Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с полипептида )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Тетрапептид (пример Val - Gly - Ser - Ала ) с зеленым отмечен аминым концом ( L-валин ) и
синий отмеченный конец карбоксильного ( L-аланин ).

Пептиды (от греческого языка πεπτός, пептоз «переваривать»; производное от πέσσειν, péssein «переваривать») представляют собой короткие цепи от двух до пятидесяти аминокислот , связанных пептидными связями . [1] [2] Цепи из менее чем десяти или пятнадцати аминокислот называются олигопептидами и включают дипептиды , трипептиды и тетрапептиды .

Полипептид является больше, непрерывной, неразветвленной пептидной цепью до примерно пятидесяти аминокислот. [3] Следовательно, пептиды относятся к широким химическим классам биологических полимеров и олигомеров , наряду с нуклеиновыми кислотами , олигосахаридами , полисахаридами и другими.

Полипептид, содержащий более пятидесяти аминокислот, известен как белок . [3] [4] [5] Белки состоят из одного или нескольких полипептидов, организованных биологически функциональным образом, часто связанных с лигандами, такими как коферменты и кофакторы , или с другим белком или другой макромолекулой, такой как ДНК или РНК , или с комплексом макромолекулярных соединений. сборки . [6]

Аминокислоты, включенные в пептиды, называются остатками . При образовании каждой амидной связи высвобождается молекула воды . [7] Все пептиды, кроме циклических пептидов, имеют N-концевой (аминогруппа) и С-концевой (карбоксильная группа) остаток на конце пептида (как показано для тетрапептида на изображении).

Классы [ править ]

Известно много видов пептидов. Они были классифицированы или категоризированы в зависимости от их источников и функций. Согласно Справочнику по биологически активным пептидам, некоторые группы пептидов включают пептиды растений, пептиды бактерий / антибиотиков, пептиды грибов, пептиды беспозвоночных, пептиды земноводных / кожи, пептиды яда, пептиды рака / противоопухолевые, пептиды вакцины, иммунные / воспалительные пептиды, мозг пептиды, эндокринные пептиды , пищевые пептиды, желудочно-кишечные пептиды, сердечно-сосудистые пептиды, почечные пептиды, респираторные пептиды, опиатные пептиды , нейротрофические пептиды и пептиды крови и мозга. [8]

Некоторые рибосомальные пептиды подвержены протеолизу . Они действуют, как правило, у высших организмов как гормоны и сигнальные молекулы. Некоторые организмы производят пептиды в качестве антибиотиков , например, микроцины и бактериоцины . [9]

Пептиды часто имеют посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование , гидроксилирование , сульфирование , пальмитоилирование , гликозилирование и образование дисульфидов . В целом пептиды линейны, хотя наблюдаются лариатные структуры. [10] Происходят и более экзотические манипуляции, такие как рацемизация L-аминокислот в D-аминокислоты в яде утконоса . [11]

Нерибосомные пептиды собираются ферментами , а не рибосомами. Обычным нерибосомным пептидом является глутатион , компонент антиоксидантной защиты большинства аэробных организмов. [12] Другие нерибосомные пептиды наиболее распространены в одноклеточных организмах , растениях и грибах и синтезируются модульными ферментными комплексами, называемыми нерибосомными пептидными синтетазами . [13]

Эти комплексы часто располагаются сходным образом и могут содержать множество различных модулей для выполнения разнообразного набора химических манипуляций с развивающимся продуктом. [14] Эти пептиды часто являются циклическими и могут иметь очень сложные циклические структуры, хотя линейные нерибосомные пептиды также широко распространены. Поскольку система тесно связана с оборудованием для создания жирных кислот и поликетидов , часто встречаются гибридные соединения. Присутствие оксазолов или тиазолов часто указывает на то, что соединение было синтезировано таким образом. [15]

Пептоны получают из молока или мяса животных, перевариваемых протеолизом . [16] Помимо небольших пептидов, полученный материал включает жиры, металлы, соли, витамины и многие другие биологические соединения. Пептоны используются в питательных средах для выращивания бактерий и грибов. [17]

Пептидные фрагменты относятся к фрагментам белков, которые используются для идентификации или количественной оценки исходного белка. [18] Часто это продукты ферментативного разложения, проведенного в лаборатории на контролируемом образце, но также это могут быть образцы судебно-медицинской экспертизы или палеонтологические образцы, которые были разрушены естественным воздействием. [19] [20]

Химический синтез [ править ]

Твердофазный синтез пептидов на каток амидной смолы с использованием Fmoc & alpha; амина -защищенной аминокислоты

Примеры семей [ править ]

Семейства пептидов в этом разделе представляют собой рибосомные пептиды, обычно с гормональной активностью. Все эти пептиды синтезируются клетками как более длинные «пропептиды» или «пропротеины» и усекаются перед выходом из клетки. Они попадают в кровоток, где выполняют свои сигнальные функции.

Противомикробные пептиды [ править ]

  • Семья Магайниных
  • цекропина семьи
  • кателицидина семьи
  • Семья Дефенсин

Пептиды тахикинина [ править ]

  • Вещество P
  • Кассинин
  • Нейрокинин А
  • Эледуазин
  • Нейрокинин B

Вазоактивные кишечные пептиды [ править ]

  • VIP ( V asoactive я ntestinal Р eptide ; PHM27)
  • РАСАР Р ituitary denylate С yclase ctivating Р eptide
  • Пептид PHI 27 ( P eptide H istidine I soleucine 27 )
  • GHRH 1-24 ( G rowth Н ormone Р eleasing Н ormone 1-24)
  • Глюкагон
  • Секретин

Пептиды, относящиеся к полипептидам поджелудочной железы [ править ]

  • NPY ( Н Евро Р eptide У )
  • PYY ( Р eptide ГГ )
  • АРР ( Vian Р ancreatic Р olypeptide)
  • PPY Р ancreatic Р ола Y пептида

Опиоидные пептиды [ править ]

  • Пептиды проопиомеланокортина (ПОМК)
  • энкефалина пентапептиды
  • Продинорфиновые пептиды

Пептиды кальцитонина [ править ]

  • Кальцитонин
  • Амилин
  • AGG01

Самособирающиеся пептиды [ править ]

  • Ароматические короткие пептиды [21] [22]
  • Биомиметические пептиды [23]
  • Пептидные амфифилы [24] [25] [26] [27]
  • Пептидные дендримеры [28]

Другие пептиды [ править ]

  • Натрийуретический пептид B-типа (BNP) - вырабатывается в миокарде и используется в медицинской диагностике.
  • Лактотрипептиды - Лактотрипептиды могут снижать кровяное давление , [29] [30] [31], хотя доказательства неоднозначны. [32]
  • Пептидные компоненты из традиционной китайской медицины Colla Corii Asini в кроветворении. [33]

Терминология [ править ]

Длина [ править ]

Некоторые термины, относящиеся к пептидам, не имеют строгих определений длины, и их использование часто перекрывается.

  • Полипептид является одной линейной цепью из множества аминокислот (любой длины), удерживаемых вместе амидных связей .
  • Белок состоит из одного или нескольких полипептидов (более чем примерно 50 аминокислот).
  • Олигопептид состоит только из нескольких аминокислот (от двух до двадцати).
Трипептид (пример Val - Gly - Ala ) с
зеленым отмеченным амино-концом ( L-валин ) и
синим отмеченным карбоксильным концом ( L-аланин )

Количество аминокислот [ править ]

Пептиды определенной длины именуются с использованием префиксов числовых множителей IUPAC .

  • Monopeptide имеет одну аминокислоту.
  • Дипептид имеет две аминокислоты.
  • Трипептид состоит из трех аминокислот.
  • Тетрапептид имеет четыре аминокислоты.
  • Пентапептид имеет пять аминокислот.
  • Гексапептид имеет шесть аминокислот.
  • Гептапептид имеет семь аминокислот.
  • Октапептидная имеет восемь аминокислот ( например , ангиотензин II ).
  • Нонапептид имеет девять аминокислот ( например , окситоцин ).
  • Декапептид имеет десять аминокислот ( например , гонадотропин-рилизинг гормона и ангиотензин I ).

Функция [ править ]

  • Нейропептида представляет собой пептид , который активен в ассоциации с нервной тканью.
  • Липопептидный представляет собой пептид , который имеет липид , подключенный к нему, и пепдуцин являются липопептидами , которые взаимодействуют с GPCRs.
  • Пептидный гормон представляет собой пептид , который действует как гормон .
  • Протеаза представляет собой смесь пептидов , полученных в результате гидролиза белков. Термин несколько архаичный.
  • Пептидергический агент (или лекарственное средство) представляет собой химическое вещество , которое функционирует непосредственно модулировать пептидные системы в организме или мозге. Примером могут служить опиоидергические средства , являющиеся нейропептидергиками .
  • Проникающий в клетки пептид - это пептид, способный проникать через клеточную мембрану.

См. Также [ править ]

  • Ацетилгексапептид-3
  • Мясистый мясистый пептид
  • Пептид гибридизации коллагена , короткий пептид, который может связываться с денатурированным коллагеном в тканях.
  • Бис-пептид
  • CLE пептид
  • Фактор эпидермального роста
  • Журнал пептидной науки
  • Лактотрипептиды
  • Микропептид
  • Многофункциональный пептид
  • Нейропептид
  • Пальмитоил пентапептид-4
  • Гормон поджелудочной железы
  • пептидная спектральная библиотека
  • Синтез пептидов
  • От пептидомиметиков (например, пептоидов и β-пептидов ) до пептидов, но с другими свойствами.
  • Белковая метка , описывающая добавление пептидных последовательностей для выделения или обнаружения белка.
  • Репликины
  • Рибосома
  • Перевод (биология)

Ссылки [ править ]

  1. ^ Хэмли, IW (сентябрь 2020). введение в науку о пептидах . Вайли. ISBN 9781119698173.
  2. ^ Нельсон, Дэвид Л .; Кокс, Майкл М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: В. Х. Фриман. ISBN 0-7167-4339-6.
  3. ^ a b Саладин, K (13 января 2011 г.). Анатомия и физиология: единство формы и функции (6-е изд.). Макгроу-Хилл. п. 67. ISBN 9780073378251.
  4. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) « белки ». DOI : 10,1351 / goldbook.P04898
  5. ^ «Что такое пептиды» . Зеландия Фарма А / С. Архивировано 29 апреля 2019 года.
  6. ^ Ardejani, Maziar S .; Орнер, Брендан П. (2013-05-03). «Соблюдайте правила сборки пептидов». Наука . 340 (6132): 561–562. Bibcode : 2013Sci ... 340..561A . DOI : 10.1126 / science.1237708 . ISSN 0036-8075 . PMID 23641105 . S2CID 206548864 .   
  7. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) « Аминокислотный остаток в полипептиде ». DOI : 10,1351 / goldbook.A00279
  8. ^ Абба Дж. Кастин, изд. (2013). Справочник по биологически активным пептидам (2-е изд.). ISBN 978-0-12-385095-9.
  9. ^ Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S (август 2007). «Микроцины, кодируемые генами антибактериальные пептиды энтеробактерий». Отчеты о натуральных продуктах . 24 (4): 708–34. DOI : 10.1039 / b516237h . PMID 17653356 . 
  10. ^ Pons M, Feliz M, Antonia Molins M, Giralt E (май 1991). «Конформационный анализ бацитрацина А, природного лариата». Биополимеры . 31 (6): 605–12. DOI : 10.1002 / bip.360310604 . PMID 1932561 . S2CID 10924338 .  
  11. ^ Торрес AM, Menz I, Alewood PF и др. (Июль 2002 г.). «Остаток D-аминокислоты в натрийуретическом пептиде С-типа из яда млекопитающего Ornithorhynchus anatinus, австралийского утконоса» . Письма FEBS . 524 (1–3): 172–6. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (02) 03050-8 . PMID 12135762 . S2CID 3015474 .  
  12. ^ Мейстер А, Андерсон МЭ; Андерсон (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии . 52 (1): 711–60. DOI : 10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431 . PMID 6137189 . 
  13. ^ Хан M, Stachelhaus T; Stachelhaus (ноябрь 2004 г.). «Избирательному взаимодействию между негрибосомными пептидными синтетазами способствуют короткие домены, опосредующие связь» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (44): 15585–90. Bibcode : 2004PNAS..10115585H . DOI : 10.1073 / pnas.0404932101 . PMC 524835 . PMID 15498872 .  
  14. ^ Finking R, Marahiel МА; Марахиэль (2004). «Биосинтез нерибосомальных пептидов1». Ежегодный обзор микробиологии . 58 (1): 453–88. DOI : 10.1146 / annurev.micro.58.030603.123615 . PMID 15487945 . 
  15. ^ Ду Л, Шэнь Б; Шен (март 2001 г.). «Биосинтез гибридных пептидно-поликетидных природных продуктов». Текущее мнение в области открытия и разработки лекарств . 4 (2): 215–28. PMID 11378961 . 
  16. ^ «UsvPeptides-USVPeptides - ведущая фармацевтическая компания в Индии» . USVPeptides .
  17. ^ Payne JW (1976). «Пептиды и микроорганизмы». Успехи микробной физиологии. 13 : 55–113. DOI : 10.1016 / S0065-2911 (08) 60038-7 . ISBN 9780120277131. PMID  775944 . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  18. ^ Hummel Дж, Ниманн М, Wienkoop S, Шульце Вт, Штайнхаузер D, Selbig Дж, Вальтер Д, Weckwerth Вт (2007). «ProMEX: справочная база данных масс-спектров для белков и сайтов фосфорилирования белков» . BMC Bioinformatics . 8 (1): 216. DOI : 10,1186 / 1471-2105-8-216 . PMC 1920535 . PMID 17587460 .  
  19. ^ Вебстер Дж, Оксли Д.; Оксли (2005). Массовый фингерпринт пептидов: идентификация белков с использованием масс-спектрометрии MALDI-TOF . Методы молекулярной биологии . Методы молекулярной биологии ™. 310 . С. 227–40. DOI : 10.1007 / 978-1-59259-948-6_16 . ISBN 978-1-58829-399-2. PMID  16350956 .
  20. ^ Марке П., Лашатр G; Lachâtre (октябрь 1999 г.). «Жидкостная хроматография-масс-спектрометрия: возможности судебной и клинической токсикологии». Журнал хроматографии B . 733 (1–2): 93–118. DOI : 10.1016 / S0378-4347 (99) 00147-4 . PMID 10572976 . 
  21. ^ Тао, Кай; Макам, Пандеесвар; Айзен, Рут; Газит, Эхуд (17 ноября 2017 г.). «Самособирающиеся пептидные полупроводники» . Наука . 358 (6365): eaam9756. DOI : 10.1126 / science.aam9756 . PMC 5712217 . PMID 29146781 .  
  22. ^ Тао, Кай; Левин, Авиад; Адлер-Абрамович, Лихи; Газит, Эхуд (26 апреля 2016 г.). «Fmoc-модифицированные аминокислоты и короткие пептиды: простые биологические строительные блоки для изготовления функциональных материалов». Chem. Soc. Ред . 45 (14): 3935–3953. DOI : 10.1039 / C5CS00889A . PMID 27115033 . 
  23. ^ Тао, Кай; Ван, Цзицянь; Чжоу, Пэн; Ван, Чэндун; Сюй, Хай; Чжао, Сюбо; Лу, Цзянь Р. (10 февраля 2011 г.). «Самосборка коротких пептидов Aβ (16-22): эффект концевого кэппинга и роль электростатического взаимодействия». Ленгмюра . 27 (6): 2723–2730. DOI : 10.1021 / la1034273 . PMID 21309606 . 
  24. ^ Ян Хэмли (2011). «Самосборка амфифильных пептидов» (PDF) . Мягкая материя . 7 (9): 4122–4138. DOI : 10.1039 / C0SM01218A . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  25. Кай Тао, Гай Джейкоби, Люба Бурлака, Рой Бек, Эхуд Газит (26 июля 2016 г.). «Дизайн управляемых биоиндуцированных хироптических самосборок». Биомакромолекулы . 17 (9): 2937–2945. DOI : 10.1021 / acs.biomac.6b00752 . PMID 27461453 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  26. Кай Тао, Авиад Левин, Гай Джейкоби, Рой Бек, Эхуд Газит (23 августа 2016 г.). «Энтропийные фазовые переходы со стабильными скрученными промежуточными продуктами самосборки, вызванной биоинспекцией». Chem. Евро. Дж . 22 (43): 15237–15241. DOI : 10.1002 / chem.201603882 . PMID 27550381 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  27. ^ Donghui Цзя Кай Тао, Jiqian Ван, Чэндун Ван, Xiubo Чжао, Мохаммед Ясин, Хай Сюй, Guohe Que, Джон Р. Вебстер, Цзянь Р. Лу (16 июня 2011). «Динамическая адсорбция и структура межфазных бислоев, адсорбированных липопептидными поверхностно-активными веществами на границе гидрофильный кремний / вода: влияние длины головной группы». Ленгмюра . 27 (14): 8798–8809. DOI : 10.1021 / la105129m . PMID 21675796 . CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  28. ^ Heitz, Марк; Явор, Саша; Дарбре, Тамис; Реймон, Жан-Луи (21.08.2019). «Стереоселективные pH-чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК». Биоконъюгатная химия . 30 (8): 2165–2182. DOI : 10.1021 / acs.bioconjchem.9b00403 . ISSN 1043-1802 . PMID 31398014 .  
  29. ^ Boelsma E, Kloek J; Kloek (март 2009 г.). «Лактотрипептиды и антигипертензивные эффекты: критический обзор» . Британский журнал питания . 101 (6): 776–86. DOI : 10.1017 / S0007114508137722 . PMID 19061526 . 
  30. ^ Xu JY, Цинь LQ, Ван PY, Ли W, Чанг C (октябрь 2008). «Влияние трипептидов молока на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Питание . 24 (10): 933–40. DOI : 10.1016 / j.nut.2008.04.004 . PMID 18562172 . 
  31. ^ Pripp АХ (2008). «Влияние пептидов, полученных из пищевых белков, на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований» . Исследования в области пищевых продуктов и питания . 52 : 10.3402 / fnr.v52i0.1641. DOI : 10.3402 / fnr.v52i0.1641 . PMC 2596738 . PMID 19109662 .  
  32. ^ Engberink MF, Схоутен EG, Кок FJ, ван Mierlo Л. Брауэр И.А., Geleijnse JM (февраль 2008). «Лактотрипептиды не влияют на кровяное давление человека: результаты двойного слепого рандомизированного контролируемого исследования» . Гипертония . 51 (2): 399–405. DOI : 10.1161 / HYPERTENSIONAHA.107.098988 . PMID 18086944 . 
  33. ^ Ву, Хунчжун; Рен, Чунян; Ян, Клык; Цинь, Юйфэн; Чжан, Юаньсин; Лю, Цзяньвэнь (апрель 2016 г.). «Извлечение и идентификация пептидов, полученных из коллагена с кроветворной активностью из Colla Corii Asini». Журнал этнофармакологии . 182 : 129–136. DOI : 10.1016 / j.jep.2016.02.019 . PMID 26911525 .