| лизофосфолипаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.1.1.5 | ||||||||
| Количество CAS | 9001-85-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Лизофосфолипаза, каталитическая область | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | PLA2_B | ||||||||||
| Pfam | PF01735 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR002642 | ||||||||||
| УМНАЯ | SM00022 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC51210 | ||||||||||
| |||||||||||
В энзимологии , A lysophospholipase ( ЕС 3.1.1.5 ) представляет собой фермент , который катализирует в химическую реакцию
- 2-лизофосфатидилхолин + H 2 O глицерофосфохолин + карбоксилат
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются 2-лизофосфатидилхолин и H 2 O , а двумя его продуктами являются глицерофосфохолин и карбоксилат .
Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз , особенно тех, которые действуют на связи сложных эфиров карбоновых кислот . Это семейство состоит из лизофосфолипазы / фосфолипазы B EC 3.1.1.5 и цитозольной фосфолипазы A2, которая также имеет домен C2 InterPro : IPR000008 . Ферменты фосфолипазы B катализируют высвобождение жирных кислот из лизофосфолипидов и способны in vitro гидролизовать все фосфолипиды, экстрагируемые из дрожжевых клеток. [1] Цитозольная фосфолипаза A2 связывается с естественными мембранами в ответ на физиологическое повышение уровня Ca 2+ и селективно гидролизует арахидонилфосфолипиды, [2]выровненная область соответствует карбоксиконцевому Ca 2+ -независимому каталитическому домену белка, как обсуждается в [2].
Систематическое название данного фермента класса 2-лизофосфатидилхолин acylhydrolase . Другие широко используемые названия включают лецитиназу B, лизолецитиназу, фосфолипазу B, лизофосфатидазу, лецитолипазу, фосфатидазу B, лизофосфатидилхолингидролазу, лизофосфолипазу A1, лизофофолипазу L-E-L-E-E-лизофосфолипазу L2, лизофосфолипатазу L2, лизофосфолипазу L2, лизофосфолипазу-мишень NTE-эзофосфолипатазу, лизофосфолипатазу L2, лизофосфолипазу L2, лизофосфолипатазу-мишень NTA. Этот фермент участвует в метаболизме глицерофосфолипидов .
Примеры [ править ]
Человеческие гены, кодирующие белки, содержащие этот домен, включают:
- PLA2G4A , PLA2G4B , PLA2G4C , PLA2G4D , PLA2G4E , PLA2G4F
Ссылки [ править ]
- ^ Nalefski Е.А., Sultzman Л.А., Мартин Д., Криз RW, Towler PS, Кнопф JL, Кларк JD (1994). «Выделение двух функционально различных доменов цитозольной фосфолипазы A2, регуляторного Ca (2 +) -зависимого липид-связывающего домена и Ca (2 +) -независимого каталитического домена». J. Biol. Chem . 269 (27): 18239–18249. PMID 8027085 .
- ^ а б Ли К.С., Паттон Дж. Л., Фидо М., Хайнс Л. К., Кольвейн С. Д., Палтауф Ф, Генри С. А., Левин Д. Е. (1994). «Ген PLB1 Saccharomyces cerevisiae кодирует белок, необходимый для активности лизофосфолипазы и фосфолипазы B». J. Biol. Chem . 269 (31): 19725–19730. PMID 8051052 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Абэ М., Оно К., Сато Р. (1974). «Возможная идентичность лизолецитинацилгидролазы с лизолецитин-лизолецитинацилтрансферазой в растворимой фракции легких крыс». Биохим. Биофиз. Acta . 369 (3): 361–370. DOI : 10.1016 / 0005-2760 (74) 90150-7 .
- Контарди А., Эрколи А. (1933). «Ферментативное расщепление лецитина и лизолецитина». Биохим. Z . 261 : 275–302.
- Доусон RMC (1958). «Исследования гидролиза лецитина препаратом фосфолипазы B Penicillium notatum» . Биохим. Дж . 70 (4): 559–570. DOI : 10.1042 / bj0700559 . PMC 1196709 . PMID 13607409 .
- Фэйрбэрн Д. (1948). «Подготовка и свойства лизофосфолипазы из Penicillium notatum». J. Biol. Chem . 173 : 705–714. PMID 18910725 .
- ШАПИРО Б (1953). «Очистка и свойства лизолецитиназы из поджелудочной железы» . Биохим. Дж . 53 (4): 663–6. DOI : 10.1042 / bj0530663 . PMC 1198209 . PMID 13032127 .
- ван ден Бош Х., Арсман А. Дж., де Йонг Дж. Г., ван Динем Л. Л. (1973). «Исследования лизофосфолипаз. I. Очистка и некоторые свойства лизофосфолипазы из поджелудочной железы говядины». Биохим. Биофиз. Acta . 296 (1): 94–104. DOI : 10.1016 / 0005-2760 (73) 90048-9 . PMID 4693514 .
- ван ден Бош Х., Вианен Г. М., ван Хойсден Г. П. (1981). «Лизофосфолипаза - трансацилаза из легких крысы». Методы Энзимол. 71 Pt . C : 513–21. DOI : 10.1016 / 0076-6879 (81) 71061-9 . PMID 7278668 .
- ван Тиенховен М., Аткинс Дж., Ли Й., Глинн П. (2002). «Эстераза-мишень для нейропатии человека катализирует гидролиз мембранных липидов» . J. Biol. Chem . 277 (23): 20942–8. DOI : 10.1074 / jbc.M200330200 . PMID 11927584 .
- Quistad GB, Barlow C, Winrow CJ, Sparks SE, Casida JE (2003). «Доказательства того, что целевая эстераза нейропатии мозга мышей является лизофосфолипазой» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 100 (13): 7983–7. Bibcode : 2003PNAS..100.7983Q . DOI : 10.1073 / pnas.1232473100 . PMC 164699 . PMID 12805562 .
- Lush MJ, Li Y, Read DJ, Willis AC, Glynn P (1998). «Нейропатическая целевая эстераза и гомологичный мутантный белок Drosophila, связанный с нейродегенерацией, содержат новый домен, сохраненный от бактерий к человеку» . Биохим. Дж . 332 (Pt 1): 1–4. DOI : 10.1042 / bj3320001 . PMC 1219444 . PMID 9576844 .
- Уинроу CJ, Хемминг ML, Аллен DM, Quistad GB, Casida JE, Barlow C (2003). «Потеря целевой эстеразы нейропатии у мышей связывает воздействие фосфорорганических соединений с гиперактивностью» . Nat. Genet . 33 (4): 477–85. DOI : 10.1038 / ng1131 . PMID 12640454 .
