Цитохром f — самая большая субъединица цитохром-b6/f комплекса (пластохинон—пластоцианин редуктаза) шифр КФ 1.10.99.1. По своей структуре и функциям цитохром-b6/f комплекс аналогичен цитохром-b/c1 комплексу митохондрий и пурпурных бактерий. Цитохром f играет роль аналогичную цитохрому c1, несмотря на их различия по вторичной структуре[1].
Впервые третичная структура цитохрома f, была определена после его выделения из Brassica rapa[2]. Люмильная часть цитохрома f состоит из двух структурных доменов: малого и большого. Малый располагается поверх большого, который в свою очередь крепится к мембранному якорю, состоящему из длинной α-спирали. Большой домен состоит из антипараллельного бета-сэндвича и короткого гем-связывающего пептида, который формирует трёхслойную структуру. Малый домен располагается между бета-цепями F и G большого домена и полностью состоит из бета-структур. Большой гем-связывающий домен по своей третичной структуре сходен с доменом III животного белка фибронектина. Гем закреплён между двумя короткими альфа спиралями на N-конце цитохрома f. Необычным является то, что N-конец цитохрома служит лигандом для гемового железа[3]. В пределах второй альфа-цепи находится структурный мотив, характерный для цитохромов с, CxxCH (остатки 21-25), который ковалентно связан с гемом тиоэфирной связью через Cys-21 и Cys-24. Помимо четырёх атом азота из пиррольных колец гема, железо стабилизируется His-25 и свободной альфа-амино группой Tyr-1 из первой алфа-цепи[2]. Внутри цитохрома f есть значительное количество молекул воды, которые могут функционировать как проводящая система для протона[2]. Цепочка молекул воды, по-видимому, являться консервативных свойством всех цитохромов f.