Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Не следует путать с лизосомами или лизосомальными ферментами .

Гликозид гидролаза, семейство 22, лизоцим
Lysozymecrystals1.png
Кристаллы лизоцима окрашены метиленовым синим .
Идентификаторы
Символ?
ИнтерПроIPR000974
Лизоцим
Идентификаторы
Номер ЕС3.2.1.17
Количество CAS9001-63-2
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmigo / QuickGO
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Лизоцим , также известный как мурамидаза или N-ацетилмурамидгликангидролаза , представляет собой антимикробный фермент, вырабатываемый животными, который является частью врожденной иммунной системы . Лизоцим представляет собой гликозидгидролазу, которая катализирует гидролиз 1,4-бета-связей между N-ацетилмурамовой кислотой и остатками N-ацетил-D-глюкозамина в пептидогликане , который является основным компонентом стенки грамположительных бактериальных клеток. [1] Этот гидролиз, в свою очередь, нарушает целостность стенок бактериальных клеток, вызывая лизис бактерий.

Лизоцим содержится в секретах, включая слезы , слюну , грудное молоко и слизь . Он также присутствует в цитоплазматических гранулах макрофагов и полиморфноядерных нейтрофилах (PMN). В яичном белке содержится большое количество лизоцима . Лизоцимы С-типа тесно связаны с альфа-лактальбумином по последовательности и структуре, что делает их частью того же семейства гликозид гидролаз 22 . [2] У человека фермент лизоцима С-типа кодируется геном LYZ . [3] [4]

Лизоцим куриного яичного белка термостабилен, его температура плавления достигает 72 ° C при pH 5,0. [5] Однако лизоцим грудного молока очень быстро теряет активность при такой температуре. [6] Лизоцим куриного яичного белка сохраняет свою активность в широком диапазоне pH (6-9). [7] Его изоэлектрическая точка составляет 11,35. [8] Изоэлектрическая точка лизоцима грудного молока составляет 10,5-11. [9]

Функция и механизм [ править ]

Эти ферментативные функции, нападая, гидролиз, и нарушения гликозидных связей в пептидогликанах . Фермент также может разрушать гликозидные связи в хитине , хотя и не так эффективно, как настоящие хитиназы . [10]

Обзор реакции, катализируемой лизоцимом

Активный сайт лизоцима связывает молекулу пептидогликана в заметной щели между двумя ее доменами. Он атакует пептидогликаны (обнаруженные в клеточных стенках бактерий, особенно грамположительных бактерий ), его естественный субстрат, между N- ацетилмурамовой кислотой (NAM) и четвертым атомом углерода N-ацетилглюкозамина (NAG).

Более короткие сахариды, такие как тетрасахарид, также оказались жизнеспособными субстратами, но через промежуточное соединение с более длинной цепью. [11] Хитин также оказался жизнеспособным субстратом лизоцима. Искусственные субстраты также были разработаны и используются в лизоциме. [12]

Механизм [ править ]

Филлипс [ править ]

Механизм Филлипса предположил, что каталитическая сила фермента проистекает как от стерического напряжения связанного субстрата, так и от электростатической стабилизации оксо-карбениевого промежуточного соединения. На основе данных рентгеновской кристаллографии Филлипс предположил активный центр фермента, где связывается гексасахарид. Лизоцим искажает четвертый сахар (в субсайте D или -1) в гексасахариде в конформацию полукресла. В этом напряженном состоянии гликозидная связь легче разрывается. [13] Ионный промежуточный продукт, содержащий оксо-карбений , образуется в результате разрыва гликозидной связи. [14]Таким образом, искажение, заставляющее молекулу субстрата принимать напряженную конформацию, аналогичную конформации переходного состояния, снижает энергетический барьер реакции. [15]

Предложенный оксокарбониевый промежуточный продукт, как предполагал Ари Варшел в 1978 году, был электростатически стабилизирован остатками аспартата и глутамата в активном центре. Аргумент электростатической стабилизации был основан на сравнении с объемной водой, переориентация диполей воды может нейтрализовать стабилизирующую энергию. зарядового взаимодействия. В модели Варшела фермент действует как суперрастворитель, который фиксирует ориентацию ионных пар и обеспечивает суперсольватацию (очень хорошую стабилизацию ионных пар) и особенно снижает энергию, когда два иона находятся рядом друг с другом. [16]

Определяющая скорость (RDS) в этом механизме связана с образованием оксо-карбениевого промежуточного соединения. Получены противоречивые результаты, указывающие на точное значение RDS. Отслеживая образование продукта ( п-нитрофенола ), было обнаружено, что RDS может изменяться при различных температурах, что и стало причиной этих противоречивых результатов. При более высокой температуре RDS представляет собой образование промежуточного гликозильного фермента, а при более низкой температуре - разрушение этого промежуточного продукта. [17]

Ковалентный промежуточный продукт лизоцимного фермента с ковалентной связью показан черным цветом, а экспериментальные данные - синей сеткой. [18]

Кошланд [ править ]

Субстраты в эксперименте Вокадло

В начале обсуждения в 1969 году, Далквист предложен механизм ковалентного для лизоцима , основанного на кинетическом изотопный эффекте , [19] , но в течение длительного времени был более принят ионный механизм. В 2001 году Vocadlo предложил пересмотренный механизм через ковалентный, но не ионный промежуточный продукт. Данные анализа ESI - MS указывают на ковалентный промежуточный продукт. 2-фторзамещенный субстрат использовали для снижения скорости реакции и накопления промежуточного продукта для характеристики. [20]Было обнаружено, что боковые аминокислоты глутаминовой кислоты 35 (Glu35) и аспартата 52 (Asp52) имеют решающее значение для активности этого фермента. Glu35 действует как донор протонов гликозидной связи, расщепляя связь CO в субстрате, тогда как Asp52 действует как нуклеофил, генерируя промежуточный гликозильный фермент. Glu35 реагирует с водой с образованием гидроксильного иона, более сильного нуклеофила, чем вода, который затем атакует промежуточный гликозильный фермент, давая продукт гидролиза и оставляя фермент неизменным. [21] Этот ковалентный механизм был назван в честь Кошланда , который первым предложил этот тип механизма. [22]

Совсем недавно моделирование молекулярной динамики в квантовой механике / молекулярной механике (QM / MM) использовало кристалл HEWL и предсказывало существование ковалентного промежуточного соединения. [23] Свидетельства для ESI-MS и рентгеновских структур указывают на существование ковалентного промежуточного соединения, но в первую очередь полагаются на использование менее активного мутанта или ненативного субстрата. Таким образом, молекулярная динамика QM / MM обеспечивает уникальную возможность непосредственно исследовать механизм HEWL дикого типа и нативного субстрата. Расчеты показали, что ковалентный интермедиат по механизму Кошланда на ~ 30 ккал / моль более стабилен, чем ионный интермедиат по механизму Филлипса. [23] Эти расчеты демонстрируют, что ионный промежуточный продукт является чрезвычайно энергетически невыгодным, а ковалентные промежуточные продукты, наблюдаемые в экспериментах с использованием менее активных мутантных или ненативных субстратов, обеспечивают полезное понимание механизма HEWL дикого типа.

Два возможных механизма действия лизоцима

Запрещение [ править ]

Производные имидазола могут образовывать комплекс с переносом заряда с некоторыми остатками (внутри или за пределами активного центра) для достижения конкурентного ингибирования лизоцима. [24] В грам-отрицательных бактерий , то липополисахарида действует как неконкурентный inhibitior путем Благодатная связывания с лизоцимом. [25]

Дополнительная информация: Гликозид гидролаза

Неферментативное действие [ править ]

Несмотря на то, что мурамидазная активность лизоцима, как предполагается, играет ключевую роль в его антибактериальных свойствах, также сообщалось о его неферментативном действии. Например, блокирование каталитической активности лизоцима путем мутации критической аминокислоты в активном центре (52- Asp -> 52- Ser ) не устраняет его антимикробную активность. [26] Лектин-подобные способностям лизоцима распознавать антиген бактериального углеводного без литической активности сообщались в тетрасахарид , связанный с липополисахаридом из Klebsiella пневмонии . [27] Также лизоцим взаимодействует с антителами и рецепторами Т-клеток . [28]

Изменения конформации фермента [ править ]

Лизоцим имеет две конформации: открытое активное состояние и закрытое неактивное состояние. Каталитическая значимость была исследована с помощью полевых транзисторов (FET) с одностенными углеродными нанотрубками (SWCN), в которых единственный лизоцим был связан с SWCN FET. [29] Электронный мониторинг лизоцима показал две конформации: открытый активный сайт и закрытый неактивный сайт. В активном состоянии лизоцим способен процессивно гидролизовать субстрат, разрывая в среднем 100 связей со скоростью 15 в секунду. Для связывания нового субстрата и перехода из закрытого неактивного состояния в открытое активное состояние требуется два ступенчатых изменения конформации, а для инактивации требуется один этап.

Роль в болезни и терапии [ править ]

LYZ
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

133L , 134L , 1B5U , 1B5V , 1B5W , 1B5X , 1B5Y , 1B5Z , 1B7L , 1B7M , 1B7N , 1B7O , 1B7P , 1B7Q , 1B7R , 1B7S , 1BB3 , 1BB4 , 1BB5 , 1C746 , 1C746 , 1C746 , 1C746 , 1C746 , 1C746 , 1C746 1CJ8 , 1CJ9, 1CKC , 1CKD , 1CKF , 1CKG , 1CKH , 1D6P , 1D6Q , 1DI3 , 1DI4 , 1DI5 , 1EQ4 , 1EQ5 , 1EQE , 1GAY , 1GAZ , 1GB0 , 1GB2 , 1GB3 , 1GB5 , 1GB6 , 1GB7 , 1GB8 , 1GB9 , 1GBO , 1GBW , 1 ГБ ,1GBY , 1GBZ , 1GDW , 1GDX , 1GE0 , 1GE1 , 1GE2 , 1GE3 , 1GE4 , 1 ГэВ , 1GEZ , 1GF0 , 1GF3 , 1GF4 , 1GF5 , 1GF6 , 1GF7 , 1GF8 , 1GF9 , 1GFA , 1GFE , 1GFG , 1GFH , 1GFJ , 1GFK , 1GFR , 1GFT, 1GFU , 1GFV , 1HNL , 1I1Z , 1I20 , 1I22 , 1INU , 1IOC , 1IP1 , 1IP2 , 1IP3 , 1IP4 , 1IP5 , 1IP6 , 1IP7 , 1IWT , 1IWU , 1IWV , 1IWW , 1IWX , 1IX4IYWY , 1IWX , 1IWIWY , 1IWX , 1I0IWY , 1JKA ,1JKB , 1JKC , 1JKD , 1JSF , 1JWR , 1LAA , 1LHH , 1LHI , 1LHJ , 1LHK , 1LHL , 1LHM , 1LMT , 1LOZ , 1LYY , 1LZ1 , 1LZ4 , 1LZOZ5 , 1LZOZ6 , 1ZUBL , 1LZOZO , 1LZOZ6 , 1ZUB , 1LZO , 1LZOZ6 , 1LZOZ5 1OUD , 1OUE, 1OUF , 1OUG , 1OUH , 1OUI , 1OUJ , 1QSW , 1RE2 , 1REM , 1REX , 1REY , 1REZ , 1TAY , 1TBY , 1TCY , 1TDY , 1UBZ , 1W08 , 1WQM , 1WQN , 1WQO , 1WQP , 1WQQ , 1WQR , 1YAM , 1YAN , 1ЯО ,1YAP , 1YAQ , 207L , 208L , 2BQA , 2BQB , 2BQC , 2BQD , 2BQE , 2BQF , 2BQG , 2BQH , 2BQI , 2BQJ , 2BQK , 2BQL , 2BQM , 2BQN , 2BQO , 2HEA , 2HEB , 2HEC , 2HED , 2HEE , 2HEF , 2LHM , 2MEA, 2MEB , 2MEC , 2MED , 2MEE , 2MEF , 2MEG , 2MEH , 2MEI , 2NWD , 2ZIJ , 2ZIK , 2ZIL , 2ZWB , 3EBA , 3FE0 , 3LHM , 3LN2 , 4I0C , 4ML7 , 4R0P

Идентификаторы
ПсевдонимыLYZ , LZM, LYZF1, лизоцим
Внешние идентификаторыOMIM: 153450 MGI: 96902 HomoloGene: 121490 Генные карты : LYZ
Расположение гена (человек)
Chr.Хромосома 12 (человека) [30]
Группа12q15Начинать69 348 381 п.н. [30]
Конец69 354 234 п.н. [30]
Расположение гена (Мышь)
Chr.Хромосома 10 (мышь) [31]
Группа10 | 10 D2Начинать117 287 797 п.н. [31]
Конец117 292 868 п.н. [31]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• каталитическая активность
• активность лизоцима
• гидролазная активность
• гидролазы активность, действующая на гликозильных облигаций
• связывание белка идентичны
Сотовый компонент• внеклеточная область
• внеклеточная экзосома
• внеклеточная
• просвет азурофильных гранул
• просвет специфических гранул
• просвет третичных гранул
Биологический процесс• метаболический процесс клеточного белка
• метаболизм
• гомеостаз сетчатки
• воспалительный ответ
• цитолиз
• защитный ответ на бактерии
• антимикробный гуморальный ответ
• дегрануляция нейтрофилов
• катаболический процесс макромолекул клеточной стенки
• защитный ответ на грамотрицательные бактерии
• защитный ответ на грамположительные бактерии
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

4069

17110

Ансамбль

ENSG00000090382

ENSMUSG00000069515

UniProt

P61626

P17897

RefSeq (мРНК)

NM_000239

NM_013590

RefSeq (белок)

NP_000230

NP_038618

Расположение (UCSC)Chr 12: 69.35 - 69.35 МбChr 10: 117.29 - 117.29 Мб
PubMed поиск[32][33]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Лизоцим является частью врожденной иммунной системы. Пониженные уровни лизоцима были связаны с бронхолегочной дисплазией у новорожденных. [34] Поросята, которых кормили молоком с лизоцимом человека, могут быстрее вылечиться от диарейного заболевания, вызванного кишечной палочкой . Концентрация лизоцима в материнском молоке в 1600–3000 раз превышает концентрацию в молоке домашнего скота. Лизоцим человека более активен, чем лизоцим белка куриного яйца. Трансгенная линия коз (с основателем названием «Артемида») была разработаны для производства молока с человеком лизоцимом для защиты детей от диареи , если они не могут получить выгоды от человеческого грудного вскармливания. [35] [36]

Поскольку лизоцим является естественной формой защиты от грамположительных патогенов, таких как Bacillus и Streptococcus , [37] он играет важную роль в иммунологии грудных детей при вскармливании грудным молоком. [38] В то время как кожа является защитным барьером из-за ее сухости и кислотности, конъюнктива (оболочка, покрывающая глаз), напротив, защищена секретируемыми ферментами, в основном лизоцимом и дефенсином . Однако, когда эти защитные барьеры не работают, возникает конъюнктивит .

При некоторых формах рака (особенно при миеломоноцитарном лейкозе) чрезмерное производство лизоцима раковыми клетками может привести к токсическому уровню лизоцима в крови. Высокий уровень лизоцима в крови может привести к почечной недостаточности и низкому уровню калия в крови - состояниям, которые могут улучшиться или исчезнуть при лечении первичного злокачественного новообразования.

Лизоцим сыворотки гораздо менее специфичен для диагностики саркоидоза, чем сывороточный ангиотензин-превращающий фермент; однако, поскольку он более чувствителен, он используется как маркер активности болезни саркоидоза и подходит для мониторинга болезни в доказанных случаях. [39]

Химический синтез [ править ]

Первый химический синтез лизоцимного протеина был предпринят профессором Джорджем Кеннером и его группой в Ливерпульском университете в Англии. [40] Это было наконец достигнуто в 2007 году Томасом Дуреком в лаборатории Стива Кента в Чикагском университете, который создал синтетическую функциональную молекулу лизоцима. [41]

Другие приложения [ править ]

Кристаллы лизоцима использовались для выращивания других функциональных материалов для катализа и биомедицинских приложений. [42] [43] [44] Лизоцим - это обычно используемый фермент для лизиса грамположительных бактерий. [45] Из-за уникальной функции лизоцима, в которой он может переваривать клеточную стенку и вызывать осмотический шок (взрыв клетки путем внезапного изменения концентрации растворенного вещества вокруг клетки и, следовательно, осмотического давления ), лизоцим обычно используется в лабораторных условиях для высвобождения белки из периплазмы бактерий, в то время как внутренняя мембрана остается закрытой в виде пузырьков, называемых сферопластом . [46] [47]

Например, E. coli можно лизировать с использованием лизоцима для освобождения содержимого периплазматического пространства. Это особенно полезно в лабораторных условиях при попытке собрать содержимое периплазмы. [1] Обработка лизоцимом оптимальна при определенных температурах, диапазонах pH и концентрациях солей. Активность лизоцима увеличивается с повышением температуры, до 60 градусов Цельсия, с диапазоном pH 6,0-7,0. Присутствующие соли также влияют на обработку лизоцимом, при этом некоторые заявляют об ингибирующем действии, а другие способствуют лизису посредством обработки лизоцимом. Хлорид натрия вызывает лизис, но при высоких концентрациях он является активным ингибитором лизиса. Аналогичные наблюдения были замечены при использовании солей калия. Имеются незначительные вариации из-за различий в штаммах бактерий.[48]

История [ править ]

Антибактериальные свойства белка куриного яйца, обусловленные содержащимся в нем лизоцимом, были впервые обнаружены Лащенко в 1909 году. [49] Убивающая бактерии активность слизистой носа была продемонстрирована в 1922 году Александром Флемингом , изобретателем пенициллина , который изобрел пенициллин. термин лизоцим. [50] Флеминг сообщил, говоря. «Поскольку это вещество имеет свойства, схожие со свойствами ферментов, я назвал его« лизоцимом »». [51] Далее Флеминг показал, что ферментное вещество присутствует в большом количестве секретов и способно быстро лизировать (то есть растворять) различные бактерии, в частности желтый «кокк», который он изучал » [52].

Лизоцим был впервые кристаллизован Эдвардом Абрахамом в 1937 году, что позволило Дэвиду Чилтону Филлипсу в 1965 году описать трехмерную структуру лизоцима из куриного яичного белка , когда он получил первую модель с разрешением 2 Ангстрема (200 мкм ) с помощью рентгеновской кристаллографии. . [53] [54] Структура была публично представлена ​​на лекции Королевского института в 1965 году. [55] Лизоцим был второй структурой белка и первой структурой фермента, которая была решена с помощью методов дифракции рентгеновских лучей, и первым ферментом, который был полностью исследован. секвенированный, содержащий все двадцать распространенных аминокислот. [56]В результате выяснения структуры лизоцима Филлипсом это был также первый фермент, у которого был предложен подробный специфический механизм его каталитического действия. [57] [58] [59] Эта работа привела Филлипса к объяснению того, как ферменты ускоряют химическую реакцию с точки зрения ее физических структур. Оригинальный механизм, предложенный Филлипсом, был недавно переработан. [20]

См. Также [ править ]

  • Аллергия на яйца

Ссылки [ править ]

  1. ^ а б Манченко Г.П. (1994). «Лизоцим» . Справочник по обнаружению ферментов на электрофоретических гелях . Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. п. 223 . ISBN 978-0-8493-8935-1.
  2. ^ Williams S, Vocadlo D. «Семейство гликозид гидролаз 22» . Казипедия . Проверено 11 апреля 2017 года .
  3. ^ Yoshimura K, Toibana A, Nakahama K (январь 1988). «Лизоцим человека: секвенирование кДНК, экспрессия и секреция Saccharomyces cerevisiae». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 150 (2): 794–801. DOI : 10.1016 / 0006-291X (88) 90461-5 . PMID 2829884 . 
  4. ^ Peters CW, Kruse U, Pollwein R, Grzeschik KH, Sippel AE (июль 1989). «Ген лизоцима человека. Последовательность организации и хромосомная локализация» . Европейский журнал биохимии . 182 (3): 507–16. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14857.x . PMID 2546758 . 
  5. ^ Venkataramani S, Truntzer J, Coleman DR (апрель 2013 г. ). «Термическая стабильность лизоцима с высокой концентрацией при различных значениях pH: инфракрасное исследование с преобразованием Фурье» . Журнал фармации и биологических наук . 5 (2): 148–53. DOI : 10.4103 / 0975-7406.111821 . PMC 3697194 . PMID 23833521 .  
  6. ^ Chandan RC, Shahani К.М., Холли RG (октябрь 1964). «Содержание лизоцима в человеческом молоке». Природа . 204 (4953): 76–7. Bibcode : 1964Natur.204 ... 76C . DOI : 10.1038 / 204076a0 . PMID 14240122 . S2CID 4215401 .  
  7. ^ «Лизоцим, информация о продукте» (PDF) . Сигма-Олдрич.
  8. ^ «Лизоцим, информация о продукте» (PDF) . Сигма-Олдрич.
  9. Перейти ↑ Parry Jr. RM, Chandan RC, Shahani KM (1969). «Выделение и характеристика лизоцима грудного молока». Arch Biochem Biophysics . 103 (1): 59–65. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (69) 90009-5 . PMID 5778672 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  10. ^ Skujiņś J, Puķīte A, McLaren AD (декабрь 1973). «Адсорбция и реакции хитиназы и лизоцима на хитине». Молекулярная и клеточная биохимия . 2 (2): 221–8. DOI : 10.1007 / BF01795475 . PMID 4359167 . S2CID 27906558 .  
  11. ↑ Шарон Н. (апрель 1967). «Химическая структура субстратов лизоцима и их расщепление ферментом». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 167 (1009): 402–15. Bibcode : 1967RSPSB.167..402S . DOI : 10,1098 / rspb.1967.0037 . PMID 4382803 . S2CID 31794497 .  
  12. ^ Höltje СП (1 января 1996). «Субстраты лизоцима». Exs . Experientia Supplementum. 75 : 105–10. DOI : 10.1007 / 978-3-0348-9225-4_7 . ISBN 978-3-0348-9952-9. PMID  8765297 .
  13. Перейти ↑ Blake CC, Johnson LN, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR (апрель 1967). «Кристаллографические исследования активности лизоцима белка куриного яйца». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 167 (1009): 378–88. Bibcode : 1967RSPSB.167..378B . DOI : 10,1098 / rspb.1967.0035 . PMID 4382801 . S2CID 35094695 .  
  14. ^ Далквист FW, Rand-Меир T, Рэфтери MA (октябрь 1969). «Применение вторичных кинетических изотопных эффектов альфа-дейтерия для изучения ферментативного катализа. Гидролиз гликозидов лизоцимом и бета-глюкозидазой». Биохимия . 8 (10): 4214–21. DOI : 10.1021 / bi00838a045 . PMID 5388150 . 
  15. ^ McKenzie HA, Белый FH (1991). «Лизоцим и альфа-лактальбумин: структура, функции и взаимосвязь» . Успехи в химии белков . 41 : 173–315. DOI : 10.1016 / s0065-3233 (08) 60198-9 . ISBN 9780120342419. PMID  2069076 .
  16. ^ Warshel A (ноябрь 1978). «Энергетика ферментного катализа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (11): 5250–4. Bibcode : 1978PNAS ... 75,5250 Вт . DOI : 10.1073 / pnas.75.11.5250 . PMC 392938 . PMID 281676 .  
  17. ^ Вебер JP, Финк А.Л. (октябрь 1980 г.). «Температурно-зависимое изменение лимитирующей стадии катализа бета-глюкозидазы». Журнал биологической химии . 255 (19): 9030–2. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (19) 70521-3 . PMID 6773958 . 
  18. ^ http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme#Covalent_intermediate_and_product_complex
  19. ^ Далквист FW, Rand-Меир T, Рэфтери MA (октябрь 1969). «Применение вторичных кинетических изотопных эффектов альфа-дейтерия для изучения ферментативного катализа. Гидролиз гликозидов лизоцимом и бета-глюкозидазой». Биохимия . 8 (10): 4214–21. DOI : 10.1021 / bi00838a045 . PMID 5388150 . 
  20. ^ Б Vocadlo DJ Дэвис GJ, Laine R, Холка SG (август 2001). «Катализ лизоцимом куриного яичного белка протекает через ковалентный промежуточный продукт» (PDF) . Природа . 412 (6849): 835–8. Bibcode : 2001Natur.412..835V . DOI : 10.1038 / 35090602 . PMID 11518970 . S2CID 205020153 .   
  21. ^ Гришэм CM, Garrett RH (2007). «Глава 14: Механизм действия ферментов» . Биохимия . Австралия: Томсон Брукс / Коул. С. 467–9. ISBN 978-0-495-11912-8.
  22. ^ Кошланда DE (ноябрь 1953). «Стереохимия и механизм ферментативных реакций». Биологические обзоры . 28 (4): 416–436. DOI : 10.1111 / j.1469-185X.1953.tb01386.x . S2CID 86709302 . 
  23. ^ a b Боуман А.Л., Грант И.М., Малхолланд А.Дж. (октябрь 2008 г.). «Моделирование QM / MM предсказывает ковалентный промежуточный продукт в реакции лизоцима куриного яичного белка с его естественным субстратом». Химические коммуникации (37): 4425–7. DOI : 10.1039 / b810099c . PMID 18802578 . 
  24. ↑ Swan ID (март 1972 г.). «Ингибирование лизоцима куриного яичного белка производными имидазола и индола». Журнал молекулярной биологии . 65 (1): 59–62. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (72) 90491-3 . PMID 5063023 . 
  25. ^ Оно N, Morrison DC (март 1989). «Взаимодействие липополисахарида с лизоцимом. Связывание липополисахарида с лизоцимом и ингибирование ферментативной активности лизоцима». Журнал биологической химии . 264 (8): 4434–41. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 83761-9 . PMID 2647736 . 
  26. Перейти ↑ Ibrahim HR, Matsuzaki T, Aoki T (2001). «Генетические доказательства того, что антибактериальная активность лизоцима не зависит от его каталитической функции» . Письма FEBS . 506 (1): 27–32. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (01) 02872-1 . PMID 11591365 . S2CID 21593262 .  
  27. ^ Zhang R, Wu L, Eckert T, Burg-Roderfeld M, Rojas-Macias MA, Lütteke T (2017). «Лектиноподобные свойства лизоцима способствуют его функции иммунной защиты» . Ежеквартальные обзоры биофизики . 50 : e9. DOI : 10.1017 / S0033583517000075 . PMID 29233221 . 
  28. ^ Grivel JC, Smith-Гилл SJ (1996). Лизоцим: антигенная структура, определяемая по ответам антител и Т-клеток . CRC Press. С. 91–144. ISBN 978-0-8493-9225-2.
  29. ↑ Choi Y, Moody IS, Sims PC, Hunt SR, Corso BL, Perez I, Weiss GA, Collins PG (январь 2012 г.). «Динамика одномолекулярного лизоцима, контролируемая электронной схемой» . Наука . 335 (6066): 319–24. Bibcode : 2012Sci ... 335..319C . DOI : 10.1126 / science.1214824 . PMC 3914775 . PMID 22267809 .  
  30. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000090382 - Ensembl , май 2017 г.
  31. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000069515 - Ensembl , май 2017 г.
  32. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  33. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  34. ^ Revenis ME, Kaliner MA (август 1992). «Дефицит лактоферрина и лизоцима в секрете дыхательных путей: связь с развитием бронхолегочной дисплазии» . Журнал педиатрии . 121 (2): 262–70. DOI : 10.1016 / S0022-3476 (05) 81201-6 . PMID 1640295 . 
  35. ^ Cooper CA, Гарас Klobas LC, Maga EA, Мюррей JD (2013). «Потребление трансгенного козьего молока, содержащего антимикробный протеин лизоцим, помогает избавиться от диареи у молодых свиней» . PLOS ONE . 8 (3): e58409. Bibcode : 2013PLoSO ... 858409C . DOI : 10.1371 / journal.pone.0058409 . PMC 3596375 . PMID 23516474 .  
  36. ^ Молтени M (30 июня 2016). «Пролитое молоко» . Тематические исследования: особенности новостей . Undark: правда, красота, наука . Проверено 12 января 2017 года .
  37. ^ Нестер EW, Андерсон Д., Робертс CE, Нестер MT (2007). Микробиология: взгляд человека (5-е изд.). Бостон, Массачусетс: Высшее образование Макгроу-Хилла. ISBN 978-0-07-110706-8.
  38. Перейти ↑ Chandra RK (сентябрь 1978 г.). «Иммунологические аспекты грудного молока». Обзоры питания . 36 (9): 265–72. DOI : 10.1111 / j.1753-4887.1978.tb07393.x . PMID 362248 . 
  39. ↑ Tomita H, Sato S, Matsuda R, Sugiura Y, Kawaguchi H, Niimi T, Yoshida S, Morishita M (1999). «Уровни лизоцима в сыворотке и клинические особенности саркоидоза». Легкое . 177 (3): 161–7. DOI : 10.1007 / pl00007637 . PMID 10192763 . S2CID 3999327 .  
  40. ↑ Kenner GW (июнь 1977 г.). «Бейкерская лекция. К синтезу белков». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 197 (1128): 237–53. Bibcode : 1977RSPSB.197..237K . DOI : 10,1098 / rspb.1977.0068 . PMID 19745 . S2CID 170906912 .  
  41. ^ Durek T, Торбеи В.Я., Kent SB (март 2007). «Конвергентный химический синтез и рентгеновская структура человеческого лизоцима с высоким разрешением» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (12): 4846–51. Bibcode : 2007PNAS..104.4846D . DOI : 10.1073 / pnas.0610630104 . PMC 1829227 . PMID 17360367 .  
  42. ↑ Wei H, Wang Z, Zhang J, House S, Gao YG, Yang L, Robinson H, Tan LH, Xing H, Hou C, Робертсон IM, Zuo JM, Lu Y (февраль 2011). «Зависящий от времени, направленный на белок рост наночастиц золота в монокристалле лизоцима». Природа Нанотехнологии . 6 (2): 93–7. Bibcode : 2011NatNa ... 6 ... 93W . DOI : 10.1038 / nnano.2010.280 . PMID 21278750 . 
  43. ^ Sanghamitra NJ, Уэно T (май 2013). «Расширение координационной химии от белка до сборки белка». Химические коммуникации . 49 (39): 4114–26. DOI : 10.1039 / C2CC36935D . PMID 23211931 . 
  44. Перейти ↑ Ueno T (июль 2013 г.). «Пористые кристаллы белка как реакционные сосуды». Химия . 19 (28): 9096–102. DOI : 10.1002 / chem.201300250 . PMID 23813903 . 
  45. ^ Repaske R (октябрь 1956). «Лизис грамотрицательных бактерий лизоцимом». Biochimica et Biophysica Acta . 22 (1): 189–91. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (56) 90240-2 . PMID 13373865 . 
  46. ^ Gunton Дж, Ширяев А, Паган DL (2007). Конденсация белка: кинетические пути к кристаллизации и болезни . Кембридж: Издательство Кембриджского университета. стр.  156 -158. ISBN 9780511535321.
  47. ^ Ninfa A, D Балла, Benore M (2010). Фундаментальные лабораторные подходы к биохимии и биотехнологии . Джон Вили. ISBN 978-0470087664.
  48. ↑ Salton MR (июнь 1957 г.). «Свойства лизоцима и его действие на микроорганизмы» . Бактериологические обзоры . 21 (2): 82–100. DOI : 10.1128 / MMBR.21.2.82-100.1957 . PMC 180888 . PMID 13436356 .  
  49. ^ Laschtschenko P (1909). "Über die keimtötende und entwicklungshemmende Wirkung Hühnereiweiß" [Об уничтожении микробов и подавлении роста альбумина куриного яйца]. Z. Hyg. InfektKrankh. (на немецком). 64 : 419–427. DOI : 10.1007 / BF02216170 . S2CID 456259 . 
  50. ^ Дакетт, С. (1999). «Дакетт С. Эрнест Дюшен и концепция лечения грибковыми антибиотиками. Ланцетный отдел истории болезни 354 (9195): 2068-2071, 11 декабря 1999» . Ланцет . 354 (9195): 2068–71. DOI : 10.1016 / S0140-6736 (99) 03162-1 . PMID 10636385 . S2CID 206011471 .  
  51. ↑ Fleming A (май 1922 г.). «О замечательном бактериолитическом элементе, обнаруженном в тканях и выделениях» . Труды Королевского общества B . 93 (653): 306–317. Bibcode : 1922RSPSB..93..306F . DOI : 10,1098 / rspb.1922.0023 . JSTOR 80959 . 
  52. ^ Достижения в химии белков . Академическая пресса. 13 июня 1991. С. 176–. ISBN 978-0-08-058214-6.
  53. ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR (май 1965). "Структура лизоцима куриного яйца-белка. Трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 ангстрем". Природа . 206 (4986): 757–61. DOI : 10.1038 / 206757a0 . PMID 5891407 . S2CID 4161467 .  
  54. ↑ Johnson LN, Phillips DC (май 1965 г.). «Структура некоторых кристаллических комплексов лизоцим-ингибитор, определенная с помощью рентгеноструктурного анализа с разрешением 6 ангстрем». Природа . 206 (4986): 761–3. DOI : 10.1038 / 206761a0 . PMID 5840126 . S2CID 10234792 .  
  55. ↑ Johnson LN (ноябрь 1998 г.). «Ранняя история лизоцима». Структурная биология природы . 5 (11): 942–4. DOI : 10,1038 / 2917 . PMID 9808036 . S2CID 2629199 .  
  56. ↑ Canfield RE (август 1963). «Аминокислотная последовательность лизоцима яичного белка» . Журнал биологической химии . 238 (8): 2698–707. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 67888-3 . PMID 14063294 . 
  57. ↑ Vernon CA (апрель 1967). «Механизмы гидролиза гликозидов и их значение для реакций, катализируемых ферментами». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 167 (1009): 389–401. Bibcode : 1967RSPSB.167..389V . DOI : 10,1098 / rspb.1967.0036 . JSTOR 75680 . PMID 4382802 . S2CID 12870128 .   
  58. ^ Рупли JA (апрель 1967). «Связывание и расщепление лизоцимом олигосахаридов N-ацетилглюкозамина». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 167 (1009): 416–28. Bibcode : 1967RSPSB.167..416R . DOI : 10,1098 / rspb.1967.0038 . JSTOR 75682 . PMID 4382804 . S2CID 33906706 .   
  59. ↑ Шарон Н. (апрель 1967). «Химическая структура субстратов лизоцима и их расщепление ферментом». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 167 (1009): 402–15. Bibcode : 1967RSPSB.167..402S . DOI : 10,1098 / rspb.1967.0037 . JSTOR 75681 . PMID 4382803 . S2CID 31794497 .   

Внешние ссылки [ править ]

  • Мурамидаза в Национальной медицинской библиотеке США по предметным рубрикам по медицине (MeSH)
  • Proteopedia.org HEW лизоцим
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для человеческого лизоцима C.
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для лизоцима C куриного яичного белка.