Железозави́симый элеме́нт (англ. Iron response element, IRE) — особый регуляторный элемент, содержащийся в 5′-нетранслируемой области мРНК белков, как правило, участвующих в метаболизме железа. Наиболее известным белком, мРНК которого содержит IRE, является ферритин, связывающий Fe3+. Регуляция, осуществляемая IRE, зависит от концентрации железа в клетке. IRE встречаются у самых разнообразных эукариот, но мало представлены среди растений[1].
IRE имеется в 5′-UTR мРНК таких белков, как ферритин, трансферриновый рецептор[англ.], эритроид-специфичная синтаза аминолевулиновой кислоты (эритроцитарная форма eALAS или ALAS2), митохондриальная аконитаза, ферропортин[англ.], переносчик двухвалентных металлов[англ.] (англ. divalent metal transporter 1 (DMT1))[2]. Обычно белки, чьи мРНК содержат IRE, участвуют в метаболизме железа, но есть и исключения. Так, IRE есть в мРНК гена уже упоминавшейся аконитазы[3]; гена CDC42BPA, кодирующего киназу, задействованную в реорганизации цитоскелета[4]; гена EPAS1, кодирующего транскрипционный фактор, участвующий в кислородозависимой регуляции некоторых генов[5]; гена CDC14A, кодирующего фосфатазу, участвующую в контроле клеточного цикла[6] и взаимодействующую с интерфазными центросомами[7].
У ферритиновой мРНК IRE представляет собой последовательность длиной 28 нуклеотидов в 5′-UTR, имеющую тенденцию к образованию «дефектной» шпильки, то есть шпильки с выпетливаниями. Кроме того, последовательности, соседствующие с IRE с обеих сторон, взаимно комплементарны и формируют стеблевую структуру (англ. flanking region, FL), так что IRE оказывается частью длинной составной шпильки, которая может укладываться в третичную структуру. Эта шпилька находится вблизи кэпа (на расстоянии около 10 нуклеотидов), и в стабилизированном виде она препятствует посадке на мРНК малой рибосомной субъединицы и, таким образом, блокирует инициацию трансляции[8].
IRE ферритина способен связываться с особым белком — IRE-BP[англ.] (англ. IRE-binding protein). Этот белок оказывает репрессирующее действие на трансляцию, поскольку стабилизирует вышеописанную шпильку вблизи кэпа. Так происходит только в отсутствие Fe3+. В присутствии же Fe3+ сродство этого белка к шпильке снижается, шпилька дестабилизируется и становится доступной для рибосомы. В результате начинается трансляция, и образующийся ферритин начинает связывать избыток Fe3+[8].