Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено из TRNA )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Взаимодействие тРНК и мРНК в синтезе белка.
тРНК
Идентификаторы
Символт
РфамRF00005
Прочие данные
Тип РНКген , тРНК
Структуры PDBPDBe 3icq, 1asy, 1asz, 1il2, 2tra, 3tra, 486d, 1fir, 1yfg, 3eph, 3epj, 3epk, 3epl, 1efw, 1c0a, 2ake, 2azx, 2dr2, 1f7u, 1f7v, 3foz, 2hg8j02, 2j00 , 2v46, 2v48, 2wdg, 2wdh, 2wdk, 2wdm, 2wh1

РНК передачи (сокращенно тРНК и ранее известный как рРНК , для рРНК [1] ) представляет собой адаптер молекула состоит из РНК , обычно 76 до 90 нуклеотидов в длину, [2] , который служит в качестве физической линии связи между мРНК и тому аминокислотная последовательность белков. РНК-переносчик делает это путем переноса аминокислоты в аппарат синтеза белка клетки, называемый рибосомой . Комплементация 3-нуклеотидного кодона в информационной РНК(мРНК) 3-нуклеотидным антикодоном тРНК приводит к синтезу белка на основе кода мРНК. Таким образом, тРНК являются необходимым компонентом трансляции , биологического синтеза новых белков в соответствии с генетическим кодом .

Обзор [ править ]

Хотя конкретная нуклеотидная последовательность мРНК определяет, какие аминокислоты включены в белковый продукт гена, из которого транскрибируется мРНК, роль тРНК заключается в том, чтобы указать, какая последовательность из генетического кода соответствует какой аминокислоте. [3] МРНК кодирует белок как серию смежных кодонов, каждый из которых распознается определенной тРНК. Один конец тРНК соответствует генетическому коду в трехнуклеотидной последовательности, называемой антикодоном . Антикодон образует три комплементарных пары оснований с кодоном в мРНК во время биосинтеза белка.

На другом конце тРНК находится ковалентное присоединение к аминокислоте, соответствующей последовательности антикодона. Каждый тип молекулы тРНК может быть присоединен только к одному типу аминокислот, поэтому каждый организм имеет много типов тРНК. Поскольку генетический код содержит несколько кодонов, которые определяют одну и ту же аминокислоту, существует несколько молекул тРНК, несущих разные антикодоны, которые несут одну и ту же аминокислоту.

Ковалентное прикрепление к 3'-концу тРНК катализируется ферментами, называемыми аминоацил-тРНК-синтетазами . Во время синтеза белка тРНК с присоединенными аминокислотами доставляются к рибосоме с помощью белков, называемых факторами элонгации , которые способствуют ассоциации тРНК с рибосомой, синтезу нового полипептида и транслокации (перемещению) рибосомы вдоль мРНК. Если антикодон тРНК совпадает с мРНК, другая тРНК, уже связанная с рибосомой, переносит растущую полипептидную цепь со своего 3'-конца на аминокислоту, прикрепленную к 3'-концу вновь доставленной тРНК, реакция, катализируемая рибосомой. Большое количество отдельных нуклеотидов в молекуле тРНК может бытьхимически модифицированный , часто путем метилирования или дезамидирования . Эти необычные основания иногда влияют на взаимодействие тРНК с рибосомами, а иногда встречаются в антикодоне, чтобы изменить свойства спаривания оснований. [4]

Структура [ править ]

Вторичная структура клеверного листа тРНК Phe дрожжей.
Третичная структура тРНК. Хвост CCA желтого цвета, ножка акцептора фиолетового цвета, переменная петля оранжевого цвета, плечо D красным цветом, рука Anticodon синим с черным Anticodon , плечо T зеленым.
Трехмерный анимированный GIF, показывающий структуру фенилаланин-тРНК дрожжей (PDB ID 1ehz). Белые линии указывают на спаривание оснований водородными связями. В показанной ориентации стержень акцептора находится сверху, а антикодон - снизу [5].

Структура тРНК может быть разложена на ее первичную структуру , ее вторичную структуру (обычно визуализируемую как структуру клеверного листа ) и ее третичную структуру [6] (все тРНК имеют аналогичную L-образную трехмерную структуру, которая позволяет им вписываться в P и A сайтов рибосомы ). Структура клеверного листа становится трехмерной L-образной структурой за счет коаксиального наложения спиралей, что является общим мотивом третичной структуры РНК . Длина каждого плеча, а также «диаметр» петли в молекуле тРНК варьируются от вида к виду. [6] [7]Структура тРНК состоит из следующего:

  • 5'-концевой фосфат группа.
  • Акцепторный стержень представляет собой стержень из 7-9 пар оснований (п.н.), образованный спариванием оснований 5'-концевого нуклеотида с 3'-концевым нуклеотидом (который содержит 3'-концевую группу CCA, используемую для присоединения амино кислота). В общем, такие 3'-концевые тРНК-подобные структуры называются « геномными метками ». Акцепторный стержень может содержать пары оснований, отличные от Watson-Crick. [6] [8]
  • ССА хвост является цитозин -cytosine- аденина последовательности в 'конце молекулы тРНК 3. Аминокислота, загруженная на тРНК аминоацил-тРНК-синтетазами с образованием аминоацил-тРНК , ковалентно связана с 3'-гидроксильной группой на хвосте CCA. [9] Эта последовательность важна для распознавания тРНК ферментами и важна для трансляции. [10] [11] У прокариот последовательность CCA транскрибируется в некоторых последовательностях тРНК. В большинстве прокариотических тРНК и эукариотических тРНК последовательность CCA добавляется во время процессинга и поэтому не появляется в гене тРНК. [12]
  • D рычаг представляет собой от 4 до 6 пар оснований стебля заканчивается в цикле , который часто содержит дигидроуридин . [6]
  • Плечо антикодона представляет собой стебель из 5 п.н., петля которого содержит антикодон . [6] Первичная структура тРНК 5'-к-3 'содержит антикодон, но в обратном порядке, поскольку для считывания мРНК от 5'-к-3' требуется направленность 3'-к-5 '.
  • Т рука является 4 до 5 пар оснований, содержащего стволовые TΨC последовательности , где Ψ является псевдоуридином , модифицированный уридином . [6]
  • Основания, которые были изменены, особенно путем метилирования (например, тРНК (гуанин-N7 -) - метилтрансфераза ), встречаются в нескольких положениях по всей тРНК. Первое антикодоновое основание или вобл-положение иногда модифицируют на инозин (производное от аденина), кевозин (производное от гуанина), уридин-5-оксиуксусную кислоту (производное от урацила), 5-метиламинометил-2-тиуридин (производное от урацил) или лизидин (производное цитозина). [13]

Антикодон [ править ]

Антикодоновую [14] представляет собой блок из трех нуклеотидов , соответствующих трем оснований с мРНК кодоном . Каждая тРНК имеет отличную последовательность триплета антикодона, которая может образовывать 3 комплементарные пары оснований к одному или нескольким кодонам аминокислоты. Некоторые антикодоны соединяются более чем с одним кодоном из-за спаривания оснований колебания . Часто первый нуклеотид антикодона не обнаруживается на мРНК: инозин , который может связывать водородную связь с более чем одним основанием в соответствующем положении кодона. [4] : 29.3.9 В генетическом кодеобычно одна аминокислота определяется всеми четырьмя возможными положениями в третьем положении или, по крайней мере, обоими пиримидинами и пуринами ; например, аминокислота глицин кодируется последовательностями кодонов GGU, GGC, GGA и GGG. Другие модифицированные нуклеотиды также могут появляться в первой позиции антикодона - иногда известной как «позиция колебания» - что приводит к незначительным изменениям генетического кода, как, например, в митохондриях . [15]На клетку требуется 61 тип тРНК для обеспечения однозначного соответствия между молекулами тРНК и кодонами, которые определяют аминокислоты, поскольку существует 61 смысловой кодон стандартного генетического кода. Однако многие клетки имеют менее 61 типа тРНК, потому что основание вобуляции способно связываться с несколькими, хотя не обязательно со всеми, кодонами, которые определяют конкретную аминокислоту. Для однозначной трансляции всех 61 смыслового кодона требуется не менее 31 тРНК. [3] [16]

Аминоацилирование [ править ]

См. Также: Аминоацил-тРНК

Аминоацилирование - это процесс добавления аминоацильной группы к соединению. Он ковалентно связывает аминокислоту с 3'-концом CCA молекулы тРНК. Каждая тРНК аминоациклирована (или заряжена ) определенной аминокислотой с помощью аминоацил тРНК синтетазы . Обычно существует одна аминоацил тРНК синтетаза для каждой аминокислоты, несмотря на то, что может быть более одной тРНК и более одного антикодона для аминокислоты. Распознавание соответствующей тРНК синтетазами не опосредуется исключительно антикодоном, и акцепторный стержень часто играет важную роль. [17] Реакция:

  1. аминокислота + АТФ → аминоацил-АМФ + PPi
  2. аминоацил-AMP + тРНК → аминоацил-тРНК + AMP

У некоторых организмов может отсутствовать одна или несколько аминофосфат-тРНК-синтетаз. Это приводит к зарядке тРНК химически родственной аминокислотой, и с помощью фермента или ферментов тРНК модифицируется для правильного заряда. Например, у Helicobacter pylori отсутствует глутамил-тРНК-синтетаза. Таким образом, глутамат-тРНК-синтетаза заряжает тРНК-глутамин (тРНК-Gln) глутаматом . Затем амидотрансфераза превращает кислотную боковую цепь глутамата в амид, образуя правильно заряженную gln-тРНК-Gln.

Связывание с рибосомой [ править ]

Воспроизвести медиа
Диапазон конформаций, принимаемых тРНК, когда она проходит через A / T через сайты P / E на рибосоме. Приведены коды банка данных белка (PDB) для структурных моделей, используемых в качестве конечных точек анимации. Обе тРНК моделируются как фенилаланин-специфичная тРНК из Escherichia coli с тРНК A / T в качестве модели гомологии депонированных координат. Цветовое кодирование, как показано для третичной структуры тРНК . Адаптирован из. [18]

Рибосома имеет три сайты связывания для молекул тРНК , которые охватывают пространство между двумя субъединицами рибосом : при регистрации А (аминоацильных) , [19] P (пептидил) и E (выход) сайты . Кроме того, рибосома имеет два других сайта для связывания тРНК, которые используются во время декодирования мРНК или во время инициации синтеза белка . Это Т-сайт (названный фактором удлинения Tu ) и I-сайт (инициация). [20] [21] По соглашению, сайты связывания тРНК обозначаются первым в списке малой субъединицы рибосомы и сайтом большой рибосомной субъединицы.занял второе место. Например, сайт A часто пишется A / A, сайт P - P / P, а сайт E - E / E. [20] Связывающие белки, такие как L27, L2, L14, L15, L16 в A- и P-сайтах, были определены AP Czernilofsky et al. С помощью аффинного мечения. ( Proc. Natl. Acad. Sci, США , стр. 230–234, 1974).

По завершении инициации трансляции первая аминоацил тРНК располагается в сайте P / P и готова к циклу элонгации, описанному ниже. Во время элонгации трансляции тРНК сначала связывается с рибосомой как часть комплекса с фактором элонгации Tu ( EF-Tu ) или его эукариотическим ( eEF-1 ) или архейным аналогом. Этот начальный сайт связывания тРНК называется сайтом A / T. В сайте A / T половина A-сайта находится в небольшой рибосомной субъединице, где расположен сайт декодирования мРНК. Сайт декодирования мРНК - это место, где кодон мРНК считывается во время трансляции. Половина Т-сайта расположена в основном на большой рибосомной субъединице.где EF-Tu или eEF-1 взаимодействует с рибосомой. После завершения декодирования мРНК аминоацил-тРНК связывается в сайте A / A и готова для образования следующей пептидной связи с присоединенной к ней аминокислотой. Пептидил-тРНК, которая переносит растущий полипептид на аминоацил-тРНК, связанную в сайте A / A, связана в сайте P / P. После образования пептидной связи тРНК в сайте P / P деацилируется или имеет свободный 3'-конец , а тРНК в сайте A / A несет растущую полипептидную цепь. Чтобы обеспечить следующий цикл элонгации, тРНК затем перемещаются через сайты связывания гибридных A / P и P / E, прежде чем завершить цикл и находиться в сайтах P / P и E / E. После того как тРНК A / A и P / P переместились в сайты P / P и E / E, мРНК также переместилась на один кодон.и сайт A / T свободен, готов к следующему раунду декодирования мРНК. Затем тРНК, связанная с сайтом E / E, покидает рибосому.

Сайт P / I фактически первым связывается с аминоацил тРНК, которая доставляется в бактериях с помощью фактора инициации, называемого IF2 . [21] Однако существование сайта P / I в рибосомах эукариот или архей еще не подтверждено. Белок L27 P-сайта был определен с помощью аффинного мечения E. Collatz и AP Czernilofsky ( FEBS Lett. , Vol. 63, pp. 283–286, 1976).

гены тРНК [ править ]

Организмы различаются по количеству генов тРНК в геноме . Например, нематодный червь C. elegans , широко используемый модельный организм в генетических исследованиях, имеет 29 647 [22] генов в ядерном геноме, из которых 620 кодируют тРНК. [23] [24] У почкующихся дрожжей Saccharomyces cerevisiae в геноме 275 генов тРНК.

В геноме человека, который, по оценкам января 2013 года, насчитывает около 20 848 генов, кодирующих белки [25] , насчитывается 497 ядерных генов, кодирующих цитоплазматические молекулы тРНК, и 324 псевдогена, производных от тРНК - гены тРНК, которые, как считается, больше не функционируют. [26] (хотя было показано, что псевдотРНК участвуют в устойчивости бактерий к антибиотикам ). [27] Также были идентифицированы участки в ядерных хромосомах , очень похожие по последовательности на гены митохондриальной тРНК (тРНК-двойники). [28] Эти тРНК-двойники также считаются частью ядерной митохондриальной ДНК (гены переносятся из митохондрий в ядро).[28] [29]

Как и у всех эукариот, у человека имеется 22 гена митохондриальной тРНК [30] . Мутации в некоторых из этих генов были связаны с тяжелыми заболеваниями, такими как синдром MELAS .

Гены цитоплазматической тРНК можно разделить на 49 семейств в соответствии с их антикодонными характеристиками. Эти гены находятся на всех хромосомах, кроме 22-й и Y-хромосомы. Наблюдается высокая кластеризация на 6р (140 генов тРНК), а также на 1 хромосоме. [26]

HGNC , в сотрудничестве с базой данных геномного тРНКа ( GtRNAdb ) и экспертами в этой области, одобрил уникальные имена для человеческих генов , которые кодируют тРНК.

Эволюция [ править ]

Верхняя половина тРНК (состоящая из Т-плеча и акцепторного стержня с 5'-концевой фосфатной группой и 3'-концевой CCA-группой) и нижняя половина (состоящая из D-плеча и антикодонного плеча) являются независимыми единицами в структуре. а также в функции. Верхняя половина могла развиться первой, включая 3'-концевую геномную метку, которая изначально могла иметь помеченные тРНК-подобные молекулы для репликации в раннем мире РНК . Нижняя половина могла развиться позже как расширение, например, когда синтез белка начался в мире РНК и превратил его в мир рибонуклеопротеинов ( мир РНП ). Этот предлагаемый сценарий называется гипотезой геномных тегов . Фактически, тРНК и тРНК-подобные агрегаты имеют важное каталитическое влияние (т.е. как рибозимы).) на репликации еще сегодня. Эти роли можно рассматривать как « молекулярные (или химические) окаменелости » мира РНК. [31]

Геномное содержание тРНК является отличительной чертой геномов среди биологических сфер жизни: археи представляют собой простейшую ситуацию с точки зрения содержания геномной тРНК с одинаковым числом копий генов, бактерии имеют промежуточную ситуацию, а эукарии представляют собой наиболее сложную ситуацию. [32] Eukarya представляют не только большее количество генов тРНК, чем два других царства, но также и высокую вариабельность числа копий генов среди различных изоакцепторов, и эта сложность, по-видимому, связана с дупликациями генов тРНК и изменениями в антикодонной специфичности [ необходима цитата ] .

Эволюция числа копий гена тРНК у разных видов была связана с появлением специфических ферментов модификации тРНК (уридинметилтрансферазы у бактерий и аденозиндезаминазы у эукарий), которые увеличивают способность декодирования данной тРНК. [32]Например, тРНКAla кодирует четыре различных изоакцептора тРНК (AGC, UGC, GGC и CGC). У Eukarya изоакцепторы AGC чрезвычайно обогащены числом копий гена по сравнению с остальными изоакцепторами, и это коррелирует с его модификацией A-to-I его основания колебания. Эта же тенденция была показана для большинства аминокислот эукариальных видов. Действительно, эффект этих двух модификаций тРНК также проявляется в систематической ошибке использования кодонов. Высокоэкспрессируемые гены, по-видимому, обогащены кодонами, которые используют исключительно кодоны, которые будут декодироваться этими модифицированными тРНК, что предполагает возможную роль этих кодонов - и, следовательно, этих модификаций тРНК - в эффективности трансляции. [32]

фрагменты, происходящие от тРНК [ править ]

Фрагменты, происходящие от тРНК (или tRF), представляют собой короткие молекулы, которые появляются после расщепления зрелых тРНК или транскрипта-предшественника. [33] [34] [35] [36] И цитоплазматические, и митохондриальные тРНК могут продуцировать фрагменты. [ необходима цитата ] Существует по крайней мере четыре структурных типа tRFs, которые, как полагают, происходят из зрелых тРНК, включая относительно длинные половинки тРНК и короткие 5'-tRF, 3'-tRF и i-tRFs. [33] [37] Предшественница тРНК может быть расщеплена с образованием молекул из 5'-лидерной или 3'-концевой последовательности. Ферменты расщепления включают ангиогенин, дайсер, РНКазу Z и РНКазу P. [33] [34]В особенности в случае ангиогенина, tRF имеют характерно необычный циклический фосфат на 3'-конце и гидроксильную группу на 5'-конце. [38] tRF, по-видимому, играют роль в интерференции РНК , в частности, в подавлении ретровирусов и ретротранспозонов, которые используют тРНК в качестве праймера для репликации. Половинные тРНК, расщепленные ангиогенином , также известны как тиРНК. Биогенез более мелких фрагментов, включая те, которые функционируют как piRNA , менее изучен. [39]

tRFs имеют несколько зависимостей и ролей; такие как демонстрация значительных различий между полами, расами и статусом болезни. [ необходима цитата ] Функционально они могут быть загружены на Ago и действовать через пути РНКи, [35] [37] [40] участвовать в образовании стрессовых гранул, [41] вытеснять мРНК из РНК-связывающих белков [42] или ингибировать перевод. [43] На системном или организменном уровне четыре типа tRF обладают разнообразным спектром активности. Функционально tRF связаны с вирусной инфекцией, [44] раком [37], пролиферацией клеток [38].а также с эпигенетической трансгенерационной регуляцией метаболизма. [45]

tRFs не ограничиваются людьми и, как было показано, существуют во многих организмах. [37] [46] [47] [48]

Два онлайн инструменты доступны для тех , кто хочет узнать больше о tRFs: рамки для интерактивного освоения ми tochondrial и п uclear т фрагментов РНК ( MINTbase ) [49] и реляционной базы данных T ransfer R NA связанных F ragments ( tRFdb ) . [50] MINTbase также предоставляет схему именования для именования tRF, называемых tRF-номерными знаками (или MINTcodes), которая не зависит от генома; схема сжимает последовательность РНК в более короткую строку.

Спроектированные тРНК [ править ]

Искусственные супрессорные тРНК-удлинители используются для включения неприродных аминокислот в бессмысленные кодоны, помещенные в кодирующую последовательность гена. Сконструированные инициаторные тРНК (тРНК fMet2 с антикодоном CUA, кодируемым геном metY ) были использованы для инициации трансляции на янтарном стоп-кодоне UAG. Этот тип сконструированной тРНК называется нонсенс-супрессорной тРНК, потому что она подавляет сигнал остановки трансляции, который обычно возникает на кодонах UAG. Янтарная инициаторная тРНК вставляет метионин [51] и глутамин [52] в кодоны UAG, которым предшествует сильная последовательность Шайна-Далгарно.. Исследование янтарной тРНК инициатора показало, что она ортогональна обычному стартовому кодону AUG, не обнаруживая событий инициации трансляции вне мишени в геномно перекодированном штамме E. coli . [51]

биогенез тРНК [ править ]

В эукариотических клетках, тРНК транскрибируются с помощью РНК - полимеразы III , как пре-тРНК в ядре. [53] РНК-полимераза III распознает две высококонсервативные нижестоящие промоторные последовательности: 5 'внутригенную контрольную область (5'-ICR, D-контрольную область или A-бокс) и 3'-ICR (T-контрольную область или B-бокс). ) внутри генов тРНК. [2] [54] [55] Первый промотор начинается на +8 зрелых тРНК, а второй промотор расположен на 30–60 нуклеотидов ниже первого промотора. Транскрипция заканчивается после отрезка из четырех или более тимидинов . [2] [55]

Мотив выпуклости-спирали-выпуклости интрона тРНК

Пре-тРНК претерпевают обширные модификации внутри ядра. Некоторые пре-тРНК содержат интроны , которые сплайсируются или разрезаются с образованием функциональной молекулы тРНК; [56] у бактерий они самосплайсируются , тогда как у эукариот и архей они удаляются эндонуклеазами, связывающими тРНК . [57] Эукариотическая пре-тРНК содержит структурный мотив выпуклость-спираль-выпуклость (BHB), который важен для распознавания и точного сплайсинга интрона тРНК эндонуклеазами. [58] Это положение и структура мотива эволюционно консервативны. Однако некоторые организмы, такие как одноклеточные водоросли, имеют неканоническое положение BHB-мотива, а также 5'- и 3'-концы сплайсированной интронной последовательности.[58] 5'-последовательность удаляется РНКазой P , [59] тогда как 3'-конец удаляетсяферментом тРНКаза Z. [60] Заметным исключением является архея Nanoarchaeum equitans , которая не обладает ферментом РНКазой P и имеет промотор, расположенный так, что транскрипция начинается на 5'-конце зрелой тРНК. [61] Нестандартный 3'-CCA-хвост добавлен нуклеотидилтрансферазой . [62] Перед тем как тРНК экспортируются в цитоплазму с помощью Los1 / Xpo-t , [63] [64] тРНК аминоацилируются.. [65] Порядок обработки событий не сохраняется. Например, у дрожжей сплайсинг осуществляется не в ядре, а на цитоплазматической стороне митохондриальных мембран. [66]

История [ править ]

Существование тРНК было впервые высказано Фрэнсисом Криком , основываясь на предположении, что должна существовать адапторная молекула, способная опосредовать перевод алфавита РНК в алфавит белков. Пол С Замечник и Махлон Хоугланд открыли тРНК [67]. Значительные исследования структуры были проведены в начале 1960-х годов Алексом Ричем и Доном Каспаром , двумя исследователями из Бостона, группой Жака Фреско в Принстонском университете и группой из Великобритании в Королевском колледже Лондона . [68] В 1965 году Роберт В. Холли из Корнельского университета.сообщил о первичной структуре и предложил три вторичные структуры. [69] тРНК была впервые кристаллизована в Мэдисоне, Висконсин, Робертом М. Боком. [70] Структура клеверного листа была установлена ​​несколькими другими исследованиями в последующие годы [71] и была окончательно подтверждена с помощью рентгеновских кристаллографических исследований в 1974 году. Две независимые группы: Ким Сон-Хоу, работающий под руководством Александра Рича, и британская группа, возглавляемая Аарон Клуг опубликовал те же результаты кристаллографии в течение года. [72] [73]

См. Также [ править ]

  • Клеверная модель тРНК
  • Ким Сун-Хоу
  • Целуя стебель-петлю
  • мРНК
  • некодирующие РНК и интроны
  • Скользкая последовательность
  • тмРНК
  • Передача РНК-подобных структур
  • Перевод
  • tRNADB
  • Гипотеза колебания
  • Аминоацил-тРНК

Ссылки [ править ]

  1. ^ Plescia OJ, Palczuk NC, Кора-Фигероа E, Мукерджи A, Braun W (октябрь 1965). «Производство антител к растворимой РНК (мРНК)» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 54 (4): 1281–1285. Полномочный код : 1965PNAS ... 54.1281P . DOI : 10.1073 / pnas.54.4.1281 . PMC  219862 . PMID  5219832 .
  2. ^ a b c Sharp SJ, Schaack J, Cooley L, Burke DJ, Söll D (1985). «Структура и транскрипция генов тРНК эукариот». CRC Critical Reviews в биохимии . 19 (2): 107–144. DOI : 10.3109 / 10409238509082541 . PMID 3905254 . 
  3. ^ a b Crick FH (декабрь 1968 г.). «Происхождение генетического кода». Журнал молекулярной биологии . 38 (3): 367–379. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (68) 90392-6 . PMID 4887876 . 
  4. ^ a b Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4.
  5. ^ RNA% 28tRNA% 29 «Transfer RNA (tRNA)» Проверить значение ( справка ) . Proteopedia.org . Проверено 7 ноября 2018 . |url=
  6. ^ Б с д е е Ито Y, S, Sekine Suetsugu S, S (Yokoyama июля 2013 г. ). «Третичная структура бактериальной тРНК селеноцистеина» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (13): 6729–6738. DOI : 10.1093 / NAR / gkt321 . PMC 3711452 . PMID 23649835 .  
  7. ^ Goodenbour JM, Pan T (29 октября 2006). «Разнообразие генов тРНК у эукариот» . Исследования нуклеиновых кислот . 34 (21): 6137–6146. DOI : 10.1093 / NAR / gkl725 . PMC 1693877 . PMID 17088292 .  
  8. Перейти ↑ Jahn M, Rogers MJ, Söll D (июль 1991). «Антикодон и акцепторные стволовые нуклеотиды в тРНК (Gln) являются основными элементами распознавания глутаминил-тРНК синтетазы E. coli». Природа . 352 (6332): 258–260. Bibcode : 1991Natur.352..258J . DOI : 10.1038 / 352258a0 . PMID 1857423 . S2CID 4263705 .  
  9. ^ Ibba M, Soll D (июнь 2000). «Синтез аминоацил-тРНК». Ежегодный обзор биохимии . 69 (1): 617–650. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.69.1.617 . PMID 10966471 . 
  10. ^ Sprinzl M, Крамер F (1979). «-CCA конец тРНК и его роль в биосинтезе белка». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 22 : 1–69. DOI : 10.1016 / s0079-6603 (08) 60798-9 . ISBN 978-0-12-540022-0. PMID  392600 .
  11. ^ Зеленый R, Ноллер HF (1997). «Рибосомы и трансляция». Ежегодный обзор биохимии . 66 : 679–716. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.66.1.679 . PMID 9242921 . 
  12. ^ Aebi М, G Киршнера, Чен JY, U Vijayraghavan, Якобсон А, Мартин NC, Абельсон Дж, и др. (Сентябрь 1990 г.). «Выделение чувствительного к температуре мутанта с измененной нуклеотидилтрансферазой тРНК и клонирование гена, кодирующего нуклеотидилтрансферазу тРНК в дрожжах Saccharomyces cerevisiae». Журнал биологической химии . 265 (27): 16216–16220. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (17) 46210-7 . PMID 2204621 . 
  13. ^ МакКлоски JA, Нисимура S (ноябрь 1977). «Модифицированные нуклеозиды в транспортной РНК». Счета химических исследований . 10 (11): 403–410. DOI : 10.1021 / ar50119a004 .
  14. ^ Felsenfeld G, Кантони GL (май 1964). «Использование исследований термической денатурации для изучения последовательности оснований сериновой мРНК дрожжей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 51 (5): 818–826. Bibcode : 1964PNAS ... 51..818F . DOI : 10.1073 / pnas.51.5.818 . PMC 300168 . PMID 14172997 .  
  15. ↑ Suzuki T, Suzuki T (июнь 2014 г.). «Полный ландшафт посттранскрипционных модификаций митохондриальных тРНК млекопитающих» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (11): 7346–7357. DOI : 10.1093 / NAR / gku390 . PMC 4066797 . PMID 24831542 .  
  16. ^ Лодиш Н, Берк А, Мацудаир Р, Кайзер СА, Krieger М, Скотт М. П., Zipursky С. Л., Дарнелл Дж (2004). Молекулярная биология клетки . WH Freeman: Нью-Йорк. 5-е изд. [ ISBN отсутствует ] [ требуется страница ]
  17. ^ Шиммеля Р, Р Giegé, Морас D, Ёкояма S (октябрь 1993 г.). «Рабочий код РНК для аминокислот и возможное отношение к генетическому коду» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (19): 8763–8768. Полномочный код : 1993PNAS ... 90.8763S . DOI : 10.1073 / pnas.90.19.8763 . PMC 47440 . PMID 7692438 .  
  18. ^ Dunkle JA, Ван L, Фельдман MB, Pulk A, Chen VB, Капралов GJ, Noeske J, Ричардсон JS, Blanchard SC, Cate JH (май 2011). «Структуры бактериальной рибосомы в классическом и гибридном состояниях связывания тРНК» . Наука . 332 (6032): 981–984. Bibcode : 2011Sci ... 332..981D . DOI : 10.1126 / science.1202692 . PMC 3176341 . PMID 21596992 .  
  19. ^ Коневега А.Л., Соболевой Н.Г., Махно В.И., Семенков Ю.П., Wintermeyer W, Роднина М.В., Катунин В.И. (январь 2004). «Пуриновые основания в положении 37 тРНК стабилизируют кодон-антикодонное взаимодействие в рибосомном сайте А посредством стэкинга и Mg2 + -зависимых взаимодействий» . РНК . 10 (1): 90–101. DOI : 10,1261 / rna.5142404 . PMC 1370521 . PMID 14681588 .  
  20. ^ a b Agirrezabala X, Фрэнк Дж. (август 2009 г.). «Элонгация при трансляции как динамическое взаимодействие между рибосомой, тРНК и факторами элонгации EF-G и EF-Tu» . Ежеквартальные обзоры биофизики . 42 (3): 159–200. DOI : 10.1017 / S0033583509990060 . PMC 2832932 . PMID 20025795 .  
  21. ^ a b Аллен Г.С., Завьялов А., Гурски Р., Эренберг М., Франк Дж. (июнь 2005 г.). «Крио-ЭМ структура комплекса инициации трансляции из Escherichia coli». Cell . 121 (5): 703–712. DOI : 10.1016 / j.cell.2005.03.023 . PMID 15935757 . S2CID 16146867 .  
  22. ^ Веб-сайт WormBase, http://www.wormbase.org , выпуск WS187, дата 25 января 2008 г.
  23. ^ Spieth J, Lawson D (январь 2006). «Обзор структуры гена» . WormBook : 1–10. DOI : 10.1895 / wormbook.1.65.1 . PMC 4781370 . PMID 18023127 .  
  24. ^ Хартвелл LH, Худ L, Голдберг ML, Рейнольдс AE, Сильвер LM, Верес RC. (2004). Генетика: от генов к геномам 2-е изд. МакГроу-Хилл: Нью-Йорк. п. 264.
  25. ^ Ensembl выпуск 70 - январь 2013 http://www.ensembl.org/Homo_sapiens/Info/StatsTable?db=core архивации 2013-12-15 в Wayback Machine
  26. ^ a b Lander ES, Linton LM, Birren B, Nusbaum C, Zody MC, Baldwin J и др. (Международный консорциум по секвенированию генома человека) (февраль 2001 г.). «Первоначальное секвенирование и анализ генома человека» (PDF) . Природа . 409 (6822): 860–921. Bibcode : 2001Natur.409..860L . DOI : 10.1038 / 35057062 . PMID 11237011 .  
  27. ^ Rogers TE, Ataíde SF, Dare K, A, Katz Seveau S, Roy H, IBBA M (2012). «Псевдо-тРНК модулирует устойчивость к антибиотикам у Bacillus cereus» . PLOS ONE . 7 (7): e41248. Bibcode : 2012PLoSO ... 741248R . DOI : 10.1371 / journal.pone.0041248 . PMC 3399842 . PMID 22815980 .  
  28. ^ a b Telonis AG, Loher P, Kirino Y, Rigoutsos I (2014). «Ядерные и митохондриальные тРНК-двойники в геноме человека» . Границы генетики . 5 : 344. DOI : 10,3389 / fgene.2014.00344 . PMC 4189335 . PMID 25339973 .  
  29. ^ Рамос А., Барбена Е., Матейу Л., дель Мар Гонсалес М., Майрал К., Лима М., Монтьель Р., Алуха М. П., Сантос С. и др. (Ноябрь 2011 г.). «Ядерные вставки митохондриального происхождения: обновление базы данных и полезность в исследованиях рака». Митохондрия . 11 (6): 946–953. DOI : 10.1016 / j.mito.2011.08.009 . PMID 21907832 . 
  30. ^ Там же. п. 529.
  31. ^ Нэнси Майзелс и Алан М. Вайнер: Гипотеза геномных тегов - что молекулярные окаменелости говорят нам об эволюции тРНК , в: Мир РНК, второе издание. 1999 Лаборатория Колд-Спринг-Харбор Press ISBN 978-0-87969-561-3 / 99, PDF 
  32. ^ a b c Novoa EM, Pavon-Eternod M, Pan T, Ribas de Pouplana L (март 2012 г.). «Роль модификаций тРНК в структуре генома и использовании кодонов» . Cell . 149 (1): 202–213. DOI : 10.1016 / j.cell.2012.01.050 . PMID 22464330 . S2CID 16487609 .  
  33. ^ a b c Gebetsberger J, Polacek N (декабрь 2013 г.). «Нарезка тРНК для увеличения функционального разнообразия нкРНК» . Биология РНК . 10 (12): 1798–1806. DOI : 10,4161 / rna.27177 . PMC 3917982 . PMID 24351723 .  
  34. ^ а б Шигемацу М, Хонда S, Кирино Y (2014). «Трансферная РНК как источник малой функциональной РНК» . Журнал молекулярной биологии и молекулярной визуализации . 1 (2): 8. PMC 4572697 . PMID 26389128 .  
  35. ^ а б Собала А, Хутвагнер Г (2011). «Фрагменты, производные от РНК переноса: происхождение, обработка и функции» (PDF) . Междисциплинарные обзоры Wiley: РНК . 2 (6): 853–862. DOI : 10.1002 / wrna.96 . hdl : 10453/18187 . PMID 21976287 . S2CID 206554146 .   
  36. ^ Keam SP, Hutvagner G (ноябрь 2015). «Фрагменты, производные тРНК (tRF): новые роли древней РНК в регуляции экспрессии генов» . Жизнь . 5 (4): 1638–1651. DOI : 10,3390 / life5041638 . PMC 4695841 . PMID 26703738 .  
  37. ^ a b c d Кумар П., Анайя Дж., Мудунури С.Б., Датта А. (октябрь 2014 г.). «Мета-анализ фрагментов РНК, полученных из тРНК, показывает, что они эволюционно консервативны и связываются с белками AGO для распознавания конкретных мишеней РНК» . BMC Biology . 12 : 78. DOI : 10,1186 / s12915-014-0078-0 . PMC 4203973 . PMID 25270025 .  
  38. ^ a b Honda S, Loher P, Shigematsu M, Palazzo JP, Suzuki R, Imoto I, Rigoutsos I, Kirino Y (июль 2015 г.). «Половинки тРНК, зависимые от половых гормонов, усиливают пролиферацию клеток при раке груди и простаты» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (29): E3816 – E3825. Bibcode : 2015PNAS..112E3816H . DOI : 10.1073 / pnas.1510077112 . PMC 4517238 . PMID 26124144 .  
  39. ^ Шорн, AJ; Мартиенссен, Р. (октябрь 2018 г.). «Тай-брейк: хозяин и ретротранспозоны играют тРНК» . Тенденции в клеточной биологии . 28 (10): 793–806. DOI : 10.1016 / j.tcb.2018.05.006 . PMC 6520983 . PMID 29934075 .  
  40. ^ Шигематс М, Кирин Y (2015). «Короткая некодирующая РНК, производная тРНК как взаимодействующие партнеры белков аргонавта» . Регуляция генов и системная биология . 9 : 27–33. DOI : 10.4137 / GRSB.S29411 . PMC 4567038 . PMID 26401098 .  
  41. ^ Эмар М.М., Иванов Р, Т Хикман, Dawra N, S Тисдэйл, Kedersha Н, Х Г.Ф., Андерсон Р (апрель 2010 г.). «Индуцированные ангиогенином тРНК, индуцированные стрессом РНК, способствуют индуцированной стрессом сборке стрессовых гранул» . Журнал биологической химии . 285 (14): 10959–10968. DOI : 10.1074 / jbc.M109.077560 . PMC 2856301 . PMID 20129916 .  
  42. ^ Goodarzi Н, Лю Х, Нгуен НС, Чжан S, Рыба L, Tavazoie SF (май 2015 г.). «Фрагменты, полученные из эндогенной тРНК, подавляют прогрессирование рака молочной железы через смещение YBX1» . Cell . 161 (4): 790–802. DOI : 10.1016 / j.cell.2015.02.053 . PMC 4457382 . PMID 25957686 .  
  43. ↑ Иванов П., Эмара М.М., Виллен Дж, Гиги СП, Андерсон П. (август 2011 г.). «Ангиогенин-индуцированные фрагменты тРНК ингибируют инициацию трансляции» . Молекулярная клетка . 43 (4): 613–623. DOI : 10.1016 / j.molcel.2011.06.022 . PMC 3160621 . PMID 21855800 .  
  44. ^ Селицкий СР, Баран-Гейл Дж, Хонда М, Ямане Д, Masaki Т, Фаннин Е.Е., Гуэрра В, SHIRASAKI Т, Т Shimakami, Канеко S, Лэнфорд RE, Лимонный С.М., Sethupathy Р (январь 2015). «При хронических гепатитах B и C количество малых РНК, полученных из тРНК, увеличивается, и их количество превышает количество микроРНК» . Научные отчеты . 5 : 7675. Bibcode : 2015NatSR ... 5E7675S . DOI : 10.1038 / srep07675 . PMC 4286764 . PMID 25567797 .  
  45. ^ Шарма U, Conine CC, Shea JM, Boskovic A, Дерр AG, Bing XY, Belleannee C, Kucukural A, Serra RW, вс F, Song L, Carone BR, Риччи EP, Li XZ, Fauquier L, Мур MJ, Sullivan Р., Мелло СС, Гарбер М., Рандо О.Дж. (январь 2016 г.). «Биогенез и функция фрагментов тРНК во время созревания и оплодотворения сперматозоидов у млекопитающих» . Наука . 351 (6271): 391–396. Bibcode : 2016Sci ... 351..391S . DOI : 10.1126 / science.aad6780 . PMC 4888079 . PMID 26721685 .  
  46. Перейти ↑ Casas E, Cai G, Neill JD (2015). «Характеристика циркулирующих фрагментов РНК, полученных из РНК, у крупного рогатого скота» . Границы генетики . 6 : 271. DOI : 10,3389 / fgene.2015.00271 . PMC 4547532 . PMID 26379699 .  
  47. ↑ Hirose Y, Ikeda KT, Noro E, Hiraoka K, Tomita M, Kanai A (июль 2015 г.). «Точное картирование и динамика фрагментов, полученных из тРНК (tRFs) в развитии Triops cancriformis (головастик креветки)» . BMC Genetics . 16 : 83. DOI : 10,1186 / s12863-015-0245-5 . PMC 4501094 . PMID 26168920 .  
  48. ^ Karaiskos S, Naqvi А.С., Swanson KE, Григорьев A (сентябрь 2015). «Возрастная модуляция фрагментов тРНК в Drosophila и их потенциальных мишенях» . Биология Директ . 10 : 51. DOI : 10,1186 / s13062-015-0081-6 . PMC 4572633 . PMID 26374501 .  
  49. ^ Pliatsika V, Loher P, Телонис AG, Rigoutsos I (август 2016). «MINTbase: основа для интерактивного исследования митохондриальных и ядерных фрагментов тРНК» . Биоинформатика . 32 (16): 2481–2489. DOI : 10.1093 / биоинформатики / btw194 . PMC 4978933 . PMID 27153631 .  
  50. ^ Кумар Р, Mudunuri С. Б., Аная Дж, Датт А (январь 2015). «tRFdb: база данных для фрагментов транспортной РНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 43 (выпуск базы данных): D141-5. DOI : 10.1093 / NAR / gku1138 . PMC 4383946 . PMID 25392422 .  
  51. ^ a b Винсент Р.М., Райт Б.В., Яшке Р.Р. (апрель 2019 г.). "Измерение ортогональности тРНК инициатора янтаря в геномно перекодированном организме". Синтетическая биология ACS . 8 (4): 675–685. DOI : 10.1021 / acssynbio.9b00021 . PMID 30856316 . 
  52. ^ Говиндан А, Miryala S, S Мондал, Varshney U (ноябрь 2018). «Разработка систем анализа для декодирования янтарных кодонов на этапах инициации и удлинения микобактерий» . Журнал бактериологии . 200 (22). DOI : 10.1128 / jb.00372-18 . PMC 6199473 . PMID 30181124 .  
  53. ↑ White RJ (март 1997 г.). «Регулирование РНК-полимераз I и III с помощью белка ретинобластомы: механизм контроля роста?». Направления биохимических наук . 22 (3): 77–80. DOI : 10.1016 / S0968-0004 (96) 10067-0 . PMID 9066256 . 
  54. ^ Sharp S, Dingermann T, Söll D (сентябрь 1982). «Минимальные внутригенные последовательности, необходимые для стимуляции транскрипции гена тРНК эукариот» . Исследования нуклеиновых кислот . 10 (18): 5393–5406. DOI : 10.1093 / NAR / 10.18.5393 . PMC 320884 . PMID 6924209 .  
  55. ^ a b Dieci G, Fiorino G, Castelnuovo M, Teichmann M, Pagano A (декабрь 2007 г.). «Расширяющийся транскриптом РНК-полимеразы III». Тенденции в генетике . 23 (12): 614–622. DOI : 10.1016 / j.tig.2007.09.001 . hdl : 11381/1706964 . PMID 17977614 . 
  56. ^ Tocchini-Валентини GD, Fruscoloni P, Tocchini-Валентини GP (декабрь 2009). «Обработка претРНК, содержащей несколько интронов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (48): 20246–20251. Bibcode : 2009PNAS..10620246T . DOI : 10.1073 / pnas.0911658106 . PMC 2787110 . PMID 19910528 .  
  57. ^ Абельсон J, Trotta CR, Li H (май 1998). «Сплайсинг тРНК» . Журнал биологической химии . 273 (21): 12685–12688. DOI : 10.1074 / jbc.273.21.12685 . PMID 9582290 . 
  58. ^ а б Сома А (2014). «Циркулярно пермутированные гены тРНК: их экспрессия и значение для их физиологической значимости и развития» . Границы генетики . 5 : 63. DOI : 10,3389 / fgene.2014.00063 . PMC 3978253 . PMID 24744771 .  
  59. Перейти ↑ Frank DN, Pace NR (1998). «Рибонуклеаза P: единство и разнообразие рибозима, обрабатывающего тРНК» . Ежегодный обзор биохимии . 67 (1): 153–180. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.67.1.153 . PMID 9759486 . 
  60. ^ Ceballos M, Vioque A (2007). «тРНКаза Z». Буквы о белках и пептидах . 14 (2): 137–145. DOI : 10.2174 / 092986607779816050 . PMID 17305600 . 
  61. ^ Randau L, Шрёдер I, Söll D (май 2008). «Жизнь без РНКазы Р». Природа . 453 (7191): 120–123. Bibcode : 2008Natur.453..120R . DOI : 10,1038 / природа06833 . PMID 18451863 . S2CID 3103527 .  
  62. ↑ Weiner AM (октябрь 2004 г.). «Созревание тРНК: полимеризация РНК без матрицы нуклеиновой кислоты» . Текущая биология . 14 (20): R883-5. DOI : 10.1016 / j.cub.2004.09.069 . PMID 15498478 . 
  63. ^ Kutay U, Lipowsky G, Izaurralde E, Бишофф FR, Schwarzmaier P, E Hartmann, Görlich D (февраль 1998). «Идентификация тРНК-специфического ядерного рецептора экспорта». Молекулярная клетка . 1 (3): 359–369. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 80036-2 . PMID 9660920 . 
  64. ^ Искусство GJ, Fornerod М, Mattaj IW (март 1998). «Идентификация ядерного рецептора экспорта для тРНК». Текущая биология . 8 (6): 305–314. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (98) 70130-7 . PMID 9512417 . S2CID 17803674 .  
  65. ^ Arts GJ, Kuersten S, Romby P, Ehresmann B, Mattaj IW (декабрь 1998 г.). «Роль exportin-t в селективном ядерном экспорте зрелых тРНК» . Журнал EMBO . 17 (24): 7430–7441. DOI : 10.1093 / emboj / 17.24.7430 . PMC 1171087 . PMID 9857198 .  
  66. ^ Йошихиса Т, Yunoki-Эсаки К, Ohshima С, Н Танака, Эндо Т (август 2003 г.). «Возможность сплайсинга цитоплазматической пре-тРНК: эндонуклеаза сплайсинга тРНК дрожжей в основном локализуется в митохондриях» . Молекулярная биология клетки . 14 (8): 3266–3279. DOI : 10.1091 / mbc.E02-11-0757 . PMC 181566 . PMID 12925762 .  
  67. ^ http://www.jbc.org/content/280/40/e37
  68. ↑ Clark BF (октябрь 2006 г.). «Кристаллическая структура тРНК» (PDF) . Журнал биологических наук . 31 (4): 453–457. DOI : 10.1007 / BF02705184 . PMID 17206065 . S2CID 19558731 .   
  69. ^ Холли RW, Апгар Дж, Эверетт Г.А., Мэдисон JT, Marquisee М, Меррилл SH, Penswick JR, Замир (март 1965 г.). «Структура рибонуклеиновой кислоты». Наука . 147 (3664): 1462–1465. Bibcode : 1965Sci ... 147.1462H . DOI : 10.1126 / science.147.3664.1462 . PMID 14263761 . S2CID 40989800 .  
  70. ^ "Некролог" . Нью-Йорк Таймс . 4 июля 1991 г.
  71. ^ "Нобелевская премия по физиологии и медицине 1968" . Нобелевский фонд . Проверено 28 июля 2007 .
  72. ^ Ладнер JE, Джек A, Robertus JD, Brown RS, Rhodes D, Clark BF, Клаг A (ноябрь 1975). «Структура дрожжевой РНК-переносчика фенилаланина при разрешении 2,5 А» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (11): 4414–4418. Bibcode : 1975PNAS ... 72.4414L . DOI : 10.1073 / pnas.72.11.4414 . PMC 388732 . PMID 1105583 .  
  73. ^ Ким SH, Куигли ГДж, Suddath FL, МакФерсон А, Sneden Д, Ким JJ, Weinzierl Дж, богатая (январь 1973). «Трехмерная структура дрожжевой РНК-переносчика фенилаланина: укладка полинуклеотидной цепи». Наука . 179 (4070): 285–288. Bibcode : 1973Sci ... 179..285K . DOI : 10.1126 / science.179.4070.285 . PMID 4566654 . S2CID 28916938 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • tRNAdb (обновленная и полностью реструктурированная версия компиляции тРНК Spritzls)
  • связь тРНК с сердечными заболеваниями и инсультом
  • GtRNAdb: Коллекция тРНК, идентифицированных из полных геномов
  • HGNC: номенклатура генов человеческих тРНК
  • Молекула месяца © RCSB Protein Data Bank :
    • Передача РНК
    • Аминоацил-тРНК синтетазы
    • Факторы удлинения
  • Запись rfam для тРНК