Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Часть структуры миозина II. Атомы тяжелой цепи окрашены в розовый цвет (слева); атомы в легких цепях окрашены в блекло-оранжевый и блекло-желтый цвета (также с левой стороны).

Миозины ( / м aɪ ə с ɪ п , - oʊ - / [1] [2] ) представляют собой надсемейство из моторных белков наиболее известных за их роль в сокращении мышц и в широком диапазоне других моторики процессов в эукариот . Они зависят от АТФ и отвечают за подвижность на основе актина . Термин первоначально использовался для описания группы аналогичных АТФаз найдены в клетках обоих поперечно - полосатой мышечной ткани игладкая мышечная ткань . [3] После открытия Поллардом и Корном (1973) ферментов с миозиноподобной функцией у Acanthamoeba castellanii , глобальный диапазон дивергентных генов миозина был обнаружен повсюду в царстве эукариот.

Хотя первоначально считалось, что миозин ограничен мышечными клетками (отсюда myo- (s) + -in ), единственного «миозина» не существует; скорее это очень большое суперсемейство генов, белковые продукты которых разделяют основные свойства связывания актина, гидролиза АТФ (активность фермента АТФазы) и силовой трансдукции. Практически все эукариотические клетки содержат изоформы миозина . Некоторые изоформы выполняют специализированные функции в определенных типах клеток (например, в мышцах), в то время как другие изоформы встречаются повсеместно. Структура и функция миозина глобально консервативны у разных видов до такой степени, что миозин II из мышц кролика будет связываться с актином амебы . [4]

Структура и функции [ править ]

Домены [ править ]

Большинство молекул миозина состоит из области головы , шеи и хвоста.

  • Домен головки связывает нитчатые актин и использует АТФ гидролиза для создания силы и «ходить» вдоль нити к колючей (+) конца (за исключением миозина VI, который движется в направлении заостренного (-) конца).
  • домен шеи выступает в качестве линкера и в качестве рычага для преобразовательной силы , генерируемой с помощью каталитического домена двигателя. Горловой домен также может служить сайтом связывания для легких цепей миозина, которые представляют собой отдельные белки, которые образуют часть макромолекулярного комплекса и обычно выполняют регуляторные функции.
  • Домен хвоста как правило , опосредует взаимодействие с молекулами грузовых и / или другими миозином субъединицами . В некоторых случаях хвостовой домен может играть роль в регуляции двигательной активности.

Удар мощности [ править ]

Основная статья: сокращение мышц

Множественные молекулы миозина II генерируют силу в скелетных мышцах посредством механизма силового удара, подпитываемого энергией, высвобождаемой при гидролизе АТФ. [5] Силовой удар происходит при высвобождении фосфата из молекулы миозина после гидролиза АТФ, в то время как миозин прочно связан с актином. Эффект этого высвобождения - конформационное изменение молекулы, которая противодействует актину. Высвобождение молекулы АДФ приводит к так называемому состоянию окоченения миозина. [6] Связывание новой молекулы АТФ высвобождает миозин из актина. Гидролиз АТФ внутри миозина заставит его снова связываться с актином, чтобы повторить цикл. Комбинированный эффект бесчисленных силовых ударов заставляет мышцу сокращаться.

Номенклатура, эволюция и генеалогическое древо [ править ]

Неукорененное филогенетическое дерево миозина

Большое разнообразие генов миозина, обнаруженных во всех типах эукариот, было названо в соответствии с разными схемами по мере их открытия. Поэтому номенклатура может несколько сбивать с толку при попытке сравнить функции белков миозина внутри организмов и между ними.

Миозин скелетных мышц, наиболее заметный из суперсемейства миозинов из-за его большого количества в мышечных волокнах , был обнаружен первым. Этот белок составляет часть саркомера и образует макромолекулярные филаменты, состоящие из нескольких субъединиц миозина. Подобные белки миозина, образующие нити, были обнаружены в сердечной мышце, гладких мышцах и немышечных клетках. Однако, начиная с 1970-х годов, исследователи начали открывать новые гены миозина у простых эукариот [3], кодирующие белки, которые действовали как мономеры и поэтому были названы миозинами класса I. Эти новые миозины получили общее название «нетрадиционные миозины» [7].и были обнаружены во многих тканях, кроме мышц. Эти новые члены суперсемейства были сгруппированы в соответствии с филогенетическими отношениями, полученными из сравнения аминокислотных последовательностей их головных доменов, при этом каждому классу присвоена римская цифра [8] [9] [10] [11] (см. Филогенетическое древо). . Нетрадиционные миозины также имеют дивергентные хвостовые домены, предполагающие уникальные функции. [12] Ныне разнообразное множество миозинов вероятно , произошли от предков предшественника (смотрите рисунок).

Анализ аминокислотных последовательностей различных миозинов показывает большую вариабельность хвостовых доменов, но сильную консервативность последовательностей головных доменов. Предположительно, это так, что миозины могут взаимодействовать через свои хвосты с большим количеством различных грузов, в то время как цель в каждом случае - двигаться вдоль актиновых филаментов - остается той же самой и, следовательно, требует того же механизма в двигателе. Например, геном человека содержит более 40 различных генов миозина .

Эти различия в форме также определяют скорость, с которой миозины могут перемещаться по актиновым филаментам. Гидролиз АТФ и последующее высвобождение фосфатной группы вызывает «силовой удар», при котором «плечо рычага» или «шея» тяжелой цепи тянутся вперед. Поскольку рабочий ход всегда перемещает плечо рычага на один и тот же угол, длина плеча рычага определяет смещение груза относительно актиновой нити. Более длинное плечо рычага заставит груз перемещаться на большее расстояние, даже если плечо рычага подвергается одинаковому угловому смещению - так же, как человек с более длинными ногами может перемещаться дальше с каждым отдельным шагом. Скорость миозинового двигателя зависит от скорости, с которой он проходит полный кинетический цикл связывания АТФ с высвобождением АДФ.

Классы миозина [ править ]

Миозин I [ править ]

Миозин I, повсеместно распространенный клеточный белок, действует как мономер и участвует в транспорте везикул . [13] Он имеет размер шага 10 нм и считается ответственным за адаптационную реакцию стереоцилий во внутреннем ухе. [14]

Миозин II [ править ]

Скользящая филаментная модель мышечного сокращения.

Миозин II (также известный как обычный миозин) представляет собой тип миозина, ответственный за сокращение мышц в мышечных клетках в большинстве типов клеток животных. Он также содержится в немышечных клетках сократительных пучков, называемых стрессовыми волокнами . [15]

  • Миозин II содержит две тяжелые цепи , каждая длиной около 2000 аминокислот , которые составляют головной и хвостовой домены. Каждая из этих тяжелых цепей содержит N-концевой головной домен, в то время как С-концевые хвосты приобретают морфологию спиральной спирали , удерживая две тяжелые цепи вместе (представьте, что две змеи обернуты друг вокруг друга, как в кадуцею ). Таким образом, миозин II имеет две головки. Промежуточная область шеи - это область, образующая угол между головой и хвостом. [16] В гладких мышцах единственный ген ( MYH11 [17] ) кодирует миозин II тяжелых цепей, но варианты сплайсингаэтого гена приводят к четырем различным изоформам. [16]
  • Он также содержит 4 легкие цепи миозина (MLC), в результате чего по 2 на голову, весом 20 (MLC 20 ) и 17 (MLC 17 ) кДа . [16] Они связывают тяжелые цепи в области «шеи» между головой и хвостом.
    • MLC 20 также известен как регуляторная легкая цепь и активно участвует в сокращении мышц . [16]
    • MLC 17 также известен как основная легкая цепь . [16] Его точная функция неясна, но считается, что он способствует структурной стабильности миозиновой головки вместе с MLC 20 . [16] Два варианта MLC 17 (MLC 17a / b ) существуют в результате альтернативного сплайсинга в гене MLC 17 . [16]

В мышечных клетках длинные спиральные хвосты отдельных молекул миозина соединяются вместе, образуя толстые нити саркомера . Выделяющие силу домены головки выступают со стороны толстой нити, готовые пройти вдоль соседних тонких нитей на основе актина в ответ на соответствующие химические сигналы.

Дополнительная информация: сокращение мышц
Дополнительная информация: Меромиозин

Миозин III [ править ]

Миозин III - плохо изученный член семейства миозинов. Он был изучен in vivo на глазах дрозофилы , где, как полагают, играет роль в фототрансдукции . [18] Человеческий ген- гомолог миозина III, MYO3A , был обнаружен в рамках проекта «Геном человека» и экспрессируется в сетчатке и улитке . [19]

Миозин IV [ править ]

Миозин IV имеет единственный мотив IQ и хвост, в котором отсутствует какая-либо последовательность, образующая спиральную спираль. Он имеет гомологию, аналогичную хвостовым доменам миозина VII и XV. [20]

Миозин V [ править ]

Кристаллическая структура мотора миозина V с незаменимой легкой цепью - без нуклеотидов

Миозин V - это нетрадиционный миозиновый мотор, который является процессивным в виде димера и имеет размер шага 36 нм. [21] Он перемещается (проходит) по актиновым филаментам, двигаясь к зазубренному концу (+ концу) филаментов. Миозин V участвует в транспортировке грузов (например, РНК, везикул, органелл, митохондрий) от центра клетки к периферии, но, кроме того, было показано, что он действует как динамический трос, удерживая везикулы и органеллы в богатых актином периферия клеток. [22] [23] Недавнее исследование восстановления одной молекулы in vitro по сборке актиновых филаментов предполагает, что миозин V перемещается дальше на вновь собираемом (богатый АДФ-Pi) F-актине, в то время как длины процессивных пробегов короче на более старых (богатых АДФ) F -актин. [24]

Миозин VI [ править ]

Состояние миозина VI из PDB 2V26 перед силовым ударом [25]

Миозин VI представляет собой нетрадиционный миозиновый мотор, который в основном является процессивным как димер, но также действует как непроцессивный мономер. Он движется по актиновым филаментам, двигаясь к заостренному концу (-концу) филаментов. [26] Считается, что миозин VI транспортирует эндоцитарные везикулы в клетку. [27]

Миозин VII [ править ]

Миозин VII представляет собой нетрадиционный миозин с двумя доменами FERM в хвостовой области. Он имеет расширенное плечо рычага, состоящее из пяти кальмодулин-связывающих мотивов IQ, за которыми следует одна альфа-спираль (SAH) [28]. Миозин VII необходим для фагоцитоза у Dictyostelium discoideum , сперматогенеза у C. elegans и образования стереоцилий у мышей и рыбок данио. [29]

Миозин VIII [ править ]

Миозин VIII - это миозин, специфичный для растений, связанный с делением клеток; [30], в частности, он участвует в регуляции потока цитоплазмы между клетками [31] и в локализации пузырьков во фрагмопласте . [32]

Миозин IX [ править ]

Миозин IX - это группа одноголовых моторных белков. Сначала было показано, что оно направлено на минус-конец [33], но более позднее исследование показало, что оно направлено на плюс-конец. [34] Механизм движения этого миозина плохо изучен.

Миозин X [ править ]

Миозин X - это нетрадиционный миозиновый мотор, который функционирует как димер . Считается, что димеризация миозина X антипараллельна. [35] Такое поведение не наблюдалось у других миозинов. В клетках млекопитающих мотор локализуется в филоподиях . Миозин X движется к зазубренным концам нитей. Некоторые исследования показывают, что он преимущественно движется по пучкам актина, а не по отдельным филаментам. [36] Это первый миозиновый мотор, демонстрирующий такое поведение.

Миозин XI [ править ]

Миозин XI управляет движением органелл, таких как пластиды и митохондрии, в растительных клетках. [37] Он отвечает за направленное светом движение хлоропластов в соответствии с интенсивностью света и образование стромул, соединяющих разные пластиды. Миозин XI также играет ключевую роль в росте полярных кончиков корней и необходим для правильного удлинения корневых волосков . [38] Специфический миозин XI, обнаруженный в Nicotiana tabacum, оказался самым быстрым из известных процессивных молекулярных двигателей , движущихся со скоростью 7 мкм / с с шагом 35 нм вдоль актинового филамента. [39]

Миозин XII [ править ]

Миозин XIII [ править ]

Миозин XIV [ править ]

Эта группа миозина была обнаружена в филуме Apicomplexa . [40] Миозины локализуются на плазматических мембранах внутриклеточных паразитов и затем могут участвовать в процессе клеточной инвазии. [41]

Этот миозин также обнаружен у простейших с ресничками Tetrahymena thermaphila . Известные функции включают транспортировку фагосом к ядру и нарушение регулируемого в процессе развития элиминации макронуклеуса во время конъюгации.

Миозин XV [ править ]

Миозин XV необходим для развития основной структуры актина неподвижных стереоцилий, расположенных во внутреннем ухе. Считается, что он функционирует как мономер.

Миозин XVI [ править ]

Миозин XVII [ править ]

Миозин XVIII [ править ]

MYO18A Ген на хромосоме 17q11.2, который кодирует основанные на актине моторные молекулы с АТФазной активностью, которые могут участвовать в поддержании каркаса стромальных клеток, необходимого для поддержания межклеточного контакта.

Гены у людей [ править ]

Обратите внимание, что не все эти гены активны.

  • Класс I: MYO1A , MYO1B , MYO1C , MYO1D , MYO1E , MYO1F , MYO1G , MYO1H
  • Класс II: MYH1 , MYH2 , MYH3 , MYH4 , MYH6 , MYH7 , MYH7B , MYH8 , MYH9 , MYH10 , MYH11 , MYH13 , MYH14 , MYH15 , MYH16
  • Класс III: MYO3A , MYO3B
  • Класс V: MYO5A , MYO5B , MYO5C
  • Класс VI: MYO6
  • Класс VII: MYO7A , MYO7B
  • Класс IX: MYO9A , MYO9B
  • Класс X: MYO10
  • Класс XV: MYO15A
  • Класс XVIII: MYO18A , MYO18B

Легкие цепи миозина различны и имеют свои собственные свойства. Они не считаются «миозинами», но являются компонентами макромолекулярных комплексов, из которых состоят функциональные ферменты миозина.

  • Легкая цепь: MYL1 , MYL2 , MYL3 , MYL4 , MYL5 , MYL6 , MYL6B , MYL7 , MYL9 , MYLIP , MYLK , MYLK2 , MYLL1

Парамиозин [ править ]

Парамиозин - это большой мышечный белок , 93–115 кДа , который был описан в ряде различных типов беспозвоночных . [42] Считается, что толстые филаменты беспозвоночных состоят из внутреннего парамиозинового ядра, окруженного миозином. Миозин взаимодействует с актином , что приводит к сокращению волокон. [43] Парамиозин обнаружен у многих различных видов беспозвоночных, например у Brachiopoda , Sipunculidea , Nematoda , Annelida , Mollusca , Arachnida и Insecta . [42] Парамиозин отвечает за механизм «захвата», который обеспечивает устойчивое сокращение мышц с очень небольшими затратами энергии, так что моллюск может оставаться закрытым в течение длительного времени.

См. Также [ править ]

  • Актин
  • Моторный белок

Ссылки [ править ]

  1. ^ «Миозин» . Словарь Мерриама-Вебстера .
  2. ^ «миозин - определение миозина на английском языке из Оксфордского словаря» . OxfordDictionaries.com . Проверено 20 января 2016 .
  3. ^ a b Поллард Т.Д., Корн ED (июль 1973 г.). "Acanthamoeba myosin. I. Выделение из Acanthamoeba castellanii фермента, подобного мышечному миозину" . Журнал биологической химии . 248 (13): 4682–90. PMID 4268863 . Архивировано 6 января 2016 года. 
  4. Перейти ↑ McMahon, TA 1984. Мышцы, рефлексы и движения. 1-е издание. Издательство Принстонского университета. ISBN 978-0-691-02376-2 
  5. ^ Tyska MJ, Warshaw DM (январь 2002). «Силовой удар миозина». Подвижность клеток и цитоскелет . 51 (1): 1–15. DOI : 10.1002 / cm.10014 . PMID 11810692 . 
  6. ^ фон дер Экен J, Heissler SM, Pathan-Chhatbar S, Manstein DJ, Raunser S (июнь 2016 г.). «Крио-ЭМ структура цитоплазматического актомиозинового комплекса человека при почти атомном разрешении». Природа . 534 (7609): 724–8. Bibcode : 2016Natur.534..724E . DOI : 10.1038 / nature18295 . PMID 27324845 . S2CID 4472407 .  
  7. ^ Чейни RE, Mooseker MS (февраль 1992). «Нетрадиционные миозины». Текущее мнение в клеточной биологии . 4 (1): 27–35. DOI : 10.1016 / 0955-0674 (92) 90055-H . PMID 1558751 . 
  8. ^ Чейни RE, Райли М., Mooseker MS (1993). «Филогенетический анализ надсемейства миозинов». Подвижность клеток и цитоскелет . 24 (4): 215–23. DOI : 10.1002 / cm.970240402 . PMID 8477454 . 
  9. ^ Гудсон HV (1994). «Молекулярная эволюция суперсемейства миозинов: применение филогенетических методов к вопросам клеточной биологии». Серия Общества общих физиологов . 49 : 141–57. PMID 7939893 . 
  10. ↑ Ходж Т., Коп MJ (октябрь 2000 г.). «Генеалогическое древо миозинов». Журнал клеточной науки . 113 Pt 19 (19): 3353–4. PMID 10984423 . 
  11. ^ Berg JS, Пауэлл BC, Чейни RE (апрель 2001). «Тысячелетняя перепись миозина» . Молекулярная биология клетки . 12 (4): 780–94. DOI : 10.1091 / mbc.12.4.780 . PMC 32266 . PMID 11294886 .  
  12. ^ Оливер TN, Берг JS, Cheney RE (октябрь 1999). «Хвосты нетрадиционных миозинов». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 56 (3–4): 243–57. DOI : 10.1007 / s000180050426 . PMID 11212352 . S2CID 23407921 .  
  13. ^ Macive S (4 июня 2003). «Миозин I» . Архивировано из оригинала на 2 июня 2007 года . Проверено 23 мая 2007 .
  14. ^ Баттерс C, Артур CP, Lin A, Porter J, Geeves М.А., Миллиган Р.А., Моллой JE, Coluccio LM (апрель 2004). «Myo1c разработан для адаптационной реакции внутреннего уха» . Журнал EMBO . 23 (7): 1433–40. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7600169 . PMC 391074 . PMID 15014434 .  
  15. Перейти ↑ Vicente-Manzanares M, Ma X, Adelstein RS, Horwitz AR (ноябрь 2009 г.). «Немышечный миозин II занимает центральное место в адгезии и миграции клеток» . Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 10 (11): 778–90. DOI : 10.1038 / nrm2786 . PMC 2834236 . PMID 19851336 .  
  16. ^ Б с д е е г Агилар HN, Mitchell BF (2010). «Физиологические пути и молекулярные механизмы, регулирующие сократимость матки» . Обновление репродукции человека . 16 (6): 725–44. DOI : 10.1093 / humupd / dmq016 . PMID 20551073 . 
  17. Перейти ↑ Matsuoka R, Yoshida MC, Furutani Y, Imamura S, Kanda N, Yanagisawa M, Masaki T, Takao A (апрель 1993). «Ген тяжелой цепи миозина гладких мышц человека, картированный в хромосомной области 16q12». Американский журнал медицинской генетики . 46 (1): 61–7. DOI : 10.1002 / ajmg.1320460110 . PMID 7684189 . 
  18. ^ "Архивная копия" . Архивировано 07 июля 2009 года . Проверено 16 декабря 2015 .CS1 maint: archived copy as title (link)
  19. ^ EntrezGene 53904
  20. ^ Продавцы JR (март 2000). «Миозины: разнообразное надсемейство». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1496 (1): 3–22. DOI : 10.1016 / S0167-4889 (00) 00005-7 . PMID 10722873 . 
  21. ↑ Mehta AD, Rock RS, Rief M, Spudich JA, Mooseker MS, Cheney RE (август 1999). «Миозин-V - это процессивный мотор на основе актина». Природа . 400 (6744): 590–3. Bibcode : 1999Natur.400..590M . DOI : 10,1038 / 23072 . PMID 10448864 . S2CID 204995058 .  
  22. ^ Lecuona E, Minin A, Trejo HE, Chen J, Comellas AP, Sun H, Grillo D, Nekrasova OE, Welch LC, Szleifer I, Gelfand VI, Sznajder JI (ноябрь 2009 г.). «Миозин-Va ограничивает движение везикул, содержащих Na + / K + -АТФазу, в альвеолярных эпителиальных клетках» . Журнал клеточной науки . 122 (Pt 21): 3915–22. DOI : 10,1242 / jcs.046953 . PMC 2773192 . PMID 19808891 .  
  23. ^ Молоток JA, Продавцы JR (декабрь 2011). «Пешком на работу: роль миозинов класса V как грузоперевозчиков» . Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 13 (1): 13–26. DOI : 10.1038 / nrm3248 . PMID 22146746 . S2CID 11853457 .  
  24. Перейти ↑ Zimmermann D, Santos A, Kovar DR, Rock RS (август 2015 г.). «Возраст актина регулирует длину пробега миозина-5 и миозина-6» . Текущая биология . 25 (15): 2057–62. DOI : 10.1016 / j.cub.2015.06.033 . PMC 4556227 . PMID 26190073 .  
  25. ^ Ménétrey J, Ллайнас P, Mukherjea M, Sweeney HL, Houdusse A (октябрь 2007). «Структурная основа большого удара миозина VI». Cell . 131 (2): 300–8. DOI : 10.1016 / j.cell.2007.08.027 . PMID 17956731 . S2CID 14102005 .  
  26. Перейти ↑ Buss F, Kendrick-Jones J (апрель 2008 г.). «Как клеточные функции миозина VI регулируются внутри клетки?» . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 369 (1): 165–75. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2007.11.150 . PMC 2635068 . PMID 18068125 .  
  27. ^ Buss F, G Spudich, Кендрик-Джонс J (2004). «Миозин VI: клеточные функции и двигательные свойства» . Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 20 : 649–76. DOI : 10.1146 / annurev.cellbio.20.012103.094243 . PMC 1693462 . PMID 15473855 .  
  28. ^ Ли Дж, Чен Y, Дэн Y, Unarta IC, Лу Q, Хуанг Х, Чжан М (апрель 2017 г.). "Ca2 + -индуцированное изменение жесткости мотива IQ миозина VIIa - одиночное удлинение рычага α-спирали" . Структура . 25 (4): 579–591.e4. DOI : 10.1016 / j.str.2017.02.002 . PMID 28262393 . 
  29. ^ Schliwa M, изд. (2003). Молекулярные двигатели . Wiley-VCH. стр. 516, 518. ISBN 978-3-527-30594-0.
  30. Перейти ↑ Reddy AS, Day IS (2001). «Анализ миозинов, закодированных в недавно завершенной последовательности генома Arabidopsis thaliana» . Геномная биология . 2 (7): ИССЛЕДОВАНИЕ0024. DOI : 10.1186 / GB-2001-2-7-research0024 . PMC 55321 . PMID 11516337 .  
  31. ^ Baluska Р, Р Cvrcková, Кендрик-Джонс Дж, Фолькмана D (май 2001 г.). «Поглотить плазмодесмы как ворота для разгрузки флоэмы. Миозин VIII и кальретикулин как молекулярные детерминанты силы поглощения?» . Физиология растений . 126 (1): 39–46. DOI : 10,1104 / pp.126.1.39 . PMC 1540107 . PMID 11351069 .  
  32. ^ Рейчелт S, Knight А.Е., Ходдж Т.П., Baluska Ж, самадж J, D Фолькмана, Кендрик-Джонс Дж (сентябрь 1999 г.). «Характеристика нетрадиционного миозина VIII в клетках растений и его локализация на постцитокинетической клеточной стенке». Заводской журнал . 19 (5): 555–67. DOI : 10.1046 / j.1365-313X.1999.00553.x . PMID 10504577 . 
  33. Перейти ↑ Inoue A, Saito J, Ikebe R, Ikebe M (апрель 2002 г.). «Миозин IXb представляет собой процессивный мотор с одной головкой, направленным на минус-конец». Природа клеточной биологии . 4 (4): 302–6. DOI : 10.1038 / ncb774 . PMID 11901422 . S2CID 12158370 .  
  34. ^ О'Коннелл CB, Mooseker MS (февраль 2003). «Нативный Myosin-IXb - это мотор, направленный на плюс, а не на минус». Природа клеточной биологии . 5 (2): 171–2. DOI : 10.1038 / ncb924 . PMID 12563277 . S2CID 687308 .  
  35. Перейти ↑ Lu Q, Ye F, Wei Z, Wen Z, Zhang M (октябрь 2012 г.). «Антипараллельная спиральная димеризация миозина X» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (43): 17388–93. DOI : 10.1073 / pnas.1208642109 . PMC 3491486 . PMID 23012428 .  
  36. ^ Ropars В, Ян Z, Isabet Т, Блан Р, Чжоу К, Лин Т, Лю Х, Hissier Р, Samazan Р, Amigues В, Ян ЭД, Парк Н, Пилипенко О, Чеккини М, Синделар CV, Суини HL, Houdusse A (сентябрь 2016 г.). «Мотор миозина X оптимизирован для движения пучков актина» . Nature Communications . 7 : 12456. Bibcode : 2016NatCo ... 712456R . DOI : 10.1038 / ncomms12456 . PMC 5025751 . PMID 27580874 .  
  37. ^ Саттарзаде А, Крамер J, Жермен Д., Hanson MR (ноябрь 2009 г.). «Хвостовой домен миозина XI, гомологичный дрожжевому миозиновому вакуоль-связывающему домену, взаимодействует с пластидами и стромулами у Nicotiana benthamiana». Молекулярный завод . 2 (6): 1351–8. DOI : 10.1093 / MP / ssp094 . PMID 19995734 . 
  38. ^ Peremyslov В.В., Prokhnevsky А.И., Avisar D, Dolja В.В. (март 2008). «Два миозина класса XI участвуют в перемещении органелл и развитии корневых волосков у Arabidopsis» . Физиология растений . 146 (3): 1109–16. DOI : 10.1104 / pp.107.113654 . PMC 2259062 . PMID 18178669 .  
  39. ^ Tominaga M, Kojima H, Yokota E, Orii H, Nakamori R, Katayama E, et al. (Март 2003 г.). «Миозин XI высшего растения движется по актину с высокой скоростью с шагом 35 нм» . Журнал EMBO . 22 (6): 1263–72. DOI : 10,1093 / emboj / cdg130 . PMC 151065 . PMID 12628919 .  
  40. ^ Delbac Р, Sänger А, Neuhaus Е.М., Штратманн R, Ajioka JW, Toursel С, Негт-Гетц А, Tomavo S, Сольдати Т, Сольдати D (ноябрь 2001 г.). «Миозины Toxoplasma gondii B / C: один ген, два хвоста, две локализации и роль в делении паразита» . Журнал клеточной биологии . 155 (4): 613–23. DOI : 10,1083 / jcb.200012116 . PMC 2198869 . PMID 11706051 .  
  41. ^ Hettmann С, Негт А, Geiter А, Франк Б, Шварц Е, Т Сольдати, Сольдати D (апрель 2000 г.). «Двухосновный мотив в хвосте апикомплексного миозина класса XIV является важным детерминантом локализации плазматической мембраны» . Молекулярная биология клетки . 11 (4): 1385–400. DOI : 10.1091 / mbc.11.4.1385 . PMC 14854 . PMID 10749937 .  
  42. ^ а б Винкельман L (1976). «Сравнительные исследования парамиозинов». Сравнительная биохимия и физиология Б . 55 (3): 391–7. DOI : 10.1016 / 0305-0491 (76) 90310-2 . PMID 987889 . 
  43. ^ Тварог BM (октябрь 1976). «Аспекты функции гладкой мускулатуры в мышцах моллюска». Физиологические обзоры . 56 (4): 829–38. DOI : 10.1152 / Physrev.1976.56.4.829 . PMID 185635 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Гэвин Р.Х. (2001). «Миозины у протистов». Обзор клеточной биологии . Международный обзор цитологии. 206 . С. 97–134. DOI : 10.1016 / S0074-7696 (01) 06020-X . ISBN 978-0-12-364610-1. PMID  11407764 .
  • Мусекер М.С., Чейни Р.Э. (1995). «Нетрадиционные миозины». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 11 : 633–75. DOI : 10.1146 / annurev.cb.11.110195.003221 . PMID  8689571 .
  • Продавцы JR (март 2000 г.). «Миозины: разнообразное надсемейство». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1496 (1): 3–22. DOI : 10.1016 / S0167-4889 (00) 00005-7 . PMID  10722873 .
  • Soldati T, Geissler H, Schwarz EC (1999). «Сколько достаточно? Изучение репертуара миозина на модельном эукариоте Dictyostelium discoideum» . Биохимия и биофизика клетки . 30 (3): 389–411. DOI : 10.1007 / BF02738121 . PMID  10403058 . S2CID  13319819 .
  • Молекулярная биология клетки. Альбертс, Джонсон, Льюис, Рафф, Робертс и Уолтер. 4-е издание. 949–952.

Дополнительные изображения [ править ]

  • Фаза 1

  • Фаза 2

  • Фаза 3

  • Этап 4

Внешние ссылки [ править ]

  • MBInfo - Изоформы миозина
  • MBInfo - Миозин Powerstroke
  • Myosin Video Видео о движущемся двигательном белке миозина.
  • Миозины в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Домашняя страница Myosin
  • http://cellimages.ascb.org/cdm4/item_viewer.php?CISOROOT=/p4041coll12&CISOPTR=101&CISOBOX=1&REC=2 [ мертвая ссылка ] Анимация движущегося моторного белка миозина
  • EC 3.6.4.1
  • Трехмерные макромолекулярные структуры миозина из банка данных EM (EMDB)