Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Клеточная биология
Клетка животного
Animal Cell.svg
Рисунок 1: Рибосомы собирают полимерные белковые молекулы , последовательность которых контролируется последовательностью молекул матричной РНК . Этого требуют все живые клетки и связанные с ними вирусы.

Рибосомы ( / г aɪ б ə ˌ с oʊ м , - б oʊ - / [1] ) являются высокомолекулярные машины , найденные во всех живых клетках , которые выполняют биологическую синтез белка (мРНК) перевода. Рибосомы связывают аминокислоты вместе в порядке , указанном в кодонов из матричной РНК (мРНК) молекул с образованием полипептидных цепей. Рибосомы состоят из двух основных компонентов: малых и больших рибосомных субъединиц. Каждая субъединица состоит из одного или несколькихмолекулы рибосомной РНК (рРНК) и многие рибосомные белки (RP или r-белки). [2] [3] [4] Рибосомы и связанные с ними молекулы также известны как трансляционный аппарат .

Обзор [ править ]

Последовательность ДНК, которая кодирует последовательность аминокислот в белке, транскрибируется в цепь информационной РНК. Рибосомы связываются с матричными РНК и используют их последовательности для определения правильной последовательности аминокислот для генерации данного белка. Аминокислоты отбираются и переносятся на рибосому с помощью молекул транспортной РНК (тРНК) , которые проникают в рибосому и связываются с цепью информационной РНК через петлю стебля антикодона . Для каждого кодирующего триплета ( кодона ) в информационной РНК существует транспортная РНК, которая соответствует и несет правильную аминокислоту для включения в растущую полипептидную цепь. Как только белок произведен, он может сворачиваться для создания функциональной трехмерной конструкции.

Рибосома состоит из комплексов РНК и белков и, следовательно, представляет собой комплекс рибонуклеопротеинов . Каждая рибосома состоит из маленьких (30S) и больших компонентов (50S), называемых субъединицами, которые связаны друг с другом:

  1. (30S) выполняет в основном функцию декодирования, а также связан с мРНК.
  2. (50S) выполняет в основном каталитическую функцию, а также связывается с аминоацилированными тРНК.

Синтез белков из их строительных блоков происходит в четыре фазы: инициация, удлинение, завершение и повторное использование. Стартовый кодон во всех молекулах мРНК имеет последовательность AUG. Стоп-кодон является одним из UAA, UAG или UGA; нет молекул тРНК, распознающих эти кодоны, поэтому рибосома распознает, что трансляция завершена. [5] Когда рибосома заканчивает считывание молекулы мРНК, две субъединицы разделяются и обычно распадаются, но могут использоваться повторно. Рибосомы являются рибозимами , потому что каталитическая активность пептидилтрансферазы , связывающая аминокислоты вместе, осуществляется рибосомной РНК. Рибосомы часто связаны с внутриклеточными мембранами, составляющими грубую эндоплазматическую сеть .

Рибосомы из бактерий , архей и эукариот в трехдоменной системе очень похожи друг на друга, что свидетельствует об их общем происхождении. Они различаются по размеру, последовательности, структуре и соотношению белка к РНК. Различия в структуре позволяют некоторым антибиотикам убивать бактерии, ингибируя их рибосомы, не затрагивая человеческие рибосомы. У всех видов более одной рибосомы могут перемещаться по одной цепи мРНК одновременно (как полисома ), каждая «считывает» определенную последовательность и производит соответствующую молекулу белка.

В митохондриальных рибосомах эукариотических клеток функционально напоминают многие особенности тех , у бактерий, что отражает вероятное эволюционное происхождение митохондрий. [6] [7]

Открытие [ править ]

Рибосомы были впервые обнаружены в середине 1950-х годов румынско-американским клеточным биологом Джорджем Эмилем Паладе с помощью электронного микроскопа в виде плотных частиц или гранул. [8] Термин «рибосома» был предложен ученым Ричардом Б. Робертсом в конце 1950-х годов:

В ходе симпозиума стала очевидной смысловая трудность. Для некоторых участников «микросомы» означают частицы рибонуклеопротеина микросомной фракции, загрязненные другим белком и липидным материалом; для других микросомы состоят из белков и липидов, загрязненных частицами. Фраза «микросомальные частицы» не кажется адекватной, а «рибонуклеопротеиновые частицы микросомной фракции» слишком неудобны. Во время встречи было предложено слово «рибосома», имеющее очень удачное название и приятное звучание. Настоящая путаница была бы устранена, если бы термин «рибосома» был принят для обозначения частиц рибонуклеопротеина размером от 35 до 100S.

-  Альберт, Микросомальные частицы и синтез белка [9]

Альбер Клод , Кристиан де Дюв и Джордж Эмиль Паладе были совместно удостоены Нобелевской премии по физиологии и медицине в 1974 году за открытие рибосомы. [10] Нобелевская премия в химии 2009 была присуждена Venkatraman Рамакришнана , Стейцы и Ada E. Йонат для определения подробной структуры и механизма рибосомы. [11]

Структура [ править ]

Состав рибосомной рРНК для прокариотической и эукариотической рРНК
Рисунок 2: Большая (красная) и малая (синий) субъединицы подходят друг к другу.

Рибосома - сложная клеточная машина. Он в значительной степени состоит из специализированной РНК, известной как рибосомная РНК (рРНК), а также из десятков различных белков (точное количество незначительно варьируется между видами). Рибосомные белки и рРНК организованы в две отдельные рибосомные части разного размера, обычно известные как большая и малая субъединица рибосомы. Рибосомы состоят из двух субъединиц, которые подходят друг к другу (рис. 2) и работают как одна, транслируя мРНК в полипептидную цепь во время синтеза белка (рис. 1). Поскольку они состоят из двух субъединиц неравного размера, они немного длиннее по оси, чем по диаметру.

Бактериальные рибосомы [ править ]

Бактериальные рибосомы имеют диаметр около 20  нм (200  Å ) и состоят из 65% рРНК и 35% рибосомных белков . [12] Эукариотические рибосомы имеют диаметр от 25 до 30 нм (250–300 Å) с соотношением рРНК к белкам, близким к 1. [13] Кристаллографические исследования [14] показали, что нет близких рибосомных белков. к месту реакции синтеза полипептида. Это говорит о том, что белковые компоненты рибосом не участвуют напрямую в катализе образования пептидных связей, а, скорее, эти белки действуют как каркас, который может повышать способность рРНК синтезировать белок (см. Рибозим ).

Рисунок 3: Атомная структура 30S субъединицы из Thermus thermophilus . [15] Белки показаны синим цветом, а одиночная цепь РНК - коричневым.

Рибосомные субъединицы бактерий и эукариот очень похожи. [16]

Единицей измерения, используемой для описания рибосомных субъединиц и фрагментов рРНК, является единица Сведберга , мера скорости оседания при центрифугировании, а не размера. Это объясняет, почему имена фрагментов не складываются: например, бактериальные 70S рибосомы состоят из 50S и 30S субъединиц.

Бактерии имеют 70 S рибосом, каждая из которых состоит из маленькой ( 30S ) и большой ( 50S ) субъединицы. E. coli , например, имеет субъединицу 16S РНК (состоящую из 1540 нуклеотидов), которая связана с 21 белком. Большая субъединица состоит из субъединицы 5S РНК (120 нуклеотидов), субъединицы 23S РНК (2900 нуклеотидов) и 31 белка . [16]

Рибосома E. coli (бактерия) [17] : 962
рибосомаподразделениерРНКр-белки
70-е годы50S23S (2904 нт )31 год
5S (120 нт)
30S16S (1542 нт)21 год

Аффинная метка для сайтов связывания тРНК на рибосоме E. coli позволила идентифицировать белки сайтов A и P, наиболее вероятно связанные с пептидилтрансферазной активностью; меченые белки - L27, L14, L15, L16, L2; по крайней мере, L27 расположен на донорском участке, как показано E. Collatz и AP Czernilofsky. [18] [19] Дополнительные исследования показали, что белки S1 и S21 в ассоциации с 3'-концом 16S рибосомной РНК участвуют в инициации трансляции. [20]

Архейские рибосомы [ править ]

Рибосомы архей имеют те же общие размеры, что и бактериальные, и представляют собой рибосомы 70S, состоящие из большой субъединицы 50S, малой субъединицы 30S и содержащие три цепи рРНК. Однако на уровне последовательностей они намного ближе к эукариотическим, чем к бактериальным. Каждый дополнительный рибосомный белок архей по сравнению с бактериями имеет эукариотический аналог, в то время как между археями и бактериями такая связь отсутствует. [21]

Эукариотические рибосомы [ править ]

Основная статья: эукариотическая рибосома (80S)

У эукариот в цитозоле расположены 80S рибосомы, каждая из которых состоит из маленькой (40S) и большой (60S) субъединицы . Их субъединица 40S содержит 18S РНК (1900 нуклеотидов) и 33 белка. [22] [23] Большая субъединица состоит из субъединиц 5S РНК (120 нуклеотидов), 28S РНК (4700 нуклеотидов), 5.8S РНК (160 нуклеотидов) и 46 белков. [16] [22] [24]

эукариотические цитозольные рибосомы ( R. norvegicus ) [17] : 65
рибосомаподразделениерРНКр-белки
80-е годы60S28S (4718 нт)49
5,8S (160 нт)
5S (120 нт)
40S18S (1874 г.)33

В 1977 году Черниловски опубликовал исследование, в котором использовалось аффинное мечение для определения сайтов связывания тРНК на рибосомах печени крысы. Некоторые белки, включая L32 / 33, L36, L21, L23, L28 / 29 и L13, были вовлечены как находящиеся в центре пептидилтрансферазы или рядом с ним . [25]

Пласторибосомы и миторибосомы [ править ]

У эукариот рибосомы присутствуют в митохондриях (иногда называемых миторибосомами ) и в пластидах, таких как хлоропласты (также называемые пласторибосомами). Они также состоят из больших и малых субъединиц, связанных вместе с белками в одну частицу 70S. [16] Эти рибосомы похожи на рибосомы бактерий, и считается, что эти органеллы возникли как симбиотические бактерии. [16] Из этих двух рибосомы хлоропластов ближе к бактериальным, чем митохрондриальные. Многие фрагменты рибосомной РНК в митохрондриях укорачиваются, а в случае 5S рРНК, заменены другими структурами у животных и грибов. [26] В частности, Leishmania tarentolae имеет минимизированный набор митохондриальной рРНК. [27] Напротив, миторибосомы растений имеют как расширенную рРНК, так и дополнительные белки по сравнению с бактериями, в частности, многие повторяющиеся белки пентатрикопетида. [28]

Криптофитовые водоросли и chlorarachniophyte водоросли могут содержать nucleomorph , который напоминает рудиментарное эукариотическое ядро. [29] Рибосомы 80S эукариот могут присутствовать в компартменте, содержащем нуклеоморф. [ необходима цитата ]

Использование различий [ править ]

Различия между бактериальными и эукариотическими рибосомами используются химиками-фармацевтами для создания антибиотиков, которые могут уничтожить бактериальную инфекцию, не нанося вреда клеткам инфицированного человека. Из-за различий в своей структуре бактериальные 70S рибосомы уязвимы для этих антибиотиков, в то время как эукариотические 80S рибосомы - нет. [30] Несмотря на то, что митохондрии обладают рибосомами, подобными бактериальным, митохондрии не подвержены действию этих антибиотиков, потому что они окружены двойной мембраной, которая не позволяет этим антибиотикам легко проникать в органеллы . [31]Однако заслуживающий внимания контрпример включает противоопухолевый антибиотик хлорамфеникол , который успешно ингибирует бактериальные 50S и митохондриальные 50S рибосомы эукариот. [32] То же самое о митохондриях нельзя сказать о хлоропластах, где устойчивость рибосомных белков к антибиотикам является признаком, который следует ввести в качестве маркера в генную инженерию. [33]

Общие свойства [ править ]

Различные рибосомы имеют общую структуру ядра, которая очень похожа, несмотря на большие различия в размерах. Большая часть РНК высокоорганизована в различные третичные структурные мотивы , например псевдоузлы, которые демонстрируют коаксиальный стэкинг . Дополнительная РНК в более крупных рибосомах находится в виде нескольких длинных непрерывных вставок [34] , так что они образуют петли вне основной структуры, не нарушая и не изменяя ее. [16] Вся каталитическая активность рибосомы осуществляется РНК ; белки находятся на поверхности и, кажется, стабилизируют структуру. [16]

Структура высокого разрешения [ править ]

Рисунок 4: Атомная структура субъединицы 50S из Haloarcula marismortui . Белки показаны синим, а две цепи РНК - коричневым и желтым. [35] Небольшое зеленое пятно в центре субъединицы - активный сайт.

Общая молекулярная структура рибосомы известна с начала 1970-х годов. В начале 2000-х годов структура была достигнута при высоком разрешении порядка нескольких ангстрёмов .

Первые работы , дающая структуру рибосомы на атомном разрешении были опубликованы почти одновременно в конце 2000 г. 50S (большой прокариотическая) субъединица была определена из archaeon Haloarcula marismortui [35] , и бактерия Deinococcus radiodurans , [36] и структура субъединицу 30S определяли из Thermus thermophilus . [15] Эти структурные исследования были удостоены Нобелевской премии по химии в 2009 году. В мае 2001 года эти координаты были использованы для реконструкции всей частицы T. thermophilus 70S с разрешением 5,5  Å . [37]

В ноябре 2005 г. были опубликованы две статьи со структурами 70S рибосомы Escherichia coli . Структуру вакантной рибосомы определяли с разрешением 3,5  Å с помощью рентгеновской кристаллографии . [38] Затем, спустя две недели, структура на основе крио- электронной микроскопии была опубликована, [39] , которая изображает рибосомы на 11-15  Å разрешении в акте прохождения вновь синтезированный белок нити в белках-проводящий канал.

Первые атомные структуры рибосомы в комплексе с молекулами тРНК и мРНК были решены с помощью рентгеновской кристаллографии двумя группами независимо друг от друга: 2,8  Å [40] и 3,7  Å . [41] Эти структуры позволяют увидеть детали взаимодействия рибосомы Thermus thermophilus с мРНК и с тРНК, связанными в классических рибосомных сайтах. Взаимодействия рибосомы с длинными мРНК, содержащими последовательности Шайна-Дальгарно, были визуализированы вскоре после этого с разрешением 4,5–5,5  Å . [42]

В 2011 году с помощью кристаллографии была получена первая полная атомная структура эукариотической рибосомы 80S дрожжей Saccharomyces cerevisiae . [22] Модель раскрывает архитектуру эукариот-специфических элементов и их взаимодействие с универсально сохраняемым ядром. В то же время была опубликована полная модель эукариотической 40S-рибосомной структуры у Tetrahymena thermophila, описывающая структуру 40S-субъединицы , а также многое о взаимодействии 40S-субъединицы с eIF1 во время инициации трансляции . [23] Аналогичным образом, структура субъединицы 60S эукариот также была определена изTetrahymena thermophila в комплексе с eIF6 . [24]

Функция [ править ]

Рибосомы - это мельчайшие частицы, состоящие из РНК и связанных белков, которые функционируют для синтеза белков. Белки необходимы для многих клеточных функций, таких как восстановление повреждений или управление химическими процессами. Рибосомы можно обнаружить плавающими в цитоплазме или прикрепленными к эндоплазматической сети . По сути, их основная функция - преобразование генетического кода в аминокислотную последовательность и построение белковых полимеров из аминокислотных мономеров.

Рибосомы действуют как катализаторы в двух чрезвычайно важных биологических процессах, называемых переносом пептидила и гидролизом пептидила. [43] «PT-центр отвечает за образование белковых связей во время удлинения белка». [43]

Перевод [ править ]

Основная статья: Перевод (биология)

Рибосомы - это место биосинтеза белка , процесса трансляции мРНК в белок . МРНК содержит серию кодонов, которые декодируются рибосомой для образования белка. Используя мРНК в качестве матрицы, рибосома пересекает каждый кодон (3 нуклеотида ) мРНК, спаривая его с соответствующей аминокислотой, обеспечиваемой аминоацил-тРНК . Аминоацил-тРНК содержит комплементарный антикодон на одном конце и соответствующую аминокислоту на другом. Для быстрого и точного распознавания соответствующей тРНК рибосома использует большие конформационные изменения ( конформационная корректура ). [44]Маленькая рибосомная субъединица, обычно связанная с аминоацил-тРНК, содержащей первую аминокислоту метионин , связывается с кодоном AUG на мРНК и рекрутирует большую рибосомную субъединицу. Рибосома содержит три сайта связывания РНК, обозначенных A, P и E. Сайт A связывает аминоацил-тРНК или факторы терминации высвобождения; [45] [46] Р-сайт связывает пептидил-тРНК (тРНК связывается с поли-пептидной цепи); и E-сайт (выход) связывает свободную тРНК. Синтез белка начинается со стартового кодона AUG около 5'-конца мРНК. мРНК сначала связывается с Р-сайтом рибосомы. Рибосома распознает стартовый кодон с помощью последовательности Шайна-Далгарно.мРНК прокариот и бокса Козака у эукариот.

Хотя в катализе пептидной связи участвует C2- гидроксил аденозина P-участка РНК в механизме протонного челнока, другие этапы синтеза белка (например, транслокация) вызываются изменениями в конформациях белка. Поскольку их каталитическое ядро состоит из РНК, рибосомы классифицируются как « рибозимы » [47], и считается, что они могут быть остатками мира РНК . [48]

Рисунок 5: Трансляция мРНК (1) рибосомой (2) (показаны как малые и большие субъединицы) в полипептидную цепь (3). Рибосома начинается в стартовом кодоне РНК ( AUG ) и заканчивается стоп-кодоном ( UAG ).

На рисунке 5 обе рибосомные субъединицы ( малая и большая ) собираются в стартовом кодоне (ближе к 5'-концу мРНК ). Рибосома использует тРНК, которая соответствует текущему кодону (триплету) на мРНК, чтобы присоединить аминокислоту к полипептидной цепи. Это делается для каждого триплета мРНК, в то время как рибосома перемещается к 3'-концу мРНК. Обычно в бактериальных клетках несколько рибосом работают параллельно с одной мРНК, образуя так называемую полирибосому или полисому .

Котрансляционное складывание [ править ]

Известно, что рибосома активно участвует в сворачивании белка . [49] [50] Структуры, полученные таким образом, обычно идентичны структурам, полученным во время химического рефолдинга белка; однако пути, ведущие к конечному продукту, могут быть разными. [51] [52] В некоторых случаях рибосома имеет решающее значение для получения функциональной формы белка. Например, один из возможных механизмов сворачивания белков с глубокими узлами основан на том, что рибосома проталкивает цепь через прикрепленную петлю. [53]

Добавление трансляционно-независимых аминокислот [ править ]

Наличие белка контроля качества рибосом Rqc2 связано с мРНК-независимым удлинением белка. [54] [55] Это удлинение является результатом того рибосомального (через тРНК , принесенный Rqc2) из CAT хвостов : рибосомы расширить C -terminus из остановленного белка со случайными, переводом-независимых последовательностями через lanines и т hreonines . [56] [57]

Расположение рибосом [ править ]

Рибосомы классифицируются как «свободные» или «связанные с мембраной».

Рисунок 6: Рибосома, транслирующая белок, который секретируется в эндоплазматический ретикулум .

Свободные и связанные с мембраной рибосомы различаются только своим пространственным распределением; они идентичны по структуре. Независимо от того, существует ли рибосома в свободном или мембраносвязанном состоянии, зависит от присутствия на синтезируемом белке сигнальной последовательности, нацеленной на ER , поэтому отдельная рибосома может быть мембраносвязанной, когда она производит один белок, но свободна в цитозоле. когда он производит другой белок.

Рибосомы иногда называют органеллами , но использование термина « органеллы» часто ограничивается описанием субклеточных компонентов, которые включают фосфолипидную мембрану, а рибосомы, будучи полностью состоящими из частиц, не имеют. По этой причине рибосомы иногда называют «немембранными органеллами».

Бесплатные рибосомы [ править ]

Свободные рибосомы могут перемещаться в любом месте цитозоля , но исключены из ядра клетки и других органелл. Белки, образованные из свободных рибосом, попадают в цитозоль и используются внутри клетки. Поскольку цитозоль содержит высокие концентрации глутатиона и, следовательно, является восстанавливающей средой , белки, содержащие дисульфидные связи , которые образуются из окисленных остатков цистеина, не могут продуцироваться в нем.

Рибосомы, связанные с мембраной [ править ]

Когда рибосома начинает синтезировать белки, которые необходимы некоторым органеллам, рибосома, производящая этот белок, может стать «связанной с мембраной». В эукариотических клетках это происходит в области эндоплазматического ретикулума (ER), называемой «грубым ER». Вновь полученные полипептидные цепи вставляются непосредственно в ER рибосомой, осуществляющей векторный синтез, и затем транспортируются к месту назначения через секреторный путь . Связанные рибосомы обычно производят белки, которые используются внутри плазматической мембраны или выводятся из клетки посредством экзоцитоза . [58]

Биогенез [ править ]

Основная статья: Биогенез рибосом

В бактериальных клетках рибосомы синтезируются в цитоплазме посредством транскрипции оперонов множественных рибосомных генов . У эукариот этот процесс происходит как в цитоплазме клетки, так и в ядрышке , которое является областью внутри ядра клетки . Процесс сборки включает скоординированную функцию более 200 белков в синтезе и процессинге четырех рРНК, а также сборку этих рРНК с рибосомными белками.

Происхождение [ править ]

Рибосома, возможно, сначала возникла в мире РНК , появившись как самовоспроизводящийся комплекс, который только позже развил способность синтезировать белки, когда начали появляться аминокислоты . [59] Исследования показывают, что древние рибосомы, построенные исключительно из рРНК, могли развить способность синтезировать пептидные связи . [60] [61] [62] Кроме того, данные убедительно указывают на древние рибосомы как на самовоспроизводящиеся комплексы, в которых рРНК в рибосомах имела информационные, структурные и каталитические цели, поскольку она могла кодировать тРНК и белки, необходимые для рибосомного происхождения. самовоспроизведение. [63]Гипотетические клеточные организмы с самовоспроизводящейся РНК, но без ДНК называются рибоцитами (или рибоцеллами). [64] [65]

Поскольку аминокислоты постепенно появлялись в мире РНК в пребиотических условиях, [66] [67] их взаимодействие с каталитической РНК увеличивало как диапазон, так и эффективность функций каталитических молекул РНК. [59] Таким образом, движущей силой эволюции рибосомы из древней самовоспроизводящейся машины в ее нынешнюю форму в качестве трансляционной машины могло быть давление отбора, направленное на включение белков в самовоспроизводящиеся механизмы рибосомы с целью увеличения его способность к самовоспроизведению. [63] [68] [69]

Гетерогенные рибосомы [ править ]

Рибосомы неоднородны по составу между видами и даже внутри одной клетки, о чем свидетельствует существование цитоплазматических и митохондриальных рибосом в одних и тех же эукариотических клетках. Некоторые исследователи предположили, что гетерогенность в составе рибосомных белков у млекопитающих важна для регуляции генов, т. Е. Гипотеза о специализированных рибосомах. [70] [71] Тем не менее, эта гипотеза является спорным и темой текущих исследований. [72] [73]

Неоднородность в составе рибосом была впервые предложена Винсом Мауро и Джеральдом Эдельманом для трансляционного контроля синтеза белка . [74] Они предложили гипотезу рибосомного фильтра для объяснения регуляторных функций рибосом. Данные свидетельствуют о том, что специализированные рибосомы, специфичные для разных популяций клеток, могут влиять на то, как транслируются гены. [75] Некоторые рибосомные белки обмениваются из собранного комплекса с цитозольными копиями [76], предполагая, что структура рибосомы in vivo может быть изменена без синтеза целой новой рибосомы.

Некоторые рибосомальные белки абсолютно необходимы для клеточной жизни, а другие - нет. У почкующихся дрожжей 14/78 рибосомных белков не являются необходимыми для роста, тогда как у людей это зависит от исследуемой клетки. [77] Другие формы гетерогенности включают посттрансляционные модификации рибосомных белков, такие как ацетилирование, метилирование и фосфорилирование. [78] Arabidopsis , [79] [80] [81] [82] Вирусные внутренние сайты входа в рибосомы (IRES) могут опосредовать трансляции различными по составу рибосомами.  Например, 40S рибосомные единицы без eS25 в клетках дрожжей и млекопитающих неспособны рекрутироватьCrPV IGR IRES . [83]

Гетерогенность модификаций рибосомной РНК играет важную роль в поддержании структуры и / или функции, и большинство модификаций мРНК обнаруживаются в высококонсервативных областях. [84] [85] Наиболее распространенными модификациями рРНК являются псевдоуридилирование и 2'-O метилирование рибозы. [86]

См. Также [ править ]

  • Аминогликозиды
  • Биологические машины
  • Посттрансляционная модификация
  • Белковая динамика
  • Третичная структура РНК
  • Перевод (генетика)
  • Базовая пара колебаний
  • Ада Йонат - израильский кристаллограф, известный своими новаторскими исследованиями структуры рибосомы, за которые она получила Нобелевскую премию .

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Jones D , Hartman J, Roach P, Setter J (2003) [1917]. Словарь английского произношения . Кембридж: Издательство Кембриджского университета. ISBN 978-3-12-539683-8.
  2. ^ Konikkat S (февраль 2016). События динамического ремоделирования управляют удалением последовательности спейсера ITS2 во время сборки рибосомных субъединиц 60S у S. cerevisiae (докторская диссертация). Университет Карнеги Меллон. Архивировано из оригинала 3 августа 2017 года.
  3. ^ Weiler EW, Nover L (2008). Allgemeine und Molekulare Botanik (на немецком языке). Штутгарт: Георг Тиме Верлаг. п. 532. ISBN 978-3-13-152791-2.
  4. ^ Де - ла - Крус J, K Karbstein, Woolford JL (2015). «Функции рибосомных белков в сборке эукариотических рибосом in vivo» . Ежегодный обзор биохимии . 84 : 93–129. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-060614-033917 . PMC 4772166 . PMID 25706898 .  
  5. ^ "Scitable по своей природе перевод / перевод РНК" .
  6. ^ Бенне Р, Р Sloof (1987). «Эволюция аппарата синтеза митохондриального белка». Биосистемы . 21 (1): 51–68. DOI : 10.1016 / 0303-2647 (87) 90006-2 . PMID 2446672 . 
  7. ^ «Рибосомы» . Архивировано из оригинала на 2009-03-20 . Проверено 28 апреля 2011 .
  8. ^ Palade GE (январь 1955). «Компонент цитоплазмы в виде мелких частиц» . Журнал биофизической и биохимической цитологии . 1 (1): 59–68. DOI : 10,1083 / jcb.1.1.59 . PMC 2223592 . PMID 14381428 .  
  9. ^ Робертс РБ, изд. (1958). "Вступление". Микросомальные частицы и синтез белков . Нью-Йорк: Pergamon Press, Inc.
  10. ^ "Нобелевская премия по физиологии и медицине 1974" . Nobelprize.org . Нобелевский фонд. Архивировано 26 января 2013 года . Проверено 10 декабря 2012 года .
  11. ^ "2009 Нобелевская премия по химии" . Нобелевский фонд. Архивировано 28 апреля 2012 года . Проверено 10 декабря 2012 года .
  12. ↑ Курляндская CG (1960). «Молекулярная характеристика рибонуклеиновой кислоты из рибосом Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии . 2 (2): 83–91. DOI : 10.1016 / s0022-2836 (60) 80029-0 .
  13. ^ Wilson Д.Н., Doudna Cate JH (май 2012). «Структура и функции эукариотической рибосомы» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 4 (5): a011536. DOI : 10.1101 / cshperspect.a011536 . PMC 3331703 . PMID 22550233 .  
  14. Перейти ↑ Nissen P, Hansen J, Ban N, Moore PB, Steitz TA (август 2000). «Структурные основы активности рибосом в синтезе пептидных связей» (PDF) . Наука . 289 (5481): 920–30. Bibcode : 2000Sci ... 289..920N . DOI : 10.1126 / science.289.5481.920 . PMID 10937990 . S2CID 8370119 .   
  15. ^ a b Wimberly BT, Brodersen DE, Clemons WM, Morgan-Warren RJ, Carter AP, Vonrhein C, Hartsch T, Ramakrishnan V (сентябрь 2000 г.). «Структура 30S субъединицы рибосомы». Природа . 407 (6802): 327–39. Bibcode : 2000Natur.407..327W . DOI : 10.1038 / 35030006 . PMID 11014182 . S2CID 4419944 .  
  16. ^ a b c d e f g Альбертс, Брюс; и другие. (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Наука о гирляндах. п. 342. ISBN. 978-0-8153-3218-3.
  17. ^ a b Гарретт Р., Гришэм С.М. (2009). Биохимия (4-е изд.). Услуги обучения Cengage. ISBN 978-0-495-11464-2.
  18. ^ Коллатца E, Кюхлер E, G Stöffler, Czernilofsky AP (апрель 1976 г.). «Сайт реакции на рибосомный белок L27 с производной аффинной метки тРНК Met f» . Письма FEBS . 63 (2): 283–6. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (76) 80112-3 . PMID 770196 . 
  19. ^ Czernilofsky AP, Коллатца EE, Stöffler G, Kuechler E (январь 1974). «Белки в сайтах связывания тРНК рибосом Escherichia coli» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 71 (1): 230–4. Bibcode : 1974PNAS ... 71..230C . DOI : 10.1073 / pnas.71.1.230 . PMC 387971 . PMID 4589893 .  
  20. ^ Czernilofsky AP, Курляндия CG, Stöffler G (октябрь 1975). «30S рибосомные белки, связанные с 3'-концом 16S РНК» . Письма FEBS . 58 (1): 281–4. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (75) 80279-1 . PMID 1225593 . 
  21. ^ Каллен, Кэтрин Э. (2009). «Архейские рибосомы». Энциклопедия наук о жизни . Нью-Йорк: факты в файле. С. 1–5. DOI : 10.1002 / 9780470015902.a0000293.pub3 . ISBN 9780470015902.
  22. ^ a b c Бен-Шем А., Гарро де Лубресс Н., Мельников С., Дженнер Л., Юсупова Г., Юсупов М. (декабрь 2011 г.). «Структура эукариотической рибосомы с разрешением 3,0 Å». Наука . 334 (6062): 1524–9. Bibcode : 2011Sci ... 334.1524B . DOI : 10.1126 / science.1212642 . PMID 22096102 . S2CID 9099683 .  
  23. ^ a b Rabl J, Leibundgut M, Ataide SF, Haag A, Ban N (февраль 2011 г.). «Кристаллическая структура эукариотической 40S рибосомной субъединицы в комплексе с фактором инициации 1» (PDF) . Наука . 331 (6018): 730–6. Bibcode : 2011Sci ... 331..730R . DOI : 10.1126 / science.1198308 . ЛВП : 20.500.11850 / 153130 . PMID 21205638 . S2CID 24771575 .   
  24. ^ a b Klinge S, Voigts-Hoffmann F, Leibundgut M, Arpagaus S, Ban N (ноябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура эукариотической 60S рибосомной субъединицы в комплексе с фактором инициации 6». Наука . 334 (6058): 941–8. Bibcode : 2011Sci ... 334..941K . DOI : 10.1126 / science.1211204 . PMID 22052974 . S2CID 206536444 .  
  25. ^ Fabijanski S, M Пеллегрини (1977). «Идентификация белков на сайте связывания пептидил-тРНК рибосом печени крысы». Молекулярная и общая генетика . 184 (3): 551–6. DOI : 10.1007 / BF00431588 . PMID 6950200 . S2CID 9751945 .  
  26. ^ Агроэл РК, Шарма MR (декабрь 2012). «Структурные аспекты митохондриального трансляционного аппарата» . Текущее мнение в структурной биологии . 22 (6): 797–803. DOI : 10.1016 / j.sbi.2012.08.003 . PMC 3513651 . PMID 22959417 .  
  27. ↑ Sharma MR, Booth TM, Simpson L, Maslov DA, Agrawal RK (июнь 2009 г.). «Структура митохондриальной рибосомы с минимальной РНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (24): 9637–42. Bibcode : 2009PNAS..106.9637S . DOI : 10.1073 / pnas.0901631106 . PMC 2700991 . PMID 19497863 .  
  28. ^ Вальс Р, Нгуен ТТ, прибудьте М, Bochler А, Chicher Дж, Хамманн Р, Куна л, Quadrado М, Mireau Н, Хашем Y, Giegé Р (январь 2019). «В митохондриальной рибосоме арабидопсиса маленький - значит большой». Природа Растения . 5 (1): 106–117. DOI : 10.1038 / s41477-018-0339-у . PMID 30626926 . S2CID 58004990 .  
  29. ^ Арчибальд JM, Lane CE (2009). «Идет, идет, не совсем исчез: нуклеоморфы как пример сокращения ядерного генома» . Журнал наследственности . 100 (5): 582–90. DOI : 10.1093 / jhered / esp055 . PMID 19617523 . 
  30. ^ Рехт М.И., Douthwaite S, Puglisi JD (июнь 1999). «Основы прокариотической специфичности действия аминогликозидных антибиотиков» . Журнал EMBO . 18 (11): 3133–8. DOI : 10.1093 / emboj / 18.11.3133 . PMC 1171394 . PMID 10357824 .  
  31. ^ О'Брайен TW (май 1971). «Общее появление рибосом 55 S в митохондриях печени млекопитающих». Журнал биологической химии . 246 (10): 3409–17. PMID 4930061 . 
  32. ^ "Подавление костного мозга, индуцированное хлорамфениколом" . ДЖАМА . 213 (7): 1183–1184. 1970-08-17. DOI : 10,1001 / jama.1970.03170330063011 . ISSN 0098-7484 . PMID 5468266 .  
  33. Перейти ↑ Newman SM, Boynton JE, Gillham NW, Randolph-Anderson BL, Johnson AM, Harris EH (декабрь 1990). «Трансформация генов рибосомной РНК хлоропластов у Chlamydomonas: молекулярная и генетическая характеристика интеграционных событий» . Генетика . 126 (4): 875–88. PMC 1204285 . PMID 1981764 .  
  34. ^ Penev PI, Fakhretaha-Аваль S, Patel VJ, Cannone JJ, Gutell RR, Петров А.С., Williams Л.Д., Glass JB (август 2020). "Сегменты расширения рибосомальной РНК увеличенного размера в архей Асгарда" . Геномная биология и эволюция . 12 (10): 1694–1710. DOI : 10.1093 / GbE / evaa170 . PMC 7594248 . PMID 32785681 .  
  35. ^ a b Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore PB, Steitz TA (август 2000 г.). «Полная атомная структура большой субъединицы рибосомы при разрешении 2,4 А». Наука . 289 (5481): 905–20. Bibcode : 2000Sci ... 289..905B . CiteSeerX 10.1.1.58.2271 . DOI : 10.1126 / science.289.5481.905 . PMID 10937989 .  
  36. ^ Schluenzen Р, Tocilj А, Zarivach R, Хармс Дж, Gluehmann М, Janell Д, Васан А, Бартелса Н, Агмона я, Франчески Ж, Йонат А (сентябрь 2000 г.). «Структура функционально активированной малой субъединицы рибосомы при разрешении 3,3 ангстрем». Cell . 102 (5): 615–23. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 00084-2 . PMID 11007480 . S2CID 1024446 .  
  37. ^ Юсупов М., Юсупова GZ, Baucom А, Либерман К Убедительная Т.Н., Cate JH, Ноллер HF (май 2001). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А». Наука . 292 (5518): 883–96. Bibcode : 2001Sci ... 292..883Y . DOI : 10.1126 / science.1060089 . PMID 11283358 . S2CID 39505192 .  
  38. ^ Schuwirth BS, Боровинская MA, Хау CW, Zhang W, Vila-Sanjurjo A, Холтон JM, Cate JH (ноябрь 2005). «Структуры бактериальной рибосомы при разрешении 3,5 А». Наука . 310 (5749): 827–34. Bibcode : 2005Sci ... 310..827S . DOI : 10.1126 / science.1117230 . PMID 16272117 . S2CID 37382005 .  
  39. ^ Митра К, Schaffitzel С, Т Шайх, Тама F, Йенни S, CL Брукс, Пан N, Франк Дж (ноябрь 2005 г.). «Структура канала, проводящего белок E. coli, связанного с транслирующей рибосомой» . Природа . 438 (7066): 318–24. Bibcode : 2005Natur.438..318M . DOI : 10,1038 / природа04133 . PMC 1351281 . PMID 16292303 .  
  40. ^ Selmer M, Dunham CM, Murphy FV, Weixlbaumer A, S Petry, Kelley AC, Weir JR, Ramakrishnan V (сентябрь 2006). «Структура рибосомы 70S в комплексе с мРНК и тРНК». Наука . 313 (5795): 1935–42. Bibcode : 2006Sci ... 313.1935S . DOI : 10.1126 / science.1131127 . PMID 16959973 . S2CID 9737925 .  
  41. ^ Коростелев A, Trakhanov S, M Laurberg, Ноллер HF (сентябрь 2006). «Кристаллическая структура комплекса 70S рибосома-тРНК обнаруживает функциональные взаимодействия и перестройки». Cell . 126 (6): 1065–77. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.08.032 . PMID 16962654 . S2CID 13452915 .  
  42. Перейти ↑ Yusupova G, Jenner L, Rees B, Moras D, Yusupov M (ноябрь 2006 г.). «Структурная основа движения матричной РНК по рибосоме». Природа . 444 (7117): 391–4. Bibcode : 2006Natur.444..391Y . DOI : 10,1038 / природа05281 . PMID 17051149 . S2CID 4419198 .  
  43. ^ а б "Специализированные внутренние структуры прокариот | Безграничная микробиология" . course.lumenlearning.com . Проверено 27 сентября 2018 .
  44. ^ Savir Y, Тлустой T (апрель 2013). «Рибосома как оптимальный декодер: урок молекулярного распознавания» . Cell . 153 (2): 471–9. Bibcode : 2013APS..MARY46006T . DOI : 10.1016 / j.cell.2013.03.032 . PMID 23582332 . 
  45. ^ Коркмаз G, Sanyal S (сентябрь 2017). «Кишечная палочка» . Журнал биологической химии . 292 (36): 15134–15142. DOI : 10.1074 / jbc.M117.785238 . PMC 5592688 . PMID 28743745 .  
  46. ^ Коневега А.Л., Соболевой Н.Г., Махно В.И., Семенков Ю.П., Wintermeyer W, Роднина М.В., Катунин В.И. (январь 2004). «Пуриновые основания в положении 37 тРНК стабилизируют кодон-антикодонное взаимодействие в рибосомном сайте А посредством стэкинга и Mg2 + -зависимых взаимодействий» . РНК . 10 (1): 90–101. DOI : 10,1261 / rna.5142404 . PMC 1370521 . PMID 14681588 .  
  47. ↑ Роднина М.В., Берингер М., Винтермейер В. (январь 2007 г.). «Как рибосомы образуют пептидные связи». Направления биохимических наук . 32 (1): 20–6. DOI : 10.1016 / j.tibs.2006.11.007 . PMID 17157507 . 
  48. ^ Чех TR (август 2000). «Структурная биология. Рибосома - рибозим». Наука . 289 (5481): 878–9. DOI : 10.1126 / science.289.5481.878 . PMID 10960319 . S2CID 24172338 .  
  49. ↑ Banerjee D, Sanyal S (октябрь 2014 г.). «Белковая активность рибосомы (PFAR) - мишень для антиприонных соединений» . Вирусы . 6 (10): 3907–24. DOI : 10,3390 / v6103907 . PMC 4213570 . PMID 25341659 .  
  50. ↑ Федоров А.Н., Болдуин ТО (декабрь 1997 г.). «Котрансляционный фолдинг белков» . Журнал биологической химии . 272 (52): 32715–8. DOI : 10.1074 / jbc.272.52.32715 . PMID 9407040 . 
  51. ^ Baldwin RL (июнь 1975). «Промежуточные продукты в реакциях сворачивания белков и механизм сворачивания белков». Ежегодный обзор биохимии . 44 (1): 453–75. DOI : 10.1146 / annurev.bi.44.070175.002321 . PMID 1094916 . 
  52. ↑ Das D, Das A, Samanta D, Ghosh J, Dasgupta S, Bhattacharya A, Basu A, Sanyal S, Das Gupta C (август 2008). «Роль рибосомы в сворачивании белков» (PDF) . Биотехнологический журнал . 3 (8): 999–1009. DOI : 10.1002 / biot.200800098 . PMID 18702035 .  
  53. ^ Dabrowski-Tumanski P, Piejko M, Niewieczerzal S, Stasiak A, Sulkowska JI (декабрь 2018 г.). «Узелок белка путем активного переплетения растущей полипептидной цепи, выходящей из канала выхода рибосомы». Журнал физической химии B . 122 (49): 11616–11625. DOI : 10.1021 / acs.jpcb.8b07634 . PMID 30198720 . 
  54. ^ Brandman О, Стюарт-Орнштейн Дж, Вонг Д, Ларсон А, Williams CC, Ли GW, Чжоу S, король D, Шен П.С., Weibezahn Дж, Данна Ю.Г., Rouskin S, Инад Т, мороз, Вайсман JS (ноябрь 2012 ). «Связанный с рибосомами комплекс контроля качества запускает деградацию растущих пептидов и сигнализирует о стрессе трансляции» . Cell . 151 (5): 1042–54. DOI : 10.1016 / j.cell.2012.10.044 . PMC 3534965 . PMID 23178123 .  
  55. ^ Defenouillère Q, Yao Y, Mouaikel J, Namane A, Galopier A, Decourty L, Doyen A, Malabat C, Saveanu C, Jacquier A, Fromont-Racine M (март 2013). «Cdc48-ассоциированный комплекс, связанный с частицами 60S, необходим для удаления аберрантных продуктов трансляции» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (13): 5046–51. Bibcode : 2013PNAS..110.5046D . DOI : 10.1073 / pnas.1221724110 . PMC 3612664 . PMID 23479637 .  
  56. ↑ Шен П.С., Пак Дж., Цинь Й, Ли Х, Парсавар К., Ларсон М. Х., Кокс Дж., Ченг Й., Ламбовиц А. М., Вайсман Дж. С., Брэндман О., Фрост А. «Синтез белка. Rqc2p и 60S рибосомные субъединицы опосредуют мРНК-независимое удлинение растущих цепей» . Наука . 347 (6217): 75–8. Bibcode : 2015Sci ... 347 ... 75S . DOI : 10.1126 / science.1259724 . PMC 4451101 . PMID 25554787 .  
  57. ^ Кили J, Gutnikoff R (2015-01-02). «Исследования рибосом открывают новый механизм синтеза белков» (пресс-релиз). Медицинский институт Говарда Хьюза . Архивировано 12 января 2015 года . Проверено 16 января 2015 .
  58. Перейти ↑ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). «Рибосомы, связанные с мембраной, определяют грубый ER» . Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. ISBN 978-0-8153-4072-0.
  59. ^ а б Ноллер HF (апрель 2012 г.). «Эволюция синтеза белка из мира РНК» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 4 (4): а003681. DOI : 10.1101 / cshperspect.a003681 . PMC 3312679 . PMID 20610545 .  
  60. ^ Dabbs ER (1986). Мутантные исследования прокариотической рибосомы . Нью-Йорк: Springer-Verlag.
  61. ^ Ноллер КВ, Hoffarth В, Zimniak л (июнь 1992 г.). «Необычная устойчивость пептидилтрансферазы к процедурам экстракции белков». Наука . 256 (5062): 1416–9. Bibcode : 1992Sci ... 256.1416N . DOI : 10.1126 / science.1604315 . PMID 1604315 . 
  62. Перейти ↑ Nomura M, Mizushima S, Ozaki M, Traub P, Lowry CV (1969). «Структура и функции рибосом и их молекулярных компонентов». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 34 : 49–61. DOI : 10.1101 / sqb.1969.034.01.009 . PMID 4909519 . 
  63. ^ a b Рут-Бернштейн М, Рут-Бернштейн Р (февраль 2015 г.). «Рибосома как недостающее звено в эволюции жизни» . Журнал теоретической биологии . 367 : 130–158. DOI : 10.1016 / j.jtbi.2014.11.025 . PMID 25500179 . 
  64. ^ Ярус M (2002). «Изначальная генетика: фенотип рибоцита». Ежегодный обзор генетики . 36 : 125–51. DOI : 10.1146 / annurev.genet.36.031902.105056 . PMID 12429689 . 
  65. ^ Фортер P, Krupovic M (2012). "Происхождение вирионов и вироэлементов: пересмотр гипотезы побега". Вирусы: важные агенты жизни . С. 43–60. DOI : 10.1007 / 978-94-007-4899-6_3 . ISBN 978-94-007-4898-9.
  66. ^ Каэтано-Anollés G, Seufferheld MJ (2013). «Коэволюционные корни биохимии и клеточной организации бросают вызов парадигме мира РНК». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 23 (1–2): 152–77. DOI : 10.1159 / 000346551 . PMID 23615203 . S2CID 41725226 .  
  67. ^ Saladino R, Ботта G, Pino S, G Костанцо, Di Mauro E (август 2012). «Генетика в первую очередь или метаболизм в первую очередь? Ключ к разгадке формамида». Обзоры химического общества . 41 (16): 5526–65. DOI : 10.1039 / c2cs35066a . PMID 22684046 . 
  68. ↑ Fox GE (сентябрь 2010 г.). «Происхождение и эволюция рибосомы» . Cold Spring Harb Perspect Biol . 2 (9): а003483. DOI : 10.1101 / cshperspect.a003483 . PMC 2926754 . PMID 20534711 .  
  69. ^ Fox GE (2016). «Происхождение и ранняя эволюция рибосомы». В Hernández G, Jagus R (ред.). Эволюция механизма синтеза белка и его регулирование . Швейцария: Шпрингер, Чам. С. 31–60. DOI : 10.1007 / 978-3-319-39468-8 . ISBN 978-3-319-39468-8. S2CID  27493054 .
  70. ^ Ши, Чжэнь; Фудзи, Котаро; Ковари, Кайл М .; Genuth, Наоми Р.; Röst, Hannes L .; Теруэль, Мэри Н .; Барна, Мария (2017). «Гетерогенные рибосомы предпочтительно транслируют отдельные субпулы мРНК в масштабе всего генома» . Молекулярная клетка . Elsevier BV. 67 (1): 71–83.e7. DOI : 10.1016 / j.molcel.2017.05.021 . ISSN 1097-2765 . PMC 5548184 . PMID 28625553 .   
  71. ^ Сюэ, Шифэн; Барна, Мария (23.05.2012). «Специализированные рибосомы: новый рубеж в регуляции генов и биологии организма» . Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . ООО "Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа". 13 (6): 355–369. DOI : 10.1038 / nrm3359 . ISSN 1471-0072 . PMC 4039366 . PMID 22617470 .   
  72. ^ Ферретти, Макс Б .; Карбштейн, Катрин (07.02.2019). «Действительно ли существует функциональная специализация рибосом?» . РНК . Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. 25 (5): 521–538. DOI : 10,1261 / rna.069823.118 . ISSN 1355-8382 . PMC 6467006 . PMID 30733326 .   
  73. ^ Фарли-Барнс, Кэтрин I .; Огава, Лиза М .; Базерга, Сьюзан Дж. (2019). «Рибосомопатии: старые концепции, новые противоречия» . Тенденции в генетике . Elsevier BV. 35 (10): 754–767. DOI : 10.1016 / j.tig.2019.07.004 . ISSN 0168-9525 . PMC 6852887 . PMID 31376929 .   
  74. Перейти ↑ Mauro VP, Edelman GM (сентябрь 2002 г.). «Гипотеза рибосомного фильтра» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (19): 12031–6. Bibcode : 2002PNAS ... 9912031M . DOI : 10.1073 / pnas.192442499 . PMC 129393 . PMID 12221294 .  
  75. ↑ Xue S, Barna M (май 2012 г.). «Специализированные рибосомы: новый рубеж в регуляции генов и биологии организма» . Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 13 (6): 355–69. DOI : 10.1038 / nrm3359 . PMC 4039366 . PMID 22617470 .  
  76. ^ Mathis AD, Naylor BC, Carson RH, Evans E, Harwell J, Knecht J, Hexem E, Peelor ​​FF, Miller BF, Hamilton KL, Transtrum MK, Bikman BT, Price JC (февраль 2017 г.). «Механизмы изменения поддержания рибосом in vivo в ответ на сигналы питательных веществ» . Молекулярная и клеточная протеомика . 16 (2): 243–254. DOI : 10.1074 / mcp.M116.063255 . PMC 5294211 . PMID 27932527 .  
  77. ^ Штеффен, Кристан К .; Маккормик, Марк А .; Pham, Kim M .; MacKay, Vivian L .; Делани, Джо Р .; Мураками, Кристофер Дж .; Kaeberlein, Matt; Кеннеди, Брайан К. (29 февраля 2012 г.). «Дефицит рибосом защищает от стресса ER у Saccharomyces cerevisiae» . Генетика . Общество генетиков Америки. 191 (1): 107–118. DOI : 10.1534 / genetics.111.136549 . ISSN 0016-6731 . PMC 3338253 . PMID 22377630 .   
  78. ↑ Lee SW, Berger SJ, Martinović S, Pasa-Tolić L, Anderson GA, Shen Y, Zhao R, Smith RD (апрель 2002 г.). «Прямой масс-спектрометрический анализ интактных белков большой рибосомной субъединицы дрожжей с использованием капиллярной ЖХ / FTICR» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (9): 5942–7. Bibcode : 2002PNAS ... 99.5942L . DOI : 10.1073 / pnas.082119899 . PMC 122881 . PMID 11983894 .  
  79. ^ Carroll AJ, Heazlewood JL, Ito J, Миллар AH (февраль 2008). «Анализ протеома цитозольной рибосомы Arabidopsis дает подробное представление о его компонентах и ​​их посттрансляционных модификациях» . Молекулярная и клеточная протеомика . 7 (2): 347–69. DOI : 10.1074 / mcp.m700052-MCP200 . PMID 17934214 . 
  80. ^ Одинцова Т.И., Мюллер EC, Иванов А.В., Егоров Т.А., Бинерт Р., Владимиров С.Н., Костка С., Отто А., Виттманн-Либольд Б., Карпова Г.Г. (апрель 2003 г.). «Характеристика и анализ посттрансляционных модификаций белков большой цитоплазматической рибосомной субъединицы человека с помощью масс-спектрометрии и секвенирования по Эдману». Журнал химии белков . 22 (3): 249–58. DOI : 10.1023 / а: 1025068419698 . PMID 12962325 . S2CID 10710245 .  
  81. ↑ Yu Y, Ji H, Doudna JA, Leary JA (июнь 2005 г.). «Масс-спектрометрический анализ субъединицы рибосомы 40S человека: нативные и связанные с IRES комплексы HCV» . Белковая наука . 14 (6): 1438–46. DOI : 10.1110 / ps.041293005 . PMC 2253395 . PMID 15883184 .  
  82. ^ Зейдан Q, Ван Z, De Maio A, Hart GW (июнь 2010). «Циклические ферменты O-GlcNAc связываются с механизмом трансляции и модифицируют основные рибосомные белки» . Молекулярная биология клетки . 21 (12): 1922–36. DOI : 10.1091 / mbc.e09-11-0941 . PMC 2883937 . PMID 20410138 .  
  83. Перейти ↑ Landry DM, Hertz MI, Thompson SR (декабрь 2009 г.). «RPS25 необходим для инициации трансляции IRES вирусов Dicistroviridae и гепатита С» . Гены и развитие . 23 (23): 2753–64. DOI : 10,1101 / gad.1832209 . PMC 2788332 . PMID 19952110 .  
  84. ↑ Decatur WA, Fournier MJ (июль 2002 г.). «Модификации рРНК и функция рибосом». Направления биохимических наук . 27 (7): 344–51. DOI : 10.1016 / s0968-0004 (02) 02109-6 . PMID 12114023 . 
  85. ^ Natchiar SK, Мясников А.Г., Kratzat H, Hazemann I, Klaholz BP (ноябрь 2017). «Визуализация химических модификаций в структуре рибосомы 80S человека». Природа . 551 (7681): 472–477. Bibcode : 2017Natur.551..472N . DOI : 10.1038 / nature24482 . PMID 29143818 . S2CID 4465175 .  
  86. ↑ Guo H (август 2018). «Специализированные рибосомы и контроль трансляции». Труды биохимического общества . 46 (4): 855–869. DOI : 10.1042 / BST20160426 . PMID 29986937 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Лабораторный компьютер имитирует движение рибосомы
  • Роль рибосомы , Гвен В. Чайлдс, скопирована здесь
  • Рибосома в протеопедии - бесплатная совместная трехмерная энциклопедия белков и других молекул.
  • Семейства рибосомных белков в ExPASy
  • Молекула месяца © RCSB Protein Data Bank :
    • Рибосома
    • Факторы удлинения
    • Palade
  • 3D-электронная микроскопия структур рибосом в банке данных EM (EMDB)
  •  Эта статья включает материалы, являющиеся  общественным достоянием, из документа NCBI : Science Primer .