Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Спидроин, N-концевой
Идентификаторы
СимволSpidroin_N
PfamPF16763
ИнтерПроIPR031913
CATH2lpj
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Спидроин, С-концевой
Идентификаторы
СимволSpidroin_MaSp
PfamPF11260
ИнтерПроIPR021001
CATH2 мин.
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Спидроин-1
Идентификаторы
ОрганизмНефила клавипес
Символ?
UniProtP19837
Искать
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
Спидроин-2
Идентификаторы
ОрганизмНефила клавипес
Символ?
UniProtP46804
Искать
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
Схема строения спидроина

Spidroins основные белки в шелка паука . Различные типы паучьего шелка содержат разные спидроины, все из которых являются членами одного семейства белков . [1] Наиболее изученным типом спидроинов являются основные протеины ампульного шелка (MaSp), используемые при создании шелка драглайна, самого прочного типа шелка паука. Шелковое волокно драглайна состоит из двух типов спидроинов: спидроина-1 (MaSp1) и спидроина-2 (MaSp2). [2] [3]

Спидроин является частью большой группы белков, называемых склеропротеинами . В эту группу входят другие нерастворимые структурные белки, такие как коллаген и кератин .

Волокно спидроина драглайна такое же толстое и прочное, как волокно из стали, но более гибкое. Его можно растянуть примерно на 135% от первоначальной длины без разрушения. Его свойства делают его отличным кандидатом для использования в различных областях науки. [4]

Структура [ править ]

Спидроины крупных ампул представляют собой большие белки с расширением 250–350 кДа , в среднем содержащие 3500 аминокислот . Они представляют собой полимерную организацию, в основном основанную на высокогомогенизированных тандемных повторах . Существует 100 тандемных копий от 30 до 40 аминокислот, которые повторяют последовательность, и они составляют более 90% последовательности белка. [5] Наиболее распространены остатки аланина и глицина . Аланин появляется в блоках от шести до четырнадцати единиц, которые образуют β-листы.      . Эти блоки аланина могут складываться, образуя кристаллические структуры в волокне, связывая вместе различные белковые молекулы. Глицин присутствует в различных мотивах, таких как GGX и GPGXX (где X = A, L, Q или Y), которые также имеют специфические вторичные структуры ( 3 10 спирали и β-спирали, соответственно). Богатые глицином области более аморфны и способствуют расширяемости и гибкости. Некоторыми из различий, наблюдаемых между спидроином  1 и спидроином  2 (наиболее важными спидроинами основных ампул), являются содержание пролина , которое очень низкое в первом, но значимое во втором, и мотивы . Мотив (GGX) n характерен для спидроина  1, тогда как GPG и QQ типичны для спидроина  2.

С другой стороны, спидроины имеют неповторяющиеся амино (N) и карбоксильные (C) концевые домены приблизительно из 150  и 100  аминокислот соответственно. N- и C-концевые домены имеют мало общего, за исключением того, что они оба богаты серином и оба в значительной степени являются амфипатическими α-спиральными вторичными структурами. Эти домены консервативны не только между спидроинами  1 и 2, но также и между многими типами шелка и видами пауков. Экспериментальные данные показывают, что N- и C-концевые домены вносят вклад в сборку волокна. [6] С-концевой домен участвует в организованном переходе от растворимого раствора спидроина к нерастворимому волокну во время формования. [7] ВN-концевой домен - это сигнальные пептиды, которые регулируют секрецию спидроина клетками шелковой железы. [8] [9]

Биологическая функция [ править ]

Отдельный паук прядет множество типов шелка, каждый из которых возникает из своего собственного отличительного набора брюшных шелковых желез . Это сложное шелковое оборудование позволяет паукам использовать шелк для конкретных задач (например, для сборки паутины, изготовления яиц, упаковки добычи и т. Д.). [9] Различные типы шелка (большой амплитудный шелк, второстепенный амплитудный шелк, жгутикообразный шелк, остроконечный шелк, трубчатый шелк, грушевидный шелк и совокупный шелк) [10] состоят из различных типов белков.

Шелк драглайна в основном состоит из белков спидроина. Это разновидность большого ампулярного шелка, вырабатываемого большой ампулярной железой. Шелк драглайна используется не только для создания внешнего каркаса и радиусов паутины в форме шара, но и в качестве висящего спасательного троса, который позволяет пауку уклоняться и / или убегать от хищников. [11] Основная ампульная железа, производящая этот шелк, состоит из трех основных частей: центральной сумки (зона B), обрамленной хвостом (зона A), и протока, ведущего к выходу. Хвост выделяет большую часть «прядильной смеси», раствора, который содержит молекулы белка, из которых состоит шелковое волокно. Мешок является основным хранилищем.

Эпителий зоны A состоит из высоких колонн секреторных клеток одного типа, упакованных секреторных гранул. Основным компонентом этих клеток, которые секретируют раствор фиброина, является белок 275 кДа, содержащий полипептиды спидроин I и спидроин II. Выход этих клеток представляет собой водный и высоковязкий раствор примерно 50% белка (в основном спидроина). Выделяемый продукт составляет основную структуру драглайна - шелк.

Эта высоковязкая белковая эмульсия попадает в зону B, где она покрыта гликопротеинами . После выхода из этого мешка жидкость переливается в узкий канал. По мере продвижения гелеобразного белкового раствора в проток спидроины и гликопротеины постепенно деформируются в длинные, тонкие, выровненные фигуры с направлением потока. Затем они растягиваются и выстраиваются таким образом, что в конечном итоге позволяет им создавать прочные межмолекулярные связи. После различных процессов шелк вытягивается в прядильном канале, образуя чрезвычайно прочную нить .

Промышленные и биомедицинские приложения [ править ]

В последнее десятилетие было проведено много исследований спидроинового протеина и паучьего шелка с целью использования некоторых его свойств, таких как эластичность и прочность. Паучий шелк используется в различных отраслях промышленности, и спектр его применения в биомедицине увеличивается с каждым днем. Например, в военной и оборонной промышленности используются бронежилеты из этих волокон.

Рекомбинантный спидроин был успешно получен как в эукариотических, так и в прокариотических клетках, хотя при этом возникли некоторые трудности из-за длины последовательности гена. Благодаря экспрессии и клонированию можно получить крупномасштабное производство спидроина, что открывает новые возможности для производства новых биоматериалов. [12] Были попытки создать трансгенные растения табака и картофеля, которые экспрессируют значительное количество рекомбинантных белков драглайнов Nephila clavipes. [13]

Кроме того, волокна, полученные из спидроина, переносятся in vitro , в культуре клеток и in vivo у таких животных, как свиньи, поскольку на эти волокна не было обнаружено никаких признаков воспалительной реакции или реакции организма. Эти результаты предполагают, что они могут быть использованы в медицине без риска проблем с биосовместимостью и, таким образом, потенциально могут открыть множество новых возможностей в тканевой инженерии и регенеративной медицине.

То, как пауки производят спидроин в мицеллах, вдохновило на создание метода массового производства рекомбинантных белков. Путем слияния нечувствительного к pH мутанта N-концевого домена с обратным зарядом спидроидного N-концевого домена с белками для получения гораздо больше растворимых белков можно получить в E. coli . [14]

Другие типы шелка [ править ]

Трубчатый (яичный футляр) структурный домен шелковых нитей
Идентификаторы
СимволRP1-2
PfamPF12042
ИнтерПроIPR021915
CATH2мкв
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Смотрите также: паучий шелк § Типы

Белки шелка, присутствующие в других типах паучьего шелка, также иногда называют спидроином. К ним относятся тубулообразный слизистый белок (TuSP), жгутиковый белок шелка (Flag; O44358 - Q9NHW4 - O44359 ), минорные ампулярные белки шелка (MiSp; K4MTL7 ), ациниформный белок шелка (AcSP), грушевидный белок шелка (PySp) и совокупный шелковый клей ( ASG2 / AgSp). Эти разные белки шелка вместе с MaSP демонстрируют некоторый уровень гомологии друг с другом в белковых доменах, повторах и промоторах, но также имеют свои собственные уникальные особенности и вариации в этих частях для выполнения их различных функций. [15] [16] [17]Эти общие черты указывают на общее происхождение белков, обнаруженных во всех этих различных типах шелка. [1] [9]

Искусственное производство [ править ]

В июле 2020 года команда RIKΞN исследователей сообщают , что им удалось с помощью генетически измененный варианта из Р. sulfidophilum , чтобы произвести spidroins. [18] [19]

См. Также [ править ]

  • Паучий шелк
  • Фиброин
  • Склеропротеин
  • BioSteel

Ссылки [ править ]

  1. ^ Б Аюб Н.А., Garb JE, Kuelbs A, Hayashi CY (март 2013). «Древние свойства паучьего шелка, раскрытые полной последовательностью генов белка шелка, оборачивающего добычу (AcSp1)» . Молекулярная биология и эволюция . 30 (3): 589–601. DOI : 10.1093 / molbev / mss254 . PMC  3563967 . PMID  23155003 .
  2. ^ Motriuk-Smith D, Smith A, Hayashi CY, Льюис Р. (2005). «Анализ консервативных N-концевых доменов в белках шелка пауков основных ампул». Биомакромолекулы . 6 (6): 3152–9. DOI : 10.1021 / bm050472b . PMID 16283740 . 
  3. ^ Moisenovich М.М., Пустовалова O, Shackelford J, Vasiljeva TV, Дружинина TV, Каменчук Ю.А., Гузеев В.В., Соколова О.С., Богуш В.Г., Debabov В.Г., Кирпичников М.П., Агапов II (май 2012). «Регенерация ткани in vivo в каркасах рекомбинантного спидроина 1». Биоматериалы . 33 (15): 3887–98. DOI : 10.1016 / j.biomaterials.2012.02.013 . PMID 22364702 . 
  4. ^ Askarieh G, Hedhammar М, Нордлинг К, Саенс А, Касальс С, Восходящая А, Johansson J, Knight SD (май 2010 г.). «Самосборка белков паучьего шелка контролируется pH-чувствительным реле». Природа . 465 (7295): 236–8. Bibcode : 2010Natur.465..236A . DOI : 10,1038 / природа08962 . PMID 20463740 . S2CID 4366005 .  
  5. Перейти ↑ Xu M, Lewis RV (сентябрь 1990 г.). «Состав протеинового суперволокна: шелк драглайна паука» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (18): 7120–4. Bibcode : 1990PNAS ... 87.7120X . DOI : 10.1073 / pnas.87.18.7120 . PMC 54695 . PMID 2402494 .  
  6. ^ Huemmerich D, Helsen CW, Quedzuweit S, Oschmann J, Rudolph R, Scheibel T (октябрь 2004 г.). «Элементы первичной структуры шелка драглайнов пауков и их вклад в растворимость белков». Биохимия . 43 (42): 13604–12. DOI : 10.1021 / bi048983q . PMID 15491167 . 
  7. ^ Sponner A, Vater Вт, Rommerskirch Вт, Vollrath F, Unger E, F Grosse, Weisshart K (декабрь 2005). «Консервативные С-концы вносят вклад в свойства фиброинов шелка паука». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 338 (2): 897–902. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2005.10.048 . PMID 16253207 . 
  8. ^ Старк М, ручка S, Восходящий А, Hedhammar М, Энгстрёе Вт, Hjälm G, J Йоханссон (май 2007 г.). «Макроскопические волокна, самоорганизующиеся из рекомбинантных белков шелка миниатюрного паука». Биомакромолекулы . 8 (5): 1695–701. DOI : 10.1021 / bm070049y . PMID 17402782 . 
  9. ^ a b c Гарб Дж. Э., Аюб Н. А., Хаяши С. Ю. (август 2010 г.). «Эволюция распутывающегося паучьего шелка с концевыми доменами спидроина» . BMC Evolutionary Biology . 10 : 243. DOI : 10.1186 / 1471-2148-10-243 . PMC 2928236 . PMID 20696068 .  
  10. ^ Ховорка S, изд. (2011). Прогресс в молекулярной биологии и переводческой науке . 103 . Лондон: Elsevier Science.
  11. ^ Гейнс WA, Маркотт WR (сентябрь 2008). «Идентификация и характеристика множества генов спидроина 1, кодирующих основные белки шелка ампул в Nephila clavipes» . Молекулярная биология насекомых . 17 (5): 465–74. DOI : 10.1111 / j.1365-2583.2008.00828.x . PMC 2831225 . PMID 18828837 .  
  12. ^ Rising A, Widhe M, Johansson J, Hedhammar M. Белки шелка паука: последние достижения в области рекомбинантного производства, взаимосвязи структура-функция и биомедицинских приложений. Клетка. Мол. Life Sci. (2011) 68: 169–184
  13. ^ Шеллер J, Gührs KH, Grosse F, Conrad U (июнь 2001). «Производство белков паучьего шелка в табаке и картофеле». Природа Биотехнологии . 19 (6): 573–7. DOI : 10,1038 / 89335 . PMID 11385464 . S2CID 517678 .  
  14. ^ Кронквист, Нина; Сарр, Медун; Линдквист, Антон; Нордлинг, Керстин; Отиковы, Мартиньши; Вентури, Лука; Пиоселли, Барбара; Пурхонен, Паси; Ландре, Майкл; Биверстол, Хенрик; Толейкис, Зигмантас; Сьёберг, Лиза; Робинсон, Кэрол В .; Пелицци, Никола; Йорнвалль, Ганс; Хеберт, Ганс; Яудземс, Кристапс; Курстедт, Тор; Восход, Анна; Йоханссон, янв (23 мая 2017 г.). «Эффективное производство протеина, вдохновленное тем, как пауки производят шелк» . Nature Communications . 8 (1): 15504. Bibcode : 2017NatCo ... 815504K . DOI : 10.1038 / ncomms15504 . PMC 5457526 . PMID 28534479 .  
  15. Перейти ↑ Wen R, Liu X, Meng Q (декабрь 2017 г.). «Характеристика гена спидроина канальцевидной формы полной длины из Araneus ventricosus». Международный журнал биологических макромолекул . 105 (Pt 1): 702–710. DOI : 10.1016 / j.ijbiomac.2017.07.086 . PMID 28735001 . 
  16. ^ Дос Сантос-Пинто JR, Arcuri HA, Эстевес FG, Palma MS, Lubec G (октябрь 2018). «Протеом паучьего шелка дает представление о структурных характеристиках жгутикового спидроина Nephila clavipes» . Научные отчеты . 8 (1): 14674. Bibcode : 2018NatSR ... 814674D . DOI : 10.1038 / s41598-018-33068-9 . PMC 6168590 . PMID 30279551 .  
  17. Перейти ↑ Collin MA, Clarke TH, Ayoub NA, Hayashi CY (февраль 2016 г.). «Доказательства нескольких видов, что компонент клея паучьего шелка ASG2 является спидроином» . Научные отчеты . 6 (1): 21589. Bibcode : 2016NatSR ... 621589C . DOI : 10.1038 / srep21589 . PMC 4753498 . PMID 26875681 .  
  18. ^ "Паучий шелк, сделанный фотосинтезирующими бактериями" . Phys.org . Дата обращения 16 августа 2020 .
  19. ^ Foong СР, Хигути-Такеучи М, Малайский А.Д., Oktaviani Н.А., Thagun С, Numata К (июль 2020). «Фабрика морских фотосинтетических микробных клеток как платформа для производства паучьего шелка» . Биология коммуникации . ООО "Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа". 3 (1): 357. DOI : 10.1038 / s42003-020-1099-6 . PMC 7343832 . PMID 32641733 .   Текст и изображения доступны по международной лицензии Creative Commons Attribution 4.0 .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Ли В. "Паучий шелк: химическая структура" . Молекула месяца . Бристольский университет.
  • Алтайрак С. "Спидроин" . Протеин в центре внимания . SIB Швейцарский институт биоинформатики.
  • PDB : 3LR2 : Askarieh G, Hedhammar M, Nordling K, Saenz A, Casals C, Rising A, Johansson J, Knight SD (май 2010 г.). «Самосборка белков паучьего шелка контролируется pH-чувствительным реле». Природа . 465 (7295): 236–8. Bibcode : 2010Natur.465..236A . DOI : 10,1038 / природа08962 . PMID 20463740 . S2CID 4366005 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q05H60 (Major ampullate spidroin 1) в PDBe-KB .