HSPA8

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
3AGY , 3AGZ , 3ESK , 3FZF , 3FZH , 3FZK , 3FZL , 3FZM , 4HWI , 3LDQ , 3M3Z , 4H5N , 4H5R , 4H5T , 4H5V , 4H5W , 4KBQ

Идентификаторы

Псевдонимы

HSPA8 , HEL-33, HEL-S-72p, HSC54, HSC70, HSC71, HSP71, HSP73, HSPA10, LAP-1, LAP1, NIP71, член 8 семейства белков теплового шока (Hsp70)

Внешние идентификаторы

OMIM : 600816 MGI : 105384 HomoloGene : 68524 GeneCards : HSPA8

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 11 (человека) ^[1]

Группа	11q24.1	Начинать	123 057 489 п.н. ^[1]
Группа	11q24.1	Конец	123 063 230 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 9 (мышь) ^[2]

Группа	9 A5.1 \| 9 21,55 см	Начинать	40 800 984 п.н. ^[2]
Группа	9 A5.1 \| 9 21,55 см	Конец	40 810 087 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• нуклеотид связывания • белок теплового шока связывание • разложенное связывания с белками • фосфатидилсерина связыванием • домена пальца C3HC4 типа RING связыванием • GO: 0001948 связывание белка • МНС класса II , белковым комплексом связыванием • фермента связывания • G-белок связывания рецептора • АТФ связывания • убиквитин белка лигазы связывания • активности АТФазы • связывание РНК • кадхерина связывания • связывающий белок, преодоление • связывание белка участвует в сворачивания белка • связывание шаперона • связывание неправильно свернутого белка • активность АТФазы, не покрывающей клатрин
Сотовый компонент	• цитоплазма • цитозоль • поздней эндосомы • микрочастицы крови • мембраны • фокальной адгезии • убиквитинлигаза комплекс • меланосомы • миелиновой оболочки • клеточная мембрана • клатрин-ваяемый кислоты транспортного гамма-аминомасляной везикулы мембраны • внутриклеточная • Prp19 комплекс • нуклеоплазма • лизосомальных мембрана • лизосомальных просвет • ядрышко • сплайсосомный комплекс • просветная сторона лизосомальной мембраны • Внеклеточный экзос • ядро клетки • presynapse • внеклеточный матрикс • Внеклеточная область • внеклеточный • секреторная гранула Просвет • ficolin-1-богатой гранула Просвет • лизосом • аутофагосома • аксон • дендритов • Терминал Bouton • пресинаптические цитозоле • постсинаптического цитозол • шаперон комплекс • рибонуклеопротеиновой
Биологический процесс	• опосредованная шапероном аутофагия • Сплайсинг мРНК с помощью сплайсосом • поздняя эндосомная микроаутофагия • регулирование транскрипции по шаблону ДНК • регуляция стабильности белка • регуляция стабильности мРНК • позитивная регуляция сплайсинга мРНК через сплайсосомы • клеточный ответ на голодание • обработка мРНК • опосредованная шапероном разборка комплекса транслокации аутофагии • транскрипция, ДНК-шаблон • опосредованное шапероном сворачивание белка, требующее кофактора • регуляция клеточного цикла • регуляция белкового комплекса стабильности • АТФ метаболического процесс • ответ на развернутый белок • шаперон-опосредованный белок транспорт участвует в шапероне-опосредованной аутофагии • клатрин пальто разборки • сворачивания белка • белок рефолдинг • регулирование клеточного ответа на тепло • GO: 0022415 вирусного процесс • отрицательная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • секреция нейротрансмиттера GO: 0010554 • регуляция сборки белкового комплекса • негативная регуляция надмолекулярной организации волокон • регуляция импорта протеина • сплайсинг РНК • метилирование белка • дегрануляция нейтрофилов • модуляция вирусного процесса хозяином • позитивная регуляция репликации вирусного генома хозяином • мембранная организация • нацеливание белка на лизосомы, участвующие в опосредованной шапероном аутофагии • аксо-дендритный транспорт • опосредованный везикулами транспорт • цитокин-опосредованный сигнальный путь • клеточный ответ на тепло • клеточный ответ на развернутый белок • медленный аксональный транспорт
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


3312


15481

Ансамбль


ENSG00000109971


ENSMUSG00000015656

UniProt


P11142


P63017

RefSeq (мРНК)


NM_006597 NM_153201


NM_031165 NM_001364480

RefSeq (белок)


NP_006588 NP_694881


NP_112442 NP_001351409

Расположение (UCSC)

Chr 11: 123.06 - 123.06 Мб

Chr 9: 40,8 - 40,81 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Теплового шока 70 кДа белок , 8 , также известный как тепловой шок родственно 71 кДа белка или Hsc70 или Hsp73 является белок теплового шока , что в организме человека кодируется HSPA8 гена на хромосоме 11. ^[5] В качестве члена белка теплового шока 70 семьи и шаперонный белок, он способствует правильной укладке вновь транслированных и неправильно свернутых белков, а также стабилизирует или разрушает мутантные белки. ^[5]^[6] Его функции вносят вклад в биологические процессы, включая передачу сигналов , апоптоз , аутофагию , гомеостаз белков и рост клеток.и дифференциация . ^[6]^[7]^[8] Это было связано с большим количеством видов рака , нейродегенеративных заболеваний , клеточного старения и старения. ^[6]^[7]

Структура [ править ]

Этот ген кодирует белок теплового шока 70 кДа, который является членом семейства белков теплового шока 70 (Hsp70). ^[5] Как белок Hsp70, он имеет С-концевой белковый субстрат-связывающий домен и N-концевой АТФ -связывающий домен. ^[9]^[10]^[11] Субдомен, связывающий субстрат, состоит из двух субдоменов, двухслойного субдомена β-сэндвича (SBDβ) и α-спирального субдомена (SBDα), которые соединены петлей Lα, β. SBDβ содержит карман для связывания пептида, тогда как SBDα служит крышкой, закрывающей щель для связывания субстрата. Связывающий домен АТФ состоит из четырех субдоменов, разделенных на две доли центральным карманом связывания АТФ / АДФ. Два концевых домена связаны друг с другом консервативной областью, называемой петлей LL, 1, которая имеет решающее значение для аллостерической регуляции . Считается, что неструктурированная область на самом конце С-конца является местом стыковки ко-шаперонов . ^[11]

Функция [ править ]

Семейство белков теплового шока 70 ( Hsp70 ) содержит как индуцируемые нагреванием, так и конститутивно экспрессируемые члены. Последние называются родственными белками теплового шока (Hsc). Белок теплового шока 70 кДа 8, также известный как Hsc70, принадлежит к подгруппе родственных тепловому шоку. Этот белок связывается с растущими полипептидами, облегчая правильную укладку белка . ^[5]Чтобы правильно сворачивать ненативные белки, шапероны Hsp70 взаимодействуют с гидрофобными пептидными сегментами белков АТФ-контролируемым образом. Хотя точный механизм все еще остается неясным, существует по крайней мере два альтернативных способа действия: кинетическое разделение и локальное развертывание. При кинетическом разделении Hsp70 повторно связываются и высвобождают субстраты в циклах, которые поддерживают низкие концентрации свободного субстрата. Это эффективно предотвращает агрегацию, позволяя свободным молекулам складываться до нативного состояния. При локальном разворачивании циклы связывания и высвобождения вызывают локальное разворачивание в субстрате, что помогает преодолеть кинетические барьеры для сворачивания в нативное состояние. В конечном итоге его роль в сворачивании белка способствует его функции в передаче сигнала, апоптозу, гомеостазу белка, а также росту и дифференцировке клеток.^[6]^[7] Hsc70, как известно, локализуется в цитоплазме и лизосомах , где он участвует в опосредованной шапероном аутофагии , помогая разворачиванию и перемещению субстратных белков через мембрану в просвет лизосомы . ^[12]^[13] Посредством этого пути Hsc70 также способствует деградации проапоптотических BBC3 / PUMA в нормальных условиях, тем самым обеспечивая цитопротекцию. ^[13]

Hsc70 дополнительно служит положительным регулятором перехода клеточного цикла и канцерогенеза. Например, Hsc70 регулирует накопление в ядрах циклина D1, который играет ключевую роль в переходе клеточного цикла из G1 в S-фазу. ^[14]^[15]

Другая функция Hsc70 - это как АТФаза в разборке везикул, покрытых клатрином, во время транспорта компонентов мембраны через клетку. ^[5]^[16] Он работает с ауксилином для удаления клатрина из покрытых везикул. В нейронах синаптоянин также является важным белком, участвующим в снятии оболочки везикул. ^[5] Hsc70 является ключевым компонентом опосредованной шапероном аутофагии, при этом он придает селективность белкам, разрушаемым этим лизосомным путем. ^[5]^[16]

Сравнение Hsc70 и Hsp70 [ править ]

Человеческий Hsc70 на 85% идентичен человеческому Hsp70 (рабочая среда SDSC, анализ blosom26 по умолчанию). Научное сообщество давно предполагало, что Hsp70 и Hsc70 выполняют сходные клеточные роли, но это предположение оказалось неполным. Хотя Hsc70 также выполняет функции шаперона в нормальных условиях, в отличие от канонических белков теплового шока, Hsc70 конститутивно экспрессируется и выполняет функции, связанные с нормальными клеточными процессами, такими как убиквитилирование и деградация белка . ^[16]^[17]

Клиническое значение [ править ]

Белки-члены Hsp70 являются важными составляющими апоптоза. Во время нормальных эмбриологических процессов или во время клеточного повреждения (например, ишемическое-реперфузионное повреждение во время сердечных приступов и инсультов ) или во время развития и процессов при раке апоптотическая клетка претерпевает структурные изменения, включая сокращение клеток, образование пузырей плазматической мембраны, ядерную конденсацию и фрагментацию. из ДНК и ядра . За этим следует фрагментация на апоптотические тельца, которые быстро удаляются фагоцитами , тем самым предотвращая воспалительную реакцию. ^[18]Это способ гибели клеток, определяемый характерными морфологическими, биохимическими и молекулярными изменениями. Сначала он был описан как «усадочный некроз», а затем этот термин был заменен на апоптоз, чтобы подчеркнуть его роль, противоположную митозу, в кинетике ткани. На более поздних стадиях апоптоза вся клетка становится фрагментированной, образуя ряд апоптотических телец, связанных с плазматической мембраной, которые содержат ядерные и / или цитоплазматические элементы. Ультраструктурный вид некроза совершенно иной, основными признаками которого являются набухание митохондрий, разрушение плазматической мембраны и дезинтеграция клеток. Апоптоз возникает во многих физиологических и патологических процессах. Он играет важную роль во время эмбриональногоразвитие как запрограммированная гибель клеток и сопровождает множество нормальных инволюционных процессов, в которых оно служит механизмом для удаления «нежелательных» клеток.

Белки-члены Hsp70, включая Hsp72, ингибируют апоптоз, воздействуя на каспазозависимый путь и против агентов, вызывающих апоптоз, таких как фактор некроза опухоли-α (TNFα), стауроспорин и доксорубицин . Эта роль приводит к его вовлечению во многие патологические процессы, такие как онкогенез, нейродегенерация и старение. В частности, повышенная экспрессия Hsp72 была связана с развитием некоторых видов рака, такие как гепатоцеллюлярная карцинома , рак желудка , рака толстой кишки , рака молочной железы и рак легкого , что привело к его использованию в качестве прогностических маркеров для этих видов рака. ^[7]Повышенные уровни Hsp70 в опухолевых клетках могут увеличивать злокачественность и устойчивость к терапии за счет образования комплексов и, следовательно, стабилизации онкофетальных белков и продуктов и их транспортировки во внутриклеточные участки, тем самым способствуя пролиферации опухолевых клеток. ^[19]^[7] В результате стратегии противоопухолевой вакцины против Hsp70 оказались очень успешными на животных моделях и прошли клинические испытания. ^[7] Одно лечение, рекомбинированная вакцина Hsp72 / AFP, вызывало устойчивый защитный иммунитет против опухолей, экспрессирующих AFP, в экспериментах на мышах. Таким образом, вакцина перспективна для лечения гепатоцеллюлярной карциномы. ^{[7] С} другой стороны, сверхэкспрессия Hsp70 может уменьшить повреждение отишемию - реперфузии в сердечной мышце, а также повреждение от нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Альцгеймера , болезнь Паркинсона , болезнь Хантингтона , и спиноцеребеллярные атаксии , и старения и клеточного старения, а наблюдаемые в долгожителей , подвергнутых тепловой шок вызов. ^[19]^[20] В частности, Hsc70 играет защитную роль при вышеупомянутых заболеваниях, а также при других психоневрологических расстройствах, таких как шизофрения. ^[21]Его защитная роль была дополнительно подчеркнута в исследовании, которое идентифицировало HSPA8 вместе с другими белками HSP70 в основной подсети более широкого интерактома шаперома, который функционирует как защита протеостаза и подавляется в стареющем мозге и в мозге при болезни Альцгеймера, Паркинсона и Хантингтона. больные заболеваниями. ^[22]

Взаимодействия [ править ]

Hsc70 образует шаперонный комплекс, взаимодействуя с белком теплового шока 40 кДа ( Hsp40 ), белком теплового шока 90 кД ( Hsp90 ), взаимодействующим с hsc70 белком ( HIP ), организующим белком hsc70-hsp90 ( HOP ) и ассоциированный с Bcl2 белок атаноген 1 ( BAG1 ). ^[12]

Также было показано, что HSPA8 взаимодействует с:

BBC Three , ^[13]
BAG1 , ^[23]^[24]
BAG2 , ^[23]
BAG3 , ^[23]
BAG4 , ^[25]
CDC5L , ^[26]
CITED1 , ^[27]
CCND1 , ^[28]
DNAJA3 , ^[29]
GJA1 , ^[28]
HSPBP1 , ^[30]^[31]
PARK2 , ^[32] и
STUB1 . ^[33]

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000109971 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015656 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b c d e f g "Ген Entrez: белок теплового шока HSPA8 70 кДа 8" .
↑ a b c d Mayer MP, Bukau B (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–684. DOI : 10.1007 / s00018-004-4464-6 . PMC 2773841 . PMID 15770419 .
^ Б с д е е г Ван X, Q, Ван Лин H, Li S, L, Sun Yang Y (февраль 2013 г. ). «HSP72 и gp96 при гастроэнтерологическом раке». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 417 : 73–9. DOI : 10.1016 / j.cca.2012.12.017 . PMID 23266770 .
^ Xilouri M, L Stefanis (декабрь 2016). "Шаперон опосредованная аутофагия: голодание, чтобы процветать". Обзоры исследований старения . 32 : 13–21. DOI : 10.1016 / j.arr.2016.07.001 . PMID 27484893 . S2CID 884595 .
^ Ravagnan л, Gurbuxani S, Susin С.А., Maisse С, Daugas Е, Zamzami Н, Мак Т, Jäättelä М, Пеннингер Ю.М., Гарридо С, Кремер G (сентябрь 2001 г.). «Белок теплового шока 70 противодействует фактору, вызывающему апоптоз». Nat. Cell Biol . 3 (9): 839–43. DOI : 10.1038 / ncb0901-839 . PMID 11533664 . S2CID 21164493 .
Перейти ↑ Zhang B, Rong R, Li H, Peng X, Xiong L, Wang Y, Yu X, Mao H (2015). «Белок теплового шока 72 подавляет апоптоз за счет увеличения стабильности X-связанного ингибитора белка апоптоза при ишемии / реперфузии почек» . Mol Med Rep . 11 (3): 1793–9. DOI : 10.3892 / mmr.2014.2939 . PMC 4270332 . PMID 25394481 .
^ a b Чжан П., Лей Джи, Мерфи М.Э., Джордж Д.Л., Марморштейн Р. (2014). «Кристаллическая структура индуцируемого стрессом домена связывания субстрата человеческого белка теплового шока 70 в комплексе с пептидным субстратом» . PLOS ONE . 9 (7): e103518. DOI : 10.1371 / journal.pone.0103518 . PMC 4110032 . PMID 25058147 .
^ a b Majeski AE, Dice JF (2004). «Механизмы шаперон-опосредованной аутофагии». Int. J. Biochem. Cell Biol . 36 (12): 2435–44. DOI : 10.1016 / j.biocel.2004.02.013 . PMID 15325583 .
^ a b c Се В, Чжан Л., Цзяо Х, Гуань Л., Чжа Дж, Ли Х, Ву М, Ван З, Хань Дж, Ю Х (июль 2015 г.). «Опосредованная шапероном аутофагия предотвращает апоптоз за счет разрушения BBC3 / PUMA» . Аутофагия . 11 (9): 1623–1635. DOI : 10.1080 / 15548627.2015.1075688 . PMC 4590652 . PMID 26212789 .
^ Диль, JA; Ян, Вт; Римерман, Р.А.; Сяо, H; Эмили, А (март 2003 г.). «Hsc70 регулирует накопление циклина D1 и циклин D1-зависимой протеинкиназы» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1764–74. DOI : 10.1128 / mcb.23.5.1764-1774.2003 . PMC 151693 . PMID 12588994 .
^ Хатакэям Т, Даи Р, Харад У, Hino Н, Р Цукахара, Мара Y, Otsuji Е, Такамацу Т (2013). «Connexin43 функционирует как новый взаимодействующий партнер родственного белка теплового шока 70» . Научные отчеты . 3 : 2719. DOI : 10.1038 / srep02719 . PMC 3779846 . PMID 24056538 .
^ a b c Гольдфарб С.Б., Кашлан О.Б., Уоткинс Дж.Н., Суод Л., Ян В., Клейман Т.Р., Рубинштейн Р.К. (апрель 2006 г.). «Дифференциальные эффекты Hsc70 и Hsp70 на внутриклеточный транспорт и функциональную экспрессию эпителиальных натриевых каналов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (15): 5817–22. DOI : 10.1073 / pnas.0507903103 . PMC 1458656 . PMID 16585520 .
^ Soss SE, Rose KL, Hill S, S Jouan, Chazin WJ (2015). «Биохимический и протеомный анализ убиквитинирования Hsc70 и Hsp70 с помощью E3-лигазы CHIP» . PLOS ONE . 10 (5): e0128240. DOI : 10.1371 / journal.pone.0128240 . PMC 4444009 . PMID 26010904 .
↑ Kerr JF, Wyllie AH, Currie AR (август 1972 г.). «Апоптоз: основное биологическое явление с широким спектром влияния на кинетику тканей» . Британский журнал рака . 26 (4): 239–57. DOI : 10.1038 / bjc.1972.33 . PMC 2008650 . PMID 4561027 .
↑ a b Mayer MP, Bukau B (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. DOI : 10.1007 / s00018-004-4464-6 . PMC 2773841 . PMID 15770419 .
^ Henstridge DC, Уиземовские M, Febbraio MA (2014). «Сопровождение метаболической стороны: новая терапевтическая роль белков теплового шока при ожирении и диабете 2 типа» . Mol Metab . 3 (8): 781–93. DOI : 10.1016 / j.molmet.2014.08.003 . PMC 4216407 . PMID 25379403 .
^ Bozidis Р, Т Hyphantis, Мантас С, Sotiropoulou М, Antypa Н, Andreoulakis Е, Serretti А, Mavreas В, Антониу К (апрель 2014). «Полиморфизмы HSP70 у пациентов с шизофренией, не принимавших наркотики с первым психотическим эпизодом». Науки о жизни . 100 (2): 133–7. DOI : 10.1016 / j.lfs.2014.02.006 . PMID 24548631 .
^ Брем М, Voisine С, Т Rolland, Wachi S, Соупер JH, Чж У, Ортон К, Виллелле А, D Гарс, Видали М, Ge Н, Моримото Р. (2014). «Консервированная подсеть шаперома защищает гомеостаз белка при старении и нейродегенеративных заболеваниях» . Cell Rep . 9 (3): 1135–1150. DOI : 10.1016 / j.celrep.2014.09.042 . PMC 4255334 . PMID 25437566 .
^ a b c Такаяма С., Се З., Рид Дж. К. (январь 1999 г.). «Эволюционно консервативное семейство регуляторов молекулярных шаперонов Hsp70 / Hsc70» . Журнал биологической химии . 274 (2): 781–6. DOI : 10.1074 / jbc.274.2.781 . PMID 9873016 .
^ Такаяма S, Bimston Д.Н., Мацузава S, Freeman БК, Эм-Sempé С, Се Z, Моримото Р., Рид JC (август 1997 г.). «BAG-1 модулирует шаперонную активность Hsp70 / Hsc70» . Журнал EMBO . 16 (16): 4887–96. DOI : 10.1093 / emboj / 16.16.4887 . PMC 1170124 . PMID 9305631 .
Перейти ↑ Miki K, Eddy EM (апрель 2002 г.). «Рецептор 1 фактора некроза опухоли представляет собой АТФазу, регулируемую глушителем домена смерти» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (8): 2536–43. DOI : 10.1128 / MCB.22.8.2536-2543.2002 . PMC 133739 . PMID 11909948 .
^ Ajuh P, Кюстер B, Панов K, Zomerdijk JC, Mann M, Lamond AI (декабрь 2000). «Функциональный анализ человеческого комплекса CDC5L и идентификация его компонентов с помощью масс-спектрометрии» . Журнал EMBO . 19 (23): 6569–81. DOI : 10.1093 / emboj / 19.23.6569 . PMC 305846 . PMID 11101529 .
^ Яхата Т де Caestecker МП, Lechleider RJ, Andriole S, Roberts AB, Isselbacher KJ, Сиодой T (Mar 2000). «Не связывающийся с ДНК трансактиватор MSG1 связывается с коактиваторами p300 / CBP, усиливая их функциональную связь с факторами транскрипции Smad» . Журнал биологической химии . 275 (12): 8825–34. DOI : 10.1074 / jbc.275.12.8825 . PMID 10722728 .
^ a b Hatakeyama T, Dai P, Harada Y, Hino H, Tsukahara F, Maru Y, Otsuji E, Takamatsu T (2013). «Connexin43 функционирует как новый взаимодействующий партнер родственного белка теплового шока 70» . Научные отчеты . 3 : 2719. DOI : 10.1038 / srep02719 . PMC 3779846 . PMID 24056538 .
↑ Sarkar S, Pollack BP, Lin KT, Kotenko SV, Cook JR, Lewis A, Pestka S (декабрь 2001 г.). «hTid-1, белок DnaJ человека, модулирует путь передачи сигналов интерферона» . Журнал биологической химии . 276 (52): 49034–42. DOI : 10.1074 / jbc.M103683200 . PMID 11679576 .
^ Руала ДФ, Венкатесан К, Хао Т, Hirozane-Kishikawa Т, Dricot А, Ли Н, Беррис Г.Ф., Джиббонс ФО, Дрезе М, Ayivi-Guedehoussou Н, Klitgord Н, Саймон С, Boxem М, Мильштейн S, Розенберг J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S , Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети белок-белкового взаимодействия человека». Природа . 437 (7062): 1173–8. DOI : 10,1038 / природа04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .
^ Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E, Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W., Lehrach H, Wanker EE (сентябрь 2005 г.). «Сеть взаимодействия белок-белок человека: ресурс для аннотирования протеома». Cell . 122 (6): 957–68. DOI : 10.1016 / j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070 . S2CID 8235923 .
↑ Imai Y, Soda M, Hatakeyama S, Akagi T, Hashikawa T., Nakayama KI, Takahashi R (июль 2002 г.). «CHIP связан с паркином, геном, ответственным за семейную болезнь Паркинсона, и усиливает его активность убиквитинлигазы». Молекулярная клетка . 10 (1): 55–67. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (02) 00583-X . PMID 12150907 .
^ Баллинджер СА, Коннелл Р, У Y, Z Ху, Томпсон LJ, Инь Л.Я., Паттерсона С (июнь 1999). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперонов» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (6): 4535–45. DOI : 10.1128 / mcb.19.6.4535 . PMC 104411 . PMID 10330192 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Кианг Дж. Г. (декабрь 2004 г.). «Индуцируемый белок теплового шока 70 кДа и индуцибельная синтаза оксида азота при повреждении, вызванном кровотечением / реанимацией» . Клеточные исследования . 14 (6): 450–9. DOI : 10.1038 / sj.cr.7290247 . PMID 15625011 . S2CID 21654486 .
Расмуссен Х. Х., ван Дамм Дж., Пуйпе М., Гессер Б., Селис Дж. Э., Вандекеркхов Дж. (Декабрь 1992 г.). «Микропоследовательности 145 белков, записанные в двумерной базе данных гелевых белков нормальных эпидермальных кератиноцитов человека». Электрофорез . 13 (12): 960–9. DOI : 10.1002 / elps.11501301199 . PMID 1286667 . S2CID 41855774 .
Хаттори Х., Лю Ю.С., Тонай И., Уэда М., Канеда Т., Кобаяши Т., Танабе К., Оцука К. (февраль 1992 г.). «Внутриклеточная локализация и частичная аминокислотная последовательность стресс-индуцируемого белка 40 кДа в клетках HeLa». Структура и функции клеток . 17 (1): 77–86. DOI : 10,1247 / csf.17.77 . PMID 1586970 .
ДеЛука-Флаэрти C, McKay DB, Parham P, Hill BL (сентябрь 1990 г.). «Непокрытый белок (hsc70) связывает конформационно лабильный домен легкой цепи клатрина LCa, чтобы стимулировать гидролиз АТФ». Cell . 62 (5): 875–87. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (90) 90263-E . PMID 1975516 . S2CID 9501568 .
Лим М.Ю., Дэвис Н., Чжан Дж.Й., Bose HR (март 1990 г.). «Онкогенный продукт v-rel образует комплекс с клеточными белками, включая его протоонкогенный продукт и белок теплового шока 70». Вирусология . 175 (1): 149–60. DOI : 10.1016 / 0042-6822 (90) 90195-W . PMID 2155506 .
Уэлч WJ, Mizzen LA (апрель 1988 г.). «Характеристика термотолерантной клетки. II. Влияние на внутриклеточное распределение белка теплового шока 70, промежуточных филаментов и малых ядерных рибонуклеопротеидных комплексов» . Журнал клеточной биологии . 106 (4): 1117–30. DOI : 10,1083 / jcb.106.4.1117 . PMC 2115010 . PMID 2966179 .
Dworniczak B, Mirault ME (июль 1987 г.). «Структура и экспрессия человеческого гена, кодирующего« родственный »белок теплового шока 71 кДа» . Исследования нуклеиновых кислот . 15 (13): 5181–97. DOI : 10.1093 / NAR / 15.13.5181 . PMC 305955 . PMID 3037489 .
Rensing SA, Maier UG (июль 1994 г.). «Филогенетический анализ семейства белков стресс-70». Журнал молекулярной эволюции . 39 (1): 80–6. DOI : 10.1007 / BF00178252 . PMID 7545947 . S2CID 37505045 .
Лейн Б., Ириарте А., Маттингли-младший, Морено Дж. И., Мартинес-Каррион М. (октябрь 1995 г.). «Структурные особенности предшественника митохондриальной аспартатаминотрансферазы, ответственного за связывание с hsp70» . Журнал биологической химии . 270 (42): 24732–9. DOI : 10.1074 / jbc.270.42.24732 . PMID 7559589 .
Бенароудж Н., Бателье Дж., Триниоль Ф., Ладжими М.М. (ноябрь 1995 г.). «Самоассоциация молекулярного шаперона HSC70». Биохимия . 34 (46): 15282–90. DOI : 10.1021 / bi00046a037 . PMID 7578144 .
Nunes SL, Calderwood SK (август 1995 г.). «Фактор теплового шока-1 и родственный белок теплового шока 70 связываются в высокомолекулярные комплексы в цитоплазме клеток NIH-3T3». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 213 (1): 1–6. DOI : 10.1006 / bbrc.1995.2090 . PMID 7639722 .
Иноуэ А., Торигоэ Т., Согахата К., Камигучи К., Такахаши С., Савада Ю., Сайджо М., Тайя Ю., Исии С., Сато Н., Кикучи К. (сентябрь 1995 г.). "Родственный белок теплового шока 70 кДа взаимодействует непосредственно с N-концевой областью продукта гена ретинобластомы pRb. Идентификация новой области взаимодействия белков, опосредующих pRb" . Журнал биологической химии . 270 (38): 22571–6. DOI : 10.1074 / jbc.270.38.22571 . PMID 7673249 .
Абэ Т., Кониси Т., Хирано Т., Касаи Х., Симидзу К., Кашимура М., Хигаши К. (январь 1995 г.). «Возможная корреляция между повреждением ДНК, вызванным перекисью водорода, и перемещением белка теплового шока 70 в ядро». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 206 (2): 548–55. DOI : 10.1006 / bbrc.1995.1078 . PMID 7826371 .
Furlini G, Vignoli M, Re MC, Gibellini D, Ramazzotti E, Zauli G, La Placa M (январь 1994 г.). «Взаимодействие вируса иммунодефицита человека типа 1 с мембраной клеток CD4 + индуцирует синтез и ядерную транслокацию 70К белка теплового шока» . Журнал общей вирусологии . 75 (1): 193–9. DOI : 10.1099 / 0022-1317-75-1-193 . PMID 7906708 .
Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Тавария М., Габриэле Т., Андерсон Р.Л., Миро М.Э., Бейкер Е., Сазерленд Дж., Кола I (сентябрь 1995 г.). «Локализация гена, кодирующего родственный белок теплового шока человека, HSP73, на хромосоме 11». Геномика . 29 (1): 266–8. DOI : 10.1006 / geno.1995.1242 . PMID 8530083 .
Гао Б., Айзенберг Е., Грин Л. (июль 1996 г.). «Влияние конститутивной полимеризации белка теплового шока 70 кДа на его взаимодействие с белковым субстратом» . Журнал биологической химии . 271 (28): 16792–7. DOI : 10.1074 / jbc.271.28.16792 . PMID 8663341 .
Эгертон М., Мориц Р.Л., Друкер Б., Келсо А., Симпсон Р.Дж. (июль 1996 г.). «Идентификация родственного белка теплового шока 70 кДа (Hsc70) и альфа-актинина-1 как новых фосфотирозин-содержащих белков в Т-лимфоцитах». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 224 (3): 666–74. DOI : 10.1006 / bbrc.1996.1082 . PMID 8713105 .
Lamian V, Small GM, Feldherr CM (октябрь 1996 г.). «Доказательства существования нового механизма ядерного импорта Hsc70». Экспериментальные исследования клеток . 228 (1): 84–91. DOI : 10.1006 / excr.1996.0302 . PMID 8892974 .
Хансен С., Миджли Калифорния, Лейн Д.П., Фриман Британская Колумбия, Моримото Р.И., Хапп Т.Р. (ноябрь 1996 г.). «Для активации мышиного p53 бактериальным Hsp70 требуется модификация двух различных COOH-концевых доменов» . Журнал биологической химии . 271 (48): 30922–8. DOI : 10.1074 / jbc.271.48.30922 . PMID 8940078 .

Внешние ссылки [ править ]

Hsc70 + Protein в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для человеческого родственного белка 71 кДа теплового шока.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000109971 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000015656 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] "Ген Entrez: белок теплового шока HSPA8 70 кДа 8" .

[Meyer_2005-6] Mayer MP, Bukau B (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–684. DOI : 10.1007 / s00018-004-4464-6 . PMC 2773841 . PMID 15770419 .

[pmid=23266770-7] Б с д е е г Ван X, Q, Ван Лин H, Li S, L, Sun Yang Y (февраль 2013 г. ). «HSP72 и gp96 при гастроэнтерологическом раке». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 417 : 73–9. DOI : 10.1016 / j.cca.2012.12.017 . PMID 23266770 .

[Starve-8] Xilouri M, L Stefanis (декабрь 2016). "Шаперон опосредованная аутофагия: голодание, чтобы процветать". Обзоры исследований старения . 32 : 13–21. DOI : 10.1016 / j.arr.2016.07.001 . PMID 27484893 . S2CID 884595 .

[pmid11533664-9] Ravagnan л, Gurbuxani S, Susin С.А., Maisse С, Daugas Е, Zamzami Н, Мак Т, Jäättelä М, Пеннингер Ю.М., Гарридо С, Кремер G (сентябрь 2001 г.). «Белок теплового шока 70 противодействует фактору, вызывающему апоптоз». Nat. Cell Biol . 3 (9): 839–43. DOI : 10.1038 / ncb0901-839 . PMID 11533664 . S2CID 21164493 .

[pmid25394481-10] Перейти ↑ Zhang B, Rong R, Li H, Peng X, Xiong L, Wang Y, Yu X, Mao H (2015). «Белок теплового шока 72 подавляет апоптоз за счет увеличения стабильности X-связанного ингибитора белка апоптоза при ишемии / реперфузии почек» . Mol Med Rep . 11 (3): 1793–9. DOI : 10.3892 / mmr.2014.2939 . PMC 4270332 . PMID 25394481 .

[pmid25058147-11] Чжан П., Лей Джи, Мерфи М.Э., Джордж Д.Л., Марморштейн Р. (2014). «Кристаллическая структура индуцируемого стрессом домена связывания субстрата человеческого белка теплового шока 70 в комплексе с пептидным субстратом» . PLOS ONE . 9 (7): e103518. DOI : 10.1371 / journal.pone.0103518 . PMC 4110032 . PMID 25058147 .

[pmid15325583-12] Majeski AE, Dice JF (2004). «Механизмы шаперон-опосредованной аутофагии». Int. J. Biochem. Cell Biol . 36 (12): 2435–44. DOI : 10.1016 / j.biocel.2004.02.013 . PMID 15325583 .

[pmid26212789-13] Се В, Чжан Л., Цзяо Х, Гуань Л., Чжа Дж, Ли Х, Ву М, Ван З, Хань Дж, Ю Х (июль 2015 г.). «Опосредованная шапероном аутофагия предотвращает апоптоз за счет разрушения BBC3 / PUMA» . Аутофагия . 11 (9): 1623–1635. DOI : 10.1080 / 15548627.2015.1075688 . PMC 4590652 . PMID 26212789 .

[14] Диль, JA; Ян, Вт; Римерман, Р.А.; Сяо, H; Эмили, А (март 2003 г.). «Hsc70 регулирует накопление циклина D1 и циклин D1-зависимой протеинкиназы» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (5): 1764–74. DOI : 10.1128 / mcb.23.5.1764-1774.2003 . PMC 151693 . PMID 12588994 .

[pmid=24056538-15] Хатакэям Т, Даи Р, Харад У, Hino Н, Р Цукахара, Мара Y, Otsuji Е, Такамацу Т (2013). «Connexin43 функционирует как новый взаимодействующий партнер родственного белка теплового шока 70» . Научные отчеты . 3 : 2719. DOI : 10.1038 / srep02719 . PMC 3779846 . PMID 24056538 .

[doi10.1073/pnas.0507903103-16] Гольдфарб С.Б., Кашлан О.Б., Уоткинс Дж.Н., Суод Л., Ян В., Клейман Т.Р., Рубинштейн Р.К. (апрель 2006 г.). «Дифференциальные эффекты Hsc70 и Hsp70 на внутриклеточный транспорт и функциональную экспрессию эпителиальных натриевых каналов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (15): 5817–22. DOI : 10.1073 / pnas.0507903103 . PMC 1458656 . PMID 16585520 .

[17] Soss SE, Rose KL, Hill S, S Jouan, Chazin WJ (2015). «Биохимический и протеомный анализ убиквитинирования Hsc70 и Hsp70 с помощью E3-лигазы CHIP» . PLOS ONE . 10 (5): e0128240. DOI : 10.1371 / journal.pone.0128240 . PMC 4444009 . PMID 26010904 .

[18] Kerr JF, Wyllie AH, Currie AR (август 1972 г.). «Апоптоз: основное биологическое явление с широким спектром влияния на кинетику тканей» . Британский журнал рака . 26 (4): 239–57. DOI : 10.1038 / bjc.1972.33 . PMC 2008650 . PMID 4561027 .

[PMC2773841-19] Mayer MP, Bukau B (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. DOI : 10.1007 / s00018-004-4464-6 . PMC 2773841 . PMID 15770419 .

[pmid25379403-20] Henstridge DC, Уиземовские M, Febbraio MA (2014). «Сопровождение метаболической стороны: новая терапевтическая роль белков теплового шока при ожирении и диабете 2 типа» . Mol Metab . 3 (8): 781–93. DOI : 10.1016 / j.molmet.2014.08.003 . PMC 4216407 . PMID 25379403 .

[pmid=24548631-21] Bozidis Р, Т Hyphantis, Мантас С, Sotiropoulou М, Antypa Н, Andreoulakis Е, Serretti А, Mavreas В, Антониу К (апрель 2014). «Полиморфизмы HSP70 у пациентов с шизофренией, не принимавших наркотики с первым психотическим эпизодом». Науки о жизни . 100 (2): 133–7. DOI : 10.1016 / j.lfs.2014.02.006 . PMID 24548631 .

[22] Брем М, Voisine С, Т Rolland, Wachi S, Соупер JH, Чж У, Ортон К, Виллелле А, D Гарс, Видали М, Ge Н, Моримото Р. (2014). «Консервированная подсеть шаперома защищает гомеостаз белка при старении и нейродегенеративных заболеваниях» . Cell Rep . 9 (3): 1135–1150. DOI : 10.1016 / j.celrep.2014.09.042 . PMC 4255334 . PMID 25437566 .

[pmid9873016-23] Такаяма С., Се З., Рид Дж. К. (январь 1999 г.). «Эволюционно консервативное семейство регуляторов молекулярных шаперонов Hsp70 / Hsc70» . Журнал биологической химии . 274 (2): 781–6. DOI : 10.1074 / jbc.274.2.781 . PMID 9873016 .

[pmid9305631-24] Такаяма S, Bimston Д.Н., Мацузава S, Freeman БК, Эм-Sempé С, Се Z, Моримото Р., Рид JC (август 1997 г.). «BAG-1 модулирует шаперонную активность Hsp70 / Hsc70» . Журнал EMBO . 16 (16): 4887–96. DOI : 10.1093 / emboj / 16.16.4887 . PMC 1170124 . PMID 9305631 .

[pmid11909948-25] Перейти ↑ Miki K, Eddy EM (апрель 2002 г.). «Рецептор 1 фактора некроза опухоли представляет собой АТФазу, регулируемую глушителем домена смерти» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (8): 2536–43. DOI : 10.1128 / MCB.22.8.2536-2543.2002 . PMC 133739 . PMID 11909948 .

[pmid11101529-26] Ajuh P, Кюстер B, Панов K, Zomerdijk JC, Mann M, Lamond AI (декабрь 2000). «Функциональный анализ человеческого комплекса CDC5L и идентификация его компонентов с помощью масс-спектрометрии» . Журнал EMBO . 19 (23): 6569–81. DOI : 10.1093 / emboj / 19.23.6569 . PMC 305846 . PMID 11101529 .

[pmid10722728-27] Яхата Т де Caestecker МП, Lechleider RJ, Andriole S, Roberts AB, Isselbacher KJ, Сиодой T (Mar 2000). «Не связывающийся с ДНК трансактиватор MSG1 связывается с коактиваторами p300 / CBP, усиливая их функциональную связь с факторами транскрипции Smad» . Журнал биологической химии . 275 (12): 8825–34. DOI : 10.1074 / jbc.275.12.8825 . PMID 10722728 .

[pmid24056538-28] Hatakeyama T, Dai P, Harada Y, Hino H, Tsukahara F, Maru Y, Otsuji E, Takamatsu T (2013). «Connexin43 функционирует как новый взаимодействующий партнер родственного белка теплового шока 70» . Научные отчеты . 3 : 2719. DOI : 10.1038 / srep02719 . PMC 3779846 . PMID 24056538 .

[pmid11679576-29] Sarkar S, Pollack BP, Lin KT, Kotenko SV, Cook JR, Lewis A, Pestka S (декабрь 2001 г.). «hTid-1, белок DnaJ человека, модулирует путь передачи сигналов интерферона» . Журнал биологической химии . 276 (52): 49034–42. DOI : 10.1074 / jbc.M103683200 . PMID 11679576 .

[pmid16189514-30] Руала ДФ, Венкатесан К, Хао Т, Hirozane-Kishikawa Т, Dricot А, Ли Н, Беррис Г.Ф., Джиббонс ФО, Дрезе М, Ayivi-Guedehoussou Н, Klitgord Н, Саймон С, Boxem М, Мильштейн S, Розенберг J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S , Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети белок-белкового взаимодействия человека». Природа . 437 (7062): 1173–8. DOI : 10,1038 / природа04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .

[pmid16169070-31] Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E, Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W., Lehrach H, Wanker EE (сентябрь 2005 г.). «Сеть взаимодействия белок-белок человека: ресурс для аннотирования протеома». Cell . 122 (6): 957–68. DOI : 10.1016 / j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070 . S2CID 8235923 .

[pmid12150907-32] Imai Y, Soda M, Hatakeyama S, Akagi T, Hashikawa T., Nakayama KI, Takahashi R (июль 2002 г.). «CHIP связан с паркином, геном, ответственным за семейную болезнь Паркинсона, и усиливает его активность убиквитинлигазы». Молекулярная клетка . 10 (1): 55–67. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (02) 00583-X . PMID 12150907 .

[pmid10330192-33] Баллинджер СА, Коннелл Р, У Y, Z Ху, Томпсон LJ, Инь Л.Я., Паттерсона С (июнь 1999). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперонов» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (6): 4535–45. DOI : 10.1128 / mcb.19.6.4535 . PMC 104411 . PMID 10330192 .

[1]