Бета-рецептор TGF 1

TGFBR1

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB
1B6C , 1IAS , 1PY5 , 1RW8 , 1VJY , 2L5S , 2PJY , 2WOT , 2WOU , 2X7O , 3FAA , 3GXL , 3HMM , 3KCF , 3KFD , 3TZM , 4X0M , 4X2J , 4X2K , 4X2N , 4X2G , 4X2F , 5E8W , 5E8X , 5E8U , 5Э8Т , 5Э8С, 5E90 , 5E8Z

Идентификаторы

Псевдонимы

TGFBR1 , AAT5, ACVRLK4, ALK-5, ALK5, ESS1, LDS1, LDS1A, LDS2A, MSSE, SKR4, TGFR-1, tbetaR-I, рецептор бета трансформирующего фактора роста 1, TBRI, TBR-i

Внешние идентификаторы

OMIM : 190181 MGI : 98728 HomoloGene : 3177 GeneCards : TGFBR1

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 9 (человек) ^[1]

Группа	9q22.33	Начинать	99 104 038 п.н. ^[1]
Группа	9q22.33	Конец	99 154 192 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 4 (мышь) ^[2]

Группа	4 B1 \| 4 26,02 см	Начинать	47 353 222 п.н. ^[2]
Группа	4 B1 \| 4 26,02 см	Конец	47 414 931 п.н. ^[2]

Генная онтология
Молекулярная функция	• Тип II трансформирующий фактор роста бета - рецептор связывания • связывание I-СМАД • трансформирующей активности рецептора бета-активированный фактор роста • активность киназы • связывание рецептора • АТФ связывания • активности протеинкиназы • связывание иона металла • протеин серин / треонин киназы • трансформации роста активность рецептора фактора бета, тип I • активность трансферазы • связывание фактора роста • активность серин / треонинкиназы трансмембранного рецепторного белка • связывание с белком GO: 0001948 • связывание SMAD • нуклеотид связывания • трансформирующий фактор роста бета связывания • активин связывания
Сотовый компонент	• эндосома • мембрана • двухклеточное плотное соединение • клеточная поверхность • мембранный плот • интегральный компонент мембраны • рецепторный комплекс • клеточная мембрана • клеточное соединение • внутриклеточная • внутриклеточная мембраносвязанная органелла • интегральный компонент плазматической мембраны • рецепторный комплекс активина • ядро клетки
Биологический процесс	• развитие скелетной системы • ответ на холестерин • регуляция убиквитинирования белка • постэмбриональное развитие • фосфорилирование протеина • негативная регуляция дифференцировки хондроцитов • дифференцировка мезенхимных клеток • ангиогенез • сигнальный путь бета-рецептора трансформирующего фактора роста • позитивная регуляция сборки филоподия • внеклеточная структура организация • развитие глоточной системы • апоптотический процесс • клеточный ответ на стимул трансформирующего фактора роста бета • ограниченное по пути фосфорилирование белка SMAD • позитивная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B • регулирование транскрипции по шаблону ДНК • активация активности MAPKK • развитие почек • организация коллагеновых фибрилл • развитие тимуса • подвижность клеток • негативная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути • положительная регуляция сигнального пути апоптоза • внутриутробное эмбриональное развитие • отрицательная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • позитивная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • развитие сердца • позитивная регуляция роста клеток • развитие паращитовидных желез • морфогенез артерии • развитие бластоцисты • сигнальный путь рецептора активина • развитие нёба • дифференциация клеток • развитие мужских гонад • фосфорилирование • морфогенез скелетной системы • рана исцеление • негативная регуляция апоптотического процесса • эпителиально-мезенхимальный переход • регуляция экспрессии генов • морфогенез эмбрионального черепного скелета • позитивная регуляция движения клеточного компонента • фосфорилирование пептидил-треонина • внутриклеточная трансдукция GO: 0007243 • позитивная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток • позитивная регуляция миграции клеток • регуляция перехода эпителия в мезенхиму • позитивная регуляция ограниченного пути Фосфорилирование белка SMAD • активация эндотелиальных клеток • негативная регуляция пролиферации эндотелиальных клеток • сигнальный путь трансмембранного рецепторного белка серин / треонинкиназы • развитие хрусталика в глазу камерного типа • фосфорилирование пептидил-серина • остановка клеточного цикла • положительная регуляция пролиферации клеток • регуляция роста • обязательство судьбы нейрона • регуляция связывания белка • миграция эндотелиальных клеток • миграция зародышевых клеток • положительная регуляция импорта белка SMAD в ядро • переход кардиального эпителия в мезенхиму • сигнальная трансдукция • спецификация переднего / заднего паттерна • развитие проэпикарда • морфогенез миокарда трабекулы желудочков • желудочковая компактное миокард морфогенез • положительное регулирование эпителиальные к мезенхимальных перехода • Белок deubiquitination • положительное регулирование напряжения волокна в сборе • регулирование пролиферации сердечной мышцы клеток • желудочковой перегородки морфогенез • ангиогенез участвует в коронарных сосудов морфогенеза • морфогенеза коронарной артерии • положительное регулирование эпителиальную к мезенхимальному переходу, участвующему в формировании эндокардиальной подушки • положительная регуляция разборки окклюзионного соединения • морфогенез эпикарда • позитивная регуляция апоптотического процесса • позитивная регуляция экспрессии генов • процесс спецификации паттерна
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


7046


21812

Ансамбль


ENSG00000106799


ENSMUSG00000007613

UniProt


P36897


Q64729

RefSeq (мРНК)


NM_001130916 NM_001306210 NM_004612


NM_009370 NM_001312868 NM_001312869

RefSeq (белок)


NP_001124388 NP_001293139 NP_004603


NP_001299797 NP_001299798 NP_033396

Расположение (UCSC)

Chr 9: 99,1 - 99,15 Мб

Chr 4: 47.35 - 47.41 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Бета-рецептор I трансформирующего фактора роста (киназа, подобная рецептору активина A типа II, 53 кДа) представляет собой мембранно-связанный рецепторный белок для суперсемейства сигнальных лигандов TGF beta . TGFBR1 - это человеческий ген .

Функция [ править ]

Белок, кодируемый этим геном, образует гетеромерный комплекс с рецепторами TGF-β типа II при связывании с TGF-β, транслируя сигнал TGF-β с поверхности клетки в цитоплазму. Кодируемый белок представляет собой серин / треониновую протеинкиназу . Мутации в этом гене были связаны с синдромом аневризмы аорты Loeys – Dietz (LDS, LDAS). ^[5]

Взаимодействия [ править ]

Бета-рецептор 1 TGF взаимодействует с:

Кавеолин 1 , ^[6]
Эндоглин , ^[7]^[8]
FKBP1A , ^[9]^[10]
FNTA , ^[11]
Белок теплового шока 90 кДа альфа (цитозольный), член A1 ^[12]
Матери против декапентаплегического гомолога 7 , ^[13]^[14]^[15]^[16]^[17]^[18]
PPP2R2A , ^[19]
РЕМЕНЬ , ^[18]^[20]
TGF beta 1 , ^[21]^[22] и
Бета-рецептор TGF 2 . ^[6]^[23]

Ингибиторы [ править ]

GW-788,388
LY-2109761
Галунисертиб (LY-2157299)
SB-431,542
SB-525,334

Исследования на животных [ править ]

Дефекты наблюдаются , когда ген TGFBR-1 либо выбитый или когда конститутивно активный TGFBR-1 мутант (который активен в присутствии или в отсутствии лиганда) является выбитым в .

В моделях с нокаутом мышей TGFBR-1 самки мышей были стерильными. У них развились дивертикулы яйцевода и дефект гладкой мускулатуры матки, что означало, что слои гладких мышц матки были плохо сформированы. Дивертикулы яйцевода - это небольшие выпуклые мешочки, расположенные на яйцеводе , который является трубкой, по которой яйцеклетка транспортируется от яичника к матке. Эта деформация яйцевода произошла с обеих сторон и привела к нарушению развития эмбриона и нарушению транзита эмбрионов к матке. Овуляция и оплодотворение все еще происходили в нокаутах, однако остатки эмбрионов были обнаружены в этих дивертикулах яйцевода. ^[24]

В моделях «нокаута» мышей TGFBR-1, где условно индуцируется конститутивно активный ген TGFBR-1, чрезмерная активация рецепторов TGFBR-1 приводит к бесплодию, уменьшению количества маточных желез и гипермышечности матки (увеличение количество гладких мышц матки). ^[25]

Эти эксперименты показывают, что рецептор TGFB-1 играет решающую роль в функции женских репродуктивных путей. Они также показывают, что генетические мутации в гене TGFBR-1 могут вызывать проблемы с фертильностью у женщин.

См. Также [ править ]

Бета-рецепторы TGF

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000106799 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000007613 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ген Entrez: трансформирующий фактор роста TGFBR1, бета-рецептор I (киназа, подобная рецептору активина A типа II, 53 кДа)» .
^ a b Razani B, Zhang XL, Bitzer M, von Gersdorff G, Böttinger EP, Lisanti MP (март 2001 г.). «Кавеолин-1 регулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста (TGF) -бета / SMAD посредством взаимодействия с рецептором TGF-бета I типа» . Журнал биологической химии . 276 (9): 6727–38. DOI : 10.1074 / jbc.M008340200 . PMID 11102446 .
^ Герреро-Esteo М, Санчес-Элснер Т, Letamendia А, Бернабеу С (август 2002 г.). «Внеклеточные и цитоплазматические домены эндоглина взаимодействуют с рецепторами трансформирующего фактора роста-бета I и II» . Журнал биологической химии . 277 (32): 29197–209. DOI : 10.1074 / jbc.M111991200 . PMID 12015308 .
^ Барбара Н.П., Wrana JL, Letarte M (январь 1999). «Эндоглин является дополнительным белком, который взаимодействует с сигнальным рецепторным комплексом множества членов суперсемейства трансформирующего фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 274 (2): 584–94. DOI : 10.1074 / jbc.274.2.584 . PMID 9872992 .
^ Ван Т, Донахоу ПК, Зервос А.С. (июль 1994 года). «Специфическое взаимодействие рецепторов типа I семейства TGF-бета с иммунофилином FKBP-12». Наука . 265 (5172): 674–6. DOI : 10.1126 / science.7518616 . PMID 7518616 .
^ Лю Р, Р Вентура, Дуди J, J Массаге (июль 1995 года). «Человеческий рецептор типа II для костных морфогенных белков (BMP): расширение модели двухкиназного рецептора на BMP» . Молекулярная и клеточная биология . 15 (7): 3479–86. DOI : 10.1128 / mcb.15.7.3479 . PMC 230584 . PMID 7791754 .
^ Кавабата М, Имамура Т, Miyazono К, Энгел МЕ, Моисей HL (декабрь 1995). «Взаимодействие рецептора трансформирующего фактора роста-бета типа I с фарнезил-протеинтрансферазой-альфа» . Журнал биологической химии . 270 (50): 29628–31. DOI : 10.1074 / jbc.270.50.29628 . PMID 8530343 .
^ Wrighton KH, Лин X, Фэн XH (июль 2008). «Критическая регуляция передачи сигналов TGFbeta с помощью Hsp90» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (27): 9244–9. DOI : 10.1073 / pnas.0800163105 . PMC 2453700 . PMID 18591668 .
^ Мотидзуки Т, Миядзаки Х, Хара Т, Фуруя Т, Имамура Т, Ватабе Т, Миядзоно К. (июль 2004 г.). «Роли домена MH2 Smad7 в специфическом ингибировании передачи сигналов суперсемейства трансформирующего фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 279 (30): 31568–74. DOI : 10.1074 / jbc.M313977200 . PMID 15148321 .
↑ Asano Y, Ihn H, Yamane K, Kubo M, Tamaki K (январь 2004 г.). «Нарушение опосредованной Smad7-Smurf негативной регуляции передачи сигналов TGF-бета в фибробластах склеродермии» . Журнал клинических исследований . 113 (2): 253–64. DOI : 10.1172 / JCI16269 . PMC 310747 . PMID 14722617 .
^ Коинума Д, Shinozaki М, Комуро А, Гото К, Saitoh М, Ханьюй А, Эбина М, Nukiwa Т, Миядзава К, Т Имамура, Miyazono К (декабрь 2003 г.). «Аркадия усиливает передачу сигналов суперсемейства TGF-бета посредством деградации Smad7» . Журнал EMBO . 22 (24): 6458–70. DOI : 10,1093 / emboj / cdg632 . PMC 291827 . PMID 14657019 .
^ Kavsak P, Расмуссен RK, создающего CG, Bonni S, Чжу H Томсен GH, Wrana JL (декабрь 2000). «Smad7 связывается с Smurf2 с образованием убиквитинлигазы E3, которая нацелена на бета-рецептор TGF для деградации». Молекулярная клетка . 6 (6): 1365–75. DOI : 10.1016 / s1097-2765 (00) 00134-9 . PMID 11163210 .
↑ Hayashi H, Abdollah S, Qiu Y, Cai J, Xu YY, Grinnell BW, Richardson MA, Topper JN, Gimbrone MA, Wrana JL, Falb D (июнь 1997 г.). «Родственный MAD белок Smad7 связывается с рецептором TGFbeta и действует как антагонист передачи сигналов TGFbeta». Cell . 89 (7): 1165–73. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (00) 80303-7 . PMID 9215638 . S2CID 16552782 .
^ а б Датта П.К., Моисей Х.Л. (май 2000 г.). «STRAP и Smad7 взаимодействуют в ингибировании передачи сигналов трансформирующего фактора роста бета» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (9): 3157–67. DOI : 10.1128 / mcb.20.9.3157-3167.2000 . PMC 85610 . PMID 10757800 .
^ Грисуолд-Преннер Я, Kamibayashi С, Maruoka Е.М., Мамби МС, Derynck R (ноябрь 1998 года). «Физические и функциональные взаимодействия между бета-рецепторами трансформирующего фактора роста I типа и Balpha, повторяющейся субъединицей WD-40 фосфатазы 2A» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (11): 6595–604. DOI : 10.1128 / mcb.18.11.6595 . PMC 109244 . PMID 9774674 .
^ Датта PK, Chytil A, Горская А.Е., Moses HL (декабрь 1998). «Идентификация STRAP, нового белка домена WD в трансформирующей передаче сигналов фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 273 (52): 34671–4. DOI : 10.1074 / jbc.273.52.34671 . PMID 9856985 .
^ Эбнер R, RH Чен, Лолер S, Zioncheck Т, Derynck Р (ноябрь 1993 года). «Определение специфичности рецептора типа I по рецепторам типа II для TGF-бета или активина». Наука . 262 (5135): 900–2. DOI : 10.1126 / science.8235612 . PMID 8235612 .
↑ Oh SP, Seki T, Goss KA, Imamura T, Yi Y, Donahoe PK, Li L, Miyazono K, ten Dijke P, Kim S, Li E (март 2000). «Киназа 1, подобная рецептору активина, модулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста-бета 1 при регуляции ангиогенеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (6): 2626–31. DOI : 10.1073 / pnas.97.6.2626 . PMC 15979 . PMID 10716993 .
^ Кавабата M, Chytil A, Моисей HL (март 1995). «Клонирование нового рецептора серин / треонинкиназы типа II посредством взаимодействия с рецептором трансформирующего фактора роста-бета типа I» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5625–30. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5625 . PMID 7890683 .
↑ Li Q, Agno JE, Edson MA, Nagaraja AK, Nagashima T, Matzuk MM (октябрь 2011 г.). «Трансформирующий рецептор фактора роста β типа 1 необходим для целостности и функции женских репродуктивных путей» . PLOS Genetics . 7 (10): e1002320. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1002320 . PMC 3197682 . PMID 22028666 .
Перейти ↑ Gao Y, Duran S, Lydon JP, DeMayo FJ, Burghardt RC, Bayless KJ, Bartholin L, Li Q (февраль 2015 г.). «Конститутивная активация бета-рецептора 1 трансформирующего фактора роста в матке мыши ухудшает морфологию и функцию матки» . Биология размножения . 92 (2): 34. DOI : 10,1095 / biolreprod.114.125146 . PMC 4435420 . PMID 25505200 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Massagué J (июнь 1992 г.). «Рецепторы для семейства TGF-бета». Cell . 69 (7): 1067–70. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (92) 90627-O . PMID 1319842 . S2CID 54268875 .
Wrana JL (1998). «Рецепторы TGF-бета и механизмы передачи сигналов». Метаболизм минералов и электролитов . 24 (2–3): 120–30. DOI : 10.1159 / 000057359 . PMID 9525694 . S2CID 84458561 .
Josso N, di Clemente N, Gouédard L (июнь 2001 г.). «Антимюллеров гормон и его рецепторы». Молекулярная и клеточная эндокринология . 179 (1–2): 25–32. DOI : 10.1016 / S0303-7207 (01) 00467-1 . PMID 11420127 . S2CID 27316217 .

Внешние ссылки [ править ]

GeneReviews / NIH / NCBI / UW запись об аневризмах грудной аорты и расслоениях аорты
GeneReviews / NCBI / NIH / UW запись о синдроме Лойса-Дитца

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000106799 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000007613 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] «Ген Entrez: трансформирующий фактор роста TGFBR1, бета-рецептор I (киназа, подобная рецептору активина A типа II, 53 кДа)» .

[pmid11102446-6] Razani B, Zhang XL, Bitzer M, von Gersdorff G, Böttinger EP, Lisanti MP (март 2001 г.). «Кавеолин-1 регулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста (TGF) -бета / SMAD посредством взаимодействия с рецептором TGF-бета I типа» . Журнал биологической химии . 276 (9): 6727–38. DOI : 10.1074 / jbc.M008340200 . PMID 11102446 .

[pmid12015308-7] Герреро-Esteo М, Санчес-Элснер Т, Letamendia А, Бернабеу С (август 2002 г.). «Внеклеточные и цитоплазматические домены эндоглина взаимодействуют с рецепторами трансформирующего фактора роста-бета I и II» . Журнал биологической химии . 277 (32): 29197–209. DOI : 10.1074 / jbc.M111991200 . PMID 12015308 .

[pmid9872992-8] Барбара Н.П., Wrana JL, Letarte M (январь 1999). «Эндоглин является дополнительным белком, который взаимодействует с сигнальным рецепторным комплексом множества членов суперсемейства трансформирующего фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 274 (2): 584–94. DOI : 10.1074 / jbc.274.2.584 . PMID 9872992 .

[pmid7518616-9] Ван Т, Донахоу ПК, Зервос А.С. (июль 1994 года). «Специфическое взаимодействие рецепторов типа I семейства TGF-бета с иммунофилином FKBP-12». Наука . 265 (5172): 674–6. DOI : 10.1126 / science.7518616 . PMID 7518616 .

[pmid7791754-10] Лю Р, Р Вентура, Дуди J, J Массаге (июль 1995 года). «Человеческий рецептор типа II для костных морфогенных белков (BMP): расширение модели двухкиназного рецептора на BMP» . Молекулярная и клеточная биология . 15 (7): 3479–86. DOI : 10.1128 / mcb.15.7.3479 . PMC 230584 . PMID 7791754 .

[pmid8530343-11] Кавабата М, Имамура Т, Miyazono К, Энгел МЕ, Моисей HL (декабрь 1995). «Взаимодействие рецептора трансформирующего фактора роста-бета типа I с фарнезил-протеинтрансферазой-альфа» . Журнал биологической химии . 270 (50): 29628–31. DOI : 10.1074 / jbc.270.50.29628 . PMID 8530343 .

[pmid18591668-12] Wrighton KH, Лин X, Фэн XH (июль 2008). «Критическая регуляция передачи сигналов TGFbeta с помощью Hsp90» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (27): 9244–9. DOI : 10.1073 / pnas.0800163105 . PMC 2453700 . PMID 18591668 .

[pmid15148321-13] Мотидзуки Т, Миядзаки Х, Хара Т, Фуруя Т, Имамура Т, Ватабе Т, Миядзоно К. (июль 2004 г.). «Роли домена MH2 Smad7 в специфическом ингибировании передачи сигналов суперсемейства трансформирующего фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 279 (30): 31568–74. DOI : 10.1074 / jbc.M313977200 . PMID 15148321 .

[pmid14722617-14] Asano Y, Ihn H, Yamane K, Kubo M, Tamaki K (январь 2004 г.). «Нарушение опосредованной Smad7-Smurf негативной регуляции передачи сигналов TGF-бета в фибробластах склеродермии» . Журнал клинических исследований . 113 (2): 253–64. DOI : 10.1172 / JCI16269 . PMC 310747 . PMID 14722617 .

[pmid14657019-15] Коинума Д, Shinozaki М, Комуро А, Гото К, Saitoh М, Ханьюй А, Эбина М, Nukiwa Т, Миядзава К, Т Имамура, Miyazono К (декабрь 2003 г.). «Аркадия усиливает передачу сигналов суперсемейства TGF-бета посредством деградации Smad7» . Журнал EMBO . 22 (24): 6458–70. DOI : 10,1093 / emboj / cdg632 . PMC 291827 . PMID 14657019 .

[pmid11163210-16] Kavsak P, Расмуссен RK, создающего CG, Bonni S, Чжу H Томсен GH, Wrana JL (декабрь 2000). «Smad7 связывается с Smurf2 с образованием убиквитинлигазы E3, которая нацелена на бета-рецептор TGF для деградации». Молекулярная клетка . 6 (6): 1365–75. DOI : 10.1016 / s1097-2765 (00) 00134-9 . PMID 11163210 .

[pmid9215638-17] Hayashi H, Abdollah S, Qiu Y, Cai J, Xu YY, Grinnell BW, Richardson MA, Topper JN, Gimbrone MA, Wrana JL, Falb D (июнь 1997 г.). «Родственный MAD белок Smad7 связывается с рецептором TGFbeta и действует как антагонист передачи сигналов TGFbeta». Cell . 89 (7): 1165–73. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (00) 80303-7 . PMID 9215638 . S2CID 16552782 .

[pmid10757800-18] а б Датта П.К., Моисей Х.Л. (май 2000 г.). «STRAP и Smad7 взаимодействуют в ингибировании передачи сигналов трансформирующего фактора роста бета» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (9): 3157–67. DOI : 10.1128 / mcb.20.9.3157-3167.2000 . PMC 85610 . PMID 10757800 .

[pmid9774674-19] Грисуолд-Преннер Я, Kamibayashi С, Maruoka Е.М., Мамби МС, Derynck R (ноябрь 1998 года). «Физические и функциональные взаимодействия между бета-рецепторами трансформирующего фактора роста I типа и Balpha, повторяющейся субъединицей WD-40 фосфатазы 2A» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (11): 6595–604. DOI : 10.1128 / mcb.18.11.6595 . PMC 109244 . PMID 9774674 .

[pmid9856985-20] Датта PK, Chytil A, Горская А.Е., Moses HL (декабрь 1998). «Идентификация STRAP, нового белка домена WD в трансформирующей передаче сигналов фактора роста-бета» . Журнал биологической химии . 273 (52): 34671–4. DOI : 10.1074 / jbc.273.52.34671 . PMID 9856985 .

[pmid8235612-21] Эбнер R, RH Чен, Лолер S, Zioncheck Т, Derynck Р (ноябрь 1993 года). «Определение специфичности рецептора типа I по рецепторам типа II для TGF-бета или активина». Наука . 262 (5135): 900–2. DOI : 10.1126 / science.8235612 . PMID 8235612 .

[pmid10716993-22] Oh SP, Seki T, Goss KA, Imamura T, Yi Y, Donahoe PK, Li L, Miyazono K, ten Dijke P, Kim S, Li E (март 2000). «Киназа 1, подобная рецептору активина, модулирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста-бета 1 при регуляции ангиогенеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (6): 2626–31. DOI : 10.1073 / pnas.97.6.2626 . PMC 15979 . PMID 10716993 .

[pmid7890683-23] Кавабата M, Chytil A, Моисей HL (март 1995). «Клонирование нового рецептора серин / треонинкиназы типа II посредством взаимодействия с рецептором трансформирующего фактора роста-бета типа I» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5625–30. DOI : 10.1074 / jbc.270.10.5625 . PMID 7890683 .

[24] Li Q, Agno JE, Edson MA, Nagaraja AK, Nagashima T, Matzuk MM (октябрь 2011 г.). «Трансформирующий рецептор фактора роста β типа 1 необходим для целостности и функции женских репродуктивных путей» . PLOS Genetics . 7 (10): e1002320. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1002320 . PMC 3197682 . PMID 22028666 .

[25] Перейти ↑ Gao Y, Duran S, Lydon JP, DeMayo FJ, Burghardt RC, Bayless KJ, Bartholin L, Li Q (февраль 2015 г.). «Конститутивная активация бета-рецептора 1 трансформирующего фактора роста в матке мыши ухудшает морфологию и функцию матки» . Биология размножения . 92 (2): 34. DOI : 10,1095 / biolreprod.114.125146 . PMC 4435420 . PMID 25505200 .

[1]