Ламинины представляют собой высокомолекулярные (от ~ 400 до ~ 900 кДа) белки внеклеточного матрикса . Они являются основным компонентом базальной пластинки (одного из слоев базальной мембраны ), основы белковой сети для большинства клеток и органов. Ламинины являются важной и биологически активной частью базальной пластинки, влияющей на дифференцировку, миграцию и адгезию клеток. [1] [2]
Ламинины - это гетеротримерные белки, которые содержат α-цепь, β-цепь и γ-цепь, встречающиеся в пяти, четырех и трех генетических вариантах соответственно. Молекулы ламинина названы в соответствии с их цепным составом. Таким образом, ламинин-511 содержит цепи α5, β1 и γ1. [3] Четырнадцать других комбинаций цепей были идентифицированы in vivo. Тримерные белки пересекаются, образуя крестообразную структуру, которая может связываться с другими молекулами клеточной мембраны и внеклеточного матрикса. [4] Три более коротких плеча особенно хорошо связываются с другими молекулами ламинина, что позволяет им образовывать листы. Длинное плечо способно связываться с клетками, что помогает прикрепить организованные тканевые клетки к мембране.
Семейство гликопротеинов ламинина является неотъемлемой частью структурной основы почти каждой ткани организма. Они секретируются и включаются во внеклеточные матрицы, связанные с клетками. Ламинин жизненно важен для поддержания и выживания тканей. Дефектные ламинины могут вызывать неправильное формирование мышц, что приводит к форме мышечной дистрофии, смертельной болезни с образованием пузырей на коже ( буллезный узловой эпидермолиз ) и дефектам почечного фильтра ( нефротический синдром ). [5]
Типы [ править ]
Идентифицировано пятнадцать тримеров ламинина. Ламинины представляют собой комбинации различных альфа-, бета- и гамма-цепей. [6]
- Пять форм альфа-цепей: LAMA1 , LAMA2 , LAMA3 (который имеет три формы сплайсинга), LAMA4 , LAMA5.
- К бета-цепям относятся: LAMB1 , LAMB2 , LAMB3 , LAMB4 (обратите внимание, что ни один известный тример ламинина не включает LAMB4, и его функция остается плохо изученной)
- Гамма-цепочки: LAMC1 , LAMC2 , LAMC3
Ламинины были ранее пронумерованы по мере их открытия, то есть ламинин-1, ламинин-2, ламинин-3 и т. Д., Но номенклатура была изменена, чтобы описать, какие цепи присутствуют в каждой изоформе (ламинин-111, ламинин-211 и т. Д.). ). [3] Кроме того, многие ламинины имели общие названия до того, как появилась номенклатура ламининов. [7] [8]
| Старая номенклатура | Старые синонимы | Состав цепи | Новая номенклатура |
|---|---|---|---|
| Ламинин-1 | EHS ламинин | α1β1γ1 | Ламинин-111 |
| Ламинин-2 | Меросин | α2β1γ1 | Ламинин-211 |
| Ламинин-3 | S-ламинин | α1β2γ1 | Ламинин-121 |
| Ламинин-4 | S-мерозин | α2β2γ1 | Ламинин-221 |
| Ламинин-5 / Ламинин-5А | Калинин, эпилигрин, ницкин, ладсин | α3Aβ3γ2 | Ламинин-332 / Ламинин-3A32 |
| Ламинин-5Б | α3Bβ3γ2 | Ламинин-3B32 | |
| Ламинин-6 / Ламинин-6А | К-ламинин | α3Aβ1γ1 | Ламинин-311 / Ламинин-3A11 |
| Ламинин-7 / Ламинин-7А | КС-ламинин | α3Aβ2γ1 | Ламинин-321 / Ламинин-3A21 |
| Ламинин-8 | α4β1γ1 | Ламинин-411 | |
| Ламинин-9 | α4β2γ1 | Ламинин-421 | |
| Ламинин-10 | Дрозофила-подобный ламинин | α5β1γ1 | Ламинин-511 |
| Ламинин-11 | α5β2γ1 | Ламинин-521 | |
| Ламинин-12 | α2β1γ3 | Ламинин-213 | |
| Ламинин-14 | α4β2γ3 | Ламинин-423 | |
| α5β2γ2 | Ламинин-522 | ||
| Ламинин-15 | α5β2γ3 | Ламинин-523 |
Функция [ править ]
Ламининами образуют независимые сети и связаны с IV типа коллагена сетей с помощью энтактин , [9] фибронектин , [10] и перлекан . Они также связываются с клеточными мембранами через рецепторы интегрина и другие молекулы плазматической мембраны , такие как гликопротеиновый комплекс дистрогликана и гликопротеин лютеранской группы крови. [4] Посредством этих взаимодействий ламинины в значительной степени способствуют прикреплению и дифференцировке клеток, форме и перемещению клеток, поддержанию фенотипа ткани и обеспечению выживания ткани. [4] [6]Некоторые из этих биологических функций ламинина связаны со специфическими аминокислотными последовательностями или фрагментами ламинина. [4] Например, пептидная последовательность [GTFALRGDNGDNGQ], которая расположена на альфа-цепи ламинина, способствует адгезии эндотелиальных клеток. [11]
Ламинин альфа4 распространяется в различных тканях, включая периферические нервы , ганглии задних корешков , скелетные мышцы и капилляры; в нервно-мышечном соединении он необходим для синаптической специализации. [12] структура домена ламинина-G была предсказана похожим на pentraxin . [13]
Роль в развитии нервной системы [ править ]
Ламинин-111 является основным субстратом, вдоль которого будут расти нервные аксоны как in vivo, так и in vitro. Например, он прокладывает путь, по которому развивающиеся ганглиозные клетки сетчатки следуют от сетчатки до тектума. Он также часто используется в качестве субстрата в экспериментах с культурами клеток. Присутствие ламинина-1 может влиять на реакцию конуса роста на другие сигналы. Например, ростовые конусы отталкиваются нетрином при выращивании на ламинине-111, но притягиваются к нетрину при выращивании на фибронектине. [ необходима цитата ] Этот эффект ламинина-111, вероятно, происходит за счет снижения внутриклеточного циклического АМФ. [ необходима цитата ]
Роль в восстановлении периферических нервов [ править ]
Ламинины обогащаются в месте поражения после повреждения периферического нерва и секретируются шванновскими клетками . Нейроны периферической нервной системы экспрессируют рецепторы интегрина, которые прикрепляются к ламининам и способствуют нейрорегенерации после травмы. [14]
Патология [ править ]
Дисфункциональная структура одного конкретного ламинина, ламинина-211, является причиной одной из форм врожденной мышечной дистрофии . [15] Ламинин-211 состоит из цепей α2 , β1 и γ1 . Распределение ламинина включает мозг и мышечные волокна. В мышцах он связывается с альфа-дистрогликаном и интегрином альфа7 - бета1 через домен G, а другим концом он связывается с внеклеточным матриксом .
Аномальный ламинин-332, который необходим для адгезии эпителиальных клеток к базальной мембране, приводит к состоянию, называемому буллезным соединительным эпидермолизом , которое характеризуется генерализованными волдырями, обильной грануляционной тканью кожи и слизистой оболочки и зубами с ямками.
Неисправный ламинин-521 в почечном фильтре вызывает утечку белка в мочу и нефротический синдром . [5]
Роль в раке [ править ]
 | Тон или стиль этого раздела могут не отражать энциклопедический тон, используемый в Википедии . ( Июль 2012 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
Некоторые изоформ ламинина вовлечены в патофизиологию рака. Большинство транскриптов, содержащих внутренний сайт входа в рибосомы (IRES), участвуют в развитии рака через соответствующие белки. Важнейшее событие в прогрессировании опухоли, называемое переходом от эпителия к мезенхиме.(EMT) позволяет клеткам карциномы приобретать инвазивные свойства. Недавно сообщалось о трансляционной активации компонента внеклеточного матрикса ламинина B1 (LAMB1) во время EMT, что позволяет предположить механизм, опосредованный IRES. В этом исследовании IRES-активность LamB1 определялась независимыми бицистронными репортерными анализами. Убедительные доказательства исключают влияние криптического промотора или сайтов сплайсинга на управляемую IRES трансляцию LamB1. Более того, не было обнаружено никаких других видов мРНК LamB1, возникающих из альтернативных сайтов старта транскрипции или сигналов полиаденилирования, которые объясняют его трансляционный контроль. Картирование 5'-нетранслируемой области LamB1 (UTR) выявило минимальный мотив IRES LamB1 между -293 и -1 перед стартовым кодоном. Примечательно, что аффинная очистка РНК показала, что белок La взаимодействует с LamB1 IRES.Это взаимодействие и его регуляция во время ЭМП были подтверждены иммунопреципитацией рибонуклеопротеидов. Кроме того, La был способен положительно модулировать трансляцию LamB1 IRES. Таким образом, эти данные указывают на то, что LamB1 IRES активируется путем связывания с La, что приводит к усилению трансляции во время гепатоцеллюлярной EMT.[16]
Использование в культуре клеток [ править ]
Вместе с другими основными компонентами внеклеточного матрикса, такими как коллагены и фибронектин, ламинины использовались для улучшения культуры клеток млекопитающих, особенно в случае плюрипотентных стволовых клеток, а также некоторых первичных культур клеток, размножение которых может быть затруднено на других. субстраты. В продаже имеются два типа ламининов естественного происхождения. Ламинин-111, выделенный из сарком мышей, является одним из популярных типов ламинина, а также смеси ламининов из плаценты человека, которые могут в первую очередь соответствовать ламинину-211, 411 или 511, в зависимости от поставщика. [17] Различные изоформы ламинина практически невозможно выделить из тканей в чистом виде из-за обширного сшивания и необходимости жестких условий экстракции, таких как протеолитические ферменты или низкий pH, которые вызывают деградацию. Следовательно,рекомбинантные ламинины производятся с 2000 года. [18] Это позволило проверить, могут ли ламинины играть важную роль in vitro в той же мере, что и в организме человека. В 2008 году две группы независимо друг от друга показали, что эмбриональные стволовые клетки мыши можно в течение нескольких месяцев выращивать на рекомбинантном ламинине-511. [19] [20] Позже Родин и др. показали, что рекомбинантный ламинин-511 можно использовать для создания полностью свободной от ксено и определенной среды для культивирования клеток для культивирования плюрипотентных ES-клеток человека и человеческих iPS-клеток. [21]
Ламининовые домены [ править ]
| Ламинин Домен I | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Ламинин_I | ||||||||
| Pfam | PF06008 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR009254 | ||||||||
| |||||||||
| Ламинин Домен II | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Ламинин_II | ||||||||
| Pfam | PF06009 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR010307 | ||||||||
| |||||||||
| Ламинин B (домен IV) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Ламинин_Б | ||||||||
| Pfam | PF00052 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000034 | ||||||||
| |||||||||
| Ламинин EGF-подобный (домены III и V) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
кристаллическая структура трех последовательных модулей ламинина типа эпидермального фактора роста (le) цепи ламинина гамма1, несущих сайт связывания нидогена | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Ламинин_EGF | ||||||||
| Pfam | PF00053 | ||||||||
| Клан пфам | CL0001 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002049 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00021 | ||||||||
| SCOP2 | 1tle / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Домен Ламинина G | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
пара доменов lg4-5 ламинина альфа 2 цепи, мутант по сайту ca1 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Ламинин_G_1 | ||||||||
| Pfam | PF00054 | ||||||||
| Клан пфам | CL0004 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR012679 | ||||||||
| SCOP2 | 1qu0 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Домен Ламинина G | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
структура лиганд-связывающего домена нейрексина 1beta: регуляция функции lns-домена путем альтернативного сплайсинга | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Ламинин_G_2 | ||||||||
| Pfam | PF02210 | ||||||||
| Клан пфам | CL0004 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR012680 | ||||||||
| УМНАЯ | ЦПН | ||||||||
| |||||||||
| N-конец ламинина (домен VI) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Ламинин_N | ||||||||
| Pfam | PF00055 | ||||||||
| Клан пфам | CL0202 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR008211 | ||||||||
| УМНАЯ | LamNT | ||||||||
| SCOP2 | 1кло / СФЕРА / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
Ламинины содержат несколько консервативных белковых доменов .
Ламинин I и Ламинин II [ править ]
Ламинины - это тримерные молекулы; ламинин-1 представляет собой тример альфа1 бета1 гамма1 . Было высказано предположение о том , что домены I и II из ламинина А, В1 и В2 могут прийти вместе , чтобы сформировать тройную спиральные биспиральные структуры . [22]
Ламинин Б [ править ]
Домен ламинина B (также известный как домен IV) представляет собой внеклеточный модуль с неизвестной функцией. Он содержится в ряде различных белков , включая протеогликан гепарансульфата из базальной мембраны , ламинин-подобный белок из Caenorhabditis elegans и ламинин. Домен ламинина IV не обнаруживается в коротких цепях ламинина (альфа4 или бета3).
Ламинин EGF-подобный [ править ]
Помимо различных типов глобулярных доменов, каждая субъединица ламинина содержит в своей первой половине последовательные повторы длиной около 60 аминокислот, которые включают восемь консервативных цистеинов . [23] Третичная структура этого домена отдаленно похожа по своему N-концу на структуру EGF-подобного модуля . [24] [25] Он также известен как «LE» или «EGF-подобный домен ламининового типа». Число копий EGF-подобного домена ламинина в различных формах ламининов сильно варьирует; найдено от 3 до 22 экземпляров. В мышкеЦепь ламинина гамма-1, седьмой домен LE, как было показано, является единственным, который связывается с высоким сродством с нидогеном . [26] Сайты связывания расположены на поверхности внутри петель C1-C3 и C5-C6. [24] [25] Длинные последовательные массивы ламининовых EGF-подобных доменов в ламининах образуют стержневидные элементы ограниченной гибкости, которые определяют интервалы в образовании ламининовых сетей базальных мембран . [27] [28]
Ламинин Г [ править ]
Глобулярный (G) домен ламинина, также известный как домен LNS (ламинин-альфа, нейрексин и глобулин, связывающий половые гормоны), имеет в среднем 177 аминокислот в длину и может быть найден от одной до шести копий в различных членах семейства ламининов. а также в большом количестве других внеклеточных белков . [29] Например, все альфа-цепи ламинина имеют пять доменов ламинина G, все коллагеновые.белки семейства имеют один домен ламинина G, белки CNTNAP имеют четыре домена ламинина G, в то время как нейрексин 1 и 2 каждый содержат шесть доменов ламинина G. В среднем примерно четверть белков, которые содержат домены ламинина G, захватываются этими доменами ламинина G сами по себе. Наименьший домен ламинина G можно найти в одном из белков коллагена (COL24A1; 77 AA), а самый большой домен - в TSPEAR (219 AA).
Точная функция доменов Laminin G остается неуловимой, и различные связывающие функции приписываются различным модулям Laminin G. Например, каждая из цепей ламинина альфа1 и альфа2 имеет по пять С-концевых доменов ламинина G, при этом только домены LG4 и LG5 содержат сайты связывания для гепарина, сульфатидов и дистрогликана рецептора клеточной поверхности . [30] Белки, содержащие ламинин G, по- видимому, играют самые разные роли в клеточной адгезии , передаче сигналов , миграции , сборке и дифференцировке .
Laminin N-terminal [ править ]
Сборка базальной мембраны - это кооперативный процесс, в котором ламинины полимеризуются через свой N-концевой домен (LN или домен VI) и прикрепляются к поверхности клетки через свои G-домены. Нетрины также могут связываться с этой сетью через гетеротипные взаимодействия домена LN. [28] Это приводит к передаче клеточных сигналов через интегрины и дистрогликан (и, возможно, другие рецепторы), задействованные в адгезивном ламинине. Самосборка, зависящая от LN-домена, считается критически важной для целостности базальных мембран, что подтверждается генетическими формами мышечной дистрофии.содержащий делецию модуля LN из цепи альфа 2 ламинина. [31] N-концевой домен ламинина обнаружен во всех субъединицах ламинина и нетрина, за исключением ламинина альфа 3А, альфа 4 и гамма 2.
Белки человека, содержащие домены ламинина [ править ]
Laminin Domain I [ править ]
LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA4 ; LAMA5 ;
Laminin Domain II [ править ]
LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA4 ; LAMA5 ;
Ламинин B (домен IV) [ править ]
HSPG2 ; LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA5 ; LAMC1 ; LAMC2 ; LAMC3 ;
Ламинин EGF-подобный (домены III и V) [ править ]
АГРИН ; ATRN ; ATRNL1 ; CELSR1 ; CELSR2 ; CELSR3 ; CRELD1 ; HSPG2 ; LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA4 ; LAMA5 ; LAMB1 ; LAMB2 ; LAMB3 ; LAMB4 ; LAMC1 ; LAMC2 ; LAMC3 ; MEGF10 ; MEGF12 ; MEGF6 ; MEGF8; MEGF9 ; NSR1 ; NTN1 ; NTN2L ; NTN4 ; NTNG1 ; NTNG2 ; RESDA1 ; SCARF1 ; SCARF2 ; SREC ; STAB1 ; USH2A ;
Laminin G domain [ править ]
АГРИН ; CELSR1 ; CELSR2 ; CELSR3 ; CNTNAP1 ; CNTNAP2 ; CNTNAP3 ; CNTNAP3B ; CNTNAP4 ; CNTNAP5 ; COL11A1 ; COL11A2 ; COL12A1 ; COL14A1 ; COL15A1 ; COL16A1 ; COL18A1 ; COL19A1 ; COL20A1 ; COL21A1 ; COL22A1 ; COL24A1 ; COL27A1 ; COL5A1 ; COL5A3 ; COL9A1 ; CRB1 ; CRB2 ; CSPG4 ; EGFLAM ; EYS ; FAT ; FAT2 ; FAT3 ; FAT4 ; ГАЗ6 ; HSPG2 ; LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA4 ; LAMA5 ; NELL1 ; NELL2 ; NRXN1 ; NRXN2 ; NRXN3 ; PROS1 ; SLIT1 ; SLIT2 ; SLIT3 ; КОПЬЕ ; THBS1 ; THBS2 ; THBS3 ; THBS4 ; USH2A ;
N-концевой ламинин (домен VI) [ править ]
LAMA1 ; LAMA2 ; LAMA3 ; LAMA5 ; LAMB1 ; LAMB2 ; LAMB3 ; LAMB4 ; LAMC1 ; LAMC3 ; NTN1 ; NTN2L ; NTN4 ; NTNG1 ; NTNG2 ; USH2A ;
См. Также [ править ]
- Молекулы адгезии субстрата
- База данных ламининов
- Список антигенов-мишеней пемфигоида
Ссылки [ править ]
- ^ Timpl R, Rohde H, Роби PG, Реннард С.И., Foidart JM, Martin GR (октябрь 1979). «Ламинин - гликопротеин из базальных мембран». Журнал биологической химии . 254 (19): 9933–7. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 83607-4 . PMID 114518 .
- ^ DOI 10.1007 / s00441-009-0838-2
- ^ a b Aumailley M, Bruckner-Tuderman L, Carter WG, Deutzmann R, Edgar D, Ekblom P, Engel J, Engvall E, Hohenester E, Jones JC, Kleinman HK, Marinkovich MP, Martin GR, Mayer U, Meneguzzi G, Miner JH, Miyazaki K, Patarroyo M, Paulsson M, Quaranta V, Sanes JR, Sasaki T, Sekiguchi K, Sorokin LM, Talts JF, Tryggvason K, Uitto J, Virtanen I, von der Mark K, Wewer UM, Yamada Y, Юрченко П.Д. (август 2005 г.). «Упрощенная номенклатура ламинина». Матричная биология . 24 (5): 326–32. DOI : 10.1016 / j.matbio.2005.05.006 . PMID 15979864 .
- ^ a b c d М. А. Харалсон; Джон Р. Хасселл (1995). Внеклеточный матрикс: практический подход . Итака, штат Нью-Йорк: IRL Press. ISBN 978-0-19-963220-6.
- ^ a b Юрченко П.Д., Паттон Б.Л. (2009). «Онтогенетические и патогенетические механизмы сборки базальной мембраны» . Текущий фармацевтический дизайн . 15 (12): 1277–94. DOI : 10,2174 / 138161209787846766 . PMC 2978668 . PMID 19355968 .
- ^ a b Colognato H, Yurchenco PD (июнь 2000 г.). «Форма и функция: семейство ламининов гетеротримеров». Динамика развития . 218 (2): 213–34. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-0177 (200006) 218: 2 <213 :: AID-DVDY1> 3.0.CO; 2-R . PMID 10842354 .
- ^ Ройс, Питер М., изд. (2002). Соединительная ткань и ее наследственные нарушения: молекулярные, генетические и медицинские аспекты (2-е изд.). Нью-Йорк: Вили-Лисс. п. 306. ISBN. 9780471251859.
- ^ Кюн, Клаус (1997). «Компоненты внеклеточного матрикса как лиганды интегрина» . На Эльбе, Йоханнес А. (ред.). Интегрин-лигандное взаимодействие . Нью-Йорк: Чепмен и Холл. п. 50. ISBN 9780412138614.
- ^ Smith J, Ockleford CD (январь 1994). «Конфокальное исследование с помощью лазерного сканирования и сравнение нидогена (энтактина) с ламинином в условиях амниохориона человека». Плацента . 15 (1): 95–106. DOI : 10.1016 / S0143-4004 (05) 80240-1 . PMID 8208674 .
- ^ Ockleford С, Н Яркий, Хаббард А, Д Лейси С, Смит Дж, Гардинер л, Шейх Т, Albentosa М, черепаха К (октябрь 1993 года). «Микротрабекулы, макробляшки или базальные мини-мембраны в плодных оболочках доношенного человека?». Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 342 (1300): 121–36. DOI : 10.1098 / rstb.1993.0142 . PMID 7904354 .
- ↑ Beck et al., 1999. [ указать ]
- ↑ Ichikawa N, Kasai S, Suzuki N, Nishi N, Oishi S, Fujii N, Kadoya Y, Hatori K, Mizuno Y, Nomizu M, Arikawa-Hirasawa E (апрель 2005 г.). «Идентификация активных участков роста нейритов на G-домене ламинина альфа4». Биохимия . 44 (15): 5755–62. DOI : 10.1021 / bi0476228 . PMID 15823034 .
- Перейти ↑ Beckmann G, Hanke J, Bork P, Reich JG (февраль 1998 г.). «Слияние внеклеточных доменов: предсказание кратности для ламинин G-подобных и аминоконцевых тромбоспондин-подобных модулей на основе гомологии с пентраксинами». Журнал молекулярной биологии . 275 (5): 725–30. DOI : 10.1006 / jmbi.1997.1510 . PMID 9480764 .
- ^ Nieuwenhuis, B .; Haenzi, B .; Эндрюс, MR; Verhaagen, J .; Фосетт, JW (2018). «Интегрины способствуют регенерации аксонов после травм нервной системы» . Биологические обзоры . 93 (3): 1339–1362. DOI : 10.1111 / brv.12398 . PMC 6055631 . PMID 29446228 .
- Перейти ↑ Hall TE, Bryson-Richardson RJ, Berger S, Jacoby AS, Cole NJ, Hollway GE, Berger J, Currie PD (апрель 2007 г.). «Мутант сахарной ваты рыбок данио указывает на нарушение адгезии внеклеточного матрикса в врожденную мышечную дистрофию с дефицитом ламинина альфа2» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (17): 7092–7. Bibcode : 2007PNAS..104.7092H . DOI : 10.1073 / pnas.0700942104 . PMC 1855385 . PMID 17438294 .
- ^ Petz М, Н Их, Huber Н, Beug Н, Mikulits Вт (январь 2012). «La усиливает IRES-опосредованную трансляцию ламинина B1 во время перехода злокачественного эпителия в мезенхиму» . Исследования нуклеиновых кислот . 40 (1): 290–302. DOI : 10.1093 / NAR / gkr717 . PMC 3245933 . PMID 21896617 .
- ^ Wondimu Z, Gorfu G, Kawataki T, Смирнов S, Yurchenco P, K Трюггвасон, Патарройо M (март 2006). «Характеристика коммерческих препаратов ламинина из плаценты человека по сравнению с рекомбинантными ламининами 2 (alpha2beta1gamma1), 8 (alpha4beta1gamma1), 10 (alpha5beta1gamma1)». Матричная биология . 25 (2): 89–93. DOI : 10.1016 / j.matbio.2005.10.001 . PMID 16289578 .
- ^ Kortesmaa, Яркко; Юрченко, Петр; Трюггвасон, Карл (19 мая 2000 г.). «Рекомбинантный ламинин-8 (α4β1γ1)» . Журнал биологической химии . 275 (20): 14853–14859. DOI : 10.1074 / jbc.275.20.14853 . PMID 10809728 .
- ^ Domogatskaya A, S Родин, Boutaud A, Трюггвасон K (ноябрь 2008). «Ламинин-511, но не -332, -111 или -411, делает возможным самообновление эмбриональных стволовых клеток мыши in vitro» . Стволовые клетки . 26 (11): 2800–9. DOI : 10.1634 / стволовые клетки.2007-0389 . PMID 18757303 .
- ↑ Миядзаки Т., Футаки С., Хасэгава К., Кавасаки М., Сандзен Н., Хаяши М., Кавасе Е., Секигучи К., Накатсудзи Н., Суэмори Н. (октябрь 2008 г.). «Рекомбинантные изоформы ламинина человека могут поддерживать недифференцированный рост эмбриональных стволовых клеток человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 375 (1): 27–32. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2008.07.111 . PMID 18675790 .
- ↑ Rodin S, Domogatskaya A, Ström S, Hansson EM, Chien KR, Inzunza J, Hovatta O, Tryggvason K (июнь 2010 г.). «Долгосрочное самообновление плюрипотентных стволовых клеток человека на рекомбинантном ламинине-511 человека». Природа Биотехнологии . 28 (6): 611–5. DOI : 10.1038 / nbt.1620 . ЛВП : 10616/40259 . PMID 20512123 . S2CID 10801152 .
- ^ Сасаки М, Кляйнман HK, Huber Н, Deutzmann R, Ямада Y (ноябрь 1988). «Ламинин, мультидоменный белок. Цепь А имеет уникальный глобулярный домен и гомологию с протеогликаном базальной мембраны и цепями ламинина В». Журнал биологической химии . 263 (32): 16536–44. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 37424-6 . PMID 3182802 .
- Перейти ↑ Engel J (июль 1989 г.). «EGF-подобные домены в белках внеклеточного матрикса: локализованные сигналы для роста и дифференцировки?» . Письма FEBS . 251 (1–2): 1–7. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (89) 81417-6 . PMID 2666164 . S2CID 36607427 .
- ^ a b Stetefeld J, Mayer U, Timpl R, Huber R (апрель 1996 г.). «Кристаллическая структура трех последовательных модулей ламинина типа эпидермального фактора роста (LE) цепи ламинина гамма1, несущих сайт связывания нидогена». Журнал молекулярной биологии . 257 (3): 644–57. DOI : 10.1006 / jmbi.1996.0191 . PMID 8648630 .
- ^ a b Baumgartner R, Czisch M, Mayer U, Pöschl E, Huber R, Timpl R, Holak TA (апрель 1996). «Структура нидоген-связывающего модуля LE ламинина гамма1 цепи в растворе». Журнал молекулярной биологии . 257 (3): 658–68. DOI : 10.1006 / jmbi.1996.0192 . PMID 8648631 .
- ^ Mayer U, Pöschl E, Gerecke DR, Wagman DW, Burgeson RE, Timpl R (май 1995). «Низкое сродство к нидогену ламинина-5 может быть связано с двумя остатками серина в EGF-подобном мотиве гамма 2III4» . Письма FEBS . 365 (2–3): 129–32. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (95) 00438-F . PMID 7781764 . S2CID 21559588 .
- Перейти ↑ Beck K, Hunter I, Engel J (февраль 1990). «Структура и функции ламинина: анатомия многодоменного гликопротеина» . Журнал FASEB . 4 (2): 148–60. DOI : 10.1096 / fasebj.4.2.2404817 . PMID 2404817 .
- ^ a b Юрченко П.Д., Ченг Ю.С. (август 1993 г.). «Самосборка и сайты связывания кальция в ламинине. Модель взаимодействия с тремя руками». Журнал биологической химии . 268 (23): 17286–99. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 85334-6 . PMID 8349613 .
- ^ "Домен Ламинина G" . ИнтерПро . Европейский институт биоинформатики . Проверено 22 февраля +2016 .
- ^ Тизи D, Talts JF, Timpl R, Hohenester E (апрель 2000). «Структура С-концевой пары ламинин-G-подобных доменов в цепи альфа2 ламинина, несущей сайты связывания для альфа-дистрогликана и гепарина» . Журнал EMBO . 19 (7): 1432–40. DOI : 10.1093 / emboj / 19.7.1432 . PMC 310212 . PMID 10747011 .
- ^ Xu H, Wu XR, Wewer UM, Engvall E (ноябрь 1994 г.). «Мышечная дистрофия мышей, вызванная мутацией в гене ламинина альфа 2 (Lama2)». Генетика природы . 8 (3): 297–302. DOI : 10.1038 / ng1194-297 . PMID 7874173 . S2CID 21549628 .
Внешние ссылки [ править ]
- Протеин ламинина
- Ламинин в Национальной медицинской библиотеке США по предметным рубрикам по медицине (MeSH)
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P19137 (субъединица ламинина альфа-1) в PDBe-KB .
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P24043 (субъединица ламинина альфа-2) в PDBe-KB .
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : O15230 (субъединица ламинина альфа-5) в PDBe-KB .
- IPR002049
- IPR012679
- IPR012680
- IPR009254
- IPR010307
- IPR008211
- IPR000034
