Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Обзор трансляции эукариотической матричной РНК
Диаграмма, показывающая трансляцию мРНК и синтез белков рибосомой
Стадии инициации и удлинения трансляции, наблюдаемые при увеличении азотистых оснований в РНК, рибосоме, тРНК и аминокислотах, с краткими пояснениями.
Три фазы инициации трансляции полимераза связывается с цепью ДНК и продвигается вперед, пока малая субъединица рибосомы не свяжется с ДНК. Удлинение начинается, когда присоединяется большая субъединица, и завершение завершает процесс удлинения.

В области молекулярной биологии и генетики , перевод представляет собой процесс , в котором рибосомы в цитоплазме или эндоплазматический ретикулум синтезируют белки , после того, как процесс транскрипции в ДНК с РНК в клетки ядра . Весь процесс называется экспрессией генов .

При трансляции информационная РНК (мРНК) расшифровывается в рибосоме за пределами ядра, чтобы произвести определенную аминокислотную цепь или полипептид . Позже полипептид сворачивается в активный белок и выполняет свои функции в клетке. В рибосомах облегчают декодирование путем индукции связывания комплементарной тРНК антикодоновой последовательности мРНК кодоны . ТРНК несут определенные аминокислоты, которые связаны в полипептид, когда мРНК проходит через рибосомы и «считывается» ими.

Перевод осуществляется в три этапа:

  1. Инициирование : рибосома собирается вокруг целевой мРНК. Первая тРНК прикрепляется к стартовому кодону .
  2. Удлинение : последняя тРНК, подтвержденная малой субъединицей рибосомы ( аккомодация ), переносит аминокислоту, которую она несет, к большой субъединице рибосомы, которая связывает ее с одной из ранее допущенных тРНК ( транспептидация ). Затем рибосома перемещается к следующему кодону мРНК, чтобы продолжить процесс ( транслокацию ), создавая аминокислотную цепь.
  3. Завершение : когда достигается стоп-кодон, рибосома высвобождает полипептид.

У прокариот (бактерий и архей) трансляция происходит в цитоплазме, где большие и малые субъединицы рибосомы связываются с мРНК. У эукариот трансляция происходит в цитозоле или через мембрану эндоплазматического ретикулума в процессе, называемом ко-трансляционной транслокацией . При ко-трансляционной транслокации весь комплекс рибосома / мРНК связывается с внешней мембраной грубого эндоплазматического ретикулума (ER), и новый белок синтезируется и высвобождается в ER; вновь созданный полипептид может храниться внутри ER для будущего транспорта и секреции везикул. вне клетки или сразу же секретируется.

Многие типы транскрибируемой РНК, такие как транспортная РНК, рибосомная РНК и малая ядерная РНК, не подвергаются трансляции в белки.

Ряд антибиотиков действуют путем ингибирования трансляции. К ним относятся анизомицин , циклогексимид , хлорамфеникол , тетрациклин , стрептомицин , эритромицин и пуромицин . Прокариотические рибосомы имеют структуру, отличную от эукариотических рибосом, и, таким образом, антибиотики могут специфически воздействовать на бактериальные инфекции без какого-либо вреда для эукариотических клеток- хозяев .

Основные механизмы [ править ]

Рибосома, транслирующая белок, который секретируется в эндоплазматический ретикулум . тРНК окрашены в темно-синий цвет.
Третичная структура тРНК. Хвост CCA желтого цвета, ножка акцептора фиолетового цвета, переменная петля оранжевого цвета, плечо D красным цветом, рука Anticodon синим с черным Anticodon , плечо T зеленым.

Основной процесс производства белка - это добавление одной аминокислоты в конец белка. Эта операция выполняется рибосомой . Рибосома состоит из двух субъединиц, маленькой субъединицы и большой субъединицы. Эти субъединицы объединяются перед трансляцией мРНК в белок, чтобы обеспечить место для осуществления трансляции и получения полипептида. [1] Выбор типа добавляемой аминокислоты определяется мРНК.молекула. Каждая добавленная аминокислота соответствует трехнуклеотидной подпоследовательности мРНК. Для каждого такого возможного триплета принимается соответствующая аминокислота. Последовательные аминокислоты, добавляемые в цепь, сопоставляются с последовательными триплетами нуклеотидов в мРНК. Таким образом, последовательность нуклеотидов в матричной цепи мРНК определяет последовательность аминокислот в созданной аминокислотной цепи. [2] Добавление аминокислоты происходит на С-конце пептида, и поэтому говорят, что трансляция направлена ​​от амино к карбоксилу. [3]

МРНК несет генетическую информацию, закодированную в виде рибонуклеотидной последовательности, от хромосом до рибосом. Рибонуклеотиды «считываются» трансляционным аппаратом в последовательности триплетов нуклеотидов, называемых кодонами. Каждый из этих триплетов кодирует определенную аминокислоту .

В рибосомы молекулы перевести этот код в определенной последовательности аминокислот. Рибосома представляет собой мультисубъединичную структуру, содержащую рРНК и белки. Это «фабрика», где аминокислоты собираются в белки. тРНК представляют собой небольшие некодирующие цепи РНК (74–93 нуклеотида), которые транспортируют аминокислоты к рибосоме. тРНК имеют сайт для присоединения аминокислот и сайт, называемый антикодоном. Антикодон представляет собой триплет РНК, комплементарный триплету мРНК, который кодирует их грузовую аминокислоту .

Аминоацил-тРНК-синтетазы ( ферменты ) катализируют связывание определенных тРНК и аминокислот, которые требуются их антикодоновым последовательностям. Продуктом этой реакции является аминоацил-тРНК . У бактерий эта аминоацил-тРНК переносится на рибосому с помощью EF-Tu , где кодоны мРНК сопоставляются посредством комплементарного спаривания оснований со специфическими антикодонами тРНК . Аминоацил-тРНК-синтетазы, которые неправильно спаривают тРНК с неправильными аминокислотами, могут продуцировать неправильно заряженные аминоацил-тРНК, что может привести к несоответствующим аминокислотам в соответствующем положении в белке. Этот «неправильный перевод» [4] генетического кода естественным образом встречается на низких уровнях у большинства организмов, но определенные клеточные среды вызывают усиление разрешающего декодирования мРНК, иногда в пользу клетки.

Рибосома имеет три сайта для связывания тРНК. Это аминоацильный сайт (сокращенно A), пептидильный сайт (сокращенно P) и сайт выхода (сокращенно E). Что касается мРНК, три сайта ориентированы от 5 'до 3' EPA, потому что рибосомы перемещаются к 3 'концу мРНК. А-сайт связывает входящий тРНК с комплементарным кодоном на мРНК. P-сайт содержит тРНК с растущей полипептидной цепью. E-сайтсодержит тРНК без аминокислоты. Когда аминоацил-тРНК первоначально связывается со своим соответствующим кодоном на мРНК, она находится в сайте A. Затем между аминокислотой тРНК в сайте A и аминокислотой заряженной тРНК в сайте P образуется пептидная связь. Растущая полипептидная цепь переносится на тРНК в A-сайте. Происходит транслокация, перемещая тРНК из P-сайта, теперь без аминокислоты, в E-сайт; тРНК, которая была в сайте A, теперь заряженная полипептидной цепью, перемещается в сайт P. ТРНК в сайте E уходит, а другая аминоацил-тРНК входит в сайт A, чтобы повторить процесс. [5]

После добавления новой аминокислоты в цепь и после выхода мРНК из ядра в ядро ​​рибосомы энергия, обеспечиваемая гидролизом GTP, связанного с транслоказой EF-G (в бактериях ) и / eEF-2 (у эукариот и архей ) перемещает рибосому на один кодон вниз к 3'-концу . Энергия, необходимая для трансляции белков, значительна. Для белка, содержащего n аминокислот, количество высокоэнергетических фосфатных связей, необходимых для его трансляции, равно 4 n -1 [ необходима ссылка ]. Скорость перевода варьируется; в прокариотических клетках он значительно выше (до 17–21 аминокислотных остатков в секунду), чем в эукариотических клетках (до 6–9 аминокислотных остатков в секунду). [6]

Несмотря на то, что рибосомы обычно считаются точными и обрабатывающими машинами, процесс трансляции подвержен ошибкам, которые могут привести либо к синтезу ошибочных белков, либо к преждевременному прекращению трансляции. Уровень ошибки при синтезе белков оценивается как от 1/10 5 до 1/10 3 неправильно включенных аминокислот, в зависимости от условий эксперимента. [7] Скорость преждевременного отказа от трансляции, напротив, по оценкам, составляет порядка 10 -4 событий на транслируемый кодон. [8] Правильная аминокислота ковалентно связана с правильной транспортной РНК (тРНК).аминоацилтрансферазами. Аминокислота присоединена своей карбоксильной группой к 3'-ОН тРНК сложноэфирной связью . Когда тРНК имеет связанную с ней аминокислоту, тРНК называют «заряженной». Инициация включает связывание небольшой субъединицы рибосомы с 5'-концом мРНК с помощью факторов инициации.(ЕСЛИ). У бактерий и некоторых архей инициация синтеза белка включает распознавание богатой пуринами инициирующей последовательности на мРНК, называемой последовательностью Шайна-Делгарно. Последовательность Шайна-Делгарно связывается с комплементарной богатой пиримидином последовательностью на 3'-конце части 16S рРНК 30S субъединицы рибосомы. Связывание этих комплементарных последовательностей гарантирует, что 30S рибосомная субъединица связана с мРНК и выровнена так, что инициирующий кодон помещается в 30S часть P-сайта. Как только мРНК и 30S-субъединица связаны должным образом, фактор инициации переносит комплекс инициаторной тРНК-аминокислоты, f-Met-тРНК, в сайт 30SP. Фаза инициации завершается, когда субъединица 50S присоединяется к субъединице 30, образуя активную 70S рибосому. [9]Терминация полипептида происходит, когда сайт A рибосомы занят стоп-кодоном (UAA, UAG или UGA) на мРНК. тРНК обычно не может распознавать или связываться со стоп-кодонами. Вместо этого стоп-кодон индуцирует связывание белка фактора высвобождения . [10] (RF1 и RF2), который вызывает разборку всего комплекса рибосома / мРНК за счет гидролиза полипептидной цепи из пептидилтрансферазного центра рибосомы. [11] Лекарства или особые мотивы последовательности на мРНК могут изменять структуру рибосомы так что почти родственные тРНК связываются со стоп-кодоном вместо факторов высвобождения. В таких случаях «трансляционного чтения» трансляция продолжается до тех пор, пока рибосома не встретит следующий стоп-кодон. [12]

Процесс трансляции строго регулируется как у эукариот, так и у прокариотических организмов. Регуляция трансляции может влиять на общую скорость синтеза белка, которая тесно связана с метаболическим и пролиферативным состоянием клетки. Кроме того, недавняя работа показала, что генетические различия и их последующая экспрессия в виде мРНК также могут влиять на скорость трансляции РНК-специфическим образом. [13]

Клиническое значение [ править ]

Трансляционный контроль имеет решающее значение для развития и выживания рака . Раковые клетки должны часто регулировать фазу трансляции экспрессии генов, хотя не совсем понятно, почему трансляция осуществляется на таких этапах, как транскрипция. Хотя раковые клетки часто имеют генетически измененные факторы трансляции, гораздо чаще раковые клетки изменяют уровни существующих факторов трансляции. [14] Несколько основных онкогенных сигнальных путей, включая пути RAS-MAPK , PI3K / AKT / mTOR , MYC и WNT-β-catenin , в конечном итоге репрограммируют геном посредством трансляции. [15]Раковые клетки также контролируют трансляцию, чтобы адаптироваться к клеточному стрессу. Во время стресса клетка транслирует мРНК, которые могут смягчить стресс и способствовать выживанию. Примером этого является экспрессия AMPK при различных формах рака; его активация запускает каскад, который в конечном итоге может позволить раку избежать апоптоза (запрограммированной гибели клеток), вызванного лишением питания. Будущие методы лечения рака могут включать в себя нарушение механизма трансляции клетки, чтобы противостоять последующим эффектам рака. [14]

Математическое моделирование перевода [ править ]

Рисунок M0. Базовая и простейшая модель синтеза белка M0 . Здесь * M - количество мРНК с сайтом инициации трансляции, не занятым сборкой рибосомы, * F - количество мРНК с сайтом инициации трансляции, занятым сборкой рибосомы, * R - количество рибосом, сидящих на мРНК, синтезирующих белки, * P - количество синтезированные белки. [16]
Рисунок M1 '. Расширенная модель синтеза белка M1 с явным представлением связывания 40S, 60S и факторов инициации (IF). [16]

Описание процесса транскрипции-перевода с упоминанием только самых основных «элементарных» процессов состоит из:

  1. производство молекул мРНК (включая сплайсинг),
  2. инициирование этих молекул с помощью факторов инициирования (например, инициирование может включать этап циркуляризации, хотя это не требуется повсеместно),
  3. инициация трансляции с привлечением малой субъединицы рибосомы,
  4. сборка полных рибосом,
  5. элонгация, т.е. движение рибосом вдоль мРНК с образованием белка,
  6. прекращение перевода,
  7. деградация молекул мРНК,
  8. деградация белков.

Процесс синтеза и трансляции белков давно является предметом математического моделирования, начиная с первых детальных кинетических моделей, таких как [17] или других, учитывающих стохастические аспекты трансляции и использующих компьютерное моделирование. Многие модели синтеза белка, основанные на химической кинетике, были разработаны и проанализированы за последние четыре десятилетия. [18] [19] Помимо химической кинетики, используются различные формализмы моделирования, такие как полностью асимметричный простой процесс исключения (TASEP) , [19] Вероятностные булевы сети (PBN) , сети Петри и алгебра max-plus.были применены для моделирования детальной кинетики синтеза белка или некоторых его стадий. Базовая модель синтеза белка, которая учитывала все восемь «элементарных» процессов, была разработана [16], следуя парадигме, согласно которой «полезные модели просты и расширяемы». [20] Простейшая модель M0 представлена ​​кинетическим механизмом реакции (рисунок M0). Он был обобщен, чтобы включить связывание 40S, 60S и факторов инициации (IF) (Рисунок M1 '). Он был расширен, чтобы включить влияние микроРНК на синтез белка. [21]Большинство моделей в этой иерархии можно решить аналитически. Эти растворы использовались для извлечения «кинетических сигнатур» различных специфических механизмов регуляции синтеза.

Генетический код [ править ]

В то время как другие аспекты, такие как трехмерная структура, называемая третичной структурой , белка, могут быть предсказаны только с использованием сложных алгоритмов , аминокислотная последовательность, называемая первичной структурой , может быть определена исключительно из последовательности нуклеиновой кислоты с помощью таблицы трансляции .

Этот подход может не дать правильный аминокислотный состав белка, в частности, если нетрадиционные аминокислоты, такие как селеноцистеин , включены в белок, который кодируется обычным стоп-кодоном в сочетании с расположенной ниже шпилькой (последовательность вставки SElenoCysteine ​​или SECIS).

Существует множество компьютерных программ, способных переводить последовательность ДНК / РНК в последовательность белка. Обычно это выполняется с использованием стандартного генетического кода, однако немногие программы могут обрабатывать все «особые» случаи, такие как использование альтернативных кодонов инициации. Например, редкий альтернативный стартовый кодон CTG кодирует метионин, когда он используется в качестве стартового кодона, и лейцин во всех других положениях.

Пример: сокращенная таблица перевода для Стандартного генетического кода (с веб-страницы NCBI Taxonomy ).

 AAs = FFLLSSSSYY ** CC * WLLLLPPPPHHQQRRRRIIIMTTTTNNKKSSRRVVVVVAAAADDEEGGGG Начинается = --- M --------------- M --------------- M ------------ ---------------- Base1 = TTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGG Base2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG Base3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG

Строка «Starts» указывает три стартовых кодона, UUG, CUG и очень распространенный AUG. Он также указывает на первый аминокислотный остаток, если интерпретировать его как начало: в данном случае это весь метионин.

Таблицы перевода [ править ]

Даже при работе с обычными эукариотическими последовательностями, такими как геном дрожжей , часто желательно иметь возможность использовать альтернативные таблицы трансляции, а именно для трансляции митохондриальных генов. В настоящее время следующие таблицы трансляции определены NCBI Taxonomy Group для трансляции последовательностей в GenBank : [22]

  1. Стандартный код
  2. Позвоночный митохондриальный код
  3. Дрожжей митохондриальный код
  4. Плесени, простейшие и кишечнополостной митохондриальный код и микоплазма / код spiroplasma
  5. Беспозвоночное митохондриальный код
  6. Реснитчатые, dasycladacean и Hexamita ядерный код
  7. Код кинетопласта
  8. Иглокожих и митохондриальный код плоских червей
  9. Euplotid ядерный код
  10. Бактериальный, архейные и завод код пластид
  11. Альтернатива дрожжевой ядерный код
  12. Асцидии митохондриальный код
  13. Альтернативный червь митохондриальный код
  14. Blepharisma ядерный код
  15. Chlorophycean митохондриальный код
  16. Сосальщика митохондриальной код
  17. Зсепейезтиз косой митохондриальный код
  18. Thraustochytrium митохондриальный код
  19. Митохондриальный код перистожаберного
  20. Кандидат подразделение SR1 и gracilibacteria код
  21. В Pachysolen tannophilus ядерный код
  22. Karyorelict ядерный код
  23. Condylostoma ядерный код
  24. Mesodinium ядерный код
  25. Peritrich ядерный код
  26. Blastocrithidia ядерный код
  27. Митохондриальный код Cephalodiscidae

См. Также [ править ]

  • Клетка (биология)
  • Деление клеток
  • Таблица кодонов ДНК
  • Эпигенетика
  • Расширенный генетический код
  • Экспрессия гена
  • Генная регуляция
  • Ген
  • Геном
  • Жизнь
  • Белковые методы
  • Стартовый кодон

Ссылки [ править ]

  1. ^ Брукер RJ, Widmaier EP, Graham LE, Stiling PD (2014). Биология (Третье международное студенческое изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: Образование Макгроу Хилл. п. 249. ISBN 978-981-4581-85-1.
  2. Перейти ↑ Neill C (1996). Биология (Четвертое изд.). Издательство Бенджамин / Каммингс. С. 309–310. ISBN 0-8053-1940-9.
  3. ^ Страйер L (2002). Биохимия (Пятое изд.). WH Freeman and Company . п. 826. ISBN 0-7167-4684-0.
  4. ^ Moghal А, Молер К, М IBBA (ноябрь 2014). «Неправильный перевод генетического кода» . Письма FEBS . 588 (23): 4305–10. DOI : 10.1016 / j.febslet.2014.08.035 . PMC 4254111 . PMID 25220850 .  
  5. Перейти ↑ Griffiths A (2008). «9». Введение в генетический анализ (9-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. С. 335–339. ISBN 978-0-7167-6887-6.
  6. ^ Росс JF, Орловский M (февраль 1982 г.). «Регулировка функции рибосом в зависимости от скорости роста в клетках гриба Mucor racemosus, выращенных в хемостате» . Журнал бактериологии . 149 (2): 650–3. DOI : 10.1128 / JB.149.2.650-653.1982 . PMC 216554 . PMID 6799491 .  
  7. ^ Wohlgemuth I, Pohl C, Mittelstaet J, Коневега А.Л., Роднина М.В. (октябрь 2011). «Эволюционная оптимизация скорости и точности декодирования на рибосомах» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 366 (1580): 2979–86. DOI : 10,1098 / rstb.2011.0138 . PMC 3158919 . PMID 21930591 .  
  8. ^ Sin C, D Chiarugi, Valleriani A (апрель 2016). «Количественная оценка выпадения рибосом в E. coli» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (6): 2528–37. DOI : 10.1093 / NAR / gkw137 . PMC 4824120 . PMID 26935582 .  
  9. ^ Накамото T (февраль 2011). «Механизмы инициации синтеза белка: связывание рибосом с мРНК в рамке считывания». Отчеты по молекулярной биологии . 38 (2): 847–55. DOI : 10.1007 / s11033-010-0176-1 . PMID 20467902 . S2CID 22038744 .  
  10. ^ Баггетт NE, Zhang Y, Gross CA (март 2017). Ибба М (ред.). «Глобальный анализ терминации трансляции у E. coli» . PLOS Genetics . 13 (3): e1006676. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1006676 . PMC 5373646 . PMID 28301469 .  
  11. Мора Л., Завьялов А., Эренберг М., Букингем Р. Х. (декабрь 2003 г.). «Остановить распознавание кодонов и взаимодействие с фактором высвобождения пептидов RF3 усеченных и химерных RF1 и RF2 из Escherichia coli» . Молекулярная микробиология . 50 (5): 1467–76. DOI : 10.1046 / j.1365-2958.2003.03799.x . PMID 14651631 . 
  12. ^ Schueren F, Томс S (август 2016). "Функциональное трансляционное чтение: перспектива системной биологии" . PLOS Genetics . 12 (8): e1006196. DOI : 10.1371 / JOURNAL.PGEN.1006196 . PMC 4973966 . PMID 27490485 .  
  13. ^ Cenik C, Cenik ES, Byeon GW, Grubert F, Candille SI, Spacek D и др. (Ноябрь 2015 г.). «Интегративный анализ уровней РНК, трансляции и белка выявляет различные регуляторные вариации у людей» . Геномные исследования . 25 (11): 1610–21. DOI : 10.1101 / gr.193342.115 . PMC 4617958 . PMID 26297486 .  
  14. ^ a b Xu Y, Ruggero D (март 2020 г.). «Роль управления трансляцией в онкогенезе и его терапевтические последствия» . Ежегодный обзор биологии рака . 4 (1): 437–457. DOI : 10,1146 / annurev-cancerbio-030419-033420 .
  15. ^ Truitt ML, Руджеро D (апрель 2016). «Новые рубежи в трансляционном управлении геномом рака» . Обзоры природы. Рак . 16 (5): 288–304. DOI : 10.1038 / nrc.2016.27 . PMC 5491099 . PMID 27112207 .  
  16. ^ a b c Горбань А.Н., Харель-Беллан А., Морозова Н., Зиновьев А. (июль 2019). «Базовая, простая и расширяемая кинетическая модель синтеза белка» . Математические биологические науки и инженерия . 16 (6): 6602–6622. DOI : 10.3934 / mbe.2019329 . PMID 31698578 . 
  17. ^ Макдональд CT, Гиббс JH, Пипкин AC (1968). «Кинетика биополимеризации на шаблонах нуклеиновых кислот». Биополимеры . 6 (1): 1–5. DOI : 10.1002 / bip.1968.360060102 . PMID 5641411 . S2CID 27559249 .  
  18. ^ Генрих R, Rapoport TA (сентябрь 1980). «Математическое моделирование трансляции мРНК в эукариотах; устойчивое состояние, зависящие от времени процессы и применение к ретикулоцитам». Журнал теоретической биологии . 86 (2): 279–313. DOI : 10.1016 / 0022-5193 (80) 90008-9 . PMID 7442295 . 
  19. ^ a b Skjøndal-Bar N, Morris DR (январь 2007 г.). «Динамическая модель процесса синтеза белка в эукариотических клетках». Вестник математической биологии . 69 (1): 361–93. DOI : 10.1007 / s11538-006-9128-2 . PMID 17031456 . S2CID 83701439 .  
  20. ^ Coyte KZ, Tabuteau H, Gaffney EA, Foster KR, Durham WM (апрель 2017 г.). «Ответ Бэйви и Дарно: полезные модели просты и расширяемы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (14): E2804 – E2805. Bibcode : 2017PNAS..114E2804C . DOI : 10.1073 / pnas.1702303114 . PMC 5389313 . PMID 28341710 .  
  21. ^ Морозова Н., Зиновьев А., Нонне Н., Причард Л.Л., Горбань А.Н., Харель-Беллан А. (сентябрь 2012 г.). «Кинетические сигнатуры способов действия микроРНК» . РНК . 18 (9): 1635–55. DOI : 10,1261 / rna.032284.112 . PMC 3425779 . PMID 22850425 .  
  22. ^ Elzanowski А, Джим Ostell (7 января 2019). «Генетические коды» . Национальный центр биотехнологической информации . Проверено 28 марта 2019 .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Champe PC, Харви RA, Ferrier DR (2004). Иллюстрированные обзоры Липпинкотта: биохимия (3-е изд.). Хагерствон, доктор медицины: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN 0-7817-2265-9.
  • Кокс М., Нельсон Д.Р., Ленингер А.Л. (2005). Принципы биохимии Ленингера (4-е изд.). Сан-Франциско ...: WH Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
  • Малис Н., Маккарти Дж. Э. (март 2011 г.). «Инициирование перевода: можно ожидать вариаций в механизме». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 68 (6): 991–1003. DOI : 10.1007 / s00018-010-0588-z . PMID  21076851 . S2CID  31720000 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Коллекция Virtual Cell Animation: знакомство с переводом
  • Инструмент перевода (из последовательности ДНК или РНК)