Сукцинатдегидрогеназа или сукцинат-убихинон-оксидорекдуктаза, также известная как комплекс II — белковый комплекс, расположенный во внутренней мембране митохондрий и мембранах многих прокариотических организмов. Одновременно участвует в цикле трикарбоновых кислот и дыхательной цепи переноса электронов.
На шестой стадии цикла трикарбоновых кислот сукцинатдегидрогеназа катализирует окисление сукцината до фумарата, восстанавливая убихинон до убихинола[1].
В 1910 году учёный Танберг обнаружил, что изолированная мышечная ткань животных способна окислять сукцинат (янтарную кислоту)[2], из чего был сделан вывод, что для осуществления этой реакции есть некий фермент. Неизвестный фермент, позже идентифицированный как сукцинатдегидрогеназа, стал предметом активных исследований начиная с 1950-х годов, когда на гребне активно развивавшейся биохимии и исследований клеточного дыхания зарождалась биоэнергетика. В 1954 году американскому учёному Томасу П. Сингеру впервые удалось выделить очищенную сукцинатдегидрогеназу в виде раствора[3]. Доступность растворимой формы фермента ознаменовала прорыв в исследованиях, и за последующие пятнадцать лет были идентифицированы все основные компоненты сукцинатдегидрогеназного комплекса. Из ранних исследований растворимой формы стало понятно, что этот белок содержит железо и флавин. Сукцинатдегидрогениаза оказалась первым исследованным белком, у которого был обнаружен ковалентно присоединённый флавинадениндинуклеотид. Кроме того, фермент содержал лабильные атомы серы[4].
В 1959 году, сразу же после открытия кофермента Q, Циглер и Доик выделили сукцинатдегидрогеназу, которая была растворена в холевой кислоте, содержала флавин, железо и гем и могла восстанавливать коэнзим Q. Эти результаты кардинально отличались от тех, которые были получены при исследовании водорастворимой сукцинатдегидрогеназы, которая не содержала гема и не могла восстанавливать коэнзим Q. Возникшее противоречие дало начало ожесточённым спорам о правильности и качестве процедур выделения и возможном загрязнении, которые продолжались вплоть до начала 1970-х годов. В начале 60-х годов сформировалось представление о дыхательной цепи переноса электронов, а в результате проводившихся экспериментов, в 1962 году удалось выделить три первых дыхательных комплекса. Выделенный из митохондрий комплекс с сукцинатдегидрогеназной активностью получил название дыхательный комплекс II и несколько позже был отождествлён с водорастворимой сукцинатдегидрогеназой. Следует отметить, что убедительно показать наличие в сукцинатдегидрогеназе железосерных кластеров и определить их строение удалось только 30 лет спустя после её выделение. Этого удалось добиться с появлением новых методик ЭПР, которые были испробованы на этом ферменте[4].