Гельсолин (клеточный)

GSN

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
1C0F , 1C0G , 1D4X , 1DEJ , 1EQY , 1ESV , 1H1V , 1KCQ , 1MDU , 1NLV , 1NM1 , 1NMD , 1P8X , 1P8Z , 1SOL , 1T44 , 1YAG , 1YVN , 2FF3 , 2FF6 , 2FH1 , 2FH2 , 2FH3 , 2FH4 , 3A5L , 3А5М , 3А5Н, 3A5O , 3CI5 , 3CIP , 3CJB , 3CJC , 3FFK , 3FFN , 3TU5 , 4PKG , 4PKH , 4PKI , 4S10 , 4Z94

Идентификаторы

Псевдонимы

ГСН , ГСН, АДФ, АГЕЛ, гельсолин

Внешние идентификаторы

OMIM : 137350 MGI : 95851 HomoloGene : 147 GeneCards : GSN

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 2 (мышь) ^[1]

Группа	2 B \| 2 23,5 см	Начинать	35 256 380 п.н. ^[1]
Группа	2 B \| 2 23,5 см	Конец	35 307 892 п.н. ^[1]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• ион металла связывания • ГО: связывание белка 0001948 • актина связывания • миозина II связывания • ион кальция связывания • актин нити связывания
Сотовый компонент	• цитоплазма • цитозоль • микрочастицы крови • клеточная мембрана • внеклеточная область • саркоплазма • кортикального актинового цитоскелета • актина колпачок • podosomes • внеклеточного экзосом • цитоскелета • ядро клетки • секреторной гранулы Просвет • ficolin-1-богатых гранулу Просвет • сборок • внеклеточного • фокусное адгезия • актиновый цитоскелет • ламеллиподиум • миелиновая оболочка • перинуклеарная область цитоплазмы • макромолекулярный комплекс • фагоцитарный пузырь
Биологический процесс	• регуляция поляризации рафтов плазматической мембраны • процесс метаболизма клеточных белков • морфогенез ресничек • секвестирование мономеров актина • реорганизация актиновых филаментов • образование амилоидных фибрилл • положительная регуляция процесса апоптоза кератиноцитов • поперечно-полосатая мышечная атрофия • регуляция установления полярности Т-клеток • внеклеточный матрикс разборка • положительная регуляция активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующая в сигнальном пути апоптоза • позитивная регуляция нуклеации актина • регуляция кластеризации рецепторов • положительной регуляция экспрессии гены • клеточной организации проекция • белки дестабилизация • нити актина укупорка • регулирование podosome сборки • почечной абсорбция белка • гепатоцит процесс апоптоз • нейтрофилы дегрануляция • актин зарождение • нити актин разделительное • колючего конец нити актин укупорка • фагоцитоз, поглощение • апоптотический процесс • старение • полимеризация или деполимеризация актина • развитие олигодендроцитов • везикулярный транспорт • полимеризация актиновых филаментов • регуляция клеточной адгезии • заживление ран • регенерация тканей • ответ на этанол • опосредованная фосфатидилинозитолом передача сигналов • ответ на фолиевую кислоту • клеточный ответ на ион кадмия • положительное регулирование процессинга белка в фагоцитарных везикулах • клеточный ответ на интерферон-гамма
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


2934


227753

Ансамбль


ENSG00000148180


ENSMUSG00000026879

UniProt


P06396


P13020

RefSeq (мРНК)

NM_000177 NM_001127662 NM_001127663 NM_001127664 NM_001127665
NM_001127666 NM_001127667 NM_001258029 NM_001258030 NM_198252

NM_001206367 NM_001206368 NM_001206369 NM_146120 NM_001362945
NM_001362947 NM_001362948

RefSeq (белок)

NP_000168 NP_001121134 NP_001121135 NP_001121136 NP_001121137
NP_001121138 NP_001121139 NP_001244958 NP_001244959 NP_937895 NP_001339982 NP_001339983 NP_001339984 NP_001339985 NP_001339986 NP_001339987 NP_001339988 NP_001339989 NP_001339990 NP_001339991 NP_001339992 NP_001339993 NP_001339994 NP_001339995 NP_001339996 NP_001339997 NP_001339998 NP_001339999 NP_001340000 NP_001340001 NP_001340002 NP_001340003 NP_001340004 NP_001340005 NP_001340006 NP_001340007

NP_001193296 NP_001193297 NP_001193298 NP_666232 NP_001349874
NP_001349876 NP_001349877

Расположение (UCSC)

н / д

Chr 2: 35.26 - 35.31 Мб

PubMed поиск

^[2]

^[3]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Гельсолин - это актин- связывающий белок, который является ключевым регулятором сборки и разборки актиновых филаментов. Гельсолин является одним из самых эффективных членов суперсемейства гельсолин / виллин , расщепляющих актин , поскольку он разделяет с почти 100% эффективностью. ^[4]^[5]

Клеточный гельсолин, обнаруженный в цитозоле и митохондриях , ^[6] имеет близкую секретируемую форму, плазменный гельзолин , который содержит дополнительные 24 АА N-концевых удлинения. ^[7]^[8] Способность плазменного гельсолина разъединять актиновые волокна помогает организму оправиться от болезней и травм, которые вызывают утечку клеточного актина в кровь. Кроме того, он играет важную роль в врожденном иммунитете хозяина , активации макрофагов и локализации воспаления .

Структура [ править ]

Гельсолин представляет собой белок массой 82 кДа с шестью гомологичными субдоменами, обозначаемый как S1-S6. Каждый субдомен состоит из пятицепочечного β-листа , окруженного двумя α-спиралями , одна из которых расположена перпендикулярно нитям, а другая - параллельно. Β-листы трех N-концевых субдоменов (S1-S3) соединяются, чтобы сформировать расширенный β-лист, как и β-листы C-концевых субдоменов (S4-S6). ^[9]

Регламент [ править ]

Среди липид- связывающих регуляторных белков актина гельсолин (как и кофилин ) предпочтительно связывает полифосфоинозитид (PPI). ^[10] Связывающие последовательности в гельсолине очень похожи на мотивы в других PPI-связывающих белках. ^[10]

Активность Гельсолина стимулируется ионами кальция (Ca ²⁺ ). ^[5] Хотя белок сохраняет свою общую структурную целостность как в активированном, так и в деактивированном состояниях, спиральный хвост S6 движется как защелка в зависимости от концентрации ионов кальция. ^[11] С-конец определяет концентрацию кальция в клетке. Когда Ca ²⁺ отсутствует, хвост S6 экранирует сайты связывания актина на одной из спиралей S2. ^[9] Когда ион кальция прикрепляется к хвосту S6, он выпрямляется, обнажая актин-связывающие участки S2. ^[11]N-конец непосредственно участвует в разделении актина. S2 и S3 связываются с актином до того, как связывание S1 разрывает связи актин-актин и закрывает зазубренный конец. ^[10]

Гельсолин может подавляться локальным повышением концентрации фосфатидилинозитол (4,5) -бисфосфата (PIP ₂ ), PPI. Это двухэтапный процесс. Во-первых, (PIP ₂ ) связывается с S2 и S3, ингибируя связывание гельсолина на стороне актина. Затем (PIP ₂ ) связывается с S1 гельсолина, не позволяя гельсолину расщеплять актин, хотя (PIP ₂ ) не связывается напрямую с актин-связывающим сайтом гельсолина. ^[10]

Разделение актина Гельсолином , в отличие от разделения микротрубочек катанином , не требует дополнительных затрат энергии.

Сотовая связь [ править ]

Как важный регулятор актина, гельзолин играет роль в образовании подосом (наряду с Arp3, кортактином и Rho GTPases). ^[12]

Гельсолин также подавляет апоптоз , стабилизируя митохондрии . ^[6] Перед смертью клетки митохондрии обычно теряют мембранный потенциал и становятся более проницаемыми. Гельсолин может препятствовать высвобождению цитохрома С , препятствуя усилению сигнала, которое могло бы привести к апоптозу. ^[13]

Актин может быть поперечно сшит в гель с помощью протеинов, сшивающих актин. Гельсолин может превратить этот гель в золь , отсюда и название гельсолин.

Исследования на животных [ править ]

Исследования на мышах показывают, что гельзолин, как и другие белки, расщепляющие актин, не экспрессируется в значительной степени до окончания ранней эмбриональной стадии - примерно 2 недели у эмбрионов мышей . ^[14] Однако во взрослых образцах гельзолин особенно важен для подвижных клеток, таких как тромбоциты . Мыши с нулевыми gelsolin-кодирующих генов претерпевают нормальное развитие эмбриона , но деформация их тромбоцитов крови снижается их подвижность, в результате чего более медленный ответ на заживление ран. ^[14]

Также было показано, что недостаточность гельсолина у мышей вызывает повышенную проницаемость сосудистого легочного барьера, что позволяет предположить, что гельсолин играет важную роль в ответе на повреждение легких. ^[15]

Связанные белки [ править ]

Гельсолин-подобный домен
3FG7 ; Домен виллина-1 6: гельсолиноподобный домен. Длинная спираль прямая, что соответствуетформе гельсолина, активированнойCa 2+ . [16]
Идентификаторы
Условное обозначение	?

Сравнение последовательностей указывает на эволюционную взаимосвязь между гельсолином, виллином , фрагмином и северином . ^[17] Шесть больших повторяющихся сегментов встречаются в гельсолине и виллине, а 3 аналогичных сегмента - в северине и фрагмине. Множественные повторы связаны по структуре (но не последовательно) с доменом ADF-H , образуя суперсемейство ( InterPro : IPR029006 ). Семьи по- видимому, развивались из родового последовательности от 120 до 130 аминокислотных остатков . ^[17]^[4]

Археи Асгарда кодируют многие функциональные гельсолины. ^[18]

Взаимодействия [ править ]

Гельсолин представляет собой цитоплазматический , регулируемый кальцием, модулирующий актин белок, который связывается с зазубренными концами актиновых филаментов, предотвращая обмен мономеров (блокирование концов или кэппинг). ^[19] Он может способствовать зародышеобразованию (сборке мономеров в филаменты), а также разъединять существующие филаменты . Кроме того, этот белок с высоким сродством связывается с фибронектином . Плазменный гельзолин и цитоплазматический гельзолин происходят из одного гена путем чередования сайтов инициации и дифференциального сплайсинга . ^[7]

Гельсолин взаимодействует с:

Белок-предшественник амилоида , ^[20]
Рецептор андрогенов , ^[21]
PTK2B , ^[22] и
VDAC1 . ^[13]

См. Также [ править ]

Плазменный гельзолин
Кортактин
Виллин
Супервиллин
Амилоидоз финского типа

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026879 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b Ghoshdastider U, Popp D, Burtnick LD, Robinson RC (ноябрь 2013 г.). «Расширяющееся суперсемейство белков домена гомологии гельсолина». Цитоскелет . 70 (11): 775–95. DOI : 10.1002 / cm.21149 . PMID 24155256 . S2CID 205643538 .
^ a b Sun HQ, Ямамото М., Мехиллано М., Инь Х.Л. (ноябрь 1999 г.). «Гельсолин, многофункциональный белок, регулирующий актин» . Журнал биологической химии . 274 (47): 33179–82. DOI : 10.1074 / jbc.274.47.33179 . PMID 10559185 .
^ a b Koya RC, Fujita H, Shimizu S, Ohtsu M, Takimoto M, Tsujimoto Y, Kuzumaki N (май 2000 г.). «Гельсолин подавляет апоптоз, блокируя потерю потенциала митохондриальной мембраны и высвобождение цитохрома с» . Журнал биологической химии . 275 (20): 15343–9. DOI : 10.1074 / jbc.275.20.15343 . PMID 10809769 .
^ a b Kwiatkowski DJ, Stossel TP, Orkin SH, Mole JE, Colten HR, Yin HL (1986-10-02). «Гельсолины плазмы и цитоплазмы кодируются одним геном и содержат дублированный актин-связывающий домен». Природа . 323 (6087): 455–8. Bibcode : 1986Natur.323..455K . DOI : 10.1038 / 323455a0 . PMID 3020431 . S2CID 4356162 .
^ Наг S, M Ларссон, Robinson RC, Burtnick LD (июль 2013). «Гельсолин: хвост молекулярной гимнастки» . Цитоскелет . 70 (7): 360–84. DOI : 10.1002 / cm.21117 . PMID 23749648 . S2CID 23646422 .
^ a b Kiselar JG, Janmey PA, Almo SC, Chance MR (апрель 2003 г.). «Визуализация Ca2 + -зависимой активации гельсолина с помощью синхротронного отпечатка стопы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (7): 3942–7. Bibcode : 2003PNAS..100.3942K . DOI : 10.1073 / pnas.0736004100 . PMC 153027 . PMID 12655044 .
^ a b c d Yu FX, Sun HQ, Janmey PA, Yin HL (июль 1992 г.). «Идентификация полифосфоинозитид-связывающей последовательности в актиновом мономер-связывающем домене гельсолина». Журнал биологической химии . 267 (21): 14616–21. PMID 1321812 .
^ a b Буртник Л.Д., Уросев Д., Ироби Э., Нараян К., Робинсон Р.К. (июль 2004 г.). «Структура N-концевой половины гельсолина, связанного с актином: роль в разделении, апоптозе и FAF» . Журнал EMBO . 23 (14): 2713–22. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7600280 . PMC 514944 . PMID 15215896 .
^ Варон С, Tatin Ж, Moreau В, Ван Obberghen-Шиллинг Е, Фернандес-Соз S, Reuzeau Е, и др. (Май 2006 г.). «Трансформирующий фактор роста бета индуцирует розетки подосом в первичных эндотелиальных клетках аорты» . Молекулярная и клеточная биология . 26 (9): 3582–94. DOI : 10.1128 / MCB.26.9.3582-3594.2006 . PMC 1447430 . PMID 16611998 .
^ а б Кусано Х., Симидзу С., Коя Р.С., Фудзита Х., Камада С., Кузумаки Н., Цудзимото Ю. (октябрь 2000 г.). «Человеческий гельзолин предотвращает апоптоз, подавляя апоптотические митохондриальные изменения посредством закрытия VDAC» . Онкоген . 19 (42): 4807–14. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203868 . PMID 11039896 .
^ a b Witke W, Sharpe AH, Hartwig JH, Azuma T, Stossel TP, Kwiatkowski DJ (апрель 1995 г.). «Гемостатический, воспалительный и фибробластный реакции притуплены у мышей, лишенных гельсолина» . Cell . 81 (1): 41–51. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (95) 90369-0 . PMID 7720072 .
^ Becker PM, Кази AA, Wadgaonkar R, Пирса DB, Квятковский D, Гарсиа JG (апрель 2003). «Легочная сосудистая проницаемость и ишемическое повреждение у мышей с дефицитом гельсолина». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии . 28 (4): 478–84. DOI : 10,1165 / rcmb.2002-0024OC . PMID 12654637 .
^ Ван Х, Чумнарнсилпа С., Лунчанта А., Ли Кью, Куан Ю.М., Робин С. и др. (Август 2009 г.). «Выпрямление спирали как механизм активации в суперсемействе гельсолинов регуляторных белков актина» . Журнал биологической химии . 284 (32): 21265–9. DOI : 10.1074 / jbc.M109.019760 . PMC 2755850 . PMID 19491107 .
^ a b Way M, Weeds A (октябрь 1988 г.). «Нуклеотидная последовательность гельсолина плазмы свиньи. Сравнение белковой последовательности гельсолина человека и других актин-расщепляющих белков показывает сильную гомологию и доказательства наличия больших внутренних повторов». Журнал молекулярной биологии . 203 (4): 1127–33. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (88) 90132-5 . PMID 2850369 .
^ Akıl C, Tran LT, Orhant-Prioux M, Баскаран Y, Manser E, Blanchoin L, Robinson RC (август 2020). «Понимание эволюции регулируемой динамики актина посредством характеристики примитивных белков гельсолина / кофилина из архей Асгарда» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 117 (33): 19904–19913. DOI : 10.1073 / pnas.2009167117 . PMC 7444086 . PMID 32747565 .
Перейти ↑ Weeds AG, Gooch J, Pope B, Harris HE (ноябрь 1986). «Приготовление и характеристика свиной плазмы и гельсолинов тромбоцитов» . Европейский журнал биохимии . 161 (1): 69–76. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1986.tb10125.x . PMID 3023087 .
^ Чаухан В.П., Луч I, Чаухан A, Вишневский HM (май 1999). «Связывание гельсолина, секреторного белка, с бета-амилоидным белком». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 258 (2): 241–6. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.0623 . PMID 10329371 .
^ Nishimura K, Ting HJ, Harada Y, Tokizane T, Nonomura N, Kang HY и др. (Август 2003 г.). «Модуляция трансактивации рецептора андрогена гелзолином: недавно идентифицированный корегулятор рецептора андрогена». Исследования рака . 63 (16): 4888–94. PMID 12941811 .
^ Ван Q, Xie Y, Du QS, Wu XJ, Feng X, Mei L и др. (Февраль 2003 г.). «Регулирование образования остеокластических колец актина с помощью богатой пролином тирозинкиназы 2, взаимодействующей с гельсолином» . Журнал клеточной биологии . 160 (4): 565–75. DOI : 10,1083 / jcb.200207036 . PMC 2173747 . PMID 12578912 .

Внешние ссылки [ править ]

Gelsolin в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

http://www.bioaegistherapeutics.com

[refGRCm38Ensembl-1] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026879 - Ensembl , май 2017 г.

[2] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[3] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid24155256-4] Ghoshdastider U, Popp D, Burtnick LD, Robinson RC (ноябрь 2013 г.). «Расширяющееся суперсемейство белков домена гомологии гельсолина». Цитоскелет . 70 (11): 775–95. DOI : 10.1002 / cm.21149 . PMID 24155256 . S2CID 205643538 .

[Sun-5] Sun HQ, Ямамото М., Мехиллано М., Инь Х.Л. (ноябрь 1999 г.). «Гельсолин, многофункциональный белок, регулирующий актин» . Журнал биологической химии . 274 (47): 33179–82. DOI : 10.1074 / jbc.274.47.33179 . PMID 10559185 .

[Koya-6] Koya RC, Fujita H, Shimizu S, Ohtsu M, Takimoto M, Tsujimoto Y, Kuzumaki N (май 2000 г.). «Гельсолин подавляет апоптоз, блокируя потерю потенциала митохондриальной мембраны и высвобождение цитохрома с» . Журнал биологической химии . 275 (20): 15343–9. DOI : 10.1074 / jbc.275.20.15343 . PMID 10809769 .

[Kwiatkowski1986-7] Kwiatkowski DJ, Stossel TP, Orkin SH, Mole JE, Colten HR, Yin HL (1986-10-02). «Гельсолины плазмы и цитоплазмы кодируются одним геном и содержат дублированный актин-связывающий домен». Природа . 323 (6087): 455–8. Bibcode : 1986Natur.323..455K . DOI : 10.1038 / 323455a0 . PMID 3020431 . S2CID 4356162 .

[Nag2013Gymnast-8] Наг S, M Ларссон, Robinson RC, Burtnick LD (июль 2013). «Гельсолин: хвост молекулярной гимнастки» . Цитоскелет . 70 (7): 360–84. DOI : 10.1002 / cm.21117 . PMID 23749648 . S2CID 23646422 .

[Kiselar-9] Kiselar JG, Janmey PA, Almo SC, Chance MR (апрель 2003 г.). «Визуализация Ca2 + -зависимой активации гельсолина с помощью синхротронного отпечатка стопы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (7): 3942–7. Bibcode : 2003PNAS..100.3942K . DOI : 10.1073 / pnas.0736004100 . PMC 153027 . PMID 12655044 .

[Yu-10] Yu FX, Sun HQ, Janmey PA, Yin HL (июль 1992 г.). «Идентификация полифосфоинозитид-связывающей последовательности в актиновом мономер-связывающем домене гельсолина». Журнал биологической химии . 267 (21): 14616–21. PMID 1321812 .

[Burtnik-11] Буртник Л.Д., Уросев Д., Ироби Э., Нараян К., Робинсон Р.К. (июль 2004 г.). «Структура N-концевой половины гельсолина, связанного с актином: роль в разделении, апоптозе и FAF» . Журнал EMBO . 23 (14): 2713–22. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7600280 . PMC 514944 . PMID 15215896 .

[Varon-12] Варон С, Tatin Ж, Moreau В, Ван Obberghen-Шиллинг Е, Фернандес-Соз S, Reuzeau Е, и др. (Май 2006 г.). «Трансформирующий фактор роста бета индуцирует розетки подосом в первичных эндотелиальных клетках аорты» . Молекулярная и клеточная биология . 26 (9): 3582–94. DOI : 10.1128 / MCB.26.9.3582-3594.2006 . PMC 1447430 . PMID 16611998 .

[pmid11039896-13] а б Кусано Х., Симидзу С., Коя Р.С., Фудзита Х., Камада С., Кузумаки Н., Цудзимото Ю. (октябрь 2000 г.). «Человеческий гельзолин предотвращает апоптоз, подавляя апоптотические митохондриальные изменения посредством закрытия VDAC» . Онкоген . 19 (42): 4807–14. DOI : 10.1038 / sj.onc.1203868 . PMID 11039896 .

[Witke-14] Witke W, Sharpe AH, Hartwig JH, Azuma T, Stossel TP, Kwiatkowski DJ (апрель 1995 г.). «Гемостатический, воспалительный и фибробластный реакции притуплены у мышей, лишенных гельсолина» . Cell . 81 (1): 41–51. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (95) 90369-0 . PMID 7720072 .

[Becker-15] Becker PM, Кази AA, Wadgaonkar R, Пирса DB, Квятковский D, Гарсиа JG (апрель 2003). «Легочная сосудистая проницаемость и ишемическое повреждение у мышей с дефицитом гельсолина». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии . 28 (4): 478–84. DOI : 10,1165 / rcmb.2002-0024OC . PMID 12654637 .

[16] Ван Х, Чумнарнсилпа С., Лунчанта А., Ли Кью, Куан Ю.М., Робин С. и др. (Август 2009 г.). «Выпрямление спирали как механизм активации в суперсемействе гельсолинов регуляторных белков актина» . Журнал биологической химии . 284 (32): 21265–9. DOI : 10.1074 / jbc.M109.019760 . PMC 2755850 . PMID 19491107 .

[pmid2850369-17] Way M, Weeds A (октябрь 1988 г.). «Нуклеотидная последовательность гельсолина плазмы свиньи. Сравнение белковой последовательности гельсолина человека и других актин-расщепляющих белков показывает сильную гомологию и доказательства наличия больших внутренних повторов». Журнал молекулярной биологии . 203 (4): 1127–33. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (88) 90132-5 . PMID 2850369 .

[18] Akıl C, Tran LT, Orhant-Prioux M, Баскаран Y, Manser E, Blanchoin L, Robinson RC (август 2020). «Понимание эволюции регулируемой динамики актина посредством характеристики примитивных белков гельсолина / кофилина из архей Асгарда» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 117 (33): 19904–19913. DOI : 10.1073 / pnas.2009167117 . PMC 7444086 . PMID 32747565 .

[pmid3023087-19] Перейти ↑ Weeds AG, Gooch J, Pope B, Harris HE (ноябрь 1986). «Приготовление и характеристика свиной плазмы и гельсолинов тромбоцитов» . Европейский журнал биохимии . 161 (1): 69–76. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1986.tb10125.x . PMID 3023087 .

[pmid10329371-20] Чаухан В.П., Луч I, Чаухан A, Вишневский HM (май 1999). «Связывание гельсолина, секреторного белка, с бета-амилоидным белком». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 258 (2): 241–6. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.0623 . PMID 10329371 .

[pmid12941811-21] Nishimura K, Ting HJ, Harada Y, Tokizane T, Nonomura N, Kang HY и др. (Август 2003 г.). «Модуляция трансактивации рецептора андрогена гелзолином: недавно идентифицированный корегулятор рецептора андрогена». Исследования рака . 63 (16): 4888–94. PMID 12941811 .

[pmid12578912-22] Ван Q, Xie Y, Du QS, Wu XJ, Feng X, Mei L и др. (Февраль 2003 г.). «Регулирование образования остеокластических колец актина с помощью богатой пролином тирозинкиназы 2, взаимодействующей с гельсолином» . Журнал клеточной биологии . 160 (4): 565–75. DOI : 10,1083 / jcb.200207036 . PMC 2173747 . PMID 12578912 .