• ответ на антибиотик • метаболический процесс аминов • клеточная адгезия • метаболический процесс ксенобиотиков • воспалительный ответ • отрицательная регуляция активности первичной аминоксидазы
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность
Человек
Мышь
Entrez
8639
11754
Ансамбль
ENSG00000131471
ENSMUSG00000019326
UniProt
Q16853
O70423
RefSeq (мРНК)
NM_001277731 NM_001277732 NM_003734
NM_009675
RefSeq (белок)
NP_001264660 NP_001264661 NP_003725
NP_033805
Расположение (UCSC)
Chr 17: 42,85 - 42,86 Мб
Chr 11: 101.33 - 101.34 Мб
PubMed поиск
[3]
[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Просмотр / редактирование мыши
Амин - оксидаза, содержащая медь 3 ( AOC3 ), также известная как сосудистый белок адгезии ( VAP-1 ) и HPAO представляет собой фермент , который у человека кодируется AOC3 геном на хромосоме 17 . Этот белок является членом семейства ферментов семикарбазид-чувствительной аминоксидазы (SSAO; также известна как первичная аминоксидаза) и связан со многими сосудистыми заболеваниями. [5]
СОДЕРЖАНИЕ
1 Структура
2 Функция
3 Клиническое значение
4 взаимодействия
5 ссылки
6 Внешние ссылки
7 Дальнейшее чтение
Состав
VAP-1 представляет собой мембраносвязанный гликопротеин 1 типа, который имеет дистальный домен адгезии и ферментативно активный аминоксидазный сайт вне мембраны. [6] [7] Ген AOC3 картирован на 17q21 и имеет количество экзонов 6. [5]
Функция
Аминоксидазы - это семейство ферментов, которые катализируют окисление различных эндогенных аминов , включая гистамин или дофамин . VAP-1 представляет собой медьзависимый класс аминоксидаз, таких как лизилоксидаза или лизиндеметилаза , и является одним из четырех известных для человека. Другой класс флавин зависит , такие как моноаминоксидазы (МАО) А и Б . [5] [8] ВАП-1, в частности, катализирует окислительное превращение первичных аминов ( метиламина и аминоацетона ) в альдегиды.( формальдегид и метилглиоксаль ) аммоний и перекись водорода в присутствии кофактора меди и хинона . [8] [9] [10]
VAP-1 преимущественно локализуется на поверхности клетки на плазматической мембране адипоцитов . [5] [11] Однако было показано, что циркулирующий VAP-1 является основным источником SSAO в сыворотке крови человека. Сыворотка VAP-1 происходит из многих тканей. [11] [12] VAP-1 обладает адгезивными свойствами, функциональной моноаминоксидазной активностью и, возможно, играет роль в обработке глюкозы, переносе лейкоцитов и миграции во время воспаления . [5] [9] [13] Этот рост продуктов метаболизма способствует выработке конечных продуктов гликирования и окислительного стресса наряду с детоксикацией моноаминов в организме. [11] [14]
Подобно моноаминоксидазе (MAO), VAP-1 может дезаминировать короткоцепочечные первичные амины, но ферменты SSAO, включая VAP-1, могут переносить несколько селективных флавин-зависимых ингибиторов MAO-A и MAO-B, таких как клоргилин, паргилин и депренил, но по-прежнему чувствительны к семикарбазиду и другим гидразинам, гидроксиламину и пропаргиламину. [5] [15]
VAP-1 обнаружен в гладких мышцах кровеносных сосудов и различных других тканях и в основном может быть обнаружен в двух формах: связанные с тканью и растворимые изоформы. [9] [15] Связанный с тканью SSAO в основном находится в лейкоцитах, адипоцитах и эндотелии сильно васкуляризованных тканей, включая почки, печень и гонады. [9] [16] Таким образом, эта форма участвует в клеточной дифференцировке, отложении ECM (внеклеточного матрикса) в гладкомышечных клетках, транспортировке липидов в адипоцитах и контроле мышечного тонуса с помощью механизмов, которые до конца не изучены. [14] [16]Растворимая форма, широко известная как VAP-1, представляет собой провоспалительный белок, полученный в результате выделения трансмембранного белка. Он высоко экспрессируется в эндотелии легких и трахеи и отсутствует в лейкоцитах и эпителиальных клетках. Он замедляет рекрутирование лейкоцитов, является одновременно молекулой адгезии и первичной аминоксидазой и играет роль в клиническом заболевании. [7] [16] [17] [18]
Клиническое значение
Связанный с мембраной VAP-1 высвобождает активную растворимую форму белка, которая может способствовать усилению воспаления и прогрессированию многих сосудистых заболеваний. В частности, предполагается, что повышение активности VAP-1 и усиление ферментативно-опосредованного дезаминирования играет роль в почечных и сосудистых заболеваниях, окислительном стрессе , острой и хронической гипергликемии и осложнениях диабета . [5] [12] [13] [19]
У пациентов с диабетом активность аминоксидазы стимулирует поглощение глюкозы за счет транслокации переносчиков к клеточной мембране в адипоцитах и гладкомышечных клетках. Это изменяет гомеостаз глюкозы в печени и может способствовать паттернам экспрессии GLUT при хронических заболеваниях, поскольку инсулинорезистентность у людей связана с измененной экспрессией изоформ GLUT клетками гранулезы и жировой тканью. [20]
В частности, перекись водорода, высвобождающаяся при дезаминировании SSAO, действует как молекула, передающая сигнал, влияя на транслокацию GLUT1 и GLUT4 к плазматической мембране клетками гранулезы и жировой тканью. [7] Он имитирует инсулин и мешает клеточным процессам у пациентов с диабетом. Кроме того, перекись водорода, наряду с альдегидами и глюкозой, участвует в выработке конечных продуктов гликирования и окислительного стресса, что приводит к развитию атеросклероза - заболевания, при котором бляшки накапливаются внутри артерий. [16]
Клеточные процессы, участвующие в инсулинорезистентности, часто связаны с повышенной экспрессией VAP-1 и измененной экспрессией GLUT у пациентов с заболеваниями печени. [12] Соответственно, пациенты с диабетом часто подвергаются повышенному риску развития и смертности от различных видов рака, включая гепатоцеллюлярную карциному колоректального рака. Из-за гиперинсулинемии - повышенной биодоступности инсулиноподобных факторов роста-1 и гипоадипонектинемии - пациенты с диабетом имеют больше шансов на развитие онкогенеза и прогрессирование опухоли. В одном исследовании было показано, что сывороточный VAP-1 независимо предсказывает 10-летнюю смертность от всех причин, смертность от сердечно-сосудистых заболеваний и смертность от рака у субъектов с диабетом 2 типа. [20]Это может быть связано с тем, что VAP-1 участвует в связывании TIL, лимфокин-активированных клеток-киллеров и естественных клеток-киллеров с сосудистой сетью раковой ткани. [21] Таким образом, повышенная активность VAP-1 в сыворотке неоднократно была связана с различными сосудистыми заболеваниями, такими как осложнения сахарного диабета, острой и хронической гипергликемии, застойной сердечной недостаточности, атеросклероза и болезни Альцгеймера . [10] [12]
Такое же повышение наблюдается при заболевании почек, даже с учетом факторов возраста, пола и курения. Исследования установили сильную корреляцию между уровнями VAP-1 в сыворотке и экскрецией альбумина с мочой, что подтверждает идею о том, что VAP-1 может участвовать в патогенезе поражения почек у людей. [12] [13] [19] [20] При почечной патологии альдегиды, продуцируемые SSAO, обладают высокой реакционной способностью и приводят к образованию поперечных сшивок белков и окислительному стрессу. Кроме того, VAP-1 опосредует миграцию лейкоцитов и, в конечном итоге, может привести к накоплению хронических воспалительных клеток и развитию фиброза почек. [16]
Что касается пациентов с инсультом, продукты дезаминирования вызывают цитотоксическое сшивание белков и агрегацию бета-амилоида (Aβ) наряду с окислительным стрессом и, таким образом, считаются потенциальным фактором риска ангиопатии, связанной со стрессом. У этих пациентов VAP-1 может участвовать в увеличении повреждения сосудов из-за повышенной чувствительности эндотелиальных клеток к кислородно-глюкозной недостаточности (OGD). [12] [17]У пациентов с геморрагическим инсультом плазменная активность VAP-1 увеличивается, а у пациентов с ишемическим инсультом она может предсказать появление паренхиматозных кровоизлияний после лечения тканевым активатором плазминогена из-за трансмиграции воспалительных клеток в ишемический мозг. Экспрессия VAP-1 повышена в кровеносных сосудах ишемизированных областей, где она может опосредовать адгезию нейтрофилов к эндотелию сосудов в ишемизированном сердце. Присутствие пониженной экспрессии сосудистого VAP-1 в пораженных инфарктом областях мозга и повышенная концентрация VAP-1 в сыворотке предполагает, что острая церебральная ишемия вызывает раннее высвобождение эндотелиального VAP-1 из сосудистой сети головного мозга. [22]
Наконец, во время легочной инфекции и повышенной активности дыхательных путей VAP-1 может также способствовать привлечению воспалительных клеток и переносу нейтрофилов из микрососудов. [8] Ингибиторы VAP-1 могут быть эффективными в уменьшении воспаления при различных сосудистых заболеваниях, но необходимы дополнительные исследования, чтобы понять, в какой степени. [5]
Вопрос о том, является ли сывороточный VAP-1 хорошим биомаркером этих заболеваний, требует дальнейшего изучения. [23] Хотя многие исследования, посвященные VAP-1 как терапевтической мишени, становятся все более частыми, изучать VAP-1 в клеточных или тканевых системах сложно, поскольку фермент постепенно теряет свою экспрессию, а иммортализованные клеточные линии не обнаруживают какой-либо экспрессии. вообще. [14]
Взаимодействия
Было показано, что VAP-1 взаимодействует с:
МАО [15]
использованная литература
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000131471 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000019326 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ a b c d e f g h "Ген Энтреза: Аминоксидаза AOC3, медь, содержащая 3" .
^ Нога JS, Yow ТТ, Schilter Н, Бусон А, Деодар М, Финдли А.Д., Го л, Макдональд И. А., Тернер ДИ, Чжоу Вт, Jarolimek Вт (ноябрь 2013 г. ). «PXS-4681A, мощный и основанный на селективном механизме ингибитор SSAO / VAP-1 с противовоспалительным действием in vivo». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 347 (2): 365–74. DOI : 10,1124 / jpet.113.207613 . PMID 23943052 . S2CID 6164890 .
^ a b c Schilter HC, Collison A, Russo RC, Foot JS, Yow TT, Vieira AT, Tavares LD, Mattes J, Teixeira MM, Jarolimek W (20 марта 2015 г.). «Эффекты противовоспалительного ингибитора VAP-1 / SSAO, PXS-4728A, на миграцию нейтрофилов в легких» . Респираторные исследования . 16 : 42. DOI : 10,1186 / s12931-015-0200-Z . PMC 4389443 . PMID 25889951 .
^ a b c Янушевский А.С., Мейсон Н., Каршимкус К.С., Роули К.Г., Бест ДжейДи, О'Нил Д.Н., Дженкинс А.Дж. (май 2014 г.). «Активность аминоксидазы, чувствительной к семикарбазиду плазмы при диабете 1 типа, связана с функцией сосудов и почек, но не с гликемией». Исследования диабета и сосудистых заболеваний . 11 (4): 262–269. DOI : 10.1177 / 1479164114532963 . PMID 24853908 . S2CID 23326308 .
^ a b c d Repessé X, Moldes M, Muscat A, Vatier C, Chetrite G, Gille T, Planes C, Filip A, Mercier N, Duranteau J, Fève B (август 2015 г.). «Гипоксия подавляет активность семикарбазид-чувствительной аминоксидазы в адипоцитах». Молекулярная и клеточная эндокринология . 411 : 58–66. DOI : 10.1016 / j.mce.2015.04.011 . PMID 25907140 . S2CID 46505459 .
^ a b Валенте Т., Гелла А., Соле М., Дюрани Н., Унзета М. (октябрь 2012 г.). «Иммуногистохимическое исследование семикарбазид-чувствительной аминоксидазы / белка адгезии сосудов-1 в сосудистой сети гиппокампа: патологическая синергия болезни Альцгеймера и сахарного диабета». Журнал неврологических исследований . 90 (10): 1989–96. DOI : 10.1002 / jnr.23092 . PMID 22714978 . S2CID 26126297 .
^ a b c Эрнандес-Гийамон М., Соле М., Дельгадо П., Гарсия-Бонилья Л., Хиральт Д., Боада С., Пенальба А., Гарсия С., Флорес А., Рибо М., Альварес-Сабин Д., Ортега-Аснар А., Унзета М. , Монтанер Дж (2012). «Активность плазмы VAP-1 / SSAO и экспрессия мозга при геморрагическом инсульте у человека». Цереброваскулярные заболевания . 33 (1): 55–63. DOI : 10,1159 / 000333370 . PMID 22133888 . S2CID 24467635 .
^ Б с д е е Li ГИ, Цзян YD, Chang TJ, Вэй JN, Лин MS, Лин CH, Чан FT, Ши - SR, Hung CS, Hua CH, Smith DJ, Vanio J, Chuang LM (Март 2011). «Сывороточный протеин сосудистой адгезии-1 позволяет прогнозировать 10-летнюю смертность от сердечно-сосудистых заболеваний и рака у людей с диабетом 2 типа» . Диабет . 60 (3): 993–9. DOI : 10,2337 / db10-0607 . PMC 3046860 . PMID 21282368 .
^ a b c Koc-Zorawska E, Przybylowski P, Malyszko JS, Mysliwiec M, Malyszko J (июнь 2013 г.). «Белок сосудистой адгезии-1, новая молекула, у реципиентов почечного и сердечного аллотрансплантата». Трансплантация . 45 (5): 2009–12. DOI : 10.1016 / j.transproceed.2013.01.103 . PMID 23769096 .
^ a b c Solé M, Unzeta M (ноябрь 2011 г.). «Сосудистые клеточные линии, экспрессирующие SSAO / VAP-1: новый экспериментальный инструмент для изучения его участия в сосудистых заболеваниях». Биология клетки . 103 (11): 543–57. DOI : 10.1042 / BC20110049 . PMID 21819380 . S2CID 4598444 .
^ a b c Эль-Маграбей М.Х., Кишикава Н., Охьяма К., Имазато Т., Уэки Ю., Курода Н. (июнь 2015 г.). «Определение активности аминоксидазы, чувствительной к семикарбазиду в сыворотке крови человека, с помощью анализа проточной инъекции с детектированием флуоресценции после онлайн-дериватизации бензальдегида, полученного ферментативным путем, с 1,2-диаминоантрахиноном». Analytica Chimica Acta . 881 : 139–47. DOI : 10.1016 / j.aca.2015.04.006 . ЛВП : 10069/35501 . PMID 26041530 .
^ a b c d e Wong M, Saad S, Zhang J, Gross S, Jarolimek W., Schilter H, Chen JA, Gill AJ, Pollock CA, Wong MG (октябрь 2014 г.). «Ингибирование семикарбазид-чувствительной аминоксидазы (SSAO) улучшает фиброз почек на модели мышей с односторонней обструкцией мочеточника». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 307 (8): F908–16. DOI : 10,1152 / ajprenal.00698.2013 . PMID 25143459 .
^ Б ВС Р, Solé М, Unzeta М (2014). «Участие SSAO / VAP-1 в опосредованном кислородно-глюкозной недостаточностью повреждении с использованием эндотелиальных клеток, экспрессирующих hSSAO / VAP-1, в качестве экспериментальной модели церебральной ишемии». Цереброваскулярные заболевания . 37 (3): 171–80. DOI : 10.1159 / 000357660 . PMID 24503888 . S2CID 11980778 .
^ а б Линь М.С., Ли Х.Й., Вэй Дж. Н., Линь С.Х., Смит Д.Д., Вайнио Дж., Ши С.Р., Чен Ю.Х., Лин Л.К., Као Х.Л., Чуанг Л.М., Чен М.Ф. (ноябрь 2008 г.). «В сыворотке крови белок-1 сосудистой адгезии выше у субъектов с ранними стадиями хронического заболевания почек». Клиническая биохимия . 41 (16–17): 1362–7. DOI : 10.1016 / j.clinbiochem.2008.06.019 . PMID 18644360 .
^ a b c Карим С., Лиаскоу Е., Страх Дж., Гарг А., Рейнольдс Дж., Кларидж Л., Адамс Д.Х., Ньюсом П.Н., Лалор П.Ф. (декабрь 2014 г.). «Нарушение экспрессии печеночных транспортеров глюкозы при хронических заболеваниях: вклад семикарбазид-чувствительной аминоксидазы в усвоение глюкозы печенью» . Американский журнал физиологии. Физиология желудочно-кишечного тракта и печени . 307 (12): G1180–90. DOI : 10,1152 / ajpgi.00377.2013 . PMC 4269679 . PMID 25342050 .
^ Каплан М.А., Kucukoner М, Инал А, Urakci Z, Evliyaoglu О, Фират U, Кайя М, Isikdogan А (2014). «Взаимосвязь между уровнем растворимого белка адгезии сосудов-1 в сыворотке крови и прогнозом рака желудка». Онкологические исследования и лечение . 37 (6): 340–4. DOI : 10.1159 / 000362626 . PMID 24903765 . S2CID 22849102 .
^ Airas L, Lindsberg PJ, Karjalainen-Lindsberg ML, Мононен I, Kotisaari K, Smith DJ, Ялканен S (август 2008). «Сосудистый адгезионный белок-1 при ишемическом инсульте у человека». Невропатология и прикладная нейробиология . 34 (4): 394–402. DOI : 10.1111 / j.1365-2990.2007.00911.x . PMID 18005095 . S2CID 25254193 .
↑ Li HY, Wei JN, Lin MS, Smith DJ, Vainio J, Lin CH, Chiang FT, Shih SR, Huang CH, Wu MY, Hsein YC, Chuang LM (июнь 2009 г.). «Белок-1 сосудистой адгезии в сыворотке крови увеличивается при острой и хронической гипергликемии». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 404 (2): 149–53. DOI : 10.1016 / j.cca.2009.03.041 . PMID 19336232 .
внешние ссылки
Расположение генома человека AOC3 и страница сведений о гене AOC3 в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q16853 (мембранная первичная аминоксидаза) в PDBe-KB .
дальнейшее чтение
Лалор П.Ф., Лай В.К., Кербишли С.М., Шетти С., Адамс Д.Х. (сентябрь 2006 г.). «Человеческие синусоидальные эндотелиальные клетки печени можно отличить по экспрессии фенотипических маркеров, связанных с их специализированными функциями in vivo» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 12 (34): 5429–39. DOI : 10,3748 / wjg.v12.i34.5429 . PMC 4088223 . PMID 17006978 .
Bustelo XR, Barbacid M (май 1992 г.). «Фосфорилирование тирозина протоонкогена vav в активированных В-клетках». Наука . 256 (5060): 1196–9. DOI : 10.1126 / science.256.5060.1196 . PMID 1375396 . S2CID 35071104 .
Андерссон Б., Вентланд М.А., Рикафренте Ю.Ю., Лю В., Гиббс Р.А. (апрель 1996 г.). «Метод« двойного адаптера »для улучшения конструкции библиотеки дробовиков». Аналитическая биохимия . 236 (1): 107–13. DOI : 10.1006 / abio.1996.0138 . PMID 8619474 .
Чжан X, McIntire WS (ноябрь 1996 г.). «Клонирование и секвенирование медьсодержащей, топахинон-содержащей моноаминоксидазы из плаценты человека». Джин . 179 (2): 279–86. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (96) 00387-3 . PMID 8972912 .
Ю. В., Андерссон Б., Уорли К. К., Музни Д. М., Дин Й., Лю В., Рикафренте Д. Ю., Вентланд М. А., Леннон Г., Гиббс Р. А. (апрель 1997 г.). «Крупномасштабное конкатенационное секвенирование кДНК» . Геномные исследования . 7 (4): 353–8. DOI : 10.1101 / gr.7.4.353 . PMC 139146 . PMID 9110174 .
Smith DJ, Salmi M, Bono P, Hellman J, Leu T, Jalkanen S (июль 1998 г.). «Клонирование белка сосудистой адгезии 1 обнаруживает новую многофункциональную молекулу адгезии» . Журнал экспериментальной медицины . 188 (1): 17–27. DOI : 10,1084 / jem.188.1.17 . PMC 2525535 . PMID 9653080 .
Лалор П.Ф., Эдвардс С., Макнаб Дж., Салми М., Ялканен С., Адамс Д.Х. (июль 2002 г.). «Белок сосудистой адгезии-1 опосредует адгезию и трансмиграцию лимфоцитов на эндотелиальные клетки печени человека» . Журнал иммунологии . 169 (2): 983–92. DOI : 10.4049 / jimmunol.169.2.983 . PMID 12097405 .
Салми М., Украденный С., Джусилахти П., Егуткин Г.Г., Тапанайнен П., Янатуинен Т., Книп М., Ялканен С., Саломаа В. (декабрь 2002 г.). «Регулируемое инсулином увеличение растворимого протеина сосудистой адгезии-1 при диабете» . Американский журнал патологии . 161 (6): 2255–62. DOI : 10.1016 / S0002-9440 (10) 64501-4 . PMC 1850919 . PMID 12466139 .
Сингх Б., Черниг Т., ван Гриенсвен М., Фигут А., Пабст Р. (май 2003 г.). «Экспрессия белка-1 сосудистой адгезии в нормальных и воспаленных легких мышей и нормальных легких человека». Virchows Archiv . 442 (5): 491–5. DOI : 10.1007 / s00428-003-0802-6 . PMID 12700900 . S2CID 21175610 .
Conklin DJ, Cowley HR, Wiechmann RJ, Johnson GH, Трент MB, Boor PJ (февраль 2004 г.). «Вазоактивные эффекты метиламина в изолированных кровеносных сосудах человека: роль семикарбазид-чувствительной аминоксидазы, формальдегида и перекиси водорода». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения . 286 (2): H667–76. DOI : 10.1152 / ajpheart.00690.2003 . PMID 14715500 .
Олив М., Унзета М., Морено Д., Феррер I. (февраль 2004 г.). «Сверхэкспрессия семикарбазид-чувствительной аминоксидазы при миопатиях человека». Мышцы и нервы . 29 (2): 261–6. DOI : 10.1002 / mus.10550 . PMID 14755492 . S2CID 6932766 .
Форстер-Хорват С., Дом Б., Паку С., Ладаньи А., Сомлай Б., Ялканен С., Тимар Дж. (Апрель 2004 г.). «Потеря экспрессии белка-1 сосудистой адгезии во внутриопухолевых микрососудах меланомы кожи человека». Исследование меланомы . 14 (2): 135–40. DOI : 10.1097 / 00008390-200404000-00010 . PMID 15057044 . S2CID 22397003 .
Абулайх Н., Вайнонен Дж. П., Стролфорс П., Венер А. В. (октябрь 2004 г.). «Векторная протеомика выявляет нацеливание, фосфорилирование и специфическую фрагментацию полимеразы I и фактора высвобождения транскрипта (PTRF) на поверхности кавеол в адипоцитах человека» . Биохимический журнал . 383 (Pt 2): 237–48. DOI : 10.1042 / BJ20040647 . PMC 1134064 . PMID 15242332 .
Boomsma F, Pedersen-Bjergaard U, Agerholm-Larsen B, Hut H, Dhamrait SS, Thorsteinsson B., van den Meiracker AH (май 2005 г.). «Связь между плазменной активностью семикарбазид-чувствительной аминоксидазы и ангиотензин-превращающего фермента у пациентов с сахарным диабетом 1 типа» . Диабетология . 48 (5): 1002–7. DOI : 10.1007 / s00125-005-1716-4 . PMID 15830186 .
Ли Х.Й., Ли В.Дж., Чен М.Дж., Чжуан Л.М. (май 2005 г.). «Изменение сосудистого адгезионного белка-1 и метаболических фенотипов после вертикальной гастропластики при патологическом ожирении». Исследование ожирения . 13 (5): 855–61. DOI : 10.1038 / oby.2005.98 . PMID 15919838 .
Airenne TT, Nymalm Y, Kidron H, Smith DJ, Pihlavisto M, Salmi M, Jalkanen S, Johnson MS, Salminen TA (август 2005 г.). «Кристаллическая структура человеческого белка адгезии сосудов-1: уникальные структурные особенности с функциональным значением» . Белковая наука . 14 (8): 1964–74. DOI : 10.1110 / ps.051438105 . PMC 2279308 . PMID 16046623 .
