• ответ на гормон • развитие сердца • медленное сокращение волокон скелетных мышц • ответ на гипоксию • энуклеатную дифференцировку эритроцитов • ответ на перекись водорода • дифференцировку коричневых жировых клеток • транспорт кислорода • транспорт
Миоглобин (символ Mb или MB ) - это связывающий железо и кислород белок, обнаруженный в ткани скелетных мышц позвоночных в целом и почти у всех млекопитающих. [5] [6] [7] [8] [9] Миоглобин отдаленно связан с гемоглобином . По сравнению с гемоглобином миоглобин имеет более высокое сродство к кислороду и не имеет кооперативного связывания с кислородом, как гемоглобин. [8] [10] Но по сути, это белок, связывающий кислород в красных кровяных тельцах.. У людей миоглобин обнаруживается в кровотоке только после мышечной травмы . [11] [12] [13]
Высокая концентрация миоглобина в мышечных клетках позволяет организмам задерживать дыхание на более длительный период времени. У ныряющих млекопитающих, таких как киты и тюлени, есть мышцы с особенно высоким содержанием миоглобина. [13] Миоглобин содержится в мышцах типа I, типа II A и типа II B, но в большинстве текстов считается, что миоглобин не обнаруживается в гладких мышцах . [ необходима цитата ]
Миоглобин был первым белком, трехмерная структура которого была выявлена с помощью рентгеновской кристаллографии . [14] Об этом достижении сообщили в 1958 году Джон Кендрю и его коллеги. [15] За это открытие Кендрю разделил Нобелевскую премию по химии 1962 года с Максом Перуцем . [16]Несмотря на то, что это один из наиболее изученных белков в биологии, его физиологическая функция еще не установлена окончательно: мыши, генетически сконструированные с отсутствием миоглобина, могут быть жизнеспособными и фертильными, но демонстрируют множество клеточных и физиологических адаптаций для преодоления потери. Наблюдая за этими изменениями у мышей с истощенным миоглобином, было выдвинуто предположение, что функция миоглобина связана с повышенным транспортом кислорода к мышцам и с накоплением кислорода; кроме того, он служит поглотителем активных форм кислорода . [17]
В организме человека, миоглобина кодируется MB гена . [18]
Миоглобин может принимать формы оксимиоглобина (MbO 2 ), карбоксимиоглобина (MbCO) и метмиоглобина (met-Mb), аналогично гемоглобину, принимающему формы оксигемоглобина (HbO 2 ), карбоксигемоглобина (HbCO) и метгемоглобина (met-Hb). [19]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Отличия от гемоглобина
2 Роль в кухне
3 Роль в болезни
4 Структура и склеивание
5 Синтетические аналоги
6 См. Также
7 ссылки
8 Дальнейшее чтение
9 Внешние ссылки
Отличия от гемоглобина [ править ]
Как и гемоглобин, миоглобин - это цитоплазматический белок, который связывает кислород с гемовой группой. Он содержит только одну группу глобулинов, тогда как гемоглобин состоит из четырех. Хотя его гемовая группа идентична группе гемоглобина, Mb имеет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин. Это различие связано с его другой ролью: в то время как гемоглобин транспортирует кислород, функция миоглобина заключается в хранении кислорода.
Роль в кухне [ править ]
Миоглобин содержит гемы, пигменты, отвечающие за цвет красного мяса . Цвет мяса частично определяется степенью окисления миоглобина. В свежем мясе атом железа находится в степени окисления двухвалентного железа (+2), связанного с молекулой кислорода (O 2 ). Хорошо прожаренное мясо имеет коричневый цвет, потому что атом железа теперь находится в степени окисления трехвалентного железа (+3), потеряв электрон. Если мясо подверглось воздействию нитритов , оно останется розовым, потому что атом железа связан с NO, оксидом азота (например, солонина или вяленая ветчина.). Мясо, приготовленное на гриле, также может иметь красновато-розовое «кольцо дыма», возникающее из-за связывания гемового центра с угарным газом . [20] Сырое мясо, упакованное в атмосфере окиси углерода, также имеет то же розовое «кольцо дыма» из-за тех же принципов. Примечательно, что поверхность этого сырого мяса также имеет розовый цвет, который в сознании потребителей обычно ассоциируется со свежим мясом. Этот искусственно вызванный розовый цвет может сохраняться до одного года. [21] Hormel и Cargill, как сообщается, используют этот процесс упаковки мяса, и мясо, обработанное таким образом, находится на потребительском рынке с 2003 года. [22]
Роль в болезни [ править ]
Миоглобин выделяется из поврежденной мышечной ткани ( рабдомиолиз ), в которой очень высокая концентрация миоглобина. [23] Высвободившийся миоглобин фильтруется почками, но токсичен для эпителия почечных канальцев и поэтому может вызвать острое повреждение почек . [24] Токсичен не сам миоглобин (это протоксин ), а феррихематная часть, которая отделяется от миоглобина в кислой среде (например, кислая моча, лизосомы ).
Миоглобин является чувствительным маркером мышечного повреждения, что делает его потенциальным маркером сердечного приступа у пациентов с болью в груди . [25] Однако повышенный уровень миоглобина имеет низкую специфичность в отношении острого инфаркта миокарда (ОИМ), поэтому при постановке диагноза следует принимать во внимание CK-MB , сердечный тропонин , ЭКГ и клинические признаки. [26]
Структура и связь [ править ]
Молекулярно-орбитальное описание взаимодействия Fe-O 2 в миоглобине. [27]
Миоглобин принадлежит к суперсемейству белков глобинов и, как и другие глобины, состоит из восьми альфа-спиралей, соединенных петлями. Миоглобин содержит 153 аминокислоты. [28]
Миоглобин содержит порфириновое кольцо с железом в центре. Проксимальная гистидин группа (His-93) прикреплена непосредственно к железу, а дистальный гистидин группа (His-64) парит возле противоположной грани. [28] Дистальный имидазол не связан с железом, но может взаимодействовать с субстратом O 2 . Это взаимодействие способствует связыванию O 2 , но не моноксида углерода (CO), который по-прежнему связывается примерно в 240 раз сильнее, чем O 2 .
Связывание O 2 вызывает существенные структурные изменения в центре Fe, который сжимается по радиусу и перемещается в центр кармана N4. Связывание O 2 вызывает "спаривание спинов": пятикоординатная дезокси-форма железа - это высокоспиновая форма, а шестикоординатная окси-форма - низкоспиновая и диамагнитная . [ необходима цитата ]
Это изображение оксигенированной молекулы миоглобина. Изображение показывает структурные изменения, когда кислород связывается с атомом железа простетической группы гема. Атомы кислорода окрашены в зеленый цвет, атом железа - в красный, а гемовая группа - в синий цвет.
Синтетические аналоги [ править ]
Многие модели миоглобина были синтезированы в рамках широкого интереса к дикислородным комплексам переходных металлов . Хорошо известным примером является порфирин из штакетника , который состоит из комплекса железа и пространственного объемного производного тетрафенилпорфирина . [29] В присутствии имидазольного лиганда этот комплекс двухвалентного железа обратимо связывает O 2 . О 2Подложка имеет изогнутую геометрию, занимая шестую позицию центра железа. Ключевым свойством этой модели является медленное образование μ-оксодимера, который находится в неактивном диферрическом состоянии. В природе такие пути дезактивации подавляются белковой матрицей, которая предотвращает близкое сближение ансамблей Fe-порфиринов. [30]
Порфириновый комплекс Fe из штакетника с аксиальными координационными центрами, занятыми метилимидазолом (зеленый) и дикислородом . Группы R фланкируют сайт связывания O 2 .
См. Также [ править ]
Цитоглобин
Гемоглобин
Гемопротеин
Нейроглобин
Фитоглобин
Миоглобинурия - наличие миоглобина в моче.
Ишемия-реперфузионное повреждение опорно-двигательного аппарата червеобразного
Ссылки [ править ]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000198125 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018893 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ordway Г.А., Garry DJ (сентябрь 2004). «Миоглобин: важный гемопротеин в поперечно-полосатых мышцах» . Журнал экспериментальной биологии . 207 (Pt 20): 3441–6. DOI : 10,1242 / jeb.01172 . PMID 15339940 .
^ Wick MR, Hornick JL (2011). «Иммуногистология мягких тканей и костных новообразований». Диагностическая иммуногистохимия . Эльзевир. С. 83–136. DOI : 10.1016 / b978-1-4160-5766-6.00008-х . ISBN 978-1-4160-5766-6. Миоглобин - это белок массой 17,8 кДа, который находится исключительно в скелетных мышцах и образует комплексы с молекулами железа.
Перейти ↑ Feher J (2017). «Транспорт кислорода и углекислого газа». Количественная физиология человека . Эльзевир. С. 656–664. DOI : 10.1016 / b978-0-12-800883-6.00064-1 . ISBN 978-0-12-800883-6. Высокоокислительные мышечные волокна содержат много миоглобина. Он выполняет две функции в мышцах: накапливает кислород для использования во время тяжелых упражнений и увеличивает диффузию через цитозоль , перенося кислород. Связывая O2, миоглобин (Mb) обеспечивает второй путь диффузии O2 через цитозоль клетки.
^ a b Wilson MT, Reeder BJ (2006). "МИОГЛОБИН". Энциклопедия респираторной медицины . Эльзевир. С. 73–76. DOI : 10.1016 / b0-12-370879-6 / 00250-7 . ISBN 978-0-12-370879-3. Миоглобин (Mb) представляет собой гем-содержащий глобулярный белок, который в изобилии обнаружен в клетках миоцитов сердца и скелетных мышц.
^ Boncyk JC (2007). «Периоперационная гипоксия». Осложнения при анестезии . Эльзевир. С. 193–199. DOI : 10.1016 / b978-1-4160-2215-2.50052-1 . ISBN 978-1-4160-2215-2. Миоглобин служит одновременно буфером O2 и хранит O2 в мышцах. Все известные миоглобины позвоночных и субъединицы β-гемоглобина похожи по структуре, но миоглобин связывает O2 более активно при низком Po2 (рис. 47-5), потому что он является мономером (т.е. он не претерпевает значительных конформационных изменений при оксигенации). Таким образом, миоглобин остается полностью насыщенным при напряжении O2 между 15 и 30 мм рт. Ст. И выгружает свой O2 в митохондрии мышц только при очень низких напряжениях O2.
^ Хардисон RC (декабрь 2012). «Эволюция гемоглобина и его генов» . Cold Spring Harb Perspect Med . 2 (12): a011627. DOI : 10.1101 / cshperspect.a011627 . PMC 3543078 . PMID 23209182 .
^ Chung MJ, Браун DL (июль 2018). «Диагностика острого инфаркта миокарда». В Браун DL (ред.). Электронная книга кардиологической интенсивной терапии . С. 91–98.e3. DOI : 10.1016 / B978-0-323-52993-8.00009-6 . ISBN 9780323529938. Однако миоглобин неспецифичен для некроза миокарда, особенно при наличии повреждения скелетных мышц и почечной недостаточности .
^ Sekhon N, Павлин WF (2019). «Биомаркеры для помощи в оценке боли в груди». Биомаркеры сердечно-сосудистых заболеваний . Эльзевир. С. 115–128. DOI : 10.1016 / b978-0-323-54835-9.00011-9 . ISBN 978-0-323-54835-9. миоглобин неспецифичен для гибели сердечных миоцитов, и его уровень может повышаться при почечной недостаточности, а также при повреждении скелетных мышц.
^ а б Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. п. 206. ISBN. 0-7167-6203-X. (Ссылка на книги Google - издание 2008 г.)
^ (США) Национальный научный фонд: Хронология банка данных по белкам (21 января 2004 г.) . Дата обращения 17.1.2010.
^ Харви JW (2008). «Метаболизм железа и его нарушения». Клиническая биохимия домашних животных . Эльзевир. С. 259–285. DOI : 10.1016 / b978-0-12-370491-7.00009-х . ISBN 978-0-12-370491-7. Миоглобин - это связывающий кислород белок, расположенный в основном в мышцах. Миоглобин служит локальным резервуаром кислорода, который может временно обеспечивать кислородом, когда доставка кислорода в кровь недостаточна в периоды интенсивной мышечной активности. Железо внутри гемовой группы должно быть в состоянии Fe + 2, чтобы связывать кислород. Если железо окисляется до состояния Fe + 3, образуется метмиоглобин.
Перейти ↑ McGee H (2004). О еде и кулинарии: наука и знания о кухне . Нью-Йорк: Скрибнер. п. 148. ISBN 0-684-80001-2.
^ Fraqueza MJ, Баррет AS (сентябрь 2011). «Использование газовых смесей для увеличения срока хранения мяса индейки при упаковке в модифицированной атмосфере: влияние окиси углерода» . Птицеводство . 90 (9): 2076–84. DOI : 10,3382 / ps.2011-01366 . PMID 21844276 .
^ «Мясные компании защищают использование окиси углерода» . Бизнес . Миннеаполис Стар Трибьюн. Ассошиэйтед Пресс. 2007-10-30. Архивировано из оригинала на 2013-12-25 . Проверено 11 февраля 2013 .
^ Берридж BR, Ван Vleet JF, Herman E (2013). «Сердечная, сосудистая и скелетно-мышечная системы». Справочник Хашека и Руссо по токсикологической патологии . Эльзевир. С. 1567–1665. DOI : 10.1016 / b978-0-12-415759-0.00046-7 . ISBN 978-0-12-415759-0. Миоглобин - это низкомолекулярный связывающий кислород гем-белок, который содержится исключительно в клетках сердца и скелетных мышц. В крови миоглобин связывается в первую очередь с глобулинами плазмы, комплексом, который фильтруется почками. Если концентрация в плазме превышает связывающую способность плазмы (1,5 мг / дл у человека), миоглобин начинает появляться в моче. Высокие концентрации миоглобина могут изменить цвет мочи до темно-красно-коричневого цвета.
↑ Naka T, Jones D, Baldwin I, Fealy N, Bates S, Goehl H, Morgera S, Neumayer HH, Bellomo R (апрель 2005 г.). «Клиренс миоглобина путем гемофильтрации с сверхвысоким потоком в случае тяжелого рабдомиолиза: отчет о болезни» . Критическая помощь . 9 (2): R90-5. DOI : 10.1186 / cc3034 . PMC 1175920 . PMID 15774055 .
^ Вебер М, Рау М, Madlener К, Elsaesser А, D Банкович, Митрович В, С Hamm (ноябрь 2005 г.). «Диагностическая ценность новых иммуноанализов на сердечные маркеры cTnI, миоглобин и массу CK-MB». Клиническая биохимия . 38 (11): 1027–30. DOI : 10.1016 / j.clinbiochem.2005.07.011 . PMID 16125162 .
^ Дасгупта A, Wahed A (2014). «Кардиологические маркеры». Клиническая химия, иммунология и лабораторный контроль качества . Эльзевир. С. 127–144. DOI : 10.1016 / b978-0-12-407821-5.00008-5 . ISBN 978-0-12-407821-5. Миоглобин - это гемовый белок, который содержится как в скелетных, так и в сердечных мышцах. Миоглобин обычно попадает в кровоток уже через 1 час после инфаркта миокарда ... Миоглобин имеет плохую клиническую специфичность из-за присутствия большого количества миоглобина в скелетных мышцах. Некоторые исследования предлагают добавить тест на миоглобин к тесту на тропонин I для повышения диагностической ценности [4]. Миоглобин, представляющий собой небольшой белок, выводится с мочой, а высокий уровень миоглобина в сыворотке крови встречается у пациентов с острой почечной недостаточностью ( уремический синдром ). Острая почечная недостаточность также является осложнением рабдомиолиза, ...
Перейти ↑ Drago RS (1980). «Свободнорадикальные реакции систем переходных металлов». Обзоры координационной химии . 32 (2): 97–110. DOI : 10.1016 / S0010-8545 (00) 80372-0 .
^ a b Доступный номер универсального белкового ресурса P02144 в UniProt .
^ Collman JP, Brauman JI, Halbert TR, Suslick KS (октябрь 1976). «Природа связывания O2 и CO с металлопорфиринами и гемовыми белками» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 73 (10): 3333–7. Bibcode : 1976PNAS ... 73.3333C . DOI : 10.1073 / pnas.73.10.3333 . PMC 431107 . PMID 1068445 .
^ Липпард SJ, Берг JM (1994). Основы биоинорганической химии . Милл-Вэлли, Калифорния: Университетские научные книги. ISBN 0-935702-73-3.
Дальнейшее чтение [ править ]
Коллман Дж. П., Булатов Р., Сандерленд С. Джей, Фу Л. (февраль 2004 г.). «Функциональные аналоги цитохром с оксидазы, миоглобина и гемоглобина». Химические обзоры . 104 (2): 561–88. DOI : 10.1021 / cr0206059 . PMID 14871135 .
Ридер Б.Дж., Свистуненко Д.А., Cooper CE, Wilson MT (декабрь 2004 г.). «Радикальная и окислительно-восстановительная химия миоглобина и гемоглобина: от исследований in vitro до патологии человека». Антиоксиданты и редокс-сигналы . 6 (6): 954–66. DOI : 10.1089 / ars.2004.6.954 . PMID 15548893 .
Schlieper G, Kim JH, Molojavyi A, Jacoby C, Laussmann T., Flögel U, Gödecke A, Schrader J (апрель 2004 г.). «Адаптация мышей с нокаутом миоглобина к гипоксическому стрессу» . Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология . 286 (4): R786-92. DOI : 10,1152 / ajpregu.00043.2003 . PMID 14656764 . S2CID 24831969 .
Takano T (март 1977 г.). «Структура миоглобина уточнена с разрешением 2-0 A. II. Структура дезоксимиоглобина кашалота». Журнал молекулярной биологии . 110 (3): 569–84. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (77) 80112-5 . PMID 845960 .
Рой А., Сен С., Чакраборти А.С. (февраль 2004 г.). «Неферментативное гликирование in vitro усиливает роль миоглобина как источника окислительного стресса». Свободно-радикальные исследования . 38 (2): 139–46. DOI : 10.1080 / 10715160310001638038 . PMID 15104207 . S2CID 11631439 .
Стюарт Дж. М., Блейкли Дж. А., Карпович П. А., Каланши Е., Тэтчер Б. Дж., Мартин Б. М. (март 2004 г.). «Необычно слабое связывание кислорода, физические свойства, частичная последовательность, скорость автоокисления и потенциальный сайт фосфорилирования миоглобина белухи (Delphinapterus leucas)». Сравнительная биохимия и физиология Б . 137 (3): 401–12. DOI : 10.1016 / j.cbpc.2004.01.007 . PMID 15050527 .
Ву Г., Уэйнрайт Л. М., Пул Р. К. (2003). Микробные глобины . Успехи микробной физиологии. 47 . С. 255–310. DOI : 10.1016 / S0065-2911 (03) 47005-7 . ISBN 9780120277476. PMID 14560666 .
Мирчета С., Синьор А. В., Бернс Дж. М., Коссинс А. Р., Кэмпбелл К. Л., Беренбринк М. (июнь 2013 г.). «Эволюция способности млекопитающих нырять, отслеживаемая чистым поверхностным зарядом миоглобина» . Наука . 340 (6138): 1234192. DOI : 10.1126 / science.1234192 . PMID 23766330 . S2CID 9644255 .. Также см. Статью Proteopedia об этом открытии.
Внешние ссылки [ править ]
Онлайн-Менделирующее наследование в человеке (OMIM): 160000 генетика человека
Белок миоглобина
RCSB PDB представленная молекула
Какой вариант старше? (Это вопрос с подвохом) New York Times, 21 февраля 2006 г., статья об использовании в мясной промышленности угарного газа для сохранения красного цвета мяса.
Магазины реагируют на сообщения о мясе. New York Times, 1 марта 2006 г., статья об использовании окиси углерода для придания свежести мясу.
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02144 (человеческий миоглобин) в PDBe-KB .
vтеPDB галерея
1m6c : МИОГЛОБИН V68N С СО
1м6м : V68N ВСТРЕЧАЕТ МИОГЛОБИН
1мн : МИОГЛОБИН ДИКОГО ТИПА С СО
1mnh : ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ОСТАТКАМИ CD3, E7, E10 И E11 В МИОГЛОБИНАХ: ПОПЫТКИ МОДЕЛИРОВАТЬ O2- И СО-СВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА МИОГЛОБИНА APLYSIA
1mni : ИЗМЕНЕНИЕ АКСИАЛЬНОЙ КООРДИНАЦИИ БЕЛКОВОЙ ИНЖЕНЕРИЕЙ В МИОГЛОБИНЕ. БИС-ИМИДАЗОЛЬНАЯ ЛИГАЦИЯ В HIS64 -> VAL (SLASH) VAL68 -> ЕГО ДВОЙНОЙ МУТАНТ
1mnj : ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ОСТАТКАМИ CD3, E7, E10 И E11 В МИОГЛОБИНАХ: ПОПЫТКИ МОДЕЛИРОВАТЬ O2- И СО-СВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА МИОГЛОБИНА АПЛИЗИИ
1mnk : ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С ОСТАТКАМИ CD3, E7, E10 И E11 В МИОГЛОБИНАХ: ПОПЫТКИ МОДЕЛИРОВАТЬ O2- И СО-СВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА МИОГЛОБИНА APLYSIA
1mno : V68N КИСЛОРОДНАЯ ФОРМА МИОГЛОБИНА
1mwc : МИОГЛОБИН ДИКОГО ТИПА С СО
1 мес : ДЕОКСИМИОГЛОБИН ДИКОГО ТИПА
1myg : РЕНТГЕНОВСКИЕ СТРУКТУРЫ ВЫСОКОГО РАЗРЕШЕНИЯ МЕТМИОГЛОБИНА СВИНЕЙ И ДВУХ МУТАНТОВ CD3 MB (LYS45-> ARG) И MB (LYS45-> SER)
1myh : РЕНТГЕНОВСКИЕ СТРУКТУРЫ ВЫСОКОГО РАЗРЕШЕНИЯ МЕТМИОГЛОБИНА СВИНЕЙ И ДВУХ МУТАНТОВ CD3 MB (LYS45-> ARG) И MB (LYS45-> SER)
1myi : РЕНТГЕНОВСКИЕ СТРУКТУРЫ ВЫСОКОГО РАЗРЕШЕНИЯ МЕТМИОГЛОБИНА СВИНЕЙ И ДВУХ МУТАНТОВ CD3 MB (LYS45-> ARG) И MB (LYS45-> SER)
1myj : ДИСТАЛЬНАЯ ПОЛЯРНОСТЬ ЛИГАНДА, СВЯЗАННАЯ С МИОГЛОБИНОМ: СТРУКТУРНАЯ И ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИЗАЦИЯ МУТАНТА THREONINE68 (E11)
1pmb : ОПРЕДЕЛЕНИЕ КРИСТАЛЛИЧЕСКОЙ СТРУКТУРЫ РЕКОМБИНАНТНОГО МИОГЛОБИНА СВИНЬИ ПОМОЩЬЮ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ЗАМЕНЫ И ЕГО ДОБАВЛЕНИЯ
1yca : ДИСТАЛЬНАЯ ПОЛЯРНОСТЬ КАРМАНА В ЛИГАНДАХ, СВЯЗАННЫХ С МИОГЛОБИНОМ: ДЕОКСИДНЫЕ И УГЛЕРОДНЫЕ ФОРМЫ МУТАНТА ТРЕОНИНА68 (E11), ИССЛЕДОВАННЫЕ С ПОМОЩЬЮ РЕНТГЕНОВСКОЙ КРИСТАЛЛОГРАФИИ И ИНФРАКРАСНОЙ СПЕКТРОСКОПИИ
1ycb : ДИСТАЛЬНАЯ ПОЛЯРНОСТЬ КАРМАНА В СВЯЗИ ЛИГАНДА С МИОГЛОБИНОМ: ДЕОКСИДНАЯ И УГЛЕРОДНАЯ ФОРМЫ МУТАНТА ТРЕОНИН68 (E11) ИССЛЕДОВАНА РЕНТГЕНОВСКИМИ КРИСТАЛЛОГРАФИЯМИ И ИНФРАКРАСНОЙ СПЕКТРОСКОПИЕЙ
2mm1 : РЕНТГЕНОВСКАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА РЕКОМБИНАНТНОГО МУТАНТА ЧЕЛОВЕЧЕСКОГО МИОГЛОБИНА ПРИ РАЗРЕШЕНИИ АНГСТРОМА 2,8