Считается, что белки имеют уникальные структуры, определяемые их аминокислотными последовательностями. Однако белки не являются строго статическими объектами, а скорее представляют ансамбли (иногда похожие) конформаций. Переходы между этими состояниями происходят в различных масштабах длины (от десятых Å до нм) и временных масштабах (от нс до с) и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов[1] и ферментативный катализ[2].
Изучение динамики белков наиболее непосредственно связано с переходами между этими состояниями, но также может включать природу и равновесные популяции самих состояний. Эти две точки зрения — кинетика и термодинамика соответственно — могут быть концептуально синтезированы в парадигме «энергетического ландшафта»[3]: распространённые состояния и кинетика переходов между ними может быть описана глубиной энергетических ям и высотой энергетических барьеров, соответственно.
Части белковых структур часто отклоняются от состояния равновесия. Некоторые из таких отклонений являются гармоническими, например, стохастические колебания химических связей и валентных углов. Другие являются ангармоническими, например, боковые цепи, которые прыгают между отдельными дискретными минимумами энергии, или ротамеры[4].
Доказательства локальной гибкости часто получают с помощью ЯМР-спектроскопии. Гибкие и потенциально неупорядоченные области белка можно обнаружить с помощью индекса случайной катушки[англ.]. Гибкость свернутых белков можно определить путем анализа спиновой релаксации[англ.] отдельных атомов в белке. Гибкость также можно наблюдать на картах электронной плотности с очень высоким разрешением, созданных с помощью рентгеновской кристаллографии[5] особенно когда дифракционные данные собираются при комнатной температуре вместо традиционной криогенной температуры (обычно около 100 К)[6]. Информация о частотном распределении и динамике локальной гибкости белка может быть получена с помощью рамановской спектроскопии и оптической спектроскопии эффекта Керра в терагерцевой частотной области[7].
Многие остатки в белковых структурах находятся в непосредственной пространственной близости. Это верно для большинства остатков, которые являются смежными в первичной последовательности, но также и для многих остатков, которые являются дистальными по последовательности, но вступают в контакт в окончательной складчатой структуре. Из-за этой близости энергетические ландшафты этих остатков становятся связанными на основе различных биофизических явлений, таких как водородные связи, ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия (см. рисунок). Таким образом, переходы между состояниями для таких наборов остатков становятся коррелированными[8].