Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
SIGLEC8
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

2Н7Б , 2Н7А

Идентификаторы
ПсевдонимыSIGLEC8 , SAF2 , SIGLEC-8, SIGLEC8L, Ig, связывающий сиаловую кислоту, как лектин 8
Внешние идентификаторыOMIM: 605639 MGI: 2681107 ГомолоГен: 50482 Генные карты : SIGLEC8
Расположение гена (человек)
Хромосома 19 (человек)
Chr.Хромосома 19 (человека) [1]
Хромосома 19 (человек)
Геномное расположение SIGLEC8
Геномное расположение SIGLEC8
Группа19q13.41Начинать51 450 847 п.н. [1]
Конец51 458 456 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Хромосома 7 (мышь)
Chr.Хромосома 7 (мышь) [2]
Хромосома 7 (мышь)
Геномное расположение SIGLEC8
Геномное расположение SIGLEC8
Группа7 | 7 B3Начинать43 351 341 п.н. [2]
Конец43 359 531 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE SIGLEC8 216327 s в формате fs.png

PBB GE SIGLEC8 208253 в формате fs.png

PBB GE SIGLEC8 216328 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов
Молекулярная функция• Связывание с белками GO: 0001948
• активность рецептора трансмембранной передачи сигналов
• связывание с углеводами
Сотовый компонент• неотъемлемый компонент мембраны
• мембрана
Биологический процесс• клеточная адгезия
• передача сигнала
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

27181

233186

Ансамбль

ENSG00000105366

ENSMUSG00000039013

UniProt

Q9NYZ4

Q920G3

RefSeq (мРНК)

NM_014442
NM_001363548

NM_001271019
NM_145581

RefSeq (белок)

NP_055257
NP_001350477

NP_001257948
NP_663556

Расположение (UCSC)Chr 19: 51.45 - 51.46 МбChr 7: 43.35 - 43.36 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Сиаловой кислоты связывания Ig-подобных лектина 8 представляет собой белок , который у человека кодируется SIGLEC8 гена . [5] [6] Этот ген расположен на хромосоме 19q13.4, примерно в 330 т.п.н. ниже гена SIGLEC9 . [5] [7] В сигльках семейства трансмембранных белков, сигльки-8 принадлежат к CD33 , о связанных сигльках подсемейства, подсемейству, которое подверглось быстрая эволюция. [8] [9] [10]

Первоначальная характеристика [ править ]

Сиглек-8 был впервые идентифицирован путем скрининга CD33- гомологии EST из библиотеки кДНК, полученной от пациента с диагнозом идиопатический гиперэозинофильный синдром, и первоначально был назван SAF-2 (сиалоадгезиновое семейство 2). [5] [8] На тканевом уровне мРНК Siglec-8 наиболее высоко экспрессируется в легких, PBMC, селезенке и почках. [8]

Выражение [ править ]

Сиглек-8 экспрессируется эозинофилами человека , тучными клетками и, в меньшей степени, базофилами . [8] Таким образом, он привлек внимание как молекула, которая уникально экспрессируется иммунными эффекторными клетками, участвующими в развитии астмы и аллергии . Как в эозинофилах, так и в тучных клетках Siglec-8 экспрессируется на поздних стадиях развития. Транскрипт и белок сиглека-8 обнаруживаются на 12-й день во время дифференцировки эозинофилов от предшественников пуповинной крови in vitro, тогда как пик фактора транскрипции GATA-1 достигает пика на 2-й день, а вторичного гранулярного белка MBP-1 - на 4-й день в этой системе дифференцировки. . [11] [12]В тучных клетках, полученных из предшественников CD34 +, пик экспрессии Siglec-8 достигается через 4 недели дифференцировки параллельно с экспрессией на поверхности FcεRIα . [13]

В соответствии с концепцией, что Siglec-8 является маркером поздней дифференцировки, Siglec-8 не был обнаружен на поверхности относительно недифференцированных линий эозинофильных клеток, таких как EoL-1, AML14, AML14.3D10 или K562, клетка базофильной лейкемии. линии KU812, ни на таких клетках, как HL60 или EoL-3, которые были дифференцированы в сторону эозинофилоподобного происхождения. [8] [11] В сублинии тучных клеток человека HMC-1.1 обнаруживаются только низкие уровни; однако клеточная линия HMC-1.2, которая несет вторую мутацию KIT (D816V, в дополнение к мутации V560G, обнаруженной как в клетках HMC-1.1, так и HMC-1.2), которая может индуцировать дальнейшую дифференцировку, экспрессирует Siglec-8 на поверхности клетки. . [11]Однако на основе небольшой выборки пациентов все эозинофилы от пациентов с хроническим эозинофильным лейкозом (CEL), гиперэозинофильным синдромом или хроническим миелоидным лейкозом (CML), все базофилы от пациентов с CEL или CML и все тучные клетки костного мозга от пациентов с вялотекущим системным мастоцитозом или апластической анемией экспрессируют Siglec-8, обеспечивая потенциальную мишень для этих клеток в контексте этих гематологических злокачественных новообразований. [11]

Кроме того, эозинофилы павиана, а также моноциты , подмножество лимфоцитов и нейтрофилов экспрессируют на своей клеточной поверхности белок или белки, которые распознаются поликлональными человеческими антителами, специфичными к Siglec-8, что согласуется с генетическим анализом, указывающим на существование Siglec-8. 8 ортологов этого вида. [9] [11] Однако моноклональные антитела 2C4, 2E2 и 7C9 против человеческого Siglec-8 не связываются с мишенями на клетках павиана, что указывает на то, что эти конкретные эпитопы не консервативны. [11]

Структура [ править ]

Существуют два варианта сплайсинга Siglec-8. [7] Первоначально охарактеризованная форма содержит в общей сложности 431 аминокислотный остаток, 47 из которых составляют нехарактерно короткий цитоплазматический хвост по сравнению с большинством CD33-ассоциированных сиглеков. Впоследствии была идентифицирована более длинная форма Siglec-8, первоначально названная Siglec-8L, которая содержит 499 аминокислотных остатков. Эта более длинная форма Siglec-8 имеет ту же внеклеточную область, но включает более длинный цитоплазматический хвост с двумя мотивами на основе тирозина ( иммунорецепторный ингибитор на основе тирозина [ITIM] и мотив переключения на основе тирозина иммунорецептора [ITSM]). Обе формы Siglec-8 обнаруживаются в эозинофилах и содержат домен V-набора с лектиновой активностью и два повторяющихся домена Ig C2-типа во внеклеточной области.[14] Учитывая, что более длинная версия считается нормальной версией, термин Siglec-8 лучше всего использовать для обозначения версии из 499 аминокислот, в то время как версию из 431 аминокислоты лучше всего называть «короткой формой» Сиглек-8.

Связывание лиганда [ править ]

Потенциальные гликановые лиганды для Siglec-8 были проверены с помощью набора гликанов. [15] [16] Гликан NeuAcα2–3 (6-O-сульфо) Galβ1–4 [Fucα1–3] GlcNAc, также известный как 6'-сульфосиалил Lewis X , связывается с высоким сродством как с Siglec-8, так и с к сиглеку мыши, Siglec-F, который, по-видимому, приобрел сходные, но не идентичные функции и паттерны экспрессии с человеческим Siglec-8 в результате конвергентной эволюции (два сиглека не являются ортологами). [15] [16] повторный скрининг на более расширенный гликановой массиве подтвердил этот вывод, но также выявил второй тесно связанный лиганд , в котором фукоз отсутствует (NeuAcα2-3 (6-O-сульфо) Galβ1-4GlcNAc или 6' сульфатированный сиалил N-ацетил-D-лактозамин. [17]Эти взаимодействия весьма специфичны; не было обнаружено связывания между этими сиглеками и несульфатированным сиалилом Льюиса X или сиалилом Льюисом X, сульфатированным по углероду 6 GlcNAc (6-сульфосиалил Льюис X), а не по углероду 6 галактозы, как в 6'-сульфосиалиле Льюис X. , никакие другие сиглекы не связываются эффективно с этими лигандами Siglec-8, что продемонстрировано селективным связыванием с эозинофилами в крови человека полимера, украшенного 6'-сульфосиалилом Льюиса X. Природный лиганд или лиганды для Siglec-8 еще не были положительно идентифицированы, но текущие исследования определили, что в дыхательных путях мышей существуют чувствительные к сиалидазе гликопротеиновые лиганды для Siglec-F, которым для их образования требуется активность фермента α2,3 сиалилтрансферазы 3 (ST3Gal-III). [17] [18] [19]

Сигнализация и функция [ править ]

Эозинофилы [ править ]

В соответствии с ролью большинства сиглеков и присутствием внутриклеточного ITIM, было обнаружено, что сиглек-8 действует как ингибирующий иммунорегуляторный рецептор. Лигирование Siglec-8 вызывает апоптоз в эозинофилах, и, как ни удивительно, было обнаружено, что обычно цитокины, способствующие выживанию, интерлейкин (IL) -5 и GM-CSF усиливают этот апоптотический эффект. [20] IL-33 , который активирует и поддерживает эозинофилы, также оказывает аналогичное усиливающее действие на апоптоз, индуцированный Siglec-8. [21] [22] [23] Исследования ингибиторов демонстрируют, что апоптоз, индуцированный перекрестным связыванием Siglec-8 с использованием mAb против Siglec-8 и вторичного антитела, опосредуется последовательно черезпроизводство активных форм кислорода (АФК), потеря митохондриального мембранного потенциала и активация каспаз . [24] В присутствии ИЛ-5 потеря целостности митохондриальной мембраны ускоряется, и вторичное перекрестное антитело больше не требуется для индукции апоптоза. [25] Стимуляция IL-5 также, по-видимому, изменяет способ гибели клеток эозинофилов, вызванный лигированием Siglec-8, при этом гибель клеток становится независимым от каспаз. Костимуляция рецептора IL-5 и Siglec-8 приводит к гибели клеток, напоминающей регулируемый некроз, которому способствует передача сигналов MEK1 / ERK . [26]Поскольку ингибирование MEK1 не изменяет генерацию ROS, но ингибитор ROS дифенилениодоний ингибирует фосфорилирование ERK1 / 2 и гибель клеток, производство ROS, по-видимому, происходит выше передачи сигналов MEK1 / ERK в этом пути. [26] Смерть клеток, индуцированная Siglec-8 в присутствии IL-33, напротив, опосредуется главным образом каспазозависимым путем, а IL-33 способен синергизировать с IL-5, усиливая гибель клеток, индуцированную Siglec. -8 перевязка. [22]

Тучные клетки и базофилы [ править ]

Хотя лигирование Siglec-8 не вызывает апоптоза тучных клеток, оно ингибирует опосредованный FcεRIα поток Ca 2+ и высвобождение простагландина D2 и гистамина . [27] Однако высвобождение IL-8 не предотвращается лигированием Siglec-8 в тучных клетках. В экспериментах с использованием линии клеток базофильной лейкемии крыс RBL-2H3, стабильно трансфицированной Siglec-8, было обнаружено, что ингибирующий эффект лигирования Siglec-8 на FcεRIα-опосредованную дегрануляцию и поток Ca 2+ зависит от интактного ITIM. [27] Нет никаких опубликованных данных о функции Siglec-8 на базофилах.

Отношения с другими сиглеками [ править ]

Связанное с CD33 подсемейство сиглеков [ править ]

Из-за высокого уровня гомологии последовательности с CD33 (Siglec-3), Siglec-8 входит в состав подсемейства сиглеков, связанных с CD33. Это семейство состоит из быстро развивающейся группы сиглеков, которые имеют 50-99% идентичности последовательностей. [28] Большинство членов подсемейства также обладают консервативными цитоплазматическими последовательностями ITIM и ITIM-подобными последовательностями.

Мышь Siglec-F [ править ]

Хотя SIGLEC8 и мышиный Siglecf, по-видимому , не происходят от одного и того же предкового гена (они паралоги, а не ортологи), они разделяют предпочтение связывания для 6'-сульфосиалила Льюиса X и 6'-сульфатированного сиалил N- ацетил-D- лактозамин, сходные, но различные паттерны клеточной экспрессии и аналогичные ингибирующие функции. Например, Siglec-F экспрессируется эозинофилами, как Siglec-8, но также экспрессируется альвеолярными макрофагами и не обнаруживается на тучных клетках или базофилах мышей. [29] [30] [31]Эта функциональная конвергенция Siglec-8 и Siglec-F позволила проводить исследования in vivo на мышиных моделях заболеваний, опосредованных эозинофилами, которые могут предоставить информацию о системе человека. В модели аллергического воспаления дыхательных путей на куриной овальбумине (OVA) мышь с нокаутом Siglec-F демонстрирует повышенную эозинофилию легких, усиленное воспаление, замедленное разрешение и обострение перибронхиального фиброза. [30] [32] Лигирование антителом Siglec-F также ингибирует опосредованное эозинофилом воспаление кишечника и ремоделирование дыхательных путей на моделях с заражением OVA. [33] [34] Фермент ST3Gal-III необходим для образования природного лиганда Siglec-F, который остается неизвестным, но индуцируется IL-4.и ИЛ-13 в дыхательных путях. [17] [19] [32] Потеря этого фермента приводит к усилению аллергического эозинофильного воспаления дыхательных путей. [17] [19] Несмотря на доказательства того, что Siglec-F специфически связывается с 6'-сульфосиалил-Льюисом X и 6'-сульфатированным сиалил- N- ацетил-D-лактозамином, в котором галактоза сульфатирована по углероду 6, мыши с дефицитом две известные галактозо-6- O- сульфотрансферазы, кератансульфат-галактозо-6- O- сульфотрансфераза (KSGal6ST) и хондроитин-6- O- сульфотрансфераза 1 (C6ST-1) выражают эквивалентные уровни лиганда Siglec-F. [15] [16] [35]Эти модели могут пролить свет на регуляцию биологии человеческих эозинофилов с помощью сиглек-8 и продукцию природных лигандов сиглек-8 у людей. Также, как и Siglec-8, лигирование Siglec-F приводит к апоптозу эозинофилов. [30] [31] Однако, апоптоз эозинофилов, индуцированный Siglec-F, опосредуется механизмом, отличным от механизма, используемого Siglec-8, что затрудняет прямое сравнение между мышиной и человеком. Апоптоз, индуцированный Siglec-F, опосредуется активацией каспаз в эозинофилах мыши и не включает АФК, в отличие от механизма, описанного в индуцированном Siglec-8 апоптозе эозинофилов человека. [36] Этот апоптотический механизм также не включает киназы семейства Src , SHP-1 или NADPH .[36]

Исследование [ править ]

В рандомизированных клинических испытаний , lirentelimab , моноклональное антитело , воздействующее SIGLEC8 оценивали как лечение эозинофильного гастрита и дуоденита . [37]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000105366 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000039013 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b c Флойд Х., Ни Дж., Корниш А.Л., Зенг З., Лю Д., Картер К.С., Стил Дж., Крокер П.Р. (январь 2000 г.). «Сиглек-8. Новый эозинофил-специфический член суперсемейства иммуноглобулинов» . Журнал биологической химии . 275 (2): 861–6. DOI : 10.1074 / jbc.275.2.861 . PMID 10625619 . 
  6. ^ «Энтрез Ген: SIGLEC8, связывающий сиаловую кислоту Ig-подобный лектин 8» .
  7. ^ a b Foussias G, Yousef GM, Diamandis EP (ноябрь 2000 г.). «Молекулярная характеристика варианта Siglec8, содержащего цитоплазматические мотивы на основе тирозина, и картирование гена Siglec8». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 278 (3): 775–81. DOI : 10.1006 / bbrc.2000.3866 . PMID 11095983 . 
  8. ^ a b c d e Кикли К.К., Бохнер Б.С., Фриман С.Д., Тан КБ, Галлахер К.Т., Д'алессио К.Дж., Холмс С.Д., Абрахамсон Дж. А., Эриксон-Миллер К. Л., Мердок П. Р., Тачимото Н., Шлеймер Р. П., Уайт-младший (июнь 2000). «Идентификация SAF-2, нового сиглека, экспрессируемого на эозинофилах, тучных клетках и базофилах». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 105 (6 Pt 1): 1093–100. DOI : 10,1067 / mai.2000.107127 . PMID 10856141 . 
  9. ^ a b Angata T, Margulies EH, Green ED, Varki A (сентябрь 2004 г.). «Крупномасштабное секвенирование связанного с CD33 кластера генов Siglec у пяти видов млекопитающих показывает быструю эволюцию за счет множества механизмов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (36): 13251–6. Bibcode : 2004PNAS..10113251A . DOI : 10.1073 / pnas.0404833101 . PMC 516556 . PMID 15331780 .  
  10. ^ Padler-Karavani В, Хуртадо-Ziola N, Чанг YC, Зонненбург ДЛ, Ronaghy А, Ю. Н, Verhagen А, Nizet В, Чен Х, Варки Н, Варки А, Т Angata (март 2014). «Быстрая эволюция специфичности связывания и паттернов экспрессии ингибирующих CD33-связанных сиглеков у приматов» . Журнал FASEB . 28 (3): 1280–93. DOI : 10.1096 / fj.13-241497 . PMC 3929681 . PMID 24308974 .  
  11. ^ a b c d e f Hudson SA, Herrmann H, Du J, Cox P, Haddad el-B, Butler B, Crocker PR, Ackerman SJ, Valent P, Bochner BS (декабрь 2011 г.). «Онтогенетический, связанный со злокачественными новообразованиями и межвидовой анализ экспрессии эозинофилов, тучных клеток и базофилов сиглек-8» . Журнал клинической иммунологии . 31 (6): 1045–53. DOI : 10.1007 / s10875-011-9589-4 . PMC 3329870 . PMID 21938510 .  
  12. Перейти ↑ Ellis AK, Ackerman SJ, Crawford L, Du J, Bedi R, Denburg JA (июнь 2010 г.). «Молекулярные биомаркеры эозинофилопоэза пуповинной крови: кинетический анализ экспрессии мРНК GATA-1, MBP1 и IL-5R альфа». Детская аллергия и иммунология . 21 (4 Pt 1): 640–8. DOI : 10.1111 / j.1399-3038.2010.01003.x . PMID 20337967 . S2CID 27714390 .  
  13. ^ Yokoi H, Myers A, Мацумото K, Crocker PR, Saito H Бохнер BS (июнь 2006). «Изменение и приобретение Siglecs во время созревания предшественников CD34 + in vitro в тучные клетки человека». Аллергия . 61 (6): 769–76. DOI : 10.1111 / j.1398-9995.2006.01133.x . PMID 16677248 . S2CID 21873800 .  
  14. Перейти ↑ Aizawa H, Plitt J, Bochner BS (январь 2002 г.). «Человеческие эозинофилы экспрессируют два варианта сплайсинга Siglec-8». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 109 (1): 176. DOI : 10,1067 / mai.2002.120550 . PMID 11799386 . 
  15. ^ a b c Бохнер Б.С., Альварес Р.А., Мехта П., Бовин Н.В., Бликст О., Уайт Дж. Р., Шнаар Р. Л. (февраль 2005 г.). «Скрининг гликанового массива выявляет лиганд-кандидат для Siglec-8» . Журнал биологической химии . 280 (6): 4307–12. DOI : 10.1074 / jbc.M412378200 . PMID 15563466 . 
  16. ^ a b c Tateno H, Crocker PR, Paulson JC (ноябрь 2005 г.). «Мышиный Siglec-F и человеческий Siglec-8 представляют собой функционально конвергентные паралоги, которые селективно экспрессируются на эозинофилах и распознают 6'-сульфосиалил Lewis X в качестве предпочтительного гликанового лиганда» . Гликобиология . 15 (11): 1125–35. DOI : 10.1093 / glycob / cwi097 . PMID 15972893 . 
  17. ^ a b c d Кивамото Т., Браммет М.Э., Ву Ф., Мотари М.Г., Смит Д.Ф., Шнаар Р.Л., Чжу З., Бохнер Б.С. (январь 2014 г.). «У мышей с дефицитом продукта гена St3gal3 α2,3 сиалилтрансферазы (ST3Gal-III) наблюдается усиленное аллергическое эозинофильное воспаление дыхательных путей» . Журнал аллергии и клинической иммунологии . 133 (1): 240–7.e1–3. DOI : 10.1016 / j.jaci.2013.05.018 . PMC 3874253 . PMID 23830412 .  
  18. ^ Го ДП, Brummet М, Майерс переменный ток, Na HJ, Роуленд Е, Schnaar RL, Чжэн Т, Чж Z, Бохнер БС (февраль 2011). «Характеристика экспрессии гликановых лигандов для Siglec-F в легких нормальных мышей» . Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии . 44 (2): 238–43. DOI : 10,1165 / rcmb.2010-0007OC . PMC 3049235 . PMID 20395633 .  
  19. ^ a b c Судзукава М., Миллер М., Розенталь П., Чо Дж.Й., Доэрти Т.А., Варки А., Бройде Д. (июнь 2013 г.). «Сиалилтрансфераза ST3Gal-III регулирует образование лиганда Siglec-F и эозинофильное воспаление легких у мышей» . Журнал иммунологии . 190 (12): 5939–48. DOI : 10.4049 / jimmunol.1203455 . PMC 3679360 . PMID 23677475 .  
  20. ^ Нутку E, H Aizawa, Hudson SA Бохнер BS (июнь 2003). «Лигирование Siglec-8: селективный механизм индукции апоптоза эозинофилов человека». Кровь . 101 (12): 5014–20. DOI : 10.1182 / кровь-2002-10-3058 . PMID 12609831 . 
  21. ^ Вишневый ВБ, Юн Дж, Bartemes КР, Иидзима К, Kita Н (июнь 2008 г.). «Новый цитокин семейства IL-1, IL-33, сильно активирует эозинофилы человека» . Журнал аллергии и клинической иммунологии . 121 (6): 1484–90. DOI : 10.1016 / j.jaci.2008.04.005 . PMC 2821937 . PMID 18539196 .  
  22. ^ a b Na HJ, Хадсон С.А., Бохнер Б.С. (январь 2012 г.). «IL-33 усиливает апоптоз эозинофилов человека, опосредованный Siglec-8» . Цитокин . 57 (1): 169–74. DOI : 10.1016 / j.cyto.2011.10.007 . PMC 3282301 . PMID 22079334 .  
  23. ^ Suzukawa М, Кокетс Р, Иикур М, Наказ S, Мацумото К, Нагасе Н, Н Саито, Matsushima , К, К Оту, Ямамото К., Yamaguchi М (ноябрь 2008 г.). «Интерлейкин-33 увеличивает адгезию, экспрессию CD11b и выживаемость в эозинофилах человека» . Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 88 (11): 1245–53. DOI : 10.1038 / labinvest.2008.82 . PMID 18762778 . 
  24. ^ Нутка E, Hudson SA Бохнер BS (октябрь 2005). «Механизм индуцированного Siglec-8 апоптоза эозинофилов человека: роль каспаз и митохондриального повреждения». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 336 (3): 918–24. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2005.08.202 . PMID 16157303 . 
  25. ^ Нутку-Bilir E, Hudson SA Бохнер BS (январь 2008). «Прайминг интерлейкина-5 эозинофилов человека изменяет опосредованные сиглеком-8 пути апоптоза» . Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии . 38 (1): 121–4. DOI : 10,1165 / rcmb.2007-0154OC . PMC 2176128 . PMID 17690326 .  
  26. ^ a b Кано Г., Альманан М., Бохнер Б.С., Циммерманн Н. (август 2013 г.). «Механизм опосредованной Siglec-8 гибели клеток в IL-5-активированных эозинофилах: роль активированной активными формами кислорода активации MEK / ERK» . Журнал аллергии и клинической иммунологии . 132 (2): 437–45. DOI : 10.1016 / j.jaci.2013.03.024 . PMC 4042061 . PMID 23684072 .  
  27. ^ Б Ёкои Н, Choi ОН, Hubbard W, Ли HS, Каннинг BJ, Ли HH, Рю SD, фон Гунтеном S, Bickel CA, Hudson SA, Macglashan DW, Бохнеру BS (февраль 2008 г.). «Ингибирование FcepsilonRI-зависимого высвобождения медиатора и оттока кальция из тучных клеток человека за счет связывания сиаловой кислоты, иммуноглобулин-подобного лектина 8». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 121 (2): 499–505.e1. DOI : 10.1016 / j.jaci.2007.10.004 . PMID 18036650 . 
  28. Перейти ↑ Crocker PR, Paulson JC, Varki A (апрель 2007 г.). «Сиглеки и их роль в иммунной системе». Обзоры природы. Иммунология . 7 (4): 255–66. DOI : 10.1038 / nri2056 . PMID 17380156 . S2CID 26722878 .  
  29. ^ Stevens WW, Ким Т.С., Pujanauski Л.М., Хао X, Braciale TJ (октябрь 2007). «Обнаружение и количественное определение эозинофилов в дыхательных путях мышей с помощью проточной цитометрии» . Журнал иммунологических методов . 327 (1–2): 63–74. DOI : 10.1016 / j.jim.2007.07.011 . PMC 2670191 . PMID 17716680 .  
  30. ^ a b c Чжан М., Ангата Т., Чо Дж.Й., Миллер М., Бройде Д.Х., Варки А. (май 2007 г.). «Определение in vivo функции Siglec-F, CD33-родственного Siglec, экспрессируемого на эозинофилах мыши» . Кровь . 109 (10): 4280–7. DOI : 10.1182 / кровь-2006-08-039255 . PMC 1885492 . PMID 17272508 .  
  31. ^ а б Циммерманн Н., Макбрайд М.Л., Ямада Ю., Хадсон С.А., Джонс С., Кроми К.Д., Крокер П.Р., Ротенберг М.Э., Бохнер Б.С. (сентябрь 2008 г.). «Введение антител к сиглек-F мышам избирательно снижает количество эозинофилов в крови и тканях» . Аллергия . 63 (9): 1156–63. DOI : 10.1111 / j.1398-9995.2008.01709.x . PMC 2726770 . PMID 18699932 .  
  32. ^ a b Cho JY, Song DJ, Pham A, Rosenthal P, Miller M, Dayan S, Doherty TA, Varki A, Broide DH (ноябрь 2010 г.). «Хронический аллерген OVA у мышей с дефицитом Siglec-F имеет повышенное содержание слизи, ремоделирование и эпителиальные лиганды Siglec-F, которые активируются IL-4 и IL-13» . Респираторные исследования . 11 (154): 154. DOI : 10,1186 / 1465-9921-11-154 . PMC 2988013 . PMID 21040544 .  
  33. ↑ Song DJ, Cho JY, Lee SY, Miller M, Rosenthal P, Soroosh P, Croft M, Zhang M, Varki A, Broide DH (октябрь 2009 г.). «Антитело Anti-Siglec-F уменьшает вызванное аллергеном эозинофильное воспаление и ремоделирование дыхательных путей» . Журнал иммунологии . 183 (8): 5333–41. DOI : 10.4049 / jimmunol.0801421 . PMC 2788790 . PMID 19783675 .  
  34. ^ Песни DJ, чо JY, Миллер М., Strangman W, Zhang M, Варки A, Бройде DH (апрель 2009). «Анти-Siglec-F антитело ингибирует орально индуцированное яичным аллергеном эозинофильное воспаление кишечника на мышиной модели» . Клиническая иммунология . 131 (1): 157–69. DOI : 10.1016 / j.clim.2008.11.009 . PMC 2683248 . PMID 19135419 .  
  35. ^ Patnode ML, Cheng CW, CC Chou, Singer MS, MS Элин, Uchimura K, Crocker PR, Khoo KH, Розен SD (сентябрь 2013). «Галактозо-6-O-сульфотрансферазы не требуются для образования лигандов Siglec-F в лейкоцитах или легочной ткани» . Журнал биологической химии . 288 (37): 26533–45. DOI : 10.1074 / jbc.M113.485409 . PMC 3772201 . PMID 23880769 .  
  36. ^ a b Мао Х., Кано Г., Хадсон С.А., Браммет М., Циммерманн Н., Чжу З., Бохнер Б.С. (июнь 2013 г.). «Механизмы апоптоза эозинофилов, вызванного Siglec-F: роль каспаз, но не SHP-1, киназ Src, NADPH-оксидазы или реактивного кислорода» . PLOS ONE . 8 (6): e68143. Bibcode : 2013PLoSO ... 868143M . DOI : 10.1371 / journal.pone.0068143 . PMC 3695997 . PMID 23840825 .  
  37. ^ Деллон ES, Петерсон KA, Мюррей JA, Falk GW, Gonsalves N, Chehade M, et al. (Октябрь 2020 г.). «Антитело против Siglec-8 при эозинофильном гастрите и дуодените». Медицинский журнал Новой Англии . 383 (17): 1624–1634. DOI : 10.1056 / NEJMoa2012047 . PMID 33085861 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Мандей Дж, Керр С., Ни Дж, Корниш А.Л., Чжан Дж.К., Николл Дж., Флойд Х., Маттей М.Г., Мур П., Лю Д., Крокер П.Р. (апрель 2001 г.). «Идентификация, характеристика и лейкоцитарная экспрессия Siglec-10, нового человеческого рецептора, связывающего сиаловую кислоту» . Биохимический журнал . 355 (Pt 2): 489–97. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3550489 . PMC  1221762 . PMID  11284738 .
  • Кимура К., Вакамацу А., Судзуки Ю., Ота Т., Нисикава Т., Ямасита Р., Ямамото Дж., Секин М., Цуритани К., Вакагури Х., Исии С., Сугияма Т., Сайто К., Исоно Ю., Ирие Р., Кушида Н., Йонеяма Т. , Otsuka R, Kanda K, Yokoi T, Kondo H, Wagatsuma M, Murakawa K, Ishida S, Ishibashi T, Takahashi-Fujii A, Tanase T, Nagai K, Kikuchi H, Nakai K, Isogai T, Sugano S (январь 2006 г. ). «Диверсификация транскрипционной модуляции: широкомасштабная идентификация и характеристика предполагаемых альтернативных промоторов генов человека» . Геномные исследования . 16 (1): 55–65. DOI : 10.1101 / gr.4039406 . PMC  1356129 . PMID  16344560 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Белок SIGLEC8 +, + человек по медицинским предметным рубрикам Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , которая находится в свободном доступе .