 | Эта статья требует дополнительных ссылок для проверки . ( июль 2007 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
Глобулярные белки или сферопротеины представляют собой сферические («шарообразные») белки и являются одним из распространенных типов белков (другие являются волокнистыми , неупорядоченными и мембранными белками ). Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуют коллоиды в воде), в отличие от волокнистых или мембранных белков. [1] Существует несколько классов складчатости глобулярных белков, поскольку существует множество различных архитектур, которые могут складываться в примерно сферическую форму.
Термин глобин может относиться более конкретно к белкам, включая глобиновую складку . [2]
Глобулярная структура и растворимость [ править ]
Термин глобулярный белок довольно старый (датируется, вероятно, 19 веком) и сейчас несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный словарь структурных мотивов . Глобулярную природу этих белков можно определить без использования современных методов, а только с помощью ультрацентрифуг или методов динамического светорассеяния .
Сферическая структура вызвана третичной структурой белка . Молекулы в неполярном (гидрофобные) аминокислоты ограничены по направлению к внутренней части молекулы , тогда как полярные (гидрофильные) аминокислоты связаны наружу, позволяя диполь-дипольные взаимодействия с растворителем , что объясняет растворимость молекулы.
Глобулярные белки лишь незначительно стабильны, потому что свободная энергия, высвобождаемая при свертывании белка в его нативную конформацию, относительно мала. Это связано с тем, что сворачивание белка требует энтропийных затрат. Поскольку первичная последовательность полипептидной цепи может образовывать многочисленные конформации, нативная глобулярная структура ограничивает ее конформацию только несколькими. Это приводит к снижению случайности, хотя нековалентные взаимодействия, такие как гидрофобные взаимодействия, стабилизируют структуру.
Хотя до сих пор неизвестно, как белки складываются естественным образом, новые данные помогли углубить понимание. Часть проблемы сворачивания белка состоит в том, что образуются несколько нековалентных, слабых взаимодействий, таких как водородные связи и взаимодействия Ван-дер-Ваальса . В настоящее время изучается механизм сворачивания белков с помощью нескольких методов. Даже в денатурированном состоянии протеин может быть свернут в правильную структуру.
Глобулярные белки, по-видимому, имеют два механизма сворачивания белков, либо модель диффузии-столкновения, либо модель конденсации нуклеации, хотя недавние открытия показали, что глобулярные белки, такие как PTP-BL PDZ2, складываются с характерными особенностями обеих моделей. Эти новые открытия показали, что переходные состояния белков могут влиять на их укладку. Сворачивание глобулярных белков также недавно было связано с лечением заболеваний, и были разработаны противораковые лиганды , которые связываются со свернутым, но не с природным белком. Эти исследования показали, что сворачивание глобулярных белков влияет на его функцию. [3]
Согласно второму закону термодинамики , разность свободной энергии между развернутым и свернутым состояниями обусловлена изменениями энтальпии и энтропии. Поскольку разница в свободной энергии глобулярного белка, которая возникает в результате сворачивания в его нативную конформацию, мала, он незначительно стабилен, что обеспечивает быструю скорость оборота и эффективный контроль деградации и синтеза белка.
Роль [ править ]
В отличие от волокнистых белков, которые выполняют только структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:
- Ферменты , катализируя органические реакции, протекающие в организме в мягких условиях и с большой специфичностью. Эту роль выполняют разные эстеразы .
- Мессенджеры , передавая сообщения для регулирования биологических процессов. Эту функцию выполняют гормоны , например, инсулин и т. Д.
- Транспортеры других молекул через мембраны
- Запасы аминокислот .
- Регуляторные роли также выполняют глобулярные белки, а не волокнистые белки.
- Структурные белки, например актин и тубулин , глобулярные и растворимые как мономеры, но полимеризуемые с образованием длинных жестких волокон.
Члены [ править ]
В этом разделе не процитировать любые источники . ( Март 2018 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
Среди наиболее известных глобулярных белков - гемоглобин , член семейства глобиновых белков . Другие глобулярные белки - это альфа , бета и гамма (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM) глобулин. См. Электрофорез белков для получения дополнительной информации о различных глобулинах. Почти все ферменты с основными метаболическими функциями имеют глобулярную форму, как и многие белки передачи сигналов .
Альбумины также являются глобулярными белками, хотя, в отличие от всех других глобулярных белков, они полностью растворимы в воде. Они не растворяются в масле.
Ссылки [ править ]
- ↑ Андреева А., Ховорт Д., Чотия С., Кулеша Е., Мурзин А.Г. (январь 2014 г.). «Прототип SCOP2: новый подход к изучению структуры белков» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (Проблема с базой данных): D310-4. DOI : 10.1093 / NAR / gkt1242 . PMC 3964979 . PMID 24293656 .
- ^ Globins в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- ^ Travaglini-Allocatelli C, Ivarsson Y, Jemth P, Джанни S (февраль 2009). «Сворачивание и стабильность глобулярных белков и последствия для функции». Текущее мнение в структурной биологии . 19 (1): 3–7. DOI : 10.1016 / j.sbi.2008.12.001 . PMID 19157852 .
