M, Mohammadi M (сентябрь 2003 г.). «Факторы, гомологичные фактору роста фибробластов (FGF), имеют структурную, но не функциональную гомологию с FGF» . Журнал биологической химии . 278 (36): 34226–36. DOI : 10.1074 / jbc.M303183200 . PMID 12815063 . 
  6. ^ Ито N, Ornitz DM (январь 2008). «Функциональная эволюционная история семейства генов мыши Fgf» . Динамика развития . 237 (1): 18–27. DOI : 10.1002 / dvdy.21388 . PMID 18058912 . 
  7. ^ Мур EE, Бендел AM, Томпсон DL, Littau A, Waggie KS, Reardon B, Ellsworth JL (июль 2005 г.). «Фактор роста фибробластов-18 стимулирует хондрогенез и восстановление хряща на крысиной модели остеоартрита, вызванного травмой». Остеоартроз и хрящ . 13 (7): 623–631. DOI : 10.1016 / j.joca.2005.03.003 . PMID 15896984 . 
  8. ^ а б Кога К., Адати Н., Наката К., Микошиба К., Фурухата Ю., Сато С., Тей Х., Сакаки Ю., Курокава Т., Сиокава К., Йокояма К. К. (август 1999 г.). «Характеристика нового члена семейства FGF, XFGF-20, у Xenopus laevis». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 261 (3): 756–65. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.1039 . PMID 10441498 . 
  9. ^ Kirikoshi Н, Н Сагара, Saitoh Т, Танака К, Sekihara Н, Сиокав К, М Като (август 2000 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика человеческого FGF-20 на хромосоме 8p21.3-p22». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 274 (2): 337–43. DOI : 10.1006 / bbrc.2000.3142 . PMID 10913340 . 
  10. ^ a b c Potthoff MJ, Kliewer SA, Mangelsdorf DJ (февраль 2012 г.). «Факторы роста эндокринных фибробластов 15/19 и 21: от пиршества до голода» . Гены и развитие . 26 (4): 312–324. DOI : 10,1101 / gad.184788.111 . PMC 3289879 . PMID 22302876 .  
  11. ^ Фукумото S (март 2008). «Действия и образ действий членов подсемейства FGF19» . Эндокринный журнал . 55 (1): 23–31. DOI : 10.1507 / endocrj.KR07E-002 . PMID 17878606 . 
  12. ^ Armelin HA (сентябрь 1973). «Экстракты гипофиза и стероидные гормоны в контроле роста клеток 3T3» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 70 (9): 2702–6. Bibcode : 1973PNAS ... 70.2702A . DOI : 10.1073 / pnas.70.9.2702 . PMC 427087 . PMID 4354860 .  
  13. ↑ Gospodarowicz D (май 1974 г.). «Локализация фактора роста фибробластов и его влияние отдельно и с гидрокортизоном на рост клеток 3T3». Природа . 249 (453): 123–7. Bibcode : 1974Natur.249..123G . DOI : 10.1038 / 249123a0 . PMID 4364816 . S2CID 4144175 .  
  14. ^ Vlodavsky I, Korner G, Ишай-Михаэли R, Башкин P, Бар-Шавит R, Фукс Z (ноябрь 1990). «Резидентные факторы роста и ферменты внеклеточного матрикса: возможное участие в метастазировании опухолей и ангиогенезе». Обзоры метастазов рака . 9 (3): 203–26. DOI : 10.1007 / BF00046361 . PMID 1705486 . S2CID 21254782 .  
  15. ↑ Green PJ, Walsh FS, Doherty P (август 1996). «Беспорядочные связи рецепторов фактора роста фибробластов». BioEssays . 18 (8): 639–46. DOI : 10.1002 / bies.950180807 . PMID 8760337 . S2CID 33273717 .  
  16. ^ Беттхер RT, Niehrs C (февраль 2005). «Передача сигналов фактора роста фибробластов во время раннего развития позвоночных» . Эндокринные обзоры . 26 (1): 63–77. DOI : 10.1210 / er.2003-0040 . PMID 15689573 . 
  17. ↑ Amaya E, Musci TJ, Kirschner MW (июль 1991 г.). «Экспрессия доминантно-отрицательного мутанта рецептора FGF нарушает образование мезодермы у эмбрионов Xenopus». Cell . 66 (2): 257–270. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (91) 90616-7 . PMID 1649700 . S2CID 18042788 .  
  18. ↑ Borland CZ, Schutzman JL, Stern MJ (декабрь 2001 г.). «Передача сигналов фактора роста фибробластов у Caenorhabditis elegans». BioEssays . 23 (12): 1120–1130. DOI : 10.1002 / bies.10007 . PMID 11746231 . S2CID 34519256 .  
  19. ^ Coumoul X, Дэн CX (ноябрь 2003). «Роль рецепторов FGF в развитии млекопитающих и врожденных заболеваниях» . Исследование врожденных пороков. Часть C, Эмбрион сегодня . 69 (4): 286–304. DOI : 10.1002 / bdrc.10025 . PMID 14745970 . 
  20. ^ Sutherland D, Samakovlis C, Красноу MA (декабрь 1996). «Branchless кодирует гомолог FGF дрозофилы, который контролирует миграцию трахеальных клеток и паттерн ветвления». Cell . 87 (6): 1091–1101. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81803-6 . PMID 8978613 . S2CID 11853166 .  
  21. ^ Гилберт SF. Биология развития. 10-е издание. Сандерленд (Массачусетс): Sinauer Associates; 2014. Раннее развитие птиц. Распечатать
  22. ^ a b Stegmann, TJ (май 1999 г.). «Новые подходы к ишемической болезни сердца: индукция неоваскуляризации факторами роста». BioDrugs . 11 (5): 301–8. DOI : 10.2165 / 00063030-199911050-00002 . PMID 18031140 . S2CID 25694490 .  
  23. ^ Arese М, Чен Y, Florkiewicz РЗ, Gualandris А, Б Shen, Рифкин БД (май 1999 г.). «Ядерная активность основного фактора роста фибробластов: усиление низкого роста сыворотки, опосредованное естественными или химерными сигналами ядерной локализации» . Молекулярная биология клетки . 10 (5): 1429–44. DOI : 10.1091 / mbc.10.5.1429 . PMC 25296 . PMID 10233154 .  
  24. ^ Cao R, Bråkenhielm E, Pawliuk R, Wariaro D, сообщение MJ, Уолберг E, Leboulch P, Cao Y (май 2003). «Ангиогенный синергизм, сосудистая стабильность и улучшение ишемии задних конечностей за счет комбинации PDGF-BB и FGF-2». Природная медицина . 9 (5): 604–13. DOI : 10.1038 / nm848 . PMID 12669032 . S2CID 9510523 .  
  25. ↑ Rash BG, Lim HD, Breunig JJ, Vaccarino FM (октябрь 2011 г.). «Передача сигналов FGF увеличивает площадь поверхности коры эмбриона путем регулирования Notch-зависимого нейрогенеза» . Журнал неврологии . 31 (43): 15604–17. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.4439-11.2011 . PMC 3235689 . PMID 22031906 .  
  26. ↑ Rash BG, Tomasi S, Lim HD, Suh CY, Vaccarino FM (июнь 2013 г.). «Кортикальная гирификация, вызванная фактором роста фибробластов 2 в мозге мышей» . Журнал неврологии . 33 (26): 10802–14. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.3621-12.2013 . PMC 3693057 . PMID 23804101 .  
  27. ^ Fukuchi-Shimogori T Гроув EA (ноябрь 2001). «Формирование паттерна неокортекса секретируемой сигнальной молекулой FGF8». Наука . 294 (5544): 1071–4. Bibcode : 2001Sci ... 294.1071F . DOI : 10.1126 / science.1064252 . PMID 11567107 . S2CID 14807054 .  
  28. ^ Garel S, Хаффман KJ, Рубинштейн JL (май 2003). «Молекулярная регионализация неокортекса нарушена у гипоморфных мутантов Fgf8» . Развитие . 130 (9): 1903–14. DOI : 10.1242 / dev.00416 . PMID 12642494 . 
  29. ↑ a b Reuss B, von Bohlen und Halbach O (август 2003 г.). «Факторы роста фибробластов и их рецепторы в центральной нервной системе». Клеточные и тканевые исследования . 313 (2): 139–157. DOI : 10.1007 / s00441-003-0756-7 . PMID 12845521 . S2CID 26880797 .  
  30. Перейти ↑ Jones SA (2012). «Физиология FGF15 / 19». Успехи экспериментальной медицины и биологии . 728 : 171–82. DOI : 10.1007 / 978-1-4614-0887-1_11 . ISBN 978-1-4614-0886-4. PMID  22396169 .
  31. ^ Раззак MS (ноябрь 2009). «Ось FGF23-Klotho: эндокринная регуляция фосфатного гомеостаза» . Обзоры природы. Эндокринология . 5 (11): 611–9. DOI : 10.1038 / nrendo.2009.196 . PMC 3107967 . PMID 19844248 .  
  32. ^ Мурзин А.Г., Lesk А.М., Chothia C (январь 1992). «Бета-трилистник. Структуры и последовательность ингибиторов Кунитца, интерлейкинов-1 бета и 1 альфа и факторов роста фибробластов». Журнал молекулярной биологии . 223 (2): 531–43. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (92) 90668-A . PMID 1738162 . 
  33. ^ Eriksson А.Е., Cousens Л.С., Weaver LH, Matthews BW (апрель 1991). «Трехмерная структура основного фактора роста фибробластов человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (8): 3441–5. Bibcode : 1991PNAS ... 88.3441E . DOI : 10.1073 / pnas.88.8.3441 . PMC 51463 . PMID 1707542 .  
  34. ^ Гименес-Гальего G, Rodkey Дж, Беннет С, Риос-Candelore М, DiSalvo Дж, Томас К. (декабрь 1985). «Кислый фактор роста фибробластов головного мозга: полная аминокислотная последовательность и гомологии». Наука . 230 (4732): 1385–8. Bibcode : 1985Sci ... 230.1385G . DOI : 10.1126 / science.4071057 . PMID 4071057 . 
  35. ↑ Carter EP, Fearon AE, Grose RP (апрель 2015 г.). «Небрежный разговор стоит жизней: сигнализация рецептора фактора роста фибробластов и последствия нарушения пути». Trends Cell Biol . 25 (4): 221–33. DOI : 10.1016 / j.tcb.2014.11.003 . PMID 25467007 . 
  36. ↑ Nunes QM, Li Y, Sun C, Kinnunen TK, Fernig DG (январь 2016). «Факторы роста фибробластов как терапевтические средства восстановления и регенерации тканей» . PeerJ . 4 : e1535. DOI : 10,7717 / peerj.1535 . PMC 4715458 . PMID 26793421 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Fibroblast + Growth + Factors в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • FGF5 в тониках для волос
  • FGF1 в косметических продуктах
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR002348