Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Клеточная биология
Клетка животного
Animal Cell.svg
Микрофотография грубой сети эндоплазматического ретикулума вокруг ядра (показана в правом нижнем углу рисунка). Темные кружочки в сети - митохондрии .

Эндоплазматический ретикулум ( ЭР ) является, по существу, транспортной системой эукариотической клетки, и имеет много других важных функций , такие как сворачивания белка. Это тип органелл, состоящий из двух субъединиц - грубого эндоплазматического ретикулума ( RER ) и гладкого эндоплазматического ретикулума ( SER ). Эндоплазматический ретикулум встречается в большинстве эукариотических клеток и образует взаимосвязанную сеть уплощенных мембранных мешочков, известных как цистерны (в RER) и трубчатых структур в SER. Мембраны ER непрерывны с внешней ядерной мембраной.. Эндоплазматический ретикулум не обнаруживается в эритроцитах или сперматозоидах .

Два типа ER имеют много одинаковых белков и участвуют в определенных общих действиях, таких как синтез определенных липидов и холестерина . Различные типы клеток содержат разные соотношения двух типов ER в зависимости от активности клетки.

Наружная ( цитозольная ) поверхность грубого эндоплазматического ретикулума усеяна рибосомами, которые являются участками синтеза белка . Грубый эндоплазматический ретикулум особенно заметен в таких клетках, как гепатоциты . В гладком эндоплазматическом ретикулуме отсутствуют рибосомы и функции синтеза липидов, но не метаболизма , производства стероидных гормонов и детоксикации . [1] Гладкая эндоплазматическая сеть особенно распространена в клетках печени и гонад млекопитающих .

История [ править ]

ER наблюдался с помощью светового микроскопа Гарнье в 1897 году, который ввел термин эргастоплазма . [2] [3] С помощью электронной микроскопии кружевные мембраны эндоплазматической сети были впервые замечены в 1945 году Кейт Р. Портер , Альберт Клод и Эрнест Ф. Фуллам. [4] Позднее слово reticulum , означающее «сеть», было использовано Портером в 1953 году для описания этой мембранной ткани. [5]

Структура [ править ]

1  Ядро 2 ядерных пор 3  шероховатой эндоплазматической сети (RER) 4  Гладкий эндоплазматический ретикулум (СЕР) 5 рибосом на шероховатой ER 6 белков , которые транспортируются 7  Транспорт везикулы 8 Гольджи 9  Cis поверхности аппарата Гольджи 10  Транс поверхности аппарата Гольджи 11  Цистерны аппарата Гольджи                                 
3D визуализация эндоплазматической сети

Общая структура эндоплазматической сети представляет собой сеть мембран, называемых цистернами . Эти похожие на мешочки структуры удерживаются вместе цитоскелетом . Фосфолипид мембрана окружает полостное пространство (или полость), которая является непрерывной с перинуклеарным пространством , но отдельно от цитозола. Функции эндоплазматического ретикулума можно кратко охарактеризовать как синтез и экспорт белков и мембранных липидов, но они варьируются в зависимости от ER, типа клетки и функции клетки. Количество как грубого, так и гладкого эндоплазматического ретикулума в клетке может медленно меняться от одного типа к другому, в зависимости от меняющейся метаболической активности клетки. Трансформация может включать в себя внедрение новых белков в мембрану, а также структурные изменения. Изменения содержания белка могут происходить без заметных структурных изменений. [6] [7] [ необходима ссылка ]

Шероховатый эндоплазматический ретикулум [ править ]

2-минутная анимация, показывающая, как белок, предназначенный для секреторного пути , синтезируется в грубую эндоплазматическую сеть, которая появляется вверху справа примерно в середине анимации.

Поверхность грубого эндоплазматического ретикулума (часто сокращенно RER или грубого ER ; также называемого гранулярным эндоплазматическим ретикулумом ) усеяна рибосомами, производящими белок, что придает ему «грубый» вид (отсюда и его название). [8] Сайт связывания рибосомы на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме - это транслокон . [9] Однако рибосомы не являются стабильной частью структуры этой органеллы, поскольку они постоянно связываются и высвобождаются из мембраны. Рибосома связывается с RER только после того, как в цитозоле образуется специфический комплекс белок-нуклеиновая кислота. Это специальные сложные формы , когда свободная рибосома начинает переводмРНК белка, предназначенного для секреторного пути . [10] Первые 5–30 полимеризованных аминокислот кодируют сигнальный пептид , молекулярное сообщение, которое распознается и связывается частицей распознавания сигнала (SRP). Паузы перевода и рибосома комплекса связывается с RER транслоконом , где перевод продолжается с зарождающимися (новыми) белками , образуя в просвет RER и / или мембрану. Белок обрабатывается в просвете ER ферментом (сигнальной пептидазой).), который удаляет сигнальный пептид. На этом этапе рибосомы могут быть выпущены обратно в цитозоль; однако известно, что нетранслирующие рибосомы остаются связанными с транслоконами. [11]

Мембрана грубого эндоплазматического ретикулума образует большие двухмембранные листы, которые расположены рядом с внешним слоем ядерной оболочки и продолжаются с ним . [12] Листы с двойной мембраной уложены друг на друга и соединены несколькими правосторонними или левосторонними спиральными пандусами, «пандусами Терасаки», в результате чего образуется структура, напоминающая многоэтажную автостоянку . [13] [14] Хотя между эндоплазматическим ретикулумом и аппаратом Гольджи нет непрерывной мембраны , мембранные транспортные везикулы перемещают белки между этими двумя компартментами. [15] Везикулы окружены белками оболочки, называемыми COPI и COPII.COPII нацеливает пузырьки на аппарат Гольджи, а COPI отмечает их возвращение в грубый эндоплазматический ретикулум. Шероховатая эндоплазматическая сеть работает согласованно с комплексом Гольджи , чтобы предназначаться новые белки в их соответствующих направления. Второй метод транспорта из эндоплазматического ретикулума включает области, называемые участками контакта с мембраной , где мембраны эндоплазматического ретикулума и других органелл плотно прилегают друг к другу, обеспечивая перенос липидов и других небольших молекул. [16] [17]

Грубая эндоплазматическая сеть играет ключевую роль в выполнении нескольких функций:

  • Производство лизосомальных ферментов с добавлением маннозо-6-фосфатного маркера в цис- сеть Гольджи. [ необходима цитата ]
  • Производство секретируемых белков, секретируемых либо конститутивно без метки, либо секретируемых регуляторным образом с участием клатрина и парных основных аминокислот в сигнальном пептиде .
  • Интегральные мембранные белки, которые остаются встроенными в мембрану, когда везикулы выходят и связываются с новыми мембранами. Rab- белки играют ключевую роль в нацеливании на мембрану; Белки SNAP и SNARE являются ключевыми в событии слияния.
  • Начальное гликозилирование по мере сборки продолжается. Это N-сцепление (O-связывание происходит в Golgi).
    • N-связанное гликозилирование: если белок правильно уложен, олигосахарилтрансфераза распознает последовательность AA N X S или N X T (с фосфорилированным остатком S / T) и добавляет основную цепь из 14 сахаров (2- N- ацетилглюкозамин, 9-разветвление). манноза и 3- глюкоза в конце) к азоту боковой цепи Asn.

Гладкая эндоплазматическая сеть [ править ]

Электромикрофотография, показывающая гладкий ER (стрелка) в ткани мыши, при увеличении 110 510 ×.

В большинстве клеток гладкий эндоплазматический ретикулум (сокращенно SER ) недостаточен. Вместо этого есть области, где ER частично гладкий и частично шероховатый, эта область называется переходной ER. Переходная ER получила свое название, потому что она содержит сайты выхода ER. Это области, где транспортные везикулы, содержащие липиды и белки, созданные в ER, отделяются от ER и начинают двигаться к аппарату Гольджи . Специализированные клетки могут иметь много гладкой эндоплазматической сети, и в этих клетках гладкая ЭПР выполняет множество функций. [6] Он синтезирует липиды , фосфолипиды , [18] [19] [20] и стероиды.. Клетки, которые секретируют эти продукты, такие как клетки яичек , яичников и сальных желез, имеют множество гладких эндоплазматических ретикулумов. [21] Он также осуществляет метаболизм углеводов, детоксикацию продуктов естественного метаболизма, алкоголя и наркотиков, прикрепление рецепторов к белкам клеточной мембраны и метаболизм стероидов . [22] В мышечных клетках он регулирует концентрацию ионов кальция . Гладкий эндоплазматический ретикулум встречается в различных типах клеток (как животных, так и растений) и в каждом из них выполняет разные функции. Гладкая эндоплазматическая сеть также содержит фермент глюкозо-6-фосфатазу., который превращает глюкозо-6-фосфат в глюкозу, что является этапом глюконеогенеза . Он соединен с ядерной оболочкой и состоит из канальцев, расположенных вблизи периферии клетки. Эти трубки иногда разветвляются, образуя сетчатую сеть. [12] В некоторых клетках есть расширенные области, такие как мешочки грубого эндоплазматического ретикулума. Сеть гладкой эндоплазматической сети позволяет увеличить площадь поверхности, предназначенную для действия или хранения ключевых ферментов и продуктов этих ферментов.

Саркоплазматический ретикулум [ править ]

Волокно скелетных мышц с саркоплазматической сетью, окрашенной в синий цвет.
Основная статья: Саркоплазматический ретикулум
См. Также: высвобождение кальция, вызванное кальцием

Саркоплазматический ретикулум (SR), от греческого σάρξ sarx («плоть»), представляет собой гладкий ER, обнаруженный в миоцитах . Единственное структурное различие между этой органеллой и гладкой эндоплазматической сетью - это смесь белков, которые у них есть, оба связаны с их мембранами и дрейфуют в пределах их просветов. Это фундаментальное различие указывает на их функции: эндоплазматический ретикулум синтезирует молекулы, а саркоплазматический ретикулум накапливает ионы кальция и перекачивает их в саркоплазму при стимуляции мышечных волокон. [23] [24] После выхода из саркоплазматического ретикулума ионы кальция взаимодействуют с сократительными белками, которые используют АТФ для сокращения мышечного волокна. Саркоплазматический ретикулум играет важную роль всвязь возбуждения-сжатия . [25]

Функции [ править ]

Эндоплазматический ретикулум выполняет множество общих функций, включая сворачивание белковых молекул в мешочки, называемые цистернами, и транспорт синтезированных белков в везикулах к аппарату Гольджи . Правильная укладка вновь образованных белков возможна благодаря нескольким шаперонным белкам эндоплазматического ретикулума , включая протеин-дисульфидизомеразу (PDI), ERp29, член семейства Hsp70 BiP / Grp78 , калнексин , кальретикулин и семейство пептидилпропилизомераз. Только правильно свернутые белки транспортируются из грубого ER в аппарат Гольджи - развернутые белки вызываютразвернутый белковый ответ как стрессовая реакция в ER. Нарушения в окислительно-восстановительной регуляции, регуляции кальция, депривации глюкозы и вирусной инфекции [26] или чрезмерная экспрессия белков [27] могут привести к стрессовой реакции эндоплазматического ретикулума (стресс ЭР), состоянию, при котором сворачивание белков замедляется, что приводит к к увеличению развернутых белков . Этот стресс становится потенциальной причиной повреждения при гипоксии / ишемии, инсулинорезистентности и других расстройствах. [28]

Белковый транспорт [ править ]

Секреторные белки, в основном гликопротеины , перемещаются через мембрану эндоплазматического ретикулума. Белки, которые транспортируются эндоплазматическим ретикулумом по клетке, помечаются адресной меткой, называемой сигнальной последовательностью . N-конец (один конец) полипептидной цепи (т. Е. Белка) содержит несколько аминокислот, которые работают как адресные метки, которые удаляются, когда полипептид достигает места назначения. Растущие пептиды достигают ER через транслокон , мультипротеиновый комплекс, заключенный в мембрану. Белки, предназначенные для мест за пределами эндоплазматического ретикулума, упаковываются в транспортные пузырьки и перемещаются по цитоскелету.к месту назначения. В фибробластах человека ER всегда совместно распределяется с микротрубочками, и деполимеризация последних вызывает его коагрегацию с митохондриями, которые также связаны с ER. [29]

Эндоплазматический ретикулум также является частью пути сортировки белков. По сути, это транспортная система эукариотической клетки. Большинство его резидентных белков удерживается внутри него за счет удерживающего мотива . Этот мотив состоит из четырех аминокислот в конце белковой последовательности. Наиболее распространенными удерживающими последовательностями являются KDEL для белков, расположенных в просвете, и KKXX для трансмембранного белка. [30] Тем не менее, вариации KDEL и KKXX действительно встречаются, и другие последовательности также могут вызывать удержание эндоплазматического ретикулума. Неизвестно, может ли такое изменение привести к локализации суб-ER. Есть три KDEL ( 1 , 2 и 3) рецепторов в клетках млекопитающих, и они имеют очень высокую степень идентичности последовательностей. Функциональные различия между этими рецепторами еще предстоит установить. [31]

Биоэнергетическая регуляция поставки ER ATP с помощью механизма CaATiER [ править ]

Са2 + -антагонизированный транспорт в эндоплазматический ретикулум (CaATiER) модель

Эндоплазматический ретикулум не имеет механизма регенерации АТФ и, следовательно, требует импорта АТФ из митохондрий. Импортированный АТФ жизненно важен для ЭР, чтобы выполнять свои клеточные функции, такие как сворачивание и транспортировка белков. [32]

Транспортер АТФ в ER, SLC35B1 / AXER, был недавно клонирован и охарактеризован [33], и митохондрии поставляют АТФ в ER посредством Ca 2+ -антагонизированного транспорта в механизм ER ( CaATiER ). [34] Механизм CaATiER показывает чувствительность к цитозольному Ca 2+ в диапазоне от высоких нМ до низких мкМ, при этом Ca 2+ -чувствительный элемент еще предстоит идентифицировать и подтвердить.

Клиническое значение [ править ]

Аномалии XBP1 приводят к усилению стрессовой реакции эндоплазматического ретикулума и, следовательно, вызывают более высокую восприимчивость к воспалительным процессам, которые могут даже способствовать развитию болезни Альцгеймера . [35] В толстой кишке аномалии XBP1 были связаны с воспалительными заболеваниями кишечника, включая болезнь Крона . [36]

Развернутом ответ белок (УПО) представляет собой клеточный ответ стресс , связанные с эндоплазматической сети. [37] UPR активируется в ответ на накопление развернутых или неправильно свернутых белков в просвете эндоплазматического ретикулума. Функция UPR заключается в восстановлении нормальной функции клетки путем остановки трансляции белков , разрушения неправильно свернутых белков и активации сигнальных путей, которые приводят к увеличению продукции молекулярных шаперонов, участвующих в укладке белков . Устойчивая гиперактивация UPR была связана с прионными заболеваниями, а также с некоторыми другиминейродегенеративные заболевания и ингибирование UPR могут стать средством лечения этих заболеваний. [38]

Ссылки [ править ]

  1. ^ «Эндоплазматический ретикулум (грубый и гладкий)» . Архивировано 24 ноября 2015 года . Проверено 21 ноября 2015 года .
  2. ^ Гарнье, C. 1897. Les filaments basaux des cellules glandulaires. Примечание предварительное. Bibliographie anatomique , 5, 278–289.
  3. ^ Buvat R (1963). «Электронная микроскопия протоплазмы растений». Международный обзор цитологии . 14 : 41–55. DOI : 10.1016 / S0074-7696 (08) 60021-2 . ISBN 9780123643148. PMID  14283576 .
  4. ^ Porter KR, Клод A, Fullam EF (март 1945 г.). «Исследование клеток культуры ткани с помощью электронной микроскопии: методы и предварительные наблюдения» . Журнал экспериментальной медицины . 81 (3): 233–46. DOI : 10,1084 / jem.81.3.233 . PMC 2135493 . PMID 19871454 .  
  5. ^ PORTER KR (май 1953). «Наблюдения за субмикроскопическим базофильным компонентом цитоплазмы» . Журнал экспериментальной медицины . 97 (5): 727–50. DOI : 10,1084 / jem.97.5.727 . PMC 2136295 . PMID 13052830 .  
  6. ^ a b Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука Гарланд. ISBN 978-0-8153-3218-3. Архивировано 3 октября 2017 года.
  7. ^ Купер GM (2000). Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Вашингтон (округ Колумбия): ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4.
  8. ^ "ретикулум" . Бесплатный словарь .
  9. ^ Görlich D, Prehn S, Hartmann E, Kalies KU, Рапопорт Т.А. (октябрь 1992). «Гомолог SEC61p и SECYp у млекопитающих связан с рибосомами и растущими полипептидами во время транслокации». Cell . 71 (3): 489–503. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (92) 90517-G . PMID 1423609 . S2CID 19078317 .  
  10. ^ Лодиш H и др. (2003). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). WH Freeman. С.  659–666 . ISBN 978-0-7167-4366-8.
  11. ^ Сейсер RM, Nicchitta CV (октябрь 2000). «Судьба мембраносвязанных рибосом после прекращения синтеза белка» . Журнал биологической химии . 275 (43): 33820–7. DOI : 10.1074 / jbc.M004462200 . PMID 10931837 . 
  12. ^ a b Shibata Y, Voeltz GK, Rapoport TA (август 2006 г.). «Грубые листы и гладкие трубочки». Cell . 126 (3): 435–9. DOI : 10.1016 / j.cell.2006.07.019 . PMID 16901774 . S2CID 16107069 .  
  13. ^ Терасаки М., Шемеш Т., Кастури Н., Клемм Р. В., Шалек Р., Хейворт К. Дж., Хэнд А. Р., Янкова М., Хубер Г., Лихтман Д. В., Рапопорт Т. А., Козлов М. М. (июль 2013 г.). «Сложенные друг с другом листы эндоплазматической сети соединены спиралевидными мембранными мотивами» . Cell . 154 (2): 285–96. DOI : 10.1016 / j.cell.2013.06.031 . PMC 3767119 . PMID 23870120 .  
  14. ^ Guven J, Huber G, Валенсия DM (октябрь 2014). «Спиральные пандусы Терасаки в грубой эндоплазматической сети». Письма с физическим обзором . 113 (18): 188101. Bibcode : 2014PhRvL.113r8101G . DOI : 10.1103 / PhysRevLett.113.188101 . PMID 25396396 . 
  15. ^ Эндоплазматический ретикулум. (nd). Энциклопедия науки и техники Макгроу-Хилла . Получено 13 сентября 2006 г. с веб-сайта Answers.com: «Ответы - самое надежное место для ответов на жизненные вопросы» . Архивировано 16 ноября 2006 года . Проверено 13 сентября 2006 .
  16. Перейти ↑ Levine T (сентябрь 2004 г.). «Короткодействующий внутриклеточный транспорт малых молекул через соединения эндоплазматического ретикулума». Тенденции в клеточной биологии . 14 (9): 483–90. DOI : 10.1016 / j.tcb.2004.07.017 . PMID 15350976 . 
  17. ^ Levine T, Лоуэн C (август 2006). «Места контакта межорганических мембран: через стекло, темно». Текущее мнение в клеточной биологии . 18 (4): 371–8. DOI : 10.1016 / j.ceb.2006.06.011 . PMID 16806880 . 
  18. ^ Prinz, Уильям A .; Чоудхари, Винит; Лю, Ли-Ка; Лахири, Суджой; Каннан, Мутукумар (2017-03-01). «Синтез фосфатидилсерина в местах контакта с мембраной способствует его транспорту из ER» . Журнал липидных исследований . 58 (3): 553–562. DOI : 10.1194 / jlr.M072959 . ISSN 0022-2275 . PMC 5335585 . PMID 28119445 .   
  19. ^ Каннан, Мутукумар; Riekhof, Wayne R .; Фолькер, Деннис Р. (2015). «Транспорт фосфатидилсерина из эндоплазматической сети в сайт фосфатидилсерин декарбоксилазы 2 в дрожжах» . Трафик . 16 (2): 123–134. DOI : 10.1111 / tra.12236 . ISSN 1600-0854 . PMID 25355612 . S2CID 34302 .   
  20. ^ Фридман, Джонатан Р .; Каннан, Мутукумар; Тулмей, Александр; Jan, Calvin H .; Weissman, Jonathan S .; Prinz, William A .; Нуннари, Джоди (22.01.2018). «Липидный гомеостаз поддерживается двойным нацеливанием митохондриального фермента биосинтеза PE на ER» . Клетка развития . 44 (2): 261–270.e6. DOI : 10.1016 / j.devcel.2017.11.023 . ISSN 1534-5807 . PMC 5975648 . PMID 29290583 .   
  21. ^ "Функции гладкой ER". Университет Миннесоты Дулут.
  22. ^ Максфилд FR, Wüstner D (октябрь 2002). «Внутриклеточный транспорт холестерина» . Журнал клинических исследований . 110 (7): 891–8. DOI : 10.1172 / JCI16500 . PMC 151159 . PMID 12370264 .  
  23. ^ Toyoshima С, Nakasako М, Nomura Н, Н Огава (июнь 2000 г.). «Кристаллическая структура кальциевого насоса саркоплазматического ретикулума при разрешении 2,6 A». Природа . 405 (6787): 647–55. Bibcode : 2000Natur.405..647T . DOI : 10.1038 / 35015017 . PMID 10864315 . S2CID 4316039 .  
  24. Перейти ↑ Goodman SR (2007-11-26). Медицинская клеточная биология (3-е изд.). Академическая пресса. п. 69. ISBN 9780080919317.
  25. Перейти ↑ Martini F, Nath J, Bartholomew E (2014). Основы анатомии и физиологии (10-е изд.). ISBN 978-0321909077.
  26. ↑ Xu C, Bailly-Maitre B, Reed JC (октябрь 2005 г.). «Стресс эндоплазматического ретикулума: решения о жизни и смерти клеток» . Журнал клинических исследований . 115 (10): 2656–64. DOI : 10.1172 / JCI26373 . PMC 1236697 . PMID 16200199 .  
  27. ^ Кобер л, Zehe С, J Боде (октябрь 2012 г.). «Разработка новой системы отбора на основе стресса ER для выделения высокопродуктивных клонов». Биотехнология и биоинженерия . 109 (10): 2599–611. DOI : 10.1002 / bit.24527 . PMID 22510960 . S2CID 25858120 .  
  28. ^ Ozcan U, Cao Q, Yilmaz E, Ли AH, Iwakoshi Н.Н., Ozdelen E, G Tuncman, Горгун C, Глимчер LH, Hotamisligil GS (октябрь 2004). «Стресс эндоплазматического ретикулума связывает ожирение, действие инсулина и диабет 2 типа». Наука . 306 (5695): 457–61. Bibcode : 2004Sci ... 306..457O . DOI : 10.1126 / science.1103160 . PMID 15486293 . S2CID 22517395 .  
  29. ^ Солтыс BJ, Гупта RS (1992). «Взаимоотношения эндоплазматического ретикулума, митохондрий, промежуточных волокон и микротрубочек - исследование четырехкратного флуоресцентного мечения». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 1174–86. DOI : 10.1139 / o92-163 . PMID 1363623 . 
  30. ^ Stornaiuolo M, Лотти Л.В., Borgese N, Torrisi MR, Моттола G, Мартир G, Бонатти S (март 2003). «Сигналы поиска KDEL и KKXX, присоединенные к одному и тому же репортерному белку, определяют различный трафик между эндоплазматическим ретикулумом, промежуточным компартментом и комплексом Гольджи» . Молекулярная биология клетки . 14 (3): 889–902. DOI : 10.1091 / mbc.E02-08-0468 . PMC 151567 . PMID 12631711 .  
  31. ^ Raykhel Я, Аланен Н, Сало К, Jurvansuu Дж, Нгуен В.Д., Латва-Ranta М, Руддки л (декабрь 2007). «Код молекулярной специфичности для трех рецепторов KDEL млекопитающих» . Журнал клеточной биологии . 179 (6): 1193–204. DOI : 10,1083 / jcb.200705180 . PMC 2140024 . PMID 18086916 .  
  32. ^ Клермонт, Калифорния; Де Майо, А; Хиршберг, CB (25 февраля 1992 г.). «Транслокация АТФ в просвет везикул, происходящих из грубого эндоплазматического ретикулума, и его связывание с белками просвета, включая BiP (GRP 78) и GRP 94». Журнал биологической химии . 267 (6): 3983–90. PMID 1740446 . 
  33. ^ Кляйн, Мари-Кристин; Циммерманн, Катарина; Шорр, Стефан; Ландини, Мартина; Клеменс, Патрик А.В.; Альтенсель, Жаклин; Юнг, Мартин; Краузе, Эльмар; Нгуен, Дай; Хелмс, Волхард; Реттиг, Йенс; Фехер-Трост, Клаудиа; Кавалье, Адольфо; Хот, Маркус; Богески, Иван; Нейгауз, Х. Эккехард; Циммерманн, Ричард; Ланг, Свен; Хаферкамп, Илка (28 августа 2018 г.). «AXER представляет собой обменник АТФ / АДФ в мембране эндоплазматического ретикулума» . Nature Communications . 9 (1): 3489. Bibcode : 2018NatCo ... 9.3489K . DOI : 10.1038 / s41467-018-06003-9 . PMC 6113206 . PMID 30154480 .  
  34. ^ Юн, Цзин; Бишоф, Гельмут; Бургсталлер, Сандра; Сиирин, Марина; Мерфи, Энн; Малли, Роланд; Кауфман, Рэндал Дж. (9 сентября 2019 г.). «Митохондрии поставляют АТФ в ER через механизм, противодействующий цитозольному Ca 2+ » . eLife . 8 . DOI : 10.7554 / eLife.49682 . PMID 31498082 . 
  35. ^ Касас-Тинто S, Чжан У, Санчес-Гарсиа Дж, Гомес-Веласкес М, Ринкон-Лимас ДЕ, Фернандес-Funez Р (июнь 2011 г.). «Фактор стресса ER XBP1s предотвращает нейротоксичность бета-амилоида» . Молекулярная генетика человека . 20 (11): 2144–60. DOI : 10,1093 / HMG / ddr100 . PMC 3090193 . PMID 21389082 .  
  36. ^ Кейзер A, Ли AH, Franke A, Гликман JN, Zeissig S, Tilg H, Ньювенхюйса EE, Хиггинс DE, Schreiber S, Глимчер LH, Blumberg RS (сентябрь 2008). «XBP1 связывает ER стресс с воспалением кишечника и создает генетический риск воспалительного заболевания кишечника человека» . Cell . 134 (5): 743–56. DOI : 10.1016 / j.cell.2008.07.021 . PMC 2586148 . PMID 18775308 .  
  37. ^ Уолтер, Питер. «Краткое выступление Питера Уолтера: развертывание УПО» . iBiology.
  38. ^ Морено Дж. А., Холлидей М., Моллой С., Рэдфорд Х, Верити Н., Экстен Дж. М., Ортори, Калифорния, Уиллис А. Е., Фишер П. М., Барретт Д. А., Маллуччи Г. Р. (октябрь 2013 г.) «Пероральное лечение, направленное на ответ развернутого белка, предотвращает нейродегенерацию и клинические заболевания у мышей, инфицированных прионами». Трансляционная медицина науки . 5 (206): 206ra138. DOI : 10.1126 / scitranslmed.3006767 . PMID 24107777 . S2CID 25570626 .  

Внешние ссылки [ править ]

Эндоплазматический ретикулум

  • Липидный и белковый состав эндоплазматического ретикулума в базе данных OPM
  • Анимации различных функций ячеек, упомянутых здесь