Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с РРНК )
Перейти к навигации Перейти к поиску
«РРНК» перенаправляется сюда. Информацию о компании см. В Rolls-Royce North America .
Трехмерное изображение рибосомы, показывающее рРНК темно-синим (малая субъединица) и темно-красным (большая субъединица). Более светлые цвета представляют рибосомальные белки.

Рибосомная рибонуклеиновая кислота ( рРНК ) представляет собой тип некодирующей РНК, которая является основным компонентом рибосом , необходимым для всех клеток. рРНК - это рибозим, который осуществляет синтез белка в рибосомах. Рибосомная РНК транскрибируется с рибосомальной ДНК (рДНК), а затем связывается с рибосомными белками с образованием малых и больших субъединиц рибосом. рРНК - это физический и механический фактор рибосомы, который заставляет транспортную РНК (тРНК) и информационную РНК (мРНК) обрабатывать и транслировать последнюю в белки. [1]Рибосомная РНК - преобладающая форма РНК, обнаруживаемая в большинстве клеток; он составляет около 80% клеточной РНК, хотя сам никогда не транслировался в белки. Рибосомы состоят из примерно 60% рРНК и 40% рибосомных белков по массе.

Структура [ править ]

Хотя первичная структура последовательностей рРНК может различаться у разных организмов, спаривание оснований в этих последовательностях обычно формирует конфигурации стержень-петля . Длина и положение этих стержневых петель рРНК позволяют им создавать трехмерные структуры рРНК, сходные для разных видов . [2] Благодаря такой конфигурации рРНК может образовывать тесные и специфические взаимодействия с рибосомными белками с образованием рибосомных субъединиц. Эти рибосомные белки содержат основные остатки (в отличие от кислотных остатков) и ароматические остатки (например, фенилаланин , тирозин и триптофан.), позволяя им образовывать химические взаимодействия с ассоциированными с ними участками РНК, например стэкинг-взаимодействия . Рибосомные белки могут также поперечно связываться с сахарно-фосфатным остовом рРНК с сайтами связывания, которые состоят из основных остатков (например, лизина и аргинина ). Все рибосомные белки (включая специфические последовательности, которые связываются с рРНК) были идентифицированы. Эти взаимодействия наряду с ассоциацией малых и больших рибосомных субъединиц приводят к функционированию рибосомы, способной синтезировать белки . [3]

Пример полностью собранной малой субъединицы рибосомальной РНК у прокариот, в частности Thermus Thermophilus . Фактическая рибосомная РНК (16S) показана оранжевым цветом, а рибосомные белки прикреплены синим цветом.

Рибосомная РНК состоит из двух рибосомных субъединиц: большой рибосомальной субъединицы ( LSU ) и малой рибосомной субъединицы ( SSU ). Между этими субъединицами типы рРНК, используемые для формирования субъединицы, различаются.

В рибосомах прокариот, таких как бактерии , SSU содержит одну небольшую молекулу рРНК (~ 1500 нуклеотидов), тогда как LSU содержит одну единственную малую рРНК и одну большую молекулу рРНК (~ 3000 нуклеотидов). Они объединяются с ~ 50 рибосомными белками с образованием рибосомных субъединиц. В прокариотических рибосомах обнаружены три типа рРНК: 23S и 5S рРНК в LSU и 16S рРНК в SSU.

В рибосомах эукариот, таких как человек , SSU содержит одну небольшую рРНК (~ 1800 нуклеотидов), тогда как LSU содержит две маленькие рРНК и одну молекулу большой рРНК (~ 5000 нуклеотидов). РРНК эукариот содержит более 70 рибосомных белков, которые взаимодействуют с образованием более крупных и полиморфных рибосомных единиц по сравнению с прокариотами. [4] У эукариот существует четыре типа рРНК: 3 вида в LSU и 1 в SSU. [5] Дрожжи были традиционной моделью для наблюдения за поведением и процессами эукариотической рРНК, что привело к дефициту разнообразия исследований. Только в течение последнего десятилетия технический прогресс (особенно в области крио-ЭМ)) позволили провести предварительное исследование рибосомного поведения у других эукариот . [6] У дрожжей LSU содержит 5S, 5.8S и 28S рРНК. Комбинированные 5.8S и 28S примерно эквивалентны по размеру и функциям прокариотическому подтипу 23S рРНК, за исключением сегментов расширения (ES), которые локализованы на поверхности рибосомы, которые, как считалось, встречаются только у эукариот . Однако недавно было сообщено , что представители типа Asgard , а именно Lokiarchaeota и Heimdallarchaeota , считающиеся ближайшими архейскими родственниками Eukarya , обладают двумя сверхразмерными ES в их 23S рРНК. [7]Сходным образом 5S рРНК содержит вставку из 108 нуклеотидов в рибосомы галофильных архей Halococcus morrhuae . [8] [9]

SSU эукариот содержит субъединицу 18S рРНК, которая также содержит ES. ES SSU обычно меньше, чем ES LSU.

Последовательности рРНК SSU и LSU широко используются для изучения эволюционных взаимоотношений между организмами, поскольку они имеют древнее происхождение [10] , обнаружены во всех известных формах жизни и устойчивы к горизонтальному переносу генов . Последовательности рРНК сохраняются (не изменяются) с течением времени из-за их решающей роли в функции рибосомы. [11] Филогенная информация, полученная из 16s рРНК, в настоящее время используется в качестве основного метода разграничения сходных видов прокариот путем вычисления сходства нуклеотидов . [12] Каноническое древо жизни - это линия системы перевода.

Подтипы рРНК LSU были названы рибозимами, потому что рибосомные белки не могут связываться с каталитическим сайтом рибосомы в этой области (особенно с центром пептидилтрансферазы , или PTC). Подтипы рРНК SSU декодируют мРНК в ее центре декодирования (DC). [13] Рибосомные белки не могут попасть в ДК.

Структура рРНК может резко измениться, чтобы повлиять на связывание тРНК с рибосомой во время трансляции других мРНК. [14] В 16s рРНК это происходит, когда определенные нуклеотиды в рРНК, по-видимому, чередуют спаривание оснований между одним нуклеотидом или другим, образуя «переключатель», который изменяет конформацию рРНК. Этот процесс способен влиять на структуру LSU и SSU, предполагая, что этот конформационный переключатель в структуре рРНК влияет на всю рибосому в ее способности сопоставлять кодон с его антикодоном при выборе тРНК, а также декодировать мРНК. [15]

Сборка [ править ]

Интеграция и сборка рибосомных РНК в рибосомы начинается с их сворачивания, модификации, обработки и сборки с рибосомными белками с образованием двух рибосомных субъединиц, LSU и SSU. У прокариот включение рРНК происходит в цитоплазме из-за отсутствия мембраносвязанных органелл. Однако у эукариот этот процесс в основном происходит в ядрышке и инициируется синтезом пре-РНК. Для этого необходимо присутствие всех трех РНК-полимераз. Фактически, транскрипция пре-РНК с помощью РНК-полимеразы I составляет около 60% всей транскрипции клеточной РНК. [16]За этим следует сворачивание пре-РНК, так что она может быть собрана с рибосомными белками. Это сворачивание катализируется эндо- и экзонуклеазами , РНК- геликазами , ГТФазами и АТФазами . Затем рРНК подвергается эндо- и экзонуклеолитическому процессингу для удаления внешних и внутренних транскрибированных спейсеров . [17] Пре-РНК затем претерпевает модификации, такие как метилирование.или псевдоуридинилирование перед сборкой факторов сборки рибосом и рибосомных белков с пре-РНК с образованием пре-рибосомных частиц. После прохождения нескольких стадий созревания и последующего выхода из ядрышка в цитоплазму эти частицы объединяются, образуя рибосомы. [17] Основные и ароматические остатки, обнаруженные в первичной структуре рРНК, обеспечивают благоприятные стэкинг- взаимодействия и притяжение к рибосомным белкам, создавая эффект перекрестного сшивания между остовом рРНК и другими компонентами рибосомной единицы. Более подробную информацию о инициации и начальной части этих процессов можно найти в разделе «Биосинтез».

Функция [ править ]

Упрощенное изображение рибосомы (с SSU и LSU, искусственно отделенными здесь для целей визуализации), изображающее сайты A и P, а также малые и большие субъединицы рибосомы, работающие вместе.

Универсально консервативные вторичные структурные элементы рРНК у разных видов показывают, что эти последовательности являются одними из старейших обнаруженных. Они играют важную роль в формировании каталитических сайтов трансляции мРНК. Во время трансляции мРНК функция рРНК связывает как мРНК, так и тРНК, облегчая процесс трансляции кодоновой последовательности мРНК в аминокислоты. рРНК инициирует катализ синтеза белка, когда тРНК зажата между SSU и LSU. В SSU мРНК взаимодействует с антикодонами тРНК. В LSU акцепторный стержень аминокислоты тРНК взаимодействует с рРНК LSU. Рибосома катализирует сложноэфирно-амидный обмен, переводя С-конец растущего пептида с тРНК на амин аминокислоты.Эти процессы могут происходить благодаря участкам внутри рибосомы, в которых эти молекулы могут связываться, образованным петлями-стеблями рРНК. Рибосома имеет три таких сайта связывания, которые называются сайтами A, P и E:

  • В общем, сайт A (аминоацил) содержит аминоацил-тРНК ( тРНК, этерифицированную до аминокислоты на 3'-конце).
  • Сайт P (пептидил) содержит тРНК, этерифицированную с растущим пептидом. Свободная амино (NH 2 ) группа тРНК сайта A атакует сложноэфирную связь тРНК сайта P, вызывая перенос растущего пептида на аминокислоту в сайте A. Эта реакция протекает в центре пептидилтрансферазы .
  • Сайт E (выход) содержит тРНК , которая была выведена, со свободным 3'-концом (без аминокислоты или растущего пептида).

Одна мРНК может транслироваться одновременно несколькими рибосомами. Это называется полисомом .

У прокариот была проделана большая работа для дальнейшего определения важности рРНК в трансляции мРНК . Например, было обнаружено, что сайт A состоит в основном из 16S рРНК. Помимо различных белковых элементов, которые взаимодействуют с тРНК в этом сайте, предполагается, что если бы эти белки были удалены без изменения структуры рибосомы, сайт продолжал бы нормально функционировать. В P-сайте путем наблюдения за кристаллическими структурами было показано, что 3'-конец 16s рРНК может складываться в сайт, как если бы это была молекула мРНК . Это приводит к межмолекулярным взаимодействиям, которые стабилизируют субъединицы. Точно так же, как и сайт A, сайт P в основном содержит рРНК с небольшим количеством белков.. Пептидил трансферазы центр, например, образована нуклеотидами из субъединицы 23S рРНК. Фактически, исследования показали, что центр пептидилтрансферазы не содержит белков и полностью инициируется присутствием рРНК. В отличие от сайтов A и P, сайт E содержит больше белков . Поскольку белки не важны для функционирования сайтов A и P, молекулярный состав сайта E показывает, что он, возможно, эволюционировал позже. В примитивных рибосомах вполне вероятно, что тРНК вышли из P сайта. Кроме того, было показано, что тРНК E-сайта связывается как с 16S, так и с 23S субъединицами рРНК. [18]

Субъединицы и связанные с ними рибосомные РНК [ править ]

Схема типов рибосомных РНК и того, как они объединяются, чтобы создать рибосомные субъединицы.

И прокариотические, и эукариотические рибосомы можно разделить на три субъединицы: одну большую (60S) и две маленькие (30S и 32S). Примеры видов, используемых в таблице ниже для их соответствующих рРНК, представляют собой бактерии Escherichia coli ( прокариот ) и человека ( эукариот ). Обратите внимание, что «nt» представляет длину типа рРНК в нуклеотидах, а «S» (например, в «16S») представляет собой единицы Сведберга .

ТипРазмерБольшая субъединица ( LSU рРНК )Малая субъединица ( SSU рРНК )
прокариотический70-е годы50S ( 5S  : 120 н., 23S  : 2906 н.)30S ( 16S  : 1542 нт)
эукариотический80-е годы60S ( 5S  : 121 н., [19] 5,8S  : 156 н., [20] 28S  : 5070 н. [21] )40S ( 18S  : 1869 н. [22] )

S-единицы субъединиц (или рРНК) нельзя просто добавить, потому что они представляют собой меры скорости оседания, а не массы. На скорость оседания каждой субъединицы влияет ее форма, а также ее масса. Единицы нуклеотидов могут быть добавлены, поскольку они представляют собой целое число звеньев в линейных полимерах рРНК (например, общая длина рРНК человека = 7216 нуклеотидов).

Кластеры генов, кодирующие рРНК, обычно называют « рибосомной ДНК » или рДНК (обратите внимание, что этот термин, по-видимому, подразумевает, что рибосомы содержат ДНК, что не так).

У прокариот [ править ]

Пример типичной последовательности рДНК, повторяющейся по всему бактериальному геному, подчеркивая особенности внутреннего транскрибируемого спейсера в фитоплазме .

У прокариот небольшая 30S рибосомная субъединица содержит 16S рибосомную РНК . Большая 50S рибосомная субъединица содержит два вида рРНК (5S и 23S рибосомные РНК ). Таким образом, можно сделать вывод, что и у бактерий, и у архей есть один ген рРНК, который кодирует все три типа рРНК: 16S, 23S и 5S. [23]

Бактериальные гены 16S рибосомной РНК, 23S рибосомной РНК и 5S рРНК обычно организованы как котранскрибируемый оперон . Как показано на изображении в этом разделе, между генами 16S и 23S рРНК существует внутренний транскрибируемый спейсер . [24] Там может быть один или несколько копий оперона , диспергированным в геноме (например, кишечная палочка имеет семь). Обычно у бактерий насчитывается от одной до пятнадцати копий. [23]

Археи содержат либо один оперон гена рРНК, либо до четырех копий одного и того же оперона . [23]

3'-конец рибосомной РНК 16S (в рибосоме) распознает последовательность на 5'-конце мРНК, называемую последовательностью Шайна-Далгарно .

У эукариот [ править ]

Малая субъединица рибосомной РНК, 5 'домен, взятый из базы данных Rfam . Этот пример - RF00177 , фрагмент некультивируемой бактерии.

Напротив, эукариоты обычно имеют множество копий генов рРНК, организованных в тандемные повторы . У человека примерно 300–400 повторов присутствуют в пяти кластерах, расположенных на хромосомах 13 ( RNR1 ), 14 ( RNR2 ), 15 ( RNR3 ), 21 ( RNR4 ) и 22 ( RNR5 ). Диплоидные люди имеют 10 кластеров геномной рДНК, которые в сумме составляют менее 0,5% генома человека . [25]

Ранее считалось, что повторяющиеся последовательности рДНК идентичны и служат дублированием или отказоустойчивостью для учета естественных ошибок репликации и точечных мутаций . Однако вариации последовательности рДНК (и впоследствии рРНК) у людей по множеству хромосом наблюдались как внутри, так и между людьми. Многие из этих вариаций представляют собой палиндромные последовательности и потенциальные ошибки из-за репликации. [26] Некоторые варианты также экспрессируются тканеспецифичным образом у мышей. [27]

Клетки млекопитающих имеют 2 молекулы митохондриальной ( 12S и 16S ) рРНК и 4 типа цитоплазматической рРНК (субъединицы 28S, 5,8S, 18S и 5S). 28S, 5.8S и 18S рРНК кодируются одной транскрипционной единицей (45S), разделенной двумя внутренне транскрибируемыми спейсерами . Первый спейсер соответствует тому, что обнаружен у бактерий и архей , а другой спейсер представляет собой вставку в то, что было 23S рРНК у прокариот. [24] 45S рДНК состоит из 5 кластеров (каждый из них имеет 30-40 повторов) на хромосомах 13, 14, 15, 21 и 22. Они транскрибируются РНК - полимеразы I . ДНК для субъединицы 5S находится в тандемных массивах.(~ 200–300 истинных 5S генов и множество дисперсных псевдогенов), самый крупный на хромосоме 1q41-42. 5S рРНК транскрибируется РНК-полимеразой III . 18S рРНК в большинстве эукариот находится в небольшой субъединицы рибосомы, и большая субъединица содержит три вида рРНК (по 5S , 5.8S и 28S у млекопитающих, 25S в растениях, рРНК).

Третичная структура малой субъединицы рибосомной РНК (SSU рРНК) была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . [28] Вторичная структура SSU рРНК содержит 4 различных домена - 5 ', центральный, 3' главный и 3 'минорный домены. Показана модель вторичной структуры 5'-домена (500-800 нуклеотидов ).

Биосинтез [ править ]

Основная статья: Биогенез рибосом

У эукариот [ править ]

В качестве строительных блоков органеллы производство рРНК в конечном итоге является лимитирующим этапом в синтезе рибосомы . В ядрышке рРНК синтезируется РНК-полимеразой I с использованием кодирующих ее специальных генов ( рДНК ), которые постоянно встречаются по всему геному . [29] Гены , кодирующие 18S, 28S и 5.8S рРНК расположены в ядрышка области организатора и транскрибируются в большой предшественника рРНК (предварительно рРНК) молекул РНК - полимеразы I . Эти молекулы пре-рРНК разделены внешними и внутренними спейсерами, а затем метилированы., который является ключевым для последующей сборки и складывания . [30] [31] [32] После разделения и высвобождения в виде отдельных молекул сборочные белки связываются с каждой нитью голой рРНК и сворачивают ее в ее функциональную форму, используя кооперативную сборку и постепенное добавление дополнительных складчатых белков по мере необходимости. Точные детали того, как сворачивающиеся белки связываются с рРНК и как достигается правильная укладка, остаются неизвестными. [33] Комплексы рРНК затем подвергаются дальнейшему процессингу с помощью реакций, включающих экзо- и эндо-нуклеолитические расщепления, управляемые snoRNA (малые ядрышковые РНК) в комплексе с белками. Поскольку эти комплексы уплотняются вместе, образуя сплоченную единицу, взаимодействия между рРНК и окружающими рибосомамиБелки постоянно модифицируются на протяжении всей сборки, чтобы обеспечить стабильность и защитить сайты связывания . [34] Этот процесс называется фазой «созревания» жизненного цикла рРНК. Было обнаружено, что модификации, происходящие во время созревания рРНК, вносят непосредственный вклад в контроль экспрессии генов , обеспечивая физическую регуляцию трансляционного доступа тРНК и мРНК . [35] Некоторые исследования показали, что обширное метилирование различных типов рРНК также необходимо в это время для поддержания стабильности рибосом . [36] [37]

Гены 5S рРНК расположены внутри ядрышка и транскрибируются в пре-5S рРНК с помощью РНК-полимеразы III . [38] Пре-5S рРНК входит в ядрышко для процессинга и сборки с 28S и 5,8S рРНК с образованием LSU. 18S рРНК образует SSU путем объединения с многочисленными рибосомными белками . После того, как обе субъединицы собраны, они индивидуально экспортируются в цитоплазму , чтобы сформировать блок 80S и начать инициирование перевода из мРНК . [39] [40]

Рибосомная РНК не кодирует и никогда не транслируется в какие-либо белки : рРНК транскрибируется только с рДНК, а затем созревает для использования в качестве структурного строительного блока рибосом. Транскрибируемая рРНК связана с рибосомными белками с образованием субъединиц рибосом и действует как физическая структура, которая проталкивает мРНК и тРНК через рибосому для их обработки и трансляции. [1]

Эукариотическая регуляция [ править ]

Синтез рРНК активируется и подавляется для поддержания гомеостаза посредством множества процессов и взаимодействий:

  • Киназа AKT косвенно способствует синтезу рРНК в качестве РНК - полимеразы I является AKT-зависимой. [41]
  • Некоторые ангиогенные рибонуклеазы , такие как ангиогенин (ANG), могут перемещаться и накапливаться в ядрышке . Когда концентрация ANG становится слишком высокой, некоторые исследования показали, что ANG может связываться с промоторной областью рДНК и излишне увеличивать транскрипцию рРНК. Это может повредить ядрышко и даже привести к неконтролируемой транскрипции и раку . [42]
  • Во время ограничения клеточной глюкозы AMP-активированная протеинкиназа (AMPK) препятствует метаболическим процессам, которые потребляют энергию, но не являются необходимыми. В результате он способен фосфорилировать РНК-полимеразу I (по сайту Ser-635), чтобы подавлять синтез рРНК, нарушая инициацию транскрипции . [43]
  • Нарушение или удаление более чем одной области псевдоуридина или 29-O-метилирования из центра декодирования рибосом значительно снижает скорость транскрипции рРНК за счет снижения скорости включения новых аминокислот . [44]
  • Образование гетерохроматина необходимо для подавления транскрипции рРНК, без чего рибосомная РНК синтезируется бесконтрольно и значительно сокращает продолжительность жизни организма. [45]

У прокариот [ править ]

Подобно эукариот , производство рРНКа является лимитирующей стадией в прокариотической синтезе рибосом . В кишечной палочке , было обнаружено , что рРНК транскрибируется из двух промоторов Р1 и Р2 , найденных в пределах семи различных RRN оперонов . Промотор P1 специфически отвечает за регулирование синтеза рРНК во время умеренных и высоких темпов роста бактерий. Поскольку транскрипционная активность этого промотора прямо пропорциональна скорости роста, он в первую очередь отвечает за регуляцию рРНК.. Повышенная концентрация рРНК служит механизмом отрицательной обратной связи для синтеза рибосом. Высокая концентрация NTP было обнаружено, что требуется для эффективной транскрипции из RRN P1 промоторов. Считается, что они образуют стабилизирующие комплексы с РНК-полимеразой и промоторами . В частности, у бактерий эта связь высокой концентрации NTP с повышенным синтезом рРНК дает молекулярное объяснение того, почему синтез рибосом и, следовательно, белков зависит от скорости роста. Низкая скорость роста дает более низкие скорости синтеза рРНК / рибосом, в то время как более высокая скорость роста дает более высокую скорость синтеза рРНК / рибосом. Это позволяет ячейке экономить энергию или увеличивать ееметаболическая активность зависит от ее потребностей и имеющихся ресурсов. [46] [47] [48]

В прокариотических клетках каждый ген или оперон рРНК транскрибируется в один предшественник РНК, который включает последовательности 16S, 23S, 5S рРНК и тРНК вместе с транскрибируемыми спейсерами. Затем процессинг РНК начинается до завершения транскрипции . Во время реакций процессинга рРНК и тРНК высвобождаются в виде отдельных молекул. [49]

Прокариотическая регуляция [ править ]

Из - за важную роль , рРНК играет в физиологии клетки от прокариота , есть много совпадений в рРНКе регулирования механизмов. На уровне транскрипции существуют как положительные, так и отрицательные эффекторы транскрипции рРНК, которые способствуют поддержанию гомеостаза клеткой :

  • Элемент UP перед промотором рРНК P1 может связываться с субъединицей РНК-полимеразы , тем самым способствуя транскрипции рРНК.
  • Факторы транскрипции, такие как FIS, связываются выше промотора и взаимодействуют с РНК-полимеразой, что облегчает транскрипцию .
  • Факторы , препятствующие терминации, связываются ниже промотора рРНК P2 , предотвращая преждевременную терминацию транскрипции.
  • Из-за строгого ответа , когда доступность аминокислот низкая, ppGpp (отрицательный эффектор) может ингибировать транскрипцию с промоторов P1 и P2 . [46]

Деградация [ править ]

Рибосомная РНК довольно стабильна по сравнению с другими распространенными типами РНК и сохраняется в течение более длительных периодов времени в здоровой клеточной среде. После сборки в функциональные единицы рибосомная РНК внутри рибосом стабильна в стационарной фазе жизненного цикла клетки в течение многих часов. [50] Деградация может быть вызвана «остановкой» рибосомы, состоянием, которое возникает, когда рибосома распознает дефектную мРНК или сталкивается с другими трудностями обработки, которые вызывают прекращение трансляции рибосомы. Как только рибосома останавливается, на рибосоме запускается специальный путь, нацеленный на весь комплекс для разборки. [51]

У эукариот [ править ]

Как и в случае любого белка или РНК , продукция рРНК подвержена ошибкам, приводящим к продукции нефункциональной рРНК. Чтобы исправить это, клетка допускает деградацию рРНК через нефункциональный путь распада рРНК (NRD). [52] Большая часть исследований по этой теме проводилась на эукариотических клетках, в частности, на дрожжах Saccharomyces cerevisiae . В настоящее время доступно только базовое понимание того, как клетки могут нацеливаться на функционально дефектные рибосомы для убиквинирования и деградации у эукариот. [53]

  • Путь NRD для субъединицы 40S может быть независимым или отдельным от пути NRD для субъединицы 60S. Было замечено, что некоторые гены способны влиять на деградацию определенных пре-РНК, но не других. [54]
  • В путь NRD вовлечены многочисленные белки , такие как Mms1p и Rtt101p, которые, как полагают, образуют комплекс, нацеливаясь на рибосомы для деградации. Обнаружено, что Mms1p и Rtt101p связываются вместе, и Rtt101p, как полагают, рекрутирует комплекс убиквитин E3- лигазы , позволяя убихинировать нефункциональные рибосомы до того, как они разложатся. [55]
    • У прокариот отсутствует гомолог Mms1, поэтому неясно, как прокариоты способны разрушать нефункциональные рРНК.
  • На скорость роста эукариотических клеток , по-видимому, не оказывает значительного влияния накопление нефункциональных рРНК.

У прокариот [ править ]

Хотя существует гораздо меньше исследований деградации рибосомной РНК у прокариот по сравнению с эукариотами , все еще существует интерес к тому, следуют ли бактерии аналогичной схеме деградации по сравнению с NRD у эукариот. Большая часть исследований прокариот проводилась на кишечной палочке . Было обнаружено множество различий между деградацией эукариотической и прокариотической рРНК, что привело исследователей к мнению, что эти две деградации разлагаются разными путями. [56]

  • Определенные мутации в рРНК, которые были способны запускать деградацию рРНК у эукариот, не могли этого сделать у прокариот .
  • Точечные мутации в 23S рРНК будут вызывать деградацию как 23S, так и 16S рРНК, по сравнению с эукариотами , у которых мутации в одной субъединице могут вызывать деградацию только этой субъединицы.
  • Исследователи обнаружили, что удаление всей спиральной структуры (H69) из 23S рРНК не вызывает ее деградации. Это заставило их поверить, что H69 имеет решающее значение для эндонуклеаз для распознавания и деградации мутированной рРНК.

Сохранение и стабильность последовательности [ править ]

Из-за преобладающей и непоколебимой природы рРНК во всех организмах изучение ее устойчивости к переносу , мутации и изменению генов без разрушения организма стало популярной областью интересов. Было обнаружено, что гены рибосомной РНК толерантны к модификации и вторжению. Когда рРНК последовательность будет изменена, клетки были найдены , чтобы стать взломана и быстро прекратить нормальную функцию. [57] Эти ключевые характеристики рРНК стали особенно важны для проектов по созданию баз данных генов (комплексные онлайн-ресурсы, такие как SILVA [58] или SINA [59]), где выравнивание последовательностей рибосомных РНК из разных биологических доменов значительно упрощает « таксономическое определение , филогенетический анализ и исследование микробного разнообразия». [58]

Примеры устойчивости:

  • Добавление больших бессмысленных фрагментов РНК во многие части единицы 16S рРНК не изменяет функции рибосомальной единицы в целом. [60]
  • Некодирующая РНК RD7 обладает способностью изменять процессинг рРНК, чтобы сделать молекулы устойчивыми к деградации карбоновой кислотой . Это важный механизм в поддержании концентрации рРНК во время активного роста, когда накопление кислоты (из-за фосфорилирования субстрата, необходимого для производства АТФ ) может стать токсичным для внутриклеточных функций. [61]
  • Вставка рибозимов в форме головки молотка , способных к цис-расщеплению вдоль 16S рРНК, значительно подавляет функцию и снижает стабильность. [60]
  • В то время как большинство клеточных функций сильно ухудшаются после короткого периода воздействия гипоксической среды, рРНК остается не деградированной и рассасывается после шести дней продолжительной гипоксии. Только по прошествии такого длительного периода времени промежуточные соединения рРНК (свидетельствующие о том, что наконец происходит деградация) начинают проявляться. [62]

Значение [ править ]

Эта диаграмма показывает, как секвенирование рРНК у прокариот может в конечном итоге быть использовано для производства фармацевтических препаратов для борьбы с болезнями, вызванными теми самыми микробами, из которых изначально была получена рРНК.

Характеристики рибосомной РНК важны в эволюции , таким образом, в таксономии и медицине .

  • рРНК - один из немногих генных продуктов, присутствующих во всех клетках . [40] По этой причине гены, кодирующие рРНК ( рДНК ), секвенируются для определения таксономической группы организма , расчета связанных групп и оценки степени дивергенции видов . [63] В результате многие тысячи последовательностей рРНК известны и хранятся в специализированных базах данных, таких как RDP-II [64] и SILVA. [65]
  • Изменения рРНК - это то, что позволяет определенным болезнетворным бактериям , таким как Mycobacterium tuberculosis (бактерия, вызывающая туберкулез ), развить крайнюю лекарственную устойчивость . [66] Из-за схожих проблем это стало распространенной проблемой в ветеринарии, где основным методом борьбы с бактериальной инфекцией у домашних животных является введение лекарств, которые атакуют центр пептидилтрансферазы (PTC) бактериальной рибосомы . Мутации в 23S рРНК создали идеальную устойчивость к этим лекарствам, поскольку они действуют вместе неизвестным образом, полностью обходя PTC. [67]
  • рРНК является мишенью многих клинически значимых антибиотиков : хлорамфеникола , эритромицина , касугамицина , микрококцина , паромомицина , рицина , альфа-сарцина , спектиномицина , стрептомицина и тиострептона .
  • Было показано, что рРНК является источником видоспецифичных микроРНК , таких как miR-663 у людей и miR-712 у мышей. Эти конкретные miRNA происходят из внутренних транскрибируемых спейсеров рРНК. [68]

Гены человека [ править ]

  • 45S: RNR1 , RNR2 ,  RNR3 , RNR4 , RNR5 ; (без кластеров ) RNA18SN1 , RNA18SN2 , RNA18SN3 , RNA18SN4 , RNA18SN5 , RNA28SN1 , RNA28SN2 , RNA28SN3 , RNA28SN4 , RNA28SN5 , RNA45SN1 , RNA45SN2 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5 , RNA45-8SN5РНК5-8SN4 , РНК5-8SN5
  • 5S: RNA5S1 , RNA5S2 , RNA5S3 , RNA5S4 , RNA5S5 , RNA5S6 , RNA5S7 , RNA5S8 , RNA5S9 , RNA5S10 , RNA5S11 , RNA5S12 , RNA5S13 , RNA5S14 , RNAS1615 , RNA5S16 , RNA5S1615 , RNA5S14
  • Mt: MT-RNR1 , MT-TV (кооптированный), MT-RNR2

См. Также [ править ]

  • Риботипирование
  • Диазаборин B , ингибитор созревания рРНК большой субъединицы рибосомы

Ссылки [ править ]

  1. ^ а б Берк, Арнольд; Балтимор, Дэвид; Лодиш, Харви; Дарнелл, Джеймс; Мацудаира, Пол; Зипурский, С. Лоуренс (1996-01-31). Molekulare Zellbiologie . Берлин, Бостон: ДЕ ГРУЙТЕР. DOI : 10.1515 / 9783110810578 . ISBN 9783110810578.
  2. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурский, С. Лоуренс; Мацудаира, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000). «Три роли РНК в синтезе белка» . Молекулярная клеточная биология. 4-е издание .
  3. ^ Urlaub Н, Kruft В, Бишоф О, Мюллер ЕК, Уиттманн-Liebold В (сентябрь 1995 года). «Особенности связывания белка с рРНК и их структурное и функциональное значение в рибосомах, как определено исследованиями перекрестного связывания» . Журнал EMBO . 14 (18): 4578–88. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1995.tb00137.x . PMC 394550 . PMID 7556101 .  
  4. ^ Феррейра-Cerca S, G Poll, Gleizes ПЭ, Tschochner Н, Milkereit Р (октябрь 2005 г.). «Роль эукариотических рибосомных белков в созревании и транспорте пре-18S рРНК и функции рибосом». Молекулярная клетка . 20 (2): 263–75. DOI : 10.1016 / j.molcel.2005.09.005 . PMID 16246728 . 
  5. ^ Szymański M, Barciszewska М.З., Эрдман В.А., Barciszewski J (май 2003). «5 S рРНК: структура и взаимодействия» . Биохимический журнал . 371 (Pt 3): 641–51. DOI : 10.1042 / bj20020872 . PMC 1223345 . PMID 12564956 .  
  6. ^ Хенрас AK, Плиссон-Частанг C, О'Донохью MF, Чакраборти A, Gleizes PE (2015-03-01). «Обзор прерибосомной обработки РНК у эукариот» . Междисциплинарные обзоры Wiley: РНК . 6 (2): 225–42. DOI : 10.1002 / wrna.1269 . PMC 4361047 . PMID 25346433 .  
  7. ^ Penev PI, Fakhretaha-Аваль S, Patel VJ, Cannone JJ, Gutell RR, Петров А.С., Williams Л.Д., Glass JB (август 2020). "Сегменты расширения рибосомальной РНК увеличенного размера в архей Асгарда" . Геномная биология и эволюция . 12 (10): 1694–1710. DOI : 10.1093 / GbE / evaa170 . PMC 7594248 . PMID 32785681 .  
  8. ^ Luehrsen, KR .; Николсон, Делавэр; Юбэнкс, округ Колумбия; Fox, GE (май 1981 г.). «Архебактериальная 5S рРНК содержит длинную инсерционную последовательность». Природа . 293 (5835): 755–756. Bibcode : 1981Natur.293..755L . DOI : 10.1038 / 293755a0 . PMID 6169998 . S2CID 4341755 .  
  9. ^ Тирумалай, MR; Kaelber, JT; Парк, ДР; Тран, Q; Fox, GE (31 августа 2020 г.). «Крио-электронная микроскопия, визуализация большой вставки в 5S рибосомной РНК чрезвычайно галофильной археи Halococcus morrhuae » . FEBS Open Bio . 10 (10): 1938–1946. DOI : 10.1002 / 2211-5463.12962 . PMC 7530397 . PMID 32865340 .  
  10. ^ Вёзе CR, Fox GE (ноябрь 1977). «Филогенетическая структура прокариотического домена: первичные царства» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 74 (11): 5088–5090. Bibcode : 1977PNAS ... 74.5088W . DOI : 10.1073 / pnas.74.11.5088 . PMC 432104 . PMID 270744 .  
  11. ^ Lagesen K, Hallin P, Rødland EA, Staerfeldt HH, Rognes T, Ussery DW (2007-05-01). «RNAmmer: последовательная и быстрая аннотация генов рибосомной РНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (9): 3100–8. DOI : 10.1093 / NAR / gkm160 . PMC 1888812 . PMID 17452365 .  
  12. ↑ Chun J, Lee JH, Jung Y, Kim M, Kim S, Kim BK, Lim YW (октябрь 2007 г.). «EzTaxon: веб-инструмент для идентификации прокариот на основе последовательностей гена 16S рибосомной РНК» . Международный журнал систематической и эволюционной микробиологии . 57 (Pt 10): 2259–61. DOI : 10.1099 / ijs.0.64915-0 . PMID 17911292 . 
  13. ^ Гош, Арнаб; Комар, Антон А (2 января 2015 г.). «Эукариот-специфические расширения в рибосомных белках малой субъединицы: структура и функция» . Перевод . 3 (1): e999576. DOI : 10.1080 / 21690731.2014.999576 . PMC 4682806 . PMID 26779416 .  
  14. ^ Lodmell JS, Дахлберг AE (август 1997). «Конформационный переключатель в рибосомной РНК Escherichia coli 16S во время декодирования матричной РНК». Наука . 277 (5330): 1262–7. DOI : 10.1126 / science.277.5330.1262 . PMID 9271564 . 
  15. ^ Габашвили IS, Агроэл RK, Grassucci R, Сквайры CL, Дахлберг AE, Frank J (ноябрь 1999). «Основные перестройки в трехмерной рибосомной структуре 70S, вызванные конформационным переключением в 16S рибосомной РНК» . Журнал EMBO . 18 (22): 6501–7. DOI : 10.1093 / emboj / 18.22.6501 . PMC 1171713 . PMID 10562562 .  
  16. ^ Woolford JL, Baserga SJ (ноябрь 2013). «Биогенез рибосом в дрожжах Saccharomyces cerevisiae» . Генетика . 195 (3): 643–81. DOI : 10.1534 / genetics.113.153197 . PMC 3813855 . PMID 24190922 .  
  17. ^ Б Bassler Дж, Вред Е (июнь 2019). «Сборка эукариотических рибосом». Ежегодный обзор биохимии . 88 (1): 281–306. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-013118-110817 . PMID 30566372 . 
  18. ^ Мур PB, Steitz TA (июль 2002). «Участие РНК в функции рибосом». Природа . 418 (6894): 229–35. Bibcode : 2002Natur.418..229M . DOI : 10.1038 / 418229a . PMID 12110899 . S2CID 4324362 .  
  19. ^ « Гомо сапиенс 5S рибосомальной РНК» . 2018-05-24. Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  20. ^ « Гомо сапиенс 5.8S рРНК» . 2017-02-10. Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  21. ^ « Гомо сапиенс 28S рибосомальной РНК» . 2017-02-04. Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  22. ^ " Homo sapiens 18S рибосомная РНК" . 2017-02-04. Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  23. ^ a b c Стоддард С.Ф., Смит Б.Дж., Хайн Р., Роллер Б.Р., Шмидт TM (январь 2015 г.). «rrnDB: улучшенные инструменты для интерпретации изобилия генов рРНК у бактерий и архей и новая основа для будущего развития» . Исследования нуклеиновых кислот . 43 (Проблема с базой данных): D593-8. DOI : 10.1093 / NAR / gku1201 . PMC 4383981 . PMID 25414355 .  
  24. ^ a b Lafontaine DL, Tollervey D (июль 2001 г.). «Функция и синтез рибосом». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . 2 (7): 514–20. DOI : 10.1038 / 35080045 . hdl : 1842/729 . PMID 11433365 . S2CID 2637106 .  
  25. ^ Stults DM, Киллен MW, Williamson EP, Hourigan JS, Варгас HD, Арнольд С.М., и др. (Декабрь 2009 г.). «Кластеры генов рРНК человека являются горячими точками рекомбинации при раке» . Исследования рака . 69 (23): 9096–104. DOI : 10,1158 / 0008-5472.can-09-2680 . PMID 19920195 . S2CID 6162867 .  
  26. ^ Ким Дж. Х., Дильтей А. Т., Нагараджа Р., Ли Х. С., Корен С., Дудекула Д. и др. (Июль 2018 г.). «Вариации генов рибосомной РНК 21 хромосомы человека, характеризующиеся клонированием TAR и долгосрочным секвенированием» . Исследования нуклеиновых кислот . 46 (13): 6712–6725. DOI : 10.1093 / NAR / gky442 . PMC 6061828 . PMID 29788454 .  
  27. ^ Парки MM, Курило CM, Dass RA, Bojmar L, Lyden D, Винсент CT, Blanchard SC (февраль 2018). «Вариантные аллели рибосомной РНК консервативны и проявляют тканеспецифическую экспрессию» . Наука продвигается . 4 (2): eaao0665. Bibcode : 2018SciA .... 4..665P . DOI : 10.1126 / sciadv.aao0665 . PMC 5829973 . PMID 29503865 .  
  28. ^ Юсупов М., Юсупова GZ, Baucom А, Либерман К Убедительная Т.Н., Cate JH, Ноллер HF (май 2001). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А» . Наука . 292 (5518): 883–96. Bibcode : 2001Sci ... 292..883Y . DOI : 10.1126 / science.1060089 . PMID 11283358 . S2CID 39505192 .  
  29. ^ «Рибосомная РНК | генетика» . Британская энциклопедия . Проверено 2 октября 2019 .
  30. ^ Zemora G, Waldsich C (ноябрь 2010). «Сворачивание РНК в живых клетках» . Биология РНК . 7 (6): 634–41. DOI : 10,4161 / rna.7.6.13554 . PMC 3073324 . PMID 21045541 .  
  31. ^ Фернандес-Торнеро С., Морено-Морсилло М., Рашид У. Дж., Тейлор Н. М., Руис Ф. М., Грюн Т. и др. (Октябрь 2013). «Кристаллическая структура 14-субъединичной РНК-полимеразы I». Природа . 502 (7473): 644–9. Bibcode : 2013Natur.502..644F . DOI : 10,1038 / природа12636 . PMID 24153184 . S2CID 205235881 .  
  32. ^ Engel C, Sainsbury S, Cheung AC, Kostrewa D, Крамер P (октябрь 2013 г. ). «Структура РНК-полимеразы I и регуляция транскрипции». Природа . 502 (7473): 650–5. Bibcode : 2013Natur.502..650E . DOI : 10,1038 / природа12712 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0015-3B48-5 . PMID 24153182 . S2CID 205236187 .  
  33. ^ Dutca Л.М., Gallagher JE, Baserga SJ (июль 2011). «Первоначальное взаимодействие спаривания оснований U3 мяРНК: пре-рРНК, необходимое для сворачивания пре-18S рРНК, выявленное химическим зондированием in vivo» . Исследования нуклеиновых кислот . 39 (12): 5164–80. DOI : 10.1093 / NAR / gkr044 . PMC 3130255 . PMID 21349877 .  
  34. ↑ Woodson SA (декабрь 2011 г.). «Пути сворачивания РНК и самосборка рибосом» . Счета химических исследований . 44 (12): 1312–9. DOI : 10.1021 / ar2000474 . PMC 4361232 . PMID 21714483 .  
  35. ^ Слоан К.Е., Варда А.С., Шарма S, Entian К.Д., Лафонтен Д.Л., Bohnsack МТ (сентябрь 2017 г.). «Настройка рибосомы: влияние модификации рРНК на биогенез и функцию эукариотических рибосом» . Биология РНК . 14 (9): 1138–1152. DOI : 10.1080 / 15476286.2016.1259781 . PMC 5699541 . PMID 27911188 .  
  36. ^ Gigova А, Duggimpudi S, Pollex Т, Шефер М, М Kos (октябрь 2014). «Кластер метилирования в домене IV 25S рРНК необходим для стабильности рибосом» . РНК . 20 (10): 1632–44. DOI : 10,1261 / rna.043398.113 . PMC 4174444 . PMID 25125595 .  
  37. ^ Методиев М.Д., Леско Н., Парк CB, Камара Й., Ши Й., Вибом Р. и др. (Апрель 2009 г.). «Метилирование 12S рРНК необходимо для стабильности in vivo малой субъединицы митохондриальной рибосомы млекопитающих». Клеточный метаболизм . 9 (4): 386–97. DOI : 10.1016 / j.cmet.2009.03.001 . PMID 19356719 . 
  38. ^ Thompson M, Haeusler RA, Хороший PD, Engelke DR (ноябрь 2003). «Ядерная кластеризация дисперсных генов тРНК» . Наука . 302 (5649): 1399–401. Bibcode : 2003Sci ... 302.1399T . DOI : 10.1126 / science.1089814 . PMC 3783965 . PMID 14631041 .  
  39. ^ «Синтез и обработка рРНК» .
  40. ^ a b Смит С., Видманн Дж., Найт Р. (2007). «Скорость эволюции варьируется среди структурных элементов рРНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (10): 3339–54. DOI : 10.1093 / NAR / gkm101 . PMC 1904297 . PMID 17468501 .  
  41. ^ Чан JC, Ханнан KM, Ридделл K, Ng PY, Пек A, Ли RS и др. (Август 2011 г.). «AKT способствует синтезу рРНК и взаимодействует с c-MYC, чтобы стимулировать биогенез рибосом при раке». Научная сигнализация . 4 (188): ra56. DOI : 10.1126 / scisignal.2001754 . PMID 21878679 . S2CID 20979505 .  
  42. ^ Li S, Ибараги S, Ху GF (май 2011). «Ангиогенин как молекулярная мишень для лечения рака простаты» . Текущие обзоры терапии рака . 7 (2): 83–90. DOI : 10.2174 / 1573394711107020083 . PMC 3131147 . PMID 21743803 .  
  43. ↑ Hoppe S, Bierhoff H, Cado I, Weber A, Tiebe M, Grummt I, Voit R (октябрь 2009 г.). «АМФ-активированная протеинкиназа адаптирует синтез рРНК к энергоснабжению клетки» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (42): 17781–6. Bibcode : 2009PNAS..10617781H . DOI : 10.1073 / pnas.0909873106 . PMC 2764937 . PMID 19815529 .  
  44. ^ Лян XH, Лю Q, Fournier MJ (сентябрь 2009). «Потеря модификаций рРНК в декодирующем центре рибосомы ухудшает трансляцию и сильно задерживает процессинг пре-рРНК» . РНК . 15 (9): 1716–28. DOI : 10,1261 / rna.1724409 . PMC 2743053 . PMID 19628622 .  
  45. ^ Ларсон К., Ян С.Дж., Цуруми А., Лю Дж., Чжоу Дж., Гаур К. и др. (Январь 2012 г.). «Образование гетерохроматина способствует долголетию и подавляет синтез рибосомной РНК» . PLOS Genetics . 8 (1): e1002473. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1002473 . PMC 3266895 . PMID 22291607 .  
  46. ^ Б Gaal T, Bartlett MS, Росс W, Turnbough CL, Gourse RL (декабрь 1997). «Регуляция транскрипции путем инициирования концентрации NTP: синтез рРНК в бактериях». Наука . 278 (5346): 2092–7. Bibcode : 1997Sci ... 278.2092G . DOI : 10.1126 / science.278.5346.2092 . PMID 9405339 . 
  47. ^ Маэда М, Shimada Т, Ishihama А (2015-12-30). «Сила и регуляция семи промоторов рРНК в Escherichia coli» . PLOS ONE . 10 (12): e0144697. Bibcode : 2015PLoSO..1044697M . DOI : 10.1371 / journal.pone.0144697 . PMC 4696680 . PMID 26717514 .  
  48. ^ Gaal T, Bratton BP, Sanchez-Vazquez P, Sliwicki A, Sliwicki K, Vegel A, et al. (Октябрь 2016 г.). «Колокализация отдаленных хромосомных локусов в пространстве в E. coli: бактериальное ядрышко» . Гены и развитие . 30 (20): 2272–2285. DOI : 10,1101 / gad.290312.116 . PMC 5110994 . PMID 27898392 .  
  49. ^ Вулф, Стивен (1993). Молекулярная и клеточная биология . ISBN 978-0534124083.
  50. ^ PIIR K, Paier A, Liiv A, Tenson T, Maiväli U (май 2011). «Деградация рибосом у растущих бактерий» . EMBO Reports . 12 (5): 458–62. DOI : 10.1038 / embor.2011.47 . PMC 3090016 . PMID 21460796 .  
  51. ^ Brandman O, Хедж RS (январь 2016). «Контроль качества белка, ассоциированного с рибосомами» . Структурная и молекулярная биология природы . 23 (1): 7–15. DOI : 10.1038 / nsmb.3147 . PMC 4853245 . PMID 26733220 .  
  52. ^ Фуджи K, M Kitabatake, Саката T, Miyata A, M Ohno (апрель 2009). «Роль убиквитина в очистке нефункциональных рРНК» . Гены и развитие . 23 (8): 963–74. DOI : 10,1101 / gad.1775609 . PMC 2675866 . PMID 19390089 .  
  53. ^ Донован, Бриджит М .; Jarrell, Kelli L .; ЛаРивьер, Фредерик Дж. (01.04.2011). «Изучение распада нефункциональной рРНК как стрессовой реакции у Saccharomyces cerevisiae» . Журнал FASEB . 25 (1_дополнение): 521.3. doi : 10.1096 / fasebj.25.1_supplement.521.3 (неактивен 2021-01-16). ISSN 0892-6638 . CS1 maint: DOI inactive as of January 2021 (link)
  54. ^ LARIVIÈRE FJ, Коул SE, Ferullo DJ, Мур MJ (ноябрь 2006). «Процесс контроля качества позднего действия для зрелых эукариотических рРНК». Молекулярная клетка . 24 (4): 619–26. DOI : 10.1016 / j.molcel.2006.10.008 . PMID 17188037 . 
  55. ^ Мишель JJ, McCarville JF, Сюн Y (июнь 2003). «Роль убиквитинлигазы Saccharomyces cerevisiae Cul8 в правильной анафазной прогрессии». Журнал биологической химии . 278 (25): 22828–37. DOI : 10.1074 / jbc.M210358200 . PMID 12676951 . S2CID 33099674 .  
  56. ^ Paier А, Leppik М, Soosaar А, Т Tenson, Maiväli Ü (январь 2015). «Влияние нарушений в активных сайтах рибосом и в межсубъединичных контактах на деградацию рибосом в Escherichia coli» . Научные отчеты . 5 : 7712. Bibcode : 2015NatSR ... 5E7712P . DOI : 10.1038 / srep07712 . PMC 4289901 . PMID 25578614 .  
  57. ↑ Ide S, Miyazaki T, Maki H, Kobayashi T (февраль 2010 г.). «Изобилие копий гена рибосомной РНК поддерживает целостность генома» . Наука . 327 (5966): 693–6. Bibcode : 2010Sci ... 327..693I . DOI : 10.1126 / science.1179044 . PMID 20133573 . S2CID 206522454 .  
  58. ^ a b Quast C, Pruesse E, Yilmaz P, Gerken J, Schweer T, Yarza P и др. (Январь 2013). «Проект базы данных генов рибосомной РНК SILVA: улучшенная обработка данных и веб-инструменты» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (Проблема с базой данных): D590-6. DOI : 10.1093 / NAR / gks1219 . PMC 3531112 . PMID 23193283 .  
  59. ^ Pruesse E, Peplies J, Glöckner FO (июль 2012). «SINA: точное высокопроизводительное выравнивание множественных последовательностей генов рибосомной РНК» . Биоинформатика . 28 (14): 1823–9. DOI : 10.1093 / биоинформатики / bts252 . PMC 3389763 . PMID 22556368 .  
  60. ^ a b Виланд М., Бершнайдер Б., Эрлахер, доктор медицины, Хартиг Дж. С. (март 2010 г.). «Аптазим-опосредованная регуляция 16S рибосомной РНК» . Химия и биология . 17 (3): 236–42. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2010.02.012 . PMID 20338515 . 
  61. ^ Борден JR, Джонс SW, Indurthi D, Chen Y, Papoutsakis ET (май 2010). «Открытие на основе геномной библиотеки нового, возможно синтетического, механизма кислотостойкости Clostridium acetobutylicum, включающего некодирующие РНК и процессинг рибосомных РНК» . Метаболическая инженерия . 12 (3): 268–81. DOI : 10.1016 / j.ymben.2009.12.004 . PMC 2857598 . PMID 20060060 .  
  62. ^ Trauner A, Lougheed KE, Bennett MH, Hingley-Вилсон SM, Williams HD (июль 2012). «Регулятор покоя DosR контролирует стабильность рибосом у гипоксических микобактерий» . Журнал биологической химии . 287 (28): 24053–63. DOI : 10,1074 / jbc.m112.364851 . PMC 3390679 . PMID 22544737 .  
  63. Перейти ↑ Meyer A, Todt C, Mikkelsen NT, Lieb B (март 2010). «Быстро развивающиеся последовательности 18S рРНК из Solenogastres (Mollusca) сопротивляются стандартной амплификации ПЦР и дают новое понимание гетерогенности скорости замены моллюсков» . BMC Evolutionary Biology . 10 (1): 70. DOI : 10.1186 / 1471-2148-10-70 . PMC 2841657 . PMID 20214780 .  
  64. ^ Коул Дж. Р., Чай Б., Марш Т. Л., Фаррис Р. Дж., Ван К., Кулам С. А. и др. (Январь 2003 г.). «Проект базы данных рибосом (RDP-II): предварительный просмотр нового средства автоматического выравнивания, которое позволяет регулярно обновлять новую таксономию прокариот» . Исследования нуклеиновых кислот . 31 (1): 442–3. DOI : 10.1093 / NAR / gkg039 . PMC 165486 . PMID 12520046 .  
  65. ^ Pruesse Е, Квост С, Книттель К, Фукс Б. М., Людвиг Вт, Peplies Дж, Glöckner FO (2007). «SILVA: всеобъемлющий онлайн-ресурс для проверенных и согласованных данных о последовательностях рибосомных РНК, совместимых с ARB» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (21): 7188–96. DOI : 10.1093 / NAR / gkm864 . PMC 2175337 . PMID 17947321 .  
  66. ^ «Механизмы лекарственной устойчивости Mycobacterium tuberculosis» , « Туберкулез и туберкулезная палочка» , Американское общество микробиологии, 2005, стр. 115–140, DOI : 10.1128 / 9781555817657.ch8 , ISBN 9781555817657, S2CID  36002898
  67. ^ Long KS, Poehlsgaard J, Hansen LH, Hobbie С.Н., Бёттгер EC, Вестер B (март 2009). «Единичные мутации 23S рРНК в центре рибосомальной пептидилтрансферазы придают устойчивость к валнемулину и другим антибиотикам у Mycobacterium smegmatis за счет нарушения кармана связывания лекарства». Молекулярная микробиология . 71 (5): 1218–27. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2009.06596.x . PMID 19154331 . S2CID 23728518 .  
  68. Перейти ↑ Ju Son D (2013). «Атипичная механочувствительная микроРНК-712, полученная из прерибосомальной РНК, вызывает эндотелиальное воспаление и атеросклероз» . Nature Communications . 4 : 3000. Bibcode : 2013NatCo ... 4.3000S . DOI : 10.1038 / ncomms4000 . PMC 3923891 . PMID 24346612 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • 16S рРНК, BioMineWiki
  • База данных рибосом, проект II
  • Рибосома + РНК в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)
  • Проект базы данных рРНК SILVA (также включает Eukaryotes (18S) и LSU (23S / 28S))
  • Видео: рРНК: последовательность, функция и синтез
  • Halococcus morrhuae (archaebacterium) 5S рРНК