 | Эта статья требует дополнительных ссылок для проверки . ( апрель 2012 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
| Миофиламент | |
|---|---|
 Миофиламент | |
| Подробности | |
| Часть | Миофибриллы |
| Идентификаторы | |
| латинский | миофиламент |
| TH | H2.00.05.0.00006 |
| FMA | 67897 |
| Анатомические термины микроанатомии | |
Миофиламентов являются волокна из миофибрилл , построенные из белков , [1] , главным миозиновые или актина . Типы мышц - это поперечно-полосатая мышца (например, скелетная мышца и сердечная мышца ), косо-поперечно-полосатая мышца (встречается у некоторых беспозвоночных ) и гладкая мышца . Различное расположение миофиламентов создает разные мышцы. Поперечно-полосатая мышца имеет поперечные тяжи нитей. В косо-полосатой мышце нити расположены в шахматном порядке. Гладкая мышца имеет неправильное расположение нитей.
Структура [ править ]
Существует три различных типа миофиламентов: толстые, тонкие и эластичные.
- Толстые нити состоят в основном из белкового миозина . Каждая толстая нить имеет диаметр примерно 15 нм и состоит из нескольких сотен молекул миозина. Молекула миозина имеет форму клюшки для гольфа с хвостом, образованным двумя переплетенными цепями, и двойной шаровидной головкой, выступающей из него под углом. Половина головок миозина наклонена влево, а половина - вправо, создавая в середине нити область, известную как голая зона.
- Тонкие нити диаметром 7 нм состоят в основном из белка актина , в частности из волокнистого (F) актина. Каждая нить F-актина состоит из цепочки субъединиц, называемых глобулярным (G) актином. Каждый G-актин имеет активный сайт, который может связываться с головкой молекулы миозина. Каждая тонкая нить также содержит от 40 до 60 молекул тропомиозина, белка, который блокирует активные участки тонких нитей, когда мышца расслаблена. С каждой молекулой тропомиозина связан более мелкий кальций-связывающий белок, называемый тропонином. Все тонкие нити прикрепляются к Z-линии .
- Эластичные нити диаметром 1 нм состоят из большого упругого белка тайтина . Они проходят через сердцевину каждой толстой нити и прикрепляют ее к Z-линии, конечной точке саркомера . Титин также стабилизирует толстую нить, центрируя ее между тонкими нитями. Он также помогает предотвратить чрезмерное растяжение толстой нити, которая отскакивает, как пружина, всякий раз, когда растягивается мышца. [2]
Функция [ править ]
Белковый комплекс, состоящий из актина миозина, сократительных белков, иногда называют « актомиозином ». В поперечно-полосатых мышцах , таких как скелетные и сердечные мышцы , актиновые и миозиновые нити имеют определенную и постоянную длину порядка нескольких микрометров, что намного меньше длины удлиненной мышечной клетки (до нескольких сантиметров в случае клетки скелетных мышц человека [3] ). Филаменты организованы в повторяющиеся субъединицы по длине миофибриллы. Эти субъединицы называются саркомерами .
Сократительная природа этого белкового комплекса основана на структуре толстых и тонких нитей. Толстая нить, миозин , имеет двуглавую структуру с головками, расположенными на противоположных концах молекулы. Во время сокращения мышц головки миозиновых нитей прикрепляются к противоположно ориентированным тонким нитям актина и тянут их друг за другом. Действие прикрепления миозина и движения актина приводит к укорачиванию саркомера. Сокращение мышц состоит из одновременного укорачивания нескольких саркомеров. [4]
Сокращение мышечных волокон [ править ]
Терминал аксона моторного нейрона высвобождает нейротрансмиттер , ацетилхолин , который диффундирует через синаптическую щель и связывается с мембраной мышечного волокна. Это деполяризует мембрану мышечного волокна, и импульс проходит к саркоплазматической сети мышцы через поперечные канальцы. Затем ионы кальция высвобождаются из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму и впоследствии связываются с тропонином . Тропонин и связанный с ним тропомиозин претерпевают конформационные изменения после связывания кальция и открывают сайты связывания миозина на актине.Тонкая нить. Затем волокна актина и миозина образуют связи. После связывания миозин тянет актиновые нити друг к другу или внутрь. Таким образом происходит сокращение мышц, и саркомер укорачивается по мере этого процесса. [5]
Расслабление мышечных волокон [ править ]
Фермента ацетилхолинэстеразы ломается ацетилхолина и эта стимуляция прекращается мышечных волокон. Активный транспорт перемещает ионы кальция обратно в саркоплазматический ретикулум мышечного волокна. АТФ вызывает разрыв связи между актином и миозиновыми нитями. Тропонин и тропомиозин возвращаются к своей исходной конформации и тем самым блокируют сайты связывания на актиновой нити. Мышечные волокна расслабляются, и весь саркомер удлиняется. Теперь мышечное волокно подготовлено к следующему сокращению. [6]
Ответ на упражнение [ править ]
Изменения, происходящие с миофиламентами в ответ на упражнения, давно стали предметом интереса физиологов и спортсменов, которые полагаются на их исследования в отношении самых передовых методов тренировок. Спортсмены, участвующие в различных спортивных мероприятиях, особенно заинтересованы в том, чтобы узнать, какой тип тренировочного протокола приведет к выработке максимальной силы от мышцы или набора мышц, поэтому большое внимание было уделено изменениям миофиламента при приступах хронических и острых форм болезни. упражнение.
Хотя точный механизм изменения миофиламентов в ответ на физическую нагрузку все еще изучается у млекопитающих, некоторые интересные подсказки были обнаружены у чистокровных скаковых лошадей. Исследователи изучали наличие мРНК в скелетных мышцах лошадей трижды; непосредственно перед тренировкой, сразу после тренировки и через четыре часа после тренировки. Они сообщили о статистически значимых различиях в мРНК генов, специфичных для продукции актина . Это исследование предоставляет доказательства механизмов как немедленной, так и отсроченной реакции миофиламентов на упражнения на молекулярном уровне. [7]
Совсем недавно изменения белков миофиламентов были изучены у людей в ответ на тренировки с отягощениями. Опять же, исследователи не до конца понимают молекулярные механизмы изменений, и изменение состава волокон в миофиламентах, возможно, не является ответом, на который многие спортсмены давно предполагали. [8] В этом исследовании изучали удельное напряжение мышц четырехглавой мышцы бедра и латеральной широкой мышцы бедра у 42 молодых людей. Исследователи сообщают об увеличении удельного мышечного напряжения на 17% после периода тренировок с отягощениями, несмотря на уменьшение присутствия MyHC, тяжелой цепи миозина. В этом исследовании делается вывод об отсутствии четкой взаимосвязи между составом волокон и мышечным напряжением in vivo, а также свидетельств укладки миофиламентов в тренированных мышцах.
Исследование [ править ]
Другими многообещающими областями исследований, которые могут пролить свет на точную молекулярную природу ремоделирования белка в мышцах, вызванного физической нагрузкой, может быть изучение родственных белков, участвующих в архитектуре клетки, таких как десмин и дистрофин . Считается, что эти белки обеспечивают клеточный каркас, необходимый для сокращения актин-миозинового комплекса. Исследования десмина показали, что его присутствие значительно увеличилось в тестовой группе, подвергавшейся силовым тренировкам, в то время как не было никаких доказательств увеличения десмина при тренировках на выносливость. Согласно этому исследованию, при тренировках с отягощениями или тренировках на выносливость не было обнаружено увеличения содержания дистрофина. [9] Возможно, вызванные упражнениями изменения миофиламентов затрагивают не только сократительные белки актин и миозин.
В то время как исследования ремоделирования мышечных волокон продолжаются, есть общепринятые факты о миофиламенте от Американского колледжа спортивной медицины. [ необходима цитата ] Считается, что увеличение мышечной силы происходит из-за увеличения размера мышечных волокон, а не за счет увеличения количества мышечных волокон и миофиламентов. Однако есть некоторые свидетельства того, что сателлитные клетки животных дифференцируются в новые мышечные волокна, а не просто обеспечивают функцию поддержки мышечным клеткам.
Ослабленная сократительная функция скелетных мышц также связана с состоянием миофибрилл. Недавние исследования показывают, что эти условия связаны с изменением характеристик отдельных волокон из-за снижения экспрессии белков миофиламентов и / или изменений во взаимодействиях миозин-актиновых мостиков. Кроме того, адаптации на клеточном уровне и уровне миофиламентов связаны со снижением производительности всех мышц и всего тела. [10]
Ссылки [ править ]
- ^ « миофиламент » в Медицинском словаре Дорланда
- ^ http://connect.mheducation.com/connect/hmEBook.do?setTab=sectionTabs
- ^ Альбертс, Брюс. И др., «Цитоскелет». Молекулярная биология клетки. 6-е. Нью-Йорк: Garland Science, 2015. стр. 918. Печать.
- ^ Альбертс, Брюс. И др., «Сокращение мышц». Эссенциальная клеточная биология. 3-й. Нью-Йорк: Garland Science, 2010. стр. 599. Печать.
- ^ Шайер, Дэвид. И др., «Мышечная система», Основы анатомии и физиологии Hole. 9-е. Макгроу Хилл, 2006. стр. 175. Печать.
- ^ Шайер, Дэвид. И др., «Мышечная система», Основы анатомии и физиологии Hole. 9-е. Макгроу Хилл, 2006. стр. 175. Печать.
- ^ McGivney BA, Eivers SS, MacHugh DE, et al. (2009). «Транскрипционная адаптация после упражнений на скелетных мышцах породистых лошадей подчеркивает молекулярные механизмы, которые приводят к гипертрофии мышц» . BMC Genomics . 10 : 638. DOI : 10.1186 / 1471-2164-10-638 . PMC 2812474 . PMID 20042072 .
- ^ Эрскин RM, Джонс Д., Maffulli N, Williams AG, Стюарт CE, Degens H (февраль 2011). «Что вызывает усиление мышечного напряжения in vivo после тренировки с отягощениями?» . Exp. Physiol . 96 (2): 145–55. DOI : 10.1113 / expphysiol.2010.053975 . PMID 20889606 . S2CID 20304624 .
- ^ Parcell AC, Woolstenhulme MT, Sawyer RD (март 2009). «Структурные белковые изменения при тренировках на велосипеде с отягощениями и выносливостью». J Strength Cond Res . 23 (2): 359–65. DOI : 10.1519 / JSC.0b013e318198fd62 . PMID 19209072 . S2CID 29584507 .
- Перейти ↑ Miller MS, Callahan DM, Toth MJ (2014). «Адаптация миофиламентов скелетных мышц к старению, болезням и неиспользованию и их влияние на работу всей мускулатуры у пожилых людей» . Front Physiol . 5 : 369. DOI : 10,3389 / fphys.2014.00369 . PMC 4176476 . PMID 25309456 .
- Мышцы :: Разнообразие мышц - Интернет-энциклопедия Британика. Энциклопедия - Интернет-энциклопедия Британники. Интернет.
- Саладин, Кеннет С. «Миофиламенты». Анатомия и физиология: единство формы и функции. 5-е изд. Нью-Йорк: Макгроу-Хилл, 2010. 406–07. Распечатать.
Внешние ссылки [ править ]
- Схемы и пояснения на biomol.uci.edu
