Дисульфид
Из Википедии, свободной энциклопедии
  (Перенаправлено с несимметричного дисульфида )
Перейти к навигации Перейти к поиску

В биохимии дисульфид относится к функциональной группе со структурой R -S-S- R'. Эту связь также называют SS-связью или иногда дисульфидным мостиком , и обычно она образуется в результате соединения двух тиоловых групп. В биологии дисульфидные мостики, образующиеся между тиоловыми группами в двух остатках цистеина, являются важным компонентом вторичной и третичной структуры белков . Персульфид обычно относится к соединениям R-S-S-H.

В неорганической химии дисульфидом обычно называют соответствующий анион S2−
2( -S - S- ) .

Органические дисульфиды

Ассортимент дисульфидов
S 2 Cl 2 , обычный промышленный химикат
цистин , сшивающий агент многих белков
липоевая кислота , витамин
Ph 2 S 2 , обычный органический дисульфид

Симметричные дисульфиды представляют собой соединения формулы R 2 S 2 . Большинство дисульфидов, встречающихся в химии сероорганических соединений, представляют собой симметричные дисульфиды. Несимметричные дисульфиды (называемые также гетеродисульфидами ) представляют собой соединения формулы RSSR'. В органической химии они менее распространены, но большинство дисульфидов в природе несимметричны.

Характеристики

Дисульфидные связи прочные, с типичной энергией разрыва связи 60 ккал/моль (251 кДж моль- 1 ). Однако, будучи примерно на 40% слабее, чем связи C-C и C-H , дисульфидная связь часто является «слабым звеном» во многих молекулах. Кроме того, отражая поляризуемость двухвалентной серы, связь S-S подвержена разрыву полярными реагентами, как электрофилами , так и особенно нуклеофилами (Nu): [1]

RS-SR + Nu - → RS-Nu + RS -

Длина дисульфидной связи составляет около 2,05  Å , что примерно на 0,5 Å больше, чем связь C-C. Вращение вокруг оси S-S имеет низкий барьер. Дисульфиды явно отдают предпочтение двугранным углам , приближающимся к 90°. Когда угол приближается к 0° или 180°, дисульфид является значительно лучшим окислителем.

Дисульфиды, в которых две группы R одинаковы, называются симметричными, например дифенилдисульфид и диметилдисульфид . Когда две группы R не идентичны, говорят, что соединение представляет собой асимметрический или смешанный дисульфид. [2]

Хотя гидрирование дисульфидов обычно нецелесообразно, константа равновесия реакции обеспечивает меру стандартного окислительно-восстановительного потенциала для дисульфидов:

РССР + Н 2 → 2 РШ

Это значение составляет около -250 мВ по сравнению со стандартным водородным электродом (pH = 7). Для сравнения, стандартный восстановительный потенциал для ферродоксинов составляет около -430 мВ.

Синтез

Дисульфидные связи обычно образуются в результате окисления сульфгидрильных (-SH) групп , особенно в биологических контекстах. [3] Преобразование изображается следующим образом:

2 RSH ⇌ RS−SR + 2 H + + 2 e −

В этой реакции участвуют различные окислители, включая кислород и перекись водорода . Считается, что такие реакции протекают через промежуточные соединения сульфеновой кислоты . В лаборатории йод в присутствии основания обычно используется для окисления тиолов до дисульфидов. На эту реакцию влияют несколько металлов, таких как комплексы меди (II) и железа (III) . [4] Альтернативно, дисульфидные связи в белках часто образуются в результате тиол-дисульфидного обмена :

RS−SR + R′SH ⇌ R′S−SR + RSH

Такие реакции в одних случаях опосредованы ферментами, а в других контролируются равновесием, особенно в присутствии каталитического количества основания.

Алкилирование ди- и полисульфидов щелочных металлов дает дисульфиды. Полимеры «тиокол» образуются при обработке полисульфида натрия алкилдигалогенидом. В обратной реакции карбанионные реагенты реагируют с элементарной серой с образованием смесей тиоэфира, дисульфида и высших полисульфидов. Эти реакции часто неселективны, но могут быть оптимизированы для конкретных приложений.

Синтез несимметричных дисульфидов (гетеродисульфидов)

Для образования несимметричных дисульфидов разработано множество специализированных методов. Реагенты, дающие эквивалент «RS + », реагируют с тиолами с образованием асимметричных дисульфидов: [3]

RSH + R'SNR'' 2 → RS-SR' + HNR'' 2

где R″ 2 N представляет собой фталимидогруппу . Соли Бунте , производные типа RSSO 3 – Na + , также используются для образования несимметричных дисульфидов: [5] Na[O 3 S 2 R] + NaSR' → RSSR' + Na 2 SO 3

Реакции

Наиболее важным аспектом дисульфидных связей является их разрыв, который происходит путем восстановления. Можно использовать различные восстановители. В биохимии восстановителями служат тиолы, такие как β - меркаптоэтанол (β-ME) или дитиотреитол (DTT); тиоловые реагенты используются в избытке, чтобы сместить равновесие вправо:

RS−SR + 2 HOCH 2 CH 2 SH ⇌ HOCH 2 CH 2 S−SCH 2 CH 2 OH + 2 RSH

Восстановитель трис(2-карбоксиэтил)фосфин (TCEP) полезен, помимо того, что не имеет запаха по сравнению с β-ME и DTT, потому что он селективен, работает как в щелочных, так и в кислых условиях (в отличие от DTT), более гидрофильен и более устойчив к окисление на воздухе. Кроме того, часто нет необходимости удалять TCEP перед модификацией тиолов белка. [6]

В органическом синтезе для расщепления дисульфидов обычно используются гидридные агенты, такие как боргидрид натрия . На эту реакцию будут влиять более агрессивные щелочные металлы:

RS-SR + 2 Na → 2 NaSR

За этими реакциями часто следует протонирование образующегося тиолата металла:

NaSR + HCl → HSR + NaCl

Тиол-дисульфидный обмен представляет собой химическую реакцию , в которой тиолатная группа -S- атакует атом серы дисульфидной связи -S-S- . Исходная дисульфидная связь разрывается, и другой атом серы высвобождается в виде нового тиолата, унося с собой отрицательный заряд. Тем временем между атакующим тиолатом и исходным атомом серы образуется новая дисульфидная связь. [7] [8]

Тиол-дисульфидный обмен, показывающий линейный промежуточный продукт, в котором заряд распределяется между тремя атомами серы. Тиолатная группа (показана красным) атакует атом серы (показан синим) дисульфидной связи, замещая другой атом серы (показан зеленым) и образуя новую дисульфидную связь.

Тиолаты, а не тиолы, атакуют дисульфидные связи. Следовательно, тиол-дисульфидный обмен ингибируется при низком pH (обычно ниже 8), когда протонированная тиольная форма предпочтительнее, чем депротонированная тиолатная форма. ( P K a типичной тиоловой группы составляет примерно 8,3, но может варьироваться в зависимости от окружающей среды.)

Тиол-дисульфидный обмен является основной реакцией образования и перегруппировки дисульфидных связей в белке . Перестройка дисульфидных связей в белке обычно происходит посредством внутрибелковых реакций тиол-дисульфидного обмена; тиолатная группа остатка цистеина атакует одну из собственных дисульфидных связей белка. Этот процесс дисульфидной перегруппировки (известный как дисульфидная перестановка ) не изменяет количество дисульфидных связей в белке, а только их расположение (т.е. какие цистеины связаны). Перетасовка дисульфидов обычно происходит намного быстрее, чем реакции окисления/восстановления, которые изменяют количество дисульфидных связей в белке. Окисление и восстановление дисульфидных связей белков in vitroтакже обычно происходит в результате реакций обмена тиол-дисульфид. Обычно тиолат окислительно-восстановительного реагента, такого как глутатион или дитиотреитол, атакует дисульфидную связь в белке, образуя смешанную дисульфидную связь между белком и реагентом. Эта смешанная дисульфидная связь при атаке другим тиолатом из реагента оставляет цистеин окисленным. Фактически дисульфидная связь переносится с белка на реагент в две стадии, обе реакции тиол-дисульфидного обмена.

Окислению in vivo и восстановлению дисульфидных связей белка путем тиол-дисульфидного обмена способствует белок, называемый тиоредоксин . Этот небольшой белок, необходимый для всех известных организмов, содержит два аминокислотных остатка цистеина в вицинальном расположении (т. е. рядом друг с другом), что позволяет ему образовывать внутреннюю дисульфидную связь или дисульфидные связи с другими белками. Таким образом, его можно использовать в качестве хранилища восстановленных или окисленных фрагментов дисульфидных связей.

Для дисульфидов было разработано множество специализированных органических реакций , опять же в основном связанных с разрывом связи S-S, которая обычно является самой слабой связью в молекуле. В реакциях расщепления дисульфида цинка дисульфиды расщепляются галогенами. Эта реакция дает сульфенилгалогенид : [9] [10]

ArSSAr + Cl 2 → 2 ArSCl

Возникновение в биологии

Схема дисульфидных связей, сшивающих области белка

Возникновение в белках

Дисульфидные связи могут образовываться в окислительных условиях и играют важную роль в фолдинге и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых во внеклеточную среду. [2] Поскольку большинство клеточных компартментов являются восстановительной средой , в целом дисульфидные связи в цитозоле нестабильны , за некоторыми исключениями, указанными ниже, если только не присутствует сульфгидрилоксидаза . [11]

Цистин состоит из двух цистеинов , связанных дисульфидной связью (показан здесь в нейтральной форме).

Дисульфидные связи в белках образуются между тиоловыми группами остатков цистеина в процессе окислительного фолдинга . Другая серосодержащая аминокислота, метионин , не может образовывать дисульфидные связи. Дисульфидная связь обычно обозначается через дефис в аббревиатуре цистеина, например, при упоминании рибонуклеазы А «дисульфидная связь Cys26–Cys84», или «дисульфидная связь 26–84», или проще всего как «C26–C84» [12] . ] где дисульфидная связь понимается и не нуждается в упоминании. Прототипом белковой дисульфидной связи является двухаминокислотный пептид цистин , в состав которого входят два цистеина .аминокислоты, соединенные дисульфидной связью. Строение дисульфидной связи можно описать ее двугранным углом χ ss между атомами C β -S γ -S γ -C β , который обычно близок к ±90°.

Дисульфидная связь стабилизирует свернутую форму белка несколькими способами:

  1. Он удерживает две части белка вместе, смещая белок в сторону свернутой топологии. То есть дисульфидная связь дестабилизирует развернутую форму белка за счет снижения его энтропии .
  2. Дисульфидная связь может образовывать ядро гидрофобного ядра свернутого белка, т. е. локальные гидрофобные остатки могут конденсироваться вокруг дисульфидной связи и друг на друга посредством гидрофобных взаимодействий .
  3. Что касается 1 и 2, дисульфидная связь связывает два сегмента белковой цепи, увеличивает эффективную локальную концентрацию белковых остатков и снижает эффективную локальную концентрацию молекул воды. Поскольку молекулы воды атакуют амидно-амидные водородные связи и разрушают вторичную структуру , дисульфидная связь стабилизирует вторичную структуру вблизи себя. Например, исследователи идентифицировали несколько пар пептидов, которые сами по себе неструктурированы, но принимают стабильную вторичную и третичную структуру при образовании между ними дисульфидной связи.

Дисульфидные соединения представляют собой особую пару цистеинов в белке, связанном дисульфидными связями, и обычно обозначаются путем перечисления дисульфидных связей в скобках, например, «дисульфидные соединения (26–84, 58–110)». Ансамбль дисульфидов представляет собой группу всех видов дисульфидов с одинаковым количеством дисульфидных связей и обычно обозначается как ансамбль 1S, ансамбль 2S и т. д. для видов дисульфидов, имеющих одну, две и т. д. дисульфидных связей. Таким образом, дисульфидная форма (26–84) относится к ансамблю 1S, тогда как форма (26–84, 58–110) принадлежит к ансамблю 2S. Один вид без дисульфидных связей обычно обозначается буквой R, что означает «полностью восстановленный». В типичных условиях дисульфидная перетасовкапроисходит значительно быстрее образования новых дисульфидных связей или их восстановления; следовательно, дисульфидные соединения внутри ансамбля уравновешиваются быстрее, чем между ансамблями.

Нативная форма белка обычно представляет собой один вид дисульфида, хотя некоторые белки могут циклически переключаться между несколькими дисульфидными состояниями как часть своей функции, например, тиоредоксин . В белках с более чем двумя цистеинами могут образовываться ненативные дисульфидные соединения, которые почти всегда имеют неправильную укладку. По мере увеличения количества цистеинов число ненативных видов увеличивается факториально.

У бактерий и архей

Дисульфидные связи играют важную защитную роль для бактерий как обратимый переключатель, который включает или выключает белок, когда бактериальные клетки подвергаются реакциям окисления . Перекись водорода ( H 2 O 2 ), в частности, может серьезно повредить ДНК и убить бактерию при низких концентрациях, если бы не защитное действие SS-связи. Археи обычно содержат меньше дисульфидов, чем высшие организмы. [13]

У эукариот

В эукариотических клетках, как правило, стабильные дисульфидные связи образуются в просвете ГЭР (шероховатого эндоплазматического ретикулума) и митохондриальном межмембранном пространстве , но не в цитозоле . Это связано с более окислительной средой вышеупомянутых компартментов и более восстановительной средой цитозоля (см. Глутатион ). Таким образом, дисульфидные связи в основном обнаруживаются в секреторных белках, лизосомальных белках и экзоплазматических доменах мембранных белков.

Есть заметные исключения из этого правила. Например, многие ядерные и цитозольные белки могут стать сшитыми дисульфидами во время некротической гибели клеток. [14] Точно так же ряд цитозольных белков, которые имеют остатки цистеина в непосредственной близости друг от друга, которые функционируют как датчики окисления или окислительно -восстановительные катализаторы; когда восстановительный потенциал клетки выходит из строя, они окисляются и запускают механизмы клеточного ответа. Вирус коровьей оспы также продуцирует цитозольные белки и пептиды, которые имеют много дисульфидных связей; хотя причина этого неизвестна, предположительно, они обладают защитным действием против механизма внутриклеточного протеолиза.

Дисульфидные связи также образуются внутри протаминов и между ними в хроматине сперматозоидов многих видов млекопитающих .

Дисульфиды в регуляторных белках

Поскольку дисульфидные связи могут быть обратимо восстановлены и повторно окислены, окислительно-восстановительное состояние этих связей превратилось в сигнальный элемент. В хлоропластах , например, ферментативное восстановление дисульфидных связей было связано с контролем многочисленных метаболических путей, а также с экспрессией генов. До сих пор было показано, что восстановительная сигнальная активность осуществляется системой ферредоксин-тиоредоксин , направляющей электроны из световых реакций фотосистемы I для каталитического восстановления дисульфидов в регулируемых белках светозависимым образом. Таким образом хлоропласты регулируют активность ключевых процессов, таких как цикл Кальвина-Бенсона , расщепление крахмала , АТФ .производство и экспрессия генов в зависимости от интенсивности света. Кроме того, сообщалось, что дисульфиды играют значительную роль в регуляции окислительно-восстановительного состояния двухкомпонентных систем (TCS), которые могут быть обнаружены у некоторых бактерий, включая фотогенный штамм. Уникальные внутримолекулярные дисульфидные связи цистеина в АТФ-связывающем домене ТК SrrAB, обнаруженные у Staphylococcus aureus , являются хорошим примером дисульфидов в регуляторных белках, окислительно-восстановительное состояние молекулы SrrB которых контролируется дисульфидными связями цистеина, что приводит к модификации активности SrrA. включая генную регуляцию. [15]

В волосах и перьях

Более 90% сухого веса волос составляют белки, называемые кератинами , с высоким содержанием дисульфидов из аминокислоты цистеина. Прочность, частично обеспечиваемая дисульфидными связями, иллюстрируется восстановлением практически неповрежденных волос из древнеегипетских гробниц. Перья имеют аналогичные кератины и чрезвычайно устойчивы к белковым пищеварительным ферментам. Жесткость шерсти и пера определяется содержанием дисульфидов. Управление дисульфидными связями в волосах является основой перманентной волны в прическе. Ключевыми являются реагенты, которые влияют на образование и разрыв связей S-S, например, тиогликолят аммония.. Высокое содержание дисульфидов в перьях определяет высокое содержание серы в птичьих яйцах. Высокое содержание серы в волосах и перьях способствует неприятному запаху, возникающему при их сжигании.

Неорганические дисульфиды

Дисульфидный анион представляет собой S2−
2, или - S-S - . В дисульфиде сера существует в восстановленном состоянии со степенью окисления -1. Его электронная конфигурация напоминает атом хлора . Таким образом, он имеет тенденцию образовывать ковалентную связь с другим S - центром с образованием S2−
2группа, аналогичная элементарному хлору, существующему в виде двухатомного Cl 2 . Кислород также может вести себя подобным образом, например, в пероксидах , таких как H 2 O 2 . Примеры:

  • Сероводород (S 2 H 2 ), простейший неорганический дисульфид
  • Дихлорид дисульфура (S 2 Cl 2 ), жидкость для перегонки.
  • Дисульфид железа (FeS 2 ) , или пирит .

В промышленности

Дисульфидные и (полисульфидные) связи представляют собой сшивающие группы, образующиеся в результате вулканизации каучука . По аналогии с ролью дисульфидов в белках связи S-S в каучуке являются сшивающими агентами и сильно влияют на реологию материала.

Родственные соединения

КС 2
МоС 2

Тиосульфоксиды ортогонально изомерны с дисульфидами, имеют второе ответвление серы от первого и не участвуют в непрерывной цепи, т.е. >S=S, а не -S-S-.

Дисульфидные связи аналогичны, но более распространены, чем родственные пероксидные , тиоселенидные и диселенидные связи. Также существуют их промежуточные соединения, например, тиопероксиды (также известные как оксасульфиды), такие как тиопероксид водорода , имеют формулу R 1 OSR 2 (эквивалентно R 2 SOR 1 ). Они изомерны сульфоксидам , как и выше; т.е. >S=O, а не -S-O-.

Дисульфиды тиурама с формулой (R 2 NCSS) 2 являются дисульфидами, но они ведут себя по-разному из-за тиокарбонильной группы.

Соединения с тремя атомами серы, такие как CH 3 S-S-SCH 3 , называются трисульфидами или трисульфидными связями.

Неправильные названия

Дисульфид также используется для обозначения соединений, содержащих два сульфидных (S 2- ) центра. Соединение сероуглерода CS 2 описывается структурной формулой, т.е. S=C=S. Эта молекула не является дисульфидом в том смысле, что в ней отсутствует связь SS. Точно так же дисульфид молибдена , MoS 2 , не является дисульфидом в том смысле, что его атомы серы не связаны.

использованная литература

  1. ^ Кремлин, Р. Дж. (1996). Введение в химию сероорганических соединений . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 0-471-95512-4.
  2. ^ б Севье , CS; Кайзер, Калифорния (2002). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 3 (11): 836–847. DOI : 10.1038/ nrm954 . PMID 12415301 . S2CID 2885059 .  
  3. ^ а б Витт, Д. (2008). «Последние разработки в области образования дисульфидных связей». Синтез . 2008 (16): 2491–2509. doi : 10.1055/s-2008-1067188 .
  4. ↑ Крейтман , Гал Ю. (5 марта 2017 г.). «Опосредованное медью (II) окисление сероводорода и тиола до дисульфидов и органических полисульфанов и их восстановительное расщепление в вине: объяснение механизма и возможные применения» . Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (12): 2564–2571. doi : 10.1021/acs.jafc.6b05418 . PMID 28260381 . Проверено 31 мая 2021 г. . 
  5. ^ М. Е. Алонсо и Х. Арагон (1978). «Синтез сульфидов при получении несимметричных диалкилдисульфидов: втор-бутилизопропилдисульфид». Орг. Синтез . 58 : 147. doi : 10.15227/orgsyn.058.0147 .CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  6. ^ Техническая информация TCEP от Interchim
  7. ^ Гилберт, HF (1990). «Молекулярные и клеточные аспекты тиол-дисульфидного обмена». Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. 63 . стр. 69–172. doi : 10.1002/9780470123096.ch2 . ISBN 9780470123096. PMID  2407068 .
  8. ^ Гилберт, HF (1995). «Равновесие обмена тиол / дисульфид и стабильность дисульфидной связи». Биотиолы, часть A: монотиолы и дитиолы, белковые тиолы и тиильные радикалы . Методы в энзимологии . 251 . стр. 8–28. doi : 10.1016/0076-6879(95)51107-5 . ISBN 9780121821524. PMID  7651233 .
  9. ^ Например, превращение ди- о - нитрофенилдисульфида в о - нитрофенилсульфурхлорид Хубахер, Макс Х. (1935). " о -Нитрофенилсера хлорид". Органические синтезы . 15 : 45. doi : 10.15227/orgsyn.015.00452 .
  10. ^ Метилсульфенилхлорид: Дуглас, Ирвин Б.; Нортон, Ричард В. (1960). «Метансульфинилхлорид». Органические синтезы . 40 : 62. doi : 10.15227/orgsyn.040.0062 .
  11. ^ Хатахет, Ф .; Нгуен, В.Д.; Сало, К.Е.; Раддок, Л.В. (2010). «Нарушение восстановительных путей не является существенным для эффективного образования дисульфидных связей в цитоплазме E. coli » . Фабрики микробных клеток . 9 (67): 67. doi : 10.1186/1475-2859-9-67 . ПВК 2946281 . PMID 20836848 .  
  12. ^ Руопполо, М .; Винчи, Ф .; Клинк, Т.А.; Рейнс, РТ; Марино, Г. (2000). «Вклад отдельных дисульфидных связей в окислительную укладку рибонуклеазы А». Биохимия . 39 (39): 12033–12042. дои : 10.1021/bi001044n . PMID 11009618 . 
  13. ^ Ладенштейн, Р .; Рен, Б. (2008). «Пересмотр ранней догмы о том, что «нет доказательств существования дисульфидных связей в белках архей » . Экстремофилы . 12 (1): 29–38. doi : 10.1007/s00792-007-0076-z . PMID 17508126 . S2CID 11491989 .  
  14. ^ Самсон, Андре Л .; Кнаупп, Аня С .; Сашиндранатх, Майтхили; Борг, Рэйчел Дж.; Ау, Аманда Э.-Л.; Копы, Элиза Дж.; Сондерс, Хелен М .; Коди, Стивен Х .; Маклин, Катриона А. (25 октября 2012 г.). «Ядерно-цитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, при котором дисульфид сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Сотовые отчеты . 2 (4): 889–901. doi : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . PMID 23041318 .  
  15. ^ Тивари, Нитиджа; Лопес-Редондо, Мариса; Мигель-Ромеро, Лаура; Кульханкова, Катарина; Кэхилл, Майкл П .; Тран, Фуонг М .; Кинни, Кайл Дж.; Килгор, Сэмюэл Х .; Аль-Тамими, Хасан; Херфст, Кристин А .; Таффс, Стивен В.; Кирби, Джон Р.; Бойд, Джеффри М.; Маккормик, Джон К.; Сальгадо-Пабон, Вильмара; Марина, Альберто; Шливерт, Патрик М .; Фуэнтес, Эрнесто Дж. (19 мая 2020 г.). «Двухкомпонентная система SrrAB регулирует патогенность Staphylococcus aureus посредством редокс-чувствительных цистеинов» . Труды Национальной академии наук . 117 (20): 10989–10999. doi : 10.1073/pnas.1921307117 . ПВК 7245129 . PMID 32354997 .  

дальнейшее чтение

  • Села, М.; Лифсон, С. (1959). «Реформация дисульфидных мостиков в белках». Биохимика и биофизика Акта . 36 (2): 471–478. doi : 10.1016/0006-3002(59)90188-X . PMID  14444674 .
  • Старк, Г.Р.; Стерн, К.; Атала, А .; Ю, Дж. (1977). «Расщепление по цистеину после цианилирования». Методы в энзимологии . 47 (2): 129–132. doi : 10.1016/j.ymeth.2008.09.005 . PMID  927170 .
  • Торнтон, Дж. М. (1981). «Дисульфидные мостики в глобулярных белках». Журнал молекулярной биологии . 151 (2): 261–287. doi : 10.1016/0022-2836(81)90515-5 . PMID  7338898 .
  • Таннхаузер, Т.В.; Кониши, Ю.; Шерага, HA (1984). «Чувствительный количественный анализ дисульфидных связей в полипептидах и белках». Аналитическая биохимия . 138 (1): 181–188. doi : 10.1016/0003-2697(84)90786-3 . PMID  6547275 .
  • Ву, Дж.; Уотсон, Дж. Т. (1998). «Оптимизация реакции расщепления цианилированных цистеиниловых белков для эффективного и упрощенного картирования масс». Аналитическая биохимия . 258 (2): 268–276. doi : 10.1006/abio.1998.2596 . PMID  9570840 .
  • Футами, Дж.; Тада, Х .; Сено, М.; Исиками, С .; Ямада, Х. (2000). «Стабилизация РНКазы 1 человека путем введения дисульфидной связи между остатками 4 и 118». Журнал биохимии . 128 (2): 245–250. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022747 . PMID  10920260 .
  • Виттенберг, Г.; Данон, А. (2008). «Формирование дисульфидных связей в хлоропластах: образование дисульфидных связей в сигнальных белках хлоропластов». Наука о растениях . 175 (4): 459–466. doi : 10.1016/j.plantsci.2008.05.011 .
  • Кадокура, Хироши; Катцен, Федерико; Беквит, Джон (2003). «Формирование белковых дисульфидных связей у прокариот». Ежегодный обзор биохимии . 72 (1): 111–135. doi : 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161459 . PMID  12524212 .
  • Ту, БП; Вайсман, Дж. С. (2004). «Окислительное сворачивание белков у эукариот: механизмы и последствия» . Журнал клеточной биологии . 164 (3): 341–346. doi : 10.1083/jcb.200311055 . ПВК 2172237  . PMID 14757749 . 
  • Эллгаард, Ларс; Раддок, Ллойд В. (2005). «Семейство протеиндисульфидизомераз человека: взаимодействие с субстратом и функциональные свойства» . Отчеты ЕМБО . 6 (1): 28–32. doi : 10.1038/sj.embor.7400311 . ПВК 1299221  . PMID 15643448 . 

внешняя ссылка

  • СМИ, связанные с дисульфидами , на Викискладе?
Получено с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Disulfide&oldid=1046413558#Organic_disulfide .
Contribute a better translation