Транслокон[2] — большой белковый канальный комплекс, обеспечивающий транспорт белков через липидную мембрану[3]. Применительно к эукариотам этот термин используется для обозначения белкового комплекса, который транспортирует синтезируемые полипептиды, обладающие соответствующим сигналом, внутрь эндоплазматического ретикулума (ЭПР) из цитозоля. Аналогичный процесс используется для встраивания незрелых белков в мембрану. У прокариот схожий белковый комплекс транспортирует полипептиды через плазматическую мембрану или встраивает мембранные белки в липидный бислой[4]. Некоторые патогенные бактерии могут создавать транслоконы на мембране хозяина, что позволяет им доставлять свои факторы вирулентности непосредственно в целевые клетки[5].
Бактериальный транслокон представляет собой тримерный белковый комплекс SecYEG, образованный тремя субъединицами: SecY, SecE и SecG. При помощи рентгеноструктурного анализа удалось выявить структуру гомологичного комплекса у архей[6]. Длительное время велись дискуссии на тему того, может ли этот белок образовывать олигомеры в клетке. Однако, в последнее время учёные склоняются в пользу существования мономерной формы[7].
Комплекс транслокон состоит из нескольких больших белковых комплексов. Центральный элемент — это сам транслоконовый канал, гетеротример белка Sec61. К дополнительным компонентам относятся олигосахарилтрансферазный комплекс, комплекс TRAP и мембранный белок TRAM. Что касается остальных компонентов, таких как пептидаза, отрезающая сигнальную последовательность, и рецептор SRP-частица, то доподлинно неизвестно насколько прочно они связаны с комплексом и насколько такая связь длительна.
Синтезируемый на рибосоме белок узнаётся SRP-частицей, которая состоит из 7S РНК и 6 различных полипептидных цепей. SRP-частица связывается с рибосомой, что приводит к остановке трансляции белка. Затем SRP-частица связывается со своим интегральным рецептором, расположенным на поверхности ЭПР. Узнавание белка осуществляется по специальной N-концевой сигнальной последовательности, богатой гидрофобными остатками.
SRP-частица диссоциирует и трансляция продолжается во внутреннюю полость ЭПС через канал транслокона. Таким образом, синтезируемый белок проходит сквозь мембрану ЭПР во время его синтеза, то есть котрансляционно. Новосинтезированный полипептид проходит через канал в виде линейной пептидной молекулы. После окончания транслокации сигнальный пептид отрезается специальной пептидазой.
Помимо своей основной функции транслокон может встраивать в мембрану ЭПР интегральные белки, соблюдая при этом их правильную ориентацию. Механизм этого процесса не до конца ясен, но известно, что транслокон распознаёт особую стоп-последовательность из гидрофобных остатков, которые становятся трансмембранными доменами белка.